Biocell Flashcards

1
Q

Pourquoi définir la vie?

A

Apparition de la vie, exobiologie, vie artificielle

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2
Q

Propriétés classiques vie

A

Croissance, Auto-réplication, Métabolisme, Excitabilité

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3
Q

Caractéristiques cybernétiques

A

But, Homéostasie, Évolution, Organisation dans l’espace, Diversité moléculaire, Autonomie morphogenèse.

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4
Q

Def système

A

Éléments en interaction organisés selon un but qui transforment des intrants en produits

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5
Q

Apparition complexité

A

Variété éléments avec fonctions spécialisées et hiérarchisation qui interagissent entre eux créant des propriétés holistiques. C’est le phénomène d’émergence (Un ensemble de neurones interagissant crée la conscience.) Le tout est plus que la somme des parties.

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6
Q

Aspect structural système

A

Limite, éléments, réservoirs. réseau de communication

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7
Q

Aspect fonctionnel système

A

Flux d.énergie, vannes, délais, boucles de rétroaction

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8
Q

Réductionnisme (analytique)

A

Simple suite de réactions de cause à effet

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9
Q

Approche systémique + étapes

A

Considérer l’ensemble. 1) Analyser (analytique) 2) Modéliser 3) Simuler

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10
Q

Trois caractéristiques fondamentales cell/organismes/écosystèmes

A

Structures dissipatives complexes possédant des propriétés holistiques servant à maintenir le système et à le faire évoluer

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11
Q

Fonctions glucides

A

R.serves d’énergie, constituants arn/adn, role structural arthropodes

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12
Q

Pourquoi sucre sous forme d’amidon

A

Chimiquement plus stable, insoluble (pas de pression osmotique)

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13
Q

Lip réserve énergie

A

AG + Triglycérides

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14
Q

Lip comp membrane

A

Phosphoglycérolipides+Sphingolipides+Stérols

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15
Q

Lip protection

A

Cérides+(Triglycérides)

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16
Q

Lip molécules signal

A

Terpènes+Stéroides

17
Q

Nucléoside

A

Base azotée + désoxyribose

18
Q

Nucléotide

A

Nucléoside + phosphate

19
Q

Oligopeptide

A

3 à 50 a.a, glutathion (antioxydant) + hormones (vasopressine et oxytocine)

20
Q

Fonctions des protéines

A

Catalyse (enzymes), Structure. Mouvement (cytosquelette), Défense (Kératines/Anticorps), Régulation, Transport, Stockage, Réponse aux stress, Toxines

21
Q

Interactions structure tertiaire protéine

A

Hydrophobiques = Groupes non-polaires
Électrostyatiques = + et -, assez fortes mais sensibles au pH 9Ex si NH3+ perd son proton)
Hydrogène (Plus faible, mais assure la forme fonctionnelle de la protéine)
Liens covalents = Disulfure ex. (fort)

22
Q

Minimiser erreurs structures tertiaires prot

A

Chaperones = Aident au bon repliement des protéines, les protéines mal formées sont dégradées

23
Q

Avantages structure quaternaire prot

A

Facilité d’assemblage
Sous-sections endommagées peuvent être retirées, réparées, réinsérées sans avoir besoin de dégrader toute la protéine