Biocell Flashcards
Pourquoi définir la vie?
Apparition de la vie, exobiologie, vie artificielle
Propriétés classiques vie
Croissance, Auto-réplication, Métabolisme, Excitabilité
Caractéristiques cybernétiques
But, Homéostasie, Évolution, Organisation dans l’espace, Diversité moléculaire, Autonomie morphogenèse.
Def système
Éléments en interaction organisés selon un but qui transforment des intrants en produits
Apparition complexité
Variété éléments avec fonctions spécialisées et hiérarchisation qui interagissent entre eux créant des propriétés holistiques. C’est le phénomène d’émergence (Un ensemble de neurones interagissant crée la conscience.) Le tout est plus que la somme des parties.
Aspect structural système
Limite, éléments, réservoirs. réseau de communication
Aspect fonctionnel système
Flux d.énergie, vannes, délais, boucles de rétroaction
Réductionnisme (analytique)
Simple suite de réactions de cause à effet
Approche systémique + étapes
Considérer l’ensemble. 1) Analyser (analytique) 2) Modéliser 3) Simuler
Trois caractéristiques fondamentales cell/organismes/écosystèmes
Structures dissipatives complexes possédant des propriétés holistiques servant à maintenir le système et à le faire évoluer
Fonctions glucides
R.serves d’énergie, constituants arn/adn, role structural arthropodes
Pourquoi sucre sous forme d’amidon
Chimiquement plus stable, insoluble (pas de pression osmotique)
Lip réserve énergie
AG + Triglycérides
Lip comp membrane
Phosphoglycérolipides+Sphingolipides+Stérols
Lip protection
Cérides+(Triglycérides)
Lip molécules signal
Terpènes+Stéroides
Nucléoside
Base azotée + désoxyribose
Nucléotide
Nucléoside + phosphate
Oligopeptide
3 à 50 a.a, glutathion (antioxydant) + hormones (vasopressine et oxytocine)
Fonctions des protéines
Catalyse (enzymes), Structure. Mouvement (cytosquelette), Défense (Kératines/Anticorps), Régulation, Transport, Stockage, Réponse aux stress, Toxines
Interactions structure tertiaire protéine
Hydrophobiques = Groupes non-polaires
Électrostyatiques = + et -, assez fortes mais sensibles au pH 9Ex si NH3+ perd son proton)
Hydrogène (Plus faible, mais assure la forme fonctionnelle de la protéine)
Liens covalents = Disulfure ex. (fort)
Minimiser erreurs structures tertiaires prot
Chaperones = Aident au bon repliement des protéines, les protéines mal formées sont dégradées
Avantages structure quaternaire prot
Facilité d’assemblage
Sous-sections endommagées peuvent être retirées, réparées, réinsérées sans avoir besoin de dégrader toute la protéine
