BIO - Acides aminés (Chapitre 4) Flashcards
BIO-037.01 Quelle est la structure générale des acides aminés?
- constitué d’un carbone (alpha) sur lequel on retrouve un groupement aminé (d’où le nom d’acide alpha-aminé), un groupement carboxyle et une chaîne latérale. - Les chaînes latérales sont hydrophobes ou hydrophiles. Parmi celles-ci, il y a les chaînes hydrophiles neutres et les chaînes hydrophiles polaires. Ces dernières sont soit acides ou encore basiques.
BIO-037.02 Quelles sont les origines des acides aminés trouvés dans le sang?
- de la digestion des protéines alimentaires; - de la dégradation des protéines tissulaires et sanguines; - de la synthèse endogène des acides aminés non essentiels.
Réaction de synthèse de l’alanine
Réaction de la synthèse de l’aspartate
BIO-037.04 Décrivez la synthèse de la tyrosine
Cette réaction est irréversible.
Du fait de cette réaction, la tyrosine n’est pas un acide aminé essentiel chez le sujet normal (alors que la phénylalanine l’est).
BIO-037.05 Est-ce que tous les acides aminés peuvent être synthétisés par l’organisme?
Non.
Définir : Acide aminé essentiel
acides aminés non synthétisés par l’humain qu’il doit obtenir de l’alimentation; comme pour les acides gras essentiels.
Définir : Acide aminé non essentiel
acides aminés synthétisés par l’organisme.
Quelle enzyme est défficiente dans la phénylcétonurie
Phénylalanine hydroxylase
BIO-038.02 Dans quel tissu cette enzyme (Phénylalanine hydroxylase) est-elle retrouvée?
Dans le foie principalement.
BIO-038.03 Quel effet provoque cette déficience de Phénylalanine hydroxylase sur le métabolisme de la phénylalanine?
La phénylalanine n’étant plus oxydée en tyrosine, elle s’accumule dans l’organisme. Elle est alors métabolisée par une voie métabolique normalement mineure, i.e. elle est transaminée en phénylpyruvate qui est ensuite métabolisé en phényllactate, en phénylacétate et pour terminer en phénylacétylglutamine.
Comme autre conséquence, l’absence de synthèse endogène de tyrosine chez le sujet phénylcétonurique fait en sorte que la tyrosine devient un acide aminé essentiel.
BIO-038.04 Pourquoi nomme-t-on cette maladie, la « phénylcétonurie »?
À cause de l’augmentation dans l’urine de ces patients d’une cétone contenant un groupement phényl: le phénylpyruvate.
BIO-038.05 Pourquoi le dépistage de cette anomalie (phénylcétonurie) doit-il se faire au cours de la première semaine suivant la naissance et non plus tard ou dès la naissance?
Il se fait chez tous les nouveau-nés car un taux élevé de phénylalanine dans l’organisme peut causer des dommages irréversibles au cerveau, surtout au cerveau en développement; effet sur la myélinisation, sur le développement des axones.
Le dépistage ne peut se faire dès la naissance car l’enfant n’a pas encore été confronté à une diète contenant des protéines. Il ne peut alors montrer une augmentation de phénylalanine anormale même s’il est phénylcétonurique.
BIO-038.06 Comment se fait le dépistage de la phénylcétonurie
Le dépistage se fait par le dosage de la phénylalanine et de la tyrosine dans un échantillon de sang capillaire prélevé en piquant le pied de l’enfant et déposé sur un buvard.
BIO-038.07 Pourquoi quelqu’un atteint de phénylcétonurie a les chevuex, yeux et teint plus pâle que le reste de leur famille?
La phénylalanine, après plusieurs réactions enzymatiques dont la première est celle catalysée par la phénylalanine hydroxylase, est précurseur de la mélanine,
BIO-038.08 Comment appelle-t-on une défience de l’enzyme responsable de la dégradation de la tyrosine en fumarate et en acétoacétate?
Tyrosinémie.
BIO-038.09 Quelle conséquence cette déficience enzymatique (la tyrosinémie) entraîne-t-elle sur la concentration sérique de la tyrosine et de la phénylalanine?
Nommez les produits spécialisés formés à partir de la tyrosine dans les tissus suivants et indiquer leur principale utilité :
BIO-039.01 le système nerveux et les médullo-surrénales ;
- Produits : Les catécholamines (Dopamine, Noradrénaline et Adrénaline)
- Utilité : Les catécholamines servent de neurotransmetteurs dans le système nerveux.
Nommez les produits spécialisés formés à partir de la tyrosine dans les tissus suivants et indiquer leur principale utilité :
BIO-039.02 la peau, les yeux et les cheveux ;
- Produit : Mélanine
- Utilité : Dans la peau, la mélanine des mélanocytes (cellules localisées dans l’épiderme) absorbe les rayons ultraviolets et protège ainsi les cellules du derme (plus profondes).
Nommez les produits spécialisés formés à partir de la tyrosine dans les tissus suivants et indiquer leur principale utilité :
BIO-039.03 la thyroïde ;
- Produits : Thyroxine (T4) et triiodothyronine (T3)
- Utilité : T3 et T4 sont des hormones sécrétées par la glande thyroïde.
