biochimie UE1 Flashcards
rôles des protéines
- structure
- reconnaître + se défendre
- transporter
- transformer
- bouger
- signaler
caractéristiques de la structure des acides aminés
- carbone asymétrique (sauf glycine)
- fonction acide carboxylique
- fonction amine NH2 (primaire sauf proline)
- chaîne variable R (chaîne différente par acide aminé)
acides aminés apolaires hydrophobes 2 types
- chaîne latérale R aliphatique
- chaîne latérale R aromatique
AA apolaire hydrophobes à chaîne latérale R aliphatique
- alanine
- valine
- leucine
- isoleucine
- glycine
- méthonionine
- proline
AA apolaire hydrophobes à chaîne latérale R aromatique
- phénylalanine
- tryptophane
4 catégories d’acides aminés
- apolaires hydrophobes
- polaires neutres
- polaires ionisables
- chaîne aromatique
3 types d’AA polaires neutres
- à fonction alcool
- à fonction soufrée
- à fonction amide
AA polaires neutres à fonction alcool
- peuvent être phosphorylés = moyen de régulation de l’activité des protéines dans nombreux mécanismes
- sérine
- thréonine
- tyrosine
AA polaires neutres à fonction soufrée (thiol)
oxydable: peut former des ponts “disulfures”
- cystéine
AA polaires neutres à fonction amide
- glutamine
- asparagine = peut fixer sur son azote un ose (sucre) = la N-glycosylation
caractéristiques et catégories d’AA polaires ionisables
contiennent une fonction chargée négativement ou positivement dans leur chaîne latérale en fonction du pH
- fonction acide
- fonction basique
AA polaires ionisables à fonction acide
négatifs à pH 7 + chaînes latérales déprotonées
- acide aspartique pKa = 3,9
- acide glutamique pKa = 4,1
AA polaires ionisables à fonction basique
positifs à pH 7 grâce à leur fonction aminé + chaînes latérales protonées
- lysine pKa = 10,5
- arginine pKa = 12,5
- histidine pKa = 6,0 (faiblement basique à pH physiologique elle est majoritairement neutre)
AA a chaîne aromatique
Absorbent fortement les UV => dosage facile
- phénylalanine (apolaire)
- tyrosine (polaire neutre)
- tryptophane (apolaire)
AA a chaîne aromatique
Absorbent fortement les UV => dosage facile
- phénylalanine (apolaire)
- tyrosine (polaire neutre)
- tryptophane (apolaire)
acides aminés nécessaires à l’homme
- valine
- isoleucine
- leucine
- méthionine
- phénylalanine
- tryptophane
- thréonine
- histidine
- lysine
(Le tres lyrique Tristan fait vachement méditer isaure)
liaison peptidique
protéine sont liées entre eux par liaisons covalentes = peptidiques, qui est une fonction:
- amide particulière
- formée par condensation du groupe α-carboxyle d’un AA avec le groupe α-aminé de l’AA suivant
- plane, polaire et rigide
noms des extrémités des protéines
- extrémité N-terminale = fonction aminé libre
- extrémité C-terminale = fonction acide
clivage et ses deux types
entraîne la formation de fragments = mode d’activation des protéines
la liaison peptidique peut se rompre de deux façons:
- clivage enzymatique (trypsine, chymotrypsine)
- clivage chimique (bromure de cyanogène)
ces agents coupent la liaison peptidique après des résidus propres à chacun côté carboxylique
clivages et résidus
trypsine coupe après résidu
- lysine
- arginine
chymotrypsine coupe après un résidu
- tyrosine
- méthionine
- phénylalanine
- leucine
- tryptophane (tire mais fait le tri)
bromure de cyanogene coupe après résidu
- méthionione
4 structures de protéines
- structure primaire (séquence) => enchaînement des acides aminés établie via la spectrométrie de masse
