Bioquimica Flashcards
1
Q
Que estudia la bioquímica
A
La bioquímica estudia la composición de los seres vivos, como sus células y tejidos, al igual que las reacciones que ocurren en este para generar energía o biomoleculas propias
2
Q
En la nomenclatura de las enzimas y proteínas que prefijo se usa para direnciarlas
A
Las enzimas tienen terminación “asa”
3
Q
Que función tienen los ribosomas en las proteinas
A
Ayuda a que los ribosomas se junten para formar proteinas
4
Q
6 cualidades que tiene que tener un ser vivo
A
Movimiento
Irritabilidad
Crecimiento
Reproducción
Adaptación
Metabolismo
5
Q
Que es el metabolismo
A
Son todas las reacciones bioquímicas que ocurren en una célula para poder producir energía
(Digestión de alimentos del ser vivo)
6
Q
Que el metabolismo propiamente
A
Todas las reacciones químicas controladas que ocurren en una célula
7
Q
Que el catabolismo
A
La destrucción de biomoleculas grandes a pequeñas
8
Q
Que es anabolismo
A
La creación de biomoleculas grandes desde sus monomeros
9
Q
Las características del catabolismo son:
A
Degradación
Convergente
Oxidativo
Produce energia
10
Q
Características del anabolismo:
A
Biosintesis
Divergente
Reductivo
Requiere energía
11
Q
Por donde viajan las biomoleculas para llegar a la célula
A
Por el torrente sanguíneo
12
Q
Como se usa la energía en el cuerpo ATP
A
- Impulsar reacciones
- Fenómenos de transporte
- Contraccion muscular
- Impulsos nerviosos
- Mantener la temperatura
13
Q
Que es la entalpia
A
Calor o cantidad de energía que un sistema intercambia con su medio en p=cte
14
Q
Que es la entropia
A
Expresión de desorden en un sistema
15
Q
Que es la energía libre de gibs
A
Cambio de ENERGIA TOTAL para realizar un trabajo a:
T=cte
P=cte
16
Q
Como se le llama a la reaccion que libera energia
A
Exergonica (Favorable)
17
Q
Como se le llama a la reaccion que usa energía
A
Endergonica (NO FAVORABLE)
18
Q
Cual es la reaccion que no puede ocurrir si no ocurrió la otra reacción llamada no favorable y por que
A
La reaccion endergonica están acopladas a reacciones exergonicas y es difícil que se den por si solas
19
Q
Nombre las reaciones endergonicas y exergonicas son su signo correspondiente y cual es reversible e irreversible
A
Exergonica:(-) irreversible
Endergonica:(+) reversible
20
Q
Que tipo de reaacion es esta:
Atp ————–> Adp + p
A
Es una reacción exergonica ya que libera energía
21
Q
La contraccion que tiepo de reaccion es y por que?
A
Es una reacción endergonica ya que usa energía para realizarse
22
Q
Que tipo se reacciones hay en el catabolismo
A
Reacciones exergonicas ya produce energía
23
Q
Que tipo de reacciones hay en el anabolismo
A
Reacciones endergonicas ya que se usa energía para hacer momeculas grande desde sus monomeros
24
Q
Cuales son las biomoleculas inorgánicas
A
Agua
Sales
Iones
25
Cuales son las biomoleculas orgánicas menciona sus monomeros
Sacaridos- Monosacaridos
Proteinas- Aminoácidos
Lipidos- Ac. Grasos
Ac. Nucleicos- Nucleotidos
26
Cuales son las interacciones de las biomoleculas
Ligando receptor
27
Cuales son reacciones de las biomoleculas
Sustrato producto
28
El agua es una molecula, polar, no polar o dipolar
Dipolar
29
Que dictan la cantidad de puentes de hidrógeno en el agua
Su estado de agregación
30
Menciona los 2 tipos de interacción es que hay en la estructura cuaternaria de las proteinas
1. Interacciones electrostática
2. Puentes de hidrógeno
31
Que estudia la bioquímica farmaceutica
Las sustancias para volver un proceso a la normalidad
32
Cuales son las moléculas de desecho
CO2
H2O
NH3
UREA
ACIDO URICO
33
La bioenergetica se encarga del estudio de:
Procesos de utilización de energía como:
Absorcion
Transformación
Transferencia
34
Las moléculas fosforiladas se...
