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PASS 2024 > Biochimie Andres > Flashcards

Biochimie Andres Flashcards

1
Q

Acides aminés avec chaîne latérale apolaires aliphatique
( =hydrophobes )

A

1- Glycine
2- Alanine
3- Valine
4- Leucine
5- Isoleucine
6- Méthionine

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Q

Acides aminé avec chaîne latérale apolaire cyclique
(= Hydrophobe )

A

1- Tryptophane
2- Phénylalanine
3- Proline

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3
Q

Acide aminé avec chaîne latérale polaire neutre
(= hydrophile)

A

1-Sérine
2- Thréonine
3- Tyrosine
4- Cystéine
5- Asparagine
6- Glutamine

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4
Q

Acides aminés avec chaîne latérale polaire chargée
(= chargée )

A

1-Lysine
2- Arginine
3-Histidine
4- Acide aspartique
5- Acide glutamique , glutamate
6- Sélénocystéine

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5
Q

Acides aminés essentiels

A
  • Valine, Leucine, Isoleucine
  • Phénylalanine, Tryptophane
  • Lysine , Thréonine, Méthionine
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6
Q

Un Acide aminé essentiel doit …

A

Être apporté par l’alimentation

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7
Q

Un acide aminé non essentiel peut être …

A

Synthétisé de novo ( à partir de molécule simple (ex : glucose, autre AA )

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8
Q

Acide aminé le plus basique

A

Arginine (pka = 12,5)
Aussi le plus hydrophile

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9
Q

Acide aminé le plus acide

A

Acide aspartique (Aspartate)
Pka le plus bas

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10
Q

La cystine est formée à partir …

A

De l’oxydation de 2 cystéines qui va entraîner la formation d’un pont disulfure (réaction réversible)

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11
Q

Comment se déroule la phosphorylation de la sérine ?

A

Alcool primaire de l’AA qui va réagir avec l’O et l’H d’un acide phosphorique = estérification par dégagement d’eau = phosphorylation ( création liaison phosphoester )

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12
Q

Quels sont le dérivé d’acides aminés vus dans le cours ?

A

Acide gamma amino-butyrique
* GABA = neuromédiateur inhibiteur ( formé à partir d’une décarboxylation du glutamate )

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13
Q

Qu’est ce que la Phénylcétonurie ?

A

Il s’agit d’une maladie due au blocage de la dégradation de la Phénylalanine ( déficit en Phénylalanine hydroxylase qui transforme cet AA en tyrosine )

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14
Q

Quelles sont les conséquences de la phénylcétonurie ?

A
  • augmentation de la phénylalanine plasmatique
  • augmentation de métabolites anormaux dans les urines
  • installation au cours du développement d’un retard mental profond et épilepsie
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15
Q

Vrai ou faux : Il y a 21 acides aminés protéinogène .

A

FAUX : il y en a 22, mais seulement 21 chez l’Homme

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16
Q

Tout les AA portent un C* ?

A

FAUX : la glycine est le seul AA qui n’en porte pas

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17
Q

Les AA sont tous ionisés à un pH = 7 .

A

VRAI

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18
Q

Quels sont les rôles des AA ?

A
  • synthèse de protéines
  • synthèse de nucléotides
  • synthèse des oses
  • synthese d’acides gras
  • synthèse de neuromédiateurs et d’hormones (noradrénaline, H thyroïdiennes )
  • producteurs d’énergie
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19
Q

La plupart des acides aminés protéinogènes sont D.

A

FAUX : ils sont tous L pour être intégrés dans la synthèse de protéine

20
Q

À l’état zwitterion, la somme des charges est nulle.

A

VRAI
(Attention : cela ne veut pas dire qu’il n’y a pas de charges : les charges s’annulent)

21
Q

Dans une chromatographie par échange d’anions l’AA ayant le pHi le plus bas sera éluer en 1er .

A

FAUX : l’ AA qui a un pHi le plus bas restera le plus longtemps dans la solution

22
Q

De quoi est composé le Maltose ?

