biochimie UE1 Flashcards
rôles des protéines
- structure
- reconnaître + se défendre
- transporter
- transformer
- bouger
- signaler
caractéristiques de la structure des acides aminés
- carbone asymétrique (sauf glycine)
- fonction acide carboxylique
- fonction amine NH2 (primaire sauf proline)
- chaîne variable R (chaîne différente par acide aminé)
acides aminés apolaires hydrophobes 2 types
- chaîne latérale R aliphatique
- chaîne latérale R aromatique
AA apolaire hydrophobes à chaîne latérale R aliphatique
- alanine
- valine
- leucine
- isoleucine
- glycine
- méthonionine
- proline
AA apolaire hydrophobes à chaîne latérale R aromatique
- phénylalanine
- tryptophane
4 catégories d’acides aminés
- apolaires hydrophobes
- polaires neutres
- polaires ionisables
- chaîne aromatique
3 types d’AA polaires neutres
- à fonction alcool
- à fonction soufrée
- à fonction amide
AA polaires neutres à fonction alcool
- peuvent être phosphorylés = moyen de régulation de l’activité des protéines dans nombreux mécanismes
- sérine
- thréonine
- tyrosine
AA polaires neutres à fonction soufrée (thiol)
oxydable: peut former des ponts “disulfures”
- cystéine
AA polaires neutres à fonction amide
- glutamine
- asparagine = peut fixer sur son azote un ose (sucre) = la N-glycosylation
caractéristiques et catégories d’AA polaires ionisables
contiennent une fonction chargée négativement ou positivement dans leur chaîne latérale en fonction du pH
- fonction acide
- fonction basique
AA polaires ionisables à fonction acide
négatifs à pH 7 + chaînes latérales déprotonées
- acide aspartique pKa = 3,9
- acide glutamique pKa = 4,1
AA polaires ionisables à fonction basique
positifs à pH 7 grâce à leur fonction aminé + chaînes latérales protonées
- lysine pKa = 10,5
- arginine pKa = 12,5
- histidine pKa = 6,0 (faiblement basique à pH physiologique elle est majoritairement neutre)
AA a chaîne aromatique
Absorbent fortement les UV => dosage facile
- phénylalanine (apolaire)
- tyrosine (polaire neutre)
- tryptophane (apolaire)
AA a chaîne aromatique
Absorbent fortement les UV => dosage facile
- phénylalanine (apolaire)
- tyrosine (polaire neutre)
- tryptophane (apolaire)
acides aminés nécessaires à l’homme
- valine
- isoleucine
- leucine
- méthionine
- phénylalanine
- tryptophane
- thréonine
- histidine
- lysine
(Le tres lyrique Tristan fait vachement méditer isaure)
liaison peptidique
protéine sont liées entre eux par liaisons covalentes = peptidiques, qui est une fonction:
- amide particulière
- formée par condensation du groupe α-carboxyle d’un AA avec le groupe α-aminé de l’AA suivant
- plane, polaire et rigide
noms des extrémités des protéines
- extrémité N-terminale = fonction aminé libre
- extrémité C-terminale = fonction acide
clivage et ses deux types
entraîne la formation de fragments = mode d’activation des protéines
la liaison peptidique peut se rompre de deux façons:
- clivage enzymatique (trypsine, chymotrypsine)
- clivage chimique (bromure de cyanogène)
ces agents coupent la liaison peptidique après des résidus propres à chacun côté carboxylique
clivages et résidus
trypsine coupe après résidu
- lysine
- arginine
chymotrypsine coupe après un résidu
- tyrosine
- méthionine
- phénylalanine
- leucine
- tryptophane (tire mais fait le tri)
bromure de cyanogene coupe après résidu
- méthionione
4 structures de protéines
- structure primaire (séquence) => enchaînement des acides aminés établie via la spectrométrie de masse
- structures secondaires => motifs simples donnant forme de la chaîne peptidique
- structure tertiaire => disposition d’un monomère dans l’espace. directement liée à la structure primaire + résulte de l’agencement de l’ensemble des structures secondaires les unes avec les autres
- structure quaternaire => organisation de monomères pour former une protéine multimérique
comment obtenir charge globale d’une protéine
somme algébrique des charges de tous les AA (à un pH donné)
point isoélectrique PI def + propriétés
valeur de pH ou la protéine est “globalement neutre”
- pH<pI => protéine globalement chargée positivement
- pH=pI => protéine globalement neutre
- pH>pI => protéine globalement chargée négativement
étapes d’étude d’une protéine (structure, AA, fonction)
- isolement protéine par centrifugation
- chromatographie
- électrophorèse