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MYCLASS YASS UE2 > BIOCHIMIE AA > Flashcards

BIOCHIMIE AA Flashcards

1
Q

AA hydrophile

A

Dibasique et Diacide

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Q

AA hydrophobes

A

Alaline, valine, leucine, isoleucine, méthionine, phénylalaline, tryptophane, proline

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3
Q

AA neutre

A

Glycine, sérine, thréonine, tyrosine, cystéine, Aspargine, glutamine

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4
Q

Propriété réactionelle lié a COOH et NH2

A

Donne des réactions coloré ou dégagement d’azote

–> permet leur dosage et identification

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5
Q

Pathologie génétique lié a délétion AA

A
  • Mucovicidose : géne CFTR : SF508 = délétion d’une phénylalaline en position 508
  • Mélanome = V600E remplacement de Valine par Glu en position 600
  • Myopathie = gène dystrophine
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6
Q

AA indispensable

A

Le très lyrique tristan phé vachement Marrer iseult (HA chez enfant)
ATTENTION CARACTERE INDISPENSABLE DEPEND DE L’ESPECE !!!

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7
Q

Particularité des AA hydroxylé

A

modif post traductionelle = Phosphorylation (permet signalisation cellulaire) et O-Glycosylation

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8
Q

D’ou provient la cystine?

A

De la déshydrogénation de 2 cysteine !!

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9
Q

Particularité des Di-basique

A

le NH2 peut faire des modification post-traductionelle

  • Acétylation (lysine au niveau des histone diminue l’interaction de prot avec ADN)
  • Méthylation
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10
Q

Sélénocysteine

A

Présent au niveau du site actif Gluthation peroxydase = rôle dans la détoxification

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11
Q

Molécule derivé de Tyrosine

A
  • Hormone thyro
  • cathéco
  • Eumélanine-phéomélanine
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12
Q

Molécule dérivé de tryptophane et comment

A

La sérotonine par hydroxylation et décarboxylation carbone alpha

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13
Q

Que permet la comparaison de protéine orthologue ?

A

La mise en évidence des AA conservé = résidu invariant ne supportant pas la mutation

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14
Q

Quesque le polymorphisme génétique SNP ?

A

C’est la modification d’AA dans une séquence chez une même espèce.

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15
Q

Différence ocytocine et vasopressine

A 
2 nonapeptide :
- 1 pont disulfure chacun INTRACHAINE
- diffère de 2 AA
- leur région C-ter (glycine) engagé dans liaison amine
= glycinamide
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16
Q

Protéine prion

A

Maldie neuro-dégénerative
= Infection, génétique ou sporadique
Mutation d’un ASP 178 par ASN ou mauvaise conformation

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17
Q

Structure en doigt de Zinc

A

25 AA stab par ion Zn2+ rélié par 2CYS-2HIS ou 4CYS
répétitif souvent 2 ou 3 et se lie à ADN + domaine liaison au ligand

Les récépteur Stéroidiens contien 2 ions Zn2+

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18
Q

Stabilisation de proteine globulaire

A

liaison H
Pont S-S
Formation avec complexe ions métalique (Hb)

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19
Q

Exemple de protéine globulaire

A 
Myohemerythrine
ImunoGlobuline
Pyruvate kinase
Préalbumine ( surtout Beta, seulement 2 hélice Alpha )
Myoglobine et Hb (alpha +++)
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20
Q

Exemple protéine fibrillaire

A

Intra Cellulaire =
Prot cytosquellette (tubuline), myofibrilles, kératine
Extra Cellulaire =
Colla, fibronectine, laminine, séricine (soie)

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21
Q

Solubilité des proteine

A

Dépend du solvant = pH et Concentration en sel
Insolube = fibrillaire
Soluble = globulaire +++
Proteine basque soluble = protamine et histone

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22
Q

Coloration des protéine

A

Les protéine fixent colorant de facon NON covalente

= permet identification

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23
Q

Structure insuline finale

A

ATTENTION proteine qui dispose que de structure III, 2 péptide A (21AA et 2 hélice alpha) et B (30AA et 1 hélice alpha)

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24
Q

Somatostatine

A

14 AA synthétisé par pancréas et hypothalamus et certaine cellules intestinales = inhibe Insu et Glucagon

25
Q

Electrophorese sérum

A

Les Ig correspond à fraction gamma et Beta

26
Q

Composition d’un Ig

A

2 fraction
CL = 23 000 Da
CH = 53 a 75 000 Da

27
Q

Type d’hémoglobine chez l’adulte

A

HbA1 = A2B2 = 97%
HbA2 = A2D2 = 1,5-3%
- parfois fotale persite = A2G2

28
Q

Gène responsable synthèse globine

A

Locus Alpha = Chrs 16

Locus Beta = Chrs 11

29
Q

Composition et différence entre les chaine de globine

A

Chaine Alpha = 141 AA, Beta/Gama = 146
A/B = 80AA différente
B/G = 40 AA différents
B/D = 10 AA différents

Stabilisation par Liaison H et force VDW

30
Q

Quesqui permet la fixation de l’héme a la globine

A

L’azote de 2 histidine situé en F8 (proximal) et E7 (distale)