- structures secondaires => motifs simples donnant forme de la chaîne peptidique
- structure tertiaire => disposition d’un monomère dans l’espace. directement liée à la structure primaire + résulte de l’agencement de l’ensemble des structures secondaires les unes avec les autres
- structure quaternaire => organisation de monomères pour former une protéine multimérique
comment obtenir charge globale d’une protéine
somme algébrique des charges de tous les AA (à un pH donné)
point isoélectrique PI def + propriétés
valeur de pH ou la protéine est “globalement neutre”
- pH<pI => protéine globalement chargée positivement
- pH=pI => protéine globalement neutre
- pH>pI => protéine globalement chargée négativement
étapes d’étude d’une protéine (structure, AA, fonction)
- isolement protéine par centrifugation
- chromatographie
- électrophorèse
usage électrophorèse dans étude protéine
- vérifier état de pureté
- connaître son poids moléculaire
- connaître le nombre de sous-unités composant la protéine
fonctionnement électrophorèse
électrophorèse monodimensionnelle en SDS-PAGE => migration d’une molécule chargée dans un champ électrique du pôle (-) cathode vers le pôle (+) anode
- pour les protéines il y a présence de SDS = agent dénaturant qui entoure la protéine de charges négatives qui deviennent globalement chargées négativement
- β-mercapto-éthanol réduit les ponts disulfures intracarténaires + intercarténaires entre 2 cystéines = agent réducteur
- après dénaturation on introduit échantillon niveau cathode (-) => protéines négatives migrent vers l’anode (+) selon leurs poids moléculaires (plus légères, plus elles vont loin) => déduction poids moléculaire
myoglobine
- protéine monomérique
- structure globulaire compacte
- riche en hélices α
- composée d’un hème (groupement prosthétique)
- stocke l’O2 dans les muscles
hémoglobine
- sert à lier l’O2 + surtout à son transport dans le sang
- tétramère (4 monomères)
- constituée de => 2 sous-unités α et 2 sous-unités β liées par liaisons faibles => elle peuvent toute lier une molécule d’O2 (4 au total)
- phénomène de coopérativité; protéine allostérique
P50 def/ role
- la PO2 (pression artérielle en O2) pour laquelle on a 50% de saturation = 50% des sites actifs sont occupés par une molécule d’O2
(saturation de myoglobine et hémoglobine) - plus la P50 augmente plus l’affinité diminue => car il faut plus “forcer” l’O2 à se fixer sur la molécule
myoglobine et O2
- affinité pour l’O2 est très forte grâce à l’allure hyperbolique de la courbe saturation = saturation myoglobine en fonction de la pression artérielle en O2 (P50 basse)
- rôle important de stockage dans muscles
hémoglobine et O2
- courbe sigmoïde => affinité augmente exponentiellement avant d’atteindre plateau
- plus O2 fixé sur l’hémoglobine plus l’affinité pour l’O2 augmente => phénomène de coopérativité
- niveau tissus => faible affinité O2 => transport (faible affinité = peut se défaire facilement de ce qu’elle transporte)
- affinité diminue encore plus avec augmentation de PCO2 + diminution pH
- effet bohr => affinité hémoglobine pour l’O2 diminue avec augmentation de PCO2 et/ ou diminution pH; courbe sigmoïde déplacée vers la droite + plus O2 disponible à l’effort
hémoglobine et O2
- courbe sigmoïde => affinité augmente exponentiellement avant d’atteindre plateau
- plus O2 fixé sur l’hémoglobine plus l’affinité pour l’O2 augmente => phénomène de coopérativité
