Biochimie cours 1 (Éloïse) Flashcards
Qu’est-ce qu’une protéine
Bipolymère formé d’acide aminé lié entre eux par des liaisons peptidiques
Différencier les 4 niveaux de structures d’une protéine
Primaire : séquence des acides aminés individuels
Secondaire: agencement de molécules formant hélice alpha ou feuillet plissé beta
Tertiaire : repliement de la protéine dans l’espace, résultante de toutes les liaisons.
quaternaire: association de plusieurs chaines polypeptidiques
Vrai ou Faux
Une modification du pH, de température ou un changement d’acide aminé peut changer la configuration tridimensionnel d’une protéine et altérer son fonctionnement
Vrai
Définir l’enzyme
a) les enzymes sont des substances de nature protéique, fabriquées par les organismes vivants et douées d’un pouvoir catalytique;
b) ce sont des biocatalyseurs protéiques agissant sur les réactions chimiques des systèmes biologiques.
Qu’est-ce qu’un catalyseur
Les catalyseurs sont des substances qui accélèrent la vitesse des réactions chimiques en abaissant leur énergie d’activation. Ils reprennent leur forme originale suite à la réaction.
Vrai ou Faux
Les catalyseurs chimiques sont toujours des petites molécules de nature non
protéique et très souvent des métaux
Vrai
Quel est la différence entre un catalyseur chimique et un biocatalyseur
Les biocatalyseurs sont fabriqués par les organismes vivants et sont des substances de nature protéique, appelées ENZYMES, les catalyseur chimiques sont de nature non-protéique. Des plus les biocatalyseurs ne permettent pas l’apparition de produits secondaires contrairement aux catalyseurs chimiques.
Pourquoi l’énergie d’activation est abaissée en présence d’une enzyme
Car l’enzyme possède une affinité particulière pour les molécules du ou des substrats et en se combinant au substrat elle le force à réagir avec d’autres molécules de substrat ou encore à acquérir une structure nouvelle. De plus, quand plusieurs molécules de substrat sont impliquées dans la réaction, l’enzyme rapproche ces molécules et les oriente d’une façon telle qu’elles sont capables de réagir d’une façon optimale
est ce que les enzymes catalysent plusieurs types de réaction?
non, ils ont un site actif très spécifique
Quel est la différence entre un enzyme simple, apoenzyme, proenzyme, cofacteur et holoenzyme
Enzyme simple : constitué que d’acide aminé
holoenzyme: nécessite la présence de cofacteur pour accomplir la catalyse au niveau du site actif
Apoenzyme : enzyme inactive en raison d’absence de cofacteur, partie protéique de l’holoenzyme
cofacteur: ion métallique ou coenzyme
coenzyme : molécule organique simple qui participe à la catalyse au niveau du site actif d’un holoenzyme
Proenzyme: enzyme qui pour être effectif doit se faire couper un bout de chaine
Vrai ou Faux
Les coenzymes sont souvent des dérivés de vitamine
Vrai
Quels sont les effets d’une variation de la concentration du substrat sur la vitesse initiale
la vitesse initiale va augmenter jusqu’à ce que tous les sites actifs des enzymes soient occupés par le substrat
Définir Vmax
vitesse initiale mesurée lorsque toutes les molécules des enzymes sont saturées par des molécules de substrat
Quel est l’effet de la variation de la concentration de l’enzyme sur la Vmax si la quantité de substrat est importante et stable
la Vmax augmente jusqu’à saturation des enzymes
Quelles sont les 2 manières permettant de contrôler les réactions enzymatiques
Modifier la concentration enzymatique dans une cellule ou tissu donné(e) ou modifier l’efficacité catalytique des enzymes.
Nommez les 2 mécanismes qui affecte la quantité des enzymes
Augmentation : induction
diminution: répression
Quel est le nom des enzymes qui voient leur synthèse diminué ou augmenté par les mécanismes de régulation de la concentration enzymatique.
Les enzymes inductibles
est ce que tous les enzymes sont sujettes aux mécanismes de contrôle
non certaines sont dites constitutives et leur synthèse est constante
Quels sont les 2 mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes?
