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Finaux H17 > Biochimie Protéines > Flashcards

Biochimie Protéines Flashcards

1
Q

Quels sont les 9 acides aminés essentiels?

A 
Histidine
Isoleucine
Leucine
Lysine
Méthionine
Phénylalanine
Thréonine
Tryptophane
Valine
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2
Q

Dans quelle condition les acides aminés semi-essentiels peuvent-ils devenir essentiels?

A

Pour la croissance des enfants.

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3
Q

Quelle est l’utilité des modifications post-traductionnelles?

A

Elles permettent d’apposer des groupements chimiques particuliers pour en faire des hétéroprotéines

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4
Q

Nommer deux aliments complets en acides aminés.

A

Lait

Oeufs

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5
Q

Quels sont les acides aminés déficients dans les aliments suivants?

a) Blé
b) Maïs
c) Viande et poisson

A

a) Lysine
b) Tryptophane
c) Méthionine et cystéine

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6
Q

Quels sont les 4 types de radicaux qu’on retrouve dans les acides aminés?

A
  1. Fonction carboxyle (+)
  2. Fonction amine (-)
  3. Fonction alcool
  4. Fonction sulfhydryle
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7
Q

Nommer 5 types de maladies associées aux divers types d’acides aminés.

A
  • Carence en acides aminés
  • Défaut génétique affectant une enzyme
  • Maladie affectant le transport d’acides aminés spécifiques dans le cellules
  • Maladie du sirop d’érable
  • Phénylcétonurie
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8
Q

Quelles sont les causes, conséquences et traitements de la maladie du sirop d’érable?

A
  1. Déficit en carboxylase affectant le métabolisme des acides aminés branchés (leucine, isoleucine, valine)
  2. Augmentation des acides aminés dans le sang et dans l’urine (odeur de sirop d’érable). Dommage cérébral, décès.
  3. Remplacement des protéines par des acides aminés sans isoleucine, leucine et valine.
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9
Q

Nommer 4 rôles de la tyrosine.

A
  1. Synthèse protéique
  2. Hormone thyroïdiennes
  3. Neurotransmetteurs (catécholamines)
  4. Mélanine
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10
Q

Quelles sont les conséquences d’une carence en phénylalanine? (2)

A

Carence en thyrosine et déficits multiples.

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11
Q

Nommer 5 aliments riches en phénylalanine.

A 
Viandes
Poissons
Oeufs
Produits laitiers
Légumineuses
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12
Q

Quelle est la cause de la phénylcétonurie et quelles en sont les conséquences et le traitement?

A
  1. Déficit génétique de l’enzyme qui convertit la phénylalanine en tyrosine.
  2. Accumulation de phénylalanine dans le sang et dans le cerveau causant un retard mental.
  3. Régime pauvre en phénylalanine
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13
Q

Comment les acides aminés sont-ils liés entre eux dans une protéine?

A

Par des liens peptidiques

le NH2 d’un acide aminé se lie avec le COOH d’un autre

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14
Q

Combien y a-t-il de protéines différentes dans le corps humain? Et dans le sang?

A

Plus de 100 000

Plus de 10 000

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15
Q

Quelle proportion du sérum occupe l’albumine?

A

60% (plusieurs variétés d’albumine)

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16
Q

Dans le chromosome, un gène représente combien de protéines?

A

1 protéine. Cependant, ont peut avoir plusieurs protéines différentes lors des modifications post-traductionnelles.

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17
Q

Vrai ou faux

Le génome est la collection complète d’un organisme humain (environ 100 000 gènes).

A

Faux

Il compte environ 24 000 gènes.

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18
Q

Vrai ou faux

Le protéome est l’ensemble des protéines produites chez l’être humain.

A

Vrai
100 000 protéines produites à partir de gènes
10 000 protéines dans le plasma

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19
Q

Pourquoi y a-t-il plus de protéines que de gènes? (2)

A
  1. Épissage de l’ARN transcrit

2. Modifications post-traductionnelles

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20
Q

Vrai ou faux

L’ADN transcrit donne toujours une seule protéine.

A

Faux

L’ARN transcrit ne donne pas nécessairement une seule protéine.

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21
Q

Donner trois exemples de modifications post-traductionnelles.

