Bioquímica Flashcards
1
Q
Vitaminas
A
Moléculas inorgánicas imprescindibles para el funcionamiento celular, el crecimiento y el desarrollo de los organismos. Deben ingerirse en la dieta ya que son nutrientes esenciales
2
Q
Características de las vitaminas
A
Sustancias lábiles (varían fácilmente al modificar las condiciones externas de temperatura, pH, luz…). Necesitamos una pequeña cantidad de estas sustancias pero su déficit o exceso produce trastornos
3
Q
Avitaminosis
A
Carencia grave de vitaminas
4
Q
Hipovitaminosis
A
Déficit moderado de vitaminas
5
Q
Hipervitaminosis
A
Exceso de vitaminas
6
Q
Vitaminas hidrosolubles
A
Moléculas solubles en agua, su exceso no produce toxicidad pues se diluyen en la sangre o se eliminan por la orina. Generalmente presentan función coenzimática
7
Q
Vitaminas liposolubles
A
Moléculas lipídicas insolubles en agua y solubles en disolventes orgánicos apolares. Debido a su lenta eliminación pueden acumularse en el hígado y producir hipervitaminosis
8
Q
Vitamina B1 (tiamina)
A
Vitamina hidrosoluble que interviene en el metabolismo de glúcidos como coenzima encargada de la transferencia de grupos aldehído. Da lugar al TPP (tiamina pirofosfato)
9
Q
Beriberi
A
Enfermedad causada por déficit de vitamina B1 (tiamina), se caracteriza por la pérdida de función neuronal y debilidad muscular. Es frecuente en Asia, donde su alimentación está basada en arroz pulido (sin cáscara)
10
Q
Síndrome de Wernicke-Korsakoff
A
Enfermedad causada por una carencia grave de tiamina (vitamina B1) cuyos síntomas son pérdida grave de memoria, confusión mental y parálisis parcial
11
Q
Vitamina B2 (riboflavina)
A
Vitamina hidrosoluble. Forma la flavina adenina dinucleótido (FAD) que actúa como coenzima transportadora de electrones en reacciones de oxidación y reducción, por tanto interviene en procesos catabólicos como la respiración celular cuyo objetivo final es obtener ATP
12
Q
Déficit de vitamina B2 (riboflavina)
A
Produce lesiones en labios, lengua (estomatitis), piel (dermatosis)…
13
Q
Vitamina B5 (ácido pantoténico)
A
Vitamina hidrosoluble. Forma parte de la coenzima A que actúa como transportador de grupos acilo en las reacciones enzimáticas implicadas en el metabolismo de glúcidos, lípidos, etc.
14
Q
Déficit de vitamina B5 (ácido pantoténico)
A
Produce sensación de hormigueo, entumecimiento y pérdida de sensibilidad
15
Q
Vitamina B12 (coenzima B12)
A
Como coenzima participa en la transferencia intramolecular de grupos entre carbonos adyacentes
16
Q
Anemia perniciosa
A
Enfermedad grave causada por la carencia de vitamina B12, sus síntomas son la disminución de eritrocitos, bajos niveles de hemoglobina y un deterioro progresivo del sistema nervioso central. Las personas que presentan esta enfermedad suelen ser incapaces de absorber la vitamina B12 que producen sus bacterias intestinales
17
Q
Vitamina B3, niacina (ácido nicotínico o factor PP)
A
Forma parte del NAD y NADP, que actúan como coenzimas transportadoras de electrones en reacciones de oxidación y reducción, interviniendo en procesos catabólicos como la respiración celular cuyo objetivo final es la obtención de ATP
18
Q
Pelagra o lengua negra (perros)
A
Enfermedad provocada por la vitamina B3 de las “tres D”, causa dermatitis, diarrea y demencia, pudiendo llegar a la muerte del individuo
19
Q
Vitamina C (ácido ascórbico)
A
Interviene en las reacciones de hidroxilación y es un potente antioxidante, por lo que también interviene en la prevención de degeneraciones celulares. Es necesaria para la síntesis del colágeno y estimula las defensas contra infecciones. Se encuentra en la fruta
20
Q
Procesos infecciosos y escorbuto
A
Enfermedades provocadas por el déficit de vitamina C (ácido ascórbico), el segundo es una enfermedad caracterizada por la degeneración del tejido conjuntivo, provocando hemorragias en la piel, mucosas, etc. Las encías se hinchan y se vuelven esponjosas, se caen los dientes
21
Q
Vitamina B1, B2, B5, B12, B3 y C
A
Vitaminas hidrosolubles
22
Q
Vitamina A (retinol)
A
Actúa en la protección y conservación del tejido epitelial y en el crecimiento, tiene una función fundamental en la percepción visual, ya que interviene en la secuencia de acontecimientos moleculares implicados en la absorción de luz en la retina y en la estimulación del nervio óptico
23
Q
Problemas de crecimiento y desarrollo, sequedad en la piel, mucosas y ojos, y ceguera nocturna
A
Problemas provocados por el déficit de vitamina A (retinol)
24
Q
Dolor de cabeza, náuseas, piel seca, osteoporosis e inflamación del cerebro, problemas en el desarrollo del feto en embarazadas
A
Síntomas del exceso de vitamina A (retinol)
25
Vitamina D3 (colecalciferol)
Regula la absorción intestinal del calcio y su metabolismo en riñones y huesos. Se forma en la piel a partir de 7-deshidrocolesterol mediante la intervención de luz solar
26
Raquitismo en niños y osteoporosis en adultos
Enfermedades causadas por el déficit de vitamina D3 (colecalciferol)
27
Cálculos renales, depósito de calcio en tejidos blandos (corazón, pulmones), náuseas y debilidad
Problemas causados por el exceso de vitamina D3 (colecalciferol)
28
Vitamina E (tocoferol)
Vitamina liposoluble. Es un antioxidante, reacciona con las formas más reactivas del oxígeno y con otros radicales libre destruyéndolos. Previene la oxidación de los lípidos de membrana evitando el deterioro de la célula e interviene en la prevención de lesiones degenerativas (envejecimiento o cáncer)
29
Piel escamosa, debilidad muscular, esterilidad (no demostrado en humanos) y anemia. En humanos fragilidad de los eritrocitos (glóbulos rojos)
Problemas causados por el déficit de vitamina E (tocoferol)
30
Aumento del riesgo de sangrado y de hemorragia grave en el cerebro
Problemas causados por el exceso de vitamina E (tocoferol)
31
Vitamina K (filoquinona)
Actúa en la coagulación de la sangre, ya que interviene en la formación de protrombina activa, enzima proteolítica que rompe los enlaces del fibrinógeno y lo convierte en fibrina (proteína fibrosa que mantiene unidos los coágulos de sangre)
32
Hematomas y sangrado
Problemas causados por el déficit de vitamina K (filoquinona)
33
Ácidos nucleicos
Moléculas orgánicas formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y fósforo (este último siempre en una proporción del 10%)
34
Tipos de ácidos nucleicos
ADN o ácido desoxirribonucleico y ARN o ácido ribonucleico
35
Importancia en los organismos de los ácidos nucleicos
Son de crucial importancia en todos los organismos pues son los depositarios moleculares de la información genética, la transmite de generación en generación y dirigen y controlan el funcionamiento celular
36
Nucleótidos
Monómeros de los ácidos nucleicos (polímeros de nucleótidos). Se producen por la unión de un ácidos fosfórico, un monosacárido pentosa (ribosa o desoxirribosa) y una base nitrogenada (adenina, guanina, citosina, timina o uracilo)
37
Nucleósido
Es la unión de la pentosa y la base nitrogenada, cuando el ácido fosfórico se une a este se forma el nucleótido
38
Pentosas de los ácidos nucleicos
Ribosa: beta-D-ribofuranosa (ARN)
Desoxirribosa: 2’-desoxi-beta-D-ribofuranosa (ADN)
39
Bases nitrogenadas
Pueden ser purínicas/púricas o pirimidínicas
40
Bases púricas
Derivan del anillo de la purina, son anillos dobles (hexágono y pentágono). Son dos: adenina y guanina. Ambas aparecen en el ADN y en el ARN
41
Adenina
Tiene el NH2 en el carbono 6
42
Guanina
Tiene un doble enlace con el oxígeno en el carbono 6 y el NH2 está unido al carbono 2
43
Bases pirimidínicas
Derivan del anillo de la pirimidina, que está formada por un solo hexágono. Son tres: citosina, timina y uracilo. La citosina aparece e el ADN y el ARN, la timina solo en el ADN y el uracilo solo en el ARN
44
Citosina
Tiene el NH2 en el carbono 4 y un doble enlace con oxígeno en el carbono 2
45
Timina
Tiene un doble enlace con el oxígeno en el carbono 4, otro en el carbono 2 y un CH3 en el carbono 5
46
Uracilo
Tiene un doble enlace con oxígeno en los carbonos 2 y 4
47
Enlace N-glucosídico
Gracias a este enlace se unen la pentosa y la base nitrogenada de los ácidos nucleicos, al formarse se libera una molécula de agua (púricas: -OH del C1 pentosa con el -H del N9 de la base nitrogenada) (pirimidínicas: -OH del C1 pentosa con el -H del N1 de la base)
48
Numeración de los nucleósidos
Las bases nitrogenadas mantienen el número de sus carbonos como 1, 2, 3... Mientras que las pentosas se enumeran como 1’, 2’, 3’...
