bpc-sose18-zweitertermin Flashcards
a) Geben Sie den Kraftfeldterm für Bindungsdehnungen oder -stauchungen an, der dem Hook’schen Gesetz entspricht.
b) Skizzieren Sie den zugehörigen Potentialverlauf.
c) Bezeichnen Sie den Gleichgewichts-bindungsabstand mit r0, einen willkürlich gewählten Bindungsabstand mit r und die Kraftkonstante mit k. Nehmen Sie nun die folgenden Werte für r, r0 und k an (C-C Einfachbindung):
r=1.723 Å
r0=1.523 Å
k=317 kcal/mol Å ²
Berechnen Sie, um wie viel kcal/mol sich das Potential ändert, wenn der Bindungsabstand von r0 zu r verändert wird.
a) v= 1/2 k Δx ² = 1/2 k (x-x0) ²
b) Morse Potential
c) v1= 1/2 * 317 kcal/mol Å ² (1.723 Å - 1.523 Å) ²
= 6.34 kcal/mol
v2= 0 kcal/mol
Δv= 6.34 kcal/mol
In der Metropolis-Monte Carlo (MMC) Simulation berechnet ein Programm für die mit der zufälligen Änderung eines Diederwinkels im Rückgrat eines Polypeptids einhergehende Änderung der Enthalpie H einen Wert von ΔH= +1.2 kcal/mol.
a) Geben Sie an, wie Sie die Wahrscheinlichkeit einer solchen Änderung berechnen können.
b) Berechnen Sie nun die Wahrscheinlichkeit, dass dieser Schritt bei einer MMC-Simulation (T=310 K) akzeptiert wird.
c) Wie prüft der MMC Algorithmus, ob dieser Schritt akzeptiert wird?
a) Über den Boltzmann Faktor: exp (-ΔE/kBT) unter der Annahme, dass ΔH mit ΔE gleichzusetzen ist.
b) Da ΔH= +1.2 kcal/mol ist, landen wir bei Schritt 5 des MMC Algorithmus:
1.2 kcal/mol > 0: Berechnung des Boltzmann Faktors
1 kcal = 4.184 J , daher 1 kcal: 4184 J
4184 * 1.2 kcal/mol = 5020.8 J/mol
Boltzmann Faktor: exp [-5020.8 J/mol / (1.38065x10^-23 J/K *310 K] = 0 1/mol
Generieren eine Zufallszahl r aus dem Intervall [0,1]. Da der Boltzmann Faktor 0 ist, kann r nur größer gleich dem Boltzmann Faktor sein, wodurch die neue Konfiguration immer abgelehnt wird. Die Wahrscheinlichkeit, dass dieser Schritt akzeptiert wird ist daher Null.
c) Über die Generierung einer Zufallszahl r aus dem Intervall [0,1]. Wenn r kleiner als der Boltzmann Faktor ist wird neue Konfiguration angenommen, sonst ist die alte Konfiguration die neue Konfiguration.
a) Was versteht man unter einer MD-Trajektorie? Geben Sie ein Beispiel.
b) Nehmen Sie nun an, dass ein Protein in zwei Konformationen vorkommt, die sich anhand eines charakteristischen Abstands zwischen zwei NH-Protonen im Rückgrat des Proteins gut unterscheiden lassen. Wie können Sie den Erwartungswert für den gemittelten Abstand theoretisch berechnen und wie können Sie diesen Abstand dann experimentell prüfen?
a) Eine MD-Trajektorie beschreibt die Änderung eines Parameters über die Zeit.
Beispiel: Entfernungen oder Diederwinkel
b) Theoretisch: deterministische Verfahren - Molecular Dynamic bzw Verlet Algorithmus.
[stochastisches Verfahren ist Monte Carlo]
Experimentell: NMR, x-ray diffraction, cryo electron microscopy
a) Was ist unter dem Akronym MALDI zu verstehen? (Abkürzung auflösen und Prinzip erklären)
b) Wozu werden α-Cyano-4-hydroxyzimtsäure und 2,5-Dihydroxybenzoesäure bei MALDI benötigt?
a) Matrix assisted laser desorption ionization.
Der Matrixkristall nimmt die Energie des Lasers auf und überträgt Energie auf einem schonenden Weg auf das Analytmolekül. Anschließend folgen massenspektrometrische Verfahren (v.a. TOF).
b) Bilden die Matrix.
α-Cyano-4-hydroxyzimtsäure ist gut geeignet für Peptide.
2,5-Dihydroxybenzoesäure ist gut geeignet für Peptide, Proteine, Kohlenhydrate.
a) Skizzieren Sie jeweils das 1H-NMR Spektrum für ein AX- und für ein AB-System.
b) Welche Bedingungen müssen erfüllt sein, damit sie von einem AX-oder einem AB-System sprechen können?
c) Wie können Sie es nun erreichen, dass bei einem gegebenen Molekül mit zwei Protonen, die auf einem 200 MHz NMR-Gerät als AB-System beobachtet werden, dieses AB-System als AX-System beobachtet wird?
a) AX: Weit auseinander
AB: Nah zusammen - Dacheffekt
b) AX: Δv=groß und daher schwache Kopplung
AB: Δv=klein und daher starke Kopplung
c) Mittels Anlegen eines stärkeren Magnetfeldes.
