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SF1-Exam2 > Biochimie > Flashcards

Biochimie Flashcards

1
Q

Qu’est ce qu’une protéine?

A

Polymère d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques
Structure en 3D (parfois 4 pour certaines enzymes)

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2
Q

Quel est le premier niveau de structure d’une protéine?

A

Structure primaire = Acides aminés reliée par des liens peptidiques
Donne une extrémité N-terminal (groupement amine du premier aa) et C-terminal (groupement carboxyle du dernier aa)

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3
Q

Quel est le deuxième niveau de structure d’une protéine?

A

Structure secondaire = Hélice alpha et feuillets beta
Liens H entre les chaines latérales de aa avoisinants

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4
Q

Quel est le troisième niveau de structure d’une protéine?

A

Structure tertiaire = Repliement complet d’une protéine et création de domaines

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5
Q

Quel est le quatrième niveau de structure d’une protéine?

A

Structure quaternaire = Complexe de plusieurs chaines peptidiques

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6
Q

Qu’est-ce qui donne à une protéine sa forme particulière?

A
  1. Séquences d’AA et composition de leur chaine latérale
  2. Milieu dans lequel baigne la protéine
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7
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme?

A

Protéine avec un pouvoir catalytique chez les organismes vivants = Biocatalyseur

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8
Q

Quel est le mécanisme d’action d’un biocatalyseur?

A

Favorise l’orientation optimale de substrats spécifiques et la formation d’un complexe intermédiaire, ce qui permet :
1. Abaisser l’énergie d’activation nécessaire à une réaction
2. Accélérer la vitesse de réaction

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9
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme :
a. Simple?
b. Holoenzyme?
c. Apoenzyme

A

a. AA seulement
b. Enzyme qui nécessite la présence d’un (de) cofacteur(s) pour être active. Enzyme + Cofacteur
c. Partie protéique de l’holoenzyme, inactive sans cofacteur

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10
Q

Qu’est-ce qu’un cofacteur et coenzyme et quel est leur rôle?

A

Cofacteur : Ion métallique
Coenzyme : Molécule organique
Se lient au site actif de l’apoenzyme et participe à la réaction

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11
Q

Vrai ou faux? La majorité des coenzymes sont des vitamines

A

Vrai

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12
Q

Donner 2 exemples de coenzymes dérivés de vitamines

A
  1. NAD+ et NADP+ : Dérivés de la vitamine niacine (vitamine B3)
  2. FAD et DMN : Dérivés de la vitamine riboflavine (vitamine B2)
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13
Q

Quels sont les effets d’une variation de la concentration du substrat sur la vitesse (initiale) de réaction dans des conditions où la concentration en enzyme est constante?

A

Plus il y a de substrat, plus la réaction est rapide, jusqu’à un Vmax
Vmax = Saturation des enzymes par le substrat

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14
Q

Qu’est-ce que la vitesse initiale (constante)?

A

Vitesse quand il n’y a pas encore assez de produit pour qu’ils retournent en substrat

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15
Q

Qu’est-ce que la Vmax?

A

C’est la vitesse (initiale) mesurée quand TOUTES les molécules d’enzymes sont saturées par des molécules de substrat.

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16
Q

Quels sont les effets d’une variation de la concentration de l’enzyme sur la vitesse (initiale) de réaction dans des conditions où la concentration en substrat est très élevée (saturante; en excès par rapport aux concentrations d’enzyme) ?

A

Tant et aussi longtemps que la quantité de substrat est saturante, plus il y aura d’enzyme, plus la Vmax sera élevée (et directement proportionnelle à la quantité d’enzyme)

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17
Q

Vrai ou faux? La Vmax n’est pas sujette à une augmentation si on augmente la concentration en substrat

A

Vrai

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18
Q

Vrai ou faux ? La Vmax est toujours sujette aux conditions du milieu réactionnel.

A

Vrai

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19
Q

Quel paramètre utilise-t-on pour mesurer la quantité d’enzyme en circulation chez les patients?

A

Mesure de l’activité enzymatique

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20
Q

Quels sont les effets d’une variation du pH et de la température du milieu dans lequel agit une enzyme?

A

Changement hors des valeurs optimales = L’activité de l’enzyme diminue de plus en plus = Courbe en U

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21
Q

Quels sont les 2 mécanismes de contrôle de l’activité enzymatique?

A
  1. Quantité d’enzymes
  2. Activité de l’enzyme
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22
Q

Comment nomme-t-on le mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzyme donnée? Et celui qui la diminue?

A

Induction et répression

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23
Q

Vrai ou faux? Tous les enzymes sont contrôlés via leur synthèse/quantité?

A

Faux : Les enzymes constitutives = Synthèse constante

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24
Q

Vrai ou faux? Certaines enzymes peuvent être constitutives dans un tissus, mais leur synthèse peut être variable dans un autre tissu

A

Vrai

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25
Q

Quels sont les 2 mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes?

A
  1. Allostérie
  2. Modification covalente
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26
Q

Qu’est-ce qu’un effecteur allostérique positif?

A

Se lie à son site allostérique et active/ouvre le site catalytique de l’enzyme + bloque le site allostérique négatif

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27
Q

Vrai ou faux? Les effecteurs allostériques se lient au site actif?

A

Faux : Se lient à un site allostérique spécifique

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28
Q

Qu’est-ce qu’un effecteur allostérique négatif?

A

Se lie à son site allostérique et inactive/ferme le site catalytique de l’enzyme + bloque le site allostérique positif

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29
Q

Vrai ou faux? La modulation allostérique d’une enzyme est presque spontanée et l’enzyme allostérique est plus ou moins active selon la [ ] du modulateur

A

Vrai

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30
Q

Quelle est la différence entre un effecteur allostérique et un cofacteur?

A

Le modulateur allostérique se lie à un site allostérique spécifique, alors que le cofacteur se lie au site actif de l’enzyme

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31
Q

Comment les modifications covalentes des enzymes modifient l’activité de l’enzyme?

A

Modifications covalentes des chaines d’AA = Remaniement des liaisons intramoléculaires = Changement dans les structures secondaires et/ou tertiaires = Activation/inactivation du domaine catalytique

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32
Q

Vrai ou faux? La modulation de l’activité enzymatique pas allostérie permet une régulation fine en fonction de la quantité de modulateurs, tandis que la modification covalente est une mécanisme de tout ou rien

A

Vrai

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33
Q

Vrai ou faux? La modulation de l’activité enzymatique pas allostérie est réversible, tandis que la modification covalente est irréversible

A

Faux : Les 2 réversibles

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34
Q

Vrai ou faux? Les enzymes sont toutes susceptibles à un des 2 mécanismes de contrôle

A

Faux : La majorité des enzymes ne sont pas contrôlées. Seulement certaines enzymes clés

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35
Q

Quelles enzymes sont généralement contrôlées au niveau de leur activité?

A

Celles qui agissent au niveau des réactions clés des voies métaboliques = Réactions qui sont généralement irréversibles et qui catalysent des réactions limitantes (= réactions qui sont responsables de l’activité de toute la série de réactions d’une voie métabolique).
Leur contrôle permet de moduler l’activité de ces voies.

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36
Q

De quelles façons une enzyme qui agit au niveau des réactions clés des voies métaboliques pourraient être contrôlée?

A
  1. Activation par augmentation de la quantité ou de l’activité
  2. Rétroinhibition allostérique par le produit = Si manque de produit, signal positif/activation
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37
Q

Parmi les mécanismes de contrôle de l’activité enzymatique, lesquels permettent :
a. Une adaptation rapide aux besoins de l’organisme ou de la cellule ?
b. Une adaptation à long terme ?

A

a. Allostérie et modification covalente (=Activité)
b. Induction et répression (= Quantité)

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38
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif et quel est son effet sur la vitesse maximale de la réaction ?

A

Fait compétition au substrat pour se lier au site actif ; Pas de changement de Vmax (juste besoin de plus de molécules de substrat naturel pour l’atteindre)

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39
Q

Vrai ou faux? Un inhibiteur compétitif peut se faire déloger par le substrat naturel si ce dernier est en grande quantité

A

Vrai : Explique pourquoi les patients qui prennent des statines doivent tout de même faire attention à leur consommation d’AG

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40
Q

Quel est l’avantage de l’utilisation d’un inhibiteur compétitif?

A

Spécifique à une enzyme (car l’inhibiteur a une structure chimique semblable à celle du substrat)

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41
Q

Vrai ou faux? En présence d’inhibiteur compétitif, les molécules d’enzyme semblent avoir moins d’affinité pour le substrat.

A

Vrai

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42
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur non compétitif (généralement) et quel est son effet sur la Vmax de la réaction ?

A

Se fixe de façon irréversible sur l’enzyme pour modifier sa structure ou empêcher le substrat de s’y fixer ; Diminution de la Vmax, car diminution du nombre d’enzymes actives (et vitesse proportionnelle à la quantité d’enzyme)

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43
Q

Vrai ou faux? La vitesse de réaction est proportionnelle à la quantité d’enzymes

A

Vrai

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44
Q

Vrai ou faux? Les inhibiteurs irréversibles sont toujours non compétitifs

A

Vrai

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45
Q

Comment un inhibiteur peut être non compétitif?

A

Car indépendant de la concentration de substrat : Toute augmentation de la concentration du substrat ne peut rompre la liaison entre l’inhibiteur et l’enzyme = Ne compétionne pas avec le substrat

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46
Q

De quelles façons un inhibiteur non compétitif peut agir?

A
  1. Liaison à l’enzyme (ailleurs qu’au site actif) et provoque la modification de sa structure tertiaire et ainsi affecte indirectement la structure du site actif et donc l’activité de l’enzyme
  2. Il peut aussi agir au site actif de l’enzyme et avoir une grande spécificité pour le site actif = Inhibiteur non compétitif spécifique
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47
Q

Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement?

A

Dans le duodénum. Il contient :
1. Les enzymes digestives synthétisées par le pancréas exocrine.
2. Du bicarbonate de sodium et de potassium chargé de la neutralisation de l’acide provenant de l’estomac (pH 1-2)

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48
Q

Nommez les principales enzymes du suc pancréatique et indiquez leur fonction

A
  1. Trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A et B : Hydrolyse de liaisons peptidiques des protéines
  2. Lipase : Hydrolyse des triacylglycérols en acides gras et en 2-monoacylglycérol.
  3. Amylase : Hydrolyse des liaisons α (1→4) de l’amidon (et du glycogène) des aliments
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49
Q

Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique? Quel en est l’avantage pour le pancréas?

A

Sous forme de proenzymes :
1. Trypsine = Trypsinogène
2. Chymotrypsine = Chymotrypsinogène
3. Élastase = Proélastase
4. Carboxypeptidases A et B = Procarboxypeptidases A et B
Avantage : Empêche une autodigestion du pancréas qui réalise la synthèse d’enzymes

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50
Q

Où et comment les proenzymes du suc pancréatique sont-elles activées?