49
Nomenclatura de los nucleósidos
El prefijo indica el nombre de la base nitrogenada, se le añade la terminación -osina (púrica) o -idina (pirimidínica). Para diferenciar si se trata de ADN o ARN se añade el prefijo desoxi si es ADN
50
Nucleósidos del ARN
Adenosina, guanosina, citidina y uridina
51
Nucleósidos del ADN
Desoxiadenosina, desoxiguanosina, desoxicitidina y desoxitimidina
52
Enlace éster de los nucleótidos
Los nucleótidos se forman por la unión del ácido fosfórico (fosfato) a la pentosa del nucleósido por un enlace éster, al formarse se libera una molécula de agua. La unión se produce entre el -OH del C5 de la pentosa y un -OH del fosfórico (se forma una pentosafosfato)
53
Nomenclatura de los nucleótidos
Los nucleótidos son nucleósidos esterificados en el carbono 5’ con un grupo fosfato, para nombrarlos se utiliza el nombre del nucleósido seguido de 5’ monofosfato
54
Nucleótidos del ARN (ribonucleótidos)
Adenosina 5’monofosfato, guanosina 5’monofosfato, citidina 5’monofosfato y uridina 5’monofosfato
55
Nucleótidos del ADN o desoxirribonucleótidos
Desoxiadenosina 5’monofosfato, desoxiguanosina 5’monofosfato, desoxicitidina 5’monofosfato y desoxitimidina 5’monofosfato
56
Nucleótidos libres
Existen en la célula nucleótidos libres que no forman parte de los ácidos nucleicos. Presentan funciones biológicas espercíficas: los que tienen más de un grupo fosfato, energética; los intermediarios celulares en las respuestas a estímulos extracelulares y los que tienen función coenzimática
57
Nucleótidos con más de un grupo fosfato: función energética
Están formados por beta-D-ribofuranosa (ribosa), una base nitrogenada (generalmente adenina) y dos o tres grupos fosfato
58
Nucleótido energético más habitual
Adenosina 5’trifosfato o ATP, formado por ribosa, adenina y tres grupos fosfato
59
Función energética de los nucleótidos con más de un grupo fosfato
Los enlaces entre los grupos fosfato almacenan gran cantidad de energía, cuando el ser vivo necesita utilizarla los enlace se rompen por hidrólisis y se libera la energía. Son la moneda energética del organismo
60
ATP
Adenosina 5’trifosfato, la rotura del primer enlace da lugar a ADP (adenosina 5’difosfato) y ácido fosfórico (exotérmica), la rotura del segundo enlace da lugar a AMP (adenosina 5’monofosfato) y ácido fosfórico (exotérmica)
61
Intermediarios celulares en las respuestas a estímulos extracelulares
Las células pueden captar señales (información) del medio e inducir un proceso químico como respuesta celular. Esto se denomina transducción de señales
62
Transducción de señales
Las células captan señales del medio que inducen un proceso químico como respuesta celular
63
Mensajeros celulares (proceso de transducción)
Las señales llegan a las células en forma de moléculas (hormonas, neurotransmisores) que actúan como “primer mensajero”. La unión de este con los receptores de membrana provoca la formación en el interior de la célula de un “segundo mensajero”, responsable de promover los cambios necesarios para dar la respuesta celular
64
Segundos mensajeros
Los intermediarios celulares o segundos mensajeros suelen ser nucleótidos no nucleicos. El más habitual es el AMP cíclico o cAMP (adenosina 3’,5’monofosfato cíclico)
65
Mecanismo de acción del cAMP
Una hormona (PM) contacta con un receptor de membrana, impulsando la formación de cAMP (SM) a partir de ATP. El cAMP activa las enzimas que intervienen en una serie de reacciones cuyo resultado final es la respuesta celular
66
Nucleótidos con función coenzimática
Existen dinucleótidos que tienen función catalizadora pues actúan como coenzimas en importantes reacciones metabólicas
67
NAD+, NADP+ y FAD
Nucleótidos con función coenzimática.
NAD+: nicotinamida adenina dinucleótido
NADP+: nicotinamida adenina dinucleótido fosfato
FAD: flavina adenina dinucleótido
Intervienen en reacciones del catabolismo como coenzimas de enzimas deshidrogenasas, transportando electrones en las reacciones de oxidación y reducción
68
Dinucleótidos
Algunos presentan función vitamínica, el FAD es la forma activa de la vitamina B2 (riboflavina) y la vitamina B3 forma parte del NAD+ y del NADP+ (niacina o ácido nicotínico)
69
Tipos de ácidos nucleicos
Tanto el ADN o ácido desoxirribonucleico como el ARN o ácido ribonucleico son polímeros de nucleótidos
70
Enlace fosfodiéster de los ácidos nucleicos
Los nucleótidos se unen entre sí al reaccionar el -OH del fosfato unido al C5 de un nucleótido con el -OH del C3 del nucleótido anterior. El grupo fosfato hace de “puente”, formado un enlace fosfodiéster y liberando una molécula de agua. Implica la formación de una cadena lineal de nucleótidos con una polaridad específica y extremos 5’ y 3’ diferenciados
71
Primer nucleótido de la cadena
Tendrá un extremo 5’ con un grupo fosfato libre (no unido a otro nucleótido)
72
Último nucleótido de la cadena
Tendrá un extremo 3’ con un -OH libre
73
Criterio establecido
El sentido 5’->3’ es el indicado en la escritura y lectura de una cadena de nucleótidos
74
Erwin Chargaff, finales de la década de 1940
Analizó el ADN de diferentes especies, llegando a varias conclusiones en 1950:
La composición de las bases varía en las diferentes especies
En todos los ADN el número de adeninas es igual al número de timinas (A=T) y el número de guaninas es igual al de citosinas (G=C). Por tanto, la suma de las bases púricas es igual a la suma de las bases pirimidínicas (A+G=T+C)
75
Rosalind Franklin y Maurice Wilkins, principios de la década de 1950
Demostraron que las moléculas de ADN producen un diagrama de difracción de rayos X característico, del que dedujeron:
La molécula de ADN es filamentosa y helicoidal
En la molécula de ADN hay unidades que se repiten cada 3,4 °A y otras que lo hacen cada 34 ºA
76
James Watson y Francis Crick, 1953
En consonancia con los datos disponibles hasta el momento, publicaron en la revista Nature la propuesta de un modelo molecular para la estructura del ADN, que es el válido en la actualidad
77
Estructura del ADN
El ADN es una molécula bicatenaria, es decir, formada por dos cadenas o hebras de polinucleótidos (desoxirribonucleótidos 5’monofosfato) unidos `por enlaces fosfodiéster
Cada cadena o hebra consta de dos partes: un esqueleto de pentosas-fosfatos (hacia el exterior de la cadena y en contacto con el agua, común a todos los seres vivos) y una secuencia de bases nitrogenadas (hacia el interior de la cadena, característica de cada ser vivo)
Las bases nitrogenadas de una cadena se aparean con las de la otra (siempre una púrica frente a una pirimidínica) A con T y G con C. Las cadenas son complementarias
Las bases complementarias se unen mediante enlaces de hidrógeno. A y T dos, G y C tres
Las dos cadenas son antiparalelas (sentidos opuestos) 5’->3’ y 3’->5’
78
Disposición en el espacio del ADN
Las dos cadenas son helicoidales y están enrolladas alrededor del mismo eje, formando una doble hélice dextrógira
Las bases nitrogenadas sobresalen del esqueleto pentosa-fosfato, disponiéndose hacia el interior de la doble hélice en posición perpendicular la eje longitudinal de la misma
La distancia entre dos pares de bases consecutivas es de 3,4ºA
Cada vuelta de hélice corresponde a 10 pares de bases y tiene una longitud de 34ºA
79
Función del ADN
Tiene dos funciones biológicas:
Dirige el funcionamiento y la actividad de la célula ya que contiene fragmentos (genes) cuyas secuencias portan la información para la síntesis de proteínas, responsables del funcionamiento celular. La formación de una proteína a partir de un fragmento de ADN incluye la transcripción (formación de una molécula de ARNm) y la traducción (síntesis de la proteína a partir de esa molécula de ARNm)
Transmite la información genética a las células hijas, para ello el material genético se duplica durante el periodo S de interfase y, durante la mitosis, se reparte entre las células para que todas contengan la misma información genética que su progenitora
80
Gen
Región de ADN con información para la síntesis de una proteína o cadena polipeptídica
81
Replicación
Proceso por el que se copia el ADN para obtener copias idénticas
82
Transcripción
Copia del ADN en ARN para traducirlo a proteínas. También llamada síntesis de ARNm
83
Propiedades del ADN
Porta la información genética
Es una molécula específica para cada individuo
Se puede desnaturalizar por variaciones de pH, Tª... Se puede renaturalizar en ocasiones. La Tª necesaria para la desnaturalización es la de fusión
84
Organización del ADN
La longitud del ADN (de los 46 cromosomas de una célula humana) es de 2 metros, por lo que debe sufrir un alto grado de plegamiento
85
Nucleosoma
Primer nivel de organización del ADN, que se asocia con un complejo proteico (histonas) que forman el nucleosoma. Hace que el ADN se compacte seis veces
86
Complejo proteico (núcleo de histonas)
Está formado por ocho moléculas de histonas, iguales dos a dos, H2A, H2B, H3 y H4. Alrededor de este se enrosca el ADN, que da 1,8 vueltas y utiliza 146 pares de nucleótidos
87
ADN de enlace o de conexión
Fragmento de ADN que une dos núcleos de histonas, contiene 54 pares de nucleótidos.
