Biophysik der Photosynthese Flashcards
PSII: Nennen Sie Auflösung und Untereinheiten.
1,9 Angström. CP43,CP47 (Antennenproteine), D1,D2. (Reaktionszentren; nur D1-Ast ist aktiv), PsbO, PsbU und PsbV (lumenal)
Nennen Sie Blattfläche eine 100-jährigen Buche. Wie viel Kohlenhydrate und O2 wird am Tag gebildet. Wie viel CO2 und H2O gebunden?
Blattfläche: 1200 m^2 Kohlenhydrate: 12 kg/Tag O2: 10.000 L/Tag (entspricht ca. 45.000 L Luftvolumen) CO2: 10.000 L/Tag H2O: 400 L/Tag
Warum ist die Oxygene Photosynthese so wichtig? Wo kommt sie vor?
- Liefert Nahrung, Sauerstoff und Energie für alle Lebewesen.
- Einzige bekannte biochemisches System das H2O oxidiert (PS II)
- Bei Cyanobakterien, Algen und Pflanzen
Was ist die Besonderheit bei Cyanobakterien bzgl. des Orts der Photosynthese?
- Haben keine Chloroplasten, welches inneres Membransystem (Thylakoidmembran) besitzen
- Cyanobakterien haben trotzdem eine inneres Membransystem (Tyhlakoide)
Wie ist der Aufbau im inneren des Chloroplasten?
- In den Thylakoiden befinden sich die Photosysteme
- Thylakoide gestapelt zu Grana
- Grana verbunden durch Stromalamelle
Wie ist die Verteilung der Proteine in der Thylakoidmembran?
(4 Membranproteine) Granalamelle: PS II (P680) Stromalamelle: PS I (P700) In beiden: Cyt b6f Stromlamelle und äußerer Granabereich: ATP Synthase
Warum müssen PS I und PS II zwingend räumlich getrennt sein?
- Da PS I (P700) eine geringer Anregungsenergie hat als PS II (P680)
- Sonst würde alle Energie auf PS I geleitet werden (Prinzip: Energietrichter)
Welche Organischen und Anorganische Kofaktoren besitzt PS II?
- Mn4CaO5-Cluster: katalytische Funktion der H2O Spaltung
- 4 Chlorophylle ( je 2 in D1 und D2)
- 2 Phäophytine ( je 1 pro Ast. Ist ein Chl ohne Mg als Zentralion)
- 2 Plastochinone (Q-A in D2 statisch und Q-B in D1 mobil)
- dazwischen 1 nicht-häm Eisen
- 2 Tyrosine (Y-Z in D1 und Y-D in D2)
Beschreiben Sie den Weg des Elektrons im PS II nach Lichtanregung. (Dunkeladaptierter Zustand /S1)
- 1 e- aus Chlorophyll der D1/D2 Untereinheit ausgelöst
- Über Phäophytin zum Q-A auf Q-B übertragen
- Elektronlücke im Chlorophyll wird durch Mn4Ca Cluster wieder aufgefüllt (Weiterleitung über Tyr-Z)
Beschreiben/Zeichen Sie den Kok-Zyklus.
(Oxidationzahlen)
S1 Zustand: 2x Mn IV und 2x Mn III
LICHTBLITZ ( ein e- (und H+) ausgelöst -> ein Mn oxidiert)
-> S2 Zustand: 3 x Mn IV und 1x Mn III
LICHTBLITZ ( ein e- (und H+) ausgelöst -> ein Mn oxidiert)
-> S3 Zustand: Alle Mn IV (vollständig oxidiert)
-> 2 H+ aus Stroma und es entsteht reduziertes Plastochinon (PQH2) -> wandert in Thylakoidmembran und wird aus Plastochinonpool ersetzt
LICHTBLITZ (ein e- (und H+) ausgelöst)
-> S4 Zustand
-> Spontane Reaktion zum S0 Zustand (reduziertester Zustand) durch Spaltung von 2 H2O und Freisetzung von O2
LICHTBLITZ ( ein e- (und H+) ausgelöst -> ein Mn oxidiert)
-> wieder S1 Zustand und noch ein Plastochinon (PQH2)
2 H2O -> 4 H+ + 4 e- + O2 (Durch 4 Lichtblitze)
Warum ist Mangan häufig in Metallproteinen?
Viele stabile Oxidationszahlen:
+2,+3,+4 (und +5), +7
- essentielles Spurenelement (in fast allen Organismen)
- in ca. 30% der Enzyme
Welche beiden Namen sind in der Literatur zum Mn4CaO5-Cluster zu finden?
OEC: oxygen evolving complex
WOC: water oxidizing complex
Wie ist die Struktur des Mn4CaO5 Clusters?
- Metallionen sind durch Sauerstoffbrückenbindungen koordiniert
- Anorganischer Cluster: Katalyse der H2O Spaltung
Nach welchem Schema erfolgt die O2 Freisetzung im PS II?
4 Lichtblitz Reaktionszyklus:
- Nach je 4 Lichtblitzen wird O2 freigesetzt
- Aber: erste Freisetzung nach nur 3 Blitzen, da sich die Chloroplasten im dunkel adaptierten (S1 = 2x Mn IV und 2x Mn III) Zustand befinden
In welchen Schritten erfolgt der Elektrontransfer vom Wasser zum P680+?
Über OEC (Mangan-Cluster) und Tyrosin Z
Machen Sie Aussagen über die Redoxpotential bei der Wasserspaltung im PS II.
Benötigte Energie zur Wasserspaltung (ohne Katalysator): 3,25 eV
- jeder Schritt im S-Zyklus ergibt +0,815 eV
- > Dadurch in 4 Schritten genügend Energie zur Wasserspaltung
- P680/P680+ liegt bei +1,1 eV
- > Da Elektronen immer zum positivstem Redoxpotential möchten ist Transfer möglich (jedes Elektron selber Rexdoxpotential von +0,815)
Zeichnen Sie ein einfaches Schema einer Röntgenkristallographie. Welche Wellenlängenbereiche werden hier verwendet? Warum werden hohe Intensitäten verwendet?
Röntgenquelle:
- Rotierende Anode : 1,54 Angström Wellenlänge
- Synchrotron: oft 0,95 Angström Wellenlänge
Hohe Intensitäten:
- Schmale Wellenlängenverteilung (Fast Monochromatisch)
- Variable Wellenlänge
- Geringe Strahlendivergenz
Aus wie vielen AS besteht das Dimere PS II? Wie ist das Molekulargewicht und die Anzahl der UE?
