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Bio > Biochem2 > Flashcards

Biochem2 Flashcards

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Biology 101 flashcards
1
Q

Quali sono le tre tappe dell’ox di acidi grassi?

A
  1. Beta ossidazione (formazione di acetilCoA).
  2. Ossidazione acetilCoA nel ciclo di Krebs.
  3. Trasferimento e- dai trasportatori ridotto alla catena respiratoria.
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Q

Da dove provengono gli acidi grassi che vanno incontro all’ox?

A

Dalla dieta, dagli adipociti (fonte endogena), sintetizzati da un’altro organo e trasportati (fegato che produce acidi grassi dall’eccesso di carboidrati)

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3
Q

Come avviene l’assorbimento degli acidi grassi della dieta?

A

Arrivati nell’intestino tenue, vengono emulsionati dai sali biliari, degradati dalle lipasi pancreatiche, penetrano la mucosa e vengono convertiti in trigliceridi. Trasportati con i chilomicroni.

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4
Q

Caratteristiche della lipasi pancreatica

A

Secreta in forma inattiva (propilasi). Attivata dal cofattore proteico pancreatico colipasi (procolipasi, attivata dalla tripsina tramite scissione di un legame peptidico).
Indrolizza i legami esterei 1 e 3 dei trigliceridi formando acidi grassi e monogliceridi.

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5
Q

Quali sono i passaggi principali della via endogena del trasporto dei lipidi?

A

Trigliceridi + colesterolo dietetico assemblati in chilomicroni. Entrano nel circolo sanguigno. A lvl dei capillari la lipoprotein lipasi libera acidi grassi e monogliceridi che arrivano al tessuto muscolare e adiposo. Il colesterolo viene trasportato dal Remnant nel fegato.

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6
Q

Quali sono i passaggi principali della via esogena?

A

Eccesso di carboidrati dalla dieta: fegato li converte in TG. Trasportati in circolo dalle VLDL. Nei capillari interagiscono con lipoprotein lipasi e diventano IDL. Rimosse tutte le apoproteine tranne la B100, diventano LDL che forniscono cellule extraepatiche di colesterolo (ottenuto in forma libera nei lisosomi).

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7
Q

Quali sono le lipoproteine?

A

VLDL: very low density. Ricche di TG, molto più presente del colesterolo.
IDL: densità intermedia. Trasportano il colesterolo. Derivano dal metabolismo delle VLDL.
LDL: low density. Trasportano il colesterolo. Derivano dal metabolismo delle VLDL.
HDL: high density. Rimuovono il colesterolo in eccesso.

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8
Q

Quale è il primo enzima della beta ox e in quale altro processo è coinvolto?

A

Acil-CoA deidrogenasi, FAD dipendente. Riossidato da un altro enzima FAD dipendente, la electron trasferring flavoprotein. Complesso enzimatico coinvolto nel trasferimento di e- sulla catena respiratoria senza attività di pompa protonica

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9
Q

In quale altro modo entrano gli e- nella catena respiratoria?

A

Acil-CoA deidrogenasi (ETFP) e glicerolo 3 fosfato deidrogenasi FAD dipendente mitocondriale (trasporto equivalenti ridotti) trasferiscono elettroni direttamente al Q, che funge da punto di convergenza per far entrare e- da substrati diversi, senza passare per i 4 complessi.

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10
Q

Cosa si ottiene attraverso la decarbossilazione ossidativa?

A

Attraverso la decarbossilazione ossidativo del piruvato si ottiene Acetil CoA con la liberazione di CO2.

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11
Q

Da cosa è catalizzata la decarbossilazione ossidativa?

A

Complesso multienzimatico della piruvato deidrogenasi.

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12
Q

Quali sono le fasi della decarbossilazione ossidativa?

A
  1. Decarbossilazione del piruvato: piruvato perde il gruppo carbossilico come CO2 e forma acetaldeide.
  2. Ossidazione della acetaldeide NAD+ dipendente e si ottiene acetato.
  3. Condensazione dell’acetato con il coenzima A.
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13
Q

Com’è strutturato il coenzima A?