88
Solenoide o fibra de 30 nm
Segundo nivel de plegamiento del ADN. Los nucleosomas se condensan y originan esta estructura más compacta, para lo que es necesaria la intervención de la histona H1 por nucleosoma. No es continua, hay fragmentos unidos a proteínas no histonas que no presentan este nivel de plegamiento. Se debe al estado de transcripción en el que se encuentran los diferentes fragmentos de ADN. Hace que se compacte unas cien veces
89
300nm
La fibra de 30nm se pliega en una serie de bucles que no pasan los 300nm. Se desconoce su estructura pero se sabe que intervienen las histonas H1 y otras proteínas
90
700nm
La fibra de 300nm se sigue plegando y forma la fibra de 700nm, que es el ancho de un brazo de cromosoma
91
Cromosomas
Son visibles al microscopio óptico, se forman en la fase de división. La longitud del ADN se ha compactado diez mil veces
92
ARN
Ácido ribonucleico, su pentosa es la ribosa, tiene uracilo pero no timina, es monocatenario y es de menor tamaño
93
ARNm
Monocatenario, es una copia directa del ADN. Se sintetiza mediante la transcripción en el núcleo y contiene la información de un gen. No cumple Chargaff porque es monocatenario
94
Código genético
Establece la relación entre los nucleótidos y los aminoácidos. Cada tres nucleótidos (codón) corresponde un aminoácido. Hay 64 codones de los que 61 codifican y 3 son parada (secuencias de stop). Es degenerado porque varios tripletes tienen la misma correspondencia
95
AUG
Triplete o secuencia de inicio
96
ARNt
Es monocatenario, tiene bajo peso molecular y tiene una estructura espacial en forma de “hoja de trébol”. Tiene tres brazos (T, D y del alnticodón) que se unen por en enlaces de hidrógeno, son zonas de doble cadena por la complementariedad entre las bases de una misma hebra, los D y T tienen una contribución importante en el plegamiento de las moléculas. Cada ARNt es específico para un aminoácido. El brazo del anticodón presenta un triplete de bases complementario al triplete de bases del codón del ARNm
97
Función del ARNt
Unirse a un aminoácido determinado en el citoplasma para introducirlo en el ribosoma y transferirlo a la cadena polipeptídica que se está traduciendo según la información del ARNm
98
ARNr
Unido a proteínas forma la estructura de los ribosomas. Participa en la síntesis de proteínas.
99
Función del ARNr
Contribuir a formar la estructura del ribosoma en dos subunidades de aspecto globoso y con lugares específicos para los procesos que se realizan en su interior durante la traducción. Participa en la síntesis de proteínas
100
Nucleolo
Región más densa del núcleo, forms el ARNr y ahí se une a las proteínas para formar ribosomas
101
Lípidos
Son moléculas inorgánicas que están formadas por C, H y O. También pueden contener N, P y S
102
Funciones biológicas de los lípidos
Energética: son degradados en el metabolismo. Estructural: forman parte de la membrana celular. Reguladora: forman parte de las hormonas, vitaminas y de los pigmentos vegetales
103
Características de los lípidos
Son insolubles en agua, solubles en disolventes apolares (hidrófobos) como alcoholes, éteres, benceno o gasolina
104
Lípidos saponificables
Pueden realizar la reacción de saponificación, por la que un lípido y una base reaccionan formando jabón. Están formados por ácidos grasos
105
Ácidos grasos
Son cadenas hidrocarbonadas lineales que tienen un número par de átomos de C, tiene un grupo COOH final. En los seres vivos, los más frecuentes tienen entre 14 y 22 C
106
Ácidos grasos saturados
No tienen dobles enlaces, son de origen animal, tienen un punto de fusión alto y son sólidos a temperatura ambiente. Ejemplos: ácido palmítico, aceite de palma y aceite de coco
107
Ácidos grasos insaturados
Presentan dobles enlaces (insaturaciones), su punto de fusión es más bajo, son líquidos a temperatura ambiente y de origen vegetal. Ejemplo: ácido oleico, grasas líquidas (aceite)
108
Nomenclatura de los ácidos grasos
Número de carbonos + número de dobles enlaces (posición como elevado)
Ejemplo: ácido linoleico C18: 2 ^ (9, 12)
109
Ácido graso saturado más importante
Ácido palmítico (C16:0), abundante en todas las grasas
110
Ácido graso monoinsaturado más importante
Ácido oleico (C18:1^9), en los aceites vegetales
111
Ácido grasos poliinsaturado más importante
Ácido araquidónico (C20:4^5,8,11,14), en los aceites de pescado
112
Propiedades físicas de los ácidos grasos
Disposición: los saturados están extendidos en zig-zag, los insaturados presentan interrupciones en el zig-zag por los dobles enlaces (formando codos o doblamientos).
Los ácidos grasos se unen entre sí por fuerzas de Van de Waals. Saturados: muchas con una ordenación espacial fuertemente empaquetada, por lo que cuesta más romper las fuerzas de Van der Waals. Insaturados: debido a los co dos tienen menos fdvw por lo que su estructura es más débil y hace falta menos energía para romper los enlaces (punto de fusión más bajo)
En general, cuanto menor sea el número de carbonos menor es la temperatura de fusión. A igualdad de carbonos el de los insaturados es menor que el de los saturados
En contacto con agua tienen carácter anfipático, la cadena hidrocarbonada (cola) es apolar, hidrófoba y lipófila. El COOH (cabeza) es polar, hidrófilo y lipófobo. Se forman mínelas o la doble capa lipídica de la membrana
113
Propiedades químicas de los ácidos grasos
Esterificación: ácido graso + alcohol forma un enlace éster y agua
Saponificación: es un tipo especial de esterificación, ácido graso + base (NaOH, KOH) forman jabón y H2O
114
Acilgliceroles o acilglicéridos
Están formados por glicerina y ácidos grasos. Se forman por la esterificación de glicerol y ácidos grasos, dependiendo del número de ácidos grasos pueden ser: monoacilgliceroles o monoglicéridos, diglicéridos o triglicéridos
115
Triglicéridos
Están formados por glicerina y tres ácidos grasos mediante una esterificación, se forma un triglicérido y 3 moléculas de agua
Son apolares, por tanto insolubles en agua
Los monoglicéridos y diglicéridos deben su polaridad a los OH libres
Su punto de fusión depende de la longitud de la cadena y del número de insaturaciones. Según su punto de fusión se dividen en grasas vegetales y grasas animales
116
Grasas vegetales
Son aceites, están formadas principalmente por ácidos grasos insaturados, son líquidas y tienen un punto de fusión bajo
117
Grasas animales
Son sebos y mantecas, están formadas principalmente por ácidos grasos saturados largos, son sólidas o semisólidas y tienen un punto de fusión alto
118
Función biológica de los acilglicéridos
Energética: constituyen el depósito graso de reserva. Aislante térmico en animales forman parte del tejido adiposo, evitando la pérdida de calor corporal. Amortiguadores mecánicos: las grasas rodean algunos órganos. Se acumulan en las semillas en forma de aceite en los vegetales. Arrinconan al núcleo en la periferia
119
Céridos
Se forman por la esterificación de ácidos grasos de más de 36C con alcoholes de cadena larga
Tienen una elevada masa molecular, sus extremos son hidrófobos por lo que son insolubles en agua
120
Función biológica de los céridos
Forman capas impermeables que sirven de protección porque son hidrófobos y sólidos a temperatura ambiente. En vegetales se encuentran en las hojas y los frutos para evitar la evaporación y el ataque de los insectos. En vertebrados se encuentran en la piel, pelo, plumas, exoesqueleto de artrópodos. Tienen función de defensa ya que están en la cera auditiva y función doméstica, industrial y farmacéutica al estar estar en la lanolina (cera de la lana de las ovejas)
121
Fosfoglicéridos
Contienen fósforo, tienen función estructural ya que forman parte de la pared de la membrana celular (cefalina y lecitina de la animal).