- 5500 Aminosäuren
- 750 kDa
- 40 UE (20 pro Monomer)
(Anzahl organischer Kofaktoren ~ 100)
Welche und wie viele Kofaktoren besitzt PS II?
(36 TMHs)
- 35 Chlorophylle a
- 12 Carotinoide
Redox-aktiv:
- 2 Phäophytine
- 3 Chinone (Q-A, Q-B und neu: Q-C)
- 25 Lipide
- 7 DDM-Moleküle
Was ist der Unterschied in den Antennencomplexen bei Pflanzen/Algen und Cyanobakterien?
Pflanzen/Algen:
- LHC 1 und LHC 2 direkt in Thylakoidmembran und mit PS II assoziiert
- Absorptionsmaximum: 670-680 nm
Cyanobakterien:
- Besitzen Phycobilisomen die extern kovalent an das PS II binden
- Absorptionsmaximum: 450-670 nm
Machen Sie drei Aussagen über die Antennensysteme in PS II.
1) Internes Antennensystem (CP 43/CP 47) gekoppelt an externes Antennensystem
2) Klare räumliche Trennung vom RZ
3) Antennensystem in zwei Schichten
Beschreiben Sie die Ladungstrennung im PS II und die ETC.
RZ aus 2 Ästen, aber nur D1 Ast aktiv.
1) Ladungstrennung findet im Chl D1 statt
(alles Radikale)
2) Ultraschnelle Bildung von Chl D1 + und Pheo D1 -
3) Stabilisierung durch Elektronentransport zum Q-A auf Akzeptorseite und P-D1 auf Donorseite: P-D1 + und Q-A -
4) P-D1 + erhält neues Elektron vom Mn4Ca-Cluster über das Tyr z
P-D1 ist mit 1,1 eV ein starkes Oxidationsmittel (Für H2O Spaltung nötig)
Welche Lipide kommen im PS II Monomer vor? Wie sind diese Aufgebaut?
Insgesamt 25 Stück: (Galactolipide) - 11 MGDG - 7 DGDG (Sulfolipide) - 5 SQDG (Phopholipide) - 2 PG
(Letzte beiden Klassen geladen)
Aufbau: Kopfgruppe, Glycerol, Fettsäureschwanz
(Sehr hydrophob -> flexible im Monomer -> Hohe Auflösung nötig)
-Zusätzlich: 7 Detergenzmoleküle (Beta-DM)
(Relikt aus Solubilisierung aus Thylakoidmembran/ Waren ursprünglich mal andere Lipide)
Was lässt sich über die Zusammensetzung der Lipide im PS II aussagen?
Lokalisation der Kopfgruppen (lumen vs. cytoplasma): MGDG : beide DGDG: Lumen PG: cytoplasma SQDG: cytoplasma
- Zusammensetzung der Lipide im PS II ist ähnlich wie in der Thylakoidmembran (“innen wie außen”)
Welches Cluster bilden die Lipide im PS II Monomer?
4 Lipidcluster:
- 3 Lipidcluster um D1/D2 (insgesamt 7 Lipide)
- 1 großer Lipidcluster (8 Lipide) mit Doppelschichtstruktur
(Hydrophober Kanal für PQ-PGH2 Austausch)
- 3 Lipide an Oberfläche
Was lässt sich über die Monomer-Monomer Interaktion am PS II aussagen?
- Nur 1 Protein-Protein Kontakt zwischen den PsbM Untereinheiten
- Alle weiteren Kontakte durch die Lipide
(An Schnittstelle: 7 Lipide + 8 Detergenzmoleküle (Diese waren ursprünglich mal Lipide und wurden ausgetauscht))
Was sind mögliche Funktionen der Lipide im PS II?
- Strukturelle Flexibilität
- Austausch von D1 UE (D1 turnover)
- Monomer-Monomer WW
- Auf- und Abbau der Multiuntereinheiten im PS II
- PQ/PQH2 Diffusion in/aus der Q-B und Q-C Bindungstasche
Wie ist der allgemeine Aufbau der Chinone? Welche kommen im PS II und PS I vor? Wie ist der Übergang zur reduzierten Form?
Sind insgesamt hydrophob:
- Ein Teil Ketone (hydrophil) und lange Kette (hydrophob)
- Plastochinon (PSII)
- Phyllochinon (PSI)
- oxidierte Form zur reduzierten Form:
Chinon + e- -> Semichinon
Semichinon + e- + 2 H+ -> Chinol
Chinol ist dann ein Aromat und dadurch deutlich stabiler als Chinon
Wie erfolgt der Chinon-Austausch?
- 2 PQ (Q-B und Q-C) in nähe der Q-B Bindungstasche in 2 Kanälen
- beide ragen mit Fettsäureschwanz in Thylakoidmembran
- Wenn eins reduziert wird -> Diffusion in Membran (PQ-Pool)
- Das andere kann dann direkt in die Q-B Bindungstasche rein
- Dadurch sehr schneller Austausch möglich
Wie werden die Produkte und Edukte beim Mn4Ca-Cluster ausgetauscht?
- In Nähe des Mn4Ca-Clusters ist ein Cl- zu finden (100% Besetzung)
- 5 Kanäle (C bis G) sind schmal und hydrophil
- Chlorid wirkt hier wie ein Schalter
- 3 Kanäle (A1,A2,B) sind groß genug für H2O/O2 Durchfluss
Was ist der Grotthuss Mechanismus?
Zur Beschreibung von Protonendiffusion
- Domino-Effekt-Transfer: Ein H2O nimmt Proton auf einer Seite auf und gibt es auf der anderen Seite eins ab
- Mechanismus auch auf AS-Seitenketten(OH- oder His-Gruppen) anwendbar
- Auch protonierbare Gruppen (Arg,His) als intermediäre Protonenakzeptoren in Kanal
- Effizienz abhängig vom pK-Wert (Wie gerne wird H+ aufgenommen?)
Wie ist der Mn4CaO5-Cluster koordiniert?
- Über AS-Reste (meist D1 UE)
- 4 H2O Moleküle um Cluster koordiniert (Substrat)
(2 am Ca und 2 am Mn4)
Welches Problem kann die RT-FX Kristallographie potentiell lösen?
