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ZzzBiochimie (1) > biochimie cahier jaune (enzymologie) > Flashcards

biochimie cahier jaune (enzymologie) Flashcards

1
Q

Notion d”énergie d’activation: Thermodynamique

A

définie le sens de la réaction mais ne dit rien sur la rapidité de la réaction

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Q
A
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3
Q

C’est quoi un hétéroenzyme

A

Différent enzymes qui catalysent la meme rxn mais dans des conditions différentes de pH et de temperature

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4
Q

Différentes enzyme qui catalysent la meme ex dans des conditions identiques

A

Isoenzymes

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5
Q

Combien de sous-unités dans la LDH?

A

4

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6
Q

LDH5

A

Hepatocyte (foie) M

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7
Q

Rôle des muscles cardiaques et du foie

A

Cardiaque: Pyruvate -> lactate
Foie: lactate -> pyruvate

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8
Q

Types de modulations covalentes réversibles

A

Phosphorylation ou dephosphorylation des serines

Methylation
Adenylation

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9
Q

Definition et exemple d’une plurienzyme

A

Une enzyme avec plusieurs sous-unités

Exemple: pyruvate déshydreogenase

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10
Q

Avantage et désavantage d’une plurienzyme

A

Av: haute efficacité enzymatique
Désav: les produits intermediaries ne peuvent pas quitter le complexe pour participer dans une autre voie métabolique

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11
Q

enzyme

A

Enzyme : protéine qui agit pour catalyser une réaction biochimique

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12
Q

catalyseur

A

Catalyseur : substance qui provoque une réaction chimique en réduisant l’énergie d’activation ce qui
augmente la vitesse de la réaction

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13
Q

energie d’activation

A

Énergie d’activation (Ea): énergie nécessaire pour provoquer une réaction biochimique (substrat →
produit)
* Détermine la vitesse de la réaction

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14
Q

etat de transition

A

État de transition : configuration moléculaire de plus haute énergie (configuration entre la modification
du substrat en produit)

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15
Q

thermodynamique

A

Thermodynamique : l’étude des relations entre la température, le travail, la chaleur et l’énergie pour
une réaction biochimique.
* Détermine si une réaction est favorable énergétiquement et si elle est spontanée
o Une réaction est favorable énergétiquement si les produits ont moins d’énergie que les
réactifs = rxn exothermique = libération de l’énergie
o Une réaction est défavorable énergétiquement si les produits ont plus d’énergie que les
réactifs = rxn endothermique = absorbe l’énergie
o Une réaction est spontanée s’il y a assez d’énergie pour atteindre l’énergie d’activation
Collision efficace des substrats (réactifs) = réaction chimique
* Facteurs nécessaires pour avoir une réaction chimique
o Énergie suffisante des réactifs
o Orientation adéquate des molécules

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16
Q

Propriétés des enzymes (4)

A
  • Augmente la vitesse de réaction
  • Faible ou haute spécificité pour substrat
    o Faible spécificité = plusieurs substrats avec structures similaires
    ▪ Ex. Trypsine : reconnaît liaison peptidique avec lysine (K) ou arginine (R) comme
    substrat = reconnaît 2 substrats
    o Haute spécificité = 1 substrat spécifique
    ▪ Ex. β-galactosidase : reconnaît lactose seulement = 1 substrat spécifique
  • Spécificité de réaction
    o Catalyse 1 seul type de réaction
  • Rendement de 100%
    o Aucun sous-produit inutile
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17
Q

nomenclature enzymatique

A

Nomenclature enzymatique
Suffixe -ase = enzyme
* Ex. nucléase

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18
Q

6 classes principales d’enzymes (Union Internationale de Biochimie)

A
  1. Oxydo-réductases
  2. Transférases =
  3. Hydrolases
  4. Lyases
  5. Isomérases =
  6. Ligases
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19
Q

oxydo reductases

A

a. Réaction d’oxydo-réduction
i. Oxydant = accepteur H
ii. Réducteur = donneur H
Ex. Lactate déshydrogénase (LDH), oxydases, réductase, peroxydases, oxygénases

