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sciences fondamentales 1 > biochimie > Flashcards

biochimie Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une protéine?

A

polymère d’acides aminés reliés par des liaison peptidiques avec une structure en 3D

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Q

2 types de structure secondaire d’une protéine?

A

hélice alpha et feuille plissées beta

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3
Q

qu’est ce qu’une enzyme?

A

protéine ayant un pouvoir catalytique (dans les organismes vivants)

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4
Q

qu’est ce qu’un enzyme simple?

A

uniquement des acides aminés

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5
Q

qu’est ce qu’un holoenzyme?

A

enzyme + cofacteur

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6
Q

qu’est ce qu’un apoenzyme?

A

partie protéique de l’holoenzyme qui est inactive sans cofacteur

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7
Q

qu’est ce qu’un cofacteur?

A

ion métallique ou coenzyme qui est plus ou moins lié au site actif (provient souvent d’une vitamine)

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8
Q

vrai ou faux: la vitesse initiale d’une réaction enzymatique est la vitesse maximale.

A

faux: s’il n’y a pas assez de substrat, ce ne sera pas la vitesse maximale

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9
Q

qu’est ce que le Km d’une enzyme?

A

concentration de substrat nécessaire pour pour atteindre la moitié de la vitesse maximale de la réaction

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10
Q

2 enzymes qui métabolisent le glucose en glucose-6-phosphate?

A

hexokinase (plusieurs tissus et basse Km) et glucokinase (au foie et haute Km)

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11
Q

Qu’est ce que le Vmax?

A

quand les molécules d’enzyme sont saturées de substrat

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12
Q

Qu’est ce que l’induction?

A

mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzyme

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13
Q

Qu’est ce que la répression?

A

mécanisme qui diminue la synthèse de molécules d’une enzyme

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14
Q

Qu’est ce qu’une enzyme constitutive?

A

synthèse constante, leur activité est seulement dépendante de la présence du substrat ou non

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15
Q

Qu’est ce que l’allostérie?

A

mode de régulation d’une l’activité d’une enzyme où des effecteurs se lient à l’enzyme et changent sa conformation (peut être négatif ou positif)

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16
Q

température et pH optimale des enzymes dans le corps humain?

A

37° C et pH de 7 (généralement)

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17
Q

Qu’est ce que la modification covalente?

A

mécanisme de contrôle de l’activité enzymatique où un groupement est ajouté sur la chaine latérale, ce qui modifie les liaisons dans la molécule et affecte l’activité de l’enzyme

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18
Q

Lequel(s) mécanisme(s) de contrôle permet une adaptation rapide aux besoins de l’organisme ou de la cellule?

A

surtout allostérie, mais aussi modification covalente

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19
Q

Lequel(s) mécanisme(s) de contrôle permet une adaptation à long terme des besoins de l’organisme ou de la cellule?

A

induction et répression

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20
Q

Qu’est ce qu’un inhibiteur compétitif et quel est son effet?

A

substance ayant une structure chimique semblable à celle du substrat et va donc essayer de se fixer au même endroit que le substrat sur l’enzyme

augmentation de Km, Vmax inchangée

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21
Q

Qu’est ce qu’un inhibiteur non-compétitif et quel est son effet?

A

substance qui réagit à l’enzyme (de façon irréversible) de façon à ce que le substrat ne peut atteindre le site actif de l’enzyme

Km inchangé, Vmax diminue

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22
Q

Où est déversé le suc pancréatique et que contient il?

A

dans le duodénum (segment initial de l’intestin grêle), il contient des enzymes digestives et du bicarbonate pour neutraliser l’acidité provenant de l’estomac

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23
Q

Principales enzymes du suc pancréatique et leurs fonctions?

A

trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A, carboxypeptidase B –> hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines

lipase: hydrolyse des triacylglycérols en acide gras et 2-acylglycérol
amylase: hydrolyse des liaisons alpha de l’amidon

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24
Q

Qu’est ce qu’une enzyme protéolytique?

A

enzyme qui brise les liaisons peptidiques des protéines

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25
Q

Qu’est ce qu’un proenzyme?

A

enzyme pas encore activée

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26
Q

Sous quelle forme sont sécrété les enzymes pancréatiques et quel est l’avantage pour le pancréas?

A

En tant que proenzymes (trypsogène au lieu de trypsine, chymotrypsinogène au lieu de chymotrypsine, proélastase au lieu de élastase, procarboxypeptidase A & B au lieu de carboxypeptidase A & B)

avantage: pour empêcher l’autodigestion du pancréas

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27
Q

Où et comment sont activées les enzymes pancréatiques?

A

dans l’intestin. L’enzyme entéropeptidase va transformer la tryposgène en trypsine. La trypsine va ensuite s’autoactivée et va catalyser la transformation des autres enzymes

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28
Q

3 enzymes chargées de la digestion de glucides?

A

amylase, lactase, saccharase

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29
Q

Où sont synthétisées et où agissent les enzymes chargées de la digestion des glucides?

A

synthétisées par les cellules intestinales, on les retrouve sur la partie de la membrane cytoplasmique recouvrant les microvillosités (face externe dans la lumière intestinale)

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30
Q

Substrats et produits des enzymes chargées de la digestion des glucides?

A

saccharase (saccharasique) : saccharose et eau (substrats), glucose et fructose (produits)

saccharase (isomaltasique): eau et liaisons alpha des dextrines provenant de l’amidon par l’amylase (substrats), oligosaccharides comme le maltose et le maltotriose (produits)

saccharase (maltasique): eau, dextrines, maltose, maltotriose (substrats), glucose (produit)

lactase: lactose et eau (substrats), galactose et glucose (produits)

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31
Q

Qu’est ce que le sang?

A

liquide fait du plasma, globules rouges, globules blancs et plaquettes et qui circule dans le coeur, artères, veines, capillaires

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32
Q

Qu’est ce que le plasma?

A

partie du sang qui ne contient pas les cellules sanguines

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33
Q

Qu’est ce que le sérum?

A

fraction liquide du sang obtenue après centrifugation où le caillot contenant les cellules et la fibrile a été enlevé

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34
Q

Qu’arrive t’il avec l’ATP lors de son utilisation dans le muscle?

