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Epigenetik > Biophysik der Photosynthese > Flashcards

Biophysik der Photosynthese Flashcards

1
Q

PSII: Nennen Sie Auflösung und Untereinheiten.

A

1,9 Angström. CP43,CP47 (Antennenproteine), D1,D2. (Reaktionszentren; nur D1-Ast ist aktiv), PsbO, PsbU und PsbV (lumenal)

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2
Q

Nennen Sie Blattfläche eine 100-jährigen Buche. Wie viel Kohlenhydrate und O2 wird am Tag gebildet. Wie viel CO2 und H2O gebunden?

A 
Blattfläche: 1200 m^2
Kohlenhydrate: 12 kg/Tag
O2: 10.000 L/Tag (entspricht ca. 45.000 L Luftvolumen)
CO2: 10.000 L/Tag
H2O: 400 L/Tag
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3
Q

Warum ist die Oxygene Photosynthese so wichtig? Wo kommt sie vor?

A
  • Liefert Nahrung, Sauerstoff und Energie für alle Lebewesen.
  • Einzige bekannte biochemisches System das H2O oxidiert (PS II)
  • Bei Cyanobakterien, Algen und Pflanzen
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4
Q

Was ist die Besonderheit bei Cyanobakterien bzgl. des Orts der Photosynthese?

A
  • Haben keine Chloroplasten, welches inneres Membransystem (Thylakoidmembran) besitzen
  • Cyanobakterien haben trotzdem eine inneres Membransystem (Tyhlakoide)
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5
Q

Wie ist der Aufbau im inneren des Chloroplasten?

A
  • In den Thylakoiden befinden sich die Photosysteme
  • Thylakoide gestapelt zu Grana
  • Grana verbunden durch Stromalamelle
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6
Q

Wie ist die Verteilung der Proteine in der Thylakoidmembran?

A 
(4 Membranproteine)
Granalamelle: PS II (P680)
Stromalamelle: PS I (P700)
In beiden: Cyt b6f
Stromlamelle und äußerer Granabereich: ATP Synthase
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7
Q

Warum müssen PS I und PS II zwingend räumlich getrennt sein?

A
  • Da PS I (P700) eine geringer Anregungsenergie hat als PS II (P680)
  • Sonst würde alle Energie auf PS I geleitet werden (Prinzip: Energietrichter)
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8
Q

Welche Organischen und Anorganische Kofaktoren besitzt PS II?

A
  • Mn4CaO5-Cluster: katalytische Funktion der H2O Spaltung
  • 4 Chlorophylle ( je 2 in D1 und D2)
  • 2 Phäophytine ( je 1 pro Ast. Ist ein Chl ohne Mg als Zentralion)
  • 2 Plastochinone (Q-A in D2 statisch und Q-B in D1 mobil)
  • dazwischen 1 nicht-häm Eisen
  • 2 Tyrosine (Y-Z in D1 und Y-D in D2)
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9
Q

Beschreiben Sie den Weg des Elektrons im PS II nach Lichtanregung. (Dunkeladaptierter Zustand /S1)

A
  • 1 e- aus Chlorophyll der D1/D2 Untereinheit ausgelöst
  • Über Phäophytin zum Q-A auf Q-B übertragen
  • Elektronlücke im Chlorophyll wird durch Mn4Ca Cluster wieder aufgefüllt (Weiterleitung über Tyr-Z)
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10
Q

Beschreiben/Zeichen Sie den Kok-Zyklus.

A

(Oxidationzahlen)
S1 Zustand: 2x Mn IV und 2x Mn III
LICHTBLITZ ( ein e- (und H+) ausgelöst -> ein Mn oxidiert)
-> S2 Zustand: 3 x Mn IV und 1x Mn III
LICHTBLITZ ( ein e- (und H+) ausgelöst -> ein Mn oxidiert)
-> S3 Zustand: Alle Mn IV (vollständig oxidiert)
-> 2 H+ aus Stroma und es entsteht reduziertes Plastochinon (PQH2) -> wandert in Thylakoidmembran und wird aus Plastochinonpool ersetzt
LICHTBLITZ (ein e- (und H+) ausgelöst)
-> S4 Zustand
-> Spontane Reaktion zum S0 Zustand (reduziertester Zustand) durch Spaltung von 2 H2O und Freisetzung von O2
LICHTBLITZ ( ein e- (und H+) ausgelöst -> ein Mn oxidiert)
-> wieder S1 Zustand und noch ein Plastochinon (PQH2)

2 H2O -> 4 H+ + 4 e- + O2 (Durch 4 Lichtblitze)

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11
Q

Warum ist Mangan häufig in Metallproteinen?

A

Viele stabile Oxidationszahlen:
+2,+3,+4 (und +5), +7

  • essentielles Spurenelement (in fast allen Organismen)
  • in ca. 30% der Enzyme
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12
Q

Welche beiden Namen sind in der Literatur zum Mn4CaO5-Cluster zu finden?

A

OEC: oxygen evolving complex
WOC: water oxidizing complex

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13
Q

Wie ist die Struktur des Mn4CaO5 Clusters?

A
  • Metallionen sind durch Sauerstoffbrückenbindungen koordiniert
  • Anorganischer Cluster: Katalyse der H2O Spaltung
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14
Q

Nach welchem Schema erfolgt die O2 Freisetzung im PS II?

A

4 Lichtblitz Reaktionszyklus:

  • Nach je 4 Lichtblitzen wird O2 freigesetzt
  • Aber: erste Freisetzung nach nur 3 Blitzen, da sich die Chloroplasten im dunkel adaptierten (S1 = 2x Mn IV und 2x Mn III) Zustand befinden
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15
Q

In welchen Schritten erfolgt der Elektrontransfer vom Wasser zum P680+?

A

Über OEC (Mangan-Cluster) und Tyrosin Z

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16
Q

Machen Sie Aussagen über die Redoxpotential bei der Wasserspaltung im PS II.

A

Benötigte Energie zur Wasserspaltung (ohne Katalysator): 3,25 eV

  • jeder Schritt im S-Zyklus ergibt +0,815 eV
  • > Dadurch in 4 Schritten genügend Energie zur Wasserspaltung
  • P680/P680+ liegt bei +1,1 eV
  • > Da Elektronen immer zum positivstem Redoxpotential möchten ist Transfer möglich (jedes Elektron selber Rexdoxpotential von +0,815)
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17
Q

Zeichnen Sie ein einfaches Schema einer Röntgenkristallographie. Welche Wellenlängenbereiche werden hier verwendet? Warum werden hohe Intensitäten verwendet?

A

Röntgenquelle:

  • Rotierende Anode : 1,54 Angström Wellenlänge
  • Synchrotron: oft 0,95 Angström Wellenlänge

Hohe Intensitäten:

  • Schmale Wellenlängenverteilung (Fast Monochromatisch)
  • Variable Wellenlänge
  • Geringe Strahlendivergenz
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18
Q

Aus wie vielen AS besteht das Dimere PS II? Wie ist das Molekulargewicht und die Anzahl der UE?