- Bei normaler X-ray Kristallographie entstehen Strahlenschäden am Mn4Ca-Cluster
- Dieser enthält dadurch Mn(II) und somit ist die native Form bzw. der Mechanismus unbekannt
- Bei der Room-Temperature Femtosecond X-Ray Protein Nanocrystallography wird die Messung aufgenommen, bevor die Strahlenschäden enstehen
Wie funktioniert die RT-FX Kristallographie? Was ist das Ziel bezogen auf das PS II?
Room-Temperature Femtosecond X-Ray protein Nanocrystallography
- Verwendung sehr kurzer (< 70 fs) X-Ray Pulse
- Dadurch Datensammlung bei Raumtemperatur möglich, bevor Strahlenschäden (am Mn4Ca-Cluster) entstehen
- Dynamische Messung an PS II Kristallen (im Femtosekunden Bereich) möglich -> Zeitaufgelöste Messung
Ziel: Mechanismus der Wasserspaltung am Mn4Ca-Cluster (S-Zustände)
Erklären Sie das Drop-on-Tape setup.
- Lösung mit Kristallen wird Tropfenweise auf ein fortlaufendes Band gegeben
- 3 Laser (Für S2,S3, S4/S0 Zustand) in Reihe
- Diffraktionsbild mit verschiedenen Orientierungen der Kristalle
- Kristall ist dann zerstört, aber vorher erhält man Information
Was ist die Bedeutung der Membranproteine? Was sind deren essentielle Funktionen?
- 70% aller Medikamente haben Membranproteine als Ziel
- Sind 1/4 der Proteine einer Zelle
Funktionen:
1) Inter- und intrazelluläre Kommunikation (Rezeptoren)
2) Transport von Nährstoffen
3) Bereitstellung von Energie
4) Primärprozesse der Photosynthese und Atmungskette
Was ist das Problem bei der Kristallisation von Membranproteinen?
- Müssen mit Detergenzen aus Membran gelöst werden
- Detergenzen verhindern dann häufig Protein-Protein Kontakt
- Dadurch Kristallisation nicht möglich
- Nur ca. 100 Strukturen von Membranproteinen (Vgl. 85.000 von gelösten Proteinen)
Vergleichen Sie X-Ray Kristallographie mit Cryo-EM
X-Ray:
- Vorrausetzung: Kristalle (müssen gut beugen können)
- Sehr teuer (Synchrotron Strahlung nötig, wegen Detergenzmolekülen)
(PS II Kristalle sind ebenfalls O2 aktiv)
Cryo-EM:
- Hochauflösende (aber nicht Atomare) Strukturen von großen Proteinkomplexen möglich
Erläutern Sie kurz die Abläufe der oxygenen Photosynthese.
1) H2O Spaltung am PS II durch Licht -> 4H+ ins Lumen
1.1) Plastochinon wird reduziert
2) e- vom PQH2 werden auf Cyt b6f Komplex übertragen -> nH+ ins Lumen gepumpt
(Doppelfunktion. Oxidation von PQH2 und Reduktion von Plastocyanin)
3) e- vom Cyt b6f zum Plastocyanin
4) Transport der e- zum PS I
5) Mittel Licht wird Ferredoxin und letztendlich NADP+ reduziert
6) ATP-Synthase bildet ATP aus Protonengradient
Wie erfolgt der Austausch von Lipiden mit Detergenzen?
- Durch strukturelle Ähnlichkeit
- ionische und nicht-ionische Detergenzen bei geladenen bzw. ungeladenen Lipiden
Wie erfolgt die Kristallisation von Membranproteinen Schematisch?
- Detergenzmittel löst Protein aus Membran
Dann 3 Möglichkeiten:
1) 2D Kristall: - Wenn Lipiddoppelschicht hinzugegeben und Detergenz entfernt
2) Typ I 3D Kristall: - Hinzugabe von “lipidic cubic phase”
- WW von hydrophoben Teilen und hydrophilen Teilen
3) Typ II 3D Kristall: - Hydrophobe WW zwischen den Detergenzmolekülen
- Hydrophile WW zwischen polaren Gruppen des Membranproteins
Was ist die CMC? Was ist die Bedeutung?
CMC: Kritische mizellare Konzentration
- Im Temperatur, Detergenzkonzentrationsdiagramm
- Wenn CMC Grenze überschritten wird, geht Lösung von Monomeren in mizellare Lösung über (dynamisches GG)
Weiterer Bereich im Diagramm:
- Phasentrennungsgrenze: Lösungen teilt sich in 2 nicht-mischbare Phasen
- Detergenzreiche Lösung enthält Protein
- Flüssigkristallphase
Was sind die physikalischen Grundlagen der Kristallisation?
- Übersättigte Lösung nötig
- d.h.: Chemisches Potential der gelösten Substanz größer als im Festkörper
Chemische Potential:
Änderung der im System gespeicherten Energie bei Änderung der Teilchenzahl
Zeichnen sie das Phasendiagramm der Kristallisation.
Y-Achse: Proteinkonzentration
X-Achse: Konz. des Fällungsmittels
(Kurven wie 1/x)
Zonen:
1) ungesättigt
2) metastabile Zone (Keine Keimbildung, aber Keimwachstum)
3) Keimbildungszone (kleinere Kristalle je näher an Präzipitatzone)
4) Präzipitatzone (Protein fällt unkontrolliert aus)
Was ist die Hofmeister Reihe? Was ist salting-in und salting-out?
- Empirische Bestimmung der Fähigkeit von Salzen Proteine zu stabilisieren oder zu denaturieren.
Salting-in:
- Salz Konzentration verringern (langsamer Austausch von Salz mit Wasser)
- Abschirmung der Oberflächenladung durch die Salze wird aufgehoben
- > Elektrostatischer Effekt -> Kristallisation
Salting-out:
- Salz Konzentration erhöhen
- Protein wie neutraler Dipol
- Salz kongruiert mit Protein um Wasser zur Bildung der Hydrathülle
- > Hydrophober Effekt (Protein lagern sich zusammen) -> Kristallisation
Was sind mögliche Fällungsmittel für die Proteinkristallisation?
- Salze
- Organische Moleküle (z.B. Polyalkohole, PEG)
Doppleter Effekt des PEGs:
1) Reduziert Löslichkeit des Proteins
2) Beeinflusst die CMC (Auch in WW mit Detergenz)
(CMC vorher messen, sonst in falscher Zone)
Wie sind die Puffer- und pH-Effekte auf die Kristallisation?