A

Dans l’intestin (duodénum)
Le trypsinogène est transformé (perte d’un hexapeptide) en trypsine par l’entéropeptidase, une enzyme sécrétée par le duodénum.
Ensuite, la trypsine elle-même va catalyser sa propre activation (autoactivation).
La trypsine catalyse aussi la transformation des autres proenzymes.

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51
Q

Comparez le pH optimal des enzymes protéolytiques d’origine pancréatique à celui de la pepsine, une enzyme protéolytique qui agit dans l’estomac.

A

Pepsine : 1-2 = Environ le pH de l’estomac
Trypsine, chymotrypsine et carboxypeptidase : 7,5-8,5 = Environ le pH de l’intestin
Élastase : 10
Donc le pH optimal est en général comparable au pH où l’enzyme doit accomplir sa fonction

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52
Q

À part l’amylase, nommez les deux principales enzymes chargées de la digestion des glucides

A
  1. Saccharase
  2. Lactase
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53
Q

Où sont synthétisées la saccharase et la lactase et où agissent-elles?

A

Synthétisées par les entérocytes
Font partie des protéines de la membrane cytoplasmique de ces cellules (apical) = Agissent sur la face externe de la membrane

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54
Q

Quelle est la structure de la saccharase

A

3 SU possédant chacune une activité enzymatique particulière :
a. Saccharasique
b. Isomaltasique
c. Maltasique

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55
Q

Au sujet de l’activité saccharasique de la saccharase :
a. Quels sont les substrats?
b. Quels sont les produits?

A

a. Saccharose et eau
b. Glucose et fructose

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56
Q

Au sujet de l’activité isomaltasique de la saccharase :
a. Quels sont les substrats?
b. Quels sont les produits?

A

a. Eau et liaisons α(1→6) des dextrines provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase.
b. Oligosaccharides relativement courts ne contenant que des liaisons osidiques α(1→4) = Maltose et le maltotriose.

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57
Q

Au sujet de l’activité maltasique de la saccharase :
a. Quels sont les substrats?
b. Quels sont les produits?

A

a. Eau et maltose et maltotriose provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase et de l’hydrolyse de dextrines par l’activité isomaltasique de la saccharase
b. Glucose

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58
Q

Quels sont les substrats et les produits de la lactase?

A

Substrats : Lactose et eau
Produits : Glucose et galactose

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59
Q

Quelle est la différence entre plasma et sérum?

A

Plasma : Fraction liquide du sang sans les cellules sanguines, avec les protéines (dont celles de coagulation) = Avec anticoagulant
Sérum : Fraction liquide du sang obtenue in vitro après coagulation et retrait du caillot (par centrifugation) contenant la fibrine et les cellules sanguines. Il ne contient plus de fibrinogène qui a été transformé en fibrine lors du processus de coagulation = Sans coagulant

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60
Q

Que représente U/L?

A

U représente la quantité d’enzyme nécessaire pour transformer une quantité donnée de substrat par unité de temps (1 umol/minute)
Calculé selon la quantité de substrat transformé en produit par unité de temps
(exemple : Si 2 umol produite en 1 minute = 2U)

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61
Q

Qu’est-ce qu’une valeur de référence et quels sont les 2 types?

A

Valeurs auxquelles on se réfère pour interpréter un résultat
1. Par rapport à des individus normaux
2. Par rapport à un risque donné = Seuil épidémiologique à partir duquel il y a risque de développer une maladie

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62
Q

Que veut dire une élévation de l’activité de la lipase et de l’amylase dans un bilan sanguin?

A

Atteinte pancréatique (pancréatite aigue)

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63
Q

Que veut dire une élévation de l’activité de la AST et de l’ALT dans un bilan sanguin?

A

Atteinte hépatocellulaire (hépatite)

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64
Q

Que veut dire une élévation de l’activité de la gammaGT dans un bilan sanguin?

A

Consommation chronique d’alcool

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65
Q

Que veut dire une élévation de l’activité de l’ALP dans un bilan sanguin?

A

Atteinte osseuse

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66
Q

Que désigne l’abréviation ATP et quelle est la principale fonction de l’ATP dans la contraction du muscle cardiaque ?

A

Adénosine triphosphate.
Fournit l’énergie nécessaire à la contraction musculaire.

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67
Q

Qu’advient-il de l’ATP au cours de son utilisation dans le muscle ?

A

Une de ses deux liaisons riches en énergie (liaison à haut potentiel énergétique) est hydrolysée pour fournir de l’énergie : ATP + H2O → ADP + Pi (1 des 2 liaisons est utilisée, dépendamment de l’enzyme)

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68
Q

D’où provient l’ATP?

A

Fabriqué sur place dans la cellule à partir de l’énergie fournie par des carburants

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69
Q

Dire si les énoncés suivants sont vrais ou faux :
a. L’ATP n’est pas apporté par l’alimentation
b. L’ATP peut franchir les membranes des cellules
c. Il n’y a pas de réserves d’ATP dans l’organisme

A

a. Vrai
b. Faux
c. Vrai

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70
Q

Dans les cellules musculaires, quels mécanismes permettent la régénération de l’ATP?

A
  1. À partir de la créatine phosphate
  2. À partir de 2 molécules d’ADP
  3. À partir du catabolisme de carburants lors d’une réaction de la voie elle-même (phosphorylation au niveau du substrat) ex : Génération d’ATP par la PK
  4. À partir du catabolisme de carburant par phosphorylation oxydative (dans la mitochondrie)
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71
Q

Quelles sont les 2 fonctions de la créatine kinase dans la cellule musculaire?

A
  1. Utilisation des réserves de créatine-P = Production d’ATP
  2. Reconstitution des réserves de créatine-P = Mise en réserve d’énergie
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72
Q

Où a lieu la régénération de la créatine-P dans la cellule musculaire?

A

Mitochondrie

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73
Q

Nommez par ordre d’importance les principaux carburants que le muscle cardiaque peut retrouver dans le sang.

A
  1. Acides gras (70-80%)
  2. Glucose (10-15%)
  3. Lactate (10-15%)
  4. Acides aminés, mais de façon moins importante.
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74
Q

Dans quels organes l’oxydation du lactate se produit de façon importante?

A
  1. Coeur
  2. Foie
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75
Q

D’où provient le lactate?

A

Source endogène seulement : Provient des GR qui n’ont pas de mitochondries, ils produisent donc constamment du lactate via la glycolyse et lors d’efforts musculaires intenses

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76
Q

Qu’est-ce qu’un carburant?

A

Molécule relativement complexe dont la dégradation permet de régénérer l’ATP :
a. Directement lors d’une réaction de la voie catabolique
b. En libérant des électrons (oxydation) dont l’énergie servira à la phosphorylation oxydative
Souvent véhiculé d’un tissu à un autre par voie sanguine

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77
Q

Quelles sont les principales étapes de l’oxydation du glucose en CO2?

A
  1. Glycolyse
  2. Oxydation du pyruvate en acétyl-CoA
  3. Cycle de Krebs
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78
Q

Pour chacune de ces voies métaboliques, nommez leurs principaux substrats ainsi que les principaux produits générés :
1. Glycolyse
2. Oxydation du pyruvate en acétyl-CoA
3. Cycle de Krebs

A

1.
Substrats : Glucose
Produits : Pyruvate, ATP, électrons (NADH)
2.
Substrats : Pyruvate
Produits : Acétyl-CoA, CO2, électrons (NADH)
3.
Substrats : Acétyl-CoA
Produits : CO2, GTP, électrons (NADH et FADH2)

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79
Q

Où se produit la glycolyse dans la cellule ?

A

Cytosol

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80
Q

Nommez 2 réactions de la glycolyse où il y a consommation d’ATP et 1 réaction où il y a production d’ATP.

A
  1. Hexokinase = Consommation d’ATP (glucose + ATP → glucose 6-P + ADP)
  2. Phosphofructokinase (PFK) = Consommation d’ATP (Fructose-6-P + ATP → Fructose 1,6-bisphosphate + ADP)
  3. Pyruvate kinase = Production d’ATP : Phosphoénolpyruvate (PEP) + ADP → Pyruvate + ATP
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81
Q

Qu’est-ce que la glucokinase?

A

Hexokinase (1re enzyme de la glycolyse) spécifique au foie qui est inductible par l’insuline

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82
Q

Quelles enzymes de la glycolyse catalysent des réactions irréversibles spécifiques à la glycolyse et qui sont des points de contrôle du métabolisme du glucose par les hormones (dans le foie) et par des métabolites (AMP, ATP)?

A
  1. Hexokinase (étape 1)
  2. Phosphofructokinase (étape 3)
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83
Q

La glycolyse est-elle une voie anabolique ou une voie catabolique?

A

Catabolique, car génère des composés simples à partir d’un composé plus complexe (glucose) et elle produit de l’énergie

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84
Q

Nommez la coenzyme qui participe à la réaction d’oxydoréduction dans la glycolyse ?

A

Nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+/NADH).

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85
Q

Quelle est la fonction du NADH?

A

Transport des électrons là où ils sont utilisables = Chaîne respiratoire de la mitochondrie

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86
Q

À partir de quelle vitamine le NADH est-il générée ?

A

La niacine (vitamine B3)

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87
Q

Dans quelle partie de la cellule et par quelle enzyme se produit la transformation du pyruvate en acétyl-CoA?

A

Dans la mitochondrie
Par la pyruvate déshydrogénase (PDH)

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88
Q

Quels sont les substrats et les produits de la PDH?

A

Substrats : Pyruvate, NAD+, CoA-SH
Produits : Acétyl-CoA, NADH, H+, CO2

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89
Q

Quelles sont les coenzymes nécessaires à la PDH et les vitamines dont elles dérivent?

A
  1. NAD : Niacine (B3)
  2. CoA-SH : Acide pantothénique (B5)
  3. FAD : Riboflavine (B2)
  4. TPP : Thiamine (B1)
  5. Acide lipoïque/lipoate (synthétisée par le corps)
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90
Q

Dans quelle partie de la cellule s’effectue l’oxydation de l’acétyl-CoA (cycle de Krebs)?

A

Principalement dans la matrice de la mitochondrie mais aussi sur la face interne de la membrane interne.

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91
Q

Quelles sont les 2 fonctions principales du cycle de Krebs?

A
  1. Carrefour métabolique des métabolismes des glucides, des lipides et des acides aminés.
  2. Voie catabolique avec génération de CO2 et d’intermédiaires énergétiques (NADH, FADH2 et GTP).
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92
Q

Quelle est la réaction de synthèse du citrate dans le cycle de Krebs?

A

Par la citrate synthase (étape 1)
Acétyl-CoA + oxaloacétate + H2O → citrate + CoA-SH
*Irréversible = Point de contrôle du cycle)

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93
Q

Quelle est la réaction de synthèse du succinyl~CoA dans le cycle de Krebs?

A

Par l’a-cétoglutarate déshydrogénase
α-cétoglutarate + NAD+ + CoA-SH → succinyl~CoA + CO2 + NADH
(Même coenzymes que la PDH)

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94
Q

Quels sont les principaux métabolites du cycle de Krebs?

