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ZzzBiochimie (1) > biochimie cahier jaune (enzymologie) > Flashcards

biochimie cahier jaune (enzymologie) Flashcards

1
Q

Notion d”énergie d’activation: Thermodynamique

A

définie le sens de la réaction mais ne dit rien sur la rapidité de la réaction

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Q
A
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3
Q

C’est quoi un hétéroenzyme

A

Différent enzymes qui catalysent la meme rxn mais dans des conditions différentes de pH et de temperature

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4
Q

Différentes enzyme qui catalysent la meme ex dans des conditions identiques

A

Isoenzymes

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5
Q

Combien de sous-unités dans la LDH?

A

4

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6
Q

LDH5

A

Hepatocyte (foie) M

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7
Q

Rôle des muscles cardiaques et du foie

A

Cardiaque: Pyruvate -> lactate
Foie: lactate -> pyruvate

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8
Q

Types de modulations covalentes réversibles

A

Phosphorylation ou dephosphorylation des serines

Methylation
Adenylation

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9
Q

Definition et exemple d’une plurienzyme

A

Une enzyme avec plusieurs sous-unités

Exemple: pyruvate déshydreogenase

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10
Q

Avantage et désavantage d’une plurienzyme

A

Av: haute efficacité enzymatique
Désav: les produits intermediaries ne peuvent pas quitter le complexe pour participer dans une autre voie métabolique

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11
Q

enzyme

A

Enzyme : protéine qui agit pour catalyser une réaction biochimique

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12
Q

catalyseur

A

Catalyseur : substance qui provoque une réaction chimique en réduisant l’énergie d’activation ce qui
augmente la vitesse de la réaction

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13
Q

energie d’activation

A

Énergie d’activation (Ea): énergie nécessaire pour provoquer une réaction biochimique (substrat →
produit)
* Détermine la vitesse de la réaction

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14
Q

etat de transition

A

État de transition : configuration moléculaire de plus haute énergie (configuration entre la modification
du substrat en produit)

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15
Q

thermodynamique

A

Thermodynamique : l’étude des relations entre la température, le travail, la chaleur et l’énergie pour
une réaction biochimique.
* Détermine si une réaction est favorable énergétiquement et si elle est spontanée
o Une réaction est favorable énergétiquement si les produits ont moins d’énergie que les
réactifs = rxn exothermique = libération de l’énergie
o Une réaction est défavorable énergétiquement si les produits ont plus d’énergie que les
réactifs = rxn endothermique = absorbe l’énergie
o Une réaction est spontanée s’il y a assez d’énergie pour atteindre l’énergie d’activation
Collision efficace des substrats (réactifs) = réaction chimique
* Facteurs nécessaires pour avoir une réaction chimique
o Énergie suffisante des réactifs
o Orientation adéquate des molécules

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16
Q

Propriétés des enzymes (4)

A
  • Augmente la vitesse de réaction
  • Faible ou haute spécificité pour substrat
    o Faible spécificité = plusieurs substrats avec structures similaires
    ▪ Ex. Trypsine : reconnaît liaison peptidique avec lysine (K) ou arginine (R) comme
    substrat = reconnaît 2 substrats
    o Haute spécificité = 1 substrat spécifique
    ▪ Ex. β-galactosidase : reconnaît lactose seulement = 1 substrat spécifique
  • Spécificité de réaction
    o Catalyse 1 seul type de réaction
  • Rendement de 100%
    o Aucun sous-produit inutile
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17
Q

nomenclature enzymatique

A

Nomenclature enzymatique
Suffixe -ase = enzyme
* Ex. nucléase

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18
Q

6 classes principales d’enzymes (Union Internationale de Biochimie)

A
  1. Oxydo-réductases
  2. Transférases =
  3. Hydrolases
  4. Lyases
  5. Isomérases =
  6. Ligases
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19
Q

oxydo reductases

A

a. Réaction d’oxydo-réduction
i. Oxydant = accepteur H
ii. Réducteur = donneur H
Ex. Lactate déshydrogénase (LDH), oxydases, réductase, peroxydases, oxygénases