A
  1. Ajout de divers groupement chimiques
  2. Clivage pour donner de plus petites protéines
  3. Phosphorylation
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22
Q

Quelle est la forme la plus fréquente de structure tertiaire des protéines?

A

Globulaire

Aussi: fibrillaire et mixte

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23
Q

Vrai ou faux

Les enzymes, hormones, hémoglobine et récepteurs membranaires sont des protéines ayant une structure tertiaire.

A

Faux

Elles ont une structure quaternaire (deux ou plusieurs protéines associées ensemble).

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24
Q

En quoi consiste la structure primaire de l’insuline?

A

Elle est synthétisée comme un pro-insuline composée de deux chaînes et d’un peptide C qui sont liés ensemble par des ponts disulfures.
L’élimination du peptide C lui donne la structure de l’insuline.

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25
Q

Vrai ou faux

La structure tertiaire de l’insuline est sa forme active.

A

Vrai

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26
Q

Vrai ou faux

La structure quaternaire de l’insuline est sa forme active.

A

Faux
C’est un hexamère d’insuline associé à du zinc. L’insuline est stockée sous cette forme dans le pancréas. Cette est inactive.

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27
Q

Quelle est la protéine fibrillaire la plus abondante?

A

Le collagène

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28
Q

Comment l’insuline interagit-elle avec la cellule cible? (4 étapes)

A
  1. Protéine circulante arrive à proximité d’une cellule cible
  2. Elle reconnait son récepteur MEMBRANAIRE
  3. Entrée du complexe Récepteur/Protéine dans la cellule
  4. Transmission d’un signal à l’intérieur de la cellule
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29
Q

Vrai ou faux

Le protéome humain est stable chez les individus.

A

Faux

Le protéome humain est en variation continuelle.

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30
Q

Que se produit-il avec le protéome humain lors de la maladie? (3)

A
  1. Variations du nombre et du type de protéines
  2. Mutation du gène
  3. Gène altéré donne une protéine altérée, non fonctionnelle ou absente.
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31
Q

Quelles sont les conséquences d’une déficience de l’inhibiteur AAT?

A

L’AAT est un antiprotéase. Sa déficience cause donc une dégradation accrue du tissu pulmonaire par les protéases (fibrose pulmonaire).

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32
Q

Quel est le rôle de l’AAT?

A

Se lie avec les protéases relâchées dans la circulation pour les empêcher de s’attaquer aux protéines normales du sang, des organes et du corps.

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33
Q

Vrai ou faux

Il est nécessaire que plusieurs acides aminés soient différents dans l’AAT afin d’obtenir une protéine AAT anormale.

A

Faux

Un seul acide aminé de la protéine qui diffère peut entraîner la synthèse de la protéine inhibitrice AAT anormale.

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34
Q

Quelles sont les 3 conséquences possibles d’une protéine AAT anormale?

A
  1. Baisse de la concentration sanguine
  2. Absence
  3. Concentration normale mais activité diminuée ou nulle
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35
Q

Quelles sont les 4 étapes du diagnostic d’une déficience en AAT?

A
  1. Dosage de l’AAT dans le sang
  2. Électrophorèse haute résolution des protéines sanguines (identifier les conditions cliniques affectant la valeur du dosage sérique)
  3. Génotypage (recherche des mutations dans le gène)
  4. Phénotypage de l’AAT (analyse des propriétés physico-chimiques de la protéine)
  5. Séquençage du gène de l’AAT
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36
Q

Quels sont les traitements proposés pour une déficience en AAT?

A

Arrêt du tabac
Thérapie de remplacement avec AAT humaine ($$$)
Transplantation pulmonaire/hépatique

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37
Q

Les cellules souches pluripotentes se divisent en deux catégories de cellules. Quelles sont-elles?

A
  1. Cellules souches lymphoïdes

2. Cellules souches hématopoïétiques

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38
Q

Quelles sont les étapes de la synthèse des globules rouges?

A
  1. Cellules souches de la moelle osseuse
  2. Cellules souches hématopoïétiques
  3. Érythroblastes
  4. Réticulocytes
  5. Érythrocytes
    * Étapes 1 à 4 dans la moelle osseuse
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39
Q

Quelles sont les étapes de la synthèse des globules blancs?

