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Bioquímica > Bioquimica > Flashcards

Bioquimica Flashcards

1
Q

Que estudia la bioquímica

A

La bioquímica estudia la composición de los seres vivos, como sus células y tejidos, al igual que las reacciones que ocurren en este para generar energía o biomoleculas propias

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2
Q

En la nomenclatura de las enzimas y proteínas que prefijo se usa para direnciarlas

A

Las enzimas tienen terminación “asa”

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3
Q

Que función tienen los ribosomas en las proteinas

A

Ayuda a que los ribosomas se junten para formar proteinas

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4
Q

6 cualidades que tiene que tener un ser vivo

A

Movimiento
Irritabilidad
Crecimiento
Reproducción
Adaptación
Metabolismo

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5
Q

Que es el metabolismo

A

Son todas las reacciones bioquímicas que ocurren en una célula para poder producir energía
(Digestión de alimentos del ser vivo)

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6
Q

Que el metabolismo propiamente

A

Todas las reacciones químicas controladas que ocurren en una célula

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7
Q

Que el catabolismo

A

La destrucción de biomoleculas grandes a pequeñas

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8
Q

Que es anabolismo

A

La creación de biomoleculas grandes desde sus monomeros

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9
Q

Las características del catabolismo son:

A

Degradación
Convergente
Oxidativo
Produce energia

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10
Q

Características del anabolismo:

A

Biosintesis
Divergente
Reductivo
Requiere energía

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11
Q

Por donde viajan las biomoleculas para llegar a la célula

A

Por el torrente sanguíneo

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12
Q

Como se usa la energía en el cuerpo ATP

A
  1. Impulsar reacciones
  2. Fenómenos de transporte
  3. Contraccion muscular
  4. Impulsos nerviosos
  5. Mantener la temperatura
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13
Q

Que es la entalpia

A

Calor o cantidad de energía que un sistema intercambia con su medio en p=cte

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14
Q

Que es la entropia

A

Expresión de desorden en un sistema

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15
Q

Que es la energía libre de gibs

A

Cambio de ENERGIA TOTAL para realizar un trabajo a:
T=cte
P=cte

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16
Q

Como se le llama a la reaccion que libera energia

A

Exergonica (Favorable)

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17
Q

Como se le llama a la reaccion que usa energía

A

Endergonica (NO FAVORABLE)

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18
Q

Cual es la reaccion que no puede ocurrir si no ocurrió la otra reacción llamada no favorable y por que

A

La reaccion endergonica están acopladas a reacciones exergonicas y es difícil que se den por si solas

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19
Q

Nombre las reaciones endergonicas y exergonicas son su signo correspondiente y cual es reversible e irreversible

A

Exergonica:(-) irreversible
Endergonica:(+) reversible

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20
Q

Que tipo de reaacion es esta:
Atp ————–> Adp + p

A

Es una reacción exergonica ya que libera energía

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21
Q

La contraccion que tiepo de reaccion es y por que?

A

Es una reacción endergonica ya que usa energía para realizarse

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22
Q

Que tipo se reacciones hay en el catabolismo

A

Reacciones exergonicas ya produce energía

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23
Q

Que tipo de reacciones hay en el anabolismo

A

Reacciones endergonicas ya que se usa energía para hacer momeculas grande desde sus monomeros

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24
Q

Cuales son las biomoleculas inorgánicas

A

Agua
Sales
Iones

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25
Q

Cuales son las biomoleculas orgánicas menciona sus monomeros

A

Sacaridos- Monosacaridos
Proteinas- Aminoácidos
Lipidos- Ac. Grasos
Ac. Nucleicos- Nucleotidos

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26
Q

Cuales son las interacciones de las biomoleculas

A

Ligando receptor

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27
Q

Cuales son reacciones de las biomoleculas

A

Sustrato producto

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28
Q

El agua es una molecula, polar, no polar o dipolar

A

Dipolar

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29
Q

Que dictan la cantidad de puentes de hidrógeno en el agua

A

Su estado de agregación

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30
Q

Menciona los 2 tipos de interacción es que hay en la estructura cuaternaria de las proteinas

A
  1. Interacciones electrostática
  2. Puentes de hidrógeno
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31
Q