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20
Q

transferases

A

transfert
a. Réaction de transfert d’un groupe fonctionnel
Ex. ALT, AST

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21
Q

hydrolases

A

= coupe
a. Réaction d’hydrolyse en utilisant H2O
Ex. Trypsine, chymotrypsine

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22
Q

liases

A

= lie molécule en brisant liens (Lyse et lie) a. Réaction d’élimination non hydrolytiques et non oxydantes qui résulte en une double
liaison ou réaction d’addition sur une double liaison
b. Synthase
Ex. pyruvate décarboxylase

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23
Q

isomerase

A

réarrangement
a. Réarrangement intramoléculaire
Ex. alanine racémase

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24
Q

lygases

A

= lie molécule en créant des liens (lie)
a. Formation de liaison couplé à l’hydrolyse d’ATP
b. Synthétase
Ex. Glutamine synthétase

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25
centre actif et modeles
Là où se produit la réaction dans l’enzyme = responsable de l’activité catalytique Modèle du centre actif * Modèle de Fisher = clé-serrure o Site actif de l’enzyme est la forme parfaite du substrat * Modèle d’ajustement induit de Koshland = changement de conformation o Site actif de l’enzyme change de conformation lorsque le substrat s’approche pour favoriser sa liaison
26
Coenzymes
Souvent molécule organique liée faiblement au site actif *Tout coenzymes sont des cofacteurs
27
Cofacteurs
Molécule organique ou ion métallique qui se lie de façon permanente ou non-permanente à un enzyme Permanent = grp prosthétique ex. hème Non-permanent = co-substrat (modifié et quitte l'enzyme après la réaction
28
Origines des cofacteurs o Vit. Hydrosolubles o Vit. Liposolubles
- Métabolites (ATP, UTP) - Issus des vitamines* * Vitamines hydrosoluble (b,c ) liposoluble (adek)
29
Rôles des coenzymes
* Transporteurs H * Transporteurs des groupes aminés * Transporteurs des groupes carbonés
30
* Transporteurs H
* Transporteurs H o NAD et NADP o FAD et FMN o Quinones
31
* Transporteurs des groupes aminés
* Transporteurs des groupes aminés o Vitamine B6
32
* Transporteurs des groupes carbonés
* Transporteurs des groupes carbonés o Biotine (vitamine B8) o Thiamine (vitamine B1) o Acide pantothénique (vitamine B3) o Acide folique (vitamine B9) o Acide lipoïque o Vitamine B12
33
**Effet d'une déficience en acide nicotinique ** NAD = nicotinamide adénine dinucléotide NADP = nicotinamide adénine dinucléotide phosphate Composé de : adénine et acide nicotinique
Déficience = Pellagre * Érythème peau (rougeur) * Digestif : langue rouge, diarrhées * Trouble mental Sources * Légumineuses * Champignons * Fruits secs * Levures * Foie
34
Transporteurs H : FAD et FMN
Fabriqué via vitamine B2 : riboflavine Réaction : *vitamine B2 sensible à la lumière Sources * Lait * Céréales brutes * Foie Déficience est rare
35
Transporteurs H: Ubiquinone =
CoenzymeQ Fait partie de la chaîne de transport des électrons = phosphorylation oxydative Réaction : *Liposoluble 3 états d’oxydation : * Q = ubiquinone * QH* = semiquinone * QH2 = ubiquinol
36
Transporteurs d’amines: Vitamine B6 Pyridoxine = pyridoxal 5’phosphate (réaction et déficience)
Réactions : * Transamination : transfert groupement amine * Décarboxylation * Éliminations * Racémization * Réaction aldol Déficience * Dermatite aux extrémités
37
Transporteurs grp carbonés : Biotine