A
  1. Cellules souches de la moelle osseuse
  2. Cellules souches hématopoïétiques
  3. Différenciation en leucocytes et lymphocytes
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40
Q

Pourquoi mesure-t-on le nombre d’érythrocytes? (2)

A

Investigation des anémies

Anomalies de la moelle osseuse

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41
Q

Pourquoi mesure-t-on le nombre de réticulocytes?

A

Pour connaître le taux de régénération des globules rouges.

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42
Q

Vrai ou faux

On retrouve le fibrinogène dans le sérum.

A

Faux

On ne le retrouve que dans le plasma car le fibrinogène est coagulé. C’est un acteur de la coagulation.

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43
Q

Quels sont les 5 acteurs principaux de la coagulation sanguine?

A
  • Paroi vasculaire agressées
  • Plaquette sanguines
  • Fibrinigène
  • Facteurs de coagulation
  • Facteur de régulation
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44
Q

Vrai ou faux

Le fibrinogène est une protéine de structure quaternaire de forme allongée avec des extrémités fibrillaires.

A

Faux

Le fibrinogène est une protéine de structure TERTIAIRE de forme allongée avec des extrémités GLOBULAIRES.

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45
Q

Que se produit-il avec le fibrinogène lors de la formation d’une caillot sanguin?

A

Il est clivé et ses résidus (fibrine) forment un réseau capable d’emprisonner les cellules sanguines.

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46
Q

Que peut-on faire pour empêcher la coagulation du sang prélevé?

A

On y ajoute des anticoagulants.

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47
Q

Pourquoi doit-on centrifuger un tube avant de mesurer la glycémie?

A

Pour enlever le contact entre le sérum et les globules rouges et ainsi éviter l’abaissement de la glycémie.

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48
Q

Quelle est la différence entre le plasma et les sérum?

A

Plasma: ne contient pas de cellules sanguin
Sérum: Ne contient pas de protéines participant à la coagulation
*Contiennent tous les deux toutes les autres protéines du sang.

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49
Q

Quel est le principe de l’électrophorèse des protéines sériques?

A

Séparation basée sur la charge électrique globale des protéines.
Permet de séparer les principales protéines du sérum (les plus abondantes)
Test rapide et simple.

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50
Q

Quelles sont les protéines du sérum que l’électrophorèse permet de quantifier? (5)

A 
Albumine
Alpha 1
Alpha 2
Bêta
Gamma (anticorps)
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51
Q

Quelles situations peuvent être décelées par l’électrophorèse des protéines sériques? (4)

A
  • Gammapathies monoclonales (tumeur des cellules qui produisent des anticorps)
  • États inflmmatoires
  • Atteinte hépatique
  • Atteinte importante des glomérules du rein (perte de protéines)
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52
Q

Quelles sont les 7 protéines qui représentent 90% des protéines du sérum?

A
  • Transferrine
  • Albumine
  • Immunoglobulines (G, A, M)
  • Transthyrétine
  • Complément (C3, C4)
  • AAT
  • Majoritairement des glycoprotéines. Différentiel de concentration énorme.
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53
Q

Nommer quelques maladies pouvant être dépistées par électrophorèse capillaire haute résolution.

A
  • Gammapathies monoclonales
  • Inflammation
  • Immunisation active
  • Maladies hépatiques
  • Anémie ferriprive
  • Syndrome néhprotique
  • Déficience en AAT
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54
Q

Où sont produites, catabolisées et éliminées les principales protéines du sérum?

A
  1. Synthétisées par le foie (sauf les anticorps)
  2. Catabolisées par le foie
  3. Éliminées par le rein
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55
Q

Vrai ou faux
Les glycoprotéines sont des protéines contenant des glycanes liés de façon covalente au radical d’une acide aminés spécifique, contenant 85% de glucides.

A

Faux

Teneur très variable en glucides (1 à 85%).

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56
Q

Vrai ou faux

50% des protéines sont des glycoprotéines.

A

Vrai

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57
Q

Quels sont les deux types de chaînes glycanes?

A
  1. Oligosaccharides lié à l’azote de l’asparagine +++

2. Oligosaccharides lié à un oxygène de sérine/thréonine

58
Q

Quelle est la modification post-traductionnelle la plus fréquente?

A

L’ajout d’une chaîne glycane à un acide aminé.

