Bioenergetica e introduzione al metabolismo

Question 1

Definizione di metabolismo

Answer 1

Comprende la totalità dei processi attraverso cui gli organismi ricavano e utilizzano energia libera per svolgere diverse funzioni.

Question 2

che differenza c’è tra il metabolismo di un unicellulare e il metabolismo di un pluricellulare?

Answer 2

Il metabolismo di un batterio o organismo unicellulare è molto semplice e avviene nella stessa cellula. In un organismo pluricellulare in cui vi è una specializzazione cellulare si fa riferimento al metabolismo di un particolare organo come fegato, rene, muscolo…; ma anche all’intero organismo.

Question 3

Come si possono dividere i nutrienti?

Answer 3

in macronutrienti e micronutrienti.
I macronutrienti sono carboidrati, proteine, lipidi e acidi nucleici.
I micronutrienti sono principi nutritivi necessari, presenti in piccole quantità e che gli organismi non sono in grado di produrre, che danno luogo a una serie di funzioni fisiologiche indispensabili ai fini del metabolismo.
Si distinguono in vitamine e sali minerali.

Question 4

Quali sono le 6 classi di enzimi?

Answer 4

ossidoreduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi, ligasi.

Question 5

Da chi sono regolati gli enzimi?

Answer 5

da altre molecole che in nostro organismo produce

Question 6

Tutti gli enzimi hanno attivatori e inibitori?

Answer 6

Non tutti, alcuni si adattano agli altri

Question 7

Cosa fanno gli enzimi ossidoreduttasi?

Answer 7

catalizzano reazioni in cui si verifica un trasferimento di elettroni da una molecola all’altra. Sono presenti soprattutto nel catabolismo

Question 8

Cosa fanno gli enzimi transferasi?

Answer 8

trasportano gruppi funzionali di diverse
tipologie, come gruppi metili o gruppi fosfato

Question 9

Cosa fanno gli enzimi idrolasi?

Answer 9

scindono legami utilizzando l’acqua

Question 10

Cosa fanno gli enzimi liasi?

Answer 10

scindono alcuni legami, come carbonio-carbonio o carbonio-azoto, attraverso processi diversi dall’idrolisi e dall’ossidazione

Question 11

Cosa fanno gli enzimi isomerasi?

Answer 11

catalizzano l’interconversione tra 2 isomeri

Question 12

Cosa fanno gli enzimi ligasi?

Answer 12

intervengono nella fase biosintetica per sintetizzare da 2 molecole di partenza una molecola più complessa

Question 13

Quali sono le due parti del metabolismo?

Answer 13

catabolismo e anabolismo

Question 14

Definizione di catabolismo

Answer 14

parte del metabolismo in cui i nutrienti vengono degradati in molecole più semplici, come piruvato, CO2, acqua e si ottiene energia, sotto forma di ATP e coenzimi ridotti, come NADH e FADH2. Le reazioni cataboliche sono ossidative ed esoergoniche in fatti l’energia libera rilasciata viene usata per svolgere i processi endoergonici.

Question 15

Definizione di anabolismo

Answer 15

parte del metabolismo in cui le biomolecole sono sintetizzate da molecole di partenza. Si tratta di un meccanismo riduttivo e prevede reazioni endoergoniche in cui l e reazioni richiedono energia e coenzimi ridotti, che possono fornire perciò idrogeno.
Di conseguenza si può dire che gli animali sono organismi chemiotrofi, cioè ottengono energia per via chimica.

Question 16

Come viene convertita l’energia chimica dei nutrienti?

Answer 16

L’energia chimica presente nelle sostanze nutrienti viene convertita in: energia chimica dei prodotti di sintesi, gradienti di concentrazione (come avviene a livello dei mitocondri in cui si verifica un gradiente di protoni, il quale viene usato poi per produrre ATP), gradienti elettrici come nel sistema nervoso, movimento col sistema actina miosina e calore attraverso il mantenimento della temperatura.

Question 17

Come si calcola il ∆ G?

