Bioquímica Área 1 Flashcards

1
Q

Estrutura tridimensional da molécula e sua função

A

Determina a sua função biológica, suas propriedades e como interage com outras moléculas

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2
Q

Importância das proteínas

A

Informaçao genética e traduzida em proteínas
SENTIDO-
Dna(transcrição em RNA complementar)
-RNAm(tradução nos ribossomos em cadeias)
-envelopamento da cadeia de polipeptidios na estrutura nativa

Polimeros de aminoácidos, e sua sequência determina sua forma

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3
Q

O que são os aminoácidos?

A

Unidades fundamentais de peptidios e proteínas

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4
Q

Em condições fisiológicas o grupo amino e o carboxílico

A

Amino está protonado
Carboxílico está desprotonado na forma de íon carboxilato

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5
Q

Estrutura geral de um aminoácido

A

A cadeia lateral distinta do aminoácido

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6
Q

Qual uma característica comum a 19 de 20 aminoácidos no que tange o carbono

A

Carbono alpha é carbono quiral ou assimétrico, a excessão é a glicina

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7
Q

Polimerização dos aminoácidos

A

Geralmente precisa de catalise enzimática
Uma relação de desidratação
Realizada pelos ribossomos que lêem os codons e realizam a tradução

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8
Q

Abreviaturas dos 21 aminoácidos

A
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9
Q

A ligação entre os aminoácidos é

A

Estrutura primária de uma proteína que é predeterminada pela sequência de nucleotídeos do DNA

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10
Q

Qual é o nome que se dá aos átomos fornecidos por um aminoácido para uma cadeia peptídica

A

Resíduo

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11
Q

Qual é o tipo da ligação peptídica e qual a sua exceção

A

É do tipo trans, com exceção da prolina

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12
Q

Onde se inicia a sequência de polimerização e onde termina

A

No resíduo da extremidade NH2 terminal se inicia
Termina na extremidade COOH

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13
Q

Qual o caráter dos aminoácidos

A

Anfotero, pois apresentam grupo ácido e básico nas suas estruturas

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14
Q

O que é uma solução tampão

A

Ela resiste a alterações de pH, os aminoácidos apresentam pelo menos 2 regiões de tamponamento
Uma devida ao grupo carboxílico e outra ao grupo amino

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15
Q

Aminoácidos que apresentam radicais ionizaveis contribuem para

A

Formação de uma nova região de tamponamento

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16
Q

O que é o ponto isoeletrico

A

É o ph em que encontramos a molécula na sua forma neutra
Quando as moléculas estão formando um íon dipolar ou zwitterion

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17
Q

Como calcular o PI (ponto isoeletrico)

A
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18
Q

Classificação dos aminoácidos

A

Tendencia em interagir com água em ph de 7

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19
Q

o que são os esterioisomeros, quem os produzem, exceções

A

Possuem a mesma forma molecular mas diferem no arranjo espacial de seus átomos
Cada centro quiral produz 2 esterioisomeros
Exceto a isoleucina e a tronina que possuem 4 cada um

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20
Q

Quantos dois esterioisomeros são especulares…

A

São chamados de enantiomers, idênticos em muitas propriedades
Exceto na propriedade física de desviar o plano da luz polarizada, sendo ópticamente ativos
Desvia para direita (dextrogiro), já para a esquerda (levogiro)

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21
Q

O que é um enantiomero

A

São idênticos em muitas propriedades, exceto a propriedade física de desviar o plano da luz polarizada, são ópticamente ativos, imagens sobrepostas (um espelho, um par de mãos)

22
Q

Como funciona o sistema de caracterização D e L

A

Especifica a configuração absoluta dos substituintes ao redor do carbono quiral
Feita de acordo com a estrutura do gliceraldeido e não com a propriedade óptica

23
Q

Quais fatores alteram a velocidade das enzimas

A

Ph
Concentração das enzimas
Temperatura
Presença de inibidores
Concentração dos substratos

24
Q

As proteínas encontradas em humanos são do tipo

A

São formadas por L-aminoacidos
Ja os D-aminoacidos, são encontrados em antibioticos peptidicos (actinomicina), peptídeos da parede celular de bactérias e neurotransmissores

25
Função e como é formada a estrutura tridimensional das moléculas
Determinada pela combinação entre conformação e configuração dos aminoácidos Tem como função um importante papel no desempenho da sua função biológica
26
Os pares de esterioisomeros que NÃO SÃO IMAGENS ESPECULARES
SAO OS DIASTEREOISOMEROS
27
o papel que os aminoácidos desempenham nas proteínas é
Relacionado às propriedades químicas dos radicais
28
Classificação dos aminoácidos quanto a polaridade
29
Classificação dos aminoácidos quanto a polaridade dos radicais 2
30
Aminoácidos com radicais hidrofobicos
Ala-alanina Gli-glicina Val-valina Leu-leucina Ile-isoleucina Pro-prolina Phe-fenialanina Met-metionina Trp-triptofano Sec-selenocisteina Vao ser geralmente localizados em superficies membranosas como a bit camada fosfolipidica
31
Aminoácido exceção no que tange sua necessidade na dieta
A arginina tornar-se essencial durante o crescimento e a recuperação tecidual
32
glicina
33
alanina
34
35
valina
36
leucina
37
Isoleucina
38
fenilanina
39
triptofano
40
Metionina
41
prolina
42
selenocisteina
43
Diferenças da selenocisteina
Não é produto de uma modificação pós-traducional, ela é inserida em umm peptidio durante a tradução Ela é especificada por um elemento genético maior e mais complexo do que um condon, o anticodon tRNA
44
O tRNAsec
Normalmente sinaliza a interrupção, é reconhecido a partir de uma estrutura em haste-alça localizada na região não traduzida do mRNA EM SUMA sec colabora para catalise enzimática
45
São 25 selenoproteínas humanas
Enzimas oxirredutases
46
Como ocorre a síntese de Sec
47
Aminoácidos com radicais polares não ionizaveis
Serina-se Treonina-thr Tirosina-tyr Cisteinas-cys Glutamina Asparagina Auxiliam na manutenção da estrutura tridimensional e na solubilização das proteínas em meio aquoso
48
49
50
51