bpc-sose-16-a Flashcards
a) Geben Sie an, nach welcher Formel eine reduzierte Masse berechnet wird.
b) Erklären Sie knapp, in welchen Fällen die Verwendung reduzierter Massen Vorteile bietet.
a) m = m1*m2 / (m1+m2)
b) Berechnung der Kraftkonstanten bei Bindungsschwingungen (über Wellenzahlen)
Aus IR Spektren können Sie für die Bindungsstreckschwingungen die folgenden Wellenzahlen entnehmen:
- C-H: 3000 cm^-1
- N-H: 3400 cm^-1
- O-H: 3600 cm^-1
Berechnen Sie mit Hilfe reduzierter Massen die daraus resultierenden Kraftkonstanten für die jeweiligen Bindungen.
Beispielsweise für 1.:
k= ω²m -> k= (2pi(v’c)*Wellenzahl)² *m
m= m1m2 / (m1+m2)
C= 12u
H= 1u
N=14u
O=16u
Berechnen Sie die Wechselwirkungsenergie zwischen zwei entgegengesetzten Punktladungen, die sich im Abstand von 4 Å voneinander befinden, mit Hilfe des Coulombschen Gesetzes für drei verschiedene Medien:
Elementarladung gegeben: 1.602 x 10^-19 C
a) Vakuum (εr=1)
b) Lipiddoppelschicht (εr=2)
c) Wasser (εr=80)
Coulombsches Gesetz: Fij = (qi * qj) / (4 π ε0 rij ²)
a) Fij = (1.602 x 10^-19 C * 1.602 x 10^-19 C) / (4π1*4Ų) = 1.28 x10^-40 C/Å
b) 6.38 x10^-41 C/Å
c) 1.6 x10^-42 C/Å
a) Welche beiden Ionisierungsverfahren werden für die massenspektrometrische Untersuchung biologischer Makromoleküle hauptsächlich angewendet?
b) Schildern Sie knapp, wie die beiden Verfahren funktionieren.
a) MALDI - matrix assisted laser desorption ionization
ESI - electrospray ionization
b) MALDI: Matrix nimmt Energie des Lasers auf und überträgt diese auf das Analytmolekül.
ESI: Oxidation in Kapillare, positive Ladung der Moleküle, Coulomb Explosion.
a) Skizzieren Sie die 1H NMR Spektren für ein AX- ein AB- und ein A2-System.
b) Welches Kriterium muss erfüllt sein, damit von schwacher Kopplung die Rede sein kann?
b) delta v = groß
Die folgende Abbildung zeigt die Strukturformel von UDP-Gal.
a) Nehmen Sie an, dass das animiere C-Atom der Galactose zu 100% mit dem Kohlenstoffisotop 13C angereichert ist. Welches Aufspaltungsmuster erwarten Sie für das anomere Proton der Galactose?
b) Nehmen Sie nun an, dass das anomere C-Atom der Galactose zu 100% mit dem Kohlenstoffisotop 12C angereicht ist. Welches Aufspaltungsmuster erwarten Sie für das anomere Proton der Galactose?
c) Welche Kopplungskonstante können Sie an dem Resonanzsignal des animieren Protons der Galactose messen? Nehmen Sie auch hier an, dass das anomere C-Atom der Galactose zu 100% mit dem Kohlenstoffisotop 13C angereichert ist. Geben Sie die Kopplungskonstanten an, und schätzen Sie die Größe der Kopplungskonstanten. Verwenden Sie dabei die korrekte Nomenklatur.
a) ddd
b) ddd
c) 1JC1,H1 = 174.3 Hz
3JH1,H2 = 3.5 Hz
3JH1,P = 7.2 Hz
FIDs klingen üblicherweise exponentiell ab. Wie unterscheiden sich die NMR-Resonanzsignale in einem NMR-Spektrum für ein rasch und ein langsam abklingendes FID? Welche Eigenschaft des Moleküls spiegelt sich wider?
Sie unterscheiden sich in der Breite des Signals.
Schnell abklingend: schmales Signal -> kleines Molekül.
