Biochimie Andres Flashcards

1
Q

Acides aminés avec chaîne latérale apolaires aliphatique
( =hydrophobes )

A

1- Glycine
2- Alanine
3- Valine
4- Leucine
5- Isoleucine
6- Méthionine

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Q

Acides aminé avec chaîne latérale apolaire cyclique
(= Hydrophobe )

A

1- Tryptophane
2- Phénylalanine
3- Proline

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3
Q

Acide aminé avec chaîne latérale polaire neutre
(= hydrophile)

A

1-Sérine
2- Thréonine
3- Tyrosine
4- Cystéine
5- Asparagine
6- Glutamine

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4
Q

Acides aminés avec chaîne latérale polaire chargée
(= chargée )

A

1-Lysine
2- Arginine
3-Histidine
4- Acide aspartique
5- Acide glutamique , glutamate
6- Sélénocystéine

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5
Q

Acides aminés essentiels

A
  • Valine, Leucine, Isoleucine
  • Phénylalanine, Tryptophane
  • Lysine , Thréonine, Méthionine
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6
Q

Un Acide aminé essentiel doit …

A

Être apporté par l’alimentation

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7
Q

Un acide aminé non essentiel peut être …

A

Synthétisé de novo ( à partir de molécule simple (ex : glucose, autre AA )

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8
Q

Acide aminé le plus basique

A

Arginine (pka = 12,5)
Aussi le plus hydrophile

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9
Q

Acide aminé le plus acide

A

Acide aspartique (Aspartate)
Pka le plus bas

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10
Q

La cystine est formée à partir …

A

De l’oxydation de 2 cystéines qui va entraîner la formation d’un pont disulfure (réaction réversible)

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11
Q

Comment se déroule la phosphorylation de la sérine ?

A

Alcool primaire de l’AA qui va réagir avec l’O et l’H d’un acide phosphorique = estérification par dégagement d’eau = phosphorylation ( création liaison phosphoester )

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12
Q

Quels sont le dérivé d’acides aminés vus dans le cours ?

A

Acide gamma amino-butyrique
* GABA = neuromédiateur inhibiteur ( formé à partir d’une décarboxylation du glutamate )

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13
Q

Qu’est ce que la Phénylcétonurie ?

A

Il s’agit d’une maladie due au blocage de la dégradation de la Phénylalanine ( déficit en Phénylalanine hydroxylase qui transforme cet AA en tyrosine )

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14
Q

Quelles sont les conséquences de la phénylcétonurie ?

A
  • augmentation de la phénylalanine plasmatique
  • augmentation de métabolites anormaux dans les urines
  • installation au cours du développement d’un retard mental profond et épilepsie
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15
Q

Vrai ou faux : Il y a 21 acides aminés protéinogène .

A

FAUX : il y en a 22, mais seulement 21 chez l’Homme

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16
Q

Tout les AA portent un C* ?

A

FAUX : la glycine est le seul AA qui n’en porte pas

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17
Q

Les AA sont tous ionisés à un pH = 7 .

A

VRAI

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18
Q

Quels sont les rôles des AA ?

A
  • synthèse de protéines
  • synthèse de nucléotides
  • synthèse des oses
  • synthese d’acides gras
  • synthèse de neuromédiateurs et d’hormones (noradrénaline, H thyroïdiennes )
  • producteurs d’énergie
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19
Q

La plupart des acides aminés protéinogènes sont D.

A

FAUX : ils sont tous L pour être intégrés dans la synthèse de protéine

20
Q

À l’état zwitterion, la somme des charges est nulle.

A

VRAI
(Attention : cela ne veut pas dire qu’il n’y a pas de charges : les charges s’annulent)

21
Q

Dans une chromatographie par échange d’anions l’AA ayant le pHi le plus bas sera éluer en 1er .

A

FAUX : l’ AA qui a un pHi le plus bas restera le plus longtemps dans la solution

22
Q

De quoi est composé le Maltose ?

A

Alpha-D-Glucose + alpha-D-Glucose
(Résulte de l’hydrolyse de l’amidon )

23
Q

De quoi est composé le Saccharose ?

A

Alpha-D-Glucose + bêta-D-Fructose

24
Q

De quoi est composé le Lactose ?

A

Bêta-D-Galactose + alpha-D-glucose

25
Composition d’une glycoprotéine ?
Protéine ( 2/3 de la masse) + Glycane ( oligosaccharide)
26
Composition d’une Protéoglycane ?
Protéine + Glycosaminoglycane ( partie glucidique importante = 90% en masse )
27
Exemple de Glucoaminoglycane ?
* acide hyaluronique * héparane sulfate * chondroïtine sulfate * dermatane sulfate
28
Vrai ou faux : les mammifères possèdent des cellulases
FAUX
29
Qui sont les 4 Homopolysaccharides cités dans le cours ?
* glycogène * amylose * isoamylose * cellulose
30
Quelles sont les 2 types d’hétéropolysaccharides ?
* glycoprotéines ( plus de protéines ) * protéoglycanes ( plus de sucre )
31
Quels sont les rôles des polysaccharides ou polyholosides ?
* Réserve ( stockage de molécules simples ) * amidon chez les plantes * glycogène chez les animaux * Squelette ( éléments de structure ) * muréine chez les bactéries * cellulose chez les végétaux * chitine chez les insectes et les champignons
32
En combien de niveaux structurels se décomposent les protéines ?
3 ou 4 ( primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire )
33
Quels type de liaison sert à la conformation des protéines ?
- liaisons covalentes * liaisons de coordination * ponts disulfures - liaisons non covalentes * liaisons ioniques : charge-charge * liaisons hydrogènes * liaisons hydrophobes (Van der Waals)
34
À quel type de protéines appartiennent les HSP70 ?
Les protéines chaperonnes
35
Quels agents dénaturant des protéines ?
* réducteurs * chaleur * pH * détergents Dénaturation des protéines souvent irréversibles
36
À quoi correspond la structure primaire d’une protéine ?
À l’enchaînement des acides aminés (ordonnés de N-term à C-term )
37
L'acide aminé le plus hydrophile est....
L'arginine
38
L'acide aminé le plus hydrophobe est....
L'isoleucine
39
Définition Enzyme
Catalyseur biologique principalement protéique dont la fonction est spécifique d’une réaction qui ne se réalise que difficilement dans des conditions naturelles
40
Définition Coenzyme
Composé organique complexe fonctionnant comme partenaire de catalyse en collaboration avec une enzyme. Il est inactif sans enzyme. C’est un groupement prosthétique lié presque toujours par des liaisons covalentes
41
Définition Cofacteur
Composé inorganique qui contribue à la fonction enzymatique. Ce sont généralement des métaux. Majoritairement sous forme d’ion.
42
Holoenzyme
Enzyme dans sa forme active complète et fonctionnelle, constituée de : * une apoenzyme ( composante protéique ) * une coenzyme (composante prosthétique) * un cofacteur ( présence non obligatoire)
43
Quelles sont les 6 grandes classes d’enzymes du vivant ?
1- Oxydoréductases 2- Transférases 3- Hydrolases 4- Lysases 5- Isomérases 6- Ligases
44
Quels sont les 2 modèles du site actif existant ?
* modèle clé-serrure ( modèle de Fischer en 1894 ) * modèle de l’ajustement induit ( modèle de Koshland en 1958 )
45
Quel est l’AA le plus abondant ?
Leucine