- niveau tissus => faible affinité O2 => transport (faible affinité = peut se défaire facilement de ce qu’elle transporte)
- affinité diminue encore plus avec augmentation de PCO2 + diminution pH
- effet bohr => affinité hémoglobine pour l’O2 diminue avec augmentation de PCO2 et/ ou diminution pH; courbe sigmoïde déplacée vers la droite + plus O2 disponible à l’effort
caractéristiques des glucides
- rôle structural en tant qu’éléments de soutien (cartilage)
- rôle de reconnaissance (groupes sanguins)
- constituants de molécules indispensables comme les vitamine (vitamine C) et les acides nucléiques (ADN, ARN)
- molécules polyhydroxylées => extrêmement hydrophiles
ose
- aussi appelés monosaccharides => sucres les plus simples
- possède une chaîne carbonée (3,4,5,6 carbones) avec des carbones asymétriques, chacun portant un groupe hydroxyle (OH) + possédant une fonction carbonylée (doublet avec O) (cétone= lié à deux groupes alkyle ou aldéhyde= lié à au moins un atome d’hydrogène )
- formule = (CH2O)n n>2
dénomination d’un ose
- nombre de carbones de la chaîne carbonée (3=triose, 4=tétrose, 5=pentose, 6=hexose)
- groupe carbonylé qu’il porte (aldéhyde= aldose, cétone= cétose)
- position de l’avant dernière fonction alcool par rapport à la chaîne carbonée (OH gauche = L, OH droite = D)
formes cycliques des oses
- forme pyranose (cycle pyrane)
- forme furanose (cycle furane)
forme pyranose
- principalement observée chez les aldohexoses (glucose)
- liaison covalente entre les carbones 1 et 5 => cycle à 6 atomes de carbone et un atome d’oxygène
forme furanose
- présente chez des oses comme le D-ribose ou le D-fructose
- cycle à cinq atomes => 4 atomes de carbone + 1 atome d’oxygène
- structures cycliques cruciales pour stabilité + fonction biologique des oses
le glucose
- C6H12O6
- aldohexose
- carbone réducteur en 1
- fonction alcool secondaire en 2,3,4 et 5
- fonction alcool primaire en 6
- ressource énergétique pour le cerveau, les globules rouges + le fœtus
- cycle pyrane
- D-glucose => seul enantiomère du glucose reconnu par enzymes du métabolisme
cyclisation du glucose
- contact avec l’eau
- fonction carbonyle remplacée par un hydroxyle (OH) => hémiacetal
- ajout d’un carbone asymétrique supplémentaire au niveau de C1
- rotations possibles => groupement OH du C1 est soit:
-> en-dessous (37%) => anomère α: α-D-glucopyranose
-> au-dessus (63%) => anomère β: β-D-glucopyranose - glucose sous forme isolée peut librement passer d’un anomère α à β => SAUF quand il est lié à un autre ose
épimérie
- inversion de la configuration d’un seul carbone asymétrique
- le galactose à une configuration absolue du carbone C4 inversée par rapport au glucose
disaccharides + 3 exemples
- à partir de deux oses simples réunis par une liaison osidique (on peut former des ocides = glucides avec au moins une liaison glucidique)
- lactose
- maltose
- saccharose
lactose
- liaison osidique => galactose + glucose => entre C1 du β-D-galactose et l’hydroxyle du C4 du D-glucose (forme ou α ou β)
- propriétés => réducteur car C1 glucose est libre
- clivage => lactase: donne un glucose + un galactose
maltose
- liaison osidique => glucose + glucose => C1 d’un α-D-glucose + l’hydroxyle du C4 d’un autre D-glucose (forme α ou β)
- propriétés => réducteur car C1 du 2ème glucose est libre + dans le tube digestif
- clivage => maltase: se clive en 2 glucoses
saccharose
- liaison osidique => glucose + fructose => entre le C1 du α-D-glucose et l’hydroxyle du C2 du β-D-fructose