Hidrolizan para producir energia
35
Por que las molecules energéticas son moléculas de trasporte
Por que llevan el alimento ya hidrolizado a la mitocondria para poder usar la energía producida
36
Mención las moléculas energéticas en su forma oxidada
ADP---------> ATP
NAD+-------> NADH + H
FAD+---------> FADH + H
Fosfato de creatina
Acetil CoA
37
Menciona las 3 funciones de estado que refieren el cambio energético
1. Entalpia
2. Entropia
3. Energía libre de gibs
38
Por que grupos esta compuesto el aminoácido
Un grupo carboxilo COO-
Un grupo amino NH3+
Carbono alpha
Un grupo R
39
Cuales son las dos formas de los aminoácidos
1. No Ionica
2. Zwitterionica
40
Como es la forma no ionización en un aminoacido
Sin carga
COOH
NH2
41
Como es la forma zwitterionica en un aminoacido
COO-
NH3+
42
De las 2 formas de aminoácidos cual es la más abundante en un ph 7
La zwitterionica
43
El aminoacido zwitterionico es llamado antofero por que
De puede usar como un acido débil o una base debil
44
Cuales son los aminoácidos alpha y cuantos hay
Estos forman proteinas y son 20
45
Los aminoácidos alpha tienen un carbono quiral y todo ellos son enantineros...
L
46
Que son los aminoácidos esenciales y no esenciales
Los esenciales son lo no sintetizados por el organismo y son obtenidos de manera exogena
Los no esenciales son los sintetizados por el cuerpo.
47
Menciona el nombre completo de los aminoácidos formadores de proteinas
L-alpha- aminoácidos
48
Cuantos aminoacidos existen en la naturaleza?
200
49
Menciona 2 aas que no forman proteinas
Ornitiba y citrulina
50
La OH prolina y la OH lisinason aminoácidos no proteicos pero tienen actividad biológica para generar
Serotonina y Gaba
51
Los aas zwitterionicos tiene CN...
Variable
52
El enlace peptidico en un proceso inverso
Se llama Hidrólisis y rompe ese dicho enlace
53
Cuantos aas en cadena hay para formar un oligopeptido
3 a 10
54
Los aas en una reacción funcionan como...
Bases y acidos ya que son moléculas dipolares
55
Que pasa cuando un aa acepta o cede protones
Cambia su carga neta y será más acido o más básico dado por el pka
56
Que es pka
A mayor pka el Proton se retendrá más
57
Entre más ácido un aa retendrá más...
Hidrogenos
58
Entre más básico un aa tendrá menos...
Hidrógenos
59
PI= pH su carga neta sera de:
0
60
pH>pI su carga neta sera de:
Negativa
61
pH
Positiva
62
La unión de un H a un aa lo hará más
Acido
63
Cuando hay un OH en medio del aminoacido que le sucede
Piende un H para formar H2O
Y se hará más básico
64
En la gráfica de cinética enzimática por que el producto baja demaciado su energia al respecto del sustrato
Por que la reaccion ES le quita energía por ende el P tendrá menos energía
65
En la curvade titulación el valor central pertenece al...
Punto isoeléctrico
66
La afinidad de un aa por la carga opuesta se usa en métodos de
Purificación y separación de aminoácidos
67
Cuando ocurre el enlace peptidico, se libera:
H2O
68
Menciona las 4 características del enlace peptidico
Plano
Rígido
Híbrido de resonancia
Orientación trans del O y H
69
Por que el enlace peptidico tiene esas 4 características
Por el tipo de hibridacion de sus átomos
70
El enlace peptidico es un enlace...
Covalente
71
Entre que moléculas se da el enlace peptidico
COO-
NH3+
ZWITTERIONICA
72
La secuencia de aminoácidos en la cadena peptidica se conoce como...
Estructura primaria
73
Proteina que tiene solubilidad en agua
Albúminas
74
Proteina que tiene solubilidad en solución salina diluida
Globulinas
75
Proteina que tiene solubilidad en acidos y bases diluidas
Gluteinas
76
Proteina que tiene solubilidad en soluciones alcohólicas
Prolaminas
77
Menciona las 2 formas que hay en la PROTEINAS de estructura terciaria
1. Globulares
2. Fibrosas
78
Cuales son las 2 Composición que hay en los proteina, menciona sus características (clasificación)
1. Simples: solo aa
2. Conjudas: aa y otra
Glicoproteinas etc
79
Funciones de las proteinas
Catalizadores
Estructurales
Transporte
Defensa (anticuerpos)
Hormonal y reguladora
Contractil
Nutritiva
80
Que lo que determina el orden y el número de aminoácidos en una cadena
Los génes osea el ADN
81
Indica las cualidades de la estructura primaria de las proteinas
Secuencia de aas
H3N-VALTRIP-COO
82
Cuales son las estructuras secundarias de una proteina
1. Alpha hélice
2. Beta plegada
83
Alpha hélice es:
Una espiral con puentes de hidrógeno en paralelo y con grupos R en el exterior
84
Beta plegada es:
Forman un zigzag donde los carbonos alpha están en los vértices y los grupos R de manera alternada y los puentes de hidrógeno van paralelos o antiparalelos
85
Por que se forma la estructura terciaria de las proteinas
Ocurre cuando toda la cadena interacciona con sigo misma (cadena R) puentes de hidrógeno, etc
86
Las estructura terciaria puede terner dos formas cuales son:
1. Globulares
2. Fibrosas
87
En la estructura terciaria indica la razón por la que algunos grupos R quedan al interior y otros grupos R al exterior
Los del interior son grupos R hidrofobicos y los grupos R de los aas que quedan al exterior son aas polares que reaccionan con agua
88
Menciona los enlaces en las estructuras terciarias
Dipolo dipolo
Interacción electrostática
Interacción hidrofobicas
Integración ion metálico
Disulfuro
Puentes de H
89
En la alpha hélice que tiene que ocurrir para que se desestabilice
Que existan aminoácidos voluminosos o con carga
-Exista el aa prolina
90
Que es la proteina nativa
Es como se encuentra en la naturaleza, tiene estructura terciaria y tienen plena actividad biológica
91
Cuales la única fuerza fuerte en la estructura de la proteina terciaria
Disulfuro
92
Que es la desnaturalizacion de las proteinas
Perdida parcial o total de las fuerzas que mantienen a la estructura
93
Por que 2 interacciones se mantiene la estructura cuaternaria
1. Puente de H
2. Interacciones electrostáticas
94
Que es la estructura cuaternaria
Asociación de dos o más cadenas de estructura terciaria
95
La desnaturalizacion de la proteina se da por...