A
  • 5500 Aminosäuren
  • 750 kDa
  • 40 UE (20 pro Monomer)

(Anzahl organischer Kofaktoren ~ 100)

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19
Q

Welche und wie viele Kofaktoren besitzt PS II?

A

(36 TMHs)

  • 35 Chlorophylle a
  • 12 Carotinoide

Redox-aktiv:

  • 2 Phäophytine
  • 3 Chinone (Q-A, Q-B und neu: Q-C)
  • 25 Lipide
  • 7 DDM-Moleküle
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20
Q

Was ist der Unterschied in den Antennencomplexen bei Pflanzen/Algen und Cyanobakterien?

A

Pflanzen/Algen:

  • LHC 1 und LHC 2 direkt in Thylakoidmembran und mit PS II assoziiert
  • Absorptionsmaximum: 670-680 nm

Cyanobakterien:

  • Besitzen Phycobilisomen die extern kovalent an das PS II binden
  • Absorptionsmaximum: 450-670 nm
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21
Q

Machen Sie drei Aussagen über die Antennensysteme in PS II.

A

1) Internes Antennensystem (CP 43/CP 47) gekoppelt an externes Antennensystem
2) Klare räumliche Trennung vom RZ
3) Antennensystem in zwei Schichten

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22
Q

Beschreiben Sie die Ladungstrennung im PS II und die ETC.

A

RZ aus 2 Ästen, aber nur D1 Ast aktiv.
1) Ladungstrennung findet im Chl D1 statt
(alles Radikale)
2) Ultraschnelle Bildung von Chl D1 + und Pheo D1 -
3) Stabilisierung durch Elektronentransport zum Q-A auf Akzeptorseite und P-D1 auf Donorseite: P-D1 + und Q-A -
4) P-D1 + erhält neues Elektron vom Mn4Ca-Cluster über das Tyr z

P-D1 ist mit 1,1 eV ein starkes Oxidationsmittel (Für H2O Spaltung nötig)

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23
Q

Welche Lipide kommen im PS II Monomer vor? Wie sind diese Aufgebaut?

A 
Insgesamt 25 Stück:
(Galactolipide)
- 11 MGDG
- 7 DGDG 
(Sulfolipide)
- 5 SQDG
(Phopholipide)
- 2 PG

(Letzte beiden Klassen geladen)

Aufbau: Kopfgruppe, Glycerol, Fettsäureschwanz
(Sehr hydrophob -> flexible im Monomer -> Hohe Auflösung nötig)

-Zusätzlich: 7 Detergenzmoleküle (Beta-DM)
(Relikt aus Solubilisierung aus Thylakoidmembran/ Waren ursprünglich mal andere Lipide)

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24
Q

Was lässt sich über die Zusammensetzung der Lipide im PS II aussagen?

A 
Lokalisation der Kopfgruppen (lumen vs. cytoplasma):
MGDG : beide
DGDG: Lumen
PG: cytoplasma
SQDG: cytoplasma
  • Zusammensetzung der Lipide im PS II ist ähnlich wie in der Thylakoidmembran (“innen wie außen”)
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25
Q

Welches Cluster bilden die Lipide im PS II Monomer?

A

4 Lipidcluster:
- 3 Lipidcluster um D1/D2 (insgesamt 7 Lipide)
- 1 großer Lipidcluster (8 Lipide) mit Doppelschichtstruktur
(Hydrophober Kanal für PQ-PGH2 Austausch)

  • 3 Lipide an Oberfläche
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26
Q

Was lässt sich über die Monomer-Monomer Interaktion am PS II aussagen?

A
  • Nur 1 Protein-Protein Kontakt zwischen den PsbM Untereinheiten
  • Alle weiteren Kontakte durch die Lipide
    (An Schnittstelle: 7 Lipide + 8 Detergenzmoleküle (Diese waren ursprünglich mal Lipide und wurden ausgetauscht))
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27
Q

Was sind mögliche Funktionen der Lipide im PS II?

A
  • Strukturelle Flexibilität
  • Austausch von D1 UE (D1 turnover)
  • Monomer-Monomer WW
  • Auf- und Abbau der Multiuntereinheiten im PS II
  • PQ/PQH2 Diffusion in/aus der Q-B und Q-C Bindungstasche
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28
Q

Wie ist der allgemeine Aufbau der Chinone? Welche kommen im PS II und PS I vor? Wie ist der Übergang zur reduzierten Form?

A

Sind insgesamt hydrophob:
- Ein Teil Ketone (hydrophil) und lange Kette (hydrophob)

  • Plastochinon (PSII)
  • Phyllochinon (PSI)
  • oxidierte Form zur reduzierten Form:
    Chinon + e- -> Semichinon
    Semichinon + e- + 2 H+ -> Chinol

Chinol ist dann ein Aromat und dadurch deutlich stabiler als Chinon

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29
Q

Wie erfolgt der Chinon-Austausch?

A
  • 2 PQ (Q-B und Q-C) in nähe der Q-B Bindungstasche in 2 Kanälen
  • beide ragen mit Fettsäureschwanz in Thylakoidmembran
  • Wenn eins reduziert wird -> Diffusion in Membran (PQ-Pool)
  • Das andere kann dann direkt in die Q-B Bindungstasche rein
  • Dadurch sehr schneller Austausch möglich
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30
Q

Wie werden die Produkte und Edukte beim Mn4Ca-Cluster ausgetauscht?

A
  • In Nähe des Mn4Ca-Clusters ist ein Cl- zu finden (100% Besetzung)
  • 5 Kanäle (C bis G) sind schmal und hydrophil
  • Chlorid wirkt hier wie ein Schalter
  • 3 Kanäle (A1,A2,B) sind groß genug für H2O/O2 Durchfluss
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31
Q

Was ist der Grotthuss Mechanismus?

A

Zur Beschreibung von Protonendiffusion
- Domino-Effekt-Transfer: Ein H2O nimmt Proton auf einer Seite auf und gibt es auf der anderen Seite eins ab

  • Mechanismus auch auf AS-Seitenketten(OH- oder His-Gruppen) anwendbar
  • Auch protonierbare Gruppen (Arg,His) als intermediäre Protonenakzeptoren in Kanal
  • Effizienz abhängig vom pK-Wert (Wie gerne wird H+ aufgenommen?)
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32
Q

Wie ist der Mn4CaO5-Cluster koordiniert?

A
  • Über AS-Reste (meist D1 UE)
  • 4 H2O Moleküle um Cluster koordiniert (Substrat)
    (2 am Ca und 2 am Mn4)
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33
Q

Welches Problem kann die RT-FX Kristallographie potentiell lösen?