A

Nucleotide AMP legato in 5’ con un ponte pirofosforico all’acido pantotenico, a sua volta legato alla beta mercaptoetilammina (cisteamina), che termina con un gruppo tiolico.

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14
Q

Per cosa viene utilizzata l’energia derivante dalla rottura del legame tioestereo?

A
  1. Condensazione del gruppo acilico con altri composti organici (formazione di citrato).
  2. Sintesi di acidi grassi.
  3. Sesta reazione della glicolisi.
    Sintesi di ATP in fosforilazioni a livello del substrato.
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15
Q

Cos’è la forza motrice protonica?

A

Diversa distribuzione di protoni ricchi di energia tra spazio intermembrana e matrice. Due componenti: chimico (pH) ed di carica (potenziale elettrico). Secondo Mitchell entrambi contribuiscono alla sintesi di ATP.

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16
Q

Quale è l’ipotesi di Mitchell?

A

Accoppiamento chemiosmotico: il trasferimento degli e- lungo la catena di trasporto e la fosforilazione dell’ADP sono accoppiati da un gradiente protonico. Sia il gradiente chimico che il potenziale elettrico contribuiscono alla fosforilazione di ADP.

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17
Q

Cosa sono e come si differenziano i citocromi?

A

Sono componenti della catena che trasportano in serie gli elettroni dal CoQ all’O2. Si distinguono per legami di coordinazione del gruppo eme con la parte proteica per la porzione proteica, per la struttura del gruppo eme (sostituenti laterali dell’anello).

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18
Q

Quali sono gli intermedi di trasferimento nella catena respiratoria?

A

FMN, ubichinone (radicale semichinonico e ubichinolo), citocromi (b566, b562, c1 nel III, citocroma c, citocroma a e a3 nel IV) e centri Fe-S (Fe-Cu nel IV).

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19
Q

Quali sono i complessi enzimatica che permettono il trasferimento di H+ da substrati metabolici al coenzima Q, senza presentare attività di pompa protonica (passare per la catena)?

A
  1. Acil-CoA deidrogenasi: primo enzima della beta-ossidazione. Enzima FAD dipendente ri-ossidato dall’enzima (FAD dipendente) ETFP, che trasferisce e- al CoQ.
  2. Glicerolo-3-fosfato deidrogenasi FAD dipendente mitocondriale: sistema shuttle per gli equivalenti riducenti.
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20
Q

Cosa avviene nel primo complesso della catena respiratoria?

A

Gli e- ricevuti dal NADH (NADH deidrogenasi) vengono trasferiti al FMN che li cede ai centri Fe-S. Gli e- passano al Q10 che si riduce a QH2 tramite due protoni dalla matrice. 4 H+ vengono simultaneamente pompati fuori dalla matrice. Prima pompa protonica.

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21
Q

Cosa avviene nel primo complesso della catena respiratoria?

A

Gli e- ricevuti dal NADH (NADH deidrogenasi) vengono trasferiti al FMN che li cede ai centri Fe-S. Gli e- passano al Q10 che si riduce a QH2 tramite due protoni dalla matrice. 4 H+ vengono simultaneamente pompati fuori dalla matrice. Prima pompa protonica.

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22
Q

Che caratteristiche ha il III complesso della catena respiratoria?

A

Dimero formato da 11 unità, con 3 eme e un centro Fe-S (di Rieske). I gruppi prostetici sono disposti lungo il complesso per mediare il trasferimento di e- al citocroma c.

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23
Q

Ciclo del coenzima Q

A

Nella prima metà del ciclo si lega una molecola di QH2 rilasciando due H2+ e due e- con due direzioni diverse: uno al citocroma c e uno a ridurre Q. Nella seconda parte, altri due prontoni riducono ad ubichinolo il Q radicale. Eme bh e bL.

