Bioca Flashcards
Ejemplos de moléculas inorgánicas
Agua, gases y sales minerales (K,Na,Cl)
Moléculas orgánicas
Proteínas
Carbohidratos
Lípidos
Ácidos nucleicos
A que da lugar la reacción de un alcohol con un ácido carboxilico
Un ester
Lípidos saponificables y ejemplos
Tienen un ácido graso, forman jabones
Forman un estér
- Neutras (cera,acilglicerido)
-eicosanoides (prostaglandinas)
-antipáticas (glicerolípidos y esfingolipidos)
Enlace de los ácido nucleicos
Enlace fosfodiester
Enlace de los carbohidratos
Enlace glucosidico
Funciones d ellos carbohidratos
Fuente de energía (glucosa y almidón)
Materiales estructurales (celulosa)
Molécula de reconocimiento (glucoproteinas)
Monomero de los carbohidratos
Monosacaridos
Elementos que conforman los carbohidratos
C,H,O
CH2O
Que grupo funcional pueden contener los carbohidratos
Aldosa (polihidroxialdehído) o cetosa (polihidroxicetona)
Que son los enantiomeros
Molécula isomero especular (espejo)
Lípidos insaponificables
No contiene ácidos grasos
Esteroles (colesterol, vitamina D y hormonas)
Terpenos (vitamina A,E,K, pigmentos vegetales)
Que es un diasterómero
Molécula isómero en la que sustituyentes del carbono quiral se superponen
Que son los epímeros
Moléculas que difieren en la configuración de un solo carbono quiral
Configuración del isomero si el sustituyente del penúltimo carbono quiral está a la derecha
D
Configuración del isomero si el sustituyente del penúltimo carbono quiral está a la izquierda
L
Que es un carbono quiral
Carbono que tiene un enlace con cuatro distintos sustituyentes
Que es esteroisómero
Es un isómero de una molécula que tiene las mismas conexiones átomo a átomo que dicha molécula, pero difiere en la orientación espacial de los mismos
Furano
Molécula con 5 átomos de carbono
Pirano
Molécula con 6 átomos de carbono
Enlace glucosidico alfa (α)
El grupo OH del carbono anomérico del monosacárido se halla hacia abajo en la proyección de Haworth.
Enlace glucosidico beta (β)
El grupo OH del carbono anomérico del monosacárido se halla hacia arriba en la proyección de Haworth.
Derivados de azúcares (edulcorantes)
Óxido reducción que sufre la molécula de la azúcar (polialcoholes)
Qué pasa si la molécula se oxida
Hay más oxígenos y menos hidrógenos
Qué pasa si la molécula se reduce
Hay más hidrógenos y menos oxígenos
Tipos de azúcares derivados por oxidación
Ácido urónico (se oxida el grupo alcohol primario, origina a los glucosaminoglucano)
Ácido aldárico (se oxidan los grupos alcoholes de los extremos y solo sucede en laboratorio)
Azúcares derivados por reducción
El grupo carbonilo se reduce a un alcohol y se forman polialcoholes
Desoxiazucares
Azúcares con un oxígeno menos
Azúcares derivados aminados
Uno o más grupos -OH son reemplazados por grupos amino
Funciones de los polisacaridos
Sostén (celulosa)
Reserva (glucógeno y almidón)
Agentes específicos (heparina)
Homopolisacáridos
Formados por monosacáridos de un solo tipo
Heteropolisacáridos
Polimero formado por más de un tipo de monosacárido
Ejemplos de disacáridos
Lactosa
Sacarosa
Maltosa
Celobiosa
Sufijo de las reacciones catabólicas
-lisis
Sufijo de las reacciones anabólicas
-genesis
Reglas para saber si una molécula es polar
- tiene un elemento muy electronegativo
- elemento electronegativo está asimétrico
La cadena hidrocarbonada tiene no más de 8 carbonos
Elementos que conforman a los lípidos
C,H,O
Puede tener fósforo, azufre y nitrógeno
Funciones de los lípidos
Forman bicapas lipidicas
Depósito de energía
Señalización intracelular e intercelular
Evita que la célula se llene de agua (por se insoluble en agua)
Ácido graso insaturado
