Bioquimica Flashcards
Que estudia la bioquímica
La bioquímica estudia la composición de los seres vivos, como sus células y tejidos, al igual que las reacciones que ocurren en este para generar energía o biomoleculas propias
En la nomenclatura de las enzimas y proteínas que prefijo se usa para direnciarlas
Las enzimas tienen terminación “asa”
Que función tienen los ribosomas en las proteinas
Ayuda a que los ribosomas se junten para formar proteinas
6 cualidades que tiene que tener un ser vivo
Movimiento
Irritabilidad
Crecimiento
Reproducción
Adaptación
Metabolismo
Que es el metabolismo
Son todas las reacciones bioquímicas que ocurren en una célula para poder producir energía
(Digestión de alimentos del ser vivo)
Que el metabolismo propiamente
Todas las reacciones químicas controladas que ocurren en una célula
Que el catabolismo
La destrucción de biomoleculas grandes a pequeñas
Que es anabolismo
La creación de biomoleculas grandes desde sus monomeros
Las características del catabolismo son:
Degradación
Convergente
Oxidativo
Produce energia
Características del anabolismo:
Biosintesis
Divergente
Reductivo
Requiere energía
Por donde viajan las biomoleculas para llegar a la célula
Por el torrente sanguíneo
Como se usa la energía en el cuerpo ATP
- Impulsar reacciones
- Fenómenos de transporte
- Contraccion muscular
- Impulsos nerviosos
- Mantener la temperatura
Que es la entalpia
Calor o cantidad de energía que un sistema intercambia con su medio en p=cte
Que es la entropia
Expresión de desorden en un sistema
Que es la energía libre de gibs
Cambio de ENERGIA TOTAL para realizar un trabajo a:
T=cte
P=cte
Como se le llama a la reaccion que libera energia
Exergonica (Favorable)
Como se le llama a la reaccion que usa energía
Endergonica (NO FAVORABLE)
Cual es la reaccion que no puede ocurrir si no ocurrió la otra reacción llamada no favorable y por que
La reaccion endergonica están acopladas a reacciones exergonicas y es difícil que se den por si solas
Nombre las reaciones endergonicas y exergonicas son su signo correspondiente y cual es reversible e irreversible
Exergonica:(-) irreversible
Endergonica:(+) reversible
Que tipo de reaacion es esta:
Atp ————–> Adp + p
Es una reacción exergonica ya que libera energía
La contraccion que tiepo de reaccion es y por que?
Es una reacción endergonica ya que usa energía para realizarse
Que tipo se reacciones hay en el catabolismo
Reacciones exergonicas ya produce energía
Que tipo de reacciones hay en el anabolismo
Reacciones endergonicas ya que se usa energía para hacer momeculas grande desde sus monomeros
Cuales son las biomoleculas inorgánicas
Agua
Sales
Iones
Cuales son las biomoleculas orgánicas menciona sus monomeros
Sacaridos- Monosacaridos
Proteinas- Aminoácidos
Lipidos- Ac. Grasos
Ac. Nucleicos- Nucleotidos
Cuales son las interacciones de las biomoleculas
Ligando receptor
Cuales son reacciones de las biomoleculas
Sustrato producto
El agua es una molecula, polar, no polar o dipolar
Dipolar
Que dictan la cantidad de puentes de hidrógeno en el agua
Su estado de agregación
Menciona los 2 tipos de interacción es que hay en la estructura cuaternaria de las proteinas
- Interacciones electrostática
- Puentes de hidrógeno
Que estudia la bioquímica farmaceutica
Las sustancias para volver un proceso a la normalidad
Cuales son las moléculas de desecho
CO2
H2O
NH3
UREA
ACIDO URICO
La bioenergetica se encarga del estudio de:
Procesos de utilización de energía como:
Absorcion
Transformación
Transferencia
Las moléculas fosforiladas se…
Hidrolizan para producir energia
Por que las molecules energéticas son moléculas de trasporte
Por que llevan el alimento ya hidrolizado a la mitocondria para poder usar la energía producida
Mención las moléculas energéticas en su forma oxidada
ADP———> ATP
NAD+——-> NADH + H
FAD+———> FADH + H
Fosfato de creatina
Acetil CoA
Menciona las 3 funciones de estado que refieren el cambio energético
- Entalpia
- Entropia
- Energía libre de gibs
Por que grupos esta compuesto el aminoácido
Un grupo carboxilo COO-
Un grupo amino NH3+
Carbono alpha
Un grupo R
Cuales son las dos formas de los aminoácidos
- No Ionica
- Zwitterionica
Como es la forma no ionización en un aminoacido
Sin carga
COOH
NH2
Como es la forma zwitterionica en un aminoacido
COO-
NH3+
De las 2 formas de aminoácidos cual es la más abundante en un ph 7
La zwitterionica
El aminoacido zwitterionico es llamado antofero por que
De puede usar como un acido débil o una base debil
Cuales son los aminoácidos alpha y cuantos hay
Estos forman proteinas y son 20
Los aminoácidos alpha tienen un carbono quiral y todo ellos son enantineros…
L
Que son los aminoácidos esenciales y no esenciales
Los esenciales son lo no sintetizados por el organismo y son obtenidos de manera exogena
Los no esenciales son los sintetizados por el cuerpo.
