C2. Compartiments cellulaires Flashcards
Qu’est-ce qui fait parti du système endomembranaire ?
- RE
- Golgi
- lysosome
- mb plasmique
Quels sont les 2 types d’adressages des protéines?
- basé sur les peptides signaux vers divers organites
- voie sécrétoire, basée sur les vésicules depuis le RE vers leur destination
A quoi à servit l’expérience de pulse-chase ?
Mise en évidence par traçage radioactif du cheminement intracellulaire des protéines: REG –> Golgi –> vésicules de sécrétion
Quels sont les éléments de bases nécessaires à l’adressage ? (4)
- séquences signales
- protéines réceptrices
- Canal de translocation
- Transfert unidirectionnel (car énergétiquement favorable)
De quelles protéines sont responsables les ribosomes libres ?
- cytosoliques
- nucléaires
- mitochondriales
- peroxysomes
Comment se passe la translocation des protéines vers le RE?
- Phénomène co-traductionnelle
- peptide signal en N-term reconnu par SRP + ARN 7SL –> arrêt de la synthèse protéique
- Liaison SRP à sont récepteur (SRP) –> rapprochement du ribosome du translocon renforcée par GTP
- Libération SRP + hydrolyse GTP –> translocation du polypeptide
- Séquence signale clivé par peptidase
Comment la translocation se passe pour les protéines membranaires ?
Même système que pour les autres protéines, sauf qu’elles ont une séquence hydrophobe qui s’intègre à la membrane
Différent type de protéine à passage unique?
I: C-term cytosolique
II: N-term cytosolique (signal Arg/Lys toujours en cytosolique + pas de clivage de N-term)
III: C-term cytosolique mais comme pour II Arg/Lys en cytosolique et pas de clivage
Quelles sont les modifications de maturations des protéines ?
- post-traductionnelle (glycosylation)
- liaison disulfure
- reploiement correct
- clivage protéolytique
Quel est la séquence consensus de N-glycosylation?
N-X-S/T
Quand et où se fait la N-glycosylation?
Durant la synthèse protéique dans le REG
A quoi sert la N-glycosylation?
Reploiement correct, adressage, stabilité, impact sur fonction
Où et comment se font les ponts disulfure ?
Dans la lumière du REG, avec une PDI, formation de liaison covalente après oxydation des groupement thiol
Qu’advient-il des protéines mal repliées?
Dislocation du RE vers le cytosol par le complexe ERAD et la protéine p97 (hydrolyse ATP)
Ubiquitination
Dégradation par le protéasome
Quel est le rôle de calnexine/claréticuline?
Surveiller le bon reploiement lorsqu’il ne reste qu’1 résidu glucose –> si mauvais reploiement ajout glucosyltransférase et nouvelle tentative de reploiement