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Biochimie > Biochimie - cours 2 > Flashcards

Biochimie - cours 2 Flashcards

1
Q

Quels sont les rôles d’une protéine de fonction ?

A
  • Catalyse
  • Transport (lipide, oxygène)
  • Régulation l’expression génique
  • Protection
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Q

Quels sont les rôles d’une protéine de structure ?

A

Aident les tissus et les cellules à garder leur intégrité (Actine, collagène, kératine)

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3
Q

Vrai ou faux : La structure d’une protéine établie sa fonction.

A

Vrai, la façon dont la protéine est repliée établie sa fonction.

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4
Q

Quels sont les 4 niveaux de structure des protéines ?

A
  • Primaire
  • Secondaire
  • Tertiaire
  • Quaternaire
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5
Q

Quels sont les caractéristiques de la structure primaire des protéines ?

A
  • La séquence d’acide aminé d’une protéine représente sa structure primaire
  • Les acides aminés sont reliés par des liens peptidiques
  • Extrémité N-terminale groupement aminé NH2
  • Extrémité C-terminale groupement carboxyle COOH
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6
Q

Qu’est-ce qu’une mutation de l’ADN ?

A

Modification de la structure primaire des protéines

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7
Q

Quelles sont les fonctions de la structure primaire de l’hémoglobine ?

A
  • Présente en grande quantité dans les érythrocytes
  • Transporte l’O2 dans le sang
  • Transporte le CO2 vers les poumons
  • Tétramère (4 chaînes peptidiques)
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8
Q

Vrai ou faux : La majorité des liens peptidiques

ont une conformation cis.

A

Faux, la majorité ont une conformation trans.

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9
Q

Dans la structure secondaire des protéines, par quoi les angles sont-ils limités ?

A

Ils sont limités par l’encombrement stérique des résidus des acides aminés.

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10
Q

Quelles sont les caractéristiques de l’hélice a dans la structure secondaire des protéines ?

A
  • Arrangement de la chaîne peptidique
  • Structure en forme de spirale
  • Stabilisée par des ponts hydrogène
  • Chaque hélice contient 3.6 AA/tr et en moyenne 12 AA au total
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11
Q

Quelles sont les caractéristiques du feuillet b dans la structure secondaire des protéines ?

A
  • Stabilisée par des liaisons hydrogènes entre des AA distants
  • 2 configurations possibles : Parallèle ou Antiparallèle (dans chaque cellule, il y a un peu des 2)
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12
Q

Qui suis-je ? Arrangement tridimensionnel de tous les d’acides aminés de la protéine
Repliement global de toutes les structures secondaires et superstructures
Stabilisée par
Liaisons hydrophobes Forces électrostatiques Ponts disulfures
Liaisons peptidiques

A

Structure tertiaire des protéines

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13
Q

Qu’est-ce qu’un domaine protéique ?

A
  • Les protéines de › 200 acides aminés forment des structures appelées domaines
  • Domaines formés par la structure tertiaire
  • 1 chaîne polypeptidique
  • Exercent des fonctions indépendantes :
    Activité enzymatique
    Pore membranaire
    Interaction moléculaire …
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14
Q

Décrit la structure quaternaire des protéines.

A
  • Protéine globulaire multimérique : assemblage de plusieurs chaînes de polypeptides
  • Décrit le nombre et la position des sous-unités (1 unité = 1 chaîne protéique)
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15
Q

Quels sont les 3 points pour lesquels la structure des protéines est importante ?

A
  1. Repliement des protéines : un processus complexe
  2. Confère à la protéine sa fonction, son activité
  3. Les protéines mal repliées sont « habituellement » dégradées, sinon→ accumulation de protéines mal repliées → implication dans diverses maladies
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16
Q

Quelles sont les 4 caractéristiques des protéines fibreuses ?

A
  1. Rôle primordial dans le maintien de l’intégrité tissulaire
  2. Insolubles dans l’eau (à l’inverse des protéines globulaires)
  3. Constituants de la matrice extracellulaire
  4. Structure IIR caractéristique structure IR particulière
    ◦ Collagène, kératine
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17
Q

Quelles sont les 6 caractéristiques des enzymes ?

