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Medicina Parcial 1 > Bioca > Flashcards

Bioca Flashcards

1
Q

Ejemplos de moléculas inorgánicas

A

Agua, gases y sales minerales (K,Na,Cl)

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Q

Moléculas orgánicas

A

Proteínas
Carbohidratos
Lípidos
Ácidos nucleicos

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Q

A que da lugar la reacción de un alcohol con un ácido carboxilico

A

Un ester

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4
Q

Lípidos saponificables y ejemplos

A

Tienen un ácido graso, forman jabones
Forman un estér
- Neutras (cera,acilglicerido)
-eicosanoides (prostaglandinas)
-antipáticas (glicerolípidos y esfingolipidos)

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5
Q

Enlace de los ácido nucleicos

A

Enlace fosfodiester

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6
Q

Enlace de los carbohidratos

A

Enlace glucosidico

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7
Q

Funciones d ellos carbohidratos

A

Fuente de energía (glucosa y almidón)
Materiales estructurales (celulosa)
Molécula de reconocimiento (glucoproteinas)

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8
Q

Monomero de los carbohidratos

A

Monosacaridos

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9
Q

Elementos que conforman los carbohidratos

A

C,H,O
CH2O

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10
Q

Que grupo funcional pueden contener los carbohidratos

A

Aldosa (polihidroxialdehído) o cetosa (polihidroxicetona)

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11
Q

Que son los enantiomeros

A

Molécula isomero especular (espejo)

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12
Q

Lípidos insaponificables

A

No contiene ácidos grasos
Esteroles (colesterol, vitamina D y hormonas)
Terpenos (vitamina A,E,K, pigmentos vegetales)

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13
Q

Que es un diasterómero

A

Molécula isómero en la que sustituyentes del carbono quiral se superponen

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14
Q

Que son los epímeros

A

Moléculas que difieren en la configuración de un solo carbono quiral

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15
Q

Configuración del isomero si el sustituyente del penúltimo carbono quiral está a la derecha

A

D

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16
Q

Configuración del isomero si el sustituyente del penúltimo carbono quiral está a la izquierda

A

L

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17
Q

Que es un carbono quiral

A

Carbono que tiene un enlace con cuatro distintos sustituyentes

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18
Q

Que es esteroisómero

A

Es un isómero de una molécula que tiene las mismas conexiones átomo a átomo que dicha molécula, pero difiere en la orientación espacial de los mismos

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19
Q

Furano

A

Molécula con 5 átomos de carbono

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20
Q

Pirano

A

Molécula con 6 átomos de carbono

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21
Q

Enlace glucosidico alfa (α)

A

El grupo OH del carbono anomérico del monosacárido se halla hacia abajo en la proyección de Haworth.

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22
Q

Enlace glucosidico beta (β)

A

El grupo OH del carbono anomérico del monosacárido se halla hacia arriba en la proyección de Haworth.

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23
Q

Derivados de azúcares (edulcorantes)

A

Óxido reducción que sufre la molécula de la azúcar (polialcoholes)

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24
Q

Qué pasa si la molécula se oxida

A

Hay más oxígenos y menos hidrógenos

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25
Q

Qué pasa si la molécula se reduce

A

Hay más hidrógenos y menos oxígenos

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26
Q

Tipos de azúcares derivados por oxidación

A

Ácido urónico (se oxida el grupo alcohol primario, origina a los glucosaminoglucano)
Ácido aldárico (se oxidan los grupos alcoholes de los extremos y solo sucede en laboratorio)

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27
Q

Azúcares derivados por reducción

A

El grupo carbonilo se reduce a un alcohol y se forman polialcoholes

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28
Q

Desoxiazucares

A

Azúcares con un oxígeno menos

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29
Q

Azúcares derivados aminados

A

Uno o más grupos -OH son reemplazados por grupos amino

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30
Q

Funciones de los polisacaridos

A

Sostén (celulosa)
Reserva (glucógeno y almidón)
Agentes específicos (heparina)

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31
Q

Homopolisacáridos

A

Formados por monosacáridos de un solo tipo

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32
Q

Heteropolisacáridos

A

Polimero formado por más de un tipo de monosacárido

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33
Q

Ejemplos de disacáridos

A

Lactosa
Sacarosa
Maltosa
Celobiosa

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34
Q

Sufijo de las reacciones catabólicas

A

-lisis

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35
Q

Sufijo de las reacciones anabólicas

A

-genesis

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36
Q

Reglas para saber si una molécula es polar

A
  • tiene un elemento muy electronegativo
  • elemento electronegativo está asimétrico
    La cadena hidrocarbonada tiene no más de 8 carbonos
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37
Q