El rompimiento de los enlaces débiles o puentes disulfuro
-pH
-Temperatura
-Cte dieléctrica del medio
-Aguiracion mecánica
-Fuerza ionización
-Agentes caotropicos
96
Una proteina desnaturalizado con respecto a su absorbacia que nos dice
Aumenta
97
Que son las proteasas
Descomponen la proteina en unidades más pequeñas
98
Características de la proteinas desnaturalizada: (5)
1. Sin actividad biológica
2. Aumenta la reactividad del grupo R
3.Aumenta las abs
4. Mayor sensibilidad a proteasas
5.Precipitacion
99
De que sirve la cuantificado de proteinas
1. Productos comerciales
2.Extracto celular o tejido organico
100
Las diferentes técnicas de detección y cauntificacion de proteinas tienen diferentes...
Sensibilidad y especificidad
101
La cuantificacion de proteinas específicas son de tipo...
Ligando receptor
102
En la cuantoficacion de proteinas menciona las 2 de tipo específico
1. Inmunoanais
2. No inmunoanalisis
103
En la cuantificacion de proteinas menciona las 5 de tipo inespecifico
1.abs a 280 NM
2.biuret
3.lowry
4.brandford
5.ac bicinconinico
104
Menciona las 3 características de las enzimas
1. Especificas
2. Regulables
3. Catalizadores aceladores de reaccion S - P
105
Menciona los 4 sitios que existen en una enzima:
1. Sitio activo
2. Sitio aloesterico
3. Cofactor
4. Sitio catalitico
106
Que es el sitio activo:
La parte donde se une el sustrato a la enzima
107
Que es el sitio alosterico:
Es donde entran los cofactores para que la reaccion sea más rápida
108
Que es el cofactor:
Ayudan a la velocidad de reacción se mayor
109
Que es el sitio catalitico
Es donde ocurre la reaccion de conversión de S a P
110
Menciona las 6 tipos de enzimas para su clasificación:
1. Hidrólasas
2. Liasas
3. Ligasas
4. Transferasas
5. Isomerasas
6. Óxido reductasas
111
Que son las hidrolasas:
Rompen a la molecula con agua
112
Que son las liasas
Cortan al sustrato sin necesidad de usar H2O
113
Que son las ligasas
Le pega moleculas al sustrato
114
Que son las transferasas
Transfieren molecules de unas a otras
115
Que son las isomerasas
Mueve a los átomos de lugar
116
Que son las óxido reductasas
Le sacan electrones a la molecula del sustrato
117
Que es la apoenzima
Es la enzima sin cofactor y sin sustrato
118
Que es la haloenzima
Es la enzima con cofactor ya unido
119
Las coenzimas son derivadas de ...
Vitaminas
120
Tipos de COENZIMAS:
Orgánicos e inorgánicos
121
Un cofactor es...
Inorgánico ya que son iones metálicos
122
Coenzima, grupo postetico, cosusutrato es...
Orgánico derivado de vitaminas
123
La coenzima en que tipo de lugares se puede unir...
En el sitio activo o sitio alosterico
124
Que es acoplamiento inducido o llamado...
O kosland es por que la enzima cambia de forma para aceptar al sustrato y al terminar vuelve como estaba
125
La interacción de la enzima es vía de...
1. Puentes de hidrógeno
2. Interacciones electrostaticas
126
Cuando hay una enzima en la reaccion que reduce...