31
Q

Fixation de Co2 a hémoglobine

A

Sur la globine par réaction de Carbamylation et condensation sur les fonction NH2 terminale des 4 chaines = Grace à Valine
HbNH2 + CO2 –> Hb-NH-COOH

32
Q

Glycosylation de Hb

A

dépend du temps et de la glycémie

c’est la condensation de glucose a l’extrémité N-ter des chaines Beta

33
Q

Pathologie Hb

A
  • Thalassémie = absence ou perte de chaine
  • Hb foetal = bénin non patho
  • Mutant structuraux = +500 variantes mais quelques une sont patho = Drépanocytose (Hb en faucilles) = Mutation GLUTAMINE par VALINE et B6.
34
Q

Les 2 processus complémentaire du metabolisme AA

A

Anabolisme

Catabolisme

35
Q

De quoi dépend la synthese des AA (METABOLISME)

A

Dépend de si AA essentiel ou non

36
Q

Catabolisme endogène AA

A 
225g/j = 75% besoin 
Augmente pendant jeune pour ne pas être en déficit
2 grand système:
- Lysosomiale
- Protéosome ( grâce a ubiquitine)
37
Q

Catabolisme Exogène AA

A

75g/j 25% besoin

Protéine dégradé par enzymes dig protéolytiques

38
Q

la conversion des AA (METABO)

A

Met -> Cys
Phé -> Tyr par hydroxylation
Asp -> Asn par décarboxylation
Pro - > Glu par cyclinisation

39
Q

Par quoi est influencé le métabolisme des AA

A

Par les hormones
En croissance : H Anabolisante
En jeune : H Cataboliques

40
Q

Elimination des AA

A 
Direct = fécale, urinaire, peau, cheveux
pathologique = Hémorragie et brulures
41
Q

Les rôles de l’anabolisme des AA

A
  • Synthèse de protéine tissulaire = 225g/j = rôle principale, permet équilibre avec protéolyse ( ATTENTION DIFFERENT SELON LES PERIODES)
  • Précurseur petites molécules –>
    : NeuroT = GABA, SERO, DOPA,DOPAMINE
    :Hormones = Tyroxines, CATHECO
    Molécule énergétiques = Créatine et Carnitine
42
Q

les étapes du Catabolisme des AA

A
  • Etapes commune a tous = Transamination/désamination pour enlever NH2 et Décarboxylation pour COOH
  • Réaction spé de chaque AA = Radicale = permet de former les AA glucoformateur et cétogènes
43
Q

Réaction de Décarboxylation AA (métabo)

A
  • IL FAUT DES CoE !!! Réaction IRREVERSIBLE
  • Enzyme SPECIFIQUE A CHAQUE AA
    = amino-acide-décarboxylase = élimine Co2 et génère amine
    Origine enzyme double = Tissu et bactérienne
44
Q

AA cétogène

A

A partir des AG et AA cétoformateur =
Le lit fait triper tyrion et iseult
= Leu, Lys, Phé, Tryp, Tyr, Isoleu

45
Q

AA cétogène et glucoformateur

A

Tyr, Phé, Ile, Trypto

46
Q

AA qui rentre à l’étapge de Alpha-céto-glutarate

A

AGOPH Alpha

= ARG, Gly, Orn, Phé, His

47
Q

AA précuseur du Propionyl-CoA = précurseur de Succinyl CoA

A

Thé va dans l’ile des méth

Thréo, Valine, Ile, Met

48
Q

AA Intégré au stade de Fumarate

A

Phé –> Tyr

49
Q

AA Intégré au stade de oxoaloacétate

A

ASN et ASP

50
Q

Avec quoi sont en équilibre les AA glucoformateur?

A

Ils permettent de donner Pyruvate et Oxoaloacétate en équilibre avec la production de glucose

51
Q

Quels sont les voies de détoxication de l’azote

A
  • Glutaminogènese dans les tissus periphérique = Fixation d’un NH3 sur de l’acide glut pour former Glutamine
  • transport plasmatique sous forme non toxique jusqu’au Foie et au Reins
  • Retour à l’état d’Acide glutamique par libération de NH2
  • -> Ammoniogènese dans Reins = NH4
  • -> Urogenèse Foie = NH3 (Cycle krebs et Henseleit)
52
Q

Pour quel élément de l’oganisme l’ammoniac est-il toxique?

A

SNC = Encéphalopathie

53
Q

Localisation de ASAT/ALAT chez eucaryotes

A

Enzyme cellulaire = Cytosol et Mitochondries

54
Q

Quel AA peut etre méthylé?

A

Seul la lysine = N-méthyl-lysine dans les myosines

55
Q

Par quoi sont lié les sucres au protéines

A

Par les liaison O et N glycosidiques !!!

56
Q

Diamètre Hb ?

A

55 A

57
Q

Quel noyau présent dans Sérotonine

A

noyau indol

58
Q

Quels sont les détérgent qui permettent dénaturation?

A

SDS ionique et Triiton

59
Q

Quesque la conformation native d’une protéine?

A

C’est la conformation finale = structure III et IV

MYCLASS YASS UE2 (2 decks)

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