A
  • Bei normaler X-ray Kristallographie entstehen Strahlenschäden am Mn4Ca-Cluster
  • Dieser enthält dadurch Mn(II) und somit ist die native Form bzw. der Mechanismus unbekannt
  • Bei der Room-Temperature Femtosecond X-Ray Protein Nanocrystallography wird die Messung aufgenommen, bevor die Strahlenschäden enstehen
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34
Q

Wie funktioniert die RT-FX Kristallographie? Was ist das Ziel bezogen auf das PS II?

A

Room-Temperature Femtosecond X-Ray protein Nanocrystallography

  • Verwendung sehr kurzer (< 70 fs) X-Ray Pulse
  • Dadurch Datensammlung bei Raumtemperatur möglich, bevor Strahlenschäden (am Mn4Ca-Cluster) entstehen
  • Dynamische Messung an PS II Kristallen (im Femtosekunden Bereich) möglich -> Zeitaufgelöste Messung

Ziel: Mechanismus der Wasserspaltung am Mn4Ca-Cluster (S-Zustände)

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35
Q

Erklären Sie das Drop-on-Tape setup.

A
  • Lösung mit Kristallen wird Tropfenweise auf ein fortlaufendes Band gegeben
  • 3 Laser (Für S2,S3, S4/S0 Zustand) in Reihe
  • Diffraktionsbild mit verschiedenen Orientierungen der Kristalle
  • Kristall ist dann zerstört, aber vorher erhält man Information
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36
Q

Was ist die Bedeutung der Membranproteine? Was sind deren essentielle Funktionen?

A
  • 70% aller Medikamente haben Membranproteine als Ziel
  • Sind 1/4 der Proteine einer Zelle

Funktionen:

1) Inter- und intrazelluläre Kommunikation (Rezeptoren)
2) Transport von Nährstoffen
3) Bereitstellung von Energie
4) Primärprozesse der Photosynthese und Atmungskette

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37
Q

Was ist das Problem bei der Kristallisation von Membranproteinen?

A
  • Müssen mit Detergenzen aus Membran gelöst werden
  • Detergenzen verhindern dann häufig Protein-Protein Kontakt
  • Dadurch Kristallisation nicht möglich
  • Nur ca. 100 Strukturen von Membranproteinen (Vgl. 85.000 von gelösten Proteinen)
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38
Q

Vergleichen Sie X-Ray Kristallographie mit Cryo-EM

A

X-Ray:
- Vorrausetzung: Kristalle (müssen gut beugen können)
- Sehr teuer (Synchrotron Strahlung nötig, wegen Detergenzmolekülen)
(PS II Kristalle sind ebenfalls O2 aktiv)

Cryo-EM:
- Hochauflösende (aber nicht Atomare) Strukturen von großen Proteinkomplexen möglich

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39
Q

Erläutern Sie kurz die Abläufe der oxygenen Photosynthese.

A

1) H2O Spaltung am PS II durch Licht -> 4H+ ins Lumen
1.1) Plastochinon wird reduziert
2) e- vom PQH2 werden auf Cyt b6f Komplex übertragen -> nH+ ins Lumen gepumpt
(Doppelfunktion. Oxidation von PQH2 und Reduktion von Plastocyanin)
3) e- vom Cyt b6f zum Plastocyanin
4) Transport der e- zum PS I
5) Mittel Licht wird Ferredoxin und letztendlich NADP+ reduziert
6) ATP-Synthase bildet ATP aus Protonengradient

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40
Q

Wie erfolgt der Austausch von Lipiden mit Detergenzen?

A
  • Durch strukturelle Ähnlichkeit

- ionische und nicht-ionische Detergenzen bei geladenen bzw. ungeladenen Lipiden

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41
Q

Wie erfolgt die Kristallisation von Membranproteinen Schematisch?

A
  • Detergenzmittel löst Protein aus Membran
    Dann 3 Möglichkeiten:
    1) 2D Kristall:
  • Wenn Lipiddoppelschicht hinzugegeben und Detergenz entfernt
    2) Typ I 3D Kristall:
  • Hinzugabe von “lipidic cubic phase”
  • WW von hydrophoben Teilen und hydrophilen Teilen
    3) Typ II 3D Kristall:
  • Hydrophobe WW zwischen den Detergenzmolekülen
  • Hydrophile WW zwischen polaren Gruppen des Membranproteins
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42
Q

Was ist die CMC? Was ist die Bedeutung?

A

CMC: Kritische mizellare Konzentration

  • Im Temperatur, Detergenzkonzentrationsdiagramm
  • Wenn CMC Grenze überschritten wird, geht Lösung von Monomeren in mizellare Lösung über (dynamisches GG)

Weiterer Bereich im Diagramm:

  • Phasentrennungsgrenze: Lösungen teilt sich in 2 nicht-mischbare Phasen
    • Detergenzreiche Lösung enthält Protein
  • Flüssigkristallphase
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43
Q

Was sind die physikalischen Grundlagen der Kristallisation?

A
  • Übersättigte Lösung nötig
  • d.h.: Chemisches Potential der gelösten Substanz größer als im Festkörper

Chemische Potential:
Änderung der im System gespeicherten Energie bei Änderung der Teilchenzahl

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44
Q

Zeichnen sie das Phasendiagramm der Kristallisation.

A

Y-Achse: Proteinkonzentration
X-Achse: Konz. des Fällungsmittels
(Kurven wie 1/x)

Zonen:

1) ungesättigt
2) metastabile Zone (Keine Keimbildung, aber Keimwachstum)
3) Keimbildungszone (kleinere Kristalle je näher an Präzipitatzone)
4) Präzipitatzone (Protein fällt unkontrolliert aus)

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45
Q

Was ist die Hofmeister Reihe? Was ist salting-in und salting-out?

A
  • Empirische Bestimmung der Fähigkeit von Salzen Proteine zu stabilisieren oder zu denaturieren.

Salting-in:

  • Salz Konzentration verringern (langsamer Austausch von Salz mit Wasser)
  • Abschirmung der Oberflächenladung durch die Salze wird aufgehoben
  • > Elektrostatischer Effekt -> Kristallisation

Salting-out:

  • Salz Konzentration erhöhen
  • Protein wie neutraler Dipol
  • Salz kongruiert mit Protein um Wasser zur Bildung der Hydrathülle
  • > Hydrophober Effekt (Protein lagern sich zusammen) -> Kristallisation
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46
Q

Was sind mögliche Fällungsmittel für die Proteinkristallisation?

A
  • Salze
  • Organische Moleküle (z.B. Polyalkohole, PEG)
    Doppleter Effekt des PEGs:
    1) Reduziert Löslichkeit des Proteins
    2) Beeinflusst die CMC (Auch in WW mit Detergenz)
    (CMC vorher messen, sonst in falscher Zone)
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47
Q

Wie sind die Puffer- und pH-Effekte auf die Kristallisation?