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24
Q

Che risultato ha il quinto complesso della catena respiratoria?

A

2 e- trasferiti da due cit c uno al centro rame e al centro eme. Si lega un O2 che cattura un e- da ogni centro per formare un ponte perossidotra i due centri. La reazione con altri 4 H+ proveniente dalla matrice riduce O2 al H2O che viene rilasciata. Ultima pompa protonica.

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25
Q

Quali sono gli inibitori della catena respiratoria?

A

Complesso III: antimicina A (Qn) e mixotiazolo (Qp).
Complesso IV: cianuro, si lega ai metalli.

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26
Q

Quali sono i quattro complessi della catena respiratoria?

A

NADH-Q ossidoriduttasi, succitano Q riduttasi, Q citocroma c ossidoriduttasi, citocroma c ossidasi.

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27
Q

Cosa sono le reazioni anaplerotiche e cataplerotiche?

A

Le prime riforniscono il ciclo di Krebs e consistono nella carbossilazione del piruvato a ossalacetato, conversione dall’aspartato a ossalacetato, deidrogenazione gluttamente ad α chetoglutarato e riduzione piruvato a malato.

Le seconde sono reazioni di svuotamento del ciclo di Krebs e in generale procedono in direzione opposta alle precedenti.

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28
Q

Qual è il significato anfibolico del ciclo di Krebs?

A

Può avere sia una ruolo catabolico (degradazione ossidativa) che anabolico (biosintesi).

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29
Q

Come funziona la regolazione del ciclo di Krebs?

A

A livello della piruvato deidrogenasi. È inibito quando lo stato energetico della cellula è elevato, ovvero ad alte concentrazione di ATP, NADH, dall’acetilcoa e acidi grassi. In queste condizioni il ciclo è “spento” e le vie anaboliche sono attivate.

A concentrazioni di AMP bassa, ovvero quando lo stato energetico è basso la piruvato deidrogenasi è attivata da Ca 2+ (intensa attività fisica del muscolo), NAD+, ADP.

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30
Q

Cosa contengono la membrana interna e la matrice mitocondriale?

A

Membrana interna: trasportatori della catena respiratoria (4 complessi proteici); le ADP e ATP traslocasi; l’ATP sintasi e altri trasportatori di membrana (come quelli del piruvato).

Matrice: complesso della piruvato deidrogenasi (che converte il piruvato in acetil coa); enzimi dell’acido citrico; enzimi coinvolti nella beta ossidazione degli acidi grassi (degradazione); enzimi dell’ossidazione delle proteine (degradazione).

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31
Q

Come funziona la catena di trasporto degli elettroni?

A

Membrana interna: trasportatori della catena respiratoria (4 complessi proteici); le ADP e ATP traslocasi; l’ATP sintasi e altri trasportatori di membrana (come quelli del piruvato).

Matrice: complesso della piruvato deidrogenasi (che converte il piruvato in acetil coa); enzimi dell’acido citrico; enzimi coinvolti nella beta ossidazione degli acidi grassi (degradazione); enzimi dell’ossidazione delle proteine (degradazione).

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32
Q

Come funziona la catena di trasporto degli elettroni?

A

Gli elettroni catturati dal NADH o dal FADH2 sono ceduti alla catena di trasporto degli elettroni. Attraverso una serie di reazioni di ossido-riduzione gli elettroni passano da un trasportatore ad alto livello energetico a un altro con energia minore, liberando energia che viene utilizzata per pompare attivamente protoni fuori dalla matrice mitocondriale nello spazio inter-membrana. Si genera un gradiente elettrochimico. L’accettore ultimo degli elettroni è l’ossigeno che si lega agli atomi di idrogeno per formare una molecola di acqua.

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33
Q

In che modo il trasferimento degli elettroni e la sintesi di ATP sono accoppiate?

