Biochimie cours 1 (Éloïse)

Question 1

Qu’est-ce qu’une protéine

Answer 1

Bipolymère formé d’acide aminé lié entre eux par des liaisons peptidiques

Question 2

Différencier les 4 niveaux de structures d’une protéine

Answer 2

Primaire : séquence des acides aminés individuels
Secondaire: agencement de molécules formant hélice alpha ou feuillet plissé beta
Tertiaire : repliement de la protéine dans l’espace, résultante de toutes les liaisons.
quaternaire: association de plusieurs chaines polypeptidiques

Question 3

Vrai ou Faux
Une modification du pH, de température ou un changement d’acide aminé peut changer la configuration tridimensionnel d’une protéine et altérer son fonctionnement

Answer 3

Vrai

Question 4

Définir l’enzyme

Answer 4

a) les enzymes sont des substances de nature protéique, fabriquées par les organismes vivants et douées d’un pouvoir catalytique;
b) ce sont des biocatalyseurs protéiques agissant sur les réactions chimiques des systèmes biologiques.

Question 5

Qu’est-ce qu’un catalyseur

Answer 5

Les catalyseurs sont des substances qui accélèrent la vitesse des réactions chimiques en abaissant leur énergie d’activation. Ils reprennent leur forme originale suite à la réaction.

Question 6

Vrai ou Faux
Les catalyseurs chimiques sont toujours des petites molécules de nature non
protéique et très souvent des métaux

Answer 6

Vrai

Question 7

Quel est la différence entre un catalyseur chimique et un biocatalyseur

Answer 7

Les biocatalyseurs sont fabriqués par les organismes vivants et sont des substances de nature protéique, appelées ENZYMES, les catalyseur chimiques sont de nature non-protéique. Des plus les biocatalyseurs ne permettent pas l’apparition de produits secondaires contrairement aux catalyseurs chimiques.

Question 8

Pourquoi l’énergie d’activation est abaissée en présence d’une enzyme

Answer 8

Car l’enzyme possède une affinité particulière pour les molécules du ou des substrats et en se combinant au substrat elle le force à réagir avec d’autres molécules de substrat ou encore à acquérir une structure nouvelle. De plus, quand plusieurs molécules de substrat sont impliquées dans la réaction, l’enzyme rapproche ces molécules et les oriente d’une façon telle qu’elles sont capables de réagir d’une façon optimale

Question 9

est ce que les enzymes catalysent plusieurs types de réaction?

Answer 9

non, ils ont un site actif très spécifique

Question 10

Quel est la différence entre un enzyme simple, apoenzyme, proenzyme, cofacteur et holoenzyme

Answer 10

Enzyme simple : constitué que d’acide aminé
holoenzyme: nécessite la présence de cofacteur pour accomplir la catalyse au niveau du site actif
Apoenzyme : enzyme inactive en raison d’absence de cofacteur, partie protéique de l’holoenzyme
cofacteur: ion métallique ou coenzyme
coenzyme : molécule organique simple qui participe à la catalyse au niveau du site actif d’un holoenzyme
Proenzyme: enzyme qui pour être effectif doit se faire couper un bout de chaine

Question 11

Vrai ou Faux
Les coenzymes sont souvent des dérivés de vitamine

Answer 11

Vrai

Question 12

Quels sont les effets d’une variation de la concentration du substrat sur la vitesse initiale

Answer 12

la vitesse initiale va augmenter jusqu’à ce que tous les sites actifs des enzymes soient occupés par le substrat

Question 13

Définir Vmax

Answer 13

vitesse initiale mesurée lorsque toutes les molécules des enzymes sont saturées par des molécules de substrat

Question 14

Quel est l’effet de la variation de la concentration de l’enzyme sur la Vmax si la quantité de substrat est importante et stable

Answer 14

la Vmax augmente jusqu’à saturation des enzymes

Question 15

Quelles sont les 2 manières permettant de contrôler les réactions enzymatiques

Answer 15

Modifier la concentration enzymatique dans une cellule ou tissu donné(e) ou modifier l’efficacité catalytique des enzymes.

Question 16

Nommez les 2 mécanismes qui affecte la quantité des enzymes

Answer 16

Augmentation : induction
diminution: répression

Question 17

Quel est le nom des enzymes qui voient leur synthèse diminué ou augmenté par les mécanismes de régulation de la concentration enzymatique.

Answer 17

Les enzymes inductibles

Question 18

est ce que tous les enzymes sont sujettes aux mécanismes de contrôle

Answer 18

non certaines sont dites constitutives et leur synthèse est constante

Question 19

Quels sont les 2 mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes?