A

une de ses liaisons riches en énergie est hydrolysée pour fournir de l’énergie

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35
Q

mécanismes pour régénérer l’ATP?

A

régénération à partir de la créatine-phosphate et de la la phosphorylation de l’ADP en ATP, deux molécules d’ADP se transforment en ATP et AMP, phosphorylation au niveau du substrat, phosphorylation oxidative

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36
Q

2 fonctions de la créatine kinase dans la cellule musculaire?

A

produit l’ATP à partir de la créatine phosphate, crée des réserves de créatine phosphate pour utiliser plus tard (quand il y a assez d’ATP)

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37
Q

principaux carburants du muscle cardiaque?

A

acides gras, glucose, lactase, acides aminés

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38
Q

carburant vs ATP?

A

un carburant est une substance complexe qui, lors de sa dégradation, permet de régénérer l’ATP soit en donnant de l’énergie à ADP ou en fournissant des électrons qui seront utiles pour la phosphorylation oxidative (un carburant est généralement véhiculé par la circulation sanguine)

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39
Q

3 voies métaboliques de la dégradation du glucose en CO2?

A

glycolyse, oxidation du pyruvate en acétyl-CoA, cycle de Krebs

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40
Q

substrats et produits de la glycolyse?

A

substrats: glucose
produits: pyruvate, ATP (perte d’électrons), NADH

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41
Q

substrat et produits de l’oxidation du pyruvate?

A

substrat: pyruvate
produits: acetyl-CoA, CO2, (perte d’électrons), NADH

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42
Q

substrats et produits du cycle du Krebs?

A

substrat: acetyl-CoA
produit: CO2, GTP (ensuite transformé en ATP), (perte d’électrons), NADH et FADH2

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43
Q

localisation de la glycolyse?

A

cytosol

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44
Q

Qu’est ce qu’une kinase?

A

enzyme qui fait une phosphorylation?

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45
Q

2 réactions de la glycolyse où il y a consommation d’ATP?

A

glucose + ATP (hexokinase) –> G6P + ADP (réaction irréversible)

fructose-6-P + ATP (phosphofructokinase aussi appelée PFK) –> fructose 1,6 bisphosphate + ADP (réaction irréversible)

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46
Q

nom de l’hexokinase dans le foie?

A

glucokinase

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47
Q

1 réaction dans la glycolyse qui génère de l’ATP?

A

phosphoénolpyruvate + ADP (pyruvate kinase) –> pyruvate + ATP
(réaction irréversible)

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48
Q

nombre d’ATP formés et utilisés dans la glycolyse?

A

4 ATP formés et 2 ATP utilisés

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49
Q

est-ce que la glycolyse est une voie anabolique ou catabolique?

A

catabolique, car elle génère des composés simples à partir des composés plus complexes et fournit de l’énergie en même temps

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50
Q

Quelle est la coenzyme qui participe à la réaction d’oxydoréduction de la glycolyse?

A

NAD+ / NADH

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51
Q

Fonction de la coenzyme NAD+/NADPH?

A

transporte les électrons (dans ce cas-ci dans la mitochondrie pour la chaine respiratoire)

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52
Q

De quelle vitamine provient la coenzyme NAD+/NADPH?

A

niacine (vitamine B3)

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53
Q

Localisation de la transformation de l’oxidation du pyruvate?

A

mitochondrie

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54
Q

Comment se passe l’oxidation du pyruvate?

A

oxydoréduction, décarboxylation et ajout d’un coenzyme A pour une liaison riche en énergie
enzyme : pyruvate déshydrogénase

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55
Q

Quels sont les coenzymes nécessaires à l’oxidation du pyruvate et de quelles vitamines dérivent-elles?

A

NAD+/NADH vient de la niacine, CoA-SH vient de l’acide pantothénique, FAD vient de la riboflavine, TPP (thiamine pyrophosphate) vient de la thiamine, acide lipoïque

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56
Q

localisation du cycle de krebs?

A

matrice de la mitochondrie et face interne de la membrane interne

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57
Q

principaux métabolites du cycle de krebs?

A

acetyl-CoA, citrate, alpha-cétoglutarate, succinyl-CoA, fumarate, malate et oxalate

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58
Q

2 fonctions principales du cycle de krebs?

A

1) carrefour métabolique du métabolisme des glucides, acides aminés et lipides
2) voie catabolique avec génération de CO2 et et intermédiaires énergétiques comme NADH, FADH2 et GTP

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59
Q

réaction de la formation du citrate dans le cycle de krebs?

A

acétyl-CoA + oxaloacétate + H2O (citrate synthase) –> citrate + CoA-SH (réaction irréversible)

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60
Q

réaction de la formation du succcinyl-CoA dans le cycle de krebs?

A

alpha-cétoglutarate + NAD+ + CoA-SH (alpha-cétoglutarate déshydrogénase) –> succinyl-CoA + CO2 + NADH (coenzymes FAD, TPP et lipoate)

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61
Q

Quelle est la réaction de la formation de l’oxaloacétate dans le cycle de krebs?

A

malate + NAD+ (malate déshydrogénase) –> oxaloacétate + NADH

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62
Q

Combien de molécules de CO2 sont formées à partir d’une molécule de glucose?

A

6 molécules de CO2

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63
Q

localisation de la chaine respiratoire (ETS)?

A

face interne de la membrane interne de la mitochondrie

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64
Q

noms des complexes dans la chaine respiratoire?

A

complexes I, II, III, IV

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65
Q

site d’entrée des électrons provenant du NADH?

A

le NADH produit utilise le complexe I comme agent oxydant

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66
Q

site d’entrée des électrons provenant du FADH2?

A

le FADH2 produit utilise le complexe II comme agent oxydant

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67
Q

Comment est ce que de l’énergie est produite à partir du NADH et FADH2 dans la chaine respiratoire?

A

complexes I, III et IV pompent des protons dans l’espace intermembranaire grâce au transfert des électrons dans la chaine, il y a donc un gradient électrochimique

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68
Q

Par quels complexe enzymatique et substrats est formé l’ATP dans l’oxydation phosphorylative?

A

substrats: ADP + Pi

complexe enzymatique: ATP synthase

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69
Q

Comment est-ce que l’ATP est créée dans la phosphorylation oxidative?

A

énergie vient du gradient de protons, ATP synthase est le seul complexe qui pompe les protons de l’espace intermembranaire dans la matrice. l’énergie crée est utilisée pour lier un phosphate sur un ADP

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70
Q

combien de molécules d’ATP sont libérées par 1 NADH?

A

3 ATP (car passe par 3 proton pumps)

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71
Q

combien de molécules d’ATP sont libérées par 1 FADH2?

A

2 ATP (car passe par 2 proton pumps)

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72
Q

Comment est-ce que l’ATP est transportée?

A

avec la translocase de l’ATP (un transporteur membranaire) qui permet à l’ATP de passer à travers la membrane interne de la mitochondrie (vu que l’ATP est principalement utilisé dans le cytosol)

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73
Q

effet du rapport ATP/ADP sur la glycolyse?

A

plus le rapport ATP/ADP est élevé, moins il y a de demande d’énergie et moins la glycolyse est active
enzyme: PFK

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74
Q

quelles substances régulent l’activité de la PFK?

A

ATP & AMP (allostérie)
ATP modulateur allostérique négatif (rétroinihbition)
AMP modulateur allostérique positif (rétroactivation)

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75
Q

Comment est-ce que l’AMP est formé?

A

ADP+ADP –> ATP+AMP

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76
Q

Dans quelle situation la concentration d’AMP augmente?

A

concentration en AMP augmente quand il y a moins d’ATP

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77
Q

effet d’une augmentation du rapport NADH/NAD+ et ATP/ADP sur l’oxydation du pyruvate et le cycle de krebs?

A

signal négatif de ces processus métaboliques

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78
Q

Quel est le sort du glucose quand la glycémie est élevé et les rapports NADH/NAD+ et ATP/ADP sont élevés?

A

transformé en glycogène

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79
Q

effet d’une augmentation du rapport ATP/ADP sur l’activité de l’ATP synthase et la respiration mitochondriale?

A

diminue l’activité de l’ATP synthase et diminue l’activité de la chaine respiratoire

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80
Q

effet de l’hypoxie/apoxie sur l’activité de la chaine respiratoire dans le myocarde?

A

diminution de son activité, puis arrêt. l’oxygène (l’accepteur final des électrons) n’est plus disponible donc blocage

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81
Q

effet de l’hypoxie/apoxie sur l’activité de l’ATP synthase dans le myocarde?

A

diminution de son activité, puis arrêt. plus de gradient de protons donc pas d’activité

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82
Q

effet de l’hypoxie/apoxie sur la concentration de NADH mitochondriale dans le myocarde?

A

augmentation, NADH n’est pas transformé en NAD+ car la chaine respiratoire ne marche plus

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83
Q

effet de l’hypoxie/apoxie sur l’activité du cycle de krebs?

A

diminution de son activité, puis arrêt. manque de NAD+ et FAD

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84
Q

effet de l’hypoxie/apoxie sur l’activité de l’oxidation du pyruvate?

A

diminution de son activité, puis arrêt. pas de NAD+ disponible pour la pyruvate déshydrogénase

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85
Q

effet de l’hypoxie/apoxie sur la concentration d’ATP dans le cytosol?

A

diminution, car l’ATP synthase fonctionne moins, donc la cellule va essayer de compenser en augmentant la glycolyse

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86
Q

effet de l’hypoxie/apoxie sur l’activité de la PFK?

A

activité augmentée, car rapport ATP/ADP diminué (moins de modulateur allostérique négatif)

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87
Q

effet de l’hypoxie/apoxie sur la glycolyse?

A

augmente pour un certain temps, car seule source d’ATP. (en plus l’inhibiteur de la PFK est présent en plus petite quantité)

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88
Q

effet de l’hypoxie/apoxie sur l’activité catalytique des molécules de LDH (lactate déshydrogénase)?

A

aucun changement, car la LDH n’est pas contrôlée

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89
Q

effet de l’hypoxie/apoxie sur l’activité des molécules de LDH?

A

augmentée, car plus de substrat disponible

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90
Q

conséquences si la cellule ne pourrait pas transformer le pyruvate en lactate en conditions anaérobiques?

A

réserve de NAD+ seraient épuisées et la glycolyse s’arrêterait. La cellule mourrait tout de suite

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91
Q

effet de l’ischémie sur la concentration en protons dans les cellules myocardiques et effet sur la cellule?

A

augmentation de la concentration de protons, car l’acide lactique s’ionise en lactate et protons (les protons diffusent moins vite, car la circulation sanguine est ralentie). diminution du pH crée des dommages à la cellule en nuisant les réactions métaboliques et en réduisant la production d’ATP du muscle

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92
Q

Pourquoi la LDH est essentielle pour les érythrocytes?

A

les globules rouges n’ont pas de mitochondries, la LDH est donc essentielle pour recycler le NADH et continuer la glycolyse

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93
Q

Pourquoi est-ce que la grande majorité des tissus ont besoin de LDH?

A

pour subvenir aux besoins en ATP quand il n’y a pas assex d’oxygène

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94
Q

3 étapes de l’oxidation du glucose en CO2?

A

glycolyse, oxydation du pyruvate, cycle de krebs

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95
Q

combien de molécules d’ATP produites par la glycolyse au final?

A

8 ATP

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96
Q

combien de molécules d’ATP produites par l’oxydation du pyruvate au final?

A

6 ATP

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97
Q

combien de molécules d’ATP produites le cycle de krebs au final?

A

24 ATP

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98
Q

molécules d’ATP produites à partir d’une molécule de glucose dans des conditions aérobiques?

A

38 ATP

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99
Q

molécules d’ATP produites à partir d’une molécule de glucose dans des conditions anaérobiquea?

A

3 ATP

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100
Q

Comment agit un découpleur (dinitrophénol)?

A

permet aux protons du cytosol de pénétrer dans la mitochondrie
son but est de dissocier la chaine respiratoire de la régénération de l’ATP en diminuant le gradient de protons (donc moins d’ATP généré)

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101
Q

effet du dinitrophénol sur la consommation d’oxygène?

A

augmentation

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102
Q

effet du dinitrophénol sur la production d’ATP par l’ATP synthase?

A

diminution, les protons n’empruntent par la voie de l’ATP synthase, mais empruntent la voie du dinitrophénol

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103
Q

effet du dinitrophénol sur l’oxydation du NADH et FADH2?

A

augmentation, les pompes ne luttent pas contre un gradient

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104
Q

effet du dinitrophénol sur l’activité du cycle de krebs?

A

augmentation, car rapports ATP/ADP et NADH/NAD+ sont diminués

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105
Q

Pourquoi est ce que le dinitrophénol entraine une élévation de la température corporelle?

A

une partie de l’énergie produite est sous forme de chaleur et non d’ATP, et vu que la chaine respiratoire travaille bcp = augmentation de chaleur

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106
Q

sur quel complexe de la chaine respiratoire le cyanure agit-il?

A

complexe IV

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107
Q

effet du cyanure sur la consommation d’oxygène?

A

diminution

108
Q

effet du cyanure sur le production d’ATP par l’ATP synthase?

A

diminution. le gradient de protons n’est plus formé car il n’y a plus de passages d’électrons dans la chaine respiratoire

109
Q

effet du cyanure sur l’oxydation du NADH et FADH2?

A

diminution, car les électrons ne bougent plus

110
Q

effet du cyanure sur l’activité du cycle de krebs?

A

diminution. car NAD+ et FAD ne sont plus disponibles

111
Q

marqueurs biologiques de l’infarctus du myocarde?

A

créatine kinase, sous-unité I de la troponine cardique

112
Q

Pourquoi il y a une augmentation des marqueurs biologiques lors de l’infarctus du myocarde?

A

le contenu cellulaires du myocarde se déverse dans le sang et ces marquers sont plus présents au niveau du myocarde

113
Q

Combien de temps après l’infarctus peut-on remarquer une augmentation significative des marqueurs biologiques dans le sang?

A

6 h

114
Q

Pourquoi est-ce que la troponine cardiaque est le marqueur par excellence de l’infarctus du myocarde?

A

troponine est impliquée dans la contraction musculaire, les sous-unités I et T ne sont pas les mêmes dans les muscles et le myocarde
la créatine kinase n’est pas spécifique au myocarde

115
Q

Rôle du glucose sanguin dans l’organisme?

A

utilisé par les tissus comme carburant

116
Q

Quels tissus peuvent utiliser le glucose?

A

tous les tissus

117
Q

Quels tissus dépendent principalement du glucose?

A

cerveau (n’oxide pas bcp les acides gras) et erythrocytes (pas de mitochondries donc pas d’oxydation des acides gras)

118
Q

Est-ce que l’activité des transporteurs de glucose est régulée?

A

les transporteurs ne sont généralement pas sous contrôle hormonal
pour les muscles et tissus adipeux, les transporteurs du glucose sont sous dépendants de la présence d’insuline

119
Q

De quel organe provient le glucose sanguin en période post-prandiale?

A

du foie

le glucose est transporté jusqu’au foie par la veine porte, l’excédant est retourné dans la circulation sanguine

120
Q

De quel organe provient le glucose sanguin en période de jeune?

A

du foie

le fois produit du glucose à partir du glycogène ou à partir des précurseurs de la néoglucogenèse hépatique

121
Q

Quels tissus possèdent des réserves de glycogène importantes?

A

les muscles et le foie

122
Q

Est-ce que la structure du glycogène est différente selon les tissus?

A

non

123
Q

Quel glycogène participe au maintien de la glycémie?

A

glycogène hépatique, les muscles ne possèdent pas le matériel nécessaire pour exporter leur glycogène jusqu’au sang, ils utilisent leur glycogène pour eux-mêmes

124
Q

Principaux substrats de la glycogénolyse hépatique?

A

glycogène et Pi

125
Q

rôle des enzymes impliqués dans la glycogénolyse hépatique?

A

consiste en un raccourcissement de la molécule de glycogène par les extrémités de ses branches, une autre enzyme enlève les ramifications
enzyme: glycogène phosphorylase

126
Q

Comment la glycogénolyse musculaire est différente de celle hépatique?

A

différence avec le glucose-6-phosphate, il est dirigé vers la glycolyse pour produire de l’ATP

127
Q

Quel organe est le siège principal de la néoglucogenèse?

A

le foie (sinon reins en cas extrêmes)

128
Q

À partir de quels composés le glucose est formé dans la néoglucogenèse?

A

alanine (et d’autres acide aminés), glycérol, lactate (précurseurs)

129
Q

Lien entre néoglucogenèse et cycle de krebs?

A

beaucoup d’intermédiaires en commun, réactions enzymatiques communes

130
Q

Réactions et enzymes de la néoglucogenèse?

A

G6P + H2O (glucose-6-phosphatase) –> glucose + Pi

F-1,6-bisP + H2O (fructose-1,6-bisphosphatase) –> F-6P + Pi

Pyruvate + CO2 + ATP (pyruvate carboxylase) –> ADP + Pi + oxaloacétate

oxaloacétate + GTP (phosphoénolpyruvate carboxykinase PEPCK) –> GDP + CO2 + PEP

131
Q

D’où vient l’énergie nécessaire pour la néoglucogenèse?

A

des acides gras (beta-oxidation)

132
Q

Quand est-ce que la nécoglucogenèse est favorisée vs la glycolyse?

A

glycolyse est favorisée quand rapport insuline/glucagon est élevé (ex: après un repas)
aussi conditions hormonales qui favorisent néo… inhibent la PFK

133
Q

substrats de la glycogénogenèse hépatique?

A

glucose, résidu du glycogène, ATP et UTP

134
Q

intermédiaires principaux de la glycogénogenèse hépatique?

A

glucose-6-phosphate, glucose-1-phosphate, UDP-glucose, glycogène plus allongé et ramifié

135
Q

Produits finaux de la glycogénogenèse?

A

glycogène allongé et ramifié, UDP, ATP et PPi

136
Q

enzyme de régulation de la glycogénogenèse hépatique?

A

glycogène synthase

137
Q

type de régulation de la glycogène synthase?

A

modification covalente

138
Q

Qu’est ce qui augmente l’activité de la glycogène synthase?

A

élévation du rapport insuline/glucagon

139
Q

différence entre glycogénogenèse hépatique et musculaire?

A

mécanisme de régulation

glycogène du muscle est seulement pour le muscle vs le glycogène du foie sert au maintien de la glycémie

140
Q

Quelle hormone nécessaire à l’entrée du glucose dans les muscles et le tissu adipeux?

A

insuline

141
Q

conditions pour la glycogenogenèse musculaire?

A

muscle doit être au repos, rapport insuline/glucagon élevé (insuline augmente la quantité de glucose qui rentre dans le muscle et augmente l’activité de la glycogène synthase)

142
Q

Quel carburant est utilisé pour un muscle au repos ou effort léger?

A 
acides gras (beta-oxidation produit de l'énergie et de l'acetyl Co-A)
glycolyse ne fonctionne pas bcp, car PFK bloquée à cause du grand rapport ATP/AMP puisque pas bcp d'ATP consommée
143
Q

Comment est-ce que l’ATP est généré lorsque le muscle est soumis à un effort intense?

A

tous les moyens possibles sont utilisés

144
Q

Principal carburant d’une muscle dans un effort intense?

A

glycogène (stimulation nerveuse et adrénaline déclenchent l’utilisation de ce carburant)

145
Q

Qu’est ce qu’un lipide?

A

petites molécules peu solubles dans l’eau ou amphipatiques, constituées de carbone, hydrogène et oxygène, densité inférieure à celle de l’eau

146
Q

Principaux lipides retrouvés dans le corps humain?

A

les acides gras libres, triaglycérols, phospholipides, cholestérol

147
Q

Rôles des acides gras libres?

A

source d’énergie pour divers tissus (formes véhiculées de l’énergie stockée dans les adipocytes)
1/3 utilisé par le foie, 1/3 par les muscles squelettiques et 1/3 par le coeur

148
Q

Rôles des triacglycérols?

A

mise en réserve des acides gras, isolant thermiques et amortisseurs pour les organes

149
Q

Rôles des phospholipides?

A

surface des lipoprotéines, structure de base des membranes cellulaires, fournissent les acides gras pour l’estérification du cholestérol, surfactant dans les poumons, constituent une réserve de certains acides gras dans les membranes

150
Q

Rôle du cholestérol?

A

élément structural des membranes, précurseur des sels billiaires, précurseur de certaines hormones stéroïdiennes

151
Q

Quelles sources alimentaires peuvent être converties en lipides dans l’organisme?

A

sucres, protéines et lipides

152
Q

Avantages de garder des réserves énergétiques sous forme de graisse?

A

ATP: réserve pour 1 minute
glycogène: réserve pour 1 journée
graisse: réserve pour 30 à 60 jours

153
Q

Qu’est ce qu’un acide gras?

A

chaine d’hydrocarbure avec un groupement carboxyle

154
Q

Qu’est ce qu’un acide gras saturé?

A

acide gras où tous les carbones sont reliés par des liaisons simples

155
Q

Qu’est ce qu’un acide gras insaturé?

A

acides gras possédant une double liaison

156
Q

Qu’est ce qu’un acide gras polyinsaturé?

A

acide gras possédant plus qu’une double liaison

157
Q

Dans quels tissus et dans quel compartiment cellulaire le glucose ingéré est-il transformé en triacylglycérols?

A

foie et tissu adipeux

cytosol (et peut être mitochondries)

158
Q

Étapes du transfert du substrat de la mitochondrie au cytosol et la synthèse du palmitate dans le cytosol?

A
  1. transfert de l’acétyl-CoA de la mitochondrie jusqu’au cytosol sous forme de citrate
  2. ajout d’un CO2 sur l’acétyl-CoA pour former le malonyl-CoA avec un ATP (étape limitante)
  3. la malonyl-CoA et combiné avec un acétyl-CoA par l’acide gras synthase avec le NADPH comme cofacteur (réaction libère un CO2 donc ajout net de 2 carbones)
    répété 7 fois pour l’obtention du palmitate à 16 carbones
159
Q

Par quelle voie métabolique est formé le NADPH (cofacteur de l’acide gras synthase)?

A

la voie des pentoses phosphates

160
Q

Première enzyme de la voie des pentoses phosphates?

A

glucose-6-P déshydrogénase

161
Q

Rôles de la voie des pentoses phosphates?

A
  1. générer du NADPH pour la synthèse des lipides et des stéroïdes (important pour le foie, les adipocytes, les glandes mammaires en lactation, les gonades et les surrénales)
  2. générer du ribose-5-P pour la synthèse des nucléotides purines et pyrimidines
162
Q

Comment est contrôlée la synthèse du palmitate au foie?

A

la prise d’aliments dont les sucre stimulent la synthèse en vue d’une mise en réserve

163
Q

est ce que l’acide gras synthase est impliquée dans la formation du stéaryl-CoA à partir du palmityl-CoA?

A

non, seulement là pour synthétiser le palmitate

164
Q

Quels sont les 2 acides gras que l’organisme est incapable de synthétiser?

A

acide linolénique et alpha-linolénique

165
Q

Pourquoi est-ce que les acides gras acide linolénique et alpha linolénique ne sont pas synthétisés chez l’humain?

A

les désaturases existent seulement pour les carbones 4,5,6 & 9 (seulement pour la première moitié de la chaine)

166
Q

Dans quels types de molécules retrouvent-on des acides gras nouvellement synthétisés?

A

triacylglycérols (plus important), mais aussi dans les phospholipides et les esters de cholestérol

167
Q

Quels sont les précurseurs du glycérol-3-phosphate dans le foie?

A

1) glycérol sanguin suite à l’hydrolyse des TG des chylomicrons et des VLDL par la lipoprotéine lipase ou ceux du tissu adipeux par la lipase hormonosensible
2) glucose sanguin par le dihydroxyacétone phosphate formé par la glycolyse

168
Q

constituants des phospholipides nommés lécithines?

A

acides gras (2), glycérol, phosphate et choline

169
Q

Comment est-ce que la lécithine est synthétisée?

A

activation de la choline en CDP-choline, incorporation de la CDP-choline au diacylglycérol

170
Q

Quelle est la principale étape de la synthèse du cholestérol dans le foie?

A

synthèse du mévalonate

171
Q

intermédiaire commun à la synthèse des acide gras (lipogenèse) et à celle du mévalonate (cholestérogenèse)?

A

acétyl-CoA

172
Q

Quels sont les intermédiaires de la synthèse du mévalonate?

A

condensation de 3 molécules d’acetyl CoA pour former le mévalonate, en passant par les intermédiaires acétoacétyl-CoA et HMG-CoA. HMG-CoA reductase produit le mévalonate

173
Q

localisation de la synthèse du mévalonate?

A

cytosol

174
Q

réaction clé de la synthèse du mévalonate?

A

réduction du HMG-CoA par le NADPH à l’aide de l’HMG-CoA reductase

175
Q

facteurs qui contrôlent la synthèse du mévalonate et leur effet sur la cholestérogenèse?

A
  1. mévalonate (inhibe HMG-CoA reductase)
  2. cholestérol intracellulaire: diminution de l’activité de la HMG-CoA reductase par le cholestérol par répression du gène
  3. Insuline/glucagon: l’insuline active et le glucagon inhibe la HMG-CoA reductase
176
Q

Quelles cellules sont capables de cholestérogenèse?

A

pas mal toutes les cellules nucléées, mais à des taux qui ne suffisent pas à leur propres besoins

177
Q

Quelles cellules sont capables de la plus grande cholestérogenèse? et leur manière d’exportation

A

hépatocytes, exportation à partir des VLDL et excrétion billiaire

178
Q

Quels tissus peuvent transformer du cholestérol? Quels sont les composés produits? Quels sont leur rôles?

A

foie: synthèse des acides billiaires qui ont un rôle de savon pour la digestion intestinale des graisses alimentaires
certaines glandes: pour la synthèse d’hormones dite stéroïdiennes

179
Q

Qu’est ce qu’une lipoprotéine?

A

un complexe macromoléculaire avec une partie protéique et une partie lipidique

180
Q

Constituants des lipoprotéines?

A

une gouttelette centrale constituée de triacylglycérols et d’esthers de cholestérol, une enveloppe recouvrant la goulette (phospholipides et cholestérol non estérifié), apolipoprotéines immergées dans l’enveloppe phospholipidiques

181
Q

Quelle classe de lipoprotéines véhicule le triacylglycérols et le cholestérol d’origine alimentaire dans le sang?

A

chylomicrons

182
Q

Quelle classe de lipoprotéines véhicule le triacylglycérol et le cholestérol d’origine hépatique dans le sang?

A

VLDL

183
Q

enzyme responsable de la dégradation des lipoprotéines?

A

lipoprotéine lipase

184
Q

localisation de la lipoprotéine lipase?

A

attachée à la membrane des cellules endothéliales des capillaires des tissus extrahépatiques, spécialement ceux des muscles et du tissu adipeux

185
Q

rôle de l’apolipoprotéine C-II dans le dégradation des lipoprotéines?

A

activation (cofacteur) de la lipoprotéine lipase

186
Q

les principales lipoprotéines sur lesquelles on retrouve l’apolipoprotéine C-II?

A

sur toutes les lipoprotéines, mais surtout sur les VLDL et les chylomicrons

187
Q

produits formés de la dégradation des lipoprotéines?

A

acides gras, glycérol, résidus de chylomicrons, LDL

188
Q

destinées des produits formées lors de la dégradation des lipoprotéines?

A

acides gras qui vont dans les muscles sont oxydés
acides gras qui vont dans les tissus adipeux sont estérifiés
glycérol va au foie et est transformé en glycérol-3-P
résidus de chylomicrons vont être dégradés au foie
LDL subissent d’autres modifications dans les tissu périphériques

189
Q

Par quelles lipoprotéines les cellules extrahépatiques acquièrent-elles le cholestérol dont elles ont besoin mais qu’elles ne peuvent fabriquer en quantité assez importante?

A

LDL

190
Q

Quelle est l’origine des LDL?

A

VLDL perdent leur contenue de triacylglycérols suite à l’action de la lipoprotéine lipase

191
Q

Comment est-ce que les cellules extrahépatiques reconnaissent les LDL?

A

récepteurs à LDL à la surface des cellules

192
Q

Quel rôle joue le foie dans l’élimination des LDL?

A

foie possèdent des récepteurs à LDL

75% des LDL sont détruits au foie

193
Q

Comment la quantité de cholestérol influence la cholestérogenèse dans ces tissus?

A

répression au niveau de la synthèse de l’enzyme HMG CoA reductase

194
Q

Comment la quantité de cholestérol influence les récepteurs à LDL sur les cellules des tissus?

A

diminution, par répression de l’expression du gène

195
Q

Que reconnaissent les récepteurs sur les LDL?

A

récepteurs reconnaissent l’apolipoprotéine B-100

196
Q

Comment est modulé la quantité de récepteurs de LDL à la surface d’une cellule?

A

répression de l’expression du gène, une protéase PCSK9 favorise la dégradation des récepteurs LDL

197
Q

Quelles lipoprotéines permettent aux tissus extrahépatiques d’exporter l’excès de cholestérol membranaire?

A

HDL

198
Q

Comment la lécithine cholestérol acyltransférase (LCAT) favorise l’accumulation de cholestérol dans les HDL?

A

La LCAT transfère un acide gras venant d’un phospholipide (lécithine) sur le cholestérol pour former un cholestérol estérifié. Ce dernier est très hydrophobique et se déplace à l’intérieur de la particule, qui peut se gonfler progressivement de cholestérol.

199
Q

D’où provienne les HDL et quel est l’organe responsable de leur destruction?

A

HDL sont synthétisées par le foie

les HDL sont détruits au foie

200
Q

Comment est-ce que le foie peut reconnaitre les HDL?

A

récepteurs reconnaissent l’apolipoprotéine A-1 sur les HDL

201
Q

Quelles lipoprotéines sont athérogènes?

A

VLDL, LDL

202
Q

Quelles lipoprotéines sont antiathérogènes?

A

HDL

203
Q

Comment est-ce que le foie élimine le cholestérol?

A

sous forme de VLDL dans le sang, sous forme de cholestérol libre dans la bile qui va se retrouver dans l’intestin, sous forme d’acides biliaires qui vont être déversés dans la bile

204
Q

L’origine des acides gras?

A

la dégradation des chylomicrons et des VLDL, et aussi la synthèse des adipocytes à partir du glucose (glycolyse, lipogenèse)

205
Q

L’origine du glycérol phosphate?

A

glycolyse (car les adipocytes n’ont pas de glycérol kinase)

206
Q

contribution de l’insuline à la synthèse et l’accumulation des triacylglycérols dans le tissu adipeux?

A
  1. insuline est responsable de l’entrée du glucose dans les adipocytes
  2. insuline favorise la glycolyse et la lipogenèse
  3. insuline favorise une augmentation de l’activité de la lipoprotéine lipase
  4. insuline inhibe la lipolyse par une diminution de l’activité de la lipase hormonosensible
207
Q

Quel mécanisme l’organisme emploie-t-il pour utiliser les réserves de graisse?

A

activation de la lipolyse par activation de la lipase hormonosensible dans le tissu adipeux.
produits finaux = acides gras et glycérol

208
Q

Quelles hormones contrôlent la lipolyse et comment agissent-elles?

A

au cours de jeun, diminution de la concentration de l’insuline est le facteur le plus important régulant l’activité de la lipase hormonosensible, bien plus que la légère augmentation des hormones lipolytiques

209
Q

Quels sont les produits de la lipolyse?

A

acide gras et glycérol

210
Q

Comment est ce que le glycérol est véhiculé dans le sang?

A

soluble dans le sang, véhiculé jusqu’au foie et rein qui possèdent la glycérol kinase, une partie du glycérol phosphate servira de précurseur pour la néoglucogenèse, l’autre partie servira à l’incorporation des acides gras qui pourront être oxydés dans la beta-oxydation?

211
Q

Comment est ce que les acides gras sont véhiculés dans le sang?

A

véhiculé par l’albumine, 1/3 sera oxydé dans le coeur, 1/3 oxydé dans les muscles squelettiques, le reste sera oxydé au foie ou réincorporé dans les triacylglycérols pour être remis en circulation dans les VLDL
albumine est le transporteur dans le sang

212
Q

Quels types de cellules utilisent l’oxydation des acides gras pour produire de l’énergie?

A

environ le tiers de cellules myocardiques, des cellules musculaires squelettiques et celles du foie

213
Q

localisation de l’oxydation des acides gras dans les cellules?

A

la mitochondrie

214
Q

Rôle de la carnitine dans l’oxydation des acides gras?

A

permet aux acides gras de traverser la membrane interne de la mitochondrie

215
Q

nom du processus de dégradation des acides gras?

A

beta-oxydation

216
Q

Vrai ou faux: la quantité d’énergie produite par l’oxydation d’un palmitate en acétyl-CoA est supérieure à celle produite par l’oxydation d’un glucose en acétyl-CoA?

A

Vrai (33 pour palmitate vs 14 pour glucose)

217
Q

Par quelles voies métaboliques les acides gras sont-ils utilisés? (captés par le foie)

A

activés en acyl-CoA

voie de la beta-oxydation dans la mitochondrie ou la voie de l’estérification en triacylglycérols dans le cytoplasme

218
Q

Par quels tissus le glycérol est-il utilisé?

A

foie et rein (à cause de la glycérol kinase)

219
Q

Par quelles voies métaboliques le glycérol est utilisé?

A
  1. phosphorylation en glycérol-3-P par glycérol kinase
  2. synthèse des triacylglycérols
  3. néoglucogenèse ou glycolyse
220
Q

Par quelles voies métaboliques les acides gras sont-ils utilisés? (captés par les muscles)

A

tous les acyl-CoA sont oxydés par la beta-oxydation

221
Q

Les triglycérides peuvent-ils servir à la synthèse du glucose?

A

glycérol peut être utilisé dans la néoglucogenèse, mais les acides gras ne peuvent pas servir comme substrat pour générer du glucose

222
Q

3 corps cétoniques?

A

acétoacétate, hydroxybutyrate et acétone

223
Q

où sont formés les corps cétoniques?

A

mitochondries du foie

224
Q

Comment sont formés les corps cétoniques?

A

formés à partir du acétoacétyl-CoA mitochondrial provenant de la beta-oxydation ou de l’association de 2 acétyl-CoA, formation du HMG-CoA à partir de l’acétyl-CoA et acétoacétyl-CoA, HMG-CoA est transformé en acétyl-CoA et acétoacétate, acétoacétate peut être réduit en hydroxybutyrate, formation spontanée d’acétone à partir d’acétoacétate

225
Q

2 conditions requises pour le déclenchement de la cétogenèse?

A

déficience en insuline et une augmentation en glucagon (affectent le transport des acides gras par la carnitine)

226
Q

sort métabolique des corps cétoniques?

A
  1. activés par la coenzyme A dans les tissus périphériques comme le coeur et muscles squelettiques
  2. oxydés en acétyl-CoA
  3. acétone excrété par les poumons ou métabolisé en pyruvate
227
Q

structure des acides aminés?

A

constitué d’un carbone avec un groupement aminé, un groupement carboxyle et une chaine latérale (hydrophobes, hydrophiles, neutres, polaires, acides, basiques)

228
Q

origines des acides aminés dans le sang?

A

digestion des protéines alimentaires, dégradation des protéines tissulaires et sanguines, synthèse endogène des acides aminés essentiels

229
Q

synthèse de la tyrosine?

A

phénylalanine hydroxylase est un complexe enzymatique ,

réaction irréversible, tyrosine n’est pas un acide aminé essentiel

230
Q

Est-ce que tous les acides aminés peuvent être synthétisés par l’organisme?

A

non

231
Q

Qu’est ce qu’un acide aminé glucoformateur?

A

précurseur de la néoglucogenèse (perte du groupement aminé et sa partie carbonée se retrouve se retrouve sous forme de pyruvate ou dans le cycle de krebs)

232
Q

Qu’est ce qu’un acide aminé cétogène?

A

précurseur de la cétogenèse (partie carbonée est transformée en acétyl-CoA ou acétoacétate)

233
Q

Qu’est ce qu’un acide aminé mixte?

A

précurseur de la néoglucogenèse et de la cétogenèse

234
Q

À quel groupe d’acides aminés appartiennent la phénylalanine et la tyrosine

A

acides aminés mixtes (dégradation au foie se termine en fumarate et acétoacétate)

235
Q

Comment est-ce que les protéines alimentaires sont dégradés en acides aminés?

A

dégradés dans le tube digestif par plusieurs enzymes spécifiques sécrétés par le pancréas, l’intestin
des protéases et des peptidases qui hydrolisent les protéines alimentaires en peptides, puis en a.a. qui seront absorbés dans l’intestin

236
Q

Quel chemin prennent les acides aminés pour arriver au foie?

A

le système porte

237
Q

principaux tissus où les acides aminés sont dégradés?

A

foie et muscle (seulement pour a.a. en surplus)

238
Q

Qu’est ce qui arrive avec le groupement aminé après la dégradation des a.a.?

A

transamination (AST ou ALT qui sont des transaminases)

désamination oxydative du glutamate par glutamate déshydrogénase

239
Q

rôle de l’alpha-cétoglutarate dans la dégradation des a.a.?

A

accepteur du groupement aminé provenant d’un autre a.a. lors des réactions de transaminations

240
Q

rôle du glutamate dans la dégradation des a.a.?

A

désaminé pour fournir l’ammoniaque et redevenir alpha-cétoglutarate?

241
Q

différence entre un groupement amine et amide?

A

groupement amide dans la chaine latérale

242
Q

nom de la réaction où il y a libération d’ammoniaque à partir d’une fonction amide?

A

désamidation

243
Q

à partir de quelles substances peut-on former de l’ammoniaque dans le foie?

A

glutamine, glutamate, asparagine, produits spécialisés azotés et acides aminés

244
Q

Principale forme d’excrétion de l’ammoniaque par l’organisme et quel est l’organe qui est responsable de sa formation?

A

l’urée (cycle de l’urée)

le foie

245
Q

Principaux substrats du cycle de l’urée?

A

ion ammonium, CO2, aspartate et (3) ATP

246
Q

Rôle de l’aspartate dans le cycle de l’urée?

A

urée = forme d’excrétion principale de l’azote

urée contient 2 atomes d’azote (1 de l’ion ammonium et l’autre de l’aspartate)

247
Q

Par quels organes est-ce que l’urée est éliminée?

A

75% reins et 25% intestins

248
Q

sort de l’urée dans les reins?

A

éliminé par l’urine

249
Q

sort de l’urée dans l’intestin?

A

hydrolysée par l’uréase des bactéries de la flore intestinale pour former du NH4+ et du CO2. ce NH4+ retourne au foie pour être retransformé en urée

250
Q

Pourquoi est-ce que la transformation de l’ammoniaque en urée est essentielle?

A

ammoniaque est toxique pour l’organisme, particulièrement le cerveau

251
Q

autre façon de se débarrasser de l’ammoniaque?

A

dans les urines, sous forme d’ions d’ammonium

252
Q

Comment est-ce que le cerveau se débarrasse de l’ammoniaque?

A

les cellules gliales fabriquent de glutamine (l’ammoniaque franchit très bien la barrière hémato-encéphalique)

253
Q

Comment est ce que le cerveau fabrique de la glutamine?

A

1) alpha-cétoglutarate + NH3 + NADPH (glutamate déshydrogénase) –> glutamate + NADP+ + H2O
2) glutamate + ATP + NH3 (glutamine synthase) –> glutamine + ADP + Pi + H2O

254
Q

Quelles réactions chimiques produisent un intermédiaire dans le cycle de krebs?

A

réaction de la pyruvate carboxylase et pyruvate déshydrogénase

255
Q

À part le cerveau, quels tissus peuvent synthétiser la glutamine?

A

muscles et foie (mêmes réactions qu’au cerveau)

256
Q

Comment est ce que la glutamine est dégradée dans la paroi intestinale?

A

NH4+ enlevé de la glutamine pour former glutamate, ajoute pyruvate et enlève alpha-cétoglutarate pour former alanine

257
Q

Comment est ce que la glutamine est dégradée par un rein normal?

A

l’emmagasiner ou la convertir en alpha-cétoglutarate et alanine

258
Q

Comment est-ce que la glutamine est dégradée par un rein dans un organisme en état d’acidose?

A

reins va produire full de ammoniaque pour éliminer les ions H+ sous forme de NH4+ (ex: jeune prolongé où bcp de corps cétoniques produits)
glutamine –> glutamate –> alpha-cétoglutarate

259
Q

d’où vient la réserve de glutamine du rein?

A

glutamine sanguine ou glutamine synthétisée par la glutamine synthase

260
Q

après un repas, quelle hormone le métabolisme des a.a. aux muscles?

A

insuline: favorise l’entrée des a.a., inhibe la protéolyse et favorise la synthèse protéique

261
Q

Variations des taux hormonaux nécessaires à la protéolyse musculaire lors du jeune?

A

diminution du rapport insuline/glucocorticoïdes

262
Q

2 précurseurs de la néoglucogenèse libérés par les muscles?

A

alanine et glutamine

263
Q

Complication métabolite aigue du diabète de type 1?

A

acidocétose

264
Q

complication métabolite aigue du diabète de type 2?

A

coma hyperosmolaire

265
Q

Quelles cellules sécrètent l’insuline?

A

cellules beta du pancréas

sciences fondamentales 1 (5 decks)

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