Answer 17

∆ Gᴼ = -RT ꞏ ln(Keq)

Question 18

Cosa è la Keq

Answer 18

Concentrazione di prodotti / concentrazione dei substrati

Question 19

Cosa vuol dire quando Keq&raquo_space;1

Answer 19

∆ G negativo, la reazione è spostata verso i prodotti, la reazione è spontanea

Question 20

In quali condizioni ipotetiche è usata la variazione di energia libera standard?

Answer 20

[H+] = 1 , pH=0
non esiste
si usa quindi la variazione di energia libera standard trasformata

Question 21

Cosa indica la variazione di energia libera standard trasformata? ∆G’ ᴼ

Answer 21

indica in quale direzione avviene una data reazione per raggiungere l’equilibrio, quando la concentrazione iniziale di ogni componente è 1,0 M, pH 7.0, temperatura 25C, pressione 1atm

non viene usata

Question 22

Quale variazione di energia libera si utilizza?

Answer 22

la variazione di energia libera reale

Question 23

cosa è la variazione di energia libera reale?

Answer 23

è una funzione delle concentrazioni reali dei componenti e della temperatura durante la reazione
∆ G= ∆G’ ᴼ RT lnQ
(dove Q è il rapporto di azione di massa, che tiene
conto del rapporto di concentrazione tra prodotti e reagenti nelle condizioni in cui si trova il tessuto)

Question 24

Cosa sono le vie metaboliche?

Answer 24

Il metabolismo è infatti diviso in vie metaboliche, in cui il prodotto di una reazione è il reagente di quella seguente. Perciò in una via metabolica i prodotti vengono immediatamente incanalati verso la reazione successiva, mantenendo bassa la concentrazione di prodotti ed abbassando di conseguenza il Q; in questo modo Q diventa minore di 1 ed essendo il logaritmo di un numero tra 0 e 1 negativo può perciò rendere il ∆G reale negativo.

Question 25

Cosa vuol dire reazioni accoppiate?

Answer 25

Mentre una reazione esoergonica (spontanea) avviene liberando energia, questa energia viene immediatamente utilizzata da un unico meccanismo enzimatico per fa accadere una reazione endoergonica (non spontanea)

Question 26

Come si calcola il DeltaG totale di reazioni accoppiate?

Answer 26

faccio la somma dei DeltaG delle due reazioni

Question 27

Fai un esempio di reazioni accoppiate

Answer 27

Quando il glucosio entra nelle cellule deve essere fosforilato in quanto l’aumento dell’ingombro sterico, della polarità e del numero di cariche negative impedisce la sua fuoriuscita dalla membrana e viene trasformato in
glucosio-6-fosfato.
Questo processo avviene grazie a una reazione accoppiata, dato che la reazione con gruppo fosfato (nell’immagine Pi= fosfato inorganico, con formula PO4 3-) presenta ΔG positivo e la reazione non avverrebbe. Tale reazione, viene quindi accoppiata all’idrolisi dell’ATP, la quale libera una grande quantità di energia (ΔG estremamente negativo, in condizioni standard con un valore di -30,5 kJ/mol).
La somma algebrica risultante è un valore negativo, di conseguenza, mediante l’azione dell’enzima esochinasi, si crea un unico processo enzimatico che riesce a far svolgere le due semireazioni efficacemente. Se, dunque si sommano la semireazione endoergonica con ΔG = +13,8 kJ/mol e l’idrolisi dell’ATP con ΔG =-30,5 kJ/mol, il risultato è un valore negativo (-16,7 kJ/mol).

Question 28

Cosa sono i metaboliti?

Answer 28

molecole generate nella serie di reazioni di una via metabolica. Anche chiamati intermedi di reazione

Question 29

perchè avvengono piccole reazioni invece che una unica grande?
(vie metaboliche)

Answer 29

• inefficienza energetica
• controllo e regolazione
• possibilità di usare gli intermedi per altre cose
• semplificazione di trasformazioni altrimenti molto complesse

Question 30

Caratteristiche delle vie metaboliche

Answer 30

• sono irreversibili
• ogni via metabolica ha una prima tappa di comando
• le vie cataboliche e le vie anaboliche sono differenti

Question 31

Cosa sono le tappe di comando?