Que estudia la bioquímica farmaceutica

A

Las sustancias para volver un proceso a la normalidad

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32
Q

Cuales son las moléculas de desecho

A

CO2
H2O
NH3
UREA
ACIDO URICO

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33
Q

La bioenergetica se encarga del estudio de:

A

Procesos de utilización de energía como:
Absorcion
Transformación
Transferencia

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34
Q

Las moléculas fosforiladas se…

A

Hidrolizan para producir energia

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35
Q

Por que las molecules energéticas son moléculas de trasporte

A

Por que llevan el alimento ya hidrolizado a la mitocondria para poder usar la energía producida

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36
Q

Mención las moléculas energéticas en su forma oxidada

A

ADP———> ATP
NAD+——-> NADH + H
FAD+———> FADH + H
Fosfato de creatina
Acetil CoA

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37
Q

Menciona las 3 funciones de estado que refieren el cambio energético

A
  1. Entalpia
  2. Entropia
  3. Energía libre de gibs
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38
Q

Por que grupos esta compuesto el aminoácido

A

Un grupo carboxilo COO-
Un grupo amino NH3+
Carbono alpha
Un grupo R

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39
Q

Cuales son las dos formas de los aminoácidos

A
  1. No Ionica
  2. Zwitterionica
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40
Q

Como es la forma no ionización en un aminoacido

A

Sin carga
COOH
NH2

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41
Q

Como es la forma zwitterionica en un aminoacido

A

COO-
NH3+

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42
Q

De las 2 formas de aminoácidos cual es la más abundante en un ph 7

A

La zwitterionica

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43
Q

El aminoacido zwitterionico es llamado antofero por que

A

De puede usar como un acido débil o una base debil

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44
Q

Cuales son los aminoácidos alpha y cuantos hay

A

Estos forman proteinas y son 20

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45
Q

Los aminoácidos alpha tienen un carbono quiral y todo ellos son enantineros…

A

L

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46
Q

Que son los aminoácidos esenciales y no esenciales

A

Los esenciales son lo no sintetizados por el organismo y son obtenidos de manera exogena
Los no esenciales son los sintetizados por el cuerpo.

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47
Q

Menciona el nombre completo de los aminoácidos formadores de proteinas

A

L-alpha- aminoácidos

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48
Q

Cuantos aminoacidos existen en la naturaleza?

A

200

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49
Q

Menciona 2 aas que no forman proteinas

A

Ornitiba y citrulina

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50
Q

La OH prolina y la OH lisinason aminoácidos no proteicos pero tienen actividad biológica para generar

A

Serotonina y Gaba

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51
Q

Los aas zwitterionicos tiene CN…

A

Variable

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52
Q

El enlace peptidico en un proceso inverso

A

Se llama Hidrólisis y rompe ese dicho enlace

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53
Q

Cuantos aas en cadena hay para formar un oligopeptido

A

3 a 10

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54
Q

Los aas en una reacción funcionan como…

A

Bases y acidos ya que son moléculas dipolares

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55
Q

Que pasa cuando un aa acepta o cede protones

A

Cambia su carga neta y será más acido o más básico dado por el pka

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56
Q

Que es pka

A

A mayor pka el Proton se retendrá más

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57
Q

Entre más ácido un aa retendrá más…

A

Hidrogenos

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58
Q

Entre más básico un aa tendrá menos…

A

Hidrógenos

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59
Q

PI= pH su carga neta sera de:

A

0

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60
Q

pH>pI su carga neta sera de:

A

Negativa

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61
Q

pH<pI su carga neta sera de:

A

Positiva

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62
Q

La unión de un H a un aa lo hará más

A

Acido

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63
Q

Cuando hay un OH en medio del aminoacido que le sucede

A

Piende un H para formar H2O
Y se hará más básico

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64
Q

En la gráfica de cinética enzimática por que el producto baja demaciado su energia al respecto del sustrato

A

Por que la reaccion ES le quita energía por ende el P tendrá menos energía

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65
Q

En la curvade titulación el valor central pertenece al…

A

Punto isoeléctrico

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66
Q

La afinidad de un aa por la carga opuesta se usa en métodos de

A

Purificación y separación de aminoácidos

67
Q

Cuando ocurre el enlace peptidico, se libera:

