C2. Compartiments cellulaires Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qui fait parti du système endomembranaire ?

A
  • RE
  • Golgi
  • lysosome
  • mb plasmique
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Q

Quels sont les 2 types d’adressages des protéines?

A
  • basé sur les peptides signaux vers divers organites
  • voie sécrétoire, basée sur les vésicules depuis le RE vers leur destination
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3
Q

A quoi à servit l’expérience de pulse-chase ?

A

Mise en évidence par traçage radioactif du cheminement intracellulaire des protéines: REG –> Golgi –> vésicules de sécrétion

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4
Q

Quels sont les éléments de bases nécessaires à l’adressage ? (4)

A
  • séquences signales
  • protéines réceptrices
  • Canal de translocation
  • Transfert unidirectionnel (car énergétiquement favorable)
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Q

De quelles protéines sont responsables les ribosomes libres ?

A
  • cytosoliques
  • nucléaires
  • mitochondriales
  • peroxysomes
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6
Q

Comment se passe la translocation des protéines vers le RE?

A
  • Phénomène co-traductionnelle
  • peptide signal en N-term reconnu par SRP + ARN 7SL –> arrêt de la synthèse protéique
  • Liaison SRP à sont récepteur (SRP) –> rapprochement du ribosome du translocon renforcée par GTP
  • Libération SRP + hydrolyse GTP –> translocation du polypeptide
  • Séquence signale clivé par peptidase
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7
Q

Comment la translocation se passe pour les protéines membranaires ?

A

Même système que pour les autres protéines, sauf qu’elles ont une séquence hydrophobe qui s’intègre à la membrane

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8
Q

Différent type de protéine à passage unique?

A

I: C-term cytosolique
II: N-term cytosolique (signal Arg/Lys toujours en cytosolique + pas de clivage de N-term)
III: C-term cytosolique mais comme pour II Arg/Lys en cytosolique et pas de clivage

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9
Q

Quelles sont les modifications de maturations des protéines ?

A
  • post-traductionnelle (glycosylation)
  • liaison disulfure
  • reploiement correct
  • clivage protéolytique
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10
Q

Quel est la séquence consensus de N-glycosylation?

A

N-X-S/T

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11
Q

Quand et où se fait la N-glycosylation?

A

Durant la synthèse protéique dans le REG

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12
Q

A quoi sert la N-glycosylation?

A

Reploiement correct, adressage, stabilité, impact sur fonction

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13
Q

Où et comment se font les ponts disulfure ?

A

Dans la lumière du REG, avec une PDI, formation de liaison covalente après oxydation des groupement thiol

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14
Q

Qu’advient-il des protéines mal repliées?

A

Dislocation du RE vers le cytosol par le complexe ERAD et la protéine p97 (hydrolyse ATP)
Ubiquitination
Dégradation par le protéasome

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15
Q

Quel est le rôle de calnexine/claréticuline?

A

Surveiller le bon reploiement lorsqu’il ne reste qu’1 résidu glucose –> si mauvais reploiement ajout glucosyltransférase et nouvelle tentative de reploiement

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16
Q

Quelle est la constitution du protéasome?

A
  • 60 SU
  • Coeur 20 SU
  • 19 SU –> particules régulatrice
17
Q

Processus d’ubiquitination?

A

Ajout d’1 ubiquitine sur E1 (hydrolyse ATP)
Transfère à une cystéine de E2
Transfert sur une lysine de la protéine cible par E3 (spécificité de substrat assuré par E3)
Protéasome désubiquitine avant la dégradation

18
Q

Qui s’occupe de l’autophagie ?

A

Lysosomes

19
Q

Qui s’occupe de l’équilibrage des phospholipide entre les feuillets ?

A

Scramblase

20
Q

Comment les lipides membranaires sont-ils transportés?

A
  • de manière vésiculaire avec fusion de membrane
  • non vésiculaire avec contact de membrane
21
Q

Quelles molécules peuvent être exocytées?

A

Protéines, carbohydrates ou lipides

22
Q

Quelles sont les différentes voies de communication dans la cellule?

A
  • sécrétoire: antérograde
  • endocytose: rétrograde
  • récupération: rétrograde
23
Q

Qu’est-ce que l’ERGIC?

A

Compartiment intermédiaire entre le RE et le Golgi

24
Q

Comment est orienté le Golgi?

A

FAae cis, vers le RE pour entrée des protéines
Face trans, face de sortie vers les lysosomes, milieu extracellulaire ou membrane plasmique

25
Q

Quelles sont les fonctions de l’appareil de Gogli ?

A
  • Maturation séquentielle des protéines : oligosaccharides, phosphorylation sucres, hydroxylation, sulfatation, clivage des précurseurs,…
  • tri et transferts des protéines selon leur destination
26
Q

Quelles sont les différentes maturations liées aux sucres dans le Golgi?

A
  • O glycosylation: ajout de mono ou oligosaccharides sur sérine ou thréonine par glycosyltransférase
  • maturation des glucides lié à N –> enlèvement mannose et ajout autres sucres
27
Q

Manteau vésiculaire

A

1) Vésicule recouverte d’un manteau protéique recruté par GTPases
2) COPI au départ du de Golgi
C0PII au départ du RE
Clathrine au départ du Golgi et de la membrane plasmique

28
Q

Quelle séquence indique un adressage vers le peroxysome?

A

Ser-Lys-Leu-COOH

29
Q

Les peroxines ont un rôle de dégradation.

A

Faux, ce sont des transporteurs pour importé les protéines vers le peroxysome

30
Q

A quoi est due la maladie de Zellweger ?

A

Mutation autosomique récessive dans le gène Pex1 –> maladie peroxysomale

31
Q

Comment se fait l’import de protéines dans la mitochondrie?

A

1) Reconnaissance par une préséquence
2) Entrée par une translocase TOM,
- pour la matrice passe ensuite par TIM23
- pour la membrane interne insertion par TIM22 après transport par chaperonnes TIM9 et TIM10
Pour membrane externe, si protéine en conformation bêta tonneau –> TIM + SAM
Si protéine en hélice alpha –> mécanisme non connu