A
  1. Acétyl~CoA
  2. Citrate
  3. a-cétoglutarate
  4. Succinyl~CoA
  5. Fumarate
  6. Malate
  7. Oxaloacétate
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95
Q

Quelle est la réaction de synthèse d’oxaloacétate dans le cycle de Krebs?

A

Par la malate déshydrogénase
malate + NAD+ → oxaloacétate + NADH

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96
Q

Combien de molécules de CO2 sont formées dans la mitochondrie à partir d’une molécule de glucose dans un myocyte bien oxygéné?

A

6 par glucose : 4 du cycle de Krebs + 2 lors de la transformation du pyruvate en acétyl-CoA

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97
Q

Par quel terme désigne-t-on l’ensemble des structures et des processus biochimiques chargés des réoxydations des coenzymes NADH et FADH2 ?

A

Chaine respiratoire

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98
Q

Où se produit la chaine respiratoire dans la cellule?

A

Sur la face interne de la membrane interne de la mitochondrie.

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99
Q

Quel est le nom de chacun des complexes enzymatiques qui composent la chaine respiratoire et quel est leur rôle?

A

Complexes I, II, III, IV
Accomplir des réactions d’oxydoréductions et de transporter des électrons.

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100
Q

Quel complexe utilise le NADH comme agent oxydant? Et le FADH2?

A

NADH : Complexe I
FADH2 : Complexe II

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101
Q

Expliquer le cheminement des électrons jusqu’à l’oxygène dans la chaine respiratoire

A

1a. Largage des électrons du NADH au complexe I + Transfert de 1H+
1b. Largage des électrons du FADH2 (fournis par le succinate) au complexe II
2. Réduction de la coenzyme Q (Accepte les électrons)
3. Transfert des électrons du coenzyme Q au cytochrome C par le complexe III + Transfert de 1H+
4. Transfert des électrons du cytochrome C à l’O2 par l’intermédiaire du complexe IV et transfert de 1H+ et formation d’H2O par réaction avec les ions H+

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102
Q

Dans la mitochondrie, où s’accumule le gradient d’électrons formé par la chaine respiratoire?

A

Dans l’espace intermembranaire

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103
Q

Comment et sous quelle forme est convertie l’énergie provenant de la réoxydation du NADH et du FADH2?

A

Sous forme d’un gradient électrochimique d’ions H+

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104
Q

Vrai ou faux? La membrane externe de la mitochondrie est imperméable aux protons, tandis que la membrane interne est perméable?

A

Faux : Membrane externe perméable et interne imperméable

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105
Q

Combien d’ATP peut être formé à partir du NADH et du FADH2?

A

NADH : 3 ATP (Car permet de pomper 3H+)
FADH2 : 2 ATP (Car permet de pomper 2H+)

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106
Q

Que peut devenir un proton H+ se situant dans la mitochondrie?

A
  1. Pompé dans l’espace intermembranaire pour participer au gradient
  2. Réaction avec l’oxygène pour former de l’eau
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107
Q

Au niveau de la membrane mitochondriale interne, par quel complexe enzymatique est formé l’ATP? Nommez les substrats

A

Par le complexe de l’ATP synthase
Substrats : ADP + Pi

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108
Q

Quel moyen la cellule utilise-t-elle pour acheminer l’ATP là où il est principalement utilisé (= dans le cytosol) ?

A

Par la translocase de l’ATP et de l’ADP. Elle permet de façon passive mais spécifique la sortie de l’ATP dans le cytosol et l’entrée de l’ADP dans la mitochondrie.

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109
Q

D’où provient l’énergie requise pour former l’ATP? Sous quelle forme existe-t-elle?

A

Voies du NADH et du FADH2
Sous la forme d’un gradient de protons (gradient électrochimique) entre les deux faces de la membrane interne de la mitochondrie :

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110
Q

Quelle enzyme est principalement ciblée pour le contrôle de la glycolyse et quelles molécules la régulent?

A

PFK
+ : AMP
- : ATP et citrate

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111
Q

Comment nomme-t-on l’effet des molécules régulatrices sur l’enzyme de contrôle de la glycolyse (PFK)?

A

Contrôle allostérique
L’ATP est un modulateur allostérique négatif = Rétroinhibition
L’AMP est un modulateur allostérique positif = Rétroactivation

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112
Q

Comment explique-t-on que l’ATP soit un substrat et un modulateur allostérique négatif de la PFK?

A

L’ATP peut agir à 2 sites différents sur l’enzyme : le site catalytique et un site allostérique négatif. L’affinité du site catalytique pour l’ATP est supérieure à celle du site allostérique :
Beaucoup d’ATP de disponible = Liaison aux 2 sites = Inhibition
Peu d’ATP disponible = Liaison au site catalytique seulement = Activation

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113
Q

Décrivez la formation de l’AMP et indiquez dans quelle situation métabolique sa concentration augmente

A

Formé par la formation d’ATP par la créatine kinase (ADP + ADP → ATP + AMP), donc la concentration en AMP augmente lorsque les besoins en ATP augmentent (lorsque la concentration en ATP diminue).

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114
Q

Pourquoi l’inhibition de la glycolyse par un excès d’ATP ne se fait-elle pas au niveau de l’hexokinase, la première enzyme de cette voie métabolique ?

A

Afin de permettre au foie et au muscle de faire leur réserve de glycogène : La formation de glucose 6-P à partir du glucose est une étape indispensable à la synthèse de glycogène. Sinon, beaucoup d’ATP empêcherait la formation de glycogène = Perte d’énergie au lieu de la stockée

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115
Q

Quel est le plus important facteur de régulation du cycle de Krebs?

A

Le rapport NADH/NAD+

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116
Q

À quels niveaux une augmentation du NADH/NAD+ affecte le métabolisme du glucose?

A
  • PDH : Oxydation du pyruvate en acétyl-CoA
  • a-cétoglutarate déshydrogénase : Transformation de l’a-cétoglutarate en Siccinyl-CoA
  • Malate déshydrogénase : Transformation du malate en oxaloacétate
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117
Q

Les rapports NADH/NAD+ et ATP/ADP influencent l’activité de la glycolyse et du cycle de Krebs. Quel en est l’avantage pour la cellule et pour l’organisme ?

A

NADH/NAD+ et ATP/ADP élevés = Signal qu’il y a assez d’énergie dans la cellule pour les besoins actuels
Permet d’éviter de gaspiller le glucose et le stocker à la place

118
Q

a. Quel est l’effet d’une augmentation du rapport ATP/ADP sur l’activité de l’ATP synthase et la respiration mitochondriale ?
b. Quel est le facteur intracellulaire principalement responsable de cet effet et quel est son rôle dans ce processus ?

A

a)
1. Diminution de l’activité de l’ATP synthase, car l’ADP intra-mitochondrial devient limitant
2. Diminue l’activité de la chaîne respiratoire, car le gradient de protons s’accroît (du fait de la diminution de l’activité de l’ATP synthase) et ralentit le transport des protons par les complexes II, III et IV de la chaîne
b) L’ADP, car c’est un substrat pour l’ATP synthase

119
Q

Quel est l’effet de l’hypoxie dans une cellule musculaire cardiaque sur :
a. La chaine respiratoire
b. L’activité de l’ATP synthase
c. La concentration du NADH mitochondrial
d. L’activité du cycle de Krebs
e. L’oxydation du pyruvate
f. La concentration d’ATP dans le cytosol
g. L’activité de la PFK
h. L’activité de la glycolyse
i. L’activité de la LDH
j. L’efficacité de la LDH

A

a. Diminution, puis arrêt, car pus d’accepteur final des électrons
b. Diminution, puis arrêt, car arrêt de la chaine respiratoire = Pus de gradient
c. Augmentation, car arrêt de la chaine respiratoire
d. Diminution, car manque de NAD+ et de FAD
e. Diminution, car manque de NAD+
f. Diminution, car arrêt de l’ATP synthase
g. Augmentation, car rapport ATP/ADP élevé
h. Augmentation, car activation par diminution d’ATP et augmentation d’AMP
i. Augmentation, car accumulation de substrat (pyruvate qui ne peut pas être transformé en acétyl-CoA et augmentation de la glycolyse)
j. Aucun changement de l’efficacité, car elle n’est pas contrôlée (de façon allostérique par exemple)

120
Q

Vrai ou faux? En condition d’hypoxie, l’activité de la citrate synthase est stimulée?

A

Vrai, car moins d’ATP = activation, mais le reste du cycle de Krebs est arrêté

121
Q

En condition d’hypoxie, comment la cellule musculaire cardiaque produit du NAD+ nécessaire à la glycolyse?

A

Production de lactate à partir du pyruvate par la lactate déshydrogénase (LDH)

122
Q

En condition d’hypoxie, le pyruvate est transformé en lactate. Quelles seraient les conséquences si le myocarde ne pouvait pas réaliser cette transformation?

A

Pus de NAD+
Arrêt de la glycolyse
Pus d’ATP = Mort de la cellule

123
Q

Quel est l’effet de l’hypoxie sur la concentration en protons des cellules musculaires cardiaques et quelle en est la conséquence sur la cellule?

A

Accumulation d’acide lactique et d’acide pyruvique (à cause de la transformation de lactate en acide lactique = Libération de protons H+)
Les protons s’accumulent dans la cellule, donc le pH diminue, conséquences :
1. Diminution de l’activité de la PFK
2. Diminution de l’activité de l’ATPase musculaire (pour la contraction)

124
Q

Pourquoi la LDH est-elle essentielle aux érythrocytes?

A

Les érythrocytes (globules rouges) n’ont pas de mitochondries
La glycolyse est la seule source d’ATP
Le NAD+ provient du recyclage du NADH par la LDH

125
Q

Pourquoi la grande majorité des tissus en plus du coeur et des érythrocytes ont-ils aussi besoin de LDH?

A

Pour subvenir aux besoins immédiats en ATP de ces tissus lorsque la quantité d’oxygène qui leur arrive n’est pas suffisante

126
Q

Quels processus métaboliques mitochondriaux sont normalement couplés?

A

La chaîne respiratoire et la régénération de l’ATP par l’ATP synthase (phosphorylation oxydative) :
Si ATP synthase bloqué, la chaine s’arrête à cause de l’accumulation des protons ;
Si chaine bloquée, l’ATP synthase s’arrête, car pu de gradient de protons

127
Q

Comment agit un découpleur?

A

Il permet aux protons de traverser la membrane interne et donc de retourner dans la mitochondrie : Les protons n’ont plus besoin de passer par l’ATP synthase = Perte du gradient :=La chaîne respiratoire est très active alors que l’ATP synthase ne fonctionne plus : les 2 phénomènes sont découplés

128
Q

Dans le myocarde bien oxygéné, quels sont les effets du 2,4dinitrophénol sur :
a. La consommation d’oxygène?
b. La production d’ATP par l’ATP synthase?
c. L’oxydation du NADH et du FADH2?
d. L’activité du cycle de Krebs ?