A

H2O

68
Q

Menciona las 4 características del enlace peptidico

A

Plano
Rígido
Híbrido de resonancia
Orientación trans del O y H

69
Q

Por que el enlace peptidico tiene esas 4 características

A

Por el tipo de hibridacion de sus átomos

70
Q

El enlace peptidico es un enlace…

A

Covalente

71
Q

Entre que moléculas se da el enlace peptidico

A

COO-
NH3+
ZWITTERIONICA

72
Q

La secuencia de aminoácidos en la cadena peptidica se conoce como…

A

Estructura primaria

73
Q

Proteina que tiene solubilidad en agua

A

Albúminas

74
Q

Proteina que tiene solubilidad en solución salina diluida

A

Globulinas

75
Q

Proteina que tiene solubilidad en acidos y bases diluidas

A

Gluteinas

76
Q

Proteina que tiene solubilidad en soluciones alcohólicas

A

Prolaminas

77
Q

Menciona las 2 formas que hay en la PROTEINAS de estructura terciaria

A
  1. Globulares
  2. Fibrosas
78
Q

Cuales son las 2 Composición que hay en los proteina, menciona sus características (clasificación)

A
  1. Simples: solo aa
  2. Conjudas: aa y otra
    Glicoproteinas etc
79
Q

Funciones de las proteinas

A

Catalizadores
Estructurales
Transporte
Defensa (anticuerpos)
Hormonal y reguladora
Contractil
Nutritiva

80
Q

Que lo que determina el orden y el número de aminoácidos en una cadena

A

Los génes osea el ADN

81
Q

Indica las cualidades de la estructura primaria de las proteinas

A

Secuencia de aas
H3N-VALTRIP-COO

82
Q

Cuales son las estructuras secundarias de una proteina

A
  1. Alpha hélice
  2. Beta plegada
83
Q

Alpha hélice es:

A

Una espiral con puentes de hidrógeno en paralelo y con grupos R en el exterior

84
Q

Beta plegada es:

A

Forman un zigzag donde los carbonos alpha están en los vértices y los grupos R de manera alternada y los puentes de hidrógeno van paralelos o antiparalelos

85
Q

Por que se forma la estructura terciaria de las proteinas

A

Ocurre cuando toda la cadena interacciona con sigo misma (cadena R) puentes de hidrógeno, etc

86
Q

Las estructura terciaria puede terner dos formas cuales son:

A
  1. Globulares
  2. Fibrosas
87
Q

En la estructura terciaria indica la razón por la que algunos grupos R quedan al interior y otros grupos R al exterior

A

Los del interior son grupos R hidrofobicos y los grupos R de los aas que quedan al exterior son aas polares que reaccionan con agua

88
Q

Menciona los enlaces en las estructuras terciarias

A

Dipolo dipolo
Interacción electrostática
Interacción hidrofobicas
Integración ion metálico
Disulfuro
Puentes de H

89
Q

En la alpha hélice que tiene que ocurrir para que se desestabilice

A

Que existan aminoácidos voluminosos o con carga
-Exista el aa prolina

90
Q

Que es la proteina nativa

A

Es como se encuentra en la naturaleza, tiene estructura terciaria y tienen plena actividad biológica

91
Q

Cuales la única fuerza fuerte en la estructura de la proteina terciaria

A

Disulfuro

92
Q

Que es la desnaturalizacion de las proteinas

A

Perdida parcial o total de las fuerzas que mantienen a la estructura

93
Q

Por que 2 interacciones se mantiene la estructura cuaternaria

A
  1. Puente de H
  2. Interacciones electrostáticas
94
Q

Que es la estructura cuaternaria

A

Asociación de dos o más cadenas de estructura terciaria

95
Q

La desnaturalizacion de la proteina se da por…

A

El rompimiento de los enlaces débiles o puentes disulfuro
-pH
-Temperatura
-Cte dieléctrica del medio
-Aguiracion mecánica
-Fuerza ionización
-Agentes caotropicos

96
Q

Una proteina desnaturalizado con respecto a su absorbacia que nos dice

A

Aumenta

97
Q

Que son las proteasas

A

Descomponen la proteina en unidades más pequeñas

98
Q

Características de la proteinas desnaturalizada: (5)

A
  1. Sin actividad biológica
  2. Aumenta la reactividad del grupo R
    3.Aumenta las abs
  3. Mayor sensibilidad a proteasas
    5.Precipitacion
99
Q

