BIOCHIMIE AA Flashcards
AA hydrophile
Dibasique et Diacide
AA hydrophobes
Alaline, valine, leucine, isoleucine, méthionine, phénylalaline, tryptophane, proline
AA neutre
Glycine, sérine, thréonine, tyrosine, cystéine, Aspargine, glutamine
Propriété réactionelle lié a COOH et NH2
Donne des réactions coloré ou dégagement d’azote
–> permet leur dosage et identification
Pathologie génétique lié a délétion AA
- Mucovicidose : géne CFTR : SF508 = délétion d’une phénylalaline en position 508
- Mélanome = V600E remplacement de Valine par Glu en position 600
- Myopathie = gène dystrophine
AA indispensable
Le très lyrique tristan phé vachement Marrer iseult (HA chez enfant)
ATTENTION CARACTERE INDISPENSABLE DEPEND DE L’ESPECE !!!
Particularité des AA hydroxylé
modif post traductionelle = Phosphorylation (permet signalisation cellulaire) et O-Glycosylation
D’ou provient la cystine?
De la déshydrogénation de 2 cysteine !!
Particularité des Di-basique
le NH2 peut faire des modification post-traductionelle
- Acétylation (lysine au niveau des histone diminue l’interaction de prot avec ADN)
- Méthylation
Sélénocysteine
Présent au niveau du site actif Gluthation peroxydase = rôle dans la détoxification
Molécule derivé de Tyrosine
- Hormone thyro
- cathéco
- Eumélanine-phéomélanine
Molécule dérivé de tryptophane et comment
La sérotonine par hydroxylation et décarboxylation carbone alpha
Que permet la comparaison de protéine orthologue ?
La mise en évidence des AA conservé = résidu invariant ne supportant pas la mutation
Quesque le polymorphisme génétique SNP ?
C’est la modification d’AA dans une séquence chez une même espèce.
Différence ocytocine et vasopressine
2 nonapeptide : - 1 pont disulfure chacun INTRACHAINE - diffère de 2 AA - leur région C-ter (glycine) engagé dans liaison amine = glycinamide
Protéine prion
Maldie neuro-dégénerative
= Infection, génétique ou sporadique
Mutation d’un ASP 178 par ASN ou mauvaise conformation
Structure en doigt de Zinc
25 AA stab par ion Zn2+ rélié par 2CYS-2HIS ou 4CYS
répétitif souvent 2 ou 3 et se lie à ADN + domaine liaison au ligand
Les récépteur Stéroidiens contien 2 ions Zn2+
Stabilisation de proteine globulaire
liaison H
Pont S-S
Formation avec complexe ions métalique (Hb)
Exemple de protéine globulaire
Myohemerythrine ImunoGlobuline Pyruvate kinase Préalbumine ( surtout Beta, seulement 2 hélice Alpha ) Myoglobine et Hb (alpha +++)
Exemple protéine fibrillaire
Intra Cellulaire =
Prot cytosquellette (tubuline), myofibrilles, kératine
Extra Cellulaire =
Colla, fibronectine, laminine, séricine (soie)
Solubilité des proteine
Dépend du solvant = pH et Concentration en sel
Insolube = fibrillaire
Soluble = globulaire +++
Proteine basque soluble = protamine et histone
Coloration des protéine
Les protéine fixent colorant de facon NON covalente
= permet identification
Structure insuline finale
ATTENTION proteine qui dispose que de structure III, 2 péptide A (21AA et 2 hélice alpha) et B (30AA et 1 hélice alpha)
Somatostatine
14 AA synthétisé par pancréas et hypothalamus et certaine cellules intestinales = inhibe Insu et Glucagon
Electrophorese sérum
Les Ig correspond à fraction gamma et Beta
Composition d’un Ig
2 fraction
CL = 23 000 Da
CH = 53 a 75 000 Da
Type d’hémoglobine chez l’adulte
HbA1 = A2B2 = 97%
HbA2 = A2D2 = 1,5-3%
- parfois fotale persite = A2G2
Gène responsable synthèse globine
Locus Alpha = Chrs 16
Locus Beta = Chrs 11
Composition et différence entre les chaine de globine
Chaine Alpha = 141 AA, Beta/Gama = 146
A/B = 80AA différente
B/G = 40 AA différents
B/D = 10 AA différents
Stabilisation par Liaison H et force VDW
Quesqui permet la fixation de l’héme a la globine
L’azote de 2 histidine situé en F8 (proximal) et E7 (distale)
Fixation de Co2 a hémoglobine
Sur la globine par réaction de Carbamylation et condensation sur les fonction NH2 terminale des 4 chaines = Grace à Valine
HbNH2 + CO2 –> Hb-NH-COOH
Glycosylation de Hb
dépend du temps et de la glycémie
c’est la condensation de glucose a l’extrémité N-ter des chaines Beta
Pathologie Hb
- Thalassémie = absence ou perte de chaine
- Hb foetal = bénin non patho
- Mutant structuraux = +500 variantes mais quelques une sont patho = Drépanocytose (Hb en faucilles) = Mutation GLUTAMINE par VALINE et B6.