Elementos que conforman a los lípidos

A

C,H,O
Puede tener fósforo, azufre y nitrógeno

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38
Q

Funciones de los lípidos

A

Forman bicapas lipidicas
Depósito de energía
Señalización intracelular e intercelular
Evita que la célula se llene de agua (por se insoluble en agua)

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39
Q

Ácido graso insaturado

A

Doble enlace
Es líquido a temperatura ambiente
Nomenclatura va del metilo al carboxilo
Número de átomos de C: número de doble enlaces- posición primer doble enlace

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40
Q

Ácidos grasos saturados

A

Sólidos a temperatura ambiente

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41
Q

Propiedad de los ácidos grasos

A

Cuando reaccionan con alcohol pueden formar ester

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42
Q

Triglicéridos

A

“Acilgliceroles”
Tienen un glicerol con 3 grupos -OH esterificados

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43
Q

De que están formados los triglicéridos/ triaglicerol (lípidos de reserva)

A

Glicerol + 3 ácidos grasos

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44
Q

De que están formados los glicerofosfolípidos (fosfolipidos)

A

Glicerol + 2 ácidos grasos + PO4
Y forman un enlace ester

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45
Q

De que están formados los esfingolipídos (fosfolípido)

A

Esfingosina + 1 ácido graso + PO4 + colina
Y forman enlace amida

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46
Q

De que están formados los esfingolipidos (glucolípidos)

A

Esfingosina + 1 ácido graso + mono/poli sacárido

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47
Q

Bases puricas de los ácidos nucleicos

A

Adenina y guanina

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48
Q

Bases pirimidinicas de los ácidos nucleicos

A

Citosina, timina y uracilo

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49
Q

Como se conforma un nucleotido

A

Unión de una pentosa, una base nitrogenada y un grupo fosfato

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50
Q

Funciones de los nucleotidos

A

-Participan en el metabolismo energético (ATP)
-unidad monomerica de ácidos nucleicos
-segundos mensajeros en procesos metabólicos
-componentes de coenzimas (FAD,CoA,NAD)

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51
Q

Tipos de polinucleótidos

A

Ribonucleotidos y desoxinucleotidos
Tienen enlace fosfodiester y van del carbono 5 al carbono 3

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52
Q

Tipos de RNA

A

Ribosomal
Mensajero
Transferencia

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53
Q

Monomero de las proteínas

A

Aminoácidos

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54
Q

Elementos de las proteínas

A

C,H,O,N

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55
Q

Funciones de las proteínas

A

Estructura
Enzimas
Hormonas
Defensa (anticuerpos)
Trasnsportadoras

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56
Q

Cuantos codones tiene el código genético

A

64 codones
(4 a la 3)

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57
Q

Que grupo funcional es el principio de la proteína

A

El principio el el grupo amino y el final es el carboxilo

58
Q

Los puentes de hidrógeno son enlaces débiles o fuertes?

A

Débiles

59
Q

Que es una molécula antipática

A

Moléculas que poseen una región polar y una no polar

60
Q

Única enzima que puede romper a un enlace peptidico

A

Hidrolasa

61
Q

Que es la bioquímica

A

Ciencia que estudia las bases de la vida, moléculas que catalizan y las reacciones químicas

62
Q

Que es una vía metabólica

A

Suma de reacciones catalizadas por enzimas que hacen catabolismo y anabolismo

63
Q

Enlace n-glucosidico

A

Enlace producido entre el carbono anomerico de un monosacarido y el grupo amino de un aminoácido, formando aminoazúcares

64
Q

Que son los aminoácidos estándar

A

Los aminoácidos que codifican el código genético

65
Q

Falso o verdadero
Varios codones codifican para un mismo aminoácido

A

Verdadero

66
Q

Aminoácido 21

A

Selenocisteína, codificado por UGA

67
Q

Aminoácido 22

A

Pirrolisina, codificado por el codón UAG, en procariotas

68
Q

Cuantos carbonos tiene el glicerol

A

3 carbonos

69
Q

Cómo está conformado un esteroide

A

Tres anillos con 6 átomos de carbono c/u y un anillo con 5 átomos de carbono

70
Q

Funciones del anabolismo

A

-usa energía
- síntesis de moléculas para estructuras y funcionamiento
Crecimiento y desarrollo

71
Q

Funciones del catabolismo

A

-Adquiere energía
- eliminación de desechos

72
Q

Tipos de reacciones bioquímicas

A

Sustitución simple
Eliminación
Adición
Isomerizacion
Óxido-reducción

73
Q

Reacción por sustitución nucleofilica

A

RA + B= RB + A
Especie atacante +nucleófilo: aniones o especies que poseen pares electrónicos no enlazanyes
Electrónicos: amante de electrones, son atacados por un nucleófilo