- propriétés => sucre de table + non réducteur car 2 carbones anomériques sont pris
- clivage => saccharase: composé d’un fructose + un glucose
glycogène
- moyen de stocker le glucose et maintenir la glycémie
- polyoside (composé de plusieurs oses)
- synthétisé dans le foie + les muscles lors de glycogénogénèse
- glycogène synthase (enzyme) => permet d’ajouter une molécule de glucose dans la chaîne de glycogène
- UTP (source d’énergie) => permet de transformer glucose en UDP-glucose
structure glycogène
- polymère ramifié de glucoses liés entre eux par liaisons dites osidiques (ou acétaliques)
- liaison α1-4 et liaison α1-6
- ces liaisons => aspect spiralé + compact -> stockage
glycogène liaison α1-4
- chaîne principale où glucoses sont reliés entre eux:
-> anomère α du carbone réducteur C1
-> fonction OH du carbone C4 de l’autre glucose
=> c’est donc une liaison α1-4
glycogène liaison α1-6
- ramifications où les liaisons sont entre:
-> l’anomère α du carbone réducteur C1
-> la fonction OH du carbone C6 de l’autre glucose
=> c’est donc une liaison α1-6
glycogénolyse
- mécanisme de dégradation de glycogène en molécules de glucose pouvant être utilisées
- glycogène phosphorylase (=enzyme) => sert à couper le glycogène en morceaux au niveau des liaisons α1-4 de la chaîne principale
- enzyme débranchante coupe ensuite ramifications au niveau des liaisons α1-6
glycogénolyse
- mécanisme de dégradation de glycogène en molécules de glucose pouvant être utilisées
- glycogène phosphorylase (=enzyme) => sert à couper le glycogène en morceaux au niveau des liaisons α1-4 de la chaîne principale
- enzyme débranchante coupe ensuite ramifications au niveau des liaisons α1-6
lipides
- molécules hydrophobes
- composés de chaînes d’acides gras (plupart)
- très peu solubles mais peuvent être solubles dans solvants organiques apolaires
catégories de lipides
- lipides à base d’acides gras
- à base de stérols
- à base de terpènes
rôles lipides
- réserves énergétiques et dans le métabolisme
- structure et dynamique cellulaire (membranes avec bicouches lipidiques)
- signalisation et contrôle de l’activité cellulaire (vitamine, hormone…)
acide gras
- acide carboxylique
- molécule amphiphile (partie hydrophobe + autre hydrophile)
- nombre pair de carbones (sauf cas rares)
caractéristiques acides gras
- taille de chaîne carbonée: chaîne courte (4-8C); moyenne (10-14C); longue (16-20C); très longue (22-26C)
- présence et position des insaturations
types d’acides gras
- saturés => aucune double liaison dans sa chaîne carbonée
-> formule brute générale => CH3 - (CH2)n - COOH - insaturés => une (monoinsaturé) ou plusieurs (polyinsaturé) double liaisons dans sa chaîne carbonée
-> formule brute générale des monoinsaturés => CH3 - (CH2)x - CH=CH - (CH2)y - COOH
dénomination des acides gras
carbones importants:
- carbone 1: α
- 2ème: β
- 3ème: γ
- dernier: ω ou n
nombre de carbones et insaturations:
- ω + chiffre => carbone ou se positionne l’insaturation à partir du CH3 terminal (ou carbone ω)
- Δ + chiffre => carbone ou se positionne l’insaturation à partir du COOH terminal (ou carbone α)
- exemple: C 18:2, Δ9,12
(chaîne de 18 atomes de carbones comportant 2 insaturations, insaturations se trouvent au 9e et 12e carbone à partir du COOH)
acides gras polyinsaturés
- isomère cis trouvé à l’état naturel et pas le trans => le trans est issu de processus industriels + est associé à des pathologies cardiovasculaires : nickel