Answer 31

hanno DeltaG &laquo_space;0 e sono controllate e regolate. si trovano all’inizio di ciascuna via metabolica ma non solo

Question 32

cosa vuol dire metabolismo intermedio?

Answer 32

questo termine pone l’accento sulle differenti funzioni degli intermedi metabolici, o metaboliti, come crocevia di differenti vie metaboliche

Question 33

Cosa sono gli intermedi metabolici?

Answer 33

sono molecole organiche che non sono ne unità costitutive di macromolecole ne molecole piccole completamente ossidate. esse vengono prodotte in seguito a degradazione di più composti e possono essere utilizzati in più vie metaboliche

Question 34

Cosa vuol dire che gli intermedi metabolici dentro la cellula si trovano in una condizione di equilibrio dinamico?

Answer 34

i processi attraverso cui vengono trasformate le molecole organiche sono regolati in modo che queste sostanza si trovino dentro la cellula ad una concentrazione costante.

Question 35

Cosa sono le scissioni omolitiche?

Answer 35

ogni atomo tiene legati a sé i propri elettroni; nel caso di legame C-H si forma un radicale del carbonio che presenta un elettrone libero e un idrogeno, mentre nel caso del legame C-C si formano due radicali;

Question 36

cosa sono le scissioni eterolitiche?

Answer 36

gli elettroni passano da un atomo all’altro; nel caso di legame C-H si forma un carboanione con carica negativa e un protone o viceversa un carbocatione e un ione idruro, mentre nel caso di legame C-C si formano un carbocatione e un carboanione.

Question 37

Quali sono i gruppi nucleofili coinvolti nelle scissioni?

Answer 37

• ossigeno carico negativamente (per esempio un ossidrile o un
  carbossile deprotonato), presenti negli acidi grassi, amminoacidi e alcuni zuccheri;
• gruppo sulfidrile carico negativamente;
• carboanione;
• gruppo amminico non carico, per via del doppietto libero dell’azoto;
• imidazolo, per via del doppietto dell’azoto;
• ione idrossido, carico negativamente.

Question 38

Quali sono i gruppi elettrofili coinvolti nelle scissioni?

Answer 38

• carboni di gruppi carbonilici, dove la parziale carica negativa è data dalla maggiore elettronegatività dell’ossigeno; esso è particolarmente reattivo quando non stabilizzato da particolari ioni metallici o acidi
• gruppo imminico protonato, attivato per l’attacco nucleofilo sul carbonio dell’immina protonata, che genera una carica parziale positiva sull’azoto;
• fosforo di un gruppo fosfato;
• protone.

Question 39

Quali sono i 5 tipi di reazioni biochimiche comuni?

Answer 39

• formazione e rottura di un legame C-C
• riarrangiamenti interni, isomerizzazioni ed eliminazioni
• reazioni con radicali liberi
• reazioni di trasferimento di gruppi
• reazioni di ossidoriduzione

Question 40

Reazioni biochimiche: formazione e rottura di un legame C-C

Answer 40

Formazione e rottura di un legame C-C mediante
- condensazione aldolica, dove il carboanione agisce da nucleofilo e il gruppo carbonilico con parziale carica positiva agisce come elettrofilo, uniti formando una molecola più grande. Questo
meccanismo si ritrova per esempio nella via dei pentosi fosfati
- condensazione di Claisen, dove si sfrutta la polarità del gruppo carbonilico al fine di far avvenire l’attacco nucleofilo e il distacco di un altro pezzo della molecola. Questo avviene per esempio nella parte iniziale del ciclo di Krebs dove l’ossoalacetato cede il coenzima A al fine di creare citrato
- decarbossilazione dei β-chetoacidi con liberazione di CO2, dove avviene uno spostamento di elettroni favorito dalla presenza del gruppo carbonilico. Questo accade per esempio nella decarbossilazione del piruvato con la
formazione di acetilcoA e creazione di CO2