Für das unten abgebildete 500 MHz 1H-NMR Spektrum von UDP-Gal wurde eine an C1 der Galactose 13C-isotopenmarkierte UDP-Galactose verwendet. Der Ausschnitt aus dem 1H-NMR Spektrum zeigt das anomere Proton der Galactose.
a) Die Lage der Resonanzlinien ist in ppm angegeben. Wie können Sie diese Werte in Hz umrechnen?
b) Geben Sie für H1Gal die Einbindungskopplungskosntante 1JCH in Hz an, die Sie an diesem Signal messen können und skizzieren Sie in der Abbildung, welche Linienabstände dieser Kopplungskonstanten entsprechen.
c) Geben Sie an, welche weiteren Kopplungskonstanten an diesem System gemessen werden können.
d) Welche der Kopplungskonstanten gibt Aufschluss über die Konfiguration des animieren Kohlenstoffatoms der Galactose? Warum können Sie diese Kopplungskonstante zur Bestimmung der Konfiguration heranziehen?
a) ppm-Wert * Aufnahmefrequenz des Spektrometers = Hz
b) 1.1 mit 2.2: 0.3559 ppm * 500 MHz = 177.95 Hz
und 1.2 mit 2.3: 0.3562 ppm * 500 MHz = 178.1 Hz
–> 178 Hz
c) 3J H1,P = 7.2 Hz (1.1 und 1.3)
3JH1,H2 = 3.5 Hz (1.1 und 1.2)
d) Anomeres C: C1
Bestimmbar über 3JH1,H2: in diesem Spektrum/Molekül gauche, da alpha Form des C1- erwarten für gauche eine Kopplungskonstante von 3 Hz. Mit beta Form würden Protonen zueinander anti stehen, erwarten Kopplungskonstante von ca 10 Hz.
Die Bindung von NAD+ an Lactatdehydrogenase ist mit einer Änderung der freien Standardreaktionsentropie von ΔRS° = -16.8 J/(Kmol) bei 25°C und pH=7 gemessen. Die Bindungsreaktion ist jedoch eine spontane Reaktion.
a) Erklären Sie, weshalb ΔRS° negativ ist.
b) Erklären Sie dann, weshalb die Reaktion spontan verläuft, auch wenn ΔRS° negativ ist. Dazu geben Sie bitte die Gleichung an, die es Ihnen erlaubt, die Richtung eines chemischen oder biologischen Prozesses vorherzusagen. Wie heißt diese Gleichung?
a) Produkte haben eine niedrigere Entropie als die Edukte.
b) Für spontane Prozesse gilt: ΔG<0 beziehungsweise ΔS>0. Bei der Bindung von NAD+ liegt nun allerdings eine negative Entropie vor. Da die Reaktion dennoch spontan verläuft, ist davon auszugehen, dass die freie Enthalpie definitiv <0 und ausschlaggebend für die Spontanität dieser Reaktion ist.
Clausiussche Ungleichung: dS> dq/T beziehungsweise dS-dq/T >= 0 codiert für die Richtung eines Prozesses
Die Reaktionsgleichung für die Hydrolyse von ATP lautet:
[…]
Berechnen Sie aus ΔRG° = +10kJmol^-1 den entsprechenden Wert ΔRG+ für biologische Standardbedingungen bei einer Temperatur von 298 K
Es gilt: ΔRG+ = ΔRG° + RTlnQ
mit Q= 10^(-7)
-> 10 kJ/mol + 0,008314 kJ/molK * 298 K * ln(10^(-7))
=-29.93= -30 kJ/mol
a) Berechnen Sie die Wärmemenge q, die einem Mol eines idealen Gases für die isotherme, reversible Expansion zugeführt werden muss, so dass eine Volumenverdopplung erreicht wird. Die Temperatur soll dabei 298 K betragen.
b) Berechnen Sie dann die bei diesem Prozess auftretende Entropieänderung ΔS.
c) sowie die Änderung der inneren Energie ΔU.
a) q=nRT ln(vB/vA) =
1 mol * 8.314 J/molK * 298 K * ln(2/1) = 1717 J
b) ΔS= -q/T = -1717J / 298K = -5.76 J/K
c) dU = dW+dq
da q=-W folgt: ΔU=0
a) Ein virales Hüllprotein besitzt vier gleiche unabhängige Bindungsstellen. Wie viele makroskopische Dissoziationskonstanten erwarten Sie?
b) Geben Sie an, wie Sie allgemein die makroskopischen Dissoziationskonstanten in die mikroskopischen umrechnen können.
c) Führen Sie eine Beispiel-Umrechnung für eine der makroskopischen Dissoziationskonstanten durch.
d) Geben Sie je ein Experiment an, mit dem Sie die makroskopische und mikroskopische Dissoziationskonstanten bestimmen können.
a) 4
b) k= Ωn,i / Ωn,i-1 * Ki
c) Ωn,i = (n über i) = n! / [(n-i)! i! ]
K1 = Ω4,0 / Ω4,1 *k = 1/4 k
d) Mikroskopische: Surface Plasmon Resonance
und Isotherme Titrationskalorimetrie
Makroskopische: Size Exclusion Chromatography und Native Massenspektroskopie