59
Q

Compléter la phrase suivante:

La transferrine, une glycoprotéine avec 2 __________.

A

Chaînes glycanes.

Deux oligosaccharides liés à deux azotes de deux asparagines. Deux régions sur la transferrine peuvent lier le fer.

60
Q

Quels sont les 5 glucides communs aux oligosaccharides liés à l’asparagine.

A
  • N-acétyle-glucosamine
  • N-acétyles de galactose
  • Mannose
  • Fucose
  • Galactose
61
Q

Qu’est-ce que l’acide sialique?

A

Les oligosaccharides liés à l’asparagine en contiennent. Lorsque la protéine vieillit, elle perd son acide sialique qui est reconnue et recyclée par le foie.

62
Q

Que sont les asialoglycoprotéines?

A

Ces sont les glycoprotéine dont les chaînes d’oligosaccharides ont perdu leur acide sialique. Reconnues par le foie et dégradées.

63
Q

Quels sont les rôles des glycanes des glycoprotéines? (6)

A
  1. Trafic et sécrétion extracellulaire
  2. Reconnaissance intercellulaire
  3. Ciblage de domaines subcellulaires précis
  4. Processus métastatique
  5. Modulation des propriétés physicochimiques
  6. Protection contre la protéolyse par les protéases.
64
Q

Nommer des ligends de protéines de transport et d’entreposage.

A

Ligands: Hormones, métaux, vitamines, médicaments, acides gras.

65
Q

Nommer 5 protéines de transport et d’entreposage.

A
  1. Albumine
  2. Transferrine
  3. Ferritine
  4. Protéine liant le rétinol
  5. Transthyrétine (T3 et T4)
    * Ces protéines lient de façon spécifique ou non.
66
Q

Vrai ou faux

L’albumine est une glycoprotéine.

A

Faux

67
Q

Vrai ou faux

L’albumine est une petite molécule chargée négativement.

A

Faux

C’est une grosse protéine (ne passe pas à travers le glomérule rénal).

68
Q

Quels sont les rôles de l’albumine sérique? (6)

A

Transport de:

  1. AG libres
  2. Certaines hormones
  3. Médicaments
  4. Bilirubine
  5. Distribution de l’eau dans le corps
  6. Maintien de la pression sanguine en complément de la pression exercée par le coeur.
69
Q

Nommer six causes potentielles d’une diminution de l’albumine sérique.

A
  • Maladies inflammatoires +++
  • Malabsorbtion
  • Dénutrition
  • Maladie hépatocellulaire (diminution de la synthèse)
  • Pertes protéiques (maladie rénale, pertes gastro-intestinales)
  • Variants génétiques
70
Q

Vrai ou faux

Une hypo-albuminémie cause l’oedème.

A

Vrai

En temps normal, l’albumine crée un appel d’eau.

71
Q

Comment l’eau peut-elle passer entre les vaisseaux sanguins?

A

Par les espaces intercellulaires (petites molécules) ou par transport intracellulaire (grosses molécules: albumine)

72
Q

Vrai ou faux

L’albumine est strictement présente dans le sérum sanguin.

A

Faux

On la retrouve aussi dans le liquide interstitiel.

73
Q

Quelle est la saturation normale de la transferrine?

A

30% (15 à 45%)

74
Q

Vrai ou faux

On retrouve beaucoup de fer libre en circulation.

A

Faux

75
Q

Vrai ou faux

Afin de livrer le fer, la transferrine se lie à un récepteur intracellulaire.

A

Faux

Récepteur membranaire à la surface des cellules.

76
Q

Où le fer est-il entreposé?

A

Dans les cellules intestinales et dans le foie, majoritairement.

77
Q

Comment fait-on le diagnostic différentiel de l’anémie ferriprive?

A

On fait le dosage du fer sérique et le dosage de la transferrine et on calcule la saturation en fer.

78
Q

Vrai ou faux

La ferritine peut contenir jusqu’à 2 atomes de fer.

A

Faux

Elle peut en contenir jusqu’à 4500.

79
Q

Vrai ou faux

On retrouve très peut de ferritine dans le sérum sanguin.

A

Vrai

La ferritne est surtout retrouvée dans les organes.

80
Q

Vrai ou faux

La transferrine est le reflet des réserves corporelles en fer.