A

Alpha-D-Glucose + alpha-D-Glucose
(Résulte de l’hydrolyse de l’amidon )

23
Q

De quoi est composé le Saccharose ?

A

Alpha-D-Glucose + bêta-D-Fructose

24
Q

De quoi est composé le Lactose ?

A

Bêta-D-Galactose + alpha-D-glucose

25
Q

Composition d’une glycoprotéine ?

A

Protéine ( 2/3 de la masse) + Glycane ( oligosaccharide)

26
Q

Composition d’une Protéoglycane ?

A

Protéine + Glycosaminoglycane ( partie glucidique importante = 90% en masse )

27
Q

Exemple de Glucoaminoglycane ?

A
  • acide hyaluronique
  • héparane sulfate
  • chondroïtine sulfate
  • dermatane sulfate
28
Q

Vrai ou faux : les mammifères possèdent des cellulases

A

FAUX

29
Q

Qui sont les 4 Homopolysaccharides cités dans le cours ?

A
  • glycogène
  • amylose
  • isoamylose
  • cellulose
30
Q

Quelles sont les 2 types d’hétéropolysaccharides ?

A
  • glycoprotéines ( plus de protéines )
  • protéoglycanes ( plus de sucre )
31
Q

Quels sont les rôles des polysaccharides ou polyholosides ?

A
  • Réserve ( stockage de molécules simples )
    * amidon chez les plantes
    * glycogène chez les animaux
  • Squelette ( éléments de structure )
    * muréine chez les bactéries
    * cellulose chez les végétaux
    * chitine chez les insectes et les champignons
32
Q

En combien de niveaux structurels se décomposent les protéines ?

A

3 ou 4 ( primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire )

33
Q

Quels type de liaison sert à la conformation des protéines ?

A
  • liaisons covalentes
    * liaisons de coordination
    * ponts disulfures
  • liaisons non covalentes
    * liaisons ioniques : charge-charge
    * liaisons hydrogènes
    * liaisons hydrophobes (Van der Waals)
34
Q

À quel type de protéines appartiennent les HSP70 ?

A

Les protéines chaperonnes

35
Q

Quels agents dénaturant des protéines ?

A
  • réducteurs
  • chaleur
  • pH
  • détergents

Dénaturation des protéines souvent irréversibles

36
Q

À quoi correspond la structure primaire d’une protéine ?

A

À l’enchaînement des acides aminés (ordonnés de N-term à C-term )

37
Q

L’acide aminé le plus hydrophile est….

A

L’arginine

38
Q

L’acide aminé le plus hydrophobe est….

A

L’isoleucine

39
Q

Définition Enzyme

A

Catalyseur biologique principalement protéique dont la fonction est spécifique d’une réaction qui ne se réalise que difficilement dans des conditions naturelles

40
Q

Définition Coenzyme

A

Composé organique complexe fonctionnant comme partenaire de catalyse en collaboration avec une enzyme. Il est inactif sans enzyme. C’est un groupement prosthétique lié presque toujours par des liaisons covalentes

41
Q

Définition Cofacteur

A

Composé inorganique qui contribue à la fonction enzymatique. Ce sont généralement des métaux. Majoritairement sous forme d’ion.

42
Q

Holoenzyme

A

Enzyme dans sa forme active complète et fonctionnelle, constituée de :
* une apoenzyme ( composante protéique )
* une coenzyme (composante prosthétique)
* un cofacteur ( présence non obligatoire)

43
Q

Quelles sont les 6 grandes classes d’enzymes du vivant ?

A

1- Oxydoréductases
2- Transférases
3- Hydrolases
4- Lysases
5- Isomérases
6- Ligases

44
Q

Quels sont les 2 modèles du site actif existant ?

A
  • modèle clé-serrure ( modèle de Fischer en 1894 )
  • modèle de l’ajustement induit ( modèle de Koshland en 1958 )
45
Q

Quel est l’AA le plus abondant ?

A

Leucine

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