Están formados por 2 ácidos grasos (generalmente insaturados) unidos a una glicerina, a los que se suma un ácido fosfórico (fosfato)
Los ácidos grasos y la glicerina se unen por un enlace éster, mientras que el fosfórico y la glicerina por un enlace esterfosfórico
La molécula formada se denomina ácido fosfatídico
Al fosfato se pueden unir otras moléculas, los grupos sustituyentes, formando un enlace fosfodiéster y originando los distintos grupos de fosfolípidos (legitima y cefalina)
Tienen carácter anfipático, su comportamiento frente al agua es similar al de los ácidos grasos. En la membrana celular forman la doble capa lipídica celular por colocación espontánea
122
Lecitina
Unión de un ácido fosfatídico y un aminoalcohol colina, se forma la fosfatidilcolina. Es el fosfolípido más abundante en las membranas celulares
123
Cefalina
Unión de un ácidos fosfatídico y un aminoalcohol etanolamina, se forma fosfatidiletanolamina. Se encuentra en las membranas celulares del tejido nervioso (encéfalo) y del hígado
124
Esfingolípidos
En lugar de glicerina tienen un aminoalcohol de cadena larga denominado esfingosina al que se unen ácidos grasos. Se forma la ceramida, a la que se une un grupo polar que determina el tipo de esfingolípido
Tienen carácter anfipático, la cola es hidrófoba porque está formada por ácidos grasos, la cabeza es hidrófila porque es el grupo polar. En las membranas de las células se disponen formando una bicapa
Su función biológica es formar parte de las membranas celulares, sobre todo en las neuronas, interviniendo en el reconocimiento celular, la formación de antígenos de membrana, el grupo sanguíneo, la regulación de la división celular, la diferenciación o la apoptosis
125
Esfingofosfolípidos
Son los esfingolípidos que tienen fósforo en el grupo polar que se une a la ceramida
Los más importantes son las esfingomielinas, que se encuentran en las membranas plasmáticas de las células animales formando las vainas de mielina que protegen los axones de las neuronas
A la ceramida se une un grupo polar formado por ácido fosfórico y un aminoalcohol colina (fosfocolina) o etanolamina (fosfoetanolamina)
126
Esfingoglucolípidos
Contienen un glúcido pero no tienen ácido fosfórico. El glúcido se une a la ceramida. Se encuentran en las membranas celulares, los principales son los cerebrósidos y los gangliósidos
127
Cerebrósidos
Están formados por un monosacárido, que puede ser glucosa o galactosa, que forma el grupo polar
Tienen función estructural, si están formados por galactosa,forman parte de las membranas plasmáticas del tejido nervioso; si es glucosa, de los tejidos no nerviosos
128
Gangliósidos
El grupo polar es un oligosacárido complejo
| Forma parte de las membranas plasmáticas de los glóbulos rojos y de las neuronas
129
Lípidos insaponificables
No contienen ácidos grasos y no pueden realizar la reacción de saponificación
Son los isoprenoides o terpenos, los esteroides y las prostaglandinas
130
Isoprenoides o terpenos
Son polímeros del isopreno (2-metil-1,3-butadieno), dos isoprenos son un terpeno
Los dobles enlaces conjugados aportan color
Pueden ser monoterpenos, diterpenos, triterpenos o tetraterpenos
131
Monoterpernos
Formados por dos isoprenos (un terpeno), son los compuestos responsables de los aromas en plantas, como el mentol
132
Diterpenos
Formados por 4 isoprenos (2 terpenos). Por ejemplo el fitol, que es un componente de la clorofila y de las vitaminas
133
Triterpenos
Formados por 6 isoprenos (3 terpenos). Por ejemplo el escualeno, que es el precursor del colesterol
134
Tetraterpenos
Formados por 8 isoprenos (4 terpenos). Por ejemplo los carotenoides, que forman parte de los pigmentos vegetales (licopenos: rojo y xantofila: amarillo) que absorben luz de diferente longitud de onda que la clorofila. El beta-caroteno aporta el naranja a las zanahorias y es un precursor de la vitamina A
135
Esteroides
Tienen la estructura básica del núcleo esteroide. Se diferencian en el número y la posición de los dobles enlaces, así como en los grupos sustituyentes que los forman
Los esteroles son los más importantes
136
Esteroles
Son los esteroides más importantes, tienen un Oh en la posición A3 y una cadena carbonada en D17. El más importante es el colesterol
137
Colesterol
Tiene función estructural, pues forma parte de la membrana célular eucariota animal aportando estabilidad y rigidez
Se transporta por la sangre unido a proteínas y su exceso puede provocar problemas cardiovasculares
Es el precursor de otras moléculas (hormonas esteroideas, vitaminas del grupo D y ácidos biliares)
138
Hormonas esteroideas
Son las hormonas sexuales masculinas (andrógenos) y femeninas (progesterona y estrógenos), las hormonas de la certeza suprarrenal (cortisol y aldosterona), que participan en el metabolismo de glúcidos, sales y el equilibrio hídrico, y la ecdisona, que está en los invertebrados y favorece la muda
139
Vitaminas del grupo D
A partir del colesterol se obtiene 7-deshidrocolesterol, que en la piel y junto con la luz ultravioleta se transforma en vitamina D3, que interviene en el metabolismo de calcio y su absorción en el intestino
140
Ácidos biliares
Se encargan de la emulsión de grasas de la dieta, facilitando la actuación de las lipasas, y de su absorción en el intestino (se acumulan en la vesícula y se vierten al intestino)
Se forman en el hígado a partir del colesterol
141
Lípidos conjugados: lipoproteínas
Son complejos macromoleculares que tienen función de transporte de lípidos por el organismo (por la linfa y por el torrente sanguíneo, del intestino delgado al hígado, de ahí a los depósitos grasos de reserva y de ahí a los tejidos)
Son proteínas de transporte unidas a lípidos, tienen forma esférica
Hay cuatro tipos según su densidad: quilomicrones, VLDL, LDL y HDL
142
Quilomicrones
Son las lipoproteínss de menor densidad. Se forman en el epitelio del intestino delgado, sirven de transporte de los triglicéridos de la dieta a los tejidos para almacenar o para utilizar como combustible
143
VLDL
Lipoproteína de muy baja densidad, se forma en el hígado con los excedentes de ácidos grasos de la dieta, sirve para transporta triglicéridos y colesterol del hígado al músculo y al tejido adiposo
144
LDL
Lipoproteína de baja densidad que se forma a partir de VLDL a las que se han extraído los triglicéridos en los tejidos, se conoce comúnmente como colesterol del malo.
Transporta colesterol, que es captado por los tejidos que lo necesitan
Genera receptores de, LDL en la célula, si hay mucho se dejan de generar y el colesterol se acumula
145
HDL
Lipoproteína de alta densidad, comúnmente conocida como colesterol del bueno. Recogen el excedente de colesterol en la sangre y en los tejidos y lo transportan hasta el hígado para su metabolismo o transformación en sales biliares o para ser eliminado por la bilis
146
Proteínas
Son moléculas orgánicas formadas por C, H, O y N, pero también pueden tener P, Fe, Mg... tienen un elevado peso molecular
Sus funciones biológicas pueden ser estructural, de transporte, contráctil, inmunológica o enzimática
Son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos
147
Aminoácidos
Son moléculas orgánicas formadas por un grupo aminoácido y un grupo carboncillo que se une a un carbono central (anomérico) y que tiene un radical específico para cada aminoácido
148
Características físicas y químicas de los aminoácidos
Son sólidos, blanquecinos o incoloros, cristalizables, la mayoría son solubles en agua, presentan isomerías y tienen carácter anfótero (aceptan o donan protones)
149
Isomerías de los aminoácidos
El carbono central es anomérico (quiral), es decir, está unido a cuatro restos distintos, lo que hace posible las isomerías
Estereoisomería: tienen dos formas estereoisoméricas por aminoácido, se diferencian en la posición del NH2 (derecha o izquierda), D- y L- son enantiómeros (imagen especular), principalmente aparecen L-
Isomería óptica: los aminoácidos presentan actividad óptica, en disolución acuosa si luz polarizada atraviesa se desvía el plano de polarización (derecha dextrógiro, izquierda levógiro)
150
Carácter anfótero de los aminoácidos
Los aminoácidos son sustancias anfóteras, se denominan a folios porque disueltos en agua los grupos amino y carboxilo están ionizados. En forma de ión dipolar se comportan como ácidos o bases débiles
Zwitter-on: mediante una doble ionización pueden nivelar el pH aceptando o donando protones cuando sea necesario
En un medio ácido captan protones en el grupo carboxilo (base débil), en un medio básico ceden protones del grupo amino (ácido débil)
Punto isoeléctrico: pH en el que el aminoácido es neutro
151
Clasificación de los aminoácidos
Existen 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas (aminoácidos proteicos o proteinógenos), diez de ellos son esenciales, pues los humanos no los sintetizamos (ingerir en la dieta)
Se clasifican en cinco tipos según las propiedades de sus radicales (polaridad a pH próximo a 7)
152
Clasificación de los aminoácidos: grupo R apolar alifático
```
No puede reaccionar con agua en forma de cadena
Glicina (Gly)
Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Isoleucina (Ile)
Metionina (Met)
```
153
Clasificación de los aminoácidos: grupo R aromático
Los radicales son ciclos que dan aromas
Fenilalanina (Phe)
Tirosina (Tyr)
Triptófano (Trp)
154
Clasificación de los aminoácidos: grupo R polar sin carga
```
Serina (Ser)
Treonina (Thr)
Cisteína (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
```
155
Clasificación de los aminoácidos: grupo R con carga negativa
Aspartato (Aspi
| Glutamato (Glu)
156
Clasificación de los aminoácidos: grupo polar con carga positiva
Histidina (His)
Lisina (Lys)
Arginina (Arg)
157
Enlace peptídico
Los aminoácidos están unidos por enlaces covalentes denominados enlaces peptídicos, que forman las proteínas y tienen características parciales de los dobles enlaces. Se forman en los ribosomas por condensación del grupo carboxilo del primer aminoácido y el amino del segundo aminoácido, se libera agua
Es un enlace covalente en el que los átomos del grupo peptídico están en el mismo plano, por lo que es rígido y no puede rotar libremente
2 aminoácidos: dipéptidos, 3 aminoácidos: tripéptidos, menos de 100 aminoácidos: oligopéptidos, 100 ó más aminoácidos: polipéptidos
158
Función biológica de los oligopéptidos
La oxitocina (segregada por la hipófisis) interviene en las contracciones del útero, la insulina y el glucagón (secreciones del páncreas) controlan la concentración de glucosa en la sangre
159
Estructura de las proteínas
La función de las proteínas está determinada por su estructura tridimensional, que puede ser primaria, secundaria, terciaria o cuaternaria
160
Estructura primaria de las proteínas
Está determinada por el ADN
Es la secuencia de aminoácidos de la proteína, indica qué aminoácidos, cuántos y en qué orden la componen
El primer aminoácido es el grupo amino-terminal (amino libre) o N-terminal
El último aminoácido es el grupo carboxilo-terminal (carboxilo libre) o C-terminal
Por la rigidez y la falta de giro del enlace peotídico del carbono con el nitrógeno la proteína adquiere estructuras superiores por los enlaces Ca-C y N-Ca, formando placas planas articuladas
161
Estructura secundaria de los aminoácidos
Se forma por la aparición de puentes de hidrógeno entre los aminoácidos cercanos. Es la disposición en el espacio de segmentos de proteínas o de cadenas polipeptídicas determinada por su estructura primaria
La secuencia de aminoácidos determina la forma en la que se pliega, a su vez, la estructural tridimensional que adopte determina la función
Existen dos tipos de estructura secundaria: alfa-hélice y beta-plegadla, que pueden aparecer simultáneamente en una misma cadena
162
Alfa-hélice
Descubierta por Pauling y Corey. Es una disposición sencilla, cada polipéptido se enrosca sobre sí mismo formando un esqueleto helicoidal dextrógiro que gira en el sentido de las agujas del reloj.