A

Faux
La ferritine est le reflet des réserves corporelles en fer. Marqueur très sensible qui diminue avant la diminution du fer.

81
Q

Nommer deux conditions provoquant l’abaissement de la transferrine.

A
  • Surcharge en fer

- Hémochromatose (défaut génétique)

82
Q

Qu’est-ce que l’herceptine?

A

C’est une hormone peptidique responsable de l’homéostasie du fer (absorption intestinale et entreposage hépatique)

83
Q

Vrai ou faux

La céruloplasmine est une glycoprotéine qui renferme 50% du cuivre sérique.

A

Faux

Elle renferme 95% du cuivre sérique.

84
Q

Dans quelles conditions le sérum peut-il avoir une couleur verdâtre?

A

Le sérum est jaune et la céruloplasmine est bleue. Donc:

  • Si la concentration de céruloplasmine augmente
  • Si le pigment sérique est moins fort
85
Q

Quels sont les deux rôles de la céruloplasmine?

A
  1. Transport sérique du cuivre

2. Peroxydase (métabolisme du fer)

86
Q

Vrai ou faux

Plus le sérum contient de cuivre, moins il contidra de céruloplasmine.

A

Vrai

87
Q

Vrai ou faux

Le fer et le cuivre nécessitent une enzyme pour entrer dans la cellule.

A

Faux
Seul le cuivre nécessite une enzyme. Un défaut génétique (Maladie de Menkes) affectant cette enzyme cause une accumulation de cuivre dans le foie.

88
Q

Vrai ou faux

Le cuivre est lié à l’albumine afin d’être transporté dans le sang.

A

Faux

L’albumine permet le transport du cuivre de l’intestin vers le foie.

89
Q

Nommer 6 rôles du cuivre.

A
  1. Cofacteur enzymatique
  2. Respiration cellulaire
  3. Homéostasie du fer
  4. Protection antioxydante
  5. Oxydation des protéines, lipides
  6. Promotion de l’angiogenèse
90
Q

Qu’est-ce que la maladie de Wilson?

A
  • Défaut de sécrétion hépatique du cuivre dans la bile
  • Accumulation de Cu dans le foie, yeux…
  • Céruloplasmine très basse
91
Q

Quelles sont les quantités de protéines perdues dans l’urine et prise dans le pool d’acides aminés?

A
  • 100g/j = pertes

- 400g/j = Pool

92
Q

Vrai ou faux
La demi-vie des protéine est un facteur important à prendre en considération lors de l’estimation de la carence nutritionnelle.

A

Vrai
Une courte demi-vie (transthyrétine, RBP) reflète des changements rapides de l’état alors qu’une longue demi-vie reflète une condition stable (albumine et transferrine).

93
Q

Pourquoi les protéines de petites taille que sont le RBP (protéine liant le rétinol) ne sont-elles pas perdues dans l’urine?

A

Car la transthyrétine forme un complexe avec le RBP, ce qui forme une plus grosse molécule qui n’est pas perdue dans l’urine.

94
Q

Quelle quantité de protéines sont réabsorbées chaque jour par le tubule proximal?

A

10 à 30g (très peu d’excrétion de protéines)

95
Q

Qu’est-ce qui permet à l’albumine de ne pas passer à travers le glomérule?

A

Elle est fortement chargée négativement comme les pores du glomérule: elle est donc repoussée par le glomérule.

96
Q

Qu’est-ce qui pourrait causer une protéinurie si la filtration est normale?

A

Un problème dans la réabsorption.

97
Q

Quelles sont les protéines responsables du transport sanguin des hormones thyroïdiennes? (3)

A
  • Transthyrétine 10%
  • TBG (Thyroxine binding protein) 70%
  • Albumine 20%
98
Q

Que se passe-t-il si la RBP est relâchée dans le sérum?

A

Elle passe à travers le glomérule rénal, est réabsorbée par le tubule proximal et est catabolisée en acides aminés.

99
Q

Vrai ou faux

Une déficience en zinc diminue la synthèse de ferritine.

A

Faux

Le zinc est impliqué dans une réaction de synthèse du RBP.

100
Q

Quels sont les 2 rôles des cytokines sur le foie?