A

a. Augmentation, car les pompes à proton n’ont plus à lutter contre le gradient = Augmentation de l’activité de la chaine respiratoire
b. Diminution, car pu de gradient pour fournir l’énergie à la réaction de production d’ATP
c. Augmentation, car augmentation de l’activité de la chaine respiratoire
d. Augmentation, car les rapports ATP/ADP et NADH/NAD+ sont diminués

129
Q

Pourquoi un des effets secondaires des découpleurs est une élévation de la T° corporelle?

A

Car l’activité de la glycolyse, le cycle de Krebs et la chaine respiratoire est augmentée, il y a donc plus de perte d’énergie sous forme de chaleur

130
Q

Dans un organisme normal, quel mécanisme est principalement responsable de générer la chaleur corporelle?

A

Déperdition d’énergie par la chaîne respiratoire

131
Q

Sur quel complexe de la chaîne respiratoire le cyanure agit-il ?

A

Complexe IV

132
Q

Quelles sont les conséquences de l’inhibition du complexe IV par le cyanure sur :
a. La consommation d’oxygène?
b. La production d’ATP par l’ATP synthase?
c. L’oxydation du NADH et du FADH2 en NAD+ et FAD+ ?
d. L’activité du cycle de Krebs ?

A

a. Diminution
b. Diminution : Car pu de gradient de proton, car chaine respiratoire bloquée
c. Diminution, car les électrons ne circulent plus
d. Diminution, car le NAD+ et le FAD ne sont plus disponibles pour les réactions d’oxydoréduction

133
Q

Est-ce que la neutralisation par un produit toxique du complexe II de la chaîne respiratoire entraîne le blocage de toute la chaine respiratoire?

A

Non : Car le complexe II accepte les électrons du FADH2 et les transfère au coenzyme Q, mais il reste toujours le complexe I qui accepte les électrons du NADH = La chaine peut continuer

134
Q

Les conséquences biochimiques d’une inhibition de l’activité des complexes I, II ou III, de la translocase de l’ATP/ADP ou encore de l’ATP synthase seraient-elles différentes de celles engendrées par l’inhibition du complexe IV?

A

Non (sauf complexe II) : Quel que soit le niveau du blocage, la chaîne respiratoire est affectée
L’inhibition de l’ATP synthase bloque la chaîne respiratoire qui lui est couplée

135
Q

Quelles sont les conséquences biochimiques du blocage de la chaine respiratoire?

A
  1. Diminution du transport des électrons dans la chaine
  2. Diminution de l’utilisation de l’oxygène
  3. Diminution de la synthèse d’ATP mitochondriale
  4. Augmentation de la synthèse d’ATP cytosolique (glycolyse)
  5. Augmentation de la glycolyse, car manque d’ATP
  6. Diminution du cycle de Krebs et de l’oxydation du pyruvate en acétyl-CoA
136
Q

Quelles sont les manifestations cliniques de l’acidose lactique? Quelle est la physiopathologie et qu’est-ce qui est en cause?

A

Cause : Diminution de l’activité du complexe IV due à la mutation d’un gène mitochondrial codant pour une protéine qui serait impliquée dans la stabilité et le transport de l’ARNm mitochondrial.
Manifestations :
1. Développement moteur et intellectuel plus lent
2. Crise d’acidose lactique :
Due à la diminution de l’activité de la chaine respiratoire : La glycolyse anaérobique compense = +++ production de lactate à partir du pyruvate

137
Q

Quels sont les les marqueurs biologiques de l’infarctus du myocarde ? Pourquoi y a-t-il augmentation de ces marqueurs?

A

Sous-unité I ou T de la troponine cardiaque.
Modification d’une plaque d’athérome → Thrombose → Occlusion par le thrombus lui-même ou par un embole qu’il a généré → Ischémie → Hypoxie → Manque d’énergie → Accumulation de lactate→ Dérèglements enzymatiques → Mort de la cellule par acidose → Bris membranaires → Déversement du contenu cellulaire dans l’espace interstitiel → transport des constituants cellulaires dans le sang
Ou : Thrombose → Lésion cellulaire

138
Q

À quel moment après l’infarctus peut-on noter une augmentation significative des marqueurs ?

A

3h après

139
Q

Pourquoi la troponine cardiaque est-elle le marqueur par excellence de l’IM?

A
  1. Spécifique au myocarde (vs. la CK qui est présente autant dans les muscles que dans le myocarde)
  2. Sensible : Reste visible sur plusieurs jours
140
Q

À quoi sert le glucose sanguin dans l’organisme ?

A

Carburant

141
Q

Quels sont les tissus qui peuvent utiliser le glucose?

A

Tous

142
Q

Quels sont les tissus qui dépendent essentiellement du glucose pour leur fonctionnement?

A

Le cerveau et les érythrocytes (car cerveau ne peut pas utiliser les AG suffisamment et les érythrocytes n’ont pas de mitochondries, donc ne peut pas oxyder les AG)

143
Q

La pénétration du glucose dans les tissus fait appel à des transporteurs spécifiques. L’activité de ces transporteurs est-elle régulée?

A

Seulement dans les tissus adipeux et les muscles : les transporteurs spécifiques du glucose sont dépendants de l’insuline

144
Q

De quel organe provient le glucose sanguin en période post-prandiale et à jeun?

A

Du foie dans les 2 cas, mais selon des mécanismes différents :
- Post-pandriale : Le glucose d’origine alimentaire est transporté par la veine porte jusqu’au foie. L’excès de glucose non retenu par le foie passe dans la circulation générale.
- À jeun : Le glucose est produit par le foie à partir de ses réserves de glycogène et, lors du jeûne prolongé, à partir des précurseurs de la néoglucogenèse hépatique.

145
Q

Vrai ou faux? Dans le foie et le muscle, le glycogène participe au maintien de la glycémie

A

Faux : Seulement le foie, le muscle utilise le glycogène pour ses propres besoins et non pour maintenir la glycémie = ils ne possèdent pas le matériel enzymatique nécessaire pour exporter le glucose dans le sang

146
Q

Quels tissus possèdent des réserves importantes de glycogène?

A

Les muscles et le foie

147
Q

Vrai ou faux? La structure du glycogène n’est pas la même dans le muscle et le foie

A

Faux

148
Q

Quels sont les substrats de la glycogénolyse hépatique?

A

Glycogène et Pi

149
Q

Quels sont les enzymes impliqués dans la glycogénolyse hépatique?

A
  1. La glycogène phosphorylase (active lorsque phosphorylée) : Catalyse une réaction de phosphorylose = Phosphorylation du glucose des extrémités du glycogène sur les liaisons a(1-4) = G1P
  2. Isomérase : Transforme le G1P en G6P = Entre dans le glycolyse dans le muscle ; converti en glucose dans le foie
  3. L’enzyme débranchante : Transfert une ramification a(1-6) à une extrémité = Forme un lien a(1-4) en laissant un glucose + hydrolyse du glucose restant
  4. Poursuite de la phosphorylose par la glycogène phosphorylase
150
Q

Vrai ou faux? Dans le glycogène, une partie du squelette n’est pas dégradé

A

Vrai (alimentation avant qu’il ne soit complètement dégradé habituellement)

151
Q

Quelle est la différence entre la glycogénolyse hépatique et musculaire?

A

Le devenir du glucose-6-phosphate (et du glucose libéré par l’enzyme débranchante) :
Muscle : Sert à fournir de l’énergie immédiatement = Le G6P et le glucose entre dans la glycolyse (Le G6P ne peut pas sortir)
Foie : Le G6P est converti en glucose et envoyé dans la circulation (Glucose 6-phosphatase seulement dans le foie = Seul le foie peut déphosphoryler le G6P et envoyer du glucose dans le sang)

152
Q

Quelle est l’enzyme de régulation de la glycogénolyse?

A

La glycogène phosphorylase

153
Q

Quel organe est le siège principal de la néoglucogenèse ?

A

Foie (les reins aussi en cas de jeûne prolongé (quelques semaines)).

154
Q

À partir de quels composés le glucose est-il formé par la néoglucogenèse? = Précurseurs

A
  1. Alanine (surtout, et et autres AA glucoformateurs et mixtes)
  2. Lactate
  3. Glycérol
155
Q

Quelle sont les différences entre un précurseur et un carburant?

A

Un précurseur est une substance :
1. Dont 1 ou plusieurs C servent à la synthèse d’un autre composé (vs. les carburants qui fournissent des électrons ou de l’énergie convertissable en ATP
2. Dont il existe des réserves dans l’organisme
3. Qui peut être véhiculée par le sang
4. Qui représente des quantités importantes, contrairement aux intermédiaires (métabolites) des voies métaboliques

156
Q

Comment le cycle de Krebs intervient-il dans la néoglucogenèse?

A

Intermédiaires communs et réactions enzymatiques communes

157
Q

Quelles sont les voies cataboliques et anaboliques qui se terminent ou qui sont issues du cycle de Krebs?

A

Cataboliques :
1. Glycolyse
2. b-oxydation
3. Dégradation d’AA (essentiels et non essentiels)
Anaboliques :
1. Néoglucogenèse
2. Lipogenèse
3. Synthèse de AA non essentiels

158
Q

De quelle façon la lipolyse et la b-oxydation favorisent la néoglucogenèse?

A
  1. Les TG donnent du glycérol = Substrat de la néoglucogenèse (devient glycérol-3P, puis DHAP, puis entre dans la néoglucogenèse)
  2. La b-oxydation augmente les niveaux d’ATP et d’acétyl-CoA = Activation de la pyruvate carboxylase = Transformation du pyruvate en oxaloacétate = Intermédiaire : Sort de la mitochondrie sous forme de malate, redevient de l’oxaloacétate, puis du PEP, puis entre dans le néoglucogenèse
159
Q

D’où provient de lactate comme précurseur de la néoglucogenèse?

A

Muscles et érythrocytes : Transformé en pyruvate par la LDH, puis en oxaloacétate, malate, oxaloacétate puis PEP

160
Q

Comment l’alanine et le lactate entrent-ils dans la néoglucogenèse?

A

Transformés en pyruvate → Oxaloacétate par la pyruvate carboxylase → Malate → Oxaloacétate → PEP

161
Q

Quelles sont les réactions et enzymes spécifiques de la néoglucogenèse?

A

4 réactions irréversibles catalysées par des enzymes spécifiques :
1. Transformation du pyruvate en oxaloacétate par la PYRUVATE CARBOXYLASE
2. Transformation du F-1,6-bisP en F6P par la FRUCTOSE-1,6-BISPHOPHATASE
3. Transformation du G6P en glucose par la GLUCOSE-6-PHOSPHATASE

162
Q

D’où provient l’énergie nécessaire à la néoglucogenèse?