Doble enlace
Es líquido a temperatura ambiente
Nomenclatura va del metilo al carboxilo
Número de átomos de C: número de doble enlaces- posición primer doble enlace
Ácidos grasos saturados
Sólidos a temperatura ambiente
Propiedad de los ácidos grasos
Cuando reaccionan con alcohol pueden formar ester
Triglicéridos
“Acilgliceroles”
Tienen un glicerol con 3 grupos -OH esterificados
De que están formados los triglicéridos/ triaglicerol (lípidos de reserva)
Glicerol + 3 ácidos grasos
De que están formados los glicerofosfolípidos (fosfolipidos)
Glicerol + 2 ácidos grasos + PO4
Y forman un enlace ester
De que están formados los esfingolipídos (fosfolípido)
Esfingosina + 1 ácido graso + PO4 + colina
Y forman enlace amida
De que están formados los esfingolipidos (glucolípidos)
Esfingosina + 1 ácido graso + mono/poli sacárido
Bases puricas de los ácidos nucleicos
Adenina y guanina
Bases pirimidinicas de los ácidos nucleicos
Citosina, timina y uracilo
Como se conforma un nucleotido
Unión de una pentosa, una base nitrogenada y un grupo fosfato
Funciones de los nucleotidos
-Participan en el metabolismo energético (ATP)
-unidad monomerica de ácidos nucleicos
-segundos mensajeros en procesos metabólicos
-componentes de coenzimas (FAD,CoA,NAD)
Tipos de polinucleótidos
Ribonucleotidos y desoxinucleotidos
Tienen enlace fosfodiester y van del carbono 5 al carbono 3
Tipos de RNA
Ribosomal
Mensajero
Transferencia
Monomero de las proteínas
Aminoácidos
Elementos de las proteínas
C,H,O,N
Funciones de las proteínas
Estructura
Enzimas
Hormonas
Defensa (anticuerpos)
Trasnsportadoras
Cuantos codones tiene el código genético
64 codones
(4 a la 3)
Que grupo funcional es el principio de la proteína
El principio el el grupo amino y el final es el carboxilo
Los puentes de hidrógeno son enlaces débiles o fuertes?
Débiles
Que es una molécula antipática
Moléculas que poseen una región polar y una no polar
Única enzima que puede romper a un enlace peptidico
Hidrolasa
Que es la bioquímica
Ciencia que estudia las bases de la vida, moléculas que catalizan y las reacciones químicas
Que es una vía metabólica
Suma de reacciones catalizadas por enzimas que hacen catabolismo y anabolismo
Enlace n-glucosidico
Enlace producido entre el carbono anomerico de un monosacarido y el grupo amino de un aminoácido, formando aminoazúcares
Que son los aminoácidos estándar
Los aminoácidos que codifican el código genético
Falso o verdadero
Varios codones codifican para un mismo aminoácido
Verdadero
Aminoácido 21
Selenocisteína, codificado por UGA
Aminoácido 22
Pirrolisina, codificado por el codón UAG, en procariotas
Cuantos carbonos tiene el glicerol
3 carbonos
Cómo está conformado un esteroide
Tres anillos con 6 átomos de carbono c/u y un anillo con 5 átomos de carbono
Funciones del anabolismo
-usa energía
- síntesis de moléculas para estructuras y funcionamiento
Crecimiento y desarrollo
Funciones del catabolismo
-Adquiere energía
- eliminación de desechos
Tipos de reacciones bioquímicas
Sustitución simple
Eliminación
Adición
Isomerizacion
Óxido-reducción
Reacción por sustitución nucleofilica
RA + B= RB + A
Especie atacante +nucleófilo: aniones o especies que poseen pares electrónicos no enlazanyes
Electrónicos: amante de electrones, son atacados por un nucleófilo
Reacción de eliminación
Se forma un doble enlace cuando se eliminan átomos de una molécula
Reacción de adición
Se combinan 2 moléculas para formar un mismo producto
Reacción de isomerización
Átomos o grupos de átomos tienen cambios intramoleculares
Ej: conversión entre cetosas y aldosas
Reacción óxido reducción
Transferencia de electrones