Définir : acide aminé glucoformateur
précurseur de la néoglucogenèse : lorsqu’il perd son groupement aminé lors d’une dégradation, sa partie carbonée se retrouve sous forme de pyruvate ou dans le cycle de Krebs et pourrait être transformée en glucide (glucose).
Définir : Acide aminé cétogène
précurseur de la cétogenèse : lorsqu’il perd son groupement aminé lors d’une dégradation, sa partie carbonée est transformée en acétyl-CoA ou en acétoacétate (qui est un corps cétonique).
Définir : Acide aminé mixte
précurseur de la néoglucogenèse et de la cétogenèse : lorsqu’il perd son groupement aminé lors d’une dégradation, sa partie carbonée se retrouve en partie dans le pyruvate ou le cycle de Krebs et pourrait être transformé en glucide (glucose) et en partie en acétyl-CoA ou en acétoacétate pouvant ainsi conduire à la formation de corps cétoniques.
BIO-040.02 À quel groupe appartiennent la phénylalanine et la tyrosine et pourquoi ?
Phénylalanine et tyrosine: acides aminés mixtes. Noter que la dégradation de ces acides aminés au foie se termine en fumarate et en acétoacétate.
BIO-040.03 Dans quelle condition métabolique la phénylalanine et la tyrosine montrent-ils leur appartenance à ce groupe (mixte)?
- lorsque le rapport insuline/glucagon est bas, c’est-à-dire:
- chez un individu à jeun (hypoglycémie).
- chez un diabétique non traité.
Dans la situation hormonale inverse, la phénylalanine et la tyrosine sont transformées en acide gras ou dégradées dans Krebs pour former de l’ATP
BIO-041.01 Quel est ce groupement que l’on retrouve dans la structure de tous les acides aminés ?
Groupement amine (NH2)
Définir :Ammoniac
NH3, un gaz. C’est l’ammoniac qui franchit les membranes cellulaires et qui est volatil.
Définir : Ammoniaque:
mélange de NH3 dans H20 qui forme du NH4OH et qui s’ionise en ions ammonium et hydroxyle.
BIO-041.04 Quelle voie les acides aminés d’origine alimentaire empruntent-ils pour parvenir au foie?
Le système porte (veine porte)
BIO-041.06 Lors de la dégradation de la majorité des acides aminés, les groupements alpha -aminés sont retrouvés tout d’abord sous forme de glutamate et ensuite sous forme d’ammoniaque. Quels types de réactions comprend généralement ce processus?
D’abord transamination: AST ou ALT par exemple. Il existe plusieurs transaminases dans l’organisme, l’AST et l’ALT sont deux exemples de ces transaminases.
Puis désamination oxydative du glutamate: Glutamate déshydrogénase.
BIO-041.08 Quelle différence y a-t-il entre un groupement amine et un groupement amide?
Les groupements amides chez les acides aminés libres sont retrouvés sur les chaînes latérales. Ils n’impliquent pas le groupement carboxyle commun à tous les acides aminés.
BIO-042.01 Quelle est la principale forme d’excrétion de l’ammoniaque par l’organisme et quel est l’organe qui est responsable de sa formation?
L’urée, formée au foie.
BIO-042.02 Nommez la voie métabolique en cause pour la forme d’excrétion de l’ammoniaque par l’organisme
Le cycle de l’urée
BIO-042.03 Quels sont les principaux substrats du cycle de l’urée
Ion ammonium, CO2, aspartate et (3) ATP.
BIO-042.04 Quel est le rôle de l’aspartate dans le cycle de l’urée?
L’urée contient 2 atomes d’azote. Le premier est fourni au cycle de l’urée par l’ion ammonium (provenant du glutamate en majeure partie). Le second provient de l’aspartate.
L’aspartate est généré par l’AST qui utilise le glutamate et l’oxaloacétate comme substrats. Le glutamate provient des réactions de transamination et de désamidation. L’oxaloacétate est généré par le cycle de Krebs qui utilise le fumarate du cycle de l’urée comme substrat.
BIO-042.05 Sachant que l’urée synthétisée par le foie se retrouve dans le sang, par quels organes sera-t-elle principalement éliminée?
Éliminée à 75% par le rein et à 25% dans l’intestin.
BIO-042.06 Quel est le sort de l’urée dans chacun de ces tissus (intestin et rein) ?
Rein: L’urée est éliminée dans l’urine.
Intestin: L’urée est hydrolysée par l’uréase des bactéries de la flore intestinale pour former du NH4+ et du CO2. Cet NH4+ retourne totalement au foie pour être retransformé en urée. Ceci est un cycle futile qui ne peut être évité.
Notez que l’urée traverse facilement les membranes.
BIO-043.01 Le cerveau se débarrasse de l’ammoniaque qui lui provient de la circulation en fabriquant de la glutamine. Décrivez les deux réactions métaboliques en cause.
