Biochimie - cours 2 Flashcards
Quels sont les rôles d’une protéine de fonction ?
- Catalyse
- Transport (lipide, oxygène)
- Régulation l’expression génique
- Protection
Quels sont les rôles d’une protéine de structure ?
Aident les tissus et les cellules à garder leur intégrité (Actine, collagène, kératine)
Vrai ou faux : La structure d’une protéine établie sa fonction.
Vrai, la façon dont la protéine est repliée établie sa fonction.
Quels sont les 4 niveaux de structure des protéines ?
- Primaire
- Secondaire
- Tertiaire
- Quaternaire
Quels sont les caractéristiques de la structure primaire des protéines ?
- La séquence d’acide aminé d’une protéine représente sa structure primaire
- Les acides aminés sont reliés par des liens peptidiques
- Extrémité N-terminale groupement aminé NH2
- Extrémité C-terminale groupement carboxyle COOH
Qu’est-ce qu’une mutation de l’ADN ?
Modification de la structure primaire des protéines
Quelles sont les fonctions de la structure primaire de l’hémoglobine ?
- Présente en grande quantité dans les érythrocytes
- Transporte l’O2 dans le sang
- Transporte le CO2 vers les poumons
- Tétramère (4 chaînes peptidiques)
Vrai ou faux : La majorité des liens peptidiques
ont une conformation cis.
Faux, la majorité ont une conformation trans.
Dans la structure secondaire des protéines, par quoi les angles sont-ils limités ?
Ils sont limités par l’encombrement stérique des résidus des acides aminés.
Quelles sont les caractéristiques de l’hélice a dans la structure secondaire des protéines ?
- Arrangement de la chaîne peptidique
- Structure en forme de spirale
- Stabilisée par des ponts hydrogène
- Chaque hélice contient 3.6 AA/tr et en moyenne 12 AA au total
Quelles sont les caractéristiques du feuillet b dans la structure secondaire des protéines ?
- Stabilisée par des liaisons hydrogènes entre des AA distants
- 2 configurations possibles : Parallèle ou Antiparallèle (dans chaque cellule, il y a un peu des 2)
Qui suis-je ? Arrangement tridimensionnel de tous les d’acides aminés de la protéine
Repliement global de toutes les structures secondaires et superstructures
Stabilisée par
Liaisons hydrophobes Forces électrostatiques Ponts disulfures
Liaisons peptidiques
Structure tertiaire des protéines
Qu’est-ce qu’un domaine protéique ?
- Les protéines de › 200 acides aminés forment des structures appelées domaines
- Domaines formés par la structure tertiaire
- 1 chaîne polypeptidique
- Exercent des fonctions indépendantes :
Activité enzymatique
Pore membranaire
Interaction moléculaire …
Décrit la structure quaternaire des protéines.
- Protéine globulaire multimérique : assemblage de plusieurs chaînes de polypeptides
- Décrit le nombre et la position des sous-unités (1 unité = 1 chaîne protéique)
Quels sont les 3 points pour lesquels la structure des protéines est importante ?
- Repliement des protéines : un processus complexe
- Confère à la protéine sa fonction, son activité
- Les protéines mal repliées sont « habituellement » dégradées, sinon→ accumulation de protéines mal repliées → implication dans diverses maladies
Quelles sont les 4 caractéristiques des protéines fibreuses ?
- Rôle primordial dans le maintien de l’intégrité tissulaire
- Insolubles dans l’eau (à l’inverse des protéines globulaires)
- Constituants de la matrice extracellulaire
- Structure IIR caractéristique structure IR particulière
◦ Collagène, kératine
Quelles sont les 6 caractéristiques des enzymes ?
- Catalyseurs biologiques = transforment les molécules
- Produites par l’organisme pour favoriser les réactions chimiques
- Accélèrent la vitesse d’une réaction (106 à 1012 fois)
- Restent inchangée
- Capacité d’agir de façon sélective sur un petit nombre de substrats (grande spécificité)
- Des milliers d’enzymes différentes
De quelle façon les enzymes sont-elles spécifiques ?
- dans la liaison avec leur substrat
- dans la réaction qu’elles catalysent
Par quoi la spécificité des enzymes est-elle programmée ?
Par le site de liaison auquel elles se fixent.
Qu’est-ce qu’un enzyme simple ?
- 1 seule chaîne polypeptidique
- aucun autre groupement chimique que celui des acides
aminés
Qui suis-je ?
Requiert un cofacteur
Inorganique (ions métalliques, ex: Fe3+)
Organique => Coenzyme (ex: biotine, thiamine, ce sont
de précurseurs du coenzyme)
Sans cofacteur, l’apoenzyme (enzyme sans cofacteur) est
inactive
Holoenzyme
Quels types de réaction nécessitent-elle un cofacteur pour permettre à un enzyme de les catalyser ?
- Oxydoréduction
- Transfert de groupement fonctionnel
Quelle est la différence entre un co-substrat et un groupement prosthétique (2 coenzymes) ?
Co-substrat : Associé de façon transitoire à l’enzyme
Le retour à sa forme initiale est souvent catalysé par une autre enzyme
Groupement prosthétique : Associé en permanence à l’enzyme => liaison covalente
Le retour à la forme initiale nécessite une étape supplémentaire à la réaction enzymatique
Qui suis-je ?