A

Puffer:
- können mit Protein WW

pH:

  • Wenn pH = pI -> Nettoladung des Protein = 0 -> Löslichkeit am geringsten
  • Bei Kristallisation ist lokale Ladung an Oberflächen wichtig
  • Aminosäure Reste an Oberfläche und deren pK-Wert (gibt es ein pH Wert, bei dem Nettoladung = 0 ist?)
  • Optimaler pH-Wert: pI +/- 1,5 (sauer/basisches Protein)
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48
Q

Nennen Sie Kristallisationsmethoden. Erläutern Sie eine davon.

A

1) Dampfdiffusion (hanging und sitting Drop)
- 1 Tropfen Proteinlösung + 1 Tropfen Reaktionslösung (Fällungsmittel)
- In Behälter mit Reaktionslösung
- Konzentration in Reaktionslösunghöher
- > Diffusion von H2O aus dem Tropfen
- > Im Tropfen steigt Konzentration von Protein und Fällungsmittel an -> Kristallisation (bei richtigen Bedingungen. Metastabile/übersättigte Lösung)
2) Batch (Microbatch)
3) Dialyse (Dialye-Membran)
4) Diffusion

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49
Q

Was lässt sich über die Kinetik und Thermodynamik der Kristallisation aussagen?

A

Kinetik: Protein “langsam” aus Lösung holen (sonst “overshoot” in ungewollte Zone)

Thermodynamik:
dG = dH - T*dS

  • Bei Kristallisation entsteht Ordnung der Protein
    -> dS negativ
  • Teilweise durch Ausschluss von H2O kompensiert
    (Niedrige Temperaturen gut, da dann -T*dS Anteil gering)
  • dH: Unterschied der Bindungsenergie zwischen Protein-Protein (Kristall) und Protein-Lösungsmittel
  • dG muss negativ sein, damit Reaktion spontan abläuft
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50
Q

Erläutern Sie den Prozess der Kristallisation am Phasendiagramm. (ohne Seeding)

A
  • Proteinkonz. gegen Salz.konz
  • Verringerung der Salzkonz. (salting-in Effekt)
  • > Eintritt in metastabile Zone
  • > Weiter in Keimbildungzone (hohe Übersättigung)
  • Übersättigung nimmt ab
  • > Zurück in metastabile Zone (weniger Proteinkonz.)
  • > Keimwachstum (Durch Konzentrationsgradient)
  • Da keine Seeding Kristalle vorhanden, muss man bis in die Keimbildungszone.
  • Wenn Seeding Kirstalle: dann nur bis metastabile Phase (Wachstum)
  • Wichtig: Kinetik, “nicht zu schnell” sonst nur Mikrokristalle
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51
Q

Was sind Seedingmethoden? Wofür werden diese benötigt?

A
  • Bei Übersättigung können sich zu viele Kristalle bilden (schlecht)

2 Formen:

1) Mikroseeding:
- Stammlösung der Kristalle verdünnen
- Mit Haar ganz wenig Kristalle überfürhren
2) Makroseeding:
- Nur 1 Kristall herstellen

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52
Q

Vergleichen Sie kurz Protein- mit Membranproteinkristallen.

A

Membranproteinkirstalle:

  • komplexer, dynamischer, labiler (schwache WW zwischen Proteinen)
  • größere Elementarzelle
  • schwächere Optische Eigenschaften, geringe Streuung der Röntgenstrahlen -> Synchrotronstrahlung

Generell: Innere Ordnung der Kristalle ist entscheidend für gute Streuung/Auflösung

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53
Q

Wie erfolgt die Aufreinigung von PSII?

A
  1. Anionenaustauscher Säule: Abtrennung der Phycobillisomen von PSII und PSI
  2. Anionenaustauscher Säule: Trennung von PSII Monomeren und PSII Dimeren

Gelfitration/Ausschluss-Chromotographie:

  • Trennung der Moleküle nach Molekulargewicht
  • mind. 25% Unterschied nötig (bei PSII Monomer/Dimer gegeben)
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54
Q

Was ist die DLS? Welche Information liefert sie?

A

Dynamische Licht Streuung:

  • Messung des Streulichts (Rayleigh) einer Probe
  • Jedes Molekül ist somit Streuzentrum
  • Interferenz zwischen den Streuzentren
  • Änderung der Abstände zwischen Streuzentren durch Brown’sche Molekularbewegung
  • > Zeitabhängige Fluktuation der Intensität

Messbar:

  • Diffusionskoeffizeint (D)
  • Hydrodynamischer Radius (Rh) und dessen Änderung

Mit Einstein-Stokes-Gleichung

55
Q

Wie kann die Qualität der PSII Kristalle verbessert werden?

A
  • His-Tag zur Proteinreinigung
  • Mehrmaliges Umkristallisieren
  • Variation der Detergenz
  • Verschiede Methoden
  • Antikörper
  • Dehydratisierung
56
Q

Wie verbessert die Dehydratisierung die Auflösung der PSII Kristalle?

A
  • Dehydratisierung und Entfernung des Detergenz sorgt für Übergang von Typ II 3D Kristallen zu Typ I
  • > Mehr/stärkere Protein-Protein Kontakte (nativ-like)
57
Q

Welches Zentralionen besitzt Plastocyanin? Wie viele Elektronen kann es aufnehmen?

A
  • Kupfer(II) wird zu Kupfer(I) reduziert
58
Q

Aus welchen UE besteht der Cyt b6f Komplex?

A
  • Cyt b6
  • Cyt f
  • Rieske-Eisen-Schwefel-Protein
59
Q

Wie kommt es zur Protonen Freisetzung im Lumen durch den Cyt b6f Komplex?

A
  • PQH2 wird am Cyt b6f Komplex oxidiert
  • 1 e- über Rieske-Eisen-Schwefel Protein und Cyt f auf Plastocyanin
  • das zweite e- über cyt b6 wieder auf ein PQ aus dem PQ-Pool
  • Reaktion muss zweimal ablaufen, damit zwei Elektronen auf dem PQ im PQ-Pool sind
  • Daher 2 mal 2 H+ aus Stroma und 4 H+ ins Lumen freigesetzt
  • Zusätzlich n Protonen gepumpt
60
Q

Beschreiben Sie den Elektronentransport am PSI.

A
  • Ladungstrennung am P700 durch Lichtabsorption
  • e- wandert über
  • > Chlorophyll -> Quinone -> 3 mal Fe-S-Cluster -> Ferredoxin
  • Fd überträgt e- mittels FNR auf NADP+
  • P700+ erhält neues e- vom reduzierten Plastocyanin
61
Q

Was ist das Reaktionszentrum von Ferredoxin? Wie viele Elektronen transportiert es und wohin?

A
  • Eisen-Schwefel-Cluster

- Transportiert ein e- zur Ferredoxin-NADP+-Reduktase (FNR)

62
Q

Wie ist der Mechanismus der FNR?

A

Ferredoxin-NADP+-Reduktase:

  • Besitzt FAD-Rest (Flavin-Adenin-Dinukleotid)
  • Nimmt von 2 PC je 1 e- und 2 H+ auf -> FADH2
  • Übergibt Hydrid (H-) Ion auf NADP+ -> NADPH + H+
63
Q

Was ist das Z-Schema?