A

De la β-oxydation : Catabolise les AG en acétyl-CoA et libère du NADH et du FADH2 dont l’oxydation dans la chaîne respiratoire régénère de l’ATP :
ATP : Inhibe la citrate synthase
Acétyl-CoA : Inhibe la PDH et stimule la pyruvate carboxylase

163
Q

Par quels signaux l’organisme favorise la néoglucogenèse ou la glycolyse?

A

Le rapport insuline/glucagon régulé par la glycémie :
- À jeun : Glycémie ↓= I/G ↓ = Néoglucogenèse favorisée
- Post-pandriale : Glycémie ↑ = I/G ↑ = Glycolyse favorisée
Induction et répression au niveau de la synthèse des enzymes des 2 voies

164
Q

Vrai ou faux ? En général, l’insuline (post-pandriale) va induire la synthèse des enzymes de la glycolyse et réprimer celle de la néoglucogenèse, et le glucagon (à jeun) va réprimer la synthèse des enzymes de la glycolyse et induire celle de la néoglucogenèse

A

Vrai

165
Q

Quels sont les substrats de la glycogénogenèse?

A
  1. Glucose
  2. Résidu de glycogène
  3. ATP et UTP
166
Q

Quels sont les intermédiaires (métabolites) de la glycogénogenèse?

A
  1. G6P
  2. G1P
  3. UDP-Glucose
  4. Glycogène plus allongé
167
Q

Quels sont les produits finaux de la glycogénogenèse?

A
  1. Glycogène allongé et ramifié
  2. UDP, ADP et PPi
168
Q

Par rapport à la glycogénogenèse, quel est :
a. L’enzyme de régulation
b. Le type de régulation
c. Hormones responsables de l’augmentation de son activité

A

a. Glycogène synthase
b. Modification covalente (active lorsque NON phosphorylée)
c. Augmentation du rapport I/G

169
Q

Quel est le mécanisme de la glycogénogenèse?

A

Glucose → G6P → G1P → UDP-Glucose →Allongement du glycogène par la GLYCOGÈNE SYNTHASE → Ramification par l’ENZYME BRANCHANTE

170
Q

Par quel mécanisme le glucagon agit-il à la fois sur la synthèse et la dégradation du glycogène? + décrire les étapes

A

Pour le métabolisme du glycogène, l’élément majeur du rapport I/G est le glucagon :
En présence de glucagon, la glycogène phosphorylase et la glycogène synthase deviennent phosphorylées = Glycogène synthase inactive (glycogénogenèse inhibée) et glycogène phosphorylase active (glycogénolyse activée)
Mécanisme :
Liaison du glucagon à son récepteur (GPCR) ou adrénaline → Augmentation de l’AMPc → Activation de kinases → Phosphorylation de la glycogène synthase (inhibition) et de la glycogène phosphorylase (activation) = Glycogénolyse
Sans glucagon ou adrénaline (muscle au repos) → Diminution de l’AMPc → Inactivation des kinase → Glycogène synthase non phosphorylée (activation) et glycogène phosphorylase non phosphorylée (inhibition)

171
Q

Quel signal permet le contrôle de la glycogénolyse et de la glycogénogenèse dans le foie ET les muscles?

A

Adrénaline (car pas de récepteurs de glucagon dans les muscles)

172
Q

En quoi la glycogénogenèse hépatique et musculaire diffèrent-elles?

A

Au niveau des mécanismes de régulation :
- Signaux du muscle :
1. Repos : Bonnes conditions = Beaucoup d’ATP = Inhibition de la PFK (glycolyse) Favorise la glycogénogenèse
2. Insuline (pas de récepteur de glucagon) = Fait rentrer le glucose et augmente l’activité de la glycogène synthase
- Signaux du foie : Absence de glucagon (et pt présence d’insuline)

173
Q

Au sujet d’un muscle squelettique au repos ou soumis à un effort léger :
a. Quel carburant est utilisé préférentiellement par le muscle lorsqu’il est au repos ou lorsqu’il est soumis à un effort léger?
b. Quelle est la voie métabolique utilisée par le muscle pour générer de l’énergie et de nombreuses molécules d’acétyl-CoA à partir de ce carburant.
c. Pourquoi la glycolyse est-elle si peu active dans ces conditions ?

A

a. Acides gras
b. ß-oxydation
c. La glycolyse est bloquée au niveau de la PFK car le rapport ATP/AMP est élevé : la ß-oxydation produit de l’ATP et celui-ci est peu consommé puisque l’activité musculaire est faible ou nulle

174
Q

Au sujet d’un muscle squelettique soumis à un effort intense :
a. Comment l’ATP est-il généré dans cette condition ?
b. Quel est le principal carburant et quels sont les deux principaux facteurs qui déclenchent l’utilisation de ce carburant ?
c. Quels sont les facteurs qui expliquent une augmentation très importante de l’activité de la glycolyse ?

A

a. Créatine phosphate, ADP+ADP, phosphorylation du substrat (glycolyse) et phosphorylation oxydative (Glucose provient du glycogène)
b. Glycogène ; Stimulation nerveuse et adrénaline
c. Le G6P généré par la glycogénolyse entre nécessairement dans la glycolyse (contrairement au foie), car pas de G6-Phosphatase et activation de la PFK par l’AMP

175
Q

Un effort intense ne peut être maintenu normalement que pour environ 20 secondes. Cette limite est-elle due à l’épuisement des réserves de glycogène musculaire?

A

Non : Elle est due à la baisse du pH dans les cellules due à l’accumulation d’acide lactique
Mécanisme : Glycolyse extrêmement active → accumulation de pyruvate et NADH dans le cytosol (Car glycolyse et cycle de Krebs pas assez efficace pour tout utilisé) → augmentation d’activité de la LDH

176
Q

Qu’est-ce qu’un lipide?

A
  1. Petites molécules peu solubles dans l’eau ou amphipathiques
  2. Principalement constituées de carbone (-CH2-), d’hydrogène et d’oxygène
  3. Densité inférieure à celle de l’eau
177
Q

Quels sont les principaux lipides dans l’organisme humain?

A
  1. Les acides gras libres
  2. Les triacylglycérols/Triglycérides/TG
  3. Les phospholipides
  4. Le cholestérol
178
Q

Quelle est la structure et la fonction des acides gras?

A

Structure : Acide carboxylique (acyle si lié à une autre molécule) avec une chaine linéaire aliphatique
Rôle : Source d’énergie, véhiculés dans la circulation via l’albumine pour le foie, les muscles squelettiques et le coeur

179
Q

Quelle est la structure et la fonction des TG?

A

Structure : 3AG + 1 glycérol (alcool à 3C) ; insoluble
Rôle :
1. Mise en réserve des AG
2. Isolant thermique
3. Amortisseur

180
Q

Quelle est la structure et la fonction des phospholipides?

A

Structure : Lipide + groupe phosphate, les plus abondants : Phosphoacylglycérols = Glycérol estérifié à 2 AG et un groupement phosphate (charge - ; parfois azoté) : Amphiphile
Rôles :
1. Constituant des lipoprotéines
2. Membranes cellulaires
3. Fournit les AG pour l’estérification du cholestérol
4. Surfactant dans les poumons
5. Réserve d’AG dans les membranes (acide arachidonique)

181
Q

Quelle est la fonction du cholestérol?

A
  1. Élément structural des membranes
  2. Précurseur de sels biliaires nécessaires à l’absorption des TG alimentaires et des vitamines liposolubles
  3. Précurseur de certaines hormones stéroïdiennes (hormones sexuelles et surrénaliennes)
182
Q

Quelles sont les principales sources alimentaires pouvant être éventuellement converties en lipides dans l’organisme et quelles sont les proportions habituelles de calories ingérées pour ces sources

A

Sucres (49%), protéines (16%), lipides (32%) + alcool (3%)

183
Q

Quels sont les avantages de conserver des réserves énergétiques sous forme de graisse?

A

Très grande réserve d’énergie (30 à 60 jours) pour peu de masse

184
Q

Qu’est-ce qu’un AG :
a. Saturé?
b. Monoinsaturé?
c. Polyinsaturé?

A

a. Tous les atomes de carbone sont réunis par des liaisons simples
b. AG possédant une double liaison
c. AG possédant plusieurs doubles liaisons.

185
Q

Qu’est-ce que la forme cis et la forme trans?

A

Cis : Le reste de la chaine est du même côté de l’axe de la double liaison (forme un coude et diminue la T° de fusion)
Trans : Le reste de la chaine est du côté opposé à l’axe de la double liaison (ressemble à un AG saturé)

186
Q

Quelle est la différence entre les oméga-3 retrouvés dans certaines huiles végétales comme l’huile de lin et les huiles de poissons.

A

Plus un poisson est dans l’eau froide, plus son gras doit être insaturé et avoir plus d’oméga 3 pour éviter de figer = T° de fusion très basse

187
Q

Dans quels tissus et dans quels compartiments cellulaires le glucose ingéré est-il transformé en triacylglycérols?

A

Foie et tissu adipeux.
Cytosol (mitochondrie pour pyruvate → acétyl-CoA → citrate)

188
Q

Quelles sont les étapes de la synthèse du palmitate?

A
  1. Transfert de l’acétyl-CoA de la mitochondrie vers le cytosol sous forme de citrate
  2. Ajout d’un CO2 sur l’acétyl-CoA pour former le malonyl-CoA (3c) avec un ATP (étape limitante)
  3. Combinaison de malnoyl-CoA + acétyl (3C + 2C - 1C = +2C) par l’acide gras synthase x7
189
Q

Par quelle voie métabolique est formée la coenzyme de l’acide gras synthase (NADPH)?

A

Voies des pentoses phosphate

190
Q

Quelle est la 1re enzyme de la voie des pentoses phosphate? Quels sont les rôles de cette voie?

A

La glucose-6-P-déshydrogénase
1. Générer du NADH pour la synthèse des lipides et stéroïdes (= pour le foie, les adipocytes, les glandes mammaires en lactation, les gonades, les surrénales et les GR)
2. Générer du ribose5P pour la synthèse des nucléotides = Acides nucléiques et coenzymes (pour les cellules en division)

191
Q

Comment est contrôlée la synthèse du palmitate au foie?

A

Principal facteur : État nutritionnel (ATP et glucose dispo)
Mécanismes :
1. Disponibilité du NADPH : Production favorisée par l’insuline qui fait entrer le glucose et active la G6P-déshydrogénase
2. Activité de l’acétyl-CoA carboxylase :
- Activée par le citrate et l’insuline (active l’acétyl-CoA carboxylase et inhibe la lipolyse = ↓ acyl-CoA)
- Inhibée par les acyl-CoA et le glucagon
3. Activité de l’acide gras synthase : Activée par l’insuline

192
Q

D’où provient l’énergie pour la biosynthèse des AG?

A

NADPH et ATP

193
Q

Quel est l’organe majeur de la biosynthèse des AG?

A

Foie (et cellules adipeuses)

194
Q

Vrai ou faux? L’organisme doit nécessairement fabriquer du palmitate, s’il veut transformer du glucose en TG.