Biotine = vitamine B8 Réaction : * Carboxylation : nécessite activation du bicarbonate avec 1 ATP Sources : * Jaune d’œuf * Foie * Reins * Levures * Bactéries saprophytes (intestin) *inactivation par avidine du blanc d’œuf chez le rat = lésions cutanées *traite dermatoses séborrhéiques
38
Transporteurs grp carbonés : TPP Thiamine et thiamine pyrophosphate = vitamine B1
Réaction : * Décarboxylation des α-cétoacides (pyruvate décarboxylase), formation et clivage des αhydroxycétones Déficience = Béri-Béri * Névrite périphérique * Atrophie musculaire * Faiblesse musculaire * Fatigue * Ataxie * Paralysie * Diminution du rythme cardiaque * Perte d’appétit = perte de poids
39
Transporteurs grp carbonés : CoA CoA = coenzyme A
Réaction : * Transport des radicaux acyles (ACP) o Radicaux acyles : R-C=O o Radicaux acétyle : CH3-C=O Sources * Dans majorité des aliments *thermostable Déficience : * Pas chez hommes * Dermatite * Inflammation des muqueuses nasales * Hémorragies internes moyennes surtout surrénales
40
Transporteurs grp carbonés : vitamine B9 Acide folique = vitamine B9
Réaction : * Transfert grp monocarbonés : méthyl, méthylène, méthényl, formyl et forminimo * Synthèse méthionine, homocystéine, purines et thymines Déficience : * Acné * Fatigue * Anémie * Ostéoporose * Spina bifida *Sulfamide = bactériostatique * Ressemble au PABA * Inhibe enzyme qui lie la ptéridine à PABA
41
Transporteurs grp carbonés : acide lipoïque
*toujours liée à enzyme et nécessite ATP Réaction : * Porte un groupe acyl * Pyruvate déshydrogénase * α-cétoglutarate déshydrogénase
42
Transporteurs grp carbonés : Vit. B12 Vitamine B12 = cyanocobalamine
*structure déterminée par Dorothy Hodgkin Convertie en 2 coenzymes : 5’-désoxyadénosylcobalamine et méthylcobalamine Réaction : * Réarrangements intramoléculaires * Réductions de ribonucléotides en désoxyribonucléotides * Transfert grp méthyl via THF dans synthèse de la méthionine Déficience * Anémie pernicieuse * Anémie de Biermer
43
vit A
Vitamine A = rétinol, rétinal et esters de rétinol Sources : * Végétales * β-carotène *rétine : conversion du rétinol en rétinal via l’opsine-rhodopsine (pigment sensible à la lumière) Déficience = cécité crépusculaire
44
vit D
Vitamine D = ergocalciférol (vit. D2) et cholécalciférol (vit. D3) *Peau : 7-déshydrocholestérol converti en cholécalciférol via UV 25-dihydroxycholécalciférol = forma active Fonction = régule homéostasie du calcium * Joue rôle dans homéostasie du phosphore Déficience * Enfant = rachitisme * Adulte = ostéomalacie
45
vit e
Vitamine E = α β γ-tocophérol = antioxydants Fonction = prévient oxydation des membranes
46
vit k
Vitamine K Fonction = essentiel à coagulation sanguine
47
Enzymes allostériques
Site actif = site catalytique Site allostérique = site modulateur Fixation de l’effecteur sur l’enzyme de façon non-covalente (faible liaison) et aucunes modifications de l’effecteur (reste intacte) Michaelis-Menten : courbe de saturation enzymatique a une apparence sigmoïde (au lieu d’hyperbole)
48
isoenzyme
Isoenzymes = différentes enzymes qui catalysent la même réaction sous des conditions identiques (pH et T)
49
heteroenzyme
Hétéroenzymes = différentes enzymes qui catalysent la même réaction sous des conditions différentes (pH et T)
50
Facteurs qui affectent l’énergie d’activation (Ea) d’une réaction enzymatique :
* Température o ↑Température = ↑énergie = ↓Ea * Catalyseur o ↓Ea = ↑vitesse
51
Équation pour la vitesse d’une réaction (A → P)
E+S----ES-----E+P v = k[A] * k = constante de vitesse * [A] = concentration du réactif * Vitesse initiale = vitesse la plus rapide : changements des réactifs en produits o Permet de déterminer l’ordre de la réaction