Se forman puentes de hidrógeno entre el carboxilo del primer aminoácido con el amino del cuarto
En la alfa-queratina y en la mioglobina predomina esta estructura
Cada vuelta de hélice está separada 5,4 Aº y los restos quedan hacia el exterior
Hay tres o cuatro enlaces de hidrógeno por vuelta de hélice, aportando estabilidad
163
Beta-plegada
También descubierta por Pauling y Corey. Tiene una conformación extendida en forma de zigzag con una estructura similar a una hoja plagada. Los radicales quedan dirigidos hacia el exterior en sentidos opuestos alternadamente
La fibroína de la seda tiene principalmente esta estructura
Los puentes de hidrógeno entre los enlaces peptídicos (amida) aportan estabilidad
164
Estructura terciaria de las proteínas
Es el plegamiento tridimensional de las proteínas, los R hidrófobos quedan hacia el interior. Siempre son la misma cadena. Se forman uniones e interacciones entre los R
Pueden ser proteínas fibrosas o globulares
165
Proteínas fibrosas
Las cadenas polipeptídicas, que generalmente están compuestas por un solo tipo de estructura secundaria, se disponen en largas hebras u hojas
Sun función es estructural y de protección ya que da soporte, forma y protege
La alfa-queratina está formada por alfa-hélice, la fibroína de la seda por beta-plegada (fuerza y flexibilidad) y el colágeno
166
Proteínas globulares
Tienen una estructura terciaria más complicada. Las cadenas polipeptídicas están formadas por fragmentos con distintas estructuras secundarias, se pliegan sobre sí mismas en forma de ovillo
Está determinada por la secuencia de aminoácidos ya que se establecen enlaces entre los radicales que adquieren estabilidad a la proteína y determinan su función biológica
Los enlaces entre los radicales están unidos por fdvw, puentes disulfuro o puentes de hidrógeno, entre otros
Los dominios estructurales son fragmentos de cadenas polipeptídicas que se pliegan de forma estable e independiente, pueden aparecer en distintas proteínas
La función de las proteínas globulares es metabólica y fisiológica, pues actúan como enzimas o proteínas reguladoras
167
Estructura cuaternaria
Son complejos proteicos de gran tamaño, son estructuras tridimensionales de dos o más cadenas polipeptídicas, cada uno con su propia estructura
Las cadenas pueden ser iguales o distintas entre sí, se produce la unión entre sus subunidades. Si se unen dos o más cadenas o subunidades idénticas se denomina oligomérica, cada subunidad es un protómero
Las cadenas o subunidades están unidas por enlaces entre los R de los aminoácidos
Alfa-queratina y hemoglobina
168
Alfa-queratina
Dos cadenas de unen formando una superhélice levógira unida por enlaces disulfuro, los dímeros se unen longitudinalmente.
Un protofilamento es la unión de dos dímeros
Las protofibrillas son cuatro protofilamentos
Las microfibrillas son cuatro protofibrillas
169
Hemoglobina
Tiene estructura terciaria globular, cuatro subunidades iguales Dos a Dos (dos alfa y dos beta)
Son cadenas con un grupo prostético (no aminoácidos) que transporta oxígeno cuando es el grupo Hemo
170
Propiedades de las proteínas
Especificidad a nivel molecular (cada proteína es distinta por su combinación de aminoácidos idónea para su FB), a nivel de especie (cada especie tiene proteínas propias, las homólogas son las que tienen la misma función en distintas especies) y a nivel de individuo (cada individuo tiene proteínas diferentes a las de otros individuos de la misma especie ya que el genoma no es al 100% igual)
Pueden ser solubles, no solubles o solubles en disoluciones salinas. Las proteínas globulares suelen ser solubles y las fibrosas no
Desnaturalización y renaturalización: la pérdida de la estructura espacial supone la pérdida de la función, puede ocurrir por cambios en el
pH, la salinidad, la temperatura o la agitación. La renaturalización es posible en ocasiones si se restauran las condiciones iniciales del medio
171
Tipos y funciones de las proteínas
Funciones en general:
Reserva: no son reserva energética pero pueden serlo, también son reserva de aminoácidos para crear otras proteínas
Estructural: forman parte de la estructura de las membranas celulares o de los componentes de los tejidos
Transporte: son el medio de transporte de otras sustancias por el torrente sanguíneo o en la membrana celular
Defensa: los anticuerpos son proteínas de defensa específica frente a microorganismos
Regulación: intervienen en los procesos de regulación hormonal, como la hormona del crecimiento
Contráctil: las proteínas contráctiles, como la actina y la miosina, actúan en la contracción muscular
Catálisis: forman parte de las enzimas, por lo que regulan reacciones químicas
Los tipos de proteínas son: holoproteínas y heteroproteínas,
172
Holoproteinas
Están formadas por aminoácidos, pueden ser fibrosas o globulares determinadas por la estructura terciaria
173
Proteínas fibrosas
Alfa-queratina, colágeno, actina y miosina, elastina
174
Alfa-queratina
Tiene función estructural, aporta fuerza y flexibilidad. Se encuentra en el cabello, uñas, pezuñas, lana y en la capa externa de la piel. En los vertebrados
175
Colágeno
Función estructural, aporta fuerza. Forma parte del tejido conjuntivo de los tendones, cartílago y la matriz orgánica de los huesos
176
Actina y miosina
Tienen función contráctil, interacción entre ellas proporciona la fuerza necesaria para contraer los músculos
177
Elastina
Tiene función estructural, proporciona elasticidad en los órganos y tejidos, permitiendo que se extiendan y que recuperen su forma. Se encuentra en el tejido conjuntivo elástico de los vasos sanguíneos, en las pleuras de los pulmones y en los ligamentos elásticos
178
Proteínas globulares
Son la mioglobina, las histonas, las globulinas y las albúminas
179
Mioglobina
Proteína fijadora de oxígeno en las células de los músculos. Tiene función de transporte, ya que difunde el oxígeno por los músculos
180
Histonas
Tienen función estructural, se unen al ADN para empaquetarlo y formar los nucleosomas, forma la fibra de cromatina
181
Globulinas
Son una familia de proteínas entre las que destacan las inmunoglobulinas, como los anticuerpos, tienen función de defensa en el sistema inmunitario
182
Proteínas albúminas
Son una familia de proteínas que tienen función de transporte o de reserva de aminoácidos
183
Heteroproteínas
Son proteínas con una parte proteica y otra no proteica, denominada grupo prostético. Están unidas por un enlace covalente
Son las fosfoproteínas, las glucoproteínas, las lipoproteínas, las cromoproteínas y las nucleoprotreínas
184
Fosfoproteínas
Su grupo prostético contiene fósforo. Como la caseína de la leche o la vitelina del huevo. Su función es de reserva de aminoácidos, de fosfatos o de energía
185
Glucoproteínas
El grupo prostético es un glúcido, como la inmunoglobulina G (IgG), que es un anticuerpo con función de defensa en el sistema inmunitario
186
Lipoproteínas
El grupo prostético es un lípido, su función es de transporte de lípidos por la linfa y el torrente sanguíneo
187
Cromoproteínas
Su grupo prostético es un compuesto coloreado
| Pueden ser porfirínicas o no porfirínicas
188
Cromoproteínas porfirínicas
Su grupo prostético es del grupo Hemo, tienen un anillo orgánico, la porfirina, al que se une Fe2+. Se denominan hemoproteínas, son la hemoglobina, la mioglobina y los citocromos
La hemoglobina y la mioglobina tienen función de transporte de oxígeno por la sangre y los músculos respectivamente
Los citocromos pueden contener Fe2+ (reducido) o Fe3+ (oxidado), tienen función de transporte de electrones en la cadena respiratoria y en la fase fotoquímica de la fotosíntesis
189
Cromoproteínas no porfirínicas
El grupo prostético puede tener distintas constituciones. Por ejemplo la hemocianina, el pigmento respiratorio de los invertebrados, que tiene función de transporte de oxígeno, contiene Cu++ y es azulada
190
Nucleoproteínas
Su grupo prostético es un ácido nucleico. Por ejemplo la unión de proteínas histonas en el ADN que forman la cromatina y los cromosomas, por tanto tienen función estructural
191
Enzimas
Son proteínas globulares con función de regulación catalítica en las reacciones del metabolismo celular. Disminuyen la energía de activación para realizar la reacción, la facilitan y aumentan la velocidad.