El tiempo y la energía utilizada
127
Que tipo de grafica es la de michaelis menten
Hipérbolola rectangular
128
Que tipo de grafica es la de lineweaver
Lineal
129
Cuales son las dos constantes enzimáticas
Vmax y km
130
Km es igual a
1/2 × vmax
131
A mayor afinadad km
Baja
132
A menor afinidad km
Sube
133
Cuando un inhibidor se une de manera covalente se llama y...
Inhibido (irreversible) interfiere el alcohol, temp, acidos bases, se desnaturaliza
134
Cuando un inhibidor se une de manera no covalente se llama y...
Inhibido reversible y están los:
1. Competitivos
2. No competitivos
3. Acompetitivos
135
Como se le llama a los inhibidores tipo veneno
Inhibidores irreversibles
136
Como se les llama a los inhibidores tipo fármaco
Inhibidores reversibles
137
Que ctes afectan los inhibidores enzimáticos
Vmax y km
138
Inhibidor competitivo se une:
En el lugar del sitio activo
139
El inhibidor no competitivo se une:
Un lugar diferente al sitio activa y cambia su estructura
140
Inhibidor acompetitovo se une
Al complejo enzima sustrato
141
Que inhibidores afectan la estructura tridimensional de la enzima
1. No competitivos
2. Acompetitivos
142
Menciona ejemplos de carbohidrotos en la vida...
Quitina
Celulosa
Ribosa
143
Menciona las diferencias entre aldosas y cetosas
-Las aldosas tienen un grupo aldehido COH y se encuentra en el primer carbono
- las cetosas es una cetona y se entra ENTRE LA CADENA
144
Cuando el OH del penúltimo carbono de la aldosa está a la izquierda es un isomero...
L
145
Cuando el OH del penúltimo carbono de la aldosa está a la derecha es un isomero...
D
146
Como se definen los epimeros
Solo cambia de lugar un OH sea derecha o izquierda
147
Características de los sacaridos
Sólidos polares
Cristalinos
Sabor dulce
Incoloro
Transparente
altamente solubles en agua
148
Reaccion común del penúltimo carbono de cadena y carbono carbonilico, que pasa
Se ciclan en un enlace de OH y el O de doble enlace
149
Estructuras que creo el enlace para formar el ciclo
Pirano y furano
150
La condensación de monosacarido que es...
Es el enlace glucosidico y libera una molecula de agua, reaccion entre un OH y otro OH
151
Menciona las 2 reacciones de monosacaridos
1. Oxidacion
2. Condensación
152
Explica la oxidacion en la reaccion de azucares
Sucede en el carbono inicial o final de la cadena y convierte el aldeido en COOH, si este sucede en medio de la cadena la rompe
153
Indica el lugar de los OH alpha y beta de los anomeros
OH alpha, abajo
OH beta, arriba
154
Menciona 4 funciones de los carbohidratos
Moleculas de reconocimiento celular
Reserva de energía
Fuente de energía
Elementos estructurales
155
4 características por la que se clasifican las proteinas
1. Solubilidad
2. Subunidades
3. Forma
4. Composición
156
Menciona como funciona la cromatografia en columna
Sirve para la purificación de proteinas y donde tenemos una fase estacionaria donde se coloca la muestra y un eluyente recolecta las moléculas no requeridas
157
Cromatografia de afinidad
Contiene ligando específicos para la proteina y se queda retenida después ya atrapada la proteina se agrega un tampon para que compita con el ligando y libere dicha proteina
158
Resinas de intercambio ionico
Las cargas permite la purificación pasando por una resina de intercambio ionico
Fase estacionaria: carboximetil Celulosa DEAE sepharosa
159
Ultrafiltracion
Las diferencias de tamaños permite la purificación pasando por una mezcla
(Dextran, policrilamida, sepharosa)
160
Purificación ligando receptores
Es especifica
Fase estacionaria: dextan, policrilamida, vidrio
161
La electroforesis en gel policramida con doce cilindro sulfato de sodio SDS- PAGE
Permite la separación en función de carga u tamaño mediante la corriente eléctrica de cátodo a ánodo
162
Aplicaciones de la electroforesis
1. Separa proteinas
2. Determina PM
3. Verifica proteinas
4. Verifica estabilidad
5 . Analiza cadenas unidas por disulfuro
163
Prueba elisa
Ensayo inmunologico utiliza anticuerpos el anticuerpo se une al antígeno, los que no se unen serán lavados, se adiciona el sustrato de la enzima cuya reacción será colorida (intensidad proporcional a la concentración de proteina)
164
Transferencia blont
Se lleva a cabo la inmunodeteccion con anticuerpos específico, al terminar solo se mostrará la proteina buscada, (las proteians de este gel se electrotransfieren a una membrana)