Puffer:
- können mit Protein WW
pH:
- Wenn pH = pI -> Nettoladung des Protein = 0 -> Löslichkeit am geringsten
- Bei Kristallisation ist lokale Ladung an Oberflächen wichtig
- Aminosäure Reste an Oberfläche und deren pK-Wert (gibt es ein pH Wert, bei dem Nettoladung = 0 ist?)
- Optimaler pH-Wert: pI +/- 1,5 (sauer/basisches Protein)
Nennen Sie Kristallisationsmethoden. Erläutern Sie eine davon.
1) Dampfdiffusion (hanging und sitting Drop)
- 1 Tropfen Proteinlösung + 1 Tropfen Reaktionslösung (Fällungsmittel)
- In Behälter mit Reaktionslösung
- Konzentration in Reaktionslösunghöher
- > Diffusion von H2O aus dem Tropfen
- > Im Tropfen steigt Konzentration von Protein und Fällungsmittel an -> Kristallisation (bei richtigen Bedingungen. Metastabile/übersättigte Lösung)
2) Batch (Microbatch)
3) Dialyse (Dialye-Membran)
4) Diffusion
Was lässt sich über die Kinetik und Thermodynamik der Kristallisation aussagen?
Kinetik: Protein “langsam” aus Lösung holen (sonst “overshoot” in ungewollte Zone)
Thermodynamik:
dG = dH - T*dS
- Bei Kristallisation entsteht Ordnung der Protein
-> dS negativ - Teilweise durch Ausschluss von H2O kompensiert
(Niedrige Temperaturen gut, da dann -T*dS Anteil gering) - dH: Unterschied der Bindungsenergie zwischen Protein-Protein (Kristall) und Protein-Lösungsmittel
- dG muss negativ sein, damit Reaktion spontan abläuft
Erläutern Sie den Prozess der Kristallisation am Phasendiagramm. (ohne Seeding)
- Proteinkonz. gegen Salz.konz
- Verringerung der Salzkonz. (salting-in Effekt)
- > Eintritt in metastabile Zone
- > Weiter in Keimbildungzone (hohe Übersättigung)
- Übersättigung nimmt ab
- > Zurück in metastabile Zone (weniger Proteinkonz.)
- > Keimwachstum (Durch Konzentrationsgradient)
- Da keine Seeding Kristalle vorhanden, muss man bis in die Keimbildungszone.
- Wenn Seeding Kirstalle: dann nur bis metastabile Phase (Wachstum)
- Wichtig: Kinetik, “nicht zu schnell” sonst nur Mikrokristalle
Was sind Seedingmethoden? Wofür werden diese benötigt?
- Bei Übersättigung können sich zu viele Kristalle bilden (schlecht)
2 Formen:
1) Mikroseeding:
- Stammlösung der Kristalle verdünnen
- Mit Haar ganz wenig Kristalle überfürhren
2) Makroseeding:
- Nur 1 Kristall herstellen
Vergleichen Sie kurz Protein- mit Membranproteinkristallen.
Membranproteinkirstalle:
- komplexer, dynamischer, labiler (schwache WW zwischen Proteinen)
- größere Elementarzelle
- schwächere Optische Eigenschaften, geringe Streuung der Röntgenstrahlen -> Synchrotronstrahlung
Generell: Innere Ordnung der Kristalle ist entscheidend für gute Streuung/Auflösung
Wie erfolgt die Aufreinigung von PSII?
- Anionenaustauscher Säule: Abtrennung der Phycobillisomen von PSII und PSI
- Anionenaustauscher Säule: Trennung von PSII Monomeren und PSII Dimeren
Gelfitration/Ausschluss-Chromotographie:
- Trennung der Moleküle nach Molekulargewicht
- mind. 25% Unterschied nötig (bei PSII Monomer/Dimer gegeben)
Was ist die DLS? Welche Information liefert sie?
Dynamische Licht Streuung:
- Messung des Streulichts (Rayleigh) einer Probe
- Jedes Molekül ist somit Streuzentrum
- Interferenz zwischen den Streuzentren
- Änderung der Abstände zwischen Streuzentren durch Brown’sche Molekularbewegung
- > Zeitabhängige Fluktuation der Intensität
Messbar:
- Diffusionskoeffizeint (D)
- Hydrodynamischer Radius (Rh) und dessen Änderung
Mit Einstein-Stokes-Gleichung
Wie kann die Qualität der PSII Kristalle verbessert werden?
- His-Tag zur Proteinreinigung
- Mehrmaliges Umkristallisieren
- Variation der Detergenz
- Verschiede Methoden
- Antikörper
- Dehydratisierung
Wie verbessert die Dehydratisierung die Auflösung der PSII Kristalle?
- Dehydratisierung und Entfernung des Detergenz sorgt für Übergang von Typ II 3D Kristallen zu Typ I
- > Mehr/stärkere Protein-Protein Kontakte (nativ-like)
Welches Zentralionen besitzt Plastocyanin? Wie viele Elektronen kann es aufnehmen?
- Kupfer(II) wird zu Kupfer(I) reduziert
Aus welchen UE besteht der Cyt b6f Komplex?
- Cyt b6
- Cyt f
- Rieske-Eisen-Schwefel-Protein
Wie kommt es zur Protonen Freisetzung im Lumen durch den Cyt b6f Komplex?
- PQH2 wird am Cyt b6f Komplex oxidiert
- 1 e- über Rieske-Eisen-Schwefel Protein und Cyt f auf Plastocyanin
- das zweite e- über cyt b6 wieder auf ein PQ aus dem PQ-Pool
- Reaktion muss zweimal ablaufen, damit zwei Elektronen auf dem PQ im PQ-Pool sind
- Daher 2 mal 2 H+ aus Stroma und 4 H+ ins Lumen freigesetzt
- Zusätzlich n Protonen gepumpt
Beschreiben Sie den Elektronentransport am PSI.
- Ladungstrennung am P700 durch Lichtabsorption
- e- wandert über
- > Chlorophyll -> Quinone -> 3 mal Fe-S-Cluster -> Ferredoxin
- Fd überträgt e- mittels FNR auf NADP+
- P700+ erhält neues e- vom reduzierten Plastocyanin
Was ist das Reaktionszentrum von Ferredoxin? Wie viele Elektronen transportiert es und wohin?
- Eisen-Schwefel-Cluster
- Transportiert ein e- zur Ferredoxin-NADP+-Reduktase (FNR)
Wie ist der Mechanismus der FNR?