acides gras polyinsaturés
- isomère cis trouvé à l’état naturel et pas le trans => le trans est issu de processus industriels + est associé à des pathologies cardiovasculaires : nickel
propriétés des acides gras (quelques points)
- matière grasse => + elle est riche en acides gras insaturés + la matière est fluide (ex: + acides gras insaturés dans l’huile que dans le beurre; membrane + rigide avec + ag saturés et + fluide avec + ag insaturés)
- ag courts => + fluide
- température de fusion diminue avec nombre d’insaturations + augmente avec la longueur de la chaîne aliphatique
triglycérides
- alcool peut être estérifié par un AG => forme une molécule de nature lipidique
- glycérols + 1 AG => monoglycérides
- glycérols + 2 AG => diglycérides
- glycérol avec 3 groupements hydroxyles OH + 3 AG => triglycéride
- stockage de lipides sous forme triglycéride
- les 3 AG peuvent être identiques ou non + peuvent être saturés ou insaturés => affecté forme
- mécanisme pour séparer les AG => utilise enzyme la lipase pancréatique
terpènes
- plus vaste et diverse famille de biomolécules dans la nature => produits par plantes surtout
- motif de base=> isoprène = 5 carbones + 2 double liaisons
- assemblages selon le nombre d’isoprène assemblés:
-> monoterpène= 2
-> sesquiterpène = 3
-> diterpène = 4
-> sesterterpène = 5
-> triterpène = 6
cholestérol
- dérive indirectement de ces terpènes
- principal constituant des membranes
- solide dans le corps (solubilité presque nulle dans l’eau + température de fusion très élevée)
biomolécules dérivées du cholestérol
-> hormones stéroïdes => hormones sexuelles comme l’oestradiol + testostérone
-> acides biliaires => comme acide cholique sécrétés dans le tube digestif pour solubiliser les graisses grâce à leur amphiphilie
-> molécules de la famille de vitamine D => rôle dans contrôle transcription + minéralisation osseuse
Acide nucléique
Acide nucléique égal assemblage de macro molécules dont l’unité de base est un nucléotide
Deux types d’acide nucléiques :
–acide désoxyribonucléique ou ADN
–acide ribonucléique ou RN
Acide nucléique composé de trois types de molécules simples :
–Une base azotée
–un os = sucre
–un ou plusieurs phosphates
Deux types de base azotées
Deux grands types de base azotées : purique et pyrimidique
–base pyrimidique: cytosine, thymine et uracile
–Elle se fixe sur le sucre en C1’ via l’azote numéro 1
–base purique : adénine et guanine
- elle se fixe sur le sucre en C1’ via l’azote numéro neuf
Pour différencier ces deux bases, purique sont constituées de deux cycles, alors que pyrimidique n’ont contiennent qu’un seul
- on observe deux liaisons entre A et T ou entre A et U.
–on observe trois liaisons entre C et G
Ose qui entrent dans la composition des acides nucléiques
–Le bêta–D-Ribo qui participe à la structure de l’ARN.
–le 2–desoxy–bêta–D–Ribose pour l’ADN qui est appelé ainsi car le carbone numéro deux ne possède pas d’oxygène contrairement aux ribose
Le nucléotide
Nucléotide = Formé d’une base azotée plus lié par une liaison N–osidique avec le carbone n1 du sucre.
Ce sucre = lié par une liaison ester (phosphoester) avec un phosphate.
On parle de liaison N–osidique car c’est l’atome d’azote de la base azotée, qui intervient dans la liaison.
Brin ADN ou ARN
–Début d’un brin commence à l’extrémité 5’ phosphate libre + se termine par l’extrémité 3’ OH libre
–Une liaison phosphoester se fait entre un phosphate et un groupement hydroxyle.