Langsam abklingend: breites Signal -> großes Molekül.
a) Berechnen Sie die Wärmemenge q, die einem Mol eines idealen Gases für die isotherme, reversible Expansion zugeführt werden muss, so dass eine Volumenverdopplung erreicht wird. Die Temperatur soll dabei 310 K betragen.
b) Berechnen Sie dann die bei diesem Prozess auftretende Entropieänderung ΔS.
c) sowie die Änderung der inneren Energie ΔU.
a) q=nRT ln(vB/vA) =
1 mol * 8.314 J/molK * 310 K * ln(2/1) = 3573 J
b) ΔS= -q/T = -3573J / 298K = -11.53 J/K
c) dU = dW+dq
da q=-W folgt: ΔU=0
Für die Bindung eines Inhibitors an ein Enzym wird eine Dissoziationskonstante KD = 10^-11 M bestimmt. Die Bestimmung der Bindungsenthalpie mit Hilfe der isothermen Titrationskalorimetrie gelingt nicht. Schlagen Sie vor, wie Sie die Bindungsenthalpie dennoch bestimmen können, und geben Sie die zugrunde liegende Gesetzmäßigkeit an. Welche wesentliche Annahme müssen Sie dabei machen?
ITC liefert mikroskopische Dissoziationskonstante
?
Berechnen Sie unter Anwendung der statistischen Definition der Entropie S (Boltzmann-Planck Beziehung) den Unterschied ΔS zwischen der anti und der gauche Konfirmation bei n-Butan.
Boltzmann-Planck: S=kBln(W)
W ist hier statistisches Gewicht- Gleichung geht auch mit Wahrscheinlichkeit (P).
n-Butan liegt im Verhältnis 2:1 vor.
gauche: S=kBln(P) = kB * ln(2) = 9.57 * 10^-24 J/K
anti: S=kBln(P) = kB * ln(1) = 0 J/K
ΔS = 9.57 * 10^-24 J/K
Ein Kollege bestimmt für die Bindung eines Pepitds an einen Antikörper mit Hilfe der Größenausschlusschromatographie zwei Dissoziationskonstanten KD1= 1 μM und KD2= 4 μM. Er schließt aus diesem Befund auf negative Kooperativität.
a) Welchen Fehler hat der Kollege gemacht?
b) Zeigen Sie durch Berechnung mikroskopischer Dissoziationskonstanten, dass der Kollege unrecht hat.
a) Größenausschlusschromatographie liefer makroskopische Dissoziationskonstanten.
b) k = Ωn,i / Ωn,i-1 * Ki = (2 über 1) / (2 über 0) Ki = (2! / (2-1)!1!) / (2! / (2-0)!*0!) = 2/1 *Ki
kD1 = 2 μM kD2 = 8 μM
Zuverlässig lässt sich positive Kooperativität durch den Hill Koeffizienten vorhersagen: liegt dieser zwischen 1 und n (hier: 2), so liegt positive Kooperativität vor.
Formulieren Sie für eine Reaktion erster Ordnung das Geschwindigkeitsgesetz in der differentiellen und in der integrierten Form. Geben Sie dann an, wie Sie die Halbwertzeit t1/2 berechnen können.
diff. : ν= -d[A]/dT = k*[A]
integriert: k = 1/t * ln( [A0]/[At] )
t1/2 = ln 2/k
Michaelis Menten.
a) geben Sie an, welche zwei wesentlichen Annahmen für die Herleitung der Michaelis Mengen Gleichung gemacht werden müssen.
b) Nach Briggs Haldane entfällt eine dieser Annahmen. Welche?
c) Welche Annahme wird bei der Ableitung einer Formel für die Geschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion stattdessen gemacht? Formulieren Sie diese Annahme in Form einer Differentialgleichung.
d) Welche Aussage macht die Michaelis-Menten Konstante KM über die Stabilität des Enzymsubstratkomplexes?
a) [S]»[E]
kcat «_space;k-1 , kcat ist geschwindigkeitsbestimmender Schritt
b) die zweite, da k2 ca= k-1 gilt
c) Machen die steady state Näherung: d[ES]/dT = 0 bzw. v= [E0][S] / (k2+k-1/k1) + [S]
d) Wenn k-1»k2, dann ist KM Maß für die Bindungsaffinität des ES Komplex. Große KM weisen auf schwache Bindung, kleine KM weisen auf starke Bindung hin.