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20
Q

transferases

A

transfert
a. Réaction de transfert d’un groupe fonctionnel
Ex. ALT, AST

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21
Q

hydrolases

A

= coupe
a. Réaction d’hydrolyse en utilisant H2O
Ex. Trypsine, chymotrypsine

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22
Q

liases

A

= lie molécule en brisant liens (Lyse et lie) a. Réaction d’élimination non hydrolytiques et non oxydantes qui résulte en une double
liaison ou réaction d’addition sur une double liaison
b. Synthase
Ex. pyruvate décarboxylase

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23
Q

isomerase

A

réarrangement
a. Réarrangement intramoléculaire
Ex. alanine racémase

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24
Q

lygases

A

= lie molécule en créant des liens (lie)
a. Formation de liaison couplé à l’hydrolyse d’ATP
b. Synthétase
Ex. Glutamine synthétase

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25
Q

centre actif et modeles

A

Là où se produit la réaction dans l’enzyme = responsable de l’activité catalytique

Modèle du centre actif
* Modèle de Fisher = clé-serrure
o Site actif de l’enzyme est la forme parfaite du substrat
* Modèle d’ajustement induit de Koshland = changement de conformation
o Site actif de l’enzyme change de conformation lorsque le substrat s’approche pour
favoriser sa liaison

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26
Q

Coenzymes

A

Souvent molécule organique liée faiblement au
site actif
*Tout coenzymes sont des cofacteurs

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27
Q

Cofacteurs

A

Molécule organique ou ion métallique qui se lie
de façon permanente ou non-permanente à un
enzyme
Permanent = grp prosthétique ex. hème
Non-permanent = co-substrat (modifié et quitte l’enzyme après la réaction

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28
Q

Origines des cofacteurs
o Vit. Hydrosolubles
o Vit. Liposolubles

A
  • Métabolites (ATP, UTP)
  • Issus des vitamines*
  • Vitamines
    hydrosoluble (b,c )
    liposoluble (adek)
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29
Q

Rôles des coenzymes

A
  • Transporteurs H
  • Transporteurs des groupes aminés
  • Transporteurs des groupes carbonés
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30
Q
  • Transporteurs H
A
  • Transporteurs H
    o NAD et NADP
    o FAD et FMN
    o Quinones
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31
Q
  • Transporteurs des groupes aminés
A
  • Transporteurs des groupes aminés
    o Vitamine B6
32
Q
  • Transporteurs des groupes carbonés
A
  • Transporteurs des groupes carbonés
    o Biotine (vitamine B8)
    o Thiamine (vitamine B1)
    o Acide pantothénique (vitamine B3)
    o Acide folique (vitamine B9)
    o Acide lipoïque
    o Vitamine B12
33
Q

**Effet d’une déficience en acide nicotinique **

NAD = nicotinamide adénine dinucléotide
NADP = nicotinamide adénine dinucléotide phosphate
Composé de : adénine et acide nicotinique

A

Déficience = Pellagre
* Érythème peau (rougeur)
* Digestif : langue rouge, diarrhées
* Trouble mental
Sources
* Légumineuses
* Champignons
* Fruits secs
* Levures
* Foie

34
Q

Transporteurs H : FAD et FMN

A

Fabriqué via vitamine B2 : riboflavine
Réaction :
*vitamine B2 sensible à la lumière
Sources
* Lait
* Céréales brutes
* Foie
Déficience est rare

35
Q

Transporteurs H: Ubiquinone =

A

CoenzymeQ
Fait partie de la chaîne de transport des électrons = phosphorylation oxydative
Réaction :
Liposoluble
3 états d’oxydation :
* Q = ubiquinone
* QH = semiquinone
* QH2 = ubiquinol

36
Q

Transporteurs d’amines: Vitamine B6
Pyridoxine = pyridoxal 5’phosphate
(réaction et déficience)

A

Réactions :
* Transamination : transfert groupement amine
* Décarboxylation
* Éliminations
* Racémization
* Réaction aldol

Déficience
* Dermatite aux extrémités

37
Q

Transporteurs grp carbonés : Biotine

A

Biotine = vitamine B8
Réaction :
* Carboxylation : nécessite activation du bicarbonate avec 1 ATP
Sources :
* Jaune d’œuf
* Foie
* Reins
* Levures
* Bactéries saprophytes (intestin)
*inactivation par avidine du blanc d’œuf chez le rat = lésions cutanées
*traite dermatoses séborrhéiques

38
Q

Transporteurs grp carbonés : TPP
Thiamine et thiamine pyrophosphate = vitamine B1