De que sirve la cuantificado de proteinas

A
  1. Productos comerciales
    2.Extracto celular o tejido organico
100
Q

Las diferentes técnicas de detección y cauntificacion de proteinas tienen diferentes…

A

Sensibilidad y especificidad

101
Q

La cuantificacion de proteinas específicas son de tipo…

A

Ligando receptor

102
Q

En la cuantoficacion de proteinas menciona las 2 de tipo específico

A
  1. Inmunoanais
  2. No inmunoanalisis
103
Q

En la cuantificacion de proteinas menciona las 5 de tipo inespecifico

A

1.abs a 280 NM
2.biuret
3.lowry
4.brandford
5.ac bicinconinico

104
Q

Menciona las 3 características de las enzimas

A
  1. Especificas
  2. Regulables
  3. Catalizadores aceladores de reaccion S - P
105
Q

Menciona los 4 sitios que existen en una enzima:

A
  1. Sitio activo
  2. Sitio aloesterico
  3. Cofactor
  4. Sitio catalitico
106
Q

Que es el sitio activo:

A

La parte donde se une el sustrato a la enzima

107
Q

Que es el sitio alosterico:

A

Es donde entran los cofactores para que la reaccion sea más rápida

108
Q

Que es el cofactor:

A

Ayudan a la velocidad de reacción se mayor

109
Q

Que es el sitio catalitico

A

Es donde ocurre la reaccion de conversión de S a P

110
Q

Menciona las 6 tipos de enzimas para su clasificación:

A
  1. Hidrólasas
  2. Liasas
  3. Ligasas
  4. Transferasas
  5. Isomerasas
  6. Óxido reductasas
111
Q

Que son las hidrolasas:

A

Rompen a la molecula con agua

112
Q

Que son las liasas

A

Cortan al sustrato sin necesidad de usar H2O

113
Q

Que son las ligasas

A

Le pega moleculas al sustrato

114
Q

Que son las transferasas

A

Transfieren molecules de unas a otras

115
Q

Que son las isomerasas

A

Mueve a los átomos de lugar

116
Q

Que son las óxido reductasas

A

Le sacan electrones a la molecula del sustrato

117
Q

Que es la apoenzima

A

Es la enzima sin cofactor y sin sustrato

118
Q

Que es la haloenzima

A

Es la enzima con cofactor ya unido

119
Q

Las coenzimas son derivadas de …

A

Vitaminas

120
Q

Tipos de COENZIMAS:

A

Orgánicos e inorgánicos

121
Q

Un cofactor es…

A

Inorgánico ya que son iones metálicos

122
Q

Coenzima, grupo postetico, cosusutrato es…

A

Orgánico derivado de vitaminas

123
Q

La coenzima en que tipo de lugares se puede unir…

A

En el sitio activo o sitio alosterico

124
Q

Que es acoplamiento inducido o llamado…

A

O kosland es por que la enzima cambia de forma para aceptar al sustrato y al terminar vuelve como estaba

125
Q

La interacción de la enzima es vía de…

A
  1. Puentes de hidrógeno
  2. Interacciones electrostaticas
126
Q

Cuando hay una enzima en la reaccion que reduce…

A

El tiempo y la energía utilizada

127
Q

Que tipo de grafica es la de michaelis menten

A

Hipérbolola rectangular

128
Q

Que tipo de grafica es la de lineweaver

A

Lineal

129
Q

Cuales son las dos constantes enzimáticas

A

Vmax y km

130
Q

Km es igual a

A

1/2 × vmax

131
Q

A mayor afinadad km

A

Baja

132
Q

A menor afinidad km

A

Sube

133
Q

Cuando un inhibidor se une de manera covalente se llama y…

A

Inhibido (irreversible) interfiere el alcohol, temp, acidos bases, se desnaturaliza

134
Q

Cuando un inhibidor se une de manera no covalente se llama y…

A

Inhibido reversible y están los:
1. Competitivos
2. No competitivos
3. Acompetitivos

135
Q

Como se le llama a los inhibidores tipo veneno

A

Inhibidores irreversibles

136
Q

Como se les llama a los inhibidores tipo fármaco

A

Inhibidores reversibles

137
Q

Que ctes afectan los inhibidores enzimáticos

A

Vmax y km

138
Q

Inhibidor competitivo se une:

A

En el lugar del sitio activo

139
Q

El inhibidor no competitivo se une:

A

Un lugar diferente al sitio activa y cambia su estructura

140
Q

Inhibidor acompetitovo se une

A

Al complejo enzima sustrato

141
Q

Que inhibidores afectan la estructura tridimensional de la enzima

A
  1. No competitivos
  2. Acompetitivos
142
Q

Menciona ejemplos de carbohidrotos en la vida…

A

Quitina
Celulosa
Ribosa

143
Q

Menciona las diferencias entre aldosas y cetosas

A

-Las aldosas tienen un grupo aldehido COH y se encuentra en el primer carbono
- las cetosas es una cetona y se entra ENTRE LA CADENA

144
Q

Cuando el OH del penúltimo carbono de la aldosa está a la izquierda es un isomero…

A

L

145
Q

Cuando el OH del penúltimo carbono de la aldosa está a la derecha es un isomero…

A

D

146
Q

Como se definen los epimeros

A

Solo cambia de lugar un OH sea derecha o izquierda

147
Q

Características de los sacaridos

A

Sólidos polares
Cristalinos
Sabor dulce
Incoloro
Transparente
altamente solubles en agua

148
Q

Reaccion común del penúltimo carbono de cadena y carbono carbonilico, que pasa

A

Se ciclan en un enlace de OH y el O de doble enlace

149
Q

Estructuras que creo el enlace para formar el ciclo

A

Pirano y furano

150
Q

La condensación de monosacarido que es…

A

Es el enlace glucosidico y libera una molecula de agua, reaccion entre un OH y otro OH

151
Q

Menciona las 2 reacciones de monosacaridos

A
  1. Oxidacion
  2. Condensación
152
Q

Explica la oxidacion en la reaccion de azucares

A

Sucede en el carbono inicial o final de la cadena y convierte el aldeido en COOH, si este sucede en medio de la cadena la rompe

153
Q

Indica el lugar de los OH alpha y beta de los anomeros

A

OH alpha, abajo
OH beta, arriba

154
Q

Menciona 4 funciones de los carbohidratos

A

Moleculas de reconocimiento celular
Reserva de energía
Fuente de energía
Elementos estructurales

155
Q

4 características por la que se clasifican las proteinas

A
  1. Solubilidad
  2. Subunidades
  3. Forma
  4. Composición
156
Q

Menciona como funciona la cromatografia en columna

A

Sirve para la purificación de proteinas y donde tenemos una fase estacionaria donde se coloca la muestra y un eluyente recolecta las moléculas no requeridas

157
Q

Cromatografia de afinidad

A

Contiene ligando específicos para la proteina y se queda retenida después ya atrapada la proteina se agrega un tampon para que compita con el ligando y libere dicha proteina

158
Q

Resinas de intercambio ionico

A

Las cargas permite la purificación pasando por una resina de intercambio ionico
Fase estacionaria: carboximetil Celulosa DEAE sepharosa

159
Q

Ultrafiltracion

A

Las diferencias de tamaños permite la purificación pasando por una mezcla
(Dextran, policrilamida, sepharosa)

160
Q

Purificación ligando receptores

A

Es especifica
Fase estacionaria: dextan, policrilamida, vidrio

161
Q

La electroforesis en gel policramida con doce cilindro sulfato de sodio SDS- PAGE

A

Permite la separación en función de carga u tamaño mediante la corriente eléctrica de cátodo a ánodo

162
Q

Aplicaciones de la electroforesis

A
  1. Separa proteinas
  2. Determina PM
  3. Verifica proteinas
  4. Verifica estabilidad
    5 . Analiza cadenas unidas por disulfuro
163
Q

Prueba elisa

A

Ensayo inmunologico utiliza anticuerpos el anticuerpo se une al antígeno, los que no se unen serán lavados, se adiciona el sustrato de la enzima cuya reacción será colorida (intensidad proporcional a la concentración de proteina)

164
Q

Transferencia blont

A

Se lleva a cabo la inmunodeteccion con anticuerpos específico, al terminar solo se mostrará la proteina buscada, (las proteians de este gel se electrotransfieren a una membrana)

Bioquímica (3 decks)

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