Ses cellules gliales forment de la glutamine grâce à deux enzymes: la glutamate déshydrogénase (1) et la glutamine synthase (2). Par la suite, la glutamine est excrétée dans la circulation sanguine, puis va au rein, à l’intestin et un peu au foie.
(1) alpha-cétoglutarate + NH4+ + NADH -> glutamate + NAD+ + H2O (2) glutamate + ATP + NH4+ -> glutamine + ADP + Pi
BIO-043.02 Comment le cerveau régénère-t-il l’ alpha-cétoglutarate utilisé dans le processus d’élimination de l’ammoniaque
Glycolyse -> pyruvate -> acétyl-CoA.
L’accumulation de cet acétyl-CoA favorisera la transformation du pyruvate en oxaloacétate par la pyruvate carboxylase.
L’alpha-cétoglutarate sera formé dans le cycle de Krebs à partir de l’acétyl-CoA et de l’oxaloacétate.
BIO-044.01 Comment est-ce que la glutamine est dégradée dans la paroi intestinale?
BIO-044.02 Comment est-ce que la glutamine est dégradée par le rein:
a. d’un organisme normal?
Il peut l’emmagasiner ou, si ses réserves sont suffisantes, la convertir en glutamate et en alanine comme le fait la paroi intestinale.
BIO-044.02 Comment est-elle dégradée par le rein:
b. d’un organisme en état d’acidose?
Dans le cas d’acidose, le rein est porté à générer le plus d’ammoniaque possible pour éliminer les ions H+ sous forme de NH4+. C’est le cas par exemple du jeûne prolongé où le foie produit des acides, les corps cétoniques.
Il utilise alors l’option suivante :
BIO-044.03 Le rein se fait une réserve en glutamine pour lui permettre d’éliminer des acides en cas de besoin. Quelles sont les deux origines de cette glutamine?
Soit en captant la glutamine sanguine qui avait été relâchée par le cerveau, le muscle et le foie, soit en synthétisant de la glutamine grâce à l’action de la glutamine synthase.
BIO-045.04 Dites comment les acides aminés provenant de la protéolyse musculaire sont transformés en alanine
- la transamination ou la désamination oxydative.
- transaminations génèrent du glutamate qui est en majeure partie conservé dans le muscle. Il y aussi du pyruvate provenant entre autres de la dégradation d’acides aminés ou de leurs métabolites.
- Une réaction de transamination a lieu via l’alanine aminotransférase (ALT) avec le pyruvate et le glutamate pour former de l’alanine et de l’alpha-cétoglutarate.Ce dernier est ainsi régénéré pour participer à d’autres transaminations.
- L’alanine se retrouve dans la circulation vers le foie et devient alors un véhicule d’exportation de l’azote musculaire.
- Au foie, le groupement aminé de l’alanine est enlevé et transformé en urée; il en reste du pyruvate qui est converti en glucose via la néoglucogenèse.
- Le glucose est libéré dans la circulation.
- BIO-045.04 Dites comment les acides aminés provenant de la protéolyse musculaire sont transformés en glutamine
- la transamination ou la désamination oxydative.
- Les désaminations oxydatives de certains acides aminés génèrent de l’ammoniaque. La majorité de cette ammoniaque est recombinée à l’ alpha-cétoglutarate (par la glutamate déshydrogénase) ou au glutamate (par la glutamine synthase).
- La glutamine devient alors une autre forme d’exportation de l’azote musculaire.
- Glutamine –> Circulation –> l’intestin et le rein. Dans la paroi intestinale, la glutamine est transformée en alanine qui se dirige vers le foie via la veine porte et servira de précurseur de la néoglucogenèse.
- Au niveau du rein, la glutamine est aussi transformée en alanine qui est redirigée vers le foie. Par ailleurs, la glutamine sert de source d’ammoniaque pour l’excrétion rénale, particulièrement chez le patient en acidose métabolique.
BIO-046.05 Diverses modalités de traitement de l’encéphalopathie hépatique ont été expérimentées. Expliquez quels sont les principes à la base d’un traitement avec :
a. une diète pauvre en protéines;
Dans le tube digestif, les protéines sont hydrolysées en acides aminés. Une partie de ces acides aminés est dégradée par les bactéries intestinales avec production d’ammoniaque. Les acides aminés absorbés sont utilisés pour la synthèse des protéines dont l’organisme a besoin mais l’excédent est dégradé par le foie et les muscles avec production d’ammoniaque. En réduisant l’apport protéique, on réduit la production d’ammoniaque par ces deux mécanismes. Toutefois, il faut éviter de trop réduire l’apport protéique car l’organisme a besoin d’acides aminés essentiels qu’il ne peut synthétiser donc qu’il doit retrouver dans l’alimentation.
BIO-046.05 Diverses modalités de traitement de l’encéphalopathie hépatique ont été expérimentées. Expliquez quels sont les principes à la base d’un traitement avec :
c. une antibiothérapie;
L’objectif principal est de diminuer la flore bactérienne intestinale. Par conséquent, la production d’ammoniaque par la flore bactérienne intestinale à partir de l’urée et des acides aminés alimentaires non absorbés est réduite.