A

Réaction :
* Décarboxylation des α-cétoacides (pyruvate décarboxylase), formation et clivage des αhydroxycétones
Déficience = Béri-Béri
* Névrite périphérique
* Atrophie musculaire
* Faiblesse musculaire
* Fatigue
* Ataxie
* Paralysie
* Diminution du rythme cardiaque
* Perte d’appétit = perte de poids

39
Q

Transporteurs grp carbonés : CoA
CoA = coenzyme A

A

Réaction :
* Transport des radicaux acyles (ACP)
o Radicaux acyles : R-C=O
o Radicaux acétyle : CH3-C=O
Sources
* Dans majorité des aliments
*thermostable
Déficience :
* Pas chez hommes
* Dermatite
* Inflammation des muqueuses nasales
* Hémorragies internes moyennes surtout surrénales

40
Q

Transporteurs grp carbonés : vitamine B9
Acide folique = vitamine B9

A

Réaction :
* Transfert grp monocarbonés : méthyl, méthylène, méthényl, formyl et forminimo
* Synthèse méthionine, homocystéine, purines et thymines
Déficience :
* Acné
* Fatigue
* Anémie
* Ostéoporose
* Spina bifida
*Sulfamide = bactériostatique
* Ressemble au PABA
* Inhibe enzyme qui lie la ptéridine à PABA

41
Q

Transporteurs grp carbonés : acide lipoïque

A

*toujours liée à enzyme et nécessite ATP
Réaction :
* Porte un groupe acyl
* Pyruvate déshydrogénase
* α-cétoglutarate déshydrogénase

42
Q

Transporteurs grp carbonés : Vit. B12
Vitamine B12 = cyanocobalamine

A

*structure déterminée par Dorothy Hodgkin
Convertie en 2 coenzymes : 5’-désoxyadénosylcobalamine et méthylcobalamine
Réaction :
* Réarrangements intramoléculaires
* Réductions de ribonucléotides en désoxyribonucléotides
* Transfert grp méthyl via THF dans synthèse de la méthionine
Déficience
* Anémie pernicieuse
* Anémie de Biermer

43
Q

vit A

A

Vitamine A
= rétinol, rétinal et esters de rétinol
Sources :
* Végétales
* β-carotène
*rétine : conversion du rétinol en rétinal via l’opsine-rhodopsine (pigment sensible à la lumière)
Déficience = cécité crépusculaire

44
Q

vit D

A

Vitamine D
= ergocalciférol (vit. D2) et cholécalciférol (vit. D3)
*Peau : 7-déshydrocholestérol converti en cholécalciférol via UV
25-dihydroxycholécalciférol = forma active
Fonction = régule homéostasie du calcium
* Joue rôle dans homéostasie du phosphore
Déficience
* Enfant = rachitisme
* Adulte = ostéomalacie

45
Q

vit e

A

Vitamine E
= α β γ-tocophérol = antioxydants
Fonction = prévient oxydation des membranes

46
Q

vit k

A

Vitamine K
Fonction = essentiel à coagulation sanguine

47
Q

Enzymes allostériques

A

Site actif = site catalytique
Site allostérique = site modulateur
Fixation de l’effecteur sur l’enzyme de façon non-covalente (faible liaison) et aucunes modifications de
l’effecteur (reste intacte)
Michaelis-Menten : courbe de saturation enzymatique a une apparence sigmoïde (au lieu d’hyperbole)

48
Q

isoenzyme

A

Isoenzymes
= différentes enzymes qui catalysent la même réaction sous des conditions identiques (pH et T)

49
Q

heteroenzyme

A

Hétéroenzymes
= différentes enzymes qui catalysent la même réaction sous des conditions différentes (pH et T)

50
Q

Facteurs qui affectent l’énergie d’activation (Ea) d’une réaction enzymatique :

A
  • Température
    o ↑Température = ↑énergie = ↓Ea
  • Catalyseur
    o ↓Ea = ↑vitesse
51
Q

Équation pour la vitesse d’une réaction (A → P)

A

E+S—-ES—–E+P
v = k[A]
* k = constante de vitesse
* [A] = concentration du réactif
* Vitesse initiale = vitesse la plus rapide : changements des réactifs en produits
o Permet de déterminer l’ordre de la réaction