Son altamente específicas y no se transforman en el proceso
Las reacciones químicas necesitan una energía de activación, si el sustrato o reactivo llega a ese nivel pasa a estado de transición, que permite romper los enlaces y formar nuevos, en este estado el sustrato es inestable
Hay dos tipos: simples y complejas
192
Enzimas simples
No necesitan más compuestos químicos para realizar su función, solo están formadas por proteínas
193
Enzimas complejas
Requieren otros grupos químicos para realizar su actividad
Holoenzima: apoenzima (parte proteica) + cofactor (parte no proteica)
Cofactor: puede ser inorgánico (Fe2+, Mg2+, Mn2+, Cu2+) o una molécula orgánica compleja, como los derivados de vitaminas (NAD+), denominadas coenzimas, los cofactores actúan sobre los sustratos
Coenzimas o iones metálicos unidos fuertemente o por enlaces covalentes se denominan grupos prostéticos
194
Acción enzimática
Las enzimas se unen a sustratos y forman complejos enzima-sustrato, se disocia y forma el producto. La enzima se separa y está lista para unirse a un nuevo sustrato
195
Centro activo
Es la zona superficial por donde se unen los sustratos, posee aminoácidos que sirven para unir fijar es sustrato, mantener la estructura, modificar el sustrato y transformarlo en producto
Tiene una respuesta específica y actividad catalítica
La actividad enzimática está regulada por moléculas, que pueden ser inhibidores o activadores que aumentan o disminuyen la actividad
196
Especificidad enzimática
Relacionada con la estructura espacial del sitio activo (llave cerradura o mano guante)
197
Biocatalizadores
No se consumen ni se alteran
198
Nomenclatura de las enzimas
Sufijo -asa
Sistemática: nombre del sustrato + nombre reacción+ -asa (glucosa 6 fosfato isomerasa)
Numérica: creada por la Comisión Enzimática, consta de 4 dígitos
1. Clase 2. Grupo químico sobre el que actúa 3. Subgrupo químico sobre el que actúa 4. Suborden dentro de la clase
199
Mejorar la eficacia enzimática
Complejos multienzimáticos: son enzimas asociadas, el producto de una reacción es el sustrato de la siguiente
Compartimentación celular: en determinadas partes de la célula se pueden unir los reactivos y sustratos correspondientes
200
Coenzimas
Moléculas no proteicas en enzimas responsables de la función
Las más importantes son el NAD, FAD Y NADP, también la vitamina hidrosol, que es un microelemento esencial
Tienen especificidad de producto, siempre producen la misma molécula pero no de reacción ya que participan en distintas
201
Cofactores
Moléculas no proteicas en enzimas responsables de la función
| Pueden ser inorgánicos u orgánicos (coenzimas si son uniones débiles y grupo prostético si son uniones fuertes)
202
Bioelementos
Elementos biogénicos. Son los que forman parte de la materia viva
Existen: primarios, secundarios y *oligoelementos
203
Bioelementos primarios
Se unen por enlaces covalentes, forman biomoléculas y constituyen el 99% de la materia viva. C, H, O, N, P y S
204
Bioelementos secundarios
Son el resto de los bioelementos
Indispensables: se encuentran en todos los seres vivos. Ca, Cl, Na, K, Mg, Mn, Cu, Fe, Co y Zn
Variables: no se encuentran en todos los seres vivos. Al, B, F, I, Si...
205
Oligoelementos
Son los bioelementos secundarios que se encuentran en cantidades muy pequeñas (<0,1%) pero que son esenciales para la vida. Su carencia puede ocasionar trastornos que deriven a la muerte del ser vivo
206
Carbono (características químicas comunes a todos los bioelementos primarios)
Capas electrónicas externas incompletas, por lo que pueden formar enlaces covalentes propios de las biomoléculas
Número atómico bajo, los electrones compartidos están próximos al núcleo, dando lugar a moléculas estables y fuertes. En general, los elementos más ligeros forman los enlaces más fuertes
Se encuentran en moléculas pequeñas que se pueden incorporar fácilmente a los seres vivos desde el medio externo, asegurando el intercambio de materia
El oxígeno y el nitrógeno son muy electronegativos, por lo que muchas moléculas son polares y solubles en agua, lo que es imprescindible para que se produzcan las reacciones biológicas
207
Características del carbono
Presenta una configuración tetraédrica de sus enlaces, se puede unir a C, H, O, N en cada uno de sus cuatro vértices
Los átomos de carbono se pueden unir entre ellos por enlaces covalentes muy estables que forman cadenas lineales o ramificadas o estructuras cíclicas. La disposición espacial de las moléculas es fundamental para su función biológica
Enlaces simples con el hidrógeno, dobles con el oxígeno, nitrógeno y carbono y triples con el carbono, dando lugar a los grupos funcionales y a moléculas de gran trascendencia
208
Funciones biológicas de los bioelementos
Estructural: forman las grandes biomoléculas y, por tanto, la estructura de los organismos C, H, N O
Esquelética: proporcionan rigidez, forman parte del esqueleto o del exoesqueleto. Ca, P, Si...
Energética: forman parte de las moléculas que intervienen en los procesos de obtención de energía P, H, O...
Catalítica: intervienen en las reacciones metabólicas como catalizadores Mg, Cu, Zn...
Fisiológica: en forma de iones regulan procesos como la ósmosis, la transmisión del impulso nervioso... Na+, K+, Cl-...
209
Biomoléculas
Se forman por la combinación de uno o distintos bioelementos. Se clasifican en: simples y complejas
210
Biomoléculas simples
Formadas por átomos del mismo elemento
| O2
211
Biomoléculas complejas
Formadas por átomos de distintos elementos. Pueden ser inorgánicas u orgánicas
Inorgánicas: fuera de los seres vivos
Orgánicas: glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos
212
Moléculas inorgánicas
Agua y sales minerales
213
Agua
Es esencial para la vida, en ella surgieron los primeros seres vivos. El 71% de la Tierra es agua.
Es la molécula más abundante en los seres vivos (80% en bebés, 70% en adultos y 60-50% en personas mayores). Una variación del 10% de agua puede ser mortal. Por eso los organismos poseen una serie de mecanismos homeostáticos para mantener la cantidad de agua dentro de un rango adecuado
214
Agua intracelular
Se encuentra en el interior de las células, puede ser libre o ligada (unida a macromoléculas o a estructuras como membranas)
Representa un 70% del total
215
Agua extracelular
Intersticial: entre las células de los tejidos u ocupando cavidades (líquido sinovial). Supone un 23% del total.
Circulante: forma la sangre y la linfa en los animales y la savia en las plantas. Supone un 7% del total.
216
Estructura molecular del agua y carácter dipolar
Cada hidrógeno está unido al oxígeno por un enlace covalente que comparte un par de electrones. El ángulo que se forma es de 104’5º provocado por la repulsión entre las cargas parciales del hidrógeno. El oxígeno es más electronegativo, por lo que atrae más fuertemente a los electrones, que están desplazados hacia él, originando una asimetría eléctrica. El oxígeno tiene mayor densidad electrónica (carga parcial negativa) y el hidrógeno tiene déficit electrónico (carga parcial positiva)
217
Propiedades físico-químicas del agua
```
Estado líquido a temperatura y presión ambiente
Elevado punto de fusión y de ebullición
Elevada tensión superficial
Densidad anómala
Cohesión y adhesión
Capilaridad
Bajo grado de ionización
Poder disolvente
Elevado calor específico
Elevado calor de vaporización
10 en total
```
218
Estado líquido del agua a presión y temperatura ambiente
Debido al carácter dipolar, la parte negativa de una molécula atraerá por atracción electrostática a la parte positiva de otra molécula creando puentes de hidrógeno, que son atracciones físicas entre moléculas polares.
Cada molécula de agua está unida a otras tres o cuatro moléculas de agua, aunque también hay libres. Los puentes de hidrógeno son enlaces débiles y poco duraderos, por lo que se deshacen y se vuelven a establecer continuamente con otras moléculas, formando una gran fuerza de cohesión por el efecto sumatorio
219
Elevado punto de fusión y de ebullición
Permite la vida acuática.