52
Cinétique d’une réaction catalysée par une enzyme
-k = constante de vitesse de la réaction inverse ES = complexe enzyme-substrat = état de transition : liaison du substrat dans site actif * Dans graphique de cinétique enzymatique (temps en fonction de la concentration), le complexe ES atteint un plateau (constant) après un certain temps parce que le complexe est formé à la même vitesse qu’il est dissocié = état stationnaire
53
Inhibiteurs irréversibles vs. réversibles
Irréversible = liaisons covalentes à l’enzyme (covalente = liaison forte) Réversible = liaisons non-covalentes à l’enzyme (faible liaison) * Soit que l’inhibiteur se lie au site actif ou au site allostérique
54
55
56
Ordres de réactions
57
Inhibiteurs competitif
58
Inhibiteur non compétitif
59
Inhibiteur incompetitif
60
Modulation de l’activité enzymatique
Température : pH : Contrôle génétique Contrôle par accumulation du produit Contrôle par inhibiteurs Modulations covalentes réversibles Modulations allostériques Zymogènes
61
Modulation de l’activité enzymatique temperature
Température : enzymes ont besoin d’une température optimale * ↓T = ↓collisions moléculaires * ↑T = ↑dénaturation
62
Modulation de l’activité enzymatique ph
variation de l’ionisation de l’enzyme et du substrat = effet sur liaison au site actif * pH extrêmes = dénaturation
63
Modulation de l’activité enzymatique controle génique
* Induction d’un gène * Répression d’un gène
64
Modulation de l’activité enzymatique controle par accumulation du produit
* S’il y a trop de produit celui-ci peut venir ralentir l’activité enzymatique pour diminuer la synthèse de plus de produit
65
Modulation de l’activité enzymatique controle par inhibiteurs
* Inhibe activité enzymatique par plusieurs mécanismes en empêchant la formation du complexe ES ou la décomposition en produit et enzyme
66
Modulation de l’activité enzymatique modulation covalentes reversibles
* Phosphorylation * Déphosphorylation * Méthylation * Adénylation
67
Modulation de l’activité enzymatique zymogene
* Précurseur protéique d’une enzyme (forme inactive de l’enzyme) = besoin de subir une modification pour devenir actif o Ex. pepsinogène → pepsine o Ex. Chymotrypsinogène → chymotrypsine
68
Utilité du Graphique Lineweaver-Burk :
* Aide à déterminer visuellement le Km et le Vmax * Permet de déterminer le type d’inhibition enzymatique
69
Turnover (Kcat) =
#molécules de substrat converti en produit par unité de temps pour 1 molécule enzymatique * ↑Kcat = ↑activité enzymatique * 𝐸 + 𝑆 𝑘1 ⇌ −𝑘1 𝐸𝑆 𝑘2 ⇌ −𝑘2 𝐸 + 𝑃 : k2 = Kcat
70
Unité enzymatique (U) =
Unité enzymatique (U) = quantité d’enzyme capable de transformer 1 mol de substrat par min
71
Activité spécifique =
Activité spécifique = nombre U enzymatique par mg de protéine * Détermine la pureté enzymatique
72
Vmax
Vmax = vitesse maximale lorsque site actif de l’enzyme est saturé * Détermine l’occupation du site actif de l’enzyme
73
(S)
[S] = concentration du substrat
74
Graphiques
75
Équation de Michaelis menten
76
Km = constante de Michaelis = [S] auquel la vitesse de la réaction est 50% de la Vmax
77
↓Km =
* ↓Km =↑activité enzymatique : car nécessite moins de substrat pour former le produit (↑vitesse rxn) * Km = affinité de l’enzyme pour le substrat o ↓Km = ↑affinité ***concentration de l’enzyme doit être stable ***température doit être constante * Chaque enzyme a une température optimale = activité enzymatique optimale

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