Menciona el nombre completo de los aminoácidos formadores de proteinas
L-alpha- aminoácidos
Cuantos aminoacidos existen en la naturaleza?
200
Menciona 2 aas que no forman proteinas
Ornitiba y citrulina
La OH prolina y la OH lisinason aminoácidos no proteicos pero tienen actividad biológica para generar
Serotonina y Gaba
Los aas zwitterionicos tiene CN…
Variable
El enlace peptidico en un proceso inverso
Se llama Hidrólisis y rompe ese dicho enlace
Cuantos aas en cadena hay para formar un oligopeptido
3 a 10
Los aas en una reacción funcionan como…
Bases y acidos ya que son moléculas dipolares
Que pasa cuando un aa acepta o cede protones
Cambia su carga neta y será más acido o más básico dado por el pka
Que es pka
A mayor pka el Proton se retendrá más
Entre más ácido un aa retendrá más…
Hidrogenos
Entre más básico un aa tendrá menos…
Hidrógenos
PI= pH su carga neta sera de:
0
pH>pI su carga neta sera de:
Negativa
pH<pI su carga neta sera de:
Positiva
La unión de un H a un aa lo hará más
Acido
Cuando hay un OH en medio del aminoacido que le sucede
Piende un H para formar H2O
Y se hará más básico
En la gráfica de cinética enzimática por que el producto baja demaciado su energia al respecto del sustrato
Por que la reaccion ES le quita energía por ende el P tendrá menos energía
En la curvade titulación el valor central pertenece al…
Punto isoeléctrico
La afinidad de un aa por la carga opuesta se usa en métodos de
Purificación y separación de aminoácidos
Cuando ocurre el enlace peptidico, se libera:
H2O
Menciona las 4 características del enlace peptidico
Plano
Rígido
Híbrido de resonancia
Orientación trans del O y H
Por que el enlace peptidico tiene esas 4 características
Por el tipo de hibridacion de sus átomos
El enlace peptidico es un enlace…
Covalente
Entre que moléculas se da el enlace peptidico
COO-
NH3+
ZWITTERIONICA
La secuencia de aminoácidos en la cadena peptidica se conoce como…
Estructura primaria
Proteina que tiene solubilidad en agua
Albúminas
Proteina que tiene solubilidad en solución salina diluida
Globulinas
Proteina que tiene solubilidad en acidos y bases diluidas
Gluteinas
Proteina que tiene solubilidad en soluciones alcohólicas
Prolaminas
Menciona las 2 formas que hay en la PROTEINAS de estructura terciaria
- Globulares
- Fibrosas
Cuales son las 2 Composición que hay en los proteina, menciona sus características (clasificación)
- Simples: solo aa
- Conjudas: aa y otra
Glicoproteinas etc
Funciones de las proteinas
Catalizadores
Estructurales
Transporte
Defensa (anticuerpos)
Hormonal y reguladora
Contractil
Nutritiva
Que lo que determina el orden y el número de aminoácidos en una cadena
Los génes osea el ADN
Indica las cualidades de la estructura primaria de las proteinas
Secuencia de aas
H3N-VALTRIP-COO
Cuales son las estructuras secundarias de una proteina
- Alpha hélice
- Beta plegada
Alpha hélice es:
Una espiral con puentes de hidrógeno en paralelo y con grupos R en el exterior
Beta plegada es:
Forman un zigzag donde los carbonos alpha están en los vértices y los grupos R de manera alternada y los puentes de hidrógeno van paralelos o antiparalelos
Por que se forma la estructura terciaria de las proteinas
Ocurre cuando toda la cadena interacciona con sigo misma (cadena R) puentes de hidrógeno, etc
Las estructura terciaria puede terner dos formas cuales son:
- Globulares
- Fibrosas
En la estructura terciaria indica la razón por la que algunos grupos R quedan al interior y otros grupos R al exterior
Los del interior son grupos R hidrofobicos y los grupos R de los aas que quedan al exterior son aas polares que reaccionan con agua
Menciona los enlaces en las estructuras terciarias
Dipolo dipolo
Interacción electrostática
Interacción hidrofobicas
Integración ion metálico
Disulfuro
Puentes de H
En la alpha hélice que tiene que ocurrir para que se desestabilice