Punto de fusión: temperatura a la que pasa de sólido a líquido (0ºC)
Punto de ebullición: temperatura a la que pasa de líquido a gas (100ºC)
220
Elevada tensión superficial del agua
Las moléculas del interior establecen puentes de hidrógeno en todas direcciones, las de la superficie solo horizontalmente y hacia el interior. Por tanto, es la fuerza que se opone a la rotura de la superficie del agua, que actúa como membrana elástica tensa. Permite la flotabilidad y el movimiento sobre el agua de algunos seres vivos.
221
Densidad anómala del agua
El volumen en estado líquido es menor que en estado sólido, debido a la máxima densidad a 4ºC. El hielo flota, lo que permite la vida por debajo. Además provoca el proceso de upwelling, por el que los nutrientes circulan por el agua.
222
Cohesión y adhesión del agua
La cohesión (enlaces entre moléculas de agua) hace que sea incompresible y con densidad constante. También forma los esqueletos hidrostáticos, como la membrana de las células vegetales, y la función protectora ante golpes (líquido amniótico). La adhesión es la atracción entre partículas de diferentes cuerpos y el agua
223
Capilaridad del agua
Debido a la cohesión y adhesión del agua, es capaz de subir por tubos estrechos en contra de la gravedad
224
Bajo grado de ionización del agua
Tiene muy poca tendencia a ionizarse, solo 2 de cada 10^9 se encuentran disociadas en forma iónica. Hidronio (H3O+) e hidroxilo (OH-)
La concentración de protones y de iones hidroxilo es muy baja 10^-7 moles/litro
El agua es un anfolito o sustancia anfótera porque es capaz de ácidos.epatar o donar protones, es decir, de disociarse en una proporción pequeña.
El pH del agua es 7, que es el valor que se considera neutro
225
Poder disolvente del agua
Por su naturaleza dipolar es un disolvente universal, además actúa como fase dispersante en las dispersiones. Los solitos pueden ser:
Electrolitos: sales inorgánicas formadas por enlaces iónicos, forman estructuras cristalinas, las cargas parciales interfieren en los enlaces iónicos y los rompen. Los aniones y los cationes quedan rodeados por una capa de agua orientada (capa de solvatación)
Moléculas orgánicas: poseen cargas parciales o netas, se crean puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Las sustancias anfipáticas (polar/no polar) se dispersan formando micelas
226
Elevado calor específico del agua
Es la cantidad de calor necesario por unidad de masa para subir la temperatura del agua 1ºC . Para elevar un 1ºC la temperatura de un litro de agua se necesitan 1000 calorías
227
Elevado calor de vaporización del agua
Es la energía necesaria para vencer la fuerza de atracción de las moléculas de un líquido para que pase a estado gaseoso, en el agua es de 539 kcal/kg a 100ºC
228
Funciones biológicas del agua
```
Función disolvente
Función de transporte
Función metabólica
Estructural
Protectora
Amortiguadora de la temperatura
```
229
Función disolvente del agua
Es el disolvente universal por su carácter dipolar y su alta constante dieléctrica). En los seres vivos todas las moléculas están inmersas en agua, interaccionan con ella, que influye en su estructura molecular y sus funciones biológicas
230
Función de transporte del agua
Por ser líquida a temperatura ambiente, su gran cohesión y su poder disolvente, sirve de vehículo de transporte de sustancias por el interior del organismo, del interior al exterior o del exterior al interior.
231
Función metabólica del agua
Por ser líquida y por su poder disolventem
Es el medio en el que ocurren todas las reacciones metabólicas
Interviene directamente en algunas reacciones, como la hidrólisis
Es producto de algunas reacciones o rutas metabólicas, como la respiración
Tiene un papel fundamental en algunos procesos metabólicos, como la fotosíntesis
232
Función estructural del agua
Por ser líquida aporta forma y consistencia a nivel de célula, tejido y órgano. Actúa como esqueleto hidrostático, manteniendo el volumen y la forma de las células que carecen de membrana rígida al ejercer presión sobre la membrana
233
Función protectora del agua
Por ser líquida y por su cohesión, tiene la capacidad de amortiguar golpes (líquido amniótico)
234
Función amortiguadora de la temperatura del agua
Su elevado calor específico permite que la célula se mantenga a una temperatura constante aunque varíe la del entorno. Su elevado calor de vaporización permite que los vertebrados pierdan calor por el sudor, expulsan agua que evaporan gastando energía del cuerpo, por lo que se enfrían
235
Sales minerales
Son moléculas inorgánicas que se encuentran ellos seres vivos en estado sólido o en disolución
Sólido: precipitadas, formando estructuras sólidas
En disolución: ionizadas, disociadas en cationes (Na+, K+, Mg2+...) o aniones (Cl-, SO4 2-, CO3 2-...)
236
Funciones de las sales minerales en estado sólido
Esquelética: forman parte de estructuras sólidas, como esqueletos y caparazones. En vertebrados el fosfato y el carbonato de calcio forman el tejido óseo
237
Funciones de las sales minerales en disolución
Reguladora del pH
| Mantenimiento del equilibrio osmótico
238
Función reguladora del pH de las sales minerales en disolución
El ión fosfato y el ión bicarbonato son sistemas tampón que sirven para amortiguar los cambios en el pH
Los líquidos biológicos deben mantener un pH próximo a 7 y sus biomoléculas deben estar en estado iónico óptimo. Si el pH aumenta o disminuye se puede producir la desnaturalización de las proteínas, que pierden su función
Las reacciones liberan sustancias, normalmente ácidos, para los que la célula ha creado el sistema tampón para amortiguar esos cambios en el pH. Las disoluciones que presentan este sistema se denominan disoluciones amortiguadoras o buffer
Tampón fosfato: citoplasma y líquidos biológicos
Tampón bicarbonato: plasma sanguíneo
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Función de mantenimiento del equilibrio osmótico de las sales minerales
Los líquidos biológicos están formados por disoluciones de sales en agua, deben tener un grado de salinidad constante y un equilibrio en la concentración de sales
Isotónicos/isoosmóticos: el medio extracelular y el intracelular tienen la misma concentración de sales. Si no son iguales se produce la ósmosis, por la que la membrana semipermeable deja pasar moléculas de agua hasta igualar las concentraciones
Medio hipotónico: la concentración en el exterior es menor que en el interior, por lo que entrará agua en la célula. Citólisis: animal. Turgencia: vegetal, la pared vegetal no deja que explote
Medio hipertónico: el exterior está más concentrado. Sale agua de la célula. Crenación: animal. Plasmólisis: vegetal
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Funciones específicas de las sales minerales
Na+: mantenimiento del nivel hídrico corporal y transmisión del impulso nervioso
K+: transmisión del impulso nervioso y contracción muscular
Ca2+: contracción muscular y coagulación sanguínea
Fe2+, Fe3+: transporte de oxígenos por la sangre unidos a hemoglobina y de electrones
Mg2+: forma parte de la clorofila, por lo que interviene en la fotosíntesis, y forma parte de las enzimas, por lo que tiene función catalizadora
I-: tiroxina (aminoácido)
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Físicoquímica de las dispersiones acuosas
Las dispersiones son el estado físico representativo de la materia viva, el agua es la fase dispersante o disolvente y las biomoléculas son las fase dispersa o soluto.
Según el tamaño de las partículas dispersas pueden ser verdaderas o coloidales
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Dispersiones verdaderas
Las partículas son menores de 0!001 mu, ambas fases son inseparables. Se encuentran en los fluidos de los organismos pluricelulares pero nunca en el interior celular. Son transparentes
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Dispersiones coloidales
Las partículas son mayores que 0,001 mu y menores que 0!2. Las biomoléculas no se rompen, sino que se disponen homogéneamente. Se pueden separar por sedimentación. Se encuentran en el citoplasma celular. Son translúcidas
Las dispersiones coloidales tienen tres procesos característicos: difusión, ósmosis y diálisis
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Difusión
El soluto se reparte uniformemente por el disolvente. La membrana semipermeable solo deja pasar el soluto, que pasa por esta del más concentrado al menos concentrado hasta igualar las concentraciones
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Ósmosis
Explicada en las propiedades de las sales minerales. Dos dispersiones de diferente concentración separadas por una membrana semipermeable que solo deja El Paso de disolvente (agua), que pasa del menos concentrado al más concentrado hasta igualará las concentraciones
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Diálisis
Es la separación parcial de partículas de distinto tamaño. La membrana semipermeable tiene un tamaño de poro que solo deja pasar a las moléculas más pequeñas, que pasan por difusión hasta igualar las concentraciones
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Glúcidos
Son moléculas orgánicas formadas por C, H y O, que también pueden contener N, P y S
La mayoría tienen función energética, pero también pueden tener de reserva, estructural (celulosa) o lubricante (mucopolisacáridos)
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Clasificación de los glúcidos según su complejidad (tamaño)
Monosacáridos: son los más simples, están formados por una unidad molecular, forman el resto de glúcidos
Oligosacáridos: unión de 2 a 20 monosacáridos, los más abundantes son los disacáridos (sacarosa)
Polisacáridos: más de 20 monosacáridos, pudiendo llegar a ser cientos o miles (almidón)
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Monosacáridos
Son los glúcidos más sencillos, son una cadena de entre 3 y 7 átomos de carbono con un grupo funcional carbonilo aldehído (C1) o detona (C2), el resto de carbonos están unidos a un OH
Se denominan con el sufijo -osa
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Carcaterísticas de los glúcidos
Sólidos, cristalizables, blancos o incoloros, solubles an gua, insolubles en disolventes apolares, la mayoría son dulces y tienen poder reductor gracias al grupo carbonilo. Presentan isomerías
Son las triosas, tetrosas, pentosas y hexosas
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Triosas
Monosacáridos formados por 3 carbonos. Si tienen un aldehído son aldotriosas, si tienen una cetona son cetotriosas. Se representan en el plano mediante las fórmulas de proyección de Fischer
Las formas fosforiladas del D-gliceraldehído y de la dihidroxiacetona son intermediarios metabólicos en la glucólisis
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Isomerías
Cuando dos o más sustancias tienen la misma fórmula molecular pero propiedades químicas o físicas distintas
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Estereoisomería
Moléculas con los mismos enlaces químicos y los mismos átomos pero con diferente configuración espacial. Se produce por la existencia de carbonos asimétricos o quirales, que están unidos a cuatro restos distintos.