Question 41

reazioni biochimiche: Riarrangiamenti interni, isomerizzazioni ed eliminazioni

Answer 41

Un esempio è la trasformazione del glucosio-6-fosfato in fruttosio-6-fosfato (seconda reazione della glicolisi) dove si passa da aldeide a chetone mediante l’inversione tra C1 e C2 del doppio legame con l’ossigeno e del gruppo OH. Il processo, catalizzato da enzimi capaci di cedere e ricevere protoni (si comportano come acidi e basi generali), comincia con l’estrazione di un protone dal C2, trasferito poi al gruppo carbonilico parzialmente carico; ciò permette di creare il doppio legame C=C che caratterizza l’intermedio enediolo (ene- per il doppio legame e -diolo per la formazione dei due gruppi OH), il quale però si ritrasforma, rompendo il doppio legame C=C e utilizzando gli elettroni per creare un legame con un protone fornito dall’enzima; contemporaneamente viene estratto un protone da C2, permettendo la formazione di un legame C=O e ottenendo il prodotto finale

Question 42

reazioni biochimiche: reazioni con radicali liberi

Answer 42

Meno frequenti - I radicali sono gruppi con elettroni spaiati (X.), capaci di formare intermedi e in seguito prodotti finali, sfruttando la reattività dei gruppi radicali stessi

Question 43

reazioni biochimiche: reazione di trasferimento di gruppi

Answer 43

Tipo di reazione frequente, la più comune è il trasferimento di gruppi fosfato che permette una maggiore stabilizzazione della molecola risultante grazie a una minore repulsione elettrostatica; tale reazione è quindi spontanea con ΔG negativo

Question 44

reazioni biochimiche: reazioni di ossidoriduzione

Answer 44

Tali reazioni si verificano spesso a partire da
molecole ridotte come gli alcani, che si trasformano
in molecole progressivamente più ossidate, fino al
risultato finale: CO2. Questa catena di processi porta
alla perdita di idrogeni e l’acquisizione di ossigeni.
Un esempio è dato dalla trasformazione del lattato in
piruvato, mediante l’azione dell’enzima lattato
deidrogenasi che sposta due protoni e due elettroni
dal lattato al coenzima NAD+ che si riduce a NADH.

Question 45

Sulla base dell’energia derivata dall’idrolisi dell’ATP, come possono e essere i composti fosforilati? + esempi

Answer 45

• ad alta energia, es. fosfoenolpiruvato, 1,3-bifosfoglicerato
• a bassa energia, es. glucosio-6-fosfato, glicerolo-6-fosfato

Question 46

Qual è il ∆G’ ᴼ dell’ATP?

Answer 46

-30,5 KJ/mol

Question 47

Perchè l’idrolisi dell’ATP riesce a liberare così tanta energia?

Answer 47

• La stabilizzazione dovuta alla risonanza del gruppo fosfato, la quale comporta
  un abbassamento dello stato energetico di questa molecola.
• Il rilascio di gruppo fosfato comporta una diminuzione della repulsione di
  carica grazie all’allontanamento di cariche negative degli atomi di ossigeno.
• Maggiore solvatazione dei prodotti finali rispetto ai reagenti iniziali.

Question 48

Cosa vuol dire che l’ATP è inteso come donatore immediato di energia libera?

Answer 48

L’ATP non ha ruolo di riserva energetica.
In una cellula una molecola di ATP viene consumata entro 1 minuto dalla sua formazione e ha un turnover molto rapido

Question 49

Qual è la quantità totale di ATP nell’organismo?

Answer 49

circa 100 grammi

Question 50

Qual è il consumo di ATP nell’essere umano a riposo o in movimento?

Answer 50

un essere umano a riposo consuma circa 40 kg di ATP nelle 24 ora, mentre in una corsa di due ore ne consuma 60 kg.