–les bris d’ADN et d’ARN, sont constitué par un enchaînement de nucléotides reliés entre par des liaisons phosphodiesters
Comparaison ADN et ARN
–Ils ont des structures différentes
– localisation = l’ADN est dans le noyau ; l’ARN est dans toute la cellule
–longueur = l’ADN est long; L’ARN est plus court
–sucre = L’ADN a un sucre qu’on nomme désoxyribose qui n’a pas de fonction le C2 ne possède pas d’oxygène; l’ARN a un sucre nommé ribose, qui contient sur le C2’ une fonction OH
- base azotée = l’ADN a le TACG alors que l’ARN a le UACG
- Caractéristique = ADN = double brin stable, qui sont complémentaires hybrider entre eux sur toute la longueur; ces deux brins sont anti parallèles, c’est-à-dire que l’extrémité 5 d’un brin est collé à l’extrémité 3 de l’autre brin, ARN = simple brin et sert de vecteur pour la fabrication de protéines
Étapes de l’expression d’un gène
Première étape : la transcription :
–gêne sur l’ADN, lu par une enzyme ARN, polymérase qui crée un transcrit primaire nommé pré ARN, mais ce n’est pas encore l’ARN qui sort du noyau, soit l’ARN messager, car il doit subir des étapes de maturation
Deuxième étape : la traduction :
–consiste en la lecture de l’ARNm par des ribosome qui synthétise des protéines dans la structure primaire et déterminée par celle de l’ARNm
Structure d’un gène
Définition : gêne est une séquence de nucléotides de l’ADN contenant l’information génétique pour synthétiser une protéine ou un ARN,
Il comprend :
–un promoteur
–un site d’initiation à la transcription, au début de l’exon, un
– des exons
– des introns
–les signaux de fin de transcription à la fin du dernier exon
Brins
Brin sens (codant):
–Contient information génétique
–ne sert pas de matrice à l’ARN polymérase
–séquence identique au transcrit primaire, sauf T qui devient U
–Reconnaissable entre autres, par ces deux l’émets du promoteur (boîte CAAT et TATA)
Brin antisens (transcrit) = matrice = template:
– complémentaire du brin sens
–serre de modèle à l’ARN, polymérase lors de la transcription = matrice à ARN, polymérase
Gêne
–Former de nucléotides qui constitue un promoteur, suivi d’une alternance d’exons et d’introns
–les introns vont être éliminé du transcrit primaire pour former l’ARNm qui n’est composé que d’exons codant ou non qui vont être traduit en protéines
- le transcrit primaire sera donc complémentaire de la séquence du brin anti-sens et identique au brin sens
Éléments primordiaux, se trouvant dans le promoteur
La boîte TATA:
- séquence, tatata
–dans le promoteur de tous les gènes.
–situé à environ 20 ou 30 nucléotides avant, l’exon 1 sur le brin sens
–retrouver sur les deux brins de façon symétrique : identique sur les deux brins anti parallèles et complémentaires de la ADN
La boîte CAAT:
–Séquence GCCCATCCAT irrégulière
–situé environ 80 nucléotides avant le site d’initiation de la transcription
La transcription
Elle se déroule en trois étapes :
–initiation : reconnaissance du début de l’unité de transcription
Consiste en la formation du complexe d’initiation, de la transcription
- élongation : polymérisation de la chaîne d’ARN
L’ARN polymérase lit un brin d’ADN le brins sens dans le sens trois vers cinq, et synthétise dans le sens cinq vers 3 un transcrit primaire ARM, par complémentarité des bases azotées
Le transcris primaire formé est complémentaire au brin antisens et identique au brin sens
À l’ajout de chaque nucléotide, il y a la consommation de deux liaisons riches en énergie - terminaison : nécessite la reconnaissance de la région de terminaison de la transcription
Le transcrit primaire est seulement la version ARN, du brin sens, du site d’initiation, de la transcription, c’est-à-dire exon 1 jusqu’au site de terminaison de la transcription. Il est composé d’exon et d’introns , mais pas de promoteur.
exons et introns
Exons:
–Partie de la séquence d’un gène transcrit, et conserver dans la structure de l’ARNm, jusqu’à la traduction qui contiennent : - la séquence codante du gène qui est la séquence, traduit en protéine, située entre le coton, initiateur ATG ou AUG et le codon stop sur le brin sens – des séquences non codantes, et non traduite, avant le codon initiateur AUG et après le codon STOP
Introns:
– éliminés lors de la maturation donc non traduits (non codant)
Résumé du mécanisme de traduction
Traduction représente l’étape de lecture d’un ARN messager de 5 vers 3 par codon qui synthétise des protéines dans le sens, NH2 vers COOH c’est-à-dire de son extrémité N-terminale à son extrémité C-terminale
La lecture de l’ARNm débute du codon AUG qui aboutit à l’insertion d’une méthionine dans la protéines 5AUG3 => met jusqu’au codon STOP