A

Vrai

195
Q

Pourquoi l’acétyl-CoA carboxylase n’est pas inhibée par les acyl-CoA (produits) en mode synthèse?

A

Car ils sont rapidement transformés en en TG = Pas d’accumulation (accumulation seulement si lipolyse = Inhibition de la synthèse des AG)

196
Q

Pourquoi les acides linoléique et linolénique sont considérés comme des AG essentiels?

A

Car ce sont des omégas-3 et 6 : Aucune enzyme endogène pour faire des insaturations au-delà de la position 9 = Il faut les trouver dans l’alimentation
Essentiels aussi, car nécessaire à la synthèse de l’A. arachidonique (éicosanoides) et à la croissance cellulaire

197
Q

L’acide gras synthase est-elle directement impliquée dans la formation du stéaryl-CoA à partir du palmityl-CoA?

A

Non : Synthétise seulement du palmitate (palmitate synthase)

198
Q

Dans quels types de molécules retrouve-t-on les acides gras nouvellement synthétisés et quel est le plus important?

A
  1. TG (+ important)
  2. Phospholipides
  3. Esters de cholestérol
199
Q

Quels sont les précurseurs du glycérol-3-phosphate dans le foie?

A
  1. Glycérol libre provenant de la dégradation des VLDL et chylomicrons par a LPL ou la LHS (transformé en glycérol-3P dans le foie seulement)
  2. Glucose (DHAP de la glycolyse)
200
Q

Quelles différences existe-t-il entre les molécules de triacylglycérols?

A

Pas tous les mêmes AG

201
Q

Les acides gras sont aussi incorporés dans les phospholipides. Quels sont les constituants des phospholipides nommés lécithines ? Comment est-ce synthétisé?

A

2 AG + Glycérol + Phosphate + choline
1. Activation de la choline en CDP-choline
2. Incorporation de la CDP-choline au diacylglycérol.

202
Q

Pourquoi on mesure la lécithine par amniocentèse?

A

Car c’est la lécithine qui permet de garder les alvéoles ouverts, ce qui assure les échanges gazeux

203
Q

Quel est l’intermédiaire commun à la synthèse des acides gras (lipogenèse) et à celle du mévalonate (cholestérogenèse)?

A

Acétyl-CoA

204
Q

Quels sont les intermédiaires de la synthèse du mévalonate?

A

Condensation de 3 molécules d’acétyl-CoA pour former le mévalonate :
1. Acétyl-CoA + Acétyl-CoA = Acétoacétyl-CoA
2. Acétoacétyl-CoA + Acétyl-CoA = HMG-CoA (Par l’HMG-CoA synthase)
3. Production du mévalonate par l’HMG-CoA réductase

205
Q

Où s’effectue la synthèse de mévalonate dans la cellule?

A

Cytosol

206
Q

Quelle en est la réaction clé de la synthèse du mévalonate?

A

La réduction du HMG-CoA par le NADPH à l’aide de l’HMG-CoA réductase (ciblée par les statines)

207
Q

Quels sont les facteurs qui contrôlent l’activité de la synthèse du mévalonate et quels sont leurs effets sur la cholestérogenèse?

A
  1. Le mévalonate: inhibe la HMG-CoA réductase (rétro-inhibition par le produit)
  2. Cholestérol intracellulaire : Diminution de l’activité de la HMG-CoA réductase par le cholestérol par répression du gène.
  3. Insuline/glucagon : L’insuline active et le glucagon inhibe la HMG-CoA réductase.
  4. Disponibilité en NADPH (pour la HMG-CoA réductase)
208
Q

Quelles cellules sont capables de cholestérogenèse?

A

À peu près toutes les cellules nucléées de l’organisme mais à des taux qui ne suffisent pas à leurs propres besoins.

209
Q

Quelles cellules sont capables de la plus grande cholestérogenèse et peuvent aussi exporter ce cholestérol à un taux important?

A

Hépatocytes : Exportation par l’entremise des VLDL et excrétion biliaire.

210
Q

Quels tissus peuvent transformer le cholestérol ? Quels sont les composés produits ? Quels sont leurs rôles ?

A

Foie : Synthèse des acides (ou sels) biliaires qui ont un rôle de savon pour la digestion intestinale des graisses alimentaires (émulsifiant)
Glandes surrénales et gonades : Pour la synthèse d’hormones stéroïdiennes

211
Q

Qu’est-ce qu’une lipoprotéine et quels en sont les constituants?

A

Un complexe macromoléculaire constitué de composants lipidiques et protéiques
Toutes constituées de différentes proportions de :
- Gouttelette centrale de TG et d’esters de cholestérol
- Enveloppe de phospholipides et de cholestérol non estérifié
- Apolipoprotéines dans l’enveloppe

212
Q

Quelle classe de lipoprotéines véhicule les triacylglycérols et le cholestérol
a. D’origine alimentaire dans le sang?
b. D’origine hépatique dans le sang?

A

a. Chylomicrons
b. VLDL

213
Q

Qu’est-ce qu’un ester de cholestérol?

A

Cholestérol lié à un AG (acyl) via un lien ester via son groupement OH

214
Q

Par rapport au catabolisme des TG des VLDL et des chylomicrons :
a. Quel est le nom de l’enzyme responsable de la dégradation?
b. Où se situe cette enzyme?
c. Quel est le rôle de l’apolipoprotéine C-II?
d. Quelles sont les principales lipoprotéines sur lesquelles on retrouve l’apolipoprotéine C-II?
e. Quels sont les produits formés?
f. Quelle est la destinée de ces produits dans l’organisme?

A

a. Lipoprotéine lipase (LPL)
b. Membrane des cellules endothéliales des tissus extrahépatiques (surtout adipeux et muscle)
c. Cofacteur = Activation de la LPL
d. Toutes, mais surtout chylomicrons et VLDL
e. AG, glycérol et résidus de chylomicrons ou LDL
f.
- AG dans les muscles = b-oxydation
- AG dans les tissus adipeux = Estérification (stockage en TG)
- Glycérol : Foie, puis transformé en glycérol-3P
- Résidus de chylomicrons : Foie, puis dégradation
- LDL : Autres modifications dans les tissus périphériques

215
Q

Par quelles lipoprotéines les cellules extrahépatiques acquièrent-elles le cholestérol dont elles ont besoin mais qu’elles ne peuvent se fabriquer en quantité assez importante?

A

LDL

216
Q

Quelle est l’origine des LDL?

A

Proviennent des VLDL : Ces dernières perdent leur contenu de TG suite à l’action de la LPL.

217
Q

Comment les cellules extrahépatiques peuvent-elles reconnaître les LDL?

A

Récepteurs à LDL à la surface des cellules permettant d’internaliser les particules

218
Q

Quel rôle joue le foie dans l’élimination des LDL ?

A

Le foie possède aussi des récepteurs à LDL et contribue largement à l’élimination des LDL : Environ 75% des LDL sont ainsi détruites au foie.

219
Q

La quantité de cholestérol est contrôlée dans les tissus extrahépatiques. Décrivez comment la quantité de cholestérol influence la cholestérogenèse dans ces tissus

A

Répression au niveau de la synthèse de l’enzyme l’HMG-CoA réductase

220
Q

Comment la quantité de cholestérol influence-t-elle les récepteurs à LDL sur les cellules de ces tissus?

A

Diminution du nombre de récepteurs membranaires par répression de l’expression du gène (internalisation du récepteur, lyse du LDL et recyclage du récepteur)

221
Q

Que reconnaissent les récepteurs des LDL sur les LDL et comment est modulée la quantité de récepteurs LDL à la surface des cellules?

A

L’apolipoprotéine B-100 sur les LDL
1. Quantité de cholestérol intracellulaire (répression du gène)
2. Protéase PCSK9 qui favorise la dégradation des récepteurs LDL = Les LDL vont être dégradés par le foie

222
Q

Quel est le rôle de l’ACAT et comment la quantité de cholestérol régule son activité?

A
  • Stockage du cholestérol en excès sous forme d’ester de cholestérol (forment de minuscules gouttelettes qui sont plus facilement emmagasinables à l’intérieur des cellules que le cholestérol libre qui a tendance à s’immiscer dans les membranes.)
  • Cholestérol + Acyl-CoA = Ester de cholestérol + CoA-SH
  • Augmentée lorsque augmentation de cholestérol
  • Pas une dégradation du cholestérol, mais une mise en réserve
223
Q

Vrai ou faux? La plupart des cellules sont capables de dégrader le cholestérol?

A

Faux : La plupart des cellules sont incapables de dégrader le cholestérol.

224
Q

Quelles lipoprotéines permettent aux tissus extrahépatiques d’exporter l’excès de cholestérol membranaire?

A

Les HDL : Peuvent capter le cholestérol par contact direct avec les membranes cellulaires des tissus

225
Q

Comment la lécithine:cholestérol acyltransférase (LCAT) favorise l’accumulation de cholestérol dans les HDL?

A

L’enzyme LCAT transfère un AG provenant d’un phospholipide (lécithine) sur le cholestérol pour former un cholestérol estérifié = Très hydrophobique : Se déplace à l’intérieur de la particule qui peut se gonfler progressivement de cholestérol et former la HDL

226
Q

D’où proviennent les HDL et quel est l’organe responsable de leur destruction?

A
  • Synthétisées surtout par le foie (et l’intestin)
  • Les HDL ayant capté du cholestérol retournent au foie
227
Q

Comment le foie peut-il reconnaître les HDL?

A

Le foie possède des récepteurs à HDL : Reconnaissent l’apolipoprotéine A-1 sur les HDL.

228
Q

Quelles lipoprotéines sont dites athérogènes et lesquelles sont dites antiathérogènes?

A

Athérogènes : VLDL et LDL
Antiathérogènes : HDL

229
Q

Le foie est le centre majeur de triage des molécules de cholestérol dans l’organisme. Comment le foie élimine-t-il le cholestérol?

A
  1. Sous forme de VLDL dans le sang,
  2. Sous forme de cholestérol libre dans la bile qui se retrouvera éventuellement dans l’intestin.
  3. Sous forme d’acides biliaires (ou sels biliaires) aussi déversés dans la bile.
230
Q

Quelle est la cause de l’hypercholestérolémie familiale?

A

Défaut génétique du récepteur des LDL à la surface des cellules : Les LDL qui sont riches en cholestérol persistent donc plus longtemps dans la circulation sanguine.

231
Q

Comment les LDL peuvent-ils contribuer à l’athérosclérose coronarienne ?

A

Les LDL peuvent infiltrer les parois artérielles et s’y accumuler progressivement. (car ne peut pas être dégradé). Les macrophages peuvent accumuler localement le cholestérol provenant des lipoprotéines en circulation (surtout LDL).

232
Q

Par rapport à la synthèse et l’accumulation des TG dans le tissu adipeux :
a. Quelle est l’origine des AG?
b. Quelle est l’origine du glycérol-phosphate?
c. Quelle est la contribution de l’insuline?