Question 51

Cosa rappresenta ΔGP?

Answer 51

potenziale di fosforilazione (energia libera reale per l’idrolisi dell’ATP)

Question 52

Qual è il vantaggio di mantenere alta la concentrazione di ATP?

Answer 52

• l’ATP è necessaria; una situazione in cui la quantità di ATP non è sufficiente può compromettere la contrazione muscolare anche per quanto riguarda la contrazione muscolare cardiaca, dunque non è ammissibile un calo di ATP eccessivo;
• a livello termodinamico è importante mantenere una concentrazione di ATP elevata per poter ottenere un potenziale di fosforilazione elevato, ben superiore a -30,5 kj*mol, per favorire l’energia di idrolisi dell’ATP stesso.
  Maggiore è il livello di ATP più la molecola presenta un potenziale di fosforilazione elevato.

Question 53

Cosa succede quando il livello di ATP scende?

Answer 53

diminuisce la quantità di “combustibile”, ma il combustibile stesso, l’ATP, perde la sua potenza in termini di ΔGP

Question 54

Qual è il ruolo della creatina/ fosfocreatina

Answer 54

La creatina è una piccola molecola che può essere ottenuta o con l’alimentazione ho direttamente dentro l’organismo. Quando questa viene fosforilata diventa una molecola ad alto stato energetico.
Lo scopo della fosfocreatina è quello di tamponare l’abbassamento iniziale dell’ATP dopo una contrazione muscolare immediata, per ripristinare ATP grazie all’elevato stato energetico della fosfocreatina dovuto alla stabilizzazione per risonanza del prodotto finale

Question 55

Come viene sintetizzata la creatina nel nostro organismo?

Answer 55

due passaggi:
1. Grazie all’associazione del gruppo ammidinico dell’arginina con l’azoto della glicina si forma guanidoacetato.
Viene liberato un derivato dell’arginina privato del gruppo amidinico: l’Ornitina (importante nel ciclo dell’urea) e il guanidoacetato,
2. Successivamente il guanidoacetato viene metilato ad opera del secondo enzima guanidoacetato metiltransferasi, il quale ricava il gruppo metilico dalla
SAM= S adenosilmetionina.

Question 56

Dove viene sintetizzata la creatina?

Answer 56

principalmente nel fegato, in quantità minore nei reni

Question 57

Dove serve la creatina?

Answer 57

principalmente nei muscoli scheletrici, un po’ meno nel cervello e nel muscolo cardiaco (di meno perchè è sempre attivo, a differenza del muscolo scheletrico)

Question 58

Dopo che la creatina arriva nel muscolo, cosa succede?

Answer 58

c’è un turnover tra creatina a fosfocreatina.
la fosfocreatina (anche la creatina ma meno) viene poi trasformata in creatinina che viene espulsa attraverso le urine

Question 59

Cosa indica l’accumulo di creatina nel fegato?

Answer 59

L’accumulo di creatina nel fegato per eccesso di sintesi o somministrazione di creatina esogena induce l’inibizione a feedback del processo biosintetico sul primo enzima glicina-amidinotrasferasi, vanificando l’accumulo di creatina stessa.

Question 60

Caratteristiche del catabolismo della creatina

Answer 60

• Turn over della creatina di circa 2 gr al giorno;
• La riserva di creatina nell’adulto è di circa 120 gr in funzione delle masse muscolari;
• Parte della fosfocreatina viene spontaneamente e irreversibilmente convertita in creatinina destinata all’eliminazione: tutta la creatinina filtrata dai glomeruli viene eliminata con l’urina senza assorbimento tubulare;
• Valori standard di creatinina nel sangue di adulti= da 0.6 a 1.3 milligrammi per decilitro di sangue (mg/dl) generalmente mantenuti costanti.

Question 61

Quali sono i valori di creatina standard nel sangue?