- Elle étudie la relation entre la vitesse d’une réaction et les concentrations des réactifs et des produits
- Elle s’intéresse aux éléments qui influencent la vitesse
Concentration du substrat, de l’enzyme
Conditions réactionnelles (pH, température)
- Caractérise l’efficacité d’une enzyme
- Optimisation de la catalyse à des fins d’utilisation thérapeutique
La cinétique enzymatique
Quels sont les 3 facteurs qui caractérisent une réaction enzymatique ?
- Concentration du substrat
Si la [substrat] est ↑, la réaction se fait beaucoup plus
rapidement
Si la [substrat] est ↓, la réaction se fait moins rapidement - Température
Optimale entre 35°C et 40°C
Plus haut que 40°C → dénaturation des enzymes - pH
Affecte la vitesse réactionnelle
Affecte la dénaturation de l’enzyme
Vrai ou faux : La vitesse de réaction est directement proportionnelle à la concentration d’enzyme présent.
Vrai
Vrai ou faux : La cinétique enzymatique permet d’identifier un mécanisme réactionnel.
Faux, elle ne permet pas d’identifier un mécanisme réactionnel.
Quel est le but de beaucoup de réactions à plusieurs substrats ?
Plusieurs de ces réactions sont des réactions de transfert de groupement fonctionnel d’une molécule à l’autre.
Quels sont les 2 types de réactions à 2 substrats ?
- Réactions séquentielles
- Ordonnées
- Aléatoires
- Réactions ping-pong
Décrit une réaction séquentielle ordonnée.
- Liaison du 1er substrat (A) est requise pour la liaison du 2e substrat (B)
- Le substrat A est appelé leading alors que le substrat B est appelé following
Décrit une réaction séquentielle aléatoire.
Les 2 sites de liaisons pour les substrats sont disponibles simultanément sur l’enzyme.
Décrit une réaction ping-pong.
- Implique une modification de l’enzyme
- Les 2 substrats ne se rencontrent jamais à la surface de l’enzyme.
Quels sont les 2 grandes catégories d’inhibiteurs ?
- Naturels (poisons, venins)
2. Chimiques (drogues, médicaments)
Qui suis-je ?
- Molécule qui se fixe à une enzyme et diminue son activité
- Empêche la formation du complexe ES
- Empêche la séparation de l’enzyme et du produit (E+P)
Un inhibiteur
Quel mécanisme suis-je ?
- L’inhibiteur entre en compétition avec le substrat naturel de l’enzyme
- L’inhibiteur présente une ressemblance structurale avec le substrat
- Bloque le site actif de l’enzyme
Une inhibition compétitive.
Quel mécanisme suis-je ?
- L’inhibiteur et le substrat se lient sur différents sites de l’enzyme
- L’inhibiteur se lie soit à l’enzyme seule, ou au complexe ES (enzyme- substrat)
Une inhibition non-compétitive.
Comment fonctionne la régulation allostérique ?
- L’enzyme est régulée par un Effecteur
- Se lie de façon covalente à un site (autre que le site actif) sur l’enzyme : site de régulation
- La présence de l’effecteur allostérique peut modifier l’affinité de l’enzyme pour son substrat et/ou modifier l’efficacité de l’enzyme elle-même
- Les enzymes allostériques vont souvent catalyser l’étape limitante d’une voie métabolique
Comment fonctionne la régulation par modification covalente (phosphorylation) ?
- Addition ou soustraction d’un groupement phosphate - Se fait sur un résidu d’acide aminé (sérine, thréonine,
tyrosine) spécifique sur l’enzyme - La phosphorylation enzymatique est l’une des régulations les plus importantes intervenant les processus biologiques
Qu’est-ce qu’une oxydoréductase ?
Catalysent le transfert d’électrons d’une molécule (donneur d’électrons) vers une autre molécule (accepteur d’électrons)
A- + B → A + B-
Qu’est-ce qu’une transférase ?
Transfèrent des groupements fonctionnels spécifiques d’une molécule à une autre
AGF + B → A + BGF
Qu’est-ce qu’une hydrolase ?
Catalysent l’hydrolyse de différents types de composés
AB + H2O → AOH + BH
Qu’est-ce qu’une lyase ?
Catalysent la rupture de liaisons chimiques autrement qu’en hydrolysant ou en oxydant
Forment habituellement une nouvelle double liaison
A ↔ B +C
Qu’est-ce qu’une isomérase ?
Catalysent des réarrangements de groupements fonctionnels à l’intérieur d’une molécule
A → B ( B est l’isomère de A)
Qu’est-ce qu’une ligase ?
Catalysent la liaison de 2 molécules par de nouvelles liaisons covalentes. Nécessite l’hydrolyse de l’ATP (processus énergivore)
Qui suis-je ?
Processus par lequel les systèmes vivants vont utiliser l’énergie libre (ΔG) pour différentes fonctions biologiques
Combinaison de réactions exergoniques et endergoniques
On décrit un organisme selon sa source d’énergie = son tropisme
Phototrophe Chimiotrophe
Le métabolisme
Que sont les voies métaboliques ?
Séries de réactions enzymatiques formant des produits spécifiques.
Qu’est-ce que le catabolisme ?
Ensemble des voies métaboliques qui dégradent les molécules en petites unités simples pour former de l’énergie.
Qu’est-ce que l’anabolisme ?
- Ensemble des voies métaboliques qui servent à la synthèse de molécules (de stockage, de construction cellulaire)
- Nécessite de l’énergie, qui est fournit par les réactions cataboliques
- L’hydrolyse de l’ATP fournit l’énergie à plusieurs processus anaboliques