Ferredoxin-NADP+-Reduktase:
- Besitzt FAD-Rest (Flavin-Adenin-Dinukleotid)
- Nimmt von 2 PC je 1 e- und 2 H+ auf -> FADH2
- Übergibt Hydrid (H-) Ion auf NADP+ -> NADPH + H+
Was ist das Z-Schema?
- Redoxpotential der an Photosynthese beteiligten Reaktionspartner sieht im Diagramm aus wie ein Z
- H2O->Mn4Ca-Cluster->P680
- > P680*->Pheo->Q-A->Q-B->Cyt b6f
- > PC->P700
- > P700*->Chl (A0)->Q (A1)->3x Fe-S-> Ferredoxin (starkes Reduktionsmittel)
- > FNR -> NADPH + H+
Wie kommt es zum zyklischen Elektrontransfer? Was ist die Besonderheit?
- Wenn Verhältnis von NADPH/NADP+ sehr hoch (also kein NADP+ vorhanden)
- Ferredoxin überträgt e- nicht auf NADP+ sondern wieder auf Cyt b6f
- Übertragung auf Plastocyanin (Protonen ins Lumen gepumpt)
- PC wird von P700 oxidiert
- Protonengradient wird zur ATP Synthese genutzt
-> Nur Bildung von ATP, aber kein NADPH + H+
(PSII nicht beteiligt)
Wozu dient der zyklische Elektrontransfer?
- Calvin Zyklus verbraucht mehr ATP als NADPH + H+
- Linearer ET bildet gleiche Mengen von ATP und NADPH
- Zyklischer ET gleicht mehr verbrauch an ATP aus
(Durch hohe NADPH + H+ Konz. im Chloroplasten ausgelöst)
Welche WW spielen beim Trimeren PSI eine Rolle?
- keine elektrostatischen WW
- H-Brücken und Van-der-Waals WW (schwache WW)
Welche Untereinheiten bilden das Reaktionszentrum von PSI?
-PsbA und PsbB
A-Ast und B-Ast
Wo bindet das Ferredoxin und warum?
- An der PsbD/PsbE UE von PSI (im Cytoplasma)
- Da Fd eher negativ geladene AS besitzt können diese an die positiven AS der beiden UE binden (Oberflächenladungen)
Wie ist das interne Antennensystem im PSI angeordnet? Was lässt sich über die Energien aussagen?
- Ringe von (90) Chla um das RZ (6 Chla) in zwei Schichten
- Relativ geringe Energien -> Flacher Energietrichter
- Transfer von Excitonen vom Antennensystem über “connecting”-Chl zum P700 möglich
- Erhöhter Absorptionsquerschnitt und schnellerer Energietransfer zum RZ
Was sind Gemeinsamkeiten und Unterschiede der internen Atennensysteme von PSII und PSI?
Gemeinsamkeit: In zwei Schichten angeordnet
Unterschied: Bei PSI keine klare Räumliche Trennung der Antennensysteme vom RZ
Was sind rote Chlorophylle? Wie wurden diese gefunden? Was ist die Besonderheit?
- liegen weiter im roten Bereich als P700 (energetische niedriger) -> “Rote Chlorophylle”
- Anregungsenergie muss zum P700 aufwärts transportiert werden
- Bei RT ist dies möglich
- Bei 5K nicht -> so wurden sie gefunden
- In Struktur als Trimere die sehr nah, parallel aneinander liegen -> WW zwischen Pi-Orbitalen -> Mehr Delokalisation der e- -> Energieminimierung
- Können Absorptionsquerschnitt erhöhen (genaue Funktion unklar)
Was ist die Funktion der Carotinoide?
- Zusätzliche Pigmente zum Lichteinfang
- Schutzfunktion; vor Beschädigung der Proteine durch Photooxidation
- Stabilisierung der Proteinkomplexe durch hydrophobe WW
Warum spricht man beim P700 von einer Asymmetrie?
- Da im A-Ast ein Epimer (Chla’) vorhanden ist um im B-Ast ein Chla
- Chla’ hat H-Brücken zu benachbarten AS Resten -> Redoxpotential verschiebt sich
- Beim B-Ast nicht der Fall
- (A-Ast ionisches Lipid am Phyllochinone, bei B-Ast nicht-ionisches Lipid)
Aber: Chlorophylle im P700 parallel und sehr nah beieinander -> Pi-Pi WW -> Energieminimum
Welcher Ast ist am Elektrontransfer beim PSI beteiligt? Wie wurde dies herrausgefunden?
- Beide!
- Aber B-Ast schneller
- Durch Mutation der Tryptophane in Nähe der Phyllochinon A bzw. B
- Veränderung der schnellen bzw. langsamen Phase bei Zeitaufgelöster Spektroskopie sichbar
Wie ist die Quartärstruktur von LHCII?
- Trimer
Was ist die Funktion der Lipide am PS I?
- Bei hohen Lichtintensitäten wird der PSI core vom Antennensystem abgelöst (durch Lipide ermöglicht)
- Photoprotetkion: über State Transition
Wie können Verwandtschaftsverhältnisse zwischen Organismen bestimmt werden?
- Ribosomaler rRNA Sequenz
Erläutern Sie ein einfaches Schema der photoinduzierten Ladungstrennung.
- Photon trifft auf Atennensystem (Chlorophyll)
- Weiterleitung der Anregungsenergie über Exciton
- Trift auf RZ (meist “special pair”; Energieminimum)
- Anregung eine e- im RZ und Übertragung auf Elektronakzeptor
- Auffüllen der Elektronlücke durch Elektrondonor
Beschreiben Sie die ETK im Typ II RZ von Bakterien.
Nur L-Ast aktiv:
- Anregung des BChl-Paares (“special pair”)
- Übertragung des e- auf BChl zum BPheo zum Q-A
- Weiter zum mobilen Q-B
- Elektronlücke am P+ aufgefüllt durch mobiles Cyt c2
Wie erfolgt die photoinduzierte Ladungstrennung im RZ?
- e- durch Photon in angeregten Zustand
2 Möglichkeiten:
1) Wenn KEIN Akzeptor in der Nähe: Relaxation durch Wärmefreigabe
2) Wenn Akzeptor in der Nähe: e- aus angeregten Zustand des Donors wird übertragen auf angeregten Zustand des Akzeptors (Somit D+ und A- entstanden)
bei Photosynthese: “Chl Paar” ist Donor. Gibt e- an Akzeptor ab und bekommt selbst wieder ein e- von einem anderen Donor
Warum hat die lichtgetriebene Ladungstrennung eine so hohe (98%-100%) Effizienz?
- Vorwärtsreaktion des e-Transports um 8 Größenordnungen schneller als Rückreaktion
(- 2 Photonen nötig um Chinon in Q-B Bindungsstelle zu reduzieren -> langsame Reaktion -> Wärmeverlust)
Was ist ein Aktionsspektrum?
- Summe der Absorptionsspektren von Chla, Chlb und der Carotinoide
- Somit großer Teil des Sonnenlichts absorbierbar
Erläutern Sie schematisch die ETK und den Q-Zyklus bei photosynthetischen Bakterien (Typ II).
- P870 absorbiert Photon und Ladungstrennung
- e- übertragen über BPheo und Q-A zu Q-B
- wird am Cyc bc1 komplex oxidiert
- zweites QH2 gibt e- ab und über Fe-S-Cluster gelangen e- zum mobilen Cyt c2
- dabei Protonen gepumpt, für Gradient -> ATP Synthese
- mobiles cyt c2 füllt Elektronlücke am c-typ Cytochrom am BRZ wieder auf
Was ist die Besonderheit bei Schwefelbakterien?
- Haben neben dem zyklischen Weg des Elektronfluss zur ATP Synthese auch einen nicht zyklischen
- beim nicht-zyklischen wird e- über Fd und FNR auf NAD+ übertragen
- Elektronlücke am P840+ aufgefüllt durch Spaltung von H2S
Worin unterscheiden sich Typ 1 und Typ 2 Reaktionszentren?
Typ 1: (Schwefelbakterien)
Finaler Elektronakzeptor: Ferredoxin
Typ 2: (Purpurbakterien)
Finaler Elektronakzeptor: Chinone (Q-B)
Wofür steht PSU? Wo wird absorbiert? Wie kommen die unterschiedlichen Maxima zustande?
- PhotoSyntheticUnit = RZ + Lichtsammelkomplexe
- bei Bakterien: LH1 um RZ
und LH2 um LH1 - Absorbieren Licht und leiten Anregungsenergie an das RZ weiter
Karotine: 500 nm LH1-BChl: 875 nm LH2-BChl: 800 und 850 nm - 800 nm -> Monomeres BChl - 850 nm -> Dimeres BChl (excitonisch gekoppelt)
Wie ist die Grundstruktur (minimale Einheit) am LH1 und LH2?
- 2 alpha Helices (alpha-beta Dimer)
- dazwischen 2-3 BChl und 1-2 Cars (nicht kovalent gebunden)
- Cars erweitern da Abs. Spektrum und schützen vor Triplett Zuständen (Quenching) des BChl a
Warum absorbieren Antennensysteme die weiter weg vom RZ liegen bei kürzeren Wellenlänge, als die die näher am RZ liegen?
- Energietrichter zum RZ
- Teil der Energie auf dem Weg zum RZ geht als Wärme verloren
Erläutern Sie FRET? Was sind Bedingungen?
- Strahlungsloser Transfer von Anregungsenergie eines Donors auf benachbarten Akzeptor
- (Dipol-Dipol WW)
Bedinungen:
- Überlappung von Emissionsspektrum des Donors und Absorptionsspektrum des Akzeptors
- Orientierung der Übergansdipole (am besten parallel. Bei Senkrechten kein FRET)
- Abstand kleiner 10 nm (darf aber nicht zu gering sein)
Effizienz:
Verhältnis aus Anzahl Energietransfers zu Anzahl Donoranregungen
Bezogen auf PS:
Chl Moleküle haben ähnliche elektronische Eigenschaften zueinander und können z.B. in Antennensystemen als Donor und Akzeptor wirken
Erläutern Sie Dexter. Was ist die Bedingung?
Bedingung: Weniger als 1 nm (Überlappung der Molekülorbitale)
- Doppelter Elektronentransfer:
- Donor gibt angeregtes Elektron an Akzeptor
- Akzeptor gibt nicht angeregtes Elektron an Donor zurück
Anmerkung: Dexter und FRET schließen sich nicht aus, Abhängig von Abstand, was passiert
Was versteht man unter Photoinhibition?
Normalzustand: Pflanze nutzt Lichtintensität für Photosynthese
Bei zu hoher Lichtintensität:
- Verteidigunsmechanismus: NPQ -> Wärmefreisetzung
- Verteidigungsmechanismus: Radikalfänger und Enzyme entfernen toxische Photoprodukte
- Alle 30 min ist D1 UE zerstört und wird neu eingebaut
Welche möglichen Relaxationen gibt es für ein angeregtes Chlorophyll Molekül?
- Fluoreszenz
- Photochemie (qP)
- Wärmefreisetzung (NPQ)
- Strahlungslose Lösung durch interne Konversion (Schwingung) - Tripllet Chl und Erzeugung von Singulett O2 (ROS = reactive oxygen species)
Woher stammt die Fluoreszenz in Pflanzen?
- Hauptsächlich von PSII (CP43/CP47) und LHC II
Warum erscheint eine Chlorophyll Lösung unter UV Licht rot?
- Fluoreszenz erfolgt immer vom S1 Zustand, daher mit definierter Wellenlänge (auch wenn in S2,S3,… Zustand angeregt wurde)
- diese liegt im roten Bereich
Wofür wird Chlorophyll-Fluoreszenz genutzt? Wie wird diese gemessen?
- Aktivität der Photosynthese
- Zustand des PS II
- Stressphysiologie der Pflanze untersuchen
Messung: PAM: Puls-Amplitudenmodulierte Chl-Fluoreszenz - Grundfluoreszenz messen (F0) - Maximale Fluoreszenz (Fm) - Variable Fluoreszenz (Fv = Fm - F0)
Quantenausbeute: Phi = (Fv/Fm)
- maximale Quantenausbeute: Anteil des PSII, der effektiv an Photosynthese beteiligt ist
Was ist die Quantenausbeute?
Phi = (Anzahl der photochemischen Produkte)/(Gesamtzahl der absorbierten Quanten)
Was wird bei der Kautsky Induktionskurve gemessen?