A
  • Synthèse de protéines inflammatoires positives en plus grande quantité
  • Réduction de la production des protéines inflammatoires négatives
101
Q

Vrai ou faux

Le CRP, l’AAT, l’AAG, l’haptoglobine et l’abumine sont des protéines inflammatoires négatives.

A

Faux
Les protéines inflammatoires négatives sont l’albumine, la transferrine, la transthyrétine.
Les autres, en plus des protéines du complément, sont des protéines inflammatoires positives.

102
Q

Quelle protéine permet de suivre la progression d’une réaction inflammatoire et d’apprécier la réponse au traitement anti-inflammatoire?

A

La CRP car elle est précoce dans l’inflammation aigue.

Une CRP un peu plus haute que la normale est un facteur de risque de MCV

103
Q

Nommer 3 protéines de phase inflammatoire aigue.

A
  • CRP
  • AAT
  • Haptoglobine
104
Q

Quel est le rôle de l’haptoglobine?

A

Elle lie l’hémoglobine libérée dans le sang par l’hémolyse des globules rouges qui pourrait endommager le rein.

105
Q

À quoi pourrait être due une baisse d’haptoglobine?

A

À une hémolyse intravasculaire. L’haptoglobine est abaissée seulement lorsqu’elle est liée à l’hémoglobine.

106
Q

Quels sont les 4 systèmes de défense immunitaire?

A
  1. Immunité humorale (anticorps)
  2. Immunité cellulaire
  3. Système phagocytaire
  4. Système du complément
107
Q

Vrai ou faux

Les anticorps peuvent seulement nous protéger contre les virus et les parasites.

A

Faux

Ils nous protègent aussi contre des bactéries et des macromolécules étrangères.

108
Q

Quelle est la cellule productrice d’anticorps?

A

Le plasmocyte

109
Q

Vrai ou faux

Les immunoglobulines sont produites par le foie.

A

Faux
Elles sont produites par les lymphocytes B.
Elles sont cependant éliminées par le foie.

110
Q

Vrai ou faux

Les chaînes lourdes et légères des immunoglobulines sont liées entre elles par des liaisons covalentes.

A

Faux

Par des ponts disulfures.

111
Q

Quelle partie des chaînes lourdes et légères permet aux immunoglobulines de reconnaître une structure particulière?

A

La partie variable.

La région constante ne participe pas à la reconnaissance de l’antigène.

112
Q

Pourquoi l’IgE est présente en concentration très faible dans le sang?

A

Parce qu’elle est liée aux mastocytes.

113
Q

Associer ces phrases aux bonne immunoglobulines:

a) En forme de pentamère.
b) 75% des Ig circulantes
c) Liée aux mastocytes
d) Sécrétions
e) Monomère ou dimère
f) Excellent activateur du complément

A

a) IgM
b) IgG
c) IgE
d) IgA
e) IgA
f) IgM

114
Q

Quelles sont les 3 voies d’attaque par le complément?

A
  • Voie classique
  • Voie alterne
  • Voie des lectines
115
Q

Quel est l’objectif de l’activation du complément?

A

Éviter une activation constante du système: présence de plusieurs protéines d’inactivation.

116
Q

Donner les 5 étapes de la voie classique du complément.

A
  1. Activation du C1 en C1q
  2. Liaison du C1q à une IgM ou à deux IgG fixées sur une surface bactérienne
  3. Formation d’un complexe d’attaque de la membrane.
  4. Perforation de la membrane
  5. Lyse cellulaire
117
Q

Quelle est l’utilité de la chaîne lourde des immunoglobulines?

A

Elle lui permet de s’encrer dans la membrane.

118
Q

Vrai ou faux

Les anticorps polyclonaux sont les anticorps produits en réponse à un antigène.

A

Faux
C’est l’ensemble des anticorps qu’un organisme possède, qu’il a développé tout au long de sa vie en réaction aux protéines étrangères.

119
Q

Vrai ou faux

Les anticorps monoclonaux sont les anticorps produits en réponse à un antigène.

A

Vrai

C’est l’ensemble des anticorps synthétisés par un clone de lymphocyte.

120
Q

Donner les 5 étapes de la synthèse des gammaglobulines.