A
  • Redoxpotential der an Photosynthese beteiligten Reaktionspartner sieht im Diagramm aus wie ein Z
  • H2O->Mn4Ca-Cluster->P680
  • > P680*->Pheo->Q-A->Q-B->Cyt b6f
  • > PC->P700
  • > P700*->Chl (A0)->Q (A1)->3x Fe-S-> Ferredoxin (starkes Reduktionsmittel)
  • > FNR -> NADPH + H+
64
Q

Wie kommt es zum zyklischen Elektrontransfer? Was ist die Besonderheit?

A
  • Wenn Verhältnis von NADPH/NADP+ sehr hoch (also kein NADP+ vorhanden)
  • Ferredoxin überträgt e- nicht auf NADP+ sondern wieder auf Cyt b6f
  • Übertragung auf Plastocyanin (Protonen ins Lumen gepumpt)
  • PC wird von P700 oxidiert
  • Protonengradient wird zur ATP Synthese genutzt
    -> Nur Bildung von ATP, aber kein NADPH + H+
    (PSII nicht beteiligt)
65
Q

Wozu dient der zyklische Elektrontransfer?

A
  • Calvin Zyklus verbraucht mehr ATP als NADPH + H+
  • Linearer ET bildet gleiche Mengen von ATP und NADPH
  • Zyklischer ET gleicht mehr verbrauch an ATP aus
    (Durch hohe NADPH + H+ Konz. im Chloroplasten ausgelöst)
66
Q

Welche WW spielen beim Trimeren PSI eine Rolle?

A
  • keine elektrostatischen WW

- H-Brücken und Van-der-Waals WW (schwache WW)

67
Q

Welche Untereinheiten bilden das Reaktionszentrum von PSI?

A

-PsbA und PsbB

A-Ast und B-Ast

68
Q

Wo bindet das Ferredoxin und warum?

A
  • An der PsbD/PsbE UE von PSI (im Cytoplasma)

- Da Fd eher negativ geladene AS besitzt können diese an die positiven AS der beiden UE binden (Oberflächenladungen)

69
Q

Wie ist das interne Antennensystem im PSI angeordnet? Was lässt sich über die Energien aussagen?

A
  • Ringe von (90) Chla um das RZ (6 Chla) in zwei Schichten
  • Relativ geringe Energien -> Flacher Energietrichter
  • Transfer von Excitonen vom Antennensystem über “connecting”-Chl zum P700 möglich
  • Erhöhter Absorptionsquerschnitt und schnellerer Energietransfer zum RZ
70
Q

Was sind Gemeinsamkeiten und Unterschiede der internen Atennensysteme von PSII und PSI?

A

Gemeinsamkeit: In zwei Schichten angeordnet

Unterschied: Bei PSI keine klare Räumliche Trennung der Antennensysteme vom RZ

71
Q

Was sind rote Chlorophylle? Wie wurden diese gefunden? Was ist die Besonderheit?

A
  • liegen weiter im roten Bereich als P700 (energetische niedriger) -> “Rote Chlorophylle”
  • Anregungsenergie muss zum P700 aufwärts transportiert werden
  • Bei RT ist dies möglich
  • Bei 5K nicht -> so wurden sie gefunden
  • In Struktur als Trimere die sehr nah, parallel aneinander liegen -> WW zwischen Pi-Orbitalen -> Mehr Delokalisation der e- -> Energieminimierung
  • Können Absorptionsquerschnitt erhöhen (genaue Funktion unklar)
72
Q

Was ist die Funktion der Carotinoide?

A
  • Zusätzliche Pigmente zum Lichteinfang
  • Schutzfunktion; vor Beschädigung der Proteine durch Photooxidation
  • Stabilisierung der Proteinkomplexe durch hydrophobe WW
73
Q

Warum spricht man beim P700 von einer Asymmetrie?

A
  • Da im A-Ast ein Epimer (Chla’) vorhanden ist um im B-Ast ein Chla
  • Chla’ hat H-Brücken zu benachbarten AS Resten -> Redoxpotential verschiebt sich
  • Beim B-Ast nicht der Fall
  • (A-Ast ionisches Lipid am Phyllochinone, bei B-Ast nicht-ionisches Lipid)

Aber: Chlorophylle im P700 parallel und sehr nah beieinander -> Pi-Pi WW -> Energieminimum

74
Q

Welcher Ast ist am Elektrontransfer beim PSI beteiligt? Wie wurde dies herrausgefunden?

A
  • Beide!
  • Aber B-Ast schneller
  • Durch Mutation der Tryptophane in Nähe der Phyllochinon A bzw. B
  • Veränderung der schnellen bzw. langsamen Phase bei Zeitaufgelöster Spektroskopie sichbar
75
Q

Wie ist die Quartärstruktur von LHCII?

A
  • Trimer
76
Q

Was ist die Funktion der Lipide am PS I?

A
  • Bei hohen Lichtintensitäten wird der PSI core vom Antennensystem abgelöst (durch Lipide ermöglicht)
  • Photoprotetkion: über State Transition
77
Q

Wie können Verwandtschaftsverhältnisse zwischen Organismen bestimmt werden?

A
  • Ribosomaler rRNA Sequenz
78
Q

Erläutern Sie ein einfaches Schema der photoinduzierten Ladungstrennung.

A
  • Photon trifft auf Atennensystem (Chlorophyll)
  • Weiterleitung der Anregungsenergie über Exciton
  • Trift auf RZ (meist “special pair”; Energieminimum)
  • Anregung eine e- im RZ und Übertragung auf Elektronakzeptor
  • Auffüllen der Elektronlücke durch Elektrondonor
79
Q

Beschreiben Sie die ETK im Typ II RZ von Bakterien.

A

Nur L-Ast aktiv:

  • Anregung des BChl-Paares (“special pair”)
  • Übertragung des e- auf BChl zum BPheo zum Q-A
  • Weiter zum mobilen Q-B
  • Elektronlücke am P+ aufgefüllt durch mobiles Cyt c2
80
Q

Wie erfolgt die photoinduzierte Ladungstrennung im RZ?

A
  • e- durch Photon in angeregten Zustand

2 Möglichkeiten:

1) Wenn KEIN Akzeptor in der Nähe: Relaxation durch Wärmefreigabe
2) Wenn Akzeptor in der Nähe: e- aus angeregten Zustand des Donors wird übertragen auf angeregten Zustand des Akzeptors (Somit D+ und A- entstanden)

bei Photosynthese: “Chl Paar” ist Donor. Gibt e- an Akzeptor ab und bekommt selbst wieder ein e- von einem anderen Donor

81
Q

Warum hat die lichtgetriebene Ladungstrennung eine so hohe (98%-100%) Effizienz?