Answer 61

per gli adulti da 0.6 a 1.3 milligrammi per decilitro di sangue, generalmente mantenuti costanti

Question 62

Caratteristiche e funzionalità della creatina esogena

Answer 62

• l’assorbimento intestinale di creatina esogena è di circa 100% con ingestione di 10/20 grammi al giorno e ritenzione quasi totale nei primi giorni
• con somministrazione quotidiana, l’escrezione nelle urine di creatina raggiunge circa il 90% nei giorni successivi, quindi nonostante i primi giorni sia particolarmente efficiente poi viene eliminata con le urine quasi totalmente
• la ritenzione di creatina è accompagnata da ritenzione idrica per sovraccarico osmotico e aumento di peso dell’individuo di 1-3 kg dopo somministrazione per 5-7 giorni
• l’esercizio sotto massimale fatto prima dell’ ingestione di creatina può aumentare l’accumulo di circa il 10%
• la somministrazione di creatina esogena può aumentare il contenuto di fosfocreatina nel muscolo al massimo del 20%.
• non migliora la prestazione nell’esercizio aerobico perchè il contenuto normale di fosfocreatina è già sufficiente a mantenere l’apporto di ATP durante il periodo di transizione
• può migliorare la prestazione in esercizi intensi e, soprattutto, ripetuti a brevi intervalli

Question 63

cosa è il metabolismo anaerobico?

Answer 63

tutte le vie anaerobiche che non prevedono l’utilizzo di ossigeno

Question 64

Cosa fa l’enzima miochinasi?

Answer 64

presente in tutte le cellule, particolarmente importante nel muscolo, svolge una reazione all’equilibrio:
2 ADP –> ATP + AMP
Un gruppo fosfato viene trasferito

Question 65

Qual è il vantaggio della reazione catalizzata dalla miochinasi?

Answer 65

• formiamo ATP che ci serve in quanto nel mezzo di esercizio fisico
• aumenta la concentrazione di ATP quindi il DeltaG reale vien mantenuto molto negativo. –> aumenta il potenziale di fosforilazione dell’ATP
• produciamo AMP, che funziona come attivatore allosterico per alcuni enzimi chiave, come la glicogenofosforilasi e la fosfofruttochinasi1

Question 66

A cosa serve ATP —> ADP?

Answer 66

movimento
trasporto attivo
biosintesi
amplificazione del segnale

Question 67

a cosa serve ADP –> ATP?

Answer 67

ossidazione delle molecole nutrienti

Question 68

Man mano che la carica energetica del metabolismo cresce, cosa succede?

Answer 68

viene diminuita la velocità relativa delle vie di generazione dell’ATP e viene aumentata la velocità relativa delle vie di utilizzazione dell’ATP

Question 69

A che livello di carica di ottiene un equilibrio tra utilizzo e sintesi di ATP?

Answer 69

tra 0.8 e 0.95

Question 70

Quanto lattato al giorno produce un uomo adulto?

Answer 70

circa 120 grammi

Question 71

Qual è la concentrazione di lattato nel sangue?

Answer 71

1-2 millimoli/L a riposo, fino a 20 millimoli/L durante uno sforzo fisico intenso

Question 72

Cos’è il polifosfato inorganico?

Answer 72

potenziale donatore di gruppi fosforici, contribuisce alla formazione e alla funzione di membrane, influenza la struttura di alcuni canali e pompe ioniche, controlla la trascrizione genica in risposta a stress e sembra essere anche coinvolto in alcuni stati patologici, es tumori

Question 73

In molecole biologiche come capisco se una molecola è ridotta o ossidata?

Answer 73

i comporti più ridotti sono più ricchi di idrogeno e più carichi energeticamente, mentre i composti più ossidati sono più ricchi di ossigeno e piè scarichi energeticamente

Question 74

Che differenza c’è tra NAD e NADP?

Answer 74

NAD –> permette alla cellula di essere alle condizioni di fare il catabolismo nel modo migliore possibile
NADP –> interagisce con enzimi coinvolti nelle biosintesi e utilizza gli idrogeni come potenziale antiossidante