BIO - Acides aminés (Chapitre 4) Flashcards

1
Q

BIO-037.01 Quelle est la structure générale des acides aminés?

A
  • constitué d’un carbone (alpha) sur lequel on retrouve un groupement aminé (d’où le nom d’acide alpha-aminé), un groupement carboxyle et une chaîne latérale. - Les chaînes latérales sont hydrophobes ou hydrophiles. Parmi celles-ci, il y a les chaînes hydrophiles neutres et les chaînes hydrophiles polaires. Ces dernières sont soit acides ou encore basiques.
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2
Q

BIO-037.02 Quelles sont les origines des acides aminés trouvés dans le sang?

A
  • de la digestion des protéines alimentaires; - de la dégradation des protéines tissulaires et sanguines; - de la synthèse endogène des acides aminés non essentiels.
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3
Q

Réaction de synthèse de l’alanine

A
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4
Q

Réaction de la synthèse de l’aspartate

A
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5
Q

BIO-037.04 Décrivez la synthèse de la tyrosine

A

Cette réaction est irréversible.

Du fait de cette réaction, la tyrosine n’est pas un acide aminé essentiel chez le sujet normal (alors que la phénylalanine l’est).

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6
Q

BIO-037.05 Est-ce que tous les acides aminés peuvent être synthétisés par l’organisme?

A

Non.

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7
Q

Définir : Acide aminé essentiel

A

acides aminés non synthétisés par l’humain qu’il doit obtenir de l’alimentation; comme pour les acides gras essentiels.

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8
Q

Définir : Acide aminé non essentiel

A

acides aminés synthétisés par l’organisme.

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9
Q

Quelle enzyme est défficiente dans la phénylcétonurie

A

Phénylalanine hydroxylase

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10
Q

BIO-038.02 Dans quel tissu cette enzyme (Phénylalanine hydroxylase) est-elle retrouvée?

A

Dans le foie principalement.

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11
Q

BIO-038.03 Quel effet provoque cette déficience de Phénylalanine hydroxylase sur le métabolisme de la phénylalanine?

A

La phénylalanine n’étant plus oxydée en tyrosine, elle s’accumule dans l’organisme. Elle est alors métabolisée par une voie métabolique normalement mineure, i.e. elle est transaminée en phénylpyruvate qui est ensuite métabolisé en phényllactate, en phénylacétate et pour terminer en phénylacétylglutamine.

Comme autre conséquence, l’absence de synthèse endogène de tyrosine chez le sujet phénylcétonurique fait en sorte que la tyrosine devient un acide aminé essentiel.

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12
Q

BIO-038.04 Pourquoi nomme-t-on cette maladie, la « phénylcétonurie »?

A

À cause de l’augmentation dans l’urine de ces patients d’une cétone contenant un groupement phényl: le phénylpyruvate.

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13
Q

BIO-038.05 Pourquoi le dépistage de cette anomalie (phénylcétonurie) doit-il se faire au cours de la première semaine suivant la naissance et non plus tard ou dès la naissance?

A

Il se fait chez tous les nouveau-nés car un taux élevé de phénylalanine dans l’organisme peut causer des dommages irréversibles au cerveau, surtout au cerveau en développement; effet sur la myélinisation, sur le développement des axones.

Le dépistage ne peut se faire dès la naissance car l’enfant n’a pas encore été confronté à une diète contenant des protéines. Il ne peut alors montrer une augmentation de phénylalanine anormale même s’il est phénylcétonurique.

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14
Q

BIO-038.06 Comment se fait le dépistage de la phénylcétonurie

A

Le dépistage se fait par le dosage de la phénylalanine et de la tyrosine dans un échantillon de sang capillaire prélevé en piquant le pied de l’enfant et déposé sur un buvard.

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15
Q

BIO-038.07 Pourquoi quelqu’un atteint de phénylcétonurie a les chevuex, yeux et teint plus pâle que le reste de leur famille?

A

La phénylalanine, après plusieurs réactions enzymatiques dont la première est celle catalysée par la phénylalanine hydroxylase, est précurseur de la mélanine,

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16
Q

BIO-038.08 Comment appelle-t-on une défience de l’enzyme responsable de la dégradation de la tyrosine en fumarate et en acétoacétate?

A

Tyrosinémie.

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17
Q

BIO-038.09 Quelle conséquence cette déficience enzymatique (la tyrosinémie) entraîne-t-elle sur la concentration sérique de la tyrosine et de la phénylalanine?