Dos elevado a n (n=número de carbonos asimétricos)
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Enantiómeros o enantiomorfos
Moléculas que son imagen especular la una de la otra (D-: el OH del carbono asimétrico más alejado del grupo funcional está a la derecha)
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Epímeros
Moléculas que se diferencian en la posición de un OH
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Isomería óptica
Los monosacáridos en disolución presentan actividad óptica, por lo que si un rayo de luz polarizada la atraviesa se desvía el plano de polarización (derecha: dextrógiro forma dextro (+), izquierda: levógiro forma levo (-))
No siempre coincide la forma D- con dextrógiro
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Tetrosas
Carecen de función biológica
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Pentosas
Aldopentosas: forman parte de los ácidos nucleicos, por lo que tienen función estructural. La D-ribosa forma parte del ARN y de los nucleótidos no nucleicos (NADP, FAD, ATP). La 2-D-desoxirribosa forma parte del ADN y le falta un O en la posición 2
Cetopentosas: la D-ribulosa en forma ribulosa 1,5 difosfato participa en la fotosíntesis fijando CO2 en el ciclo de Calvin, la xilulosa participa en el ciclo de Calvin
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Hexosas
Aldohexosas: la D-glucosa es el principal monosacárido del resto de glúcidos, tiene función energética porque forma parte del almidón y del glucógeno, estructural porque forma parte de la celulosa y la quitina, la cantidad en sangre es el nivel de glucemia, se encuentra en uvas y plátanos. La D-galactosa tiene función energética y forma parte del disacárido de la lactosa
Cetohexosas: D-fructosa: función energética, forma parte del disacárido de la sacarosa y libre da el sabor dulce a la fruta, se encuentra en el líquido seminal porque los espermatozoides necesitan mucha energía
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Disacáridos con mayor función biológica
Maltosa, sacarosa, lactosa, celobiosa
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Maltosa
glucosa y glucosa alfa 1-4, polimerizada forma el almidón y el glucógeno (función energética), tiene poder reductor, no está libre (se obtiene de la hidrólisis del almidón), se produce en la germinación de la cebada
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Sacarosa
Glucosa y fructosa, se encuentra en el tallo de la caña de azúcar y en la raíz de la remolacha azucarera. Es el azúcar de mesa. Tiene función energética y no tiene poder reductor
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Lactosa
Galactosa y glucosa 1-4. Es el azúcar de la leche. Tiene función energética y poder reductor
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Celobiosa
Glucosa y glucosa beta 1-4. Polimerizada forma la celulosa de la pared de la célula vegetal (función estructural). Tiene poder reductor
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Polisacáridos
Son polímeros de elevado peso molecular, unión de monosacáridos por enlaces o-glucosídicos. Tienen función estructural o de reserva energética
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Características de los polisacáridos
Sólidos, no cristalinos, blancos, no dulces, insolubles en agua o formando dispersiones coloidales, no tienen poder reductor
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Homopolisacáridos con función energética
Almidón (vegetal) y glucógeno (animal)
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Almidón (vegetal)
Es el homopolisacárido de reserva vegetal para la producción de energía más importante, se encuentran en el interior de la célula formando gránulos de gran tamaño. Se encuentra en los amiloplastos de los tubérculos, semillas, raíces, rizomas y bulbos
Existen dos tipos de polímeros: la amilosa y la amilopectina
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Amilosa
Es minoritario, formado por d-glucosas en enlace 1-4 o maltosas. Son cadenas sin ramificar con estructura helicoidal y 6 glucosas por vuelta de hélice
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Amilopectina
Formada por d-glucosas en enlace 1-4, pero cada 15-30 glucosas se producen puntos de ramificación en los que se generan enlaces 1-6 o-glucosídicos, formando la isomaltosa. Tiene estructura helicoidal y 6 glucosas por vuelta de hélice. El jugo pancreático y la saliva solo rompen los enlaces 1-4, por lo que se forma maltosa y dextrina límite
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Glucógeno
Es el homopolisacárido de reserva animal para la producción de energía más importante. Se encuentra en el interior del citoplasma formando gránulos, principalmente en el hígado y en los músculos
Tiene la misma estructura básica que el almidón, es helicoidal y tiene 6 glucosas por vueltas de hélice, pero está más ramificado (cada 8-12 moléculas de glucosa)
Glúcidos ingeridos - glucosa - vena porta hepática - hígado (glucosa en sangre), exceso de glucosa se polimeriza en forma de glucógeno)
Glucemia baja - Hidrólisis de glucógeno - glucemia sube - glucosa en sangre
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Homopolisacáridos con función estructural
Celulosa (vegetal) y quitina (animal)
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Celulosa (vegetal)
Es la molécula más abundante en la naturaleza. Tiene función estructural, es el principal componente de la pared celular vegetal. Se forma por la unión de celobiosa so de glucosas por enlace beta 1-4
Los hebrívoros y los insectos xilófagos tienen en su intestino bacterias y protozoos simbiontes que son capaces de degradarla. En los humanos tiene función de arrastre y retiene agua
Son cadenas lineales no ramificadas que se disponen paralelamente y se unen por enlaces de hidrógeno, formando microfibrillas que se unen en haces mayores hasta formar fibras
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Quitina (animal)
Polisacárido más abundante después de la celulosa. Tiene función estructural, es el principal componente del exoesqueleto de los artrópodos. También forma parte de la pared celular de los hongos. Es un polímero de N-acetil-beta-D-glucosamina con enlaces beta 1-4
Sus cadenas son similares a las de la celulosa
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Heteropolisacáridos
Mucopolisacáridos, Agar-agar y hemicelulosa
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Mucopolisacáridos
O glucosaminoglucanos. Son polímeros lineales de disacáridos formados por un aminoazúcar y un ácido urónico. Están en los animales y bacterias pero no en los vegetales. Forma parte de la EMC o sustancia basal.
Son las secreciones de los aparatos respiratorio, reproductor y digestivo
Ácido hialurónico y heparin a
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Ácido hialurónico
Unido a otros polímeros de mucopolisacáridos forma parte de la EMC de la piel y del tejido conjuntivo. Aporta viscosidad, adhesividad y resistencia a la tensión en cartílagos y tendones. Da consistencia gelatinosa al humor vítreo del ojo. Aporta elasticidad y es un lubricante como líquido sinovial de las articulaciones
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Heparina
Tiene función anticoagulante. Se encuentra en las paredes de las arterias, pulmones e hígado. También en las glándulas salivales d insectos hematófagos para evitar la coagulación de la sangre ingerida
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Agar-agar
Es una mezcla de heteropolisacáridos sulfatados formados por D-galactosa y un derivado de L-galactosa. Tiene función estructural, forma parte de la pared de las algas rojas.
Se utiliza para hacer geles, en laboratorios para hacer medios de cultivo sólidos, es un espesante alimentario y sirve para fabricar las cápsulas de los medicamentos
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Hemicelulosa
Formada por polímeros de pentosas y hexosas. Tiene función estructural, se asocia a la celulosa en la pared de la célula vegetal
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Heterósidos: glúcidos con parte no glucídica
O glucoconjugados. Son moléculas con una parte glucídica y una parte no glucídica (lípidos, proteínas...)
En eucariotas forman el glucocálix, que es la capa externa de la membrana celular y se encarga de la información entre células y entre las células y el entorno. Son lugares de reconocimiento de moléculas externas o de reconocimiento y adhesión entre células o intervienen en la identidad celular.
Pueden ser glucolípidos, glucoproteínas o proteoglucanos
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Glucolípidos
Son esfingolípidos de membrana unidos a oligosacáridos, son un lugar de reconocimiento sobre todo en el cerebro y el tejido nervioso
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Glucoproteínas
Oligosacáridos a los que se unen proteínas, forman el glucocálix y algunos orgánulos como el Aparato de Golgi, ya que etiquetan proteínas para su transporte o eliminación. La célula las secreta en forma de mucinas, inmunoglobulinas y hormonas
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Proteoglucanos
Formados por una “proteína núcleo” y mucopolisacáridos. Son el componente fundamental de la EMC