Answer 19

L’allostérie et la modification covalente

Question 20

Explique l’allostérie

Answer 20

processus accours duquel une enzyme détient préalablement des sites allostériques où des protéines modulatrices (effecteurs positifs ou négatifs) peuvent s’y loger de façon réversible ce qui engendre une modification structurale permettant à l’enzyme d’être active et donc plus efficace

Question 21

Explique la modification covalente

Answer 21

Modification d’une chaine latérale d’un acide aminé suite à une addition de phosphate ou de plusieurs acide aminés changeant l’activité de l’enzyme. Certaines enzymes se spécialisent dans l’addition des groupements phosphates et d’autres en enlève

Question 22

Quels mécanismes de contrôle provoque une adaptation rapide aux besoin de l’organisme

Answer 22

l’allostérie et aussi la modification covalente

Question 23

Quels mécanismes de contrôle provoque une adaptation à long terme

Answer 23

l’induction et la répression

Question 24

Quels sont les types d’inhibition de l’activité enzymatique

Answer 24

L’inhibition compétitive et L’inhibition non-compétitive

Question 25

Explique l’inhibition compétitive, qu’arrive t’il à la Vmax

Answer 25

substance qui fait compétition au substrat pour aller voler sa place sur le site actif de l’enzyme pour ainsi éviter la formation de produits. Cette combinaison est réversible.
La Vmax ne change pas car elle est obtenue lorsque toutes les molécules d’enzymes sont saturées par des molécules de substrat

Question 26

Quelle est la principale différence entre l’inhibition compétitive et l’inhibition non-compétitive

Answer 26

Chez l’inhibition compétitive, l’inhibition est renversée par une augmentation de la concentration du substrat. Chez l’inhibition non-compétitive ce n’est pas le cas

Question 27

Explique l’inhibition non-compétitive, qu’arrive il avec la vmax

Answer 27

La substance inhibitrice va venir se poser de manière irréversible sur le site actif de l’enzyme ce qui va empêcher le substrat de s’y poser pour former des produits, ainsi jusqu’à renouvellement des enzymes aucun produit ne peut être créé avec cette voie métabolique car les enzymes deviennent non-fonctionnels
La Vmax va diminuer, car plusieurs molécules d’enzymes sont détruites

Question 28

est ce que un inhibiteur non compétitif peut s’attacher ailleurs qu’au site actif d’une enzyme

Answer 28

oui, il peut s’attacher à l’enzyme ce qui va modifier la structure tertiaire due site actif et donc l’activité de l’enzyme

Question 29

Une fois le suc pancréatique déversé dans le duodénum, que contient il

Answer 29

enzymes digestives
-bicarbonate de sodium
potassium pour neutraliser l’acide de l’estomac

Question 30

Quels sont les enzymes qui s’occupent de l’hydrolyse des liaisons peptiques

Answer 30

trypspine, chymotripsine, élastase, carboxypeptidase A, carboxypeptidase B, en protéines

Question 31

Quel sont les enzymes qui s’occupent de l’hydrolyse des triacylglycérol

Answer 31

lipase en acide gras et 2-acylglycérol

Question 32

Quel est l’enzyme qui s’occupe de l’hydrolyse de l’amidon et du glycogène

Answer 32

Amylase

Question 33

On retrouve les enzymes protéolytiques sous quel phase dans le pancréas et pourquoi

Answer 33

proenzyme pour éviter l’autogestion du pancréas sachant que les enzymes sont potentiellement dangereuses
Proenzyme :
Trypsinogène
chymotripsynogène
proélastase
procarbopeptidase A ET B

Question 34

Comment le trypsinogène est transformé en pepsine

Answer 34

par l’entremise de l’entéropeptidase et elle va catalyser sa propre réaction suite à une perte d’un hexapode ce qui enclenchera la transformation des autres proenzymes

Question 35

Nommez les 3 enzymes responsables de la digestion des glucides et où elle sont synthétisées

Answer 35

amylase :pancreas
sacharase et lactase : cellules intestinales

Question 36

Quels sont les substrats et produits de la sacharase (3 types d’activités)

Answer 36

activité sacharasique
substrat : sacharose, eau
produit : glucose et fructose
activité isomaltasique
substrat : eau, liaison alpha 1-6, dextrine
produit: oligosacharrides (comme maltose et trimaltose)
activité maltasique
substrat: eau, maltose, maltotriose, oligosacharrides
produit: glucose

Question 37

Quels sont les substrats et produits du lactase

Answer 37

produit: glucose et galactose
substrat: lactose et eau

Question 38

Vrai ou Faux
La modification covalente est réversible

Answer 38

Vrai

Question 39

Vrai ou Faux
L’activation d’un proenzyme en enzyme est réversible

Answer 39

Faux