Que existan aminoácidos voluminosos o con carga
-Exista el aa prolina
Que es la proteina nativa
Es como se encuentra en la naturaleza, tiene estructura terciaria y tienen plena actividad biológica
Cuales la única fuerza fuerte en la estructura de la proteina terciaria
Disulfuro
Que es la desnaturalizacion de las proteinas
Perdida parcial o total de las fuerzas que mantienen a la estructura
Por que 2 interacciones se mantiene la estructura cuaternaria
- Puente de H
- Interacciones electrostáticas
Que es la estructura cuaternaria
Asociación de dos o más cadenas de estructura terciaria
La desnaturalizacion de la proteina se da por…
El rompimiento de los enlaces débiles o puentes disulfuro
-pH
-Temperatura
-Cte dieléctrica del medio
-Aguiracion mecánica
-Fuerza ionización
-Agentes caotropicos
Una proteina desnaturalizado con respecto a su absorbacia que nos dice
Aumenta
Que son las proteasas
Descomponen la proteina en unidades más pequeñas
Características de la proteinas desnaturalizada: (5)
- Sin actividad biológica
- Aumenta la reactividad del grupo R
3.Aumenta las abs - Mayor sensibilidad a proteasas
5.Precipitacion
De que sirve la cuantificado de proteinas
- Productos comerciales
2.Extracto celular o tejido organico
Las diferentes técnicas de detección y cauntificacion de proteinas tienen diferentes…
Sensibilidad y especificidad
La cuantificacion de proteinas específicas son de tipo…
Ligando receptor
En la cuantoficacion de proteinas menciona las 2 de tipo específico
- Inmunoanais
- No inmunoanalisis
En la cuantificacion de proteinas menciona las 5 de tipo inespecifico
1.abs a 280 NM
2.biuret
3.lowry
4.brandford
5.ac bicinconinico
Menciona las 3 características de las enzimas
- Especificas
- Regulables
- Catalizadores aceladores de reaccion S - P
Menciona los 4 sitios que existen en una enzima:
- Sitio activo
- Sitio aloesterico
- Cofactor
- Sitio catalitico
Que es el sitio activo:
La parte donde se une el sustrato a la enzima
Que es el sitio alosterico:
Es donde entran los cofactores para que la reaccion sea más rápida
Que es el cofactor:
Ayudan a la velocidad de reacción se mayor
Que es el sitio catalitico
Es donde ocurre la reaccion de conversión de S a P
Menciona las 6 tipos de enzimas para su clasificación:
- Hidrólasas
- Liasas
- Ligasas
- Transferasas
- Isomerasas
- Óxido reductasas
Que son las hidrolasas:
Rompen a la molecula con agua
Que son las liasas
Cortan al sustrato sin necesidad de usar H2O
Que son las ligasas
Le pega moleculas al sustrato
Que son las transferasas
Transfieren molecules de unas a otras
Que son las isomerasas
Mueve a los átomos de lugar
Que son las óxido reductasas
Le sacan electrones a la molecula del sustrato
Que es la apoenzima
Es la enzima sin cofactor y sin sustrato
Que es la haloenzima
Es la enzima con cofactor ya unido
Las coenzimas son derivadas de …
Vitaminas
Tipos de COENZIMAS:
Orgánicos e inorgánicos
Un cofactor es…
Inorgánico ya que son iones metálicos
Coenzima, grupo postetico, cosusutrato es…
Orgánico derivado de vitaminas
La coenzima en que tipo de lugares se puede unir…
En el sitio activo o sitio alosterico
Que es acoplamiento inducido o llamado…
O kosland es por que la enzima cambia de forma para aceptar al sustrato y al terminar vuelve como estaba
La interacción de la enzima es vía de…
- Puentes de hidrógeno
- Interacciones electrostaticas
Cuando hay una enzima en la reaccion que reduce…
El tiempo y la energía utilizada
Que tipo de grafica es la de michaelis menten
Hipérbolola rectangular
Que tipo de grafica es la de lineweaver
Lineal
Cuales son las dos constantes enzimáticas
Vmax y km
Km es igual a
1/2 × vmax
A mayor afinadad km
Baja
A menor afinidad km
Sube
Cuando un inhibidor se une de manera covalente se llama y…