- Quantenausbeute
- F0 Zustand induziert
- Fm Zustand durch gesättigten Lichtpuls -> RZ’en geschlossen
- > Nur Wärme und Fluoreszenz konkurrieren um Anregungsenergie
Was ist der Unterschied zwischen offenen und geschlossenen RZ’en? Wie kommt es dazu?
offen:
- Teil der Anregungsenergie gelangt ins RZ
- Rest als Grundfluoreszenz F0 abgegeben
geschlossen:
- Keine Energie ins RZ
- Damit maximale Fluoreszenz Abgabe (Fmax)
- Bei hohen Lichtintensitäten ist Q-B nicht mehr in der Bindungstasche (reduziert und doppelt protoniert)
- e- bleiben dann am Q-A hängen
- dieses ist dann vollständig reduziert und kein Transfer mehr möglich
Lichtenerige wird in Wärme und Fluoreszenz freigesetzt
Wo befinden sich LHC I und LHC II?
- aggregiert an der Oberfläche des RZ in der Thylakoidmembran
- LHC I um PS I
- LHC II um PS II
(Wasserspaltung an Lumenseite. Hier besonders Lichtempfindlich)
Erläutern Sie kurz den Mechanismus des “State Transition”.
- bei viel Licht -> hohe Konz. an reduzierten Plastoquinonen
- > induziert Phosphorylierung des LHC II
- Abkopplung von LHC II - P und Bindung an PS I
- Lichtenergie wird auf PS I übertragen
- PS II kann regeneriert werden (oxidiertes PQ)
- > LHC II - P wieder dephophoryliert
- > LHC II wandert wieder zum PS II und bindet dort
Warum sinkt der pH Wert im Lumen bei hohen Lichtintensitäten?
- Stomata der Pflanze schließen sich
- Kein CO2 aufgenommen
- Dunkelreaktion limitiert -> Weniger NADPH und ATP verbraucht
- H+ häuft sich an -> pH Wert nimmt ab
Was ist die Funktion des LHC II bei Pflanzen?
- Anregungsenergie zum RZ leiten
- Verteilung der Anregungsenergie auf PS I und PS II (state transition)
- Löschung überschüssiger Anregungsenergie (NPQ, qE)
- Organisation der Thylakoidmembran
Wodurch erfolgt die Lichtabsorption bei Carotinoiden?
- Konjugierte Doppelbindungen
Was sind die drei Funktionen von Carotinoiden? Erklären Sie diese mittels des Jablonsik Schemas.
Duale Rolle: Energiedonor - und Akzeptoren in PS I und PS II
Dritte Rolle: Schutzfunktion (Wärmefreisetzung)
Im Jablonsik Schema:
1Car* höher als 1Chl* -> ET (Anregungsenergie weiterleiten)
3Car* niedriger als 3Chl* -> ET (Tripllet zustand löschen)
zusätzlich:
3Car* niedriger als 1O2* -> ET (Kann schädlichen Singulett O2 zu 3O2 reagieren lassen)
Beweis: Pflanzen mit Car Mutationen überleben nur bei sehr schwachem Licht
Was sind Xanthophylle? Welche Funktion haben diese?
- Spezielle Carotinoide
- Hydroxy-, Methoxy- Seitengruppen
Funktion:
- Lichtschutzfunktion: NPQ
(Schädliche Singulett/Triplett Anregungsenergien in Wärme umsetzen)
Welche drei Xanthophylle bilden den X-Zyklus? Was ist die Besonderheit?
Besonderheit: Anzahl der konjugierten Doppelbindungen. Je mehr, desto geringer das Energielevel.
1) Violaxanthin (n=9)
2) Antheraxanthin (n=10)
3) Zeaxanthin (n=11)
Wie erfolgt der X-Zyklus? Wie entsteht die Lichtsensibilität?
Low light: Violaxanthin (nicht gelöschter Zustand)
Medium light: Antheraxanthin
High light: Zeaxanthin (Höchst gelöschter Zustand im PS II. NPQ!)
Lichtsensibilität: Durch Enzyme (Kofaktoren) die lichtspezifisch aktiviert werden und die Umwandlung steuern
Erläutern Sie wie die Lichtsensibilität des X-Zyklus im Detail zustande kommt.
- Durch Lichtreaktion: Protonen ins Lumen gepumpt
- > pH im Lumen nimmt ab
- VDE (Violaxanthin-De-Epoxidase) wird protoniert
- > bindet an Membran -> bildet Zeaxanthin
- Wenn pH Wert wieder steigt -> VDE löst sich -> inaktiv
- Auf Stromaseite:
ZE (Zeaxanthin-Epoxidase) bildet über Antheraxanthin wieder Violaxanthin
Wie erfolgt die Bildung der Grana in den Chloroplasten?
- Durch elektrostatische WW von negativ und positiv geladenen AS-Seitenketten an der Oberfläche der LHC II Trimere
Wie kommt es zur Rotverschiebung zwischen Chl a und Cars im LHC II? Was ist der Nutzen?
- starke van der Waals WW wegen koplanarer Pi-Systeme
- > Rotverschiebung
- Dadurch wird Chl a zur Energiesenke für Chl-Tripletts
- Werden durch das Car in Wärme umgesetzt (unschädlich gemacht)
Wie erfolgt das NPQ im LHC II?
- Durch X-Zyklus
- Wenn Violaxanthin (low light) eingebaut ist, ist Energie höher als das des benachbarten Chl
- > Energie zum Chl weitergeleitet
- Wenn Zeaxanthin (high light) eingebaut ist, ist Energie niedriger (da mehr konj. DB als V) als Chl
- > Energie vom Chl zum Car geleitet -> Wärmefreisetzung (NPQ)
Reguliert durch pH-Aktivierung
Was ist der Unterschied zwischen dynamischer und Chronischer Photoinhibition? (Was wird gemessen?)
(Diagramm: O2 Freisetzung gegen absorbierte Photonen)
Dynamische PI:
- kurzzeitig
- moderate Lichtintensität
- Quanteneffizienz verringert sich. Maximale Photosyntheserate bleibt gleich
- Wärme wird frei
Chronische PI:
- dauerhaft (Schädigung der D1 UE)
- hohe Lichtintensität
- Quanteneffizienz und maximale PSR werden reduziert
Was geschieht bei der Photoinhibition auf Akzeptor und Donorseite?
Akzeptor-Seite:
- e- kann nicht von Pheo zu Q-A und zu Q-B
- Triplett Zustand von P680 bildet sich
- Reagiert mit O2 zu Singulett O2
- dieser Schädigt die D1 UE
Donor-Seite:
- wenn Mn4Ca-Cluster geschädigt
- kein Nachfluss von e-
- TyrZ Radikal gebildet
- > Bildung von P680, Chl und Car Radikalen
- diese Schädigen die D1 UE
Was passierte mit den O2 Molekülen in der frühen Entwicklung der Erde?