A

Augmentation de la concentration sérique de la tyrosine et quelquefois de la phénylalanine

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18
Q

Nommez les produits spécialisés formés à partir de la tyrosine dans les tissus suivants et indiquer leur principale utilité :

BIO-039.01 le système nerveux et les médullo-surrénales ;

A
  • Produits : Les catécholamines (Dopamine, Noradrénaline et Adrénaline)
  • Utilité : Les catécholamines servent de neurotransmetteurs dans le système nerveux.
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19
Q
A
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20
Q

Nommez les produits spécialisés formés à partir de la tyrosine dans les tissus suivants et indiquer leur principale utilité :

BIO-039.02 la peau, les yeux et les cheveux ;

A
  • Produit : Mélanine
  • Utilité : Dans la peau, la mélanine des mélanocytes (cellules localisées dans l’épiderme) absorbe les rayons ultraviolets et protège ainsi les cellules du derme (plus profondes).
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21
Q
A
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22
Q

Nommez les produits spécialisés formés à partir de la tyrosine dans les tissus suivants et indiquer leur principale utilité :

BIO-039.03 la thyroïde ;

A
  • Produits : Thyroxine (T4) et triiodothyronine (T3)
  • Utilité : T3 et T4 sont des hormones sécrétées par la glande thyroïde.
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23
Q

Définir : acide aminé glucoformateur

A

précurseur de la néoglucogenèse : lorsqu’il perd son groupement aminé lors d’une dégradation, sa partie carbonée se retrouve sous forme de pyruvate ou dans le cycle de Krebs et pourrait être transformée en glucide (glucose).

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24
Q

Définir : Acide aminé cétogène

A

précurseur de la cétogenèse : lorsqu’il perd son groupement aminé lors d’une dégradation, sa partie carbonée est transformée en acétyl-CoA ou en acétoacétate (qui est un corps cétonique).

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25
Q

Définir : Acide aminé mixte

A

précurseur de la néoglucogenèse et de la cétogenèse : lorsqu’il perd son groupement aminé lors d’une dégradation, sa partie carbonée se retrouve en partie dans le pyruvate ou le cycle de Krebs et pourrait être transformé en glucide (glucose) et en partie en acétyl-CoA ou en acétoacétate pouvant ainsi conduire à la formation de corps cétoniques.

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26
Q

BIO-040.02 À quel groupe appartiennent la phénylalanine et la tyrosine et pourquoi ?

A

Phénylalanine et tyrosine: acides aminés mixtes. Noter que la dégradation de ces acides aminés au foie se termine en fumarate et en acétoacétate.

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27
Q

BIO-040.03 Dans quelle condition métabolique la phénylalanine et la tyrosine montrent-ils leur appartenance à ce groupe (mixte)?

A
  • lorsque le rapport insuline/glucagon est bas, c’est-à-dire:
  • chez un individu à jeun (hypoglycémie).
  • chez un diabétique non traité.

Dans la situation hormonale inverse, la phénylalanine et la tyrosine sont transformées en acide gras ou dégradées dans Krebs pour former de l’ATP

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28
Q

BIO-041.01 Quel est ce groupement que l’on retrouve dans la structure de tous les acides aminés ?

A

Groupement amine (NH2)

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29
Q

Définir :Ammoniac

A

NH3, un gaz. C’est l’ammoniac qui franchit les membranes cellulaires et qui est volatil.

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30
Q

Définir : Ammoniaque:

A

mélange de NH3 dans H20 qui forme du NH4OH et qui s’ionise en ions ammonium et hydroxyle.

31
Q

Définir : Ammoniémie:

A

Taux d’ammoniaque retrouvé dans le sang ce qui veut dire la somme des espèces moléculaires suivantes: NH4+, NH3 et NH4OH.

32
Q

BIO-041.03 Où et comment les protéines alimentaires sont-elles dégradées en acides aminés?

A

Les protéines alimentaires sont dégradées dans le tube digestif par une série d’enzymes spécifiques, certaines sécrétées par le pancréas, d’autres d’origine intestinale.

Ces enzymes sont des protéases et des peptidases qui hydrolysent les protéines alimentaires en peptides, puis en acides aminés qui seront absorbés au niveau de l’intestin.

33
Q

BIO-041.04 Quelle voie les acides aminés d’origine alimentaire empruntent-ils pour parvenir au foie?

A

Le système porte (veine porte)

34
Q

BIO-041.05 L’organisme ne fait pas de réserves d’acides aminés. Les protéines ne sont pas des réserves d’acides aminés: elles ont d’autres fonctions. Les acides aminés ingérés en surplus sont dégradés. Quels sont les principaux tissus où a lieu cette dégradation?

A

Le foie et les muscles.

N.B. : Cette question s’adresse au sort des acides aminés qui sont ingérés en surplus des besoins.

35
Q

BIO-041.06 Lors de la dégradation de la majorité des acides aminés, les groupements alpha -aminés sont retrouvés tout d’abord sous forme de glutamate et ensuite sous forme d’ammoniaque. Quels types de réactions comprend généralement ce processus?

A

D’abord transamination: AST ou ALT par exemple. Il existe plusieurs transaminases dans l’organisme, l’AST et l’ALT sont deux exemples de ces transaminases.

Puis désamination oxydative du glutamate: Glutamate déshydrogénase.

36
Q
A
37
Q

BIO-041.07 Lors de la dégradation de la majorité des acides aminés, les groupements alpha-aminés sont retrouvés tout d’abord sous forme de glutamate et ensuite sous forme d’ammoniaque.

Quel rôle jouent l’alpha-cétoglutarate et le glutamate dans ce processus?

A

L’ alpha-cétoglutarate est l’accepteur du groupement alpha-aminé provenant d’un autre acide aminé lors des réactions de transamination.

Le glutamate est désaminé (désamination oxydative) pour fournir l’ammoniaque (ion ammonium) et redevenir l’alpha-cétoglutarate.

38
Q

BIO-041.08 Quelle différence y a-t-il entre un groupement amine et un groupement amide?

A

Les groupements amides chez les acides aminés libres sont retrouvés sur les chaînes latérales. Ils n’impliquent pas le groupement carboxyle commun à tous les acides aminés.

39
Q

BIO-041.09 Comment nomme-t-on la réaction où il y a libération d’ammoniaque à partir d’une fonction amide?

A

Désamidation

40
Q

BIO-041.10 Dans le cas de la glutamine (et/ou de l’asparagine), décrire la libération de l’azote amidé.

A

La glutamine et l’asparagine sont deux acides aminés qui possèdent chacun un groupement amide. NB : On mentionne l’asparagine dans la question dans le seul but d’indiquer qu’il y a d’autres groupements amides que celui retrouvé sur la glutamine.

41
Q

BIO-041.11 Excluant la glutamine (et l’asparagine) ainsi que le glutamate, à partir de quelles autres substances peut-on former de l’ammoniaque dans le foie?

A

Produits spécialisés azotés et acides aminés.

Message: il y a d’autres réactions que celles impliquant la glutamine et le glutamate qui peuvent générer de l’ammoniaque. Ces réactions impliquent les purines et pyrimidines, des amines biogènes (adrénaline, noradrénaline et dopamine par exemple) ainsi que la dégradation des acides aminés par des voies secondaires mineures ne mettant pas en cause les transaminases.

42
Q
A
43
Q

BIO-042.01 Quelle est la principale forme d’excrétion de l’ammoniaque par l’organisme et quel est l’organe qui est responsable de sa formation?

A

L’urée, formée au foie.

44
Q

BIO-042.02 Nommez la voie métabolique en cause pour la forme d’excrétion de l’ammoniaque par l’organisme

A

Le cycle de l’urée

45
Q

BIO-042.03 Quels sont les principaux substrats du cycle de l’urée

A

Ion ammonium, CO2, aspartate et (3) ATP.

46
Q

BIO-042.04 Quel est le rôle de l’aspartate dans le cycle de l’urée?

A

L’urée contient 2 atomes d’azote. Le premier est fourni au cycle de l’urée par l’ion ammonium (provenant du glutamate en majeure partie). Le second provient de l’aspartate.

L’aspartate est généré par l’AST qui utilise le glutamate et l’oxaloacétate comme substrats. Le glutamate provient des réactions de transamination et de désamidation. L’oxaloacétate est généré par le cycle de Krebs qui utilise le fumarate du cycle de l’urée comme substrat.

47
Q

BIO-042.05 Sachant que l’urée synthétisée par le foie se retrouve dans le sang, par quels organes sera-t-elle principalement éliminée?

A

Éliminée à 75% par le rein et à 25% dans l’intestin.

48
Q

BIO-042.06 Quel est le sort de l’urée dans chacun de ces tissus (intestin et rein) ?

A

Rein: L’urée est éliminée dans l’urine.

Intestin: L’urée est hydrolysée par l’uréase des bactéries de la flore intestinale pour former du NH4+ et du CO2. Cet NH4+ retourne totalement au foie pour être retransformé en urée. Ceci est un cycle futile qui ne peut être évité.

Notez que l’urée traverse facilement les membranes.

49
Q

BIO-042.07 Pourquoi la transformation de l’ammoniaque en urée est-elle essentielle à l’organisme?

A

Parce que l’ammoniaque est toxique pour l’organisme, en particulier pour le cerveau.

50
Q

BIO-042.08 L’organisme a-t-il une autre façon de se débarrasser de l’ammoniaque? Si oui, laquelle?

A

Oui, dans les urines sous forme d’ions ammonium.

51
Q

Comment est-ce que les cellules du cerveau éliminenent l’ammoniaque?

A

Le cerveau se débarrasse de l’ammoniaque qui lui provient de la circulation en fabriquant de la glutamine.

52
Q

BIO-043.01 Le cerveau se débarrasse de l’ammoniaque qui lui provient de la circulation en fabriquant de la glutamine. Décrivez les deux réactions métaboliques en cause.

A

Ses cellules gliales forment de la glutamine grâce à deux enzymes: la glutamate déshydrogénase (1) et la glutamine synthase (2). Par la suite, la glutamine est excrétée dans la circulation sanguine, puis va au rein, à l’intestin et un peu au foie.

(1) alpha-cétoglutarate + NH4+ + NADH -> glutamate + NAD+ + H2O (2) glutamate + ATP + NH4+ -> glutamine + ADP + Pi

53
Q

BIO-043.02 Comment le cerveau régénère-t-il l’ alpha-cétoglutarate utilisé dans le processus d’élimination de l’ammoniaque

A

Glycolyse -> pyruvate -> acétyl-CoA.

L’accumulation de cet acétyl-CoA favorisera la transformation du pyruvate en oxaloacétate par la pyruvate carboxylase.

L’alpha-cétoglutarate sera formé dans le cycle de Krebs à partir de l’acétyl-CoA et de l’oxaloacétate.

54
Q

BIO-043.03 Dans ce cas, quelles sont les réactions anaplérotiques du cycle de Krebs?

A

Les réactions de la pyruvate carboxylase et de la pyruvate déshydrogénase.

Le cycle de Krebs est un carrefour d’où partent plusieurs voies métaboliques. Puisque les intermédiaires de ce cycle sont en quantité très limitée, il faut constamment régénérer ces intermédiaires. Toutes les réactions qui débouchent dans le cycle sont des réactions anaplérotiques ou de remplissage.

55
Q

BIO-043.04 À part le cerveau, quels autres tissus peuvent synthétiser de la glutamine et la libérer dans la circulation?

A

Le muscle et le foie par les mêmes réactions qu’au cerveau.

Le foie synthétise la glutamine lorsque ses propres capacités de synthèse d’urée sont débordées par un apport de NH4+ élevé.

Les tissus exportent plus l’ammoniaque sous forme de glutamine que sous forme libre. L’ammoniaque qui sort des tissus s’est « échappée ».

56
Q

BIO-044.01 Comment est-ce que la glutamine est dégradée dans la paroi intestinale?

A
57
Q

BIO-044.02 Comment est-ce que la glutamine est dégradée par le rein:

a. d’un organisme normal?

A

Il peut l’emmagasiner ou, si ses réserves sont suffisantes, la convertir en glutamate et en alanine comme le fait la paroi intestinale.

58
Q

BIO-044.02 Comment est-elle dégradée par le rein:

b. d’un organisme en état d’acidose?

A

Dans le cas d’acidose, le rein est porté à générer le plus d’ammoniaque possible pour éliminer les ions H+ sous forme de NH4+. C’est le cas par exemple du jeûne prolongé où le foie produit des acides, les corps cétoniques.

Il utilise alors l’option suivante :

59
Q

BIO-044.03 Le rein se fait une réserve en glutamine pour lui permettre d’éliminer des acides en cas de besoin. Quelles sont les deux origines de cette glutamine?

A

Soit en captant la glutamine sanguine qui avait été relâchée par le cerveau, le muscle et le foie, soit en synthétisant de la glutamine grâce à l’action de la glutamine synthase.

60
Q
A
61
Q

BIO-045.01 Après un repas, quelle hormone affecte le métabolisme des acides aminés au muscle? Quels sont ses effets?

A

L’insuline : elle favorise l’entrée des acides aminés et la synthèse protéique dans les cellules musculaires et inhibe la protéolyse.

62
Q

BIO-045.02 Indiquez les variations des taux hormonaux nécessaires à la protéolyse musculaire lors du jeûne.

A

Diminution du rapport insuline/glucocorticoïdes.

63
Q

BIO-045.03 Quels sont les deux précurseurs de la néoglucogenèse libérés en plus grande quantité par le muscle?

A

L’alanine et la glutamine

64
Q

BIO-045.04 Dites comment les acides aminés provenant de la protