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Sciences bio exam 1 > Biochimie 2 > Flashcards

Biochimie 2 Flashcards

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1
Q

Quels sont les 2 types principaux de protéines?

A

De fonction et de structure

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Q

Que représente la structure primaire de l’AA?

A

Séquence d’AA (liés par des liens peptiques)

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Q

VRAI OU FAUX

Une mutation dans l’ADN ne provoque pas de changements à la structure primaire des protéines.

A

FAUX

Une mutation provoque la modification de la structure primaire. Si la mutation est bénéfique, elle est propagée, mais si la mutation est délétère, elle est éliminée.

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Q

Qu’est-ce que l’anémie falciforme?

A

Changement d’1 AA rend la structure de l’érythrocyte filiforme et nuit à la fixation de l’oxygène, ce qui diminue l’irrigation dans les capillaires sanguins

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Q

Que représente la structure secondaire de l’AA?

A

Arrangement de la chaîne peptidique par angle et force de torsion, sous forme d’hélice alpha ou de feuillet bêta

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6
Q

Qu’est-ce qu’est l’hélice alpha?

A

Structure en forme de spirale stabilisée par des ponts d’hydrogène entre des AA

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7
Q

Qu’est-ce qu’est le feuillet bêta?

A

Structure configurée parallèle ou antiparallèle stabilisée par des liaisons hydrogènes entre des AA plus distants

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8
Q

Que représente la structure supersecondaire de l’AA?

A

Combinaison particulière de structures secondaires, qui crée un motif et peut constituer une signature pour une fonction précise d’une protéine

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9
Q

Que représente la structure tertiaire de l’AA?

A

Arrangement 3D de tous les AA de la protéine par repliement global de toutes les autres structures

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10
Q

Les protéines de plus de 200 AA forment des structures appelées ______, formés par la structure tertiaire.

A

Domaines protéiques

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11
Q

Que représente la structure quaternaire de l’AA?

A

Assemblage de plusieurs chaînes de polypeptides par liaisons hydrophobes, ponts désulfures et stabilisation par ions

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12
Q

Pourquoi la structure de la protéine est-elle importante?

A

Elle lui confère sa fonction et son activité.

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13
Q

Qu’arrive-t-il avec les protéines mal repliées?

A

Elles s’accumulent si elles ne sont pas dégradées, et risquent d’être impliquées dans diverses maladies.

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14
Q

Qu’est-ce que l’amyloïde?

A

Confirmation unique de feuillets bêta qui, lorsqu’elle est accumulée, forme des agrégats insolubles impliqués dans les maladies neurodégénératives

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15
Q

Nomme 3 types de protéines de structure.

A
  • Fibreuses
  • Collagène
  • Kératine
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16
Q

Qu’est-ce qu’une protéine fibreuse?

A

Maintien l’intégrité tissulaire
Constituant de la matrice extra cellulaire
Insoluble dans l’eau

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17
Q

VRAI OU FAUX

La protéine la plus abondante du corps humain est le collagène.

A

VRAI

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18
Q

La kératine est une composante du ______.

A

Cytosquelette (filament intermédiaire)

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19
Q

Quelles sont les protéines de fonction?

A

Les enzymes

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20
Q

À quoi servent les enzymes généralement?

A

Favorisent les réactions chimiques (trouvent l’énergie nécessaire pour faire le travail)
Accélèrent la vitesse d’une réaction
Capacité d’agir de façon sélective

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21
Q

VRAI OU FAUX

L’énergie d’activation d’une réaction chimique avec un catalyseur (enzyme) est moins élevée que sans catalyseur.

A

VRAI

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22
Q

Quelles sont les 2 complémentarités préconisées par l’enzyme avec son substrat (principe de la clé et de la serrure)?

A

Complémentarité géométrique (forme)

Complémentarité électronique (ionisation précise)

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23
Q

Quelle est la différence entre une holoenzyme et un apoenzyme?

A

Holoenzyme requiert un cofacteur organique (coenzyme) ou inorganique alors que l’apoenzyme est le nom donné à l’enzyme inactive sans cofacteur

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24
Q

VRAI OU FAUX

Les enzymes seules sont moins efficaces pour catalyser les réactions d’oxydoréduction et du transfert de groupement fonctionnel. Elles nécessitent l’action d’un cofacteur.

A

VRAI

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25
Q

Quelle est la différence entre un cofacteur et une coenzyme?

A

Le cofacteur peut être un coenzyme (organique) ou non (ion métallique non organique).

26
Q

Quels sont les 2 types de coenzymes?

A

Co-substrat et groupement prosthétique

27
Q

VRAI OU FAUX

Le coenzyme n’est pas régénéré après la réaction.

A

FAUX

Le coenzyme doit reprendre sa forme initiale à la fin de la réaction.

28
Q

Quelle est la différence entre le cosubstrat et le groupement prosthétique (les 2 types de coenzyme)?

A

Co-substrat: associé de façon transitoire à l’enzyme, le retour à sa forme initiale est catalysé par une autre enzyme

Groupement prosthétique: associé de fan permanente par liaison covalente à l’enzyme, le retour nécessite une étape supplémentaire à la réaction enzymatique

29
Q

Qu’est-ce qu’une proenzyme?

A

Enzyme inactive jusqu’à ce qu’elle soit stimulée par un stimulus. Avantageux car l’enzyme peut être stockée.

30
Q

Qu’est-ce qu’une isoenzyme?

A

2 enzymes qui ont des séquences d’AA différentes mais qui catalysent tout de même la même réaction

31
Q

Qu’étudie la cinétique enzymatique?

A

Relation entre la vitesse d’une réaction et les concentrations des réactifs et des produits

32
Q

Quels éléments influencent la vitesse d’une réaction enzymatique?

A

Concentration de substrat, concentration de l’enzyme, pH, température

33
Q

Si la concentration du substrat ______, la réaction se fait plus rapidement.

A

augmente

34
Q

Si la température est entre 35 degrés C et ___, il s’agit de la condition optimale. Plus de ___, il y aura dénaturation de l’enzyme.

A

40 degrés C

35
Q

Le pH a un impact sur la dénaturation de l’enzyme et la vitesse ______.

A

Réactionnelle

36
Q

Que décrit l’équation de Michaelis-Menten?

A

La variation de vitesse réactionnelle en fonction de la concentration de substrat. (vitesse initiale, maximale et constante de Michaelis)

37
Q

Quelle analyse peut-on faire de l’équation de Michaelis-Menten?

A

Plus la concentration du substrat augmente, plus la vitesse réactionnelle augmente. À une certaine concentration de substrat, la vitesse ne pourra plus augmenter (Vmax).
(Vitesse directement proportionnelle à la concentration d’enzyme présente)

38
Q

Que reflète Km (constante de Michaelis)?

A

L’affinité de l’enzyme pour le substrat.
Si Km est petit, l’affinité est grande.
(inversement proportionnel)

39
Q

Que démontre la représentation de Lineweaver-Burk?

A

Représentation en double inverse (inverse de Km sur l’axe des X, inverse de Vmax sur l’axe des Y)

40
Q

Qu’est-ce qu’une réaction séquentielle ordonnée?

A

La liaison du premier substrat (leading) est requise pour la liaison du deuxième substrat (following).

41
Q

Qu’est-ce qu’une réaction séquentielle aléatoire?

A

Les 2 sites de liaisons pour les substrats sont disponibles simultanément pour l’enzyme. (Premier arrivé premier servi)

42
Q

Qu’est-ce qu’une réaction ping-pong?

A

Implique une modification de l’enzyme

Les 2 substrats ne se rencontrent jamais à la surface de l’enzyme.

43
Q

Quel est le rôle de l’inhibiteur enzymatique?

A

Empêcher la formation du complexe ES ou empêcher la séparation de l’enzyme et du produit

44
Q

Qu’est-ce que l’inhibition compétitive?

A

L’enzyme bloque le site actif de l’enzyme.
Réversible si on augmente la concentration du substrat
Pas d’effet sur Vmax, mais prend plus de temps à l’attendre, car la réaction ralentit. Km augmenté, affinité diminuée

45
Q

Qu’est-ce que l’inhibition non compétitive?

A

Le substrat et l’inhibiteur se lient à deux sites différents de l’enzyme.
Diminution de la Vmax, car l’augmentation de substrat nia aucun effet sur l’action de l’inhibiteur
Pas d’effet sur Km, car l’affinité reste la même

46
Q

Qu’est-ce que la régulation allostérique?

A

Enzyme régulée par un effecteur qui se lie de façon convalente au site de régulation, modifiant l’affinité ES ou modifiant l’efficacité de l’E
Catalyse souvent l’étape limitante d’une voie métabolique

47
Q

VRAI OU FAUX

Dans la régulation allostérique, l’effecteur inhibiteur rend l’enzyme dans sa forme inactive, alors que l’effecteur activateur rend l’enzyme dans sa forme active.

A

VRAI

48
Q

Une exemple de régulation allostérique

A

Phosphorylation enzymatique (addition ou soustraction d’un groupement phosphate sur un AA spécifique de l’enzyme), réversible

49
Q

Quelle enzyme catalyse la phosphorylation? Quelle enzyme catalyse la déphosphorylation?

A
  • Protéine kinase qui utilise l’ATP comme donneur de P dans la phosphorylation
  • Phosphatase qui hydrolyse la liaison phosphate en déphosphorylation
50
Q

Quelles sont les classes d’enzyme?

A
  • Oxydoréductase
  • Transférase
  • Hydrolase
  • Lyase
  • Isomérase
  • Ligase
51
Q

Que fait l’oxydoréductase?

A

Catalyse le transfert d’électrons d’une molécule donneur d’électrons à une autre molécule accepteur d’électrons

52
Q

La _____ transfère des groupements fonctionnels spécifiques d’une molécule à une autre.

A

Transférase

53
Q

VRAI OU FAUX

L’hydrolase catalyse l’hydrolyse, en retirant une molécule d’eau.

A

FAUX

En ajoutant une molécule d’eau

54
Q

La lyase catalyse la rupture de liaisons chimiques autrement qu’en ___(1)___ et en ___(2)___, et forme une nouvelle liaison double.

A

1) hydrolysant

2) oxydant

55
Q

VRAI OU FAUX

L’isomérase catalyse le réarrangement de groupements fonctionnels à l’intérieur d’une molécule en créant B, isomère de A.

A

VRAI

56
Q

Quelle enzyme catalyse la liaison de 2 molécules par liaisons covalentes et nécessite l’hydrolyse de l’ATP?

A

Ligase

57
Q

Dans le métabolisme, quelle est la différence entre la chimiotrophie, l’hétérotrophie et l’aérobie?

A
  • Chimiotrophie: source d’énergie provient de l’oxydation
  • Hétérotrophie: source de carbone provient de matière organique
  • Aérobie: oxygène comme accepteur d’électrons
58
Q

VRAI OU FAUX

La nutrition est importante pour le métabolisme car elle lui fournit les micro nutriments nécessaires.

A

FAUX

Macronutriments (lipides, glucides, protéines)

59
Q

Qu’est-ce qu’une voie métabolique?

A

Série de réactions enzymatiques formant des produits spécifiques

60
Q

VRAI OU FAUX

Le catabolisme permet la dégradation des molécules en petites unités simples qui forment de l’énergie. Cette énergie est ensuite perdue.

A

FAUX

Énergie ensuite couplée aux réactions endergoniques

61
Q

L’anabolisme sert à la ___(1)___ de molécules en demandant un apport énergétique par l’hydrolyse de l’___(2)___.

A

1) synthèse

2) ATP

Sciences bio exam 1 (9 decks)

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