- reagierten mit Eisenablagerungen zu Oxiden
- Außerdem: Pflanzen setzen mit Licht aus Wasser den Sauerstoff frei
- Wichtig, da sich mit UV so in der Atmosphäre das Ozon bildet; sonst Landleben nicht möglich
Was verwendet man als evolutionäres Chronometer?
- Ribosomaler rRNA
- Nur 1% Sequenzabweichung in 50 mio. Jahren
Was ist die Endosymbiontentheorie?
- Verschmelzung von Prokaryoten -> Entstehung von komplexeren Zellen
- Horizontaler Gentransfer
- nicht eine sondern viele Ursprungzellen
- Einige durchgesetzt und Vorfahren von Bakterien, Archaeen und Eukaryoten
Purpurbakterien (aerob) -> Mitochondrien
Cyanobakterien (photosynthetisch) -> Chloroplasten
Was ist der Unterschied zwischen anaeroben und aeroben Stoffwechseln?
- anaerobe SW sind ineffizient
- Energiereiche Verbindungen nicht vollständig oxidiert
- aerobe SW sind effizient
- zu CO2 oxidiert
Erläutern Sie primäre und sekundäre Endosymbiose.
Primär:
- Aufnahme von Bakterien die dann zu Organellen werden (Mitochondrien, Plastiden)
Sekundär:
- Eukaryotische Wirtzelle nimmt anderen Eukaryot auf
- Gentransfer des Kerns zum Wirtskern -> erhöhte Komplexität
Was sind Chlorosomen? Wo kommen diese vor?
- Lichtsammelkomplex
- bei grünen Schwefelbakterien (Tiefe Seen)
- Besitzen BChl c,d,e -> breiteres Absorptionsspektrum
Worin Unterscheiden sich die einzelnen Cholorphylle chemikalisch und physikalisch?
- Unterschiedliche Reste am Porphyrinring
- diese sorgen für unterschiedliche Absorptionsmaxima
Welches Hauptpigment besitzen Heliobakterien?
- BChl g
Welches Hauptpigment besitzen Cyanobakterien?
- Chl a (kein Bakterio Chl)
- zusätzlich wichtig: Phycobilisomen kovalent gebunden
- absorbieren in “Grünlücke”
- Energietrichter zum RZ
Welches Chlorophyll ist der Granick Hypothese zu folge das “Ursprungs” Chlorophyll und warum?
- Chla, da es einen kürzeren Syntheseweg besitzt als BChl
- BChl nutzt Energie Nische, die von Chl a nicht abgedeckt wird
Was lässt sich über die Evolutionsgeschichte der RZ’en vermuten?
- Da alle RZ’en homolog sind:
- aus Monomerischen RZ z.B. durch Genduplikation ein Homodimeres RZ
- durch Mutation dann ein Heterodimeres RZ
- bei manchen Bakterien noch Homodimeres Typ II RZ zu finden
Warum liegt im PS II kein “special pair” vor?
- Abstand zwischen den Porphyrinringen ist größer als 3 Angström
Welche Äste befinden sich im BRZ, PS I und PS II? Welche sind aktiv?
BRZ:
- L/M Ast
- nur L aktiv
PS I:
- A/B Ast
- beide aktiv, aber B schneller
PS II:
- D1/D2 Ast
- nur D1 aktiv
Nennen Sie Gemeinsamkeiten und Unterschiede zwischen BRZ, PS I und PS II.
Gemeinsamkeit:
- RZ’en sind homolog
- Topologie der TMH’s gleich
- (Anordnung der Zentralen Kofaktoren)
Unterschiede:
- BRZ besitzt keine internen Antennensysteme, dafür LH 1 und LH 2
Welchen Vorschlag gibt es für das “Ursprungs RZ” auf Grund von Strukutrdaten?
- Intermediat (Typ 1,5 RZ)
- Daraus Homodimere Typ 1 und Typ 2 RZ’en
- Durch Genmutation dann Heterodimere RZ’en (A/B; L/M; D1/D2)
Welche hypothetische Modelle gibt es um zu erklären, warum Cyanobakterien als einzige Bakterien Typ 1 und Typ 2 RZ’en besitzen?
1) Selektives Verlustmodell:
- Beide RZ’en aus einem Organismus entwickelt
- Andere Bakterien haben die Gene für je ein RZ Typ verloren
- Cyanobakterien haben später H2O Spaltung entwickelt
2) Fusionsmodell:
- Aus Intermediären RZ (Typ 1,5) hat sich Typ 1 und Typ 2 gebildet
- Später fusionierten beide bei den Cyanobakterien (Möglichkeit der H2O Spaltung)
Was unterscheidet die RZ’en und die LHC’s bezüglich der Homologie? Wie ist dies zu erklären?
- RZ’en sind homolog zueinander
- LHC’s sind sehr verschieden
- da diese an die jeweiligen Umwelt/Lichtbedingungen angepasst sind
Was ist die Besonderheit an Prochlorophyten? Was lässt sich über die Verwandtschaft aussagen?
(oxygene phototrophe Bakterien. Mit Cyanobakterien und Pflanzen verwandt)
- Chl a/b. Kein Phycobilisom
- Spezifische Antennenkomplexe: Prochlorophyten-Chl-bindende-Proteine (Pcbs)
- umgeben PS I und PS II
- aus rRNA Sequenz: KEINE Vorläufer der Pflanzen/Algen
- Untergruppe von Cyanobakterien
Wie ist das Modell zur Entwicklung der LHCs in Algen/Pflanzen?
- HLIPs (high light inducible proteins)
- >
- Duplikation
- > Mutation
- >
- Fusion
- >
- Duplikation
- >
- Fusion
- > 4 alpha Helix Intermediat (PsbS)
- > Helix deletion
- > LHCs und ELIps (early light inducible proteins)
- Stabilität der Proteine durch Genduplikation und Genfusion -> Multigenfamilie wie LHCs
Wofür ist PsbS wichtig und wie könnte es wirken?
- Wichtig für NPQ (Wärmefreigabe)
Entweder: Wirkt auf Xanthophyll-Zyklus (kann diese binden)
oder: Einfluss auf LHCs (bindet diese. Abkopplung der LHCs vom RZ)
Vermutet: pH Änderung bewirkt Konformationsänderung -> NPQ
Was lässt sich über die Evolutionswege von RZ’en und Atennensysteme aussagen?
- zuerst RZ’en (Redoxfaktoren) gebildet
- dann Antennensysteme