A
  • Vorwärtsreaktion des e-Transports um 8 Größenordnungen schneller als Rückreaktion
    (- 2 Photonen nötig um Chinon in Q-B Bindungsstelle zu reduzieren -> langsame Reaktion -> Wärmeverlust)
82
Q

Was ist ein Aktionsspektrum?

A
  • Summe der Absorptionsspektren von Chla, Chlb und der Carotinoide
  • Somit großer Teil des Sonnenlichts absorbierbar
83
Q

Erläutern Sie schematisch die ETK und den Q-Zyklus bei photosynthetischen Bakterien (Typ II).

A
  • P870 absorbiert Photon und Ladungstrennung
  • e- übertragen über BPheo und Q-A zu Q-B
  • wird am Cyc bc1 komplex oxidiert
  • zweites QH2 gibt e- ab und über Fe-S-Cluster gelangen e- zum mobilen Cyt c2
  • dabei Protonen gepumpt, für Gradient -> ATP Synthese
  • mobiles cyt c2 füllt Elektronlücke am c-typ Cytochrom am BRZ wieder auf
84
Q

Was ist die Besonderheit bei Schwefelbakterien?

A
  • Haben neben dem zyklischen Weg des Elektronfluss zur ATP Synthese auch einen nicht zyklischen
  • beim nicht-zyklischen wird e- über Fd und FNR auf NAD+ übertragen
  • Elektronlücke am P840+ aufgefüllt durch Spaltung von H2S
85
Q

Worin unterscheiden sich Typ 1 und Typ 2 Reaktionszentren?

A

Typ 1: (Schwefelbakterien)
Finaler Elektronakzeptor: Ferredoxin

Typ 2: (Purpurbakterien)
Finaler Elektronakzeptor: Chinone (Q-B)

86
Q

Wofür steht PSU? Wo wird absorbiert? Wie kommen die unterschiedlichen Maxima zustande?

A
  • PhotoSyntheticUnit = RZ + Lichtsammelkomplexe
  • bei Bakterien: LH1 um RZ
    und LH2 um LH1
  • Absorbieren Licht und leiten Anregungsenergie an das RZ weiter
Karotine: 500 nm
LH1-BChl: 875 nm
LH2-BChl: 800 und 850 nm
- 800 nm -> Monomeres BChl
- 850 nm -> Dimeres BChl (excitonisch gekoppelt)
87
Q

Wie ist die Grundstruktur (minimale Einheit) am LH1 und LH2?

A
  • 2 alpha Helices (alpha-beta Dimer)
  • dazwischen 2-3 BChl und 1-2 Cars (nicht kovalent gebunden)
  • Cars erweitern da Abs. Spektrum und schützen vor Triplett Zuständen (Quenching) des BChl a
88
Q

Warum absorbieren Antennensysteme die weiter weg vom RZ liegen bei kürzeren Wellenlänge, als die die näher am RZ liegen?

A
  • Energietrichter zum RZ

- Teil der Energie auf dem Weg zum RZ geht als Wärme verloren

89
Q

Erläutern Sie FRET? Was sind Bedingungen?

A
  • Strahlungsloser Transfer von Anregungsenergie eines Donors auf benachbarten Akzeptor
  • (Dipol-Dipol WW)

Bedinungen:

  • Überlappung von Emissionsspektrum des Donors und Absorptionsspektrum des Akzeptors
  • Orientierung der Übergansdipole (am besten parallel. Bei Senkrechten kein FRET)
  • Abstand kleiner 10 nm (darf aber nicht zu gering sein)

Effizienz:
Verhältnis aus Anzahl Energietransfers zu Anzahl Donoranregungen

Bezogen auf PS:
Chl Moleküle haben ähnliche elektronische Eigenschaften zueinander und können z.B. in Antennensystemen als Donor und Akzeptor wirken

90
Q

Erläutern Sie Dexter. Was ist die Bedingung?

A

Bedingung: Weniger als 1 nm (Überlappung der Molekülorbitale)

  • Doppelter Elektronentransfer:
  • Donor gibt angeregtes Elektron an Akzeptor
  • Akzeptor gibt nicht angeregtes Elektron an Donor zurück

Anmerkung: Dexter und FRET schließen sich nicht aus, Abhängig von Abstand, was passiert

91
Q

Was versteht man unter Photoinhibition?

A

Normalzustand: Pflanze nutzt Lichtintensität für Photosynthese

Bei zu hoher Lichtintensität:

  1. Verteidigunsmechanismus: NPQ -> Wärmefreisetzung
  2. Verteidigungsmechanismus: Radikalfänger und Enzyme entfernen toxische Photoprodukte
  • Alle 30 min ist D1 UE zerstört und wird neu eingebaut
92
Q

Welche möglichen Relaxationen gibt es für ein angeregtes Chlorophyll Molekül?

A
  1. Fluoreszenz
  2. Photochemie (qP)
  3. Wärmefreisetzung (NPQ)
    - Strahlungslose Lösung durch interne Konversion (Schwingung)
  4. Tripllet Chl und Erzeugung von Singulett O2 (ROS = reactive oxygen species)
93
Q

Woher stammt die Fluoreszenz in Pflanzen?

A
  • Hauptsächlich von PSII (CP43/CP47) und LHC II
94
Q

Warum erscheint eine Chlorophyll Lösung unter UV Licht rot?

A
  • Fluoreszenz erfolgt immer vom S1 Zustand, daher mit definierter Wellenlänge (auch wenn in S2,S3,… Zustand angeregt wurde)
  • diese liegt im roten Bereich
95
Q

Wofür wird Chlorophyll-Fluoreszenz genutzt? Wie wird diese gemessen?

A
  • Aktivität der Photosynthese
  • Zustand des PS II
  • Stressphysiologie der Pflanze untersuchen
Messung:
PAM: Puls-Amplitudenmodulierte Chl-Fluoreszenz
- Grundfluoreszenz messen (F0)
- Maximale Fluoreszenz (Fm)
- Variable Fluoreszenz (Fv = Fm - F0)

Quantenausbeute: Phi = (Fv/Fm)
- maximale Quantenausbeute: Anteil des PSII, der effektiv an Photosynthese beteiligt ist

96
Q

Was ist die Quantenausbeute?

A

Phi = (Anzahl der photochemischen Produkte)/(Gesamtzahl der absorbierten Quanten)

97
Q

Was wird bei der Kautsky Induktionskurve gemessen?

A
  • Quantenausbeute
  • F0 Zustand induziert
  • Fm Zustand durch gesättigten Lichtpuls -> RZ’en geschlossen
  • > Nur Wärme und Fluoreszenz konkurrieren um Anregungsenergie
98
Q

Was ist der Unterschied zwischen offenen und geschlossenen RZ’en? Wie kommt es dazu?