A

L’energia che si libera a seguito delle ossidoriduzioni sono utilizzate per trasportare gli e- contro gradiente: il gradiente che si forma viene utilizzato per sintetizzare ATP –> il protoni rientrano secondo il gradiente in matrice attraverso l’ATP sintasi –> il loro flusso viene utilizzato per generare ATP.

34
Q

Che cosa è il potenziale di riduzione?

A

È il potenziale di trasferimento degli e-: misura della affinità relativa all’accettore di elettroni di due coppie redox coniugato presenti nella stessa soluzione, dove il trasferimento di elettroni è spontaneo. Può essere positivo (riceve e-) o negativo (cede e-).

35
Q

Come è collegato il meccanismo di trasferimento di e- secondo potenziale di riduzione alla variazione di energia libera di Gibbs?

A

ΔG’° = –n F ΔE’° –> ΔE e ΔG sono correlati. Se ΔE > 0, la reazione avviene spontaneamente. Quindi, gli elettroni scorreranno dal componente con potenziale redox più negativo a quello con potenziale più positivo. Conoscendo il ΔE°’ è possibile calcolare la variazione di energia libera standard (ΔG°) associata al flusso di elettroni. L’energia libera rilasciata viene utilizzata per generare un gradiente protonico che a sua volta è utilizzato per la sintesi di ATP.

36
Q

In che senso il trasferimento di elettroni all’ossigeno non è diretto?

A

Non avviene un trasferimento diretto degli elettroni dal NADH+H+ all’ossigeno: sono interposte una serie di coppie redox (trasportatori di elettroni) a potenziale redox progressivamente crescente. Il salto di potenziale redox di 1.14 volt è quindi suddiviso in una serie di salti minori e l’energia viene liberata gradualmente durante il trasporto degli elettroni lungo questa sequenza di coppie redox.

37
Q

Che cosa è la catena di trasporto degli e-?

A

Serie di coppie redox a potenziale crescente che permette il flusso degli elettroni dal NAD ridotto (o dal FAD ridotto e da altri substrati) fino all’ossigeno. Considerando il consumo di ossigeno (che viene ridotto in acqua) la catena respiratoria rappresenta l’essenza del fenomeno della respirazione cellulare (consumo di ossigeno). Formata da una serie di trasportatori di elettroni, a potenziale redox crescente, localizzati nella membrana mitocondriale interna e deputati al trasferimento degli elettroni dal NAD ridotto e dal FADH2 all’ossigeno con formazione di acqua.

38
Q

Quali sono i componenti della catena respiratoria?

A

Tra i componenti della catena respiratoria possiamo distinguere i complessi proteici (complessi I, II, III, IV) e i componenti mobili (coenzima Q e citocromo c). Altri citrocromi e centri ferro-zolfo, fissi fondamentali per il trasferimento.

39
Q

Quale è la particolarità del secondo complesso?

A

Non comporta il simultaneo pompaggio di elettroni nello spazio inter-membrana perchè l’energia non è sufficiente. Viene sfruttato infatti FADH2, in grado di produrre solo 2ATP.

40
Q

In cosa consiste l’ipotesi chemiosmotica?

A

è l’energia liberata dal flusso di elettroni che è utilizzata per pompare protoni dalla matrice allo spazio inter-membrana. I protoni si accumulano, generando un gradiente elettrochimico –> spontaneamente tenderebbero a rientrare in matrice seguendo il loro gradiente elettrochimico ma la membrana mitocondriale interna è impermeabile agli ioni H+, quindi sono costretti a rientrare attraverso il canale dell’ATP sintasi: il canale è un rotore le cui componenti vengono mosse dal flusso di H+.

41
Q

Cosa permettono i sistemi shuttle e i trasportatori mitocondriali?

A

I sistemi navetta (glicerolo 3 fosfato, malato-asparato) permettono l’entrata in matrice di intermedi riducenti e H+; i trasportatori mitocondriali permettono lo scambio dei metaboliti tra il citoplasma e il mitocondrio: ADP-ATP traslocasi, trasportatore acidi dicarbossilici (fosfato-malato), trasportatore di acidi tricarbossilici (malato – citrato+H+), trasportatore piruvato (piruvato, OH-), trasportatore del fosfato (fosfato, OH-).