A
  1. Cellules souches de la moelle osseuse
  2. Cellules souche lymphoïde
  3. Lymphocyte B
  4. Différenciation du lymphocyte B par contact avec une protéine étrangère
  5. Production d’un anticorps unique (monoclonal) ou de plusieurs anticorps différents (polyclonal) par les plasmocytes.
121
Q

Vrai ou faux

Les plasmocytes sont entreposés dans le foie.

A

Faux

Ils sont entreposés dans la moelle osseuse.

122
Q

Quels sont les 3 chromosomes impliqués dans le procesus de différenciation cellulaires des lymphocytes B?

A

14, 2, 22

123
Q

Quels sont les deux types de chaînes légères?

A

Kappa et lambda

124
Q

Qu’est-ce qui cause un cancer des os?

A

Un dérèglement des plasmocytes qui fait en sorte qu’ils produisent des anticorps de façon incontrôlable dans la moelle osseuse.

125
Q

Vrai ou faux

En situation inflammatoire chronique, seules les IgG sont augmentées.

A

Faux

Les immunoglobulines sont augmentées de façon sélective ou non. Production d’anticorps chronique.

126
Q

Nommer deux causes d’hypergammaglobulinémie polyclonale.

A
  1. Réponse allergique (IgE et IgG)

2. Défaut d’élimination hépatique (défaut de captation des hépatocytes)

127
Q

Quelles sont les causes de l’hypogammaglobulinémie?

A
  1. Immunodéficience primaire: déficit génétique affectant la synthèse des immunoglobulines (IgA++)
  2. Dénutrition, maladie rénale, immunosuppression, cancer (pertes excessives ou défaut de synthèse)
128
Q

Qu’est-ce qu’une gammapathie monoclonale?

A

C’est lorsque parmi toute la famille de lymphocytes B qui produisent nos anticorps, une cellule spécifique est affectée ainsi que toute sa descendance. (immunoglobuline unique, un seul plasmocyte)

129
Q

Vrai ou faux

Dans une gammapathie monoclonale, un seul type d’immunoglobuline sera produit en excès.

A

Vrai

130
Q

Nommer 4 types de gammapathies monoclonales.

A
  1. Gammapathie monoclonale de signification indéterminée (bénigne)
  2. Myélome multiple (cancer)
  3. Désordres lymphoprolifératifs malins
  4. Gammapathie à chaînes légères libres
    * La majorité est bénigne
131
Q

Quelle gammapathie monoclonale:

a) n’a pas de signes cliniques?
b) Cause des lésions ostéolytiques

A

a) La gammapathie monoclonale de signification indéterminée.

b) Myélome multiple

132
Q

Comment peut-on traiter un myélome multiple?

A

Autogreffe de moelle osseuse

Chimiothérapie

133
Q

Quels sont les 4 types de réactions allergiques?

A
  1. Immédiates (IgE)
  2. Cytotoxiques ou semi-retardées
  3. À complexes immuns (IgG+antigène)
  4. Retardés (Lymphocytes T)
134
Q

Vrai ou faux

L’IgE est fixé à son mastocyte par son bras Ac.

A

Faux

Il est fixé au mastocyte par sa partie Fc afin de laisser ses deux bras Ac disponibles pour se fixer à l’antigène.

135
Q

Vrai ou faux

L’intensité de la réaction allergique d’hypersensibilité est dépendante de la dose et de la quantité d’allergène.

A

Faux

Indépendante de ces deux facteurs.

136
Q

Vrai ou faux

L’intolérance alimentaire est une réaction immunologique.

A

Faux

Dépend généralement de la quantité et réaction souvent tardive.

137
Q

Nommer deux méthode d’analyse urinaire.

A
  1. Méthode automatisée [protéines]

2. Méthode immunologique [albumine]

138
Q

Vrai ou faux

L’exercice intense et la déshydratation peuvent provoquer la protéinurie.

A

Vrai

139
Q

Qu’est-ce que la micro-albuminurie?

A

Taux d’excrétion intermédiaire d’albumine dans les urines. État hautement prédictif de la néphropathie diabétique et de l’insuffisance rénale.

140
Q

Pourquoi le diabète est la principale cause de transplantation rénale?

A

Parce que la glycosylation des protéines des glomérules rénaux accentue la fuite des protéines. Davantage d’albumine est absorbée, ce qui cause une surcharge des tubules proximaux.

Finaux H17 (4 decks)

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