Donador (agente reductor que se oxida)
Receptor (agente oxidante que se reduce)
Porque los lípidos dan mas energía (k al) que las otras moléculas orgánicas
Tienen muchos procesos de oxidación
Que son los azúcares reductores
Los que se oxidan con facilidad
Tiene un grupo -OH libre al final de la molécula
Que son los azúcares no reductores
Los que no se oxidan con facilidad
Los -OH de los monosacáridos reaccionan entre ellos en donde se realiza el enlace
Que es la transducción de señales
Cuando la célula recibe señales de sus alrededores y responde a ellas
3 fases de la transducción de señales
Recepción
Transducción
Respuesta
Que es la recepción en la transducción de señales
Sustancias químicas (hormonas,neurotransmisores o factores de crecimiento) que se unen a proteínas específicas
Que es la transducción en la transducción de señales
generación y transmisión intracelular de las señales que activan cascadas de respuesta de señalización
Que es la respuesta en la transducción de señales
Diferentes tipos de respuestas celulares, puede activar/inhibir expresiones génicas, al metabolismo, etc
Que células se activan en el ayuno
Las células alfa del páncreas
Receptor (tirosina cinasa)
Que células se activan en el postprandio (después de comer)
Las células beta del páncreas
Receptor- proteínas G (adenilato ciclasa)
Grupos funcionales que contienen los aminoácidos
Grupo carboxilico, amino y cadena lateral enlazados a un carbono quiral
Qué pasa con el aminoácido a pH fisiológico
El grupo carboxilo se disocia y obtiene carga negativa (-COO-)y el grupo amino se protona (-NH3+)
Porque se le considera a la prolina como iminoácido
Porque puede ser polar o no polar
Que es una mutación silenciosa (con sentido)
Sustitución de un nucleotido del codon pero que se traduce a un mismo aminoácido
(Ejemplo: GUU cambia a GUC pero ambas codifican a valina)
Que es un polimorfismo
Cuando el 1% de la población tiene una mutación silenciosa
Que es una mutuación de sentido equivocado o contrasentido
El nucleotido que se sustituye codifica para un aminoácido diferente, por lo que la proteína resultante será diferente a la que debería de obtenerse
Que es una mutuacion de finalización o sin sentido
Al sustituirse el nucleotido, queda como resultado un codon parada y por ende se obtiene una proteína prematura
Que es una mutuacion puntual y cuales son sus tipos
Mutuacion en la que solo se sustituye una base
Tipos: transición y transversión
Qué pasa en la mutuacion puntual de transición
Se sustituye una base nitrogenada purina por otra purina, o una pirimidina por otra pirimidina
Qué pasa en la mutuacion puntual de transición
Se sustituye una base nitrogenada purina por una pirimidina, o una pirimidina por una purina
Cual es el único aminoácido que no tiene carbono quiral
La glicina
Verdadero o falso
¿El grupo imino de la prolina reduce la flexibilidad estructural de la proteína solo en las regiones donde se encuentra la prolina?
Verdadero
Que son los aminoácidos esenciales y cuales los conforman
Los que el humano no puede sintetizar y ocupa consumir
Se conforma por: Isoleucina, leucina, fenilalanina, lisina, valina, histidina, treonina, metionina y triptofano.
Que son los aminoácidos no esenciales
Los que sintetiza el cuerpo
Valor de un aminoácido en Da
I aminoácido= 110 Da
El grupo carboxilo de un aminoácido es ácido o base
Ácido porque pierde un protón
El grupo amino de un aminoácido es ácido o base
Base porque capta un protón
Si se tiene un pKa igual o cercano a 2, se dice que el aminoácido es ácido o base?
Ácido
Si se tiene un pKa igual o cercano a 10, se dice que el aminoácido es ácido o base?