A
  1. Catalyseurs biologiques = transforment les molécules
  2. Produites par l’organisme pour favoriser les réactions chimiques
  3. Accélèrent la vitesse d’une réaction (106 à 1012 fois)
  4. Restent inchangée
  5. Capacité d’agir de façon sélective sur un petit nombre de substrats (grande spécificité)
  6. Des milliers d’enzymes différentes
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18
Q

De quelle façon les enzymes sont-elles spécifiques ?

A
  • dans la liaison avec leur substrat

- dans la réaction qu’elles catalysent

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19
Q

Par quoi la spécificité des enzymes est-elle programmée ?

A

Par le site de liaison auquel elles se fixent.

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20
Q

Qu’est-ce qu’un enzyme simple ?

A
  • 1 seule chaîne polypeptidique
  • aucun autre groupement chimique que celui des acides
    aminés
21
Q

Qui suis-je ?
Requiert un cofacteur
Inorganique (ions métalliques, ex: Fe3+)
Organique => Coenzyme (ex: biotine, thiamine, ce sont
de précurseurs du coenzyme)
Sans cofacteur, l’apoenzyme (enzyme sans cofacteur) est
inactive

A

Holoenzyme

22
Q

Quels types de réaction nécessitent-elle un cofacteur pour permettre à un enzyme de les catalyser ?

A
  • Oxydoréduction

- Transfert de groupement fonctionnel

23
Q

Quelle est la différence entre un co-substrat et un groupement prosthétique (2 coenzymes) ?

A

Co-substrat : Associé de façon transitoire à l’enzyme
Le retour à sa forme initiale est souvent catalysé par une autre enzyme

Groupement prosthétique : Associé en permanence à l’enzyme => liaison covalente
Le retour à la forme initiale nécessite une étape supplémentaire à la réaction enzymatique

24
Q

Qui suis-je ?
- Elle étudie la relation entre la vitesse d’une réaction et les concentrations des réactifs et des produits
- Elle s’intéresse aux éléments qui influencent la vitesse
Concentration du substrat, de l’enzyme
Conditions réactionnelles (pH, température)
- Caractérise l’efficacité d’une enzyme
- Optimisation de la catalyse à des fins d’utilisation thérapeutique

A

La cinétique enzymatique

25
Q

Quels sont les 3 facteurs qui caractérisent une réaction enzymatique ?

A
  • Concentration du substrat
    Si la [substrat] est ↑, la réaction se fait beaucoup plus
    rapidement
    Si la [substrat] est ↓, la réaction se fait moins rapidement
  • Température
    Optimale entre 35°C et 40°C
    Plus haut que 40°C → dénaturation des enzymes
  • pH
    Affecte la vitesse réactionnelle
    Affecte la dénaturation de l’enzyme
26
Q

Vrai ou faux : La vitesse de réaction est directement proportionnelle à la concentration d’enzyme présent.

A

Vrai

27
Q

Vrai ou faux : La cinétique enzymatique permet d’identifier un mécanisme réactionnel.

A

Faux, elle ne permet pas d’identifier un mécanisme réactionnel.

28
Q

Quel est le but de beaucoup de réactions à plusieurs substrats ?

A

Plusieurs de ces réactions sont des réactions de transfert de groupement fonctionnel d’une molécule à l’autre.

29
Q

Quels sont les 2 types de réactions à 2 substrats ?

A
  1. Réactions séquentielles
    • Ordonnées
    • Aléatoires
  2. Réactions ping-pong
30
Q

Décrit une réaction séquentielle ordonnée.

A
  • Liaison du 1er substrat (A) est requise pour la liaison du 2e substrat (B)
  • Le substrat A est appelé leading alors que le substrat B est appelé following
31
Q

Décrit une réaction séquentielle aléatoire.

A

Les 2 sites de liaisons pour les substrats sont disponibles simultanément sur l’enzyme.

32
Q

Décrit une réaction ping-pong.