42
Q

Cos’è l’indice RCR?

A

L’indice di controllo respiratorio misura il rapporto tra la velocità di consumo di O2 in presenza di ADP e in assenza di ADP.

43
Q

Come sono connessi catabolismo di macromolecole, ciclo di Krebs, catena respiratoria e ATP sintasi?

A

Il catabolismo delle macromolecole è connesso al ciclo di Krebs tramite l’acetil CoA; il ciclo di Krebs è connesso alla catena tramite NADH e FADH2; la catena è collegata alla sintesi di ATP tramite la forza proton motrice generata dal gradiente elettrochimico.

44
Q

Quali sono I prodotti della via dei pentosio fosfati?

A

NADPH (supporto biosintesi roduttive, protezione dallo stress ossidativo dei ROS) e ribosio 5 fosfato (nucleotidi, coenzimi, RNA, DNA)

45
Q

Come avviene la sintesi dei trigliceridi?

A

I precursori sono Acil-CoA e glicerolo 3 fosfato.
Tappa 1: formazione di glicerolo 3P
Tappa 2: formazione di acido fosfatidico (acil transferasi) con 2 acetil coa.
Tappa 3: formazione trigliceridi e fosfolipidi.

46
Q

In cosa consiste il ciclo dei trigliceridi?

A

Vengono costantemente riciclati tra fegato e tessuto adiposo. Molto controllato (insulina attiva la sintesi di TG). La relazione tra i due tessuti è possibile attraverso vasi sanguigni e sistema linfatico, tramite proteine di trasporto (VDL e family) e chilomicroni.

47
Q

Turn over proteico normale?

A

Amminoacidi vengono formati a partire dalle proteine della dieta e una piccolissima percentuale di quelle intracellulari. La maggior parte degli aa utilizzata per la sintesi proteica, piccola parte degradata per il fabbisogno energetico.

48
Q

Quali sono o 3 sistemi intracellulari di digestione delle proteine?

A

Sistema ubiquitina-proteasoma, sistemi di proteolitico mitocondriale, sistemi di autofagia-lisosoma.

49
Q

Che cos’è il valore biologico delle proteine dietetiche?

A

Numero di amminoacidi essenziali che può fornire, nelle proporzioni necessarie per la sintesi di nuove proteine.

50
Q

Quale è il significato biologico del glutammato?

A

Raccogliere i gruppi amminici derivanti dalla degradazione degli aa, in una sola molecola.

51
Q

Quali sono I due trasportatori mitocondriali del glutammato?

A

Malato alfa-chetoglutarato: dallo spazio i.m alla matrice.
Glutammato-aspartato: dalla matrice allo spazio i.m.

52
Q

In cosa consiste la deaminnazione ossidativa del glutammato?

A

Glutammato si ossida tramite gli equivalenti riducenti NAD/NADP. Per scissione idrolitica si libera il gruppo amminico che forma lo ione ammonio. Altro prodotto: alfa chetoglutarato. Catalizzata dalla Glutammato deidrogensi. L’eccesso di NH4+ raccolto dal glutammato e forma la glutammina. Va nel fegato, elimina ammoniaca. Riforma Glutammato.

53
Q

In che forme entrano i gruppi amminici nel ciclo dell’urea?

A
  1. Sotto forma di carbamoyl fosfato.
  2. Sotto forma di aspartato (ossalacetato + glutammato, aspartato ammino-transferasi)
54
Q

Quali sono I passaggi del ciclo dell’urea?

A
  1. Formazione di citrullina da ornitina e carbamoyl fosfato.
  2. Formazione di arginina succinato, trasportata fuori dalla matrice da trasportato citrullina AMP.
  3. Formazione di arginina, liberazione di fumarato (ciclo di Krebs).
  4. Formazione di urea + ornitina.
55
Q

Cosa succede all’ammoniaca prodotta tramite fissazione dell’azoto atmosferico?