L’allostérie et la modification covalente
Explique l’allostérie
processus accours duquel une enzyme détient préalablement des sites allostériques où des protéines modulatrices (effecteurs positifs ou négatifs) peuvent s’y loger de façon réversible ce qui engendre une modification structurale permettant à l’enzyme d’être active et donc plus efficace
Explique la modification covalente
Modification d’une chaine latérale d’un acide aminé suite à une addition de phosphate ou de plusieurs acide aminés changeant l’activité de l’enzyme. Certaines enzymes se spécialisent dans l’addition des groupements phosphates et d’autres en enlève
Quels mécanismes de contrôle provoque une adaptation rapide aux besoin de l’organisme
l’allostérie et aussi la modification covalente
Quels mécanismes de contrôle provoque une adaptation à long terme
l’induction et la répression
Quels sont les types d’inhibition de l’activité enzymatique
L’inhibition compétitive et L’inhibition non-compétitive
Explique l’inhibition compétitive, qu’arrive t’il à la Vmax
substance qui fait compétition au substrat pour aller voler sa place sur le site actif de l’enzyme pour ainsi éviter la formation de produits. Cette combinaison est réversible.
La Vmax ne change pas car elle est obtenue lorsque toutes les molécules d’enzymes sont saturées par des molécules de substrat
Quelle est la principale différence entre l’inhibition compétitive et l’inhibition non-compétitive
Chez l’inhibition compétitive, l’inhibition est renversée par une augmentation de la concentration du substrat. Chez l’inhibition non-compétitive ce n’est pas le cas
Explique l’inhibition non-compétitive, qu’arrive il avec la vmax
La substance inhibitrice va venir se poser de manière irréversible sur le site actif de l’enzyme ce qui va empêcher le substrat de s’y poser pour former des produits, ainsi jusqu’à renouvellement des enzymes aucun produit ne peut être créé avec cette voie métabolique car les enzymes deviennent non-fonctionnels
La Vmax va diminuer, car plusieurs molécules d’enzymes sont détruites
est ce que un inhibiteur non compétitif peut s’attacher ailleurs qu’au site actif d’une enzyme
oui, il peut s’attacher à l’enzyme ce qui va modifier la structure tertiaire due site actif et donc l’activité de l’enzyme
Une fois le suc pancréatique déversé dans le duodénum, que contient il
enzymes digestives
-bicarbonate de sodium
potassium pour neutraliser l’acide de l’estomac
Quels sont les enzymes qui s’occupent de l’hydrolyse des liaisons peptiques
trypspine, chymotripsine, élastase, carboxypeptidase A, carboxypeptidase B, en protéines
Quel sont les enzymes qui s’occupent de l’hydrolyse des triacylglycérol
lipase en acide gras et 2-acylglycérol
Quel est l’enzyme qui s’occupe de l’hydrolyse de l’amidon et du glycogène
Amylase
On retrouve les enzymes protéolytiques sous quel phase dans le pancréas et pourquoi
proenzyme pour éviter l’autogestion du pancréas sachant que les enzymes sont potentiellement dangereuses
Proenzyme :
Trypsinogène
chymotripsynogène
proélastase
procarbopeptidase A ET B
Comment le trypsinogène est transformé en pepsine
par l’entremise de l’entéropeptidase et elle va catalyser sa propre réaction suite à une perte d’un hexapode ce qui enclenchera la transformation des autres proenzymes
Nommez les 3 enzymes responsables de la digestion des glucides et où elle sont synthétisées
amylase :pancreas
sacharase et lactase : cellules intestinales
Quels sont les substrats et produits de la sacharase (3 types d’activités)
activité sacharasique
substrat : sacharose, eau
produit : glucose et fructose
activité isomaltasique
substrat : eau, liaison alpha 1-6, dextrine
produit: oligosacharrides (comme maltose et trimaltose)
activité maltasique
substrat: eau, maltose, maltotriose, oligosacharrides
produit: glucose
Quels sont les substrats et produits du lactase
produit: glucose et galactose
substrat: lactose et eau
Vrai ou Faux
La modification covalente est réversible
Vrai
Vrai ou Faux
L’activation d’un proenzyme en enzyme est réversible
Faux