52
Q

Cinétique d’une réaction catalysée par une enzyme

A

-k = constante de vitesse de la réaction inverse
ES = complexe enzyme-substrat = état de transition : liaison du substrat dans site actif
* Dans graphique de cinétique enzymatique (temps en fonction de la concentration), le complexe
ES atteint un plateau (constant) après un certain temps parce que le complexe est formé à la
même vitesse qu’il est dissocié = état stationnaire

53
Q

Inhibiteurs irréversibles vs. réversibles

A

Irréversible = liaisons covalentes à l’enzyme (covalente = liaison forte)
Réversible = liaisons non-covalentes à l’enzyme (faible liaison)
* Soit que l’inhibiteur se lie au site actif ou au site allostérique

54
Q
A
55
Q
A
56
Q

Ordres de réactions

A
57
Q

Inhibiteurs competitif

A
58
Q

Inhibiteur non compétitif

A
59
Q

Inhibiteur incompetitif

A
60
Q

Modulation de l’activité enzymatique

A

Température :
pH :
Contrôle génétique

Contrôle par accumulation du produit

Contrôle par inhibiteurs

Modulations covalentes réversibles

Modulations allostériques
Zymogènes

61
Q

Modulation de l’activité enzymatique
temperature

A

Température : enzymes ont besoin d’une température optimale
* ↓T = ↓collisions moléculaires
* ↑T = ↑dénaturation

62
Q

Modulation de l’activité enzymatique
ph

A

variation de l’ionisation de l’enzyme et du substrat = effet sur liaison au site actif
* pH extrêmes = dénaturation

63
Q

Modulation de l’activité enzymatique
controle génique

A
  • Induction d’un gène
  • Répression d’un gène
64
Q

Modulation de l’activité enzymatique
controle par accumulation du produit

A
  • S’il y a trop de produit celui-ci peut venir ralentir l’activité enzymatique pour diminuer la
    synthèse de plus de produit
65
Q

Modulation de l’activité enzymatique
controle par inhibiteurs

A
  • Inhibe activité enzymatique par plusieurs mécanismes en empêchant la formation du complexe
    ES ou la décomposition en produit et enzyme
66
Q

Modulation de l’activité enzymatique
modulation covalentes reversibles

A
  • Phosphorylation
  • Déphosphorylation
  • Méthylation
  • Adénylation
67
Q

Modulation de l’activité enzymatique
zymogene

A
  • Précurseur protéique d’une enzyme (forme inactive de l’enzyme) = besoin de subir une
    modification pour devenir actif
    o Ex. pepsinogène → pepsine
    o Ex. Chymotrypsinogène → chymotrypsine
68
Q

Utilité du Graphique Lineweaver-Burk :

A
  • Aide à déterminer visuellement le Km et le Vmax
  • Permet de déterminer le type d’inhibition enzymatique
69
Q

Turnover (Kcat) =

A

molécules de substrat converti en produit par unité de temps pour 1 molécule

enzymatique
* ↑Kcat = ↑activité enzymatique
* 𝐸 + 𝑆
𝑘1
⇌
−𝑘1
𝐸𝑆
𝑘2
⇌
−𝑘2
𝐸 + 𝑃 : k2 = Kcat

70
Q

Unité enzymatique (U) =

A

Unité enzymatique (U) = quantité d’enzyme capable de transformer 1 mol de substrat par min

71
Q

Activité spécifique =

A

Activité spécifique = nombre U enzymatique par mg de protéine
* Détermine la pureté enzymatique

72
Q

Vmax

A

Vmax = vitesse maximale lorsque site actif de l’enzyme est saturé
* Détermine l’occupation du site actif de l’enzyme

73
Q

(S)

A

[S] = concentration du substrat

74
Q

Graphiques

A
75
Q

Équation de Michaelis menten

A
76
Q
A

Km = constante de Michaelis = [S] auquel la vitesse de la réaction est 50% de la Vmax

77
Q

↓Km =

A
  • ↓Km =↑activité enzymatique : car nécessite moins de substrat pour former le produit (↑vitesse
    rxn)
  • Km = affinité de l’enzyme pour le substrat
    o ↓Km = ↑affinité
    **concentration de l’enzyme doit être stable
    **    température doit être constante
  • Chaque enzyme a une température optimale = activité enzymatique optimale

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