Les 2 processus complémentaire du metabolisme AA
Anabolisme
Catabolisme
De quoi dépend la synthese des AA (METABOLISME)
Dépend de si AA essentiel ou non
Catabolisme endogène AA
225g/j = 75% besoin Augmente pendant jeune pour ne pas être en déficit 2 grand système: - Lysosomiale - Protéosome ( grâce a ubiquitine)
Catabolisme Exogène AA
75g/j 25% besoin
Protéine dégradé par enzymes dig protéolytiques
la conversion des AA (METABO)
Met -> Cys
Phé -> Tyr par hydroxylation
Asp -> Asn par décarboxylation
Pro - > Glu par cyclinisation
Par quoi est influencé le métabolisme des AA
Par les hormones
En croissance : H Anabolisante
En jeune : H Cataboliques
Elimination des AA
Direct = fécale, urinaire, peau, cheveux pathologique = Hémorragie et brulures
Les rôles de l’anabolisme des AA
- Synthèse de protéine tissulaire = 225g/j = rôle principale, permet équilibre avec protéolyse ( ATTENTION DIFFERENT SELON LES PERIODES)
- Précurseur petites molécules –>
: NeuroT = GABA, SERO, DOPA,DOPAMINE
:Hormones = Tyroxines, CATHECO
Molécule énergétiques = Créatine et Carnitine
les étapes du Catabolisme des AA
- Etapes commune a tous = Transamination/désamination pour enlever NH2 et Décarboxylation pour COOH
- Réaction spé de chaque AA = Radicale = permet de former les AA glucoformateur et cétogènes
Réaction de Décarboxylation AA (métabo)
- IL FAUT DES CoE !!! Réaction IRREVERSIBLE
- Enzyme SPECIFIQUE A CHAQUE AA
= amino-acide-décarboxylase = élimine Co2 et génère amine
Origine enzyme double = Tissu et bactérienne
AA cétogène
A partir des AG et AA cétoformateur =
Le lit fait triper tyrion et iseult
= Leu, Lys, Phé, Tryp, Tyr, Isoleu
AA cétogène et glucoformateur
Tyr, Phé, Ile, Trypto
AA qui rentre à l’étapge de Alpha-céto-glutarate
AGOPH Alpha
= ARG, Gly, Orn, Phé, His
AA précuseur du Propionyl-CoA = précurseur de Succinyl CoA
Thé va dans l’ile des méth
Thréo, Valine, Ile, Met
AA Intégré au stade de Fumarate
Phé –> Tyr
AA Intégré au stade de oxoaloacétate
ASN et ASP
Avec quoi sont en équilibre les AA glucoformateur?
Ils permettent de donner Pyruvate et Oxoaloacétate en équilibre avec la production de glucose
Quels sont les voies de détoxication de l’azote
- Glutaminogènese dans les tissus periphérique = Fixation d’un NH3 sur de l’acide glut pour former Glutamine
- transport plasmatique sous forme non toxique jusqu’au Foie et au Reins
- Retour à l’état d’Acide glutamique par libération de NH2
- -> Ammoniogènese dans Reins = NH4
- -> Urogenèse Foie = NH3 (Cycle krebs et Henseleit)
Pour quel élément de l’oganisme l’ammoniac est-il toxique?
SNC = Encéphalopathie
Localisation de ASAT/ALAT chez eucaryotes
Enzyme cellulaire = Cytosol et Mitochondries
Quel AA peut etre méthylé?
Seul la lysine = N-méthyl-lysine dans les myosines
Par quoi sont lié les sucres au protéines
Par les liaison O et N glycosidiques !!!
Diamètre Hb ?
55 A
Quel noyau présent dans Sérotonine
noyau indol
Quels sont les détérgent qui permettent dénaturation?
SDS ionique et Triiton
Quesque la conformation native d’une protéine?
C’est la conformation finale = structure III et IV