A

Viene incorporata dalle biomolecole tramite glutammato–>glutammina. Enzima: glutammina sintetasi (12 subunità). 1ATP.
Glutammina–>alfa chetoglutarato + NAD(P)H. Enzima glutammina sintasi.
glutammina sintetasi + glutammina sintasi–> L glutammato. 1ATP.

56
Q

Quali sono I precursori di fosfolipidi e TG?

A

Glicerolo 3 fosfato e Acil-CoA

57
Q

Quali sono le principali reazioni della biosintesi degli aa?

A

Reazioni di transamminazione (PLP), trasferimento unità monocarboniose (acido folico), trasferimento gruppi amminici (derivanti dall’azoto ammidico della glutammina)

58
Q

Da dove provengono i componenti degli aa nella loro biosintesi?

A

Il gruppo amminico proviene dall’azoto ammidico portato dalla glutammina e trasferito all’accettore (ROH) tramite una reazione di trasferimento catalizzate dalle glutammina ammino-transferasi. Lo scheletro carbonioso viene da glicolisi, ciclo di Krebs e via dei pentosio fosfati.

59
Q

Da dove provengono i componenti degli aa nella loro biosintesi?

A

Il gruppo amminico proviene dall’azoto ammidico portato dalla glutammina e trasferito all’accettore (ROH) tramite una reazione di trasferimento catalizzate dalle glutammina ammino-transferasi. Lo scheletro carbonioso viene da glicolisi, ciclo di Krebs e via dei pentosio fosfati.

60
Q

Quali aa sintetizzano altri aa?

A

Aspartato, tronina, fenilalanina, glutammato e serina.

61
Q

Quali aa otteniamo da ossalacetato e piruvato?

A

Ossalacetato –> aspartato: asparagina, metionina, lisina, treonina.
Piruvato: alanina, leucina, isoleucina, valina.

62
Q

Quali sono le 4 principali fasi metaboliche?

A
  1. Post prendiale
  2. Tra un pasto e l’altro
  3. Ri-alimentazione
  4. Digiuno prolungato
63
Q

Ciclo glucosio-alanina

A

Muscolo sotto sforzo: piruvato, lattato, NH4+.
Transaminazione: NH4+ vanno al glutammato, che li trasferisce al piruvato con la formazione di alanina. Alanina trasporta I gruppi amminici al fegato in maniera non tossica.

64
Q

Destino degli aa nel fegato?

A
  1. Convertiti in glucosio nella gluconeogenesi (aa –> piruvato –> glucosio)
  2. Completamente ossidati
  3. Substrati lipogenesi
  4. Sintesi proteica (proteine epatiche/tessuti extraepatici)
65
Q

Come vengono immagazzinati gli acidi grassi nelle cellule adipose?

A

Una volta assorbiti dagli adipociti, gli acidi grassi vengono ri-esterificati con il glicerolo 3 fosfato in trigliceridi. Il glicerolo viene prodotto dal diidrossiacetone fosfato, prodotto della glicolisi.

66
Q

Cosa succede nel ciclo di Cori?

A

Il lattato che produce il muscolo nella glicolisi anaerobia diffonde nel sangue e viene captato dal fegato. Lattato deidrogenasi converte lattato in piruvato e il piruvato viene convertito in glucosio nella glucogenesi epatica.

67
Q

Cosa fa il glucagone?

A

Fase iniziale del digiuno:
1. Favorisce glicogenolisi (glicogeno fosforilasi a)
2. Inibisce glicogeno sintasi (glicogeno sintasi b fosforilata)
3. Stimola gluconeogensi e inibisce la glicolisi (fruttosio 2,6 bifosfato)
4. Promuove la degradazione dei TG tramite lipasi.

68
Q

Cosa fa il glucagone?