74
Q

Reacción de eliminación

A

Se forma un doble enlace cuando se eliminan átomos de una molécula

75
Q

Reacción de adición

A

Se combinan 2 moléculas para formar un mismo producto

76
Q

Reacción de isomerización

A

Átomos o grupos de átomos tienen cambios intramoleculares
Ej: conversión entre cetosas y aldosas

77
Q

Reacción óxido reducción

A

Transferencia de electrones
Donador (agente reductor que se oxida)
Receptor (agente oxidante que se reduce)

78
Q

Porque los lípidos dan mas energía (k al) que las otras moléculas orgánicas

A

Tienen muchos procesos de oxidación

79
Q

Que son los azúcares reductores

A

Los que se oxidan con facilidad
Tiene un grupo -OH libre al final de la molécula

80
Q

Que son los azúcares no reductores

A

Los que no se oxidan con facilidad
Los -OH de los monosacáridos reaccionan entre ellos en donde se realiza el enlace

81
Q

Que es la transducción de señales

A

Cuando la célula recibe señales de sus alrededores y responde a ellas

82
Q

3 fases de la transducción de señales

A

Recepción
Transducción
Respuesta

83
Q

Que es la recepción en la transducción de señales

A

Sustancias químicas (hormonas,neurotransmisores o factores de crecimiento) que se unen a proteínas específicas

84
Q

Que es la transducción en la transducción de señales

A

generación y transmisión intracelular de las señales que activan cascadas de respuesta de señalización

85
Q

Que es la respuesta en la transducción de señales

A

Diferentes tipos de respuestas celulares, puede activar/inhibir expresiones génicas, al metabolismo, etc

86
Q

Que células se activan en el ayuno

A

Las células alfa del páncreas
Receptor (tirosina cinasa)

87
Q

Que células se activan en el postprandio (después de comer)

A

Las células beta del páncreas
Receptor- proteínas G (adenilato ciclasa)

88
Q

Grupos funcionales que contienen los aminoácidos

A

Grupo carboxilico, amino y cadena lateral enlazados a un carbono quiral

89
Q

Qué pasa con el aminoácido a pH fisiológico

A

El grupo carboxilo se disocia y obtiene carga negativa (-COO-)y el grupo amino se protona (-NH3+)

90
Q

Porque se le considera a la prolina como iminoácido

A

Porque puede ser polar o no polar

91
Q

Que es una mutación silenciosa (con sentido)

A

Sustitución de un nucleotido del codon pero que se traduce a un mismo aminoácido
(Ejemplo: GUU cambia a GUC pero ambas codifican a valina)

92
Q

Que es un polimorfismo

A

Cuando el 1% de la población tiene una mutación silenciosa

93
Q

Que es una mutuación de sentido equivocado o contrasentido

A

El nucleotido que se sustituye codifica para un aminoácido diferente, por lo que la proteína resultante será diferente a la que debería de obtenerse

94
Q

Que es una mutuacion de finalización o sin sentido

A

Al sustituirse el nucleotido, queda como resultado un codon parada y por ende se obtiene una proteína prematura

95
Q

Que es una mutuacion puntual y cuales son sus tipos

A

Mutuacion en la que solo se sustituye una base
Tipos: transición y transversión

96
Q

Qué pasa en la mutuacion puntual de transición

A

Se sustituye una base nitrogenada purina por otra purina, o una pirimidina por otra pirimidina

97
Q

Qué pasa en la mutuacion puntual de transición

A

Se sustituye una base nitrogenada purina por una pirimidina, o una pirimidina por una purina

98
Q

Cual es el único aminoácido que no tiene carbono quiral

A

La glicina

99
Q

Verdadero o falso
¿El grupo imino de la prolina reduce la flexibilidad estructural de la proteína solo en las regiones donde se encuentra la prolina?

A

Verdadero

100
Q

Que son los aminoácidos esenciales y cuales los conforman

A

Los que el humano no puede sintetizar y ocupa consumir
Se conforma por: Isoleucina, leucina, fenilalanina, lisina, valina, histidina, treonina, metionina y triptofano.

101
Q

Que son los aminoácidos no esenciales

A

Los que sintetiza el cuerpo

102
Q

Valor de un aminoácido en Da

A

I aminoácido= 110 Da

103
Q

El grupo carboxilo de un aminoácido es ácido o base

A

Ácido porque pierde un protón

104
Q

El grupo amino de un aminoácido es ácido o base

A

Base porque capta un protón

105
Q

Si se tiene un pKa igual o cercano a 2, se dice que el aminoácido es ácido o base?

A

Ácido

106
Q

Si se tiene un pKa igual o cercano a 10, se dice que el aminoácido es ácido o base?