Inhibido (irreversible) interfiere el alcohol, temp, acidos bases, se desnaturaliza
Cuando un inhibidor se une de manera no covalente se llama y…
Inhibido reversible y están los:
1. Competitivos
2. No competitivos
3. Acompetitivos
Como se le llama a los inhibidores tipo veneno
Inhibidores irreversibles
Como se les llama a los inhibidores tipo fármaco
Inhibidores reversibles
Que ctes afectan los inhibidores enzimáticos
Vmax y km
Inhibidor competitivo se une:
En el lugar del sitio activo
El inhibidor no competitivo se une:
Un lugar diferente al sitio activa y cambia su estructura
Inhibidor acompetitovo se une
Al complejo enzima sustrato
Que inhibidores afectan la estructura tridimensional de la enzima
- No competitivos
- Acompetitivos
Menciona ejemplos de carbohidrotos en la vida…
Quitina
Celulosa
Ribosa
Menciona las diferencias entre aldosas y cetosas
-Las aldosas tienen un grupo aldehido COH y se encuentra en el primer carbono
- las cetosas es una cetona y se entra ENTRE LA CADENA
Cuando el OH del penúltimo carbono de la aldosa está a la izquierda es un isomero…
L
Cuando el OH del penúltimo carbono de la aldosa está a la derecha es un isomero…
D
Como se definen los epimeros
Solo cambia de lugar un OH sea derecha o izquierda
Características de los sacaridos
Sólidos polares
Cristalinos
Sabor dulce
Incoloro
Transparente
altamente solubles en agua
Reaccion común del penúltimo carbono de cadena y carbono carbonilico, que pasa
Se ciclan en un enlace de OH y el O de doble enlace
Estructuras que creo el enlace para formar el ciclo
Pirano y furano
La condensación de monosacarido que es…
Es el enlace glucosidico y libera una molecula de agua, reaccion entre un OH y otro OH
Menciona las 2 reacciones de monosacaridos
- Oxidacion
- Condensación
Explica la oxidacion en la reaccion de azucares
Sucede en el carbono inicial o final de la cadena y convierte el aldeido en COOH, si este sucede en medio de la cadena la rompe
Indica el lugar de los OH alpha y beta de los anomeros
OH alpha, abajo
OH beta, arriba
Menciona 4 funciones de los carbohidratos
Moleculas de reconocimiento celular
Reserva de energía
Fuente de energía
Elementos estructurales
4 características por la que se clasifican las proteinas
- Solubilidad
- Subunidades
- Forma
- Composición
Menciona como funciona la cromatografia en columna
Sirve para la purificación de proteinas y donde tenemos una fase estacionaria donde se coloca la muestra y un eluyente recolecta las moléculas no requeridas
Cromatografia de afinidad
Contiene ligando específicos para la proteina y se queda retenida después ya atrapada la proteina se agrega un tampon para que compita con el ligando y libere dicha proteina
Resinas de intercambio ionico
Las cargas permite la purificación pasando por una resina de intercambio ionico
Fase estacionaria: carboximetil Celulosa DEAE sepharosa
Ultrafiltracion
Las diferencias de tamaños permite la purificación pasando por una mezcla
(Dextran, policrilamida, sepharosa)
Purificación ligando receptores
Es especifica
Fase estacionaria: dextan, policrilamida, vidrio
La electroforesis en gel policramida con doce cilindro sulfato de sodio SDS- PAGE
Permite la separación en función de carga u tamaño mediante la corriente eléctrica de cátodo a ánodo
Aplicaciones de la electroforesis
- Separa proteinas
- Determina PM
- Verifica proteinas
- Verifica estabilidad
5 . Analiza cadenas unidas por disulfuro
Prueba elisa
Ensayo inmunologico utiliza anticuerpos el anticuerpo se une al antígeno, los que no se unen serán lavados, se adiciona el sustrato de la enzima cuya reacción será colorida (intensidad proporcional a la concentración de proteina)
Transferencia blont
Se lleva a cabo la inmunodeteccion con anticuerpos específico, al terminar solo se mostrará la proteina buscada, (las proteians de este gel se electrotransfieren a una membrana)