A

Fase iniziale del digiuno:
1. Favorisce glicogenolisi (glicogeno fosforilasi a)
2. Inibisce glicogeno sintasi (glicogeno sintasi b fosforilata)
3. Stimola gluconeogensi e inibisce la glicolisi (fruttosio 2,6 bifosfato)
4. Promuove la degradazione dei TG tramite lipasi.

69
Q

Quali sono I substrati della gluconeogenesi durante il digiuno?

A

Le proteine (muscolo scheletrico) e glicerolo (prodotto secondario della lipolisi).

70
Q

4 caratteristiche dei corpi chetonici:

A
  1. Derivano dall’acetil-CoA prodotto durante la beta ox.
  2. Fungono da fonte energetica per il cervello in condizioni di digiuno (superano la barriera ematoencefalica)
  3. Rallentano il deperimento (proteolisi) muscolare
  4. Necessitano di metaboliti anaplerotici per essere prodotti
71
Q

Quali sono le molecole coinvolte nella regolazione ormonale del metabolismo?

A
  1. Glucagone: bassi lvl di glucosio nel sangue (necessità di glucosio, gluconeogenesi)
  2. Insulina: alti lvl di glucosio ematico (depositi: glicogeno e triacilgliceroli)
  3. Adrenalina: attività immediata con richiesta di energia
  4. Cortisolo: condizioni di stress e bassa concentrazione di glucosio
72
Q

Per quali processi metabolici abbiamo lvl alti di glucagone e bassi di insulina?

A

Glicogenolisi, gluconeogenesi e chetogenesi.

73
Q

Quali sono gli enzimi delle prime 5 reazioni della glicolisi?

A

Esochinasi, fosfoglucoisomerasi, fosfofruttochinasi, aldolasi, trioso fosfato isomerasi.

74
Q

Quali sono I prodotti delle prime 5 reazioni della glicolisi?

A

Glucosio –> glucosio 6 fosfato;
G6P –> fruttosio 6 fosfato; F6P –> fruttosio 1,6 bifosfato; F1,6BP –> gliceraldeide 3 fosfato e diidrossiacetonefosfato; DHAP –>GAP

75
Q

Quali sono gli enzimi delle ultime 5 reazioni della glicolisi?

A

GAP deidrogenasi, fosfoglicerato chinasi, fosfoglicerato mutasi, enolasi, piruvato chinasi*.

76
Q

Quali sono I prodotti della fase di pay-off della glicolisi?

A
  1. GAP –>1,3 BPG
  2. 1,3 BPG –> 3 PG (2 ATP)
  3. 3 PG –> 2 PG
  4. 2 PG –> fosfoenolpiruvato
  5. Fosfoenolpiruvato –> piruvato (2 ATP)
77
Q

Fermentazione alcolica?

A

Piruvato –> acetaldeide (piruvato decarbossilasi, TPP, Mg2+) –> etanolo (alcol deidrogenasi). Nel fegato l’etanole viene convertito in acetaldeide, che diventa acetato (acetaldeide deidrogenasi) da cui si ottiene acetil-CoA (ciclo di Krebs, beta ox, corpi chetonici).

78
Q

Quali sono I corpi chetonici?

A

Acetone, acido acetoacetico, acido beta idrossibutirrico.

79
Q

Come procede l’attivazione e il trasporto degli acidi grassi?

A

Attivato tramite esterificazione con il CoA (acil coa sintetasi) ad acil CoA. Segue transesterificazione con formazione di acil carnitina e trasporto nella matrice tramite shuttle della carnitina. Segue un’altra transesterificazione con il CoA che rigenera l’acil CoA dentro la matrice.

80
Q

Quali sono le 4 reazioni della beta ox?

A
  1. Deidrogenazione (FAD): acil coa –> enoil coa
  2. Idratazione: enoil coa –> beta idrossi acil coa
  3. Deidrogenazione (NAD): beta idrossi acil coa –> beta chetoacil coa
  4. Tiolisi: beta chetoacil coa –> acil coa + acetil coa.

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