A

Base

107
Q

Que son los ácidos y las bases fuertes

A

Las que se disocian en su totalidad

108
Q

Que son los ácidos y bases débiles

A

Los que tienen capacidad limitada de ionizarse (se disocian parcialmente)

109
Q

Enlace de las proteínas

A

Se unen de manera covalente a través de enlaces peptidicos

110
Q

Que es la estructura primaria

A

La secuencia de aminoácidos
Es la más estable y tiene configuración trans

111
Q

Verdadero o falso
Los enlaces peptidicos son resistentes a condiciones que desnaturalizan a las proteínas?

A

Verdadero, para que se rompa el enlace de una estructura primaria, se requiere de la exposición prolongada a una base o ácido fuerte a temperatura elevada

112
Q

Como se le domina a la unión de 50 o más aminoácidos

A

Polipéptido o proteína

113
Q

Como se llaman las enzimas que hidrolízan los enlaces peptidicos

A

Peptidasas (o proteasas)

114
Q

Que es la estructura secundaria

A

Los acomodos regulares de aminoácidos localizados cercanos entre sí en la estructura primaria

115
Q

Tipos de estructura secundaria

A

α hélice
β lámina

116
Q

Estructura secundaria α hélice características

A

Es una estructura rígida que está en espiral
Se estabilizan con puentes de hidrógeno entre grupo carbonilo y grupo amida del enlace
Cada vuelta de una hélice contiene 3.6 aminoácidos
El grupo R de, aminoácido determina su propensión a formar una hélice

117
Q

Estructura secundaria Lamina β características

A

Se estabiliza por puentes de hidrógeno
Formada por 2 o más cadenas peptidicas

118
Q

En la estructura secundaria que son los giros β

A

Los que invierte la dirección de una cadena polipeptídica y la ayuda a tomar una forma compacta y globular

119
Q

Que determina la estructura terciaria de una proteína

A

La estructura primaria (la conformación nativa)

120
Q

Que son las estructuras terciarias

A

Forma tridimensional de la cadena plegada de una proteína

121
Q

Porque está formado el enlace disulfuro (-S-S-)

A

Por un grupo sulfhidrilo (-SH) de cada uno de dos residuos de cisteína para producir un residuo de cistina

122
Q

Interacciones iónicas en estructuras terciarias

A

Los carboxilatos (-COO), grupos con carga negativa se unen con los aminos (-NH3), grupos de carga positiva

123
Q

Tipos de fuerzas de Van der Waals

A

Dipolo- dipolo
Dipolo-dipolo inducido
Fuerzas de dispersión (de London)

124
Q

Interacción dipolo- dipolo

A

Entre moléculas polares, carga parcial + con carga parcial -

125
Q

Interacción dipolo-dipolo inducido

A

Entre molécula polar y no polar, la polar provoca una distorsión en la nube electrónica de la molécula apolar y la convierte en un “dipolo”

126
Q

Fuerzas de dispersión de London

A

Dipolo instantáneo entre moléculas no polares (fuerza más débil)

127
Q

Agentes desnaturalizantes

A

Aumento temperatura o pH, urea, solventes orgánicos, ácidos y bases fuertes.

128
Q

Que es la desnaturalización

A

El desdoblamiento y desorganización de las estructuras secundarias y terciarias de una proteína sin la hidrolisis de los enlaces peptidicos

129
Q

En donde está contenida la información necesaria para el correcto plegamiento de la proteína

A

En la estructura primaria del polipéptido

130
Q

Como se le llama a las moléculas que se encargan del plegamiento de proteínas

A

Chaperonas (proteínas de choque térmico)

131
Q

Como facilitan las chaperonas el plegamiento correcto de las proteínas

A

Al unirse estabilizan las regiones hidrófobas

132
Q

Que es una estructura cuaternaria

A

Acomodo de las subunidades polipeptídicas en la proteína

133
Q

Porque se mantienen unidas las estructuras cuaternarias

A

Por interacciones No covalentes (puentes de hidrógeno, enlaces iónicos e interacciones hidrófobas)

134
Q

Que son las isoformas

A

Proteínas que llevan a cabo la misma función

135
Q

Donde está presente la mioglobina

A

En el músculo cardiaco y el músculo esquelético

136
Q

Para que sirve la mioglobina

A

Para reservar y transportar oxígeno dentro de la célula muscular

137
Q

Donde se encuentra la hemoglobina y que hace

A

En los eritrocitos y transporta O2 de los pulmones a los tejidos

138
Q

Forma T de la hemoglobina

A

Desoxigenada

139
Q

Forma R de la hemoglobina

A

Oxigenada

140
Q

Cual es la estructura básica de los esteroles

A

“ciclopentanoperhidrofenantreno o esterano”
molécula de 17 carbonos formada por tres anillos hexagonales y uno pentagonal.

Medicina Parcial 1 (3 decks)

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