A

offen:

  • Teil der Anregungsenergie gelangt ins RZ
  • Rest als Grundfluoreszenz F0 abgegeben

geschlossen:

  • Keine Energie ins RZ
  • Damit maximale Fluoreszenz Abgabe (Fmax)
  • Bei hohen Lichtintensitäten ist Q-B nicht mehr in der Bindungstasche (reduziert und doppelt protoniert)
  • e- bleiben dann am Q-A hängen
  • dieses ist dann vollständig reduziert und kein Transfer mehr möglich

Lichtenerige wird in Wärme und Fluoreszenz freigesetzt

99
Q

Wo befinden sich LHC I und LHC II?

A
  • aggregiert an der Oberfläche des RZ in der Thylakoidmembran
  • LHC I um PS I
  • LHC II um PS II
    (Wasserspaltung an Lumenseite. Hier besonders Lichtempfindlich)
100
Q

Erläutern Sie kurz den Mechanismus des “State Transition”.

A
  • bei viel Licht -> hohe Konz. an reduzierten Plastoquinonen
  • > induziert Phosphorylierung des LHC II
  • Abkopplung von LHC II - P und Bindung an PS I
  • Lichtenergie wird auf PS I übertragen
  • PS II kann regeneriert werden (oxidiertes PQ)
  • > LHC II - P wieder dephophoryliert
  • > LHC II wandert wieder zum PS II und bindet dort
101
Q

Warum sinkt der pH Wert im Lumen bei hohen Lichtintensitäten?

A
  • Stomata der Pflanze schließen sich
  • Kein CO2 aufgenommen
  • Dunkelreaktion limitiert -> Weniger NADPH und ATP verbraucht
  • H+ häuft sich an -> pH Wert nimmt ab
102
Q

Was ist die Funktion des LHC II bei Pflanzen?

A
  • Anregungsenergie zum RZ leiten
  • Verteilung der Anregungsenergie auf PS I und PS II (state transition)
  • Löschung überschüssiger Anregungsenergie (NPQ, qE)
  • Organisation der Thylakoidmembran
103
Q

Wodurch erfolgt die Lichtabsorption bei Carotinoiden?

A
  • Konjugierte Doppelbindungen
104
Q

Was sind die drei Funktionen von Carotinoiden? Erklären Sie diese mittels des Jablonsik Schemas.

A

Duale Rolle: Energiedonor - und Akzeptoren in PS I und PS II
Dritte Rolle: Schutzfunktion (Wärmefreisetzung)

Im Jablonsik Schema:
1Car* höher als 1Chl* -> ET (Anregungsenergie weiterleiten)
3Car* niedriger als 3Chl* -> ET (Tripllet zustand löschen)

zusätzlich:
3Car* niedriger als 1O2* -> ET (Kann schädlichen Singulett O2 zu 3O2 reagieren lassen)

Beweis: Pflanzen mit Car Mutationen überleben nur bei sehr schwachem Licht

105
Q

Was sind Xanthophylle? Welche Funktion haben diese?

A
  • Spezielle Carotinoide
  • Hydroxy-, Methoxy- Seitengruppen

Funktion:
- Lichtschutzfunktion: NPQ
(Schädliche Singulett/Triplett Anregungsenergien in Wärme umsetzen)

106
Q

Welche drei Xanthophylle bilden den X-Zyklus? Was ist die Besonderheit?

A

Besonderheit: Anzahl der konjugierten Doppelbindungen. Je mehr, desto geringer das Energielevel.

1) Violaxanthin (n=9)
2) Antheraxanthin (n=10)
3) Zeaxanthin (n=11)

107
Q

Wie erfolgt der X-Zyklus? Wie entsteht die Lichtsensibilität?

A

Low light: Violaxanthin (nicht gelöschter Zustand)
Medium light: Antheraxanthin
High light: Zeaxanthin (Höchst gelöschter Zustand im PS II. NPQ!)

Lichtsensibilität: 
Durch Enzyme (Kofaktoren) die lichtspezifisch aktiviert werden und die Umwandlung steuern
108
Q

Erläutern Sie wie die Lichtsensibilität des X-Zyklus im Detail zustande kommt.

A
  • Durch Lichtreaktion: Protonen ins Lumen gepumpt
  • > pH im Lumen nimmt ab
  • VDE (Violaxanthin-De-Epoxidase) wird protoniert
  • > bindet an Membran -> bildet Zeaxanthin
  • Wenn pH Wert wieder steigt -> VDE löst sich -> inaktiv
  • Auf Stromaseite:
    ZE (Zeaxanthin-Epoxidase) bildet über Antheraxanthin wieder Violaxanthin
109
Q

Wie erfolgt die Bildung der Grana in den Chloroplasten?

A
  • Durch elektrostatische WW von negativ und positiv geladenen AS-Seitenketten an der Oberfläche der LHC II Trimere
110
Q

Wie kommt es zur Rotverschiebung zwischen Chl a und Cars im LHC II? Was ist der Nutzen?

A
  • starke van der Waals WW wegen koplanarer Pi-Systeme
  • > Rotverschiebung
  • Dadurch wird Chl a zur Energiesenke für Chl-Tripletts
  • Werden durch das Car in Wärme umgesetzt (unschädlich gemacht)
111
Q

Wie erfolgt das NPQ im LHC II?

A
  • Durch X-Zyklus
  • Wenn Violaxanthin (low light) eingebaut ist, ist Energie höher als das des benachbarten Chl
  • > Energie zum Chl weitergeleitet
  • Wenn Zeaxanthin (high light) eingebaut ist, ist Energie niedriger (da mehr konj. DB als V) als Chl
  • > Energie vom Chl zum Car geleitet -> Wärmefreisetzung (NPQ)

Reguliert durch pH-Aktivierung

112
Q

Was ist der Unterschied zwischen dynamischer und Chronischer Photoinhibition? (Was wird gemessen?)

A

(Diagramm: O2 Freisetzung gegen absorbierte Photonen)

Dynamische PI:

  • kurzzeitig
  • moderate Lichtintensität
  • Quanteneffizienz verringert sich. Maximale Photosyntheserate bleibt gleich
  • Wärme wird frei

Chronische PI:

  • dauerhaft (Schädigung der D1 UE)
  • hohe Lichtintensität
  • Quanteneffizienz und maximale PSR werden reduziert
113
Q

Was geschieht bei der Photoinhibition auf Akzeptor und Donorseite?

A

Akzeptor-Seite:

  • e- kann nicht von Pheo zu Q-A und zu Q-B
  • Triplett Zustand von P680 bildet sich
  • Reagiert mit O2 zu Singulett O2
  • dieser Schädigt die D1 UE

Donor-Seite:

  • wenn Mn4Ca-Cluster geschädigt
  • kein Nachfluss von e-
  • TyrZ Radikal gebildet
  • > Bildung von P680, Chl und Car Radikalen
  • diese Schädigen die D1 UE
114
Q

Was passierte mit den O2 Molekülen in der frühen Entwicklung der Erde?