Base
Que son los ácidos y las bases fuertes
Las que se disocian en su totalidad
Que son los ácidos y bases débiles
Los que tienen capacidad limitada de ionizarse (se disocian parcialmente)
Enlace de las proteínas
Se unen de manera covalente a través de enlaces peptidicos
Que es la estructura primaria
La secuencia de aminoácidos
Es la más estable y tiene configuración trans
Verdadero o falso
Los enlaces peptidicos son resistentes a condiciones que desnaturalizan a las proteínas?
Verdadero, para que se rompa el enlace de una estructura primaria, se requiere de la exposición prolongada a una base o ácido fuerte a temperatura elevada
Como se le domina a la unión de 50 o más aminoácidos
Polipéptido o proteína
Como se llaman las enzimas que hidrolízan los enlaces peptidicos
Peptidasas (o proteasas)
Que es la estructura secundaria
Los acomodos regulares de aminoácidos localizados cercanos entre sí en la estructura primaria
Tipos de estructura secundaria
α hélice
β lámina
Estructura secundaria α hélice características
Es una estructura rígida que está en espiral
Se estabilizan con puentes de hidrógeno entre grupo carbonilo y grupo amida del enlace
Cada vuelta de una hélice contiene 3.6 aminoácidos
El grupo R de, aminoácido determina su propensión a formar una hélice
Estructura secundaria Lamina β características
Se estabiliza por puentes de hidrógeno
Formada por 2 o más cadenas peptidicas
En la estructura secundaria que son los giros β
Los que invierte la dirección de una cadena polipeptídica y la ayuda a tomar una forma compacta y globular
Que determina la estructura terciaria de una proteína
La estructura primaria (la conformación nativa)
Que son las estructuras terciarias
Forma tridimensional de la cadena plegada de una proteína
Porque está formado el enlace disulfuro (-S-S-)
Por un grupo sulfhidrilo (-SH) de cada uno de dos residuos de cisteína para producir un residuo de cistina
Interacciones iónicas en estructuras terciarias
Los carboxilatos (-COO), grupos con carga negativa se unen con los aminos (-NH3), grupos de carga positiva
Tipos de fuerzas de Van der Waals
Dipolo- dipolo
Dipolo-dipolo inducido
Fuerzas de dispersión (de London)
Interacción dipolo- dipolo
Entre moléculas polares, carga parcial + con carga parcial -
Interacción dipolo-dipolo inducido
Entre molécula polar y no polar, la polar provoca una distorsión en la nube electrónica de la molécula apolar y la convierte en un “dipolo”
Fuerzas de dispersión de London
Dipolo instantáneo entre moléculas no polares (fuerza más débil)
Agentes desnaturalizantes
Aumento temperatura o pH, urea, solventes orgánicos, ácidos y bases fuertes.
Que es la desnaturalización
El desdoblamiento y desorganización de las estructuras secundarias y terciarias de una proteína sin la hidrolisis de los enlaces peptidicos
En donde está contenida la información necesaria para el correcto plegamiento de la proteína
En la estructura primaria del polipéptido
Como se le llama a las moléculas que se encargan del plegamiento de proteínas
Chaperonas (proteínas de choque térmico)
Como facilitan las chaperonas el plegamiento correcto de las proteínas
Al unirse estabilizan las regiones hidrófobas
Que es una estructura cuaternaria
Acomodo de las subunidades polipeptídicas en la proteína
Porque se mantienen unidas las estructuras cuaternarias
Por interacciones No covalentes (puentes de hidrógeno, enlaces iónicos e interacciones hidrófobas)
Que son las isoformas
Proteínas que llevan a cabo la misma función
Donde está presente la mioglobina
En el músculo cardiaco y el músculo esquelético
Para que sirve la mioglobina
Para reservar y transportar oxígeno dentro de la célula muscular
Donde se encuentra la hemoglobina y que hace
En los eritrocitos y transporta O2 de los pulmones a los tejidos
Forma T de la hemoglobina
Desoxigenada
Forma R de la hemoglobina
Oxigenada
Cual es la estructura básica de los esteroles
“ciclopentanoperhidrofenantreno o esterano”
molécula de 17 carbonos formada por tres anillos hexagonales y uno pentagonal.