A

a. Surtout de la dégradation des chylomicrons et des VLDL, mais aussi la synthèse dans les adipocytes à partir du glucose (glycolyse, lipogenèse).
b. DHAP du glucose via la glycolyse (car pas de glycérol kinase)
c.
- Favorise l’entrée du glucose
- Favorise la glycolyse
- Favorise la lipogenèse/synthèse des AG
- Augmente l’activité de la LPL
- Inhibe la lipolyse par la lipase hormonosensible (intracellulaire)

233
Q

Quel mécanisme l’organisme emploie-t-il pour utiliser (mobiliser) les réserves de graisses?

A

Activation de la lipolyse par activation de la lipase hormonosensible dans le tissu adipeux = AG + Glycérol

234
Q

Quelles hormones contrôlent la lipolyse et comment agissent-elles?

A

Hormones lipolytiques (adrénaline, noradrénaline, glucocorticoïdes) et l’hormone anti-lipolytique (insuline) : Agissent sur l’activité de la LHS

235
Q

Quels sont les produits de la lipolyse et comment ces produits sont-ils véhiculés dans le sang?

A
  1. Glycérol : Soluble, va jusqu’au rein et entre dans le néoglucogenèse (si lipolyse = Besoin d’énergie)
  2. AG : Véhiculés par l’albumine, puis sera oxydé dans le coeur ou les muscles squelettiques, ou bien oxydé au foie ou remis en circulation dans les VLDL
236
Q

Quels types de cellules utilisent la b-oxydation de façon significative?

A
  1. Cardiomyocytes
  2. Myocytes
  3. Foie
237
Q

Où a lieu la ß-oxydation dans la cellule?

A

Mitochondries

238
Q

Quel est le rôle de la carnitine dans la ß-oxydation?

A

Permet aux acyl-CoA d’enter dans les mitochondries (traverse la membrane interne de la mitochondrie sous forme d’acylcarnitine)

239
Q

Quels seraient les produits formés si ß-oxydation impliquait du palmitate (16 carbones)?

A

Pour chaque β-oxydation (2C), il y a une réaction qui produit un FADH2, et une autre qui produit un NADH. Il y a aussi production d’un acétyl-CoA, donc pour 16C = 7 réactions = 8 acétyl-CoA + 7 FADH2 + 7 NADH

240
Q

Par quelles voies métaboliques les acides gras, captés par le foie, sont-ils utilisés?

A

Ils sont activés en acyl-CoA. Ils empruntent soit :
- La voie de la β-oxydation dans les mitochondries
- La voie de l’estérification en triacylglycérols dans le cytoplasme.

241
Q

Par quel tissu et à l’aide de quelles voies métaboliques le glycérol est-il utilisé?

A
  1. Phosphorylation en glycérol-3-P par la glycérol kinase.
  2. Synthèse des TG (Insuline/Glucagon ↑ ou ↓) (foie seulement)
  3. Néoglucogenèse (Insuline/Glucagon ↓) ou Glycolyse (Insuline/Glucagon ↑).
242
Q

Par quelles voies métaboliques les acides gras, captés par les muscles, sont-ils utilisés?

A

Pas d’estérification (Pas de stockage) : Tous les acyl-CoA sont oxydés par la β-oxydation.

243
Q

Les acides gras sont de meilleurs carburants que le glycogène. Pourquoi retrouve-t-on alors des réserves substantielles de glycogène dans les muscles? Pourquoi ne pas créer des réserves de triacylglycérol dans les muscles ou encore acheminer des acides gras aux muscles à partir du tissu adipeux quand le besoin s’en fait sentir?

A

Car :
1. Les muscles ont besoin d’un carburant facilement accessible
2. Il faut que le carburant soit utilisable sans oxygène (sinon demanderait trop d’O2) = Les AG ont absolument besoin d’O2

244
Q

Les triglycérides peuvent-ils servir à la synthèse de glucose ?

A

Le glycérol peut être utilisé dans la néoglucogenèse alors que les acides gras ne peuvent pas servir comme substrat pour générer du glucose, car ß-oxydation donne 2C, mais sortie de 2C dans le cycle de Krebs

245
Q

Quels sont les trois corps cétoniques?

A

Acétoacétate, hydroxybutyrate et acétone.

246
Q

Où et comment sont formés les corps cétoniques?

A

Dans les mitochondries du foie
Formés à partir de l’acétoacétyl-CoA mitochondrial provenant ou bien de la β-oxydation ou de l’association de 2 acétyl-CoA = Comme pour la cholestérogenèse, mais pas de HMG-CoA réductase dans la mitochondrie = Le HMG-CoA est dégradé en acétyl-CoA et en acétoacétate qui peut ensuite être transformé en hydroxybutyrate par réduction. De l’acétoacétate il y a formation spontanée d’acétone.
Bref : Excès d’acétyl-CoA + acétoacétate-CoA → HMG-CoA → Acétyl-CoA + ACÉTOACÉTATE → HYDROXYBUTARATE + ACÉTONE

247
Q

Dans quelles conditions la cétogenèse est active?

A
  1. Déficience en insuline
  2. Augmentation du glucagon
    → Affectent le transport des AG par la carnitine
    Lorsque le rapport insuline/glucagon est bas, le foie reçoit une quantité importante d’AG en provenance du tissu adipeux (pour produire de l’énergie)
248
Q

Quel est l’avantage métabolique des corps cétoniques?

A

Dans un cas de glycémie basse : b-oxydation augmentée. Puisque les AG ne peuvent pas générer de glucose, ils génèrent des corps cétoniques, ce qui permet d’épargner le glucose
Les corps cétoniques sont préférés aux AG libres et au glucose par le coeur et les muscles comme source d’énergie. En état de jeûne prolongé, la production de corps cétoniques permet d’épargner des protéines et du glucose.

249
Q

Quel est le sort métabolique des corps cétoniques?

A
  1. Activés par la coenzyme A dans les tissus périphériques comme le coeur et les muscles squelettiques
  2. Oxydés en acétyl-CoA (réactions semblables à la β-oxydation
  3. L’acétone est excrétée par les poumons ou métabolisée vers le pyruvate
250
Q

Quelle est la structure générale des acides aminés?

A

Carbone a + Groupement aminé + Groupement carboxyle + Chaine latérale

251
Q

Quelles sont les origines des acides aminés trouvés dans le sang?

A
  1. Digestion des protéines alimentaires
  2. Dégradation des protéines tissulaires et sanguines
  3. Synthèse endogène des acides aminés non essentiels.
252
Q

Comment est formé l’alanine?

A

Transfert du NH2 du glutamate sur le pyruvate par l’ALT= Alanine + le glutamate redevient de l’a-cétoglutarate

253
Q

Comment est formé l’aspartate?

A

Transfert du NH2 du glutamate sur l’oxaloacétate par l’AST = Aspartate + le glutamate redevient de l’a-cétoglutarate

254
Q

Comment est synthétisée la tyrosine?

A

Hydroxylation de la phénylalanine par la phénylalanine hydroxylase (réaction irréversible)

255
Q

Est-ce que tous les acides aminés peuvent être synthétisés par l’organisme?

A

Non : Ceux qui ne sont pas synthétisés par l’organisme sont des AA essentiels

256
Q

À propos de la phénylcétonurie :
a. Quelle enzyme est en cause?
b. Dans quel tissu est retrouvée cette enzyme?
c. Quel effet provoque cette déficience enzymatique sur le métabolisme de la phénylalanine?
d. Pourquoi nomme-t-on cette maladie, la « phénylcétonurie »?

A

a. Déficience en phénylalanine hydroxylase
b. Foie
c. Accumulation de phénylalanine, fait en sorte que la Phe est métabolisée par des voies mineures en différents produits, qui sont neurotoxiques lorsqu’ils sont en trop grande quantité = Déficience mentale
d. Car avant le dépistage sanguin, on vérifiait la quantité de cétone dans les urines, car un des produits des voies mineurs de la Phe = Transamination pour donner du phenylpyruvate = Cétone

257
Q

a. Pourquoi le dépistage de la phénylcétonurie doit-il se faire au cours de la première semaine suivant la naissance et non plus tard ou dès la naissance?
b. Comment se fait ce dépistage?

A

a. Pas trop tôt, car pas d’ingestion de protéines avant, donc pas de phénylalanine détectable
Pas trop tard, car les dommages cérébraux débutent dans les deux à trois premières semaines après la naissance
b. Dosage de la phénylalanine et de la tyrosine

258
Q

Pourquoi les patients atteints de phénylcétonurie ont-ils les cheveux, les yeux et le teint plus pâle?

A

Car la tyrosine est le précurseur de la mélanine, et la phénylcétonurie empêche la formation de tyrosine

259
Q

À propos de la tyrosinémie :
a. Quelle enzyme est déficiente?
b. Quelle est la conséquence sur la concentration sérique de la tyrosine et de la phénylalanine?

A

a. Une des enzymes responsables de la dégradation de la tyrosine en fumarate et en acétoacétate.
b. Augmentation de la tyrosine (parfois de la phénylalanine)

260
Q

Quel est le produit formé à partir de la tyrosine dans le SN et les médullosurrénales et quelle est sa principale utilité?

A

Les catécholamines (Dopamine, Noradrénaline et Adrénaline)
Utilité : NT du SN
- Dopamine : Rôle principal au niveau du SNC.
- Noradrénaline : NT du SNA (sympathique) et hormone pour les médullosurrénales (stress)
- Adrénaline : Hormone de la médullosurrénale (stress).

261
Q

Quel est le produit formé à partir de la tyrosine dans la peau, les yeux et les cheveux et quelle est sa principale utilité?

A

Mélanine
Utilité : Dans les mélanocytes (cellules dans l’épiderme), la mélanine absorbe les rayons UV et protège les cellules du derme.

262
Q

Quel est le produit formé à partir de la tyrosine dans la thyroide et quelle est sa principale utilité?

A

Thyroxine (T4) et triiodothyronine (T3)
Utilisé : Hormones sécrétées par la glande thyroïde

263
Q

Qu’est-ce qu’un AA :
a. Glucoformateur?
b. Cétoformateur?
c. Mixte?

A

a. Précurseur de la néoglucogenèse : Lorsqu’il perd son groupement aminé lors d’une dégradation, sa partie carbonée se retrouve sous forme de pyruvate ou d’un intermédiaire du cycle de Krebs = Peut être transformé en glucose
b. Précurseur de la cétogenèse : Lorsqu’il perd son groupement aminé lors d’une dégradation, sa partie carbonée est transformée en acétyl-CoA ou en acétoacétate ( corps cétonique).
c. précurseur de la néoglucogenèse et de la cétogenèse : *Lorsqu’il perd son groupement aminé lors d’une dégradation, sa partie carbonée se retrouve en partie dans le pyruvate ou d’un intermédiaire du cycle de Krebs et pourrait être transformée en glucose) et en partie en acétyl-CoA ou en acétoacétate pouvant ainsi conduire à la formation de corps cétoniques

264
Q

a. À quel groupe (glucoformateur, cétoformateur ou mixte) appartiennent la phénylalanine et la tyrosine et pourquoi ?
b. Dans quelle condition métabolique ces acides aminés montrent-ils leur appartenance à ce groupe ?
c. Que se passe-t-il dans une situation inverse?