A
  • reagierten mit Eisenablagerungen zu Oxiden
  • Außerdem: Pflanzen setzen mit Licht aus Wasser den Sauerstoff frei
  • Wichtig, da sich mit UV so in der Atmosphäre das Ozon bildet; sonst Landleben nicht möglich
115
Q

Was verwendet man als evolutionäres Chronometer?

A
  • Ribosomaler rRNA

- Nur 1% Sequenzabweichung in 50 mio. Jahren

116
Q

Was ist die Endosymbiontentheorie?

A
  • Verschmelzung von Prokaryoten -> Entstehung von komplexeren Zellen
  • Horizontaler Gentransfer
  • nicht eine sondern viele Ursprungzellen
  • Einige durchgesetzt und Vorfahren von Bakterien, Archaeen und Eukaryoten

Purpurbakterien (aerob) -> Mitochondrien
Cyanobakterien (photosynthetisch) -> Chloroplasten

117
Q

Was ist der Unterschied zwischen anaeroben und aeroben Stoffwechseln?

A
  • anaerobe SW sind ineffizient
  • Energiereiche Verbindungen nicht vollständig oxidiert
  • aerobe SW sind effizient
  • zu CO2 oxidiert
118
Q

Erläutern Sie primäre und sekundäre Endosymbiose.

A

Primär:
- Aufnahme von Bakterien die dann zu Organellen werden (Mitochondrien, Plastiden)

Sekundär:

  • Eukaryotische Wirtzelle nimmt anderen Eukaryot auf
  • Gentransfer des Kerns zum Wirtskern -> erhöhte Komplexität
119
Q

Was sind Chlorosomen? Wo kommen diese vor?

A
  • Lichtsammelkomplex
  • bei grünen Schwefelbakterien (Tiefe Seen)
  • Besitzen BChl c,d,e -> breiteres Absorptionsspektrum
120
Q

Worin Unterscheiden sich die einzelnen Cholorphylle chemikalisch und physikalisch?

A
  • Unterschiedliche Reste am Porphyrinring

- diese sorgen für unterschiedliche Absorptionsmaxima

121
Q

Welches Hauptpigment besitzen Heliobakterien?

A
  • BChl g
122
Q

Welches Hauptpigment besitzen Cyanobakterien?

A
  • Chl a (kein Bakterio Chl)
  • zusätzlich wichtig: Phycobilisomen kovalent gebunden
  • absorbieren in “Grünlücke”
  • Energietrichter zum RZ
123
Q

Welches Chlorophyll ist der Granick Hypothese zu folge das “Ursprungs” Chlorophyll und warum?

A
  • Chla, da es einen kürzeren Syntheseweg besitzt als BChl

- BChl nutzt Energie Nische, die von Chl a nicht abgedeckt wird

124
Q

Was lässt sich über die Evolutionsgeschichte der RZ’en vermuten?

A
  • Da alle RZ’en homolog sind:
  • aus Monomerischen RZ z.B. durch Genduplikation ein Homodimeres RZ
  • durch Mutation dann ein Heterodimeres RZ
  • bei manchen Bakterien noch Homodimeres Typ II RZ zu finden
125
Q

Warum liegt im PS II kein “special pair” vor?

A
  • Abstand zwischen den Porphyrinringen ist größer als 3 Angström
126
Q

Welche Äste befinden sich im BRZ, PS I und PS II? Welche sind aktiv?

A

BRZ:

  • L/M Ast
  • nur L aktiv

PS I:

  • A/B Ast
  • beide aktiv, aber B schneller

PS II:

  • D1/D2 Ast
  • nur D1 aktiv
127
Q

Nennen Sie Gemeinsamkeiten und Unterschiede zwischen BRZ, PS I und PS II.

A

Gemeinsamkeit:

  • RZ’en sind homolog
  • Topologie der TMH’s gleich
  • (Anordnung der Zentralen Kofaktoren)

Unterschiede:
- BRZ besitzt keine internen Antennensysteme, dafür LH 1 und LH 2

128
Q

Welchen Vorschlag gibt es für das “Ursprungs RZ” auf Grund von Strukutrdaten?

A
  • Intermediat (Typ 1,5 RZ)
  • Daraus Homodimere Typ 1 und Typ 2 RZ’en
  • Durch Genmutation dann Heterodimere RZ’en (A/B; L/M; D1/D2)
129
Q

Welche hypothetische Modelle gibt es um zu erklären, warum Cyanobakterien als einzige Bakterien Typ 1 und Typ 2 RZ’en besitzen?

A

1) Selektives Verlustmodell:
- Beide RZ’en aus einem Organismus entwickelt
- Andere Bakterien haben die Gene für je ein RZ Typ verloren
- Cyanobakterien haben später H2O Spaltung entwickelt

2) Fusionsmodell:
- Aus Intermediären RZ (Typ 1,5) hat sich Typ 1 und Typ 2 gebildet
- Später fusionierten beide bei den Cyanobakterien (Möglichkeit der H2O Spaltung)

130
Q

Was unterscheidet die RZ’en und die LHC’s bezüglich der Homologie? Wie ist dies zu erklären?

A
  • RZ’en sind homolog zueinander
  • LHC’s sind sehr verschieden
  • da diese an die jeweiligen Umwelt/Lichtbedingungen angepasst sind
131
Q

Was ist die Besonderheit an Prochlorophyten? Was lässt sich über die Verwandtschaft aussagen?

A

(oxygene phototrophe Bakterien. Mit Cyanobakterien und Pflanzen verwandt)

  • Chl a/b. Kein Phycobilisom
  • Spezifische Antennenkomplexe: Prochlorophyten-Chl-bindende-Proteine (Pcbs)
  • umgeben PS I und PS II
  • aus rRNA Sequenz: KEINE Vorläufer der Pflanzen/Algen
  • Untergruppe von Cyanobakterien
132
Q

Wie ist das Modell zur Entwicklung der LHCs in Algen/Pflanzen?

A
  • HLIPs (high light inducible proteins)
  • >
    1. Duplikation
  • > Mutation
  • >
    1. Fusion
  • >
    1. Duplikation
  • >
    1. Fusion
  • > 4 alpha Helix Intermediat (PsbS)
  • > Helix deletion
  • > LHCs und ELIps (early light inducible proteins)
  • Stabilität der Proteine durch Genduplikation und Genfusion -> Multigenfamilie wie LHCs
133
Q

Wofür ist PsbS wichtig und wie könnte es wirken?

A
  • Wichtig für NPQ (Wärmefreigabe)

Entweder: Wirkt auf Xanthophyll-Zyklus (kann diese binden)
oder: Einfluss auf LHCs (bindet diese. Abkopplung der LHCs vom RZ)

Vermutet: pH Änderung bewirkt Konformationsänderung -> NPQ

134
Q

Was lässt sich über die Evolutionswege von RZ’en und Atennensysteme aussagen?

A
  • zuerst RZ’en (Redoxfaktoren) gebildet

- dann Antennensysteme

Epigenetik (2 decks)

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