A
  • Implique une modification de l’enzyme

- Les 2 substrats ne se rencontrent jamais à la surface de l’enzyme.

33
Q

Quels sont les 2 grandes catégories d’inhibiteurs ?

A
  1. Naturels (poisons, venins)

2. Chimiques (drogues, médicaments)

34
Q

Qui suis-je ?

  • Molécule qui se fixe à une enzyme et diminue son activité
  • Empêche la formation du complexe ES
  • Empêche la séparation de l’enzyme et du produit (E+P)
A

Un inhibiteur

35
Q

Quel mécanisme suis-je ?

  • L’inhibiteur entre en compétition avec le substrat naturel de l’enzyme
  • L’inhibiteur présente une ressemblance structurale avec le substrat
  • Bloque le site actif de l’enzyme
A

Une inhibition compétitive.

36
Q

Quel mécanisme suis-je ?

  • L’inhibiteur et le substrat se lient sur différents sites de l’enzyme
  • L’inhibiteur se lie soit à l’enzyme seule, ou au complexe ES (enzyme- substrat)
A

Une inhibition non-compétitive.

37
Q

Comment fonctionne la régulation allostérique ?

A
  • L’enzyme est régulée par un Effecteur
  • Se lie de façon covalente à un site (autre que le site actif) sur l’enzyme : site de régulation
  • La présence de l’effecteur allostérique peut modifier l’affinité de l’enzyme pour son substrat et/ou modifier l’efficacité de l’enzyme elle-même
  • Les enzymes allostériques vont souvent catalyser l’étape limitante d’une voie métabolique
38
Q

Comment fonctionne la régulation par modification covalente (phosphorylation) ?

A
  • Addition ou soustraction d’un groupement phosphate - Se fait sur un résidu d’acide aminé (sérine, thréonine,
    tyrosine) spécifique sur l’enzyme
  • La phosphorylation enzymatique est l’une des régulations les plus importantes intervenant les processus biologiques
39
Q

Qu’est-ce qu’une oxydoréductase ?

A

Catalysent le transfert d’électrons d’une molécule (donneur d’électrons) vers une autre molécule (accepteur d’électrons)
A- + B → A + B-

40
Q

Qu’est-ce qu’une transférase ?

A

Transfèrent des groupements fonctionnels spécifiques d’une molécule à une autre
AGF + B → A + BGF

41
Q

Qu’est-ce qu’une hydrolase ?

A

Catalysent l’hydrolyse de différents types de composés

AB + H2O → AOH + BH

42
Q

Qu’est-ce qu’une lyase ?

A

Catalysent la rupture de liaisons chimiques autrement qu’en hydrolysant ou en oxydant
Forment habituellement une nouvelle double liaison
A ↔ B +C

43
Q

Qu’est-ce qu’une isomérase ?

A

Catalysent des réarrangements de groupements fonctionnels à l’intérieur d’une molécule
A → B ( B est l’isomère de A)

44
Q

Qu’est-ce qu’une ligase ?

A

Catalysent la liaison de 2 molécules par de nouvelles liaisons covalentes. Nécessite l’hydrolyse de l’ATP (processus énergivore)

45
Q

Qui suis-je ?
Processus par lequel les systèmes vivants vont utiliser l’énergie libre (ΔG) pour différentes fonctions biologiques
Combinaison de réactions exergoniques et endergoniques
On décrit un organisme selon sa source d’énergie = son tropisme
Phototrophe Chimiotrophe

A

Le métabolisme

46
Q

Que sont les voies métaboliques ?

A

Séries de réactions enzymatiques formant des produits spécifiques.

47
Q

Qu’est-ce que le catabolisme ?

A

Ensemble des voies métaboliques qui dégradent les molécules en petites unités simples pour former de l’énergie.

48
Q

Qu’est-ce que l’anabolisme ?

A
  • Ensemble des voies métaboliques qui servent à la synthèse de molécules (de stockage, de construction cellulaire)
  • Nécessite de l’énergie, qui est fournit par les réactions cataboliques
  • L’hydrolyse de l’ATP fournit l’énergie à plusieurs processus anaboliques

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