A

a. Mixte, car la dégradation de ces acides aminés au foie se termine en fumarate (intermédiaire du cycle de Krebs = Glucose) et en acétoacétate (corps cétonique)
b. Lorsque le rapport insuline/glucagon est bas, c’est-à-dire chez un individu à jeun (hypoglycémie) ou chez un diabétique non traité.
c. Rapport I/G élevé et protéines en excès : transformées en acide gras ou dégradées dans Krebs pour former de l’ATP

265
Q

Où et comment les protéines alimentaires sont-elles dégradées en acides aminés?

A

Dégradées en peptides, puis en AA dans le tube digestif par une série d’enzymes spécifiques pancréatiques ou intestinales, puis absorbés dans l’intestin

266
Q

Quelle voie les acides aminés d’origine alimentaire empruntent-ils pour parvenir au foie?

A

Le système porte

267
Q

Les acides aminés ingérés en surplus sont dégradés. Quels sont les principaux tissus où a lieu cette dégradation?

A

Le foie et les muscles (dégradé par tous les tissus en cas de jeune prolongé pour servir de précurseur de glucose ou de corps cétoniques)

268
Q

Quel groupement chimique qui n’entre pas dans la structure du glucose ou des corps cétoniques ?

A

Groupement amine

269
Q

Lors de la dégradation de la majorité des acides aminés, les groupements α-aminés sont retrouvés tout d’abord sous forme de glutamate et ensuite sous forme d’ammoniaque. Quels types de réactions comprend généralement ce processus?

A
  1. Transamination par les mêmes transaminases : Les AA donne leur amine à l’a-cétoglutarate (devient pyruvate pour alanine et oxaloacétate pour aspartate) = Glutamate
  2. Désamination oxydative du glutamate par la glutamate déshydrogénase : Libération du groupement amine, le glutamate devient l’a-cétoglutarate qui pourra servir pour d’autres transaminations (1re étape) = Libération d’ammoniac
270
Q

Quel rôle jouent l’α-cétoglutarate et le glutamate dans le processus de dégradation des AA?

A

L’α-cétoglutarate est l’accepteur du groupement α-aminé provenant d’un autre acide aminé lors des réactions de transamination

271
Q

Quelle différence y a-t-il entre un groupement amine et un groupement amide?

A

Les groupements amide sont retrouvés sur la chaine latérale (de la glutamine par exemple)

272
Q

Dans les AA contenant un groupement amide, comment l’azote amidé est libéré?

A

Libération par une glutaminase : Glutamine → Glutamate
Amidation par la glutamine synthase : Glutamate → Glutamine

273
Q

Excluant la glutamine (et l’asparagine) ainsi que le glutamate, à partir de quelles autres substances peut-on former de l’ammoniaque dans le foie?

A

Produits spécialisés azotés et acides aminés = Tout ce qui contient de l’azote

274
Q

a. Quelle est la principale forme d’excrétion de l’ammoniaque par l’organisme et quel est l’organe qui est responsable de sa formation?
b. Quelle est la voie métabolique qui en est responsable?
c. Quels sont les principaux substrats de cette voie?
d. Quel est le rôle de l’aspartate dans cette voie métabolique?

A

a. L’urée, formée exclusivement au foie.
b. Cycle de l’urée
c. Ion ammonium, CO2, aspartate et 3 ATP
d. Fournit le 2e ion ammonium pour former l’urée (qui a 2 azotes)

275
Q

a. Sachant que l’urée synthétisée par le foie se retrouve dans le sang, par quels organes sera-t-elle principalement éliminée?
b. Quel est le sort de l’urée dans chacun de ces tissus?

A

a. Éliminée à 75% par le rein et à 25% dans l’intestin.
b.
- Rein : L’urée est éliminée dans l’urine.
- Intestin : L’urée est hydrolysée par l’uréase des bactéries de la flore intestinale pour former du NH4+ et du CO2. Cet NH4 + retourne totalement au foie pour être retransformé en urée.

276
Q

Pourquoi la transformation de l’ammoniaque en urée est-elle essentielle à l’organisme?

A

Parce que l’ammoniaque est toxique pour l’organisme, en particulier pour le cerveau.

277
Q

Outre le cycle de l’urée, quelle autre façon l’organisme peut se débarrasser de l’ammoniac?

A

Dans les urines sous forme d’ions ammonium : Couplage l’ammoniac avec un proton H+

278
Q

Le cerveau se débarrasse de l’ammoniaque qui lui provient de la circulation en fabriquant de la glutamine. Quelles sont les deux réactions métaboliques en cause?

A
  1. Glutamate déshydrogénase : α-cétoglutarate + NH3 + NAD(P)H → glutamate + NAD(P)+ + H2O
  2. Glutamine synthase : glutamate + ATP + NH3 → glutamine + ADP + Pi + H2O
279
Q

a. Comment le cerveau régénère-t-il l’ α-cétoglutarate utilisé dans le processus de débarrassage de l’ammoniac?
b. Dans ce cas, quelles sont les réactions anaplérotiques du cycle de Krebs?

A

a. Accélération de la glycolyse (qui peut accélérer plus que le cycle de Krebs) = Accumulation de d’acétyl-CoA = Activation de la pyruvate carboxylase = Génération d’oxaloacétate, puis de citrate, puis d’a-cétoglutarate.
Bref, augmentation de la glycolyse = Augmentation de d’acétyl-CoA et d’oxaloacétate = Favorise le cycle de Krebs et la formation d’a-cétoglutarate
b. Les réactions de la pyruvate carboxylase et de la pyruvate déshydrogénase, car génèrent des substrats pour alimenter le cycle de Krebs

280
Q

À part le cerveau, quels autres tissus peuvent synthétiser de la glutamine et la libérer dans la circulation?

A

Le muscle et le foie (si cycle de l’urée débordé) par les mêmes réactions qu’au cerveau

281
Q

a. Où est dégradé la glutamine produite par le muscle, le foie et le rein?
b. Comment?

A

a. Rein, dans la paroi intestinale et possiblement au foie
b.
- Dans la paroi intestinale : Désamidation par la glutaminase, puis transamination par ALT = Alanine
- Dans le rein d’un organisme normal : Désamidation par la glutaminase, puis transamination par ALT
- Dans le rein d’un organisme en état d’acidose :Désamidation par la glutaminase, puis désamination oxydative par la glutamate déshydrogénase

282
Q

Le rein se fait une réserve en glutamine pour lui permettre d’éliminer des acides en cas de besoin. Quelles sont les deux origines de cette glutamine?

A
  1. Glutamine sanguine
  2. Synthèse de glutamine par la glutamine synthase
283
Q

Après un repas, quelle hormone affecte le métabolisme des acides aminés au muscle? Quels sont ses effets?

A

Insuline : Favorise l’entrée des acides aminés et la synthèse protéique dans les cellules musculaires et inhibe la protéolyse.

284
Q

Quelle sont les variations des taux hormonaux nécessaires à la protéolyse musculaire lors du jeûne?

A

Diminution du rapport insuline/glucocorticoïdes.

285
Q

a. Quels sont les deux précurseurs de la néoglucogenèse libérés en plus grande quantité par le muscle lors de protéolyse?
b. Comment la majorité des AA provenant de la protéolyse musculaire sont transformés en ces deux précurseurs
c. Comment l’azote provenant de ces transformations est-elle exportée par le muscle?

A

a. L’alanine et la glutamine
b. 2 possibilités :
1.
- Désamination oxydative = Donne un corps a-cétoniques (pyruvate, oxaloacétate, etc.) et du NH3 qui sera couplé à de l’a-cétoglutarate pour donner du glutamate par la GDH
- Couplage du glutamate à un ammoniac par la glutamine synthase pour former de la glutamine
2.
- Transamination du AA avec l’a-cétoglutarate = Glutamate
- Transamination du glutamate avec le pyruvate = Alanine par l’ALT
c. Sous forme d’alanine, de glutamine, directement sous forme d’ammoniac qui s’échappe, ou quelques AA libres qui ne sont pas métabolisés

286
Q

Qu’est-ce qu’une cirrhose hépatique?

A

La cirrhose est une conséquence de maladies hépatiques chroniques caractérisée par un remplacement du tissu hépatique normal par de la fibrose et des nodules régénératifs et par une distorsion de l’architecture hépatique. Il y a perte des fonctions du foie

287
Q

Pourquoi y a-t-il hypoalbuminémie avec une cirrhose hépatique?

A

Car la synthèse de l’albumine plasmatique se fait dans les hépatocytes

288
Q

Quelles sont les 2 raisons qui expliquent l’hyperammoniémie retrouvée lors d’une cirrhose hépatique?

A
  1. Le changement physique du foie (fibrose) mène à une hypertension portale, conséquences : Établissement d’une communication porto-systémique (ou porto-cave) = L’ammoniac provenant de l’intestin n’est pas détoxifié avant de passer dans la citculation systémique
  2. Il y a perte de tissus, donc perte de fonction = Diminution de la fonction d’élimination de l’ammoniaque par le foie
289
Q

Pourquoi l’hyperammoniémie retrouvée lors d’une cirrhose hépatique peut causer une encéphalopathie hépatique?

A

À cause des varices oesophagiennes (Communication porto-systémique) : Lorsqu’on mange, il peut y avoir érosion et saignement (car grosses varices) dans l’œsophage = Beaucoup de protéine dans le sang = Apport massif de protéines dans la lumière intestinal = Génération d’ammoniaque par +++ par les bactéries de la flore intestinal. Si le système porte était encore intact, ce serait ok, mais à cause des autres anastomoses porto-cave, l’ammonique va direct dans la circulation systémique et se rend au cerveau. Le cerveau se défend, mais épuise les réserves d’a-cétoglutarate éventuellement (malgré les réactions anaplérotiques) = Encéphalopathie hépatique

290
Q

Comment fonctionne le traitement par diète pauvre en protéines pour l’encéphalopathie hépatique?

A

Moins de protéines dans le tube digestif = Limite l’hydrolyse par les bactéries + Limite la protéolyse, car pas de protéines en excès

291
Q

Comment fonctionne le traitement par le lactulose pour l’encéphalopathie hépatique?

A
  1. Diminution du pH du colon = Génération de NH4 à partir du NH3
  2. Stimulation du péristaltisme intestinal en irritant la muqueuse.
  3. Le lactulose non métabolisé par les bactéries et les produits de dégradation du lactulose augmentent la pression osmotique dans le côlon ce qui attire l’eau de l’organisme.
    = Entraîne de la diarrhée ce qui aide à évacuer l’azote qui est sous forme de NH4+ et à chasser les bactéries
292
Q

Comment fonctionne le traitement par antobiothérapie pour l’encéphalopathie hépatique?

A

Diminution de la flore bactérienne = Moins de production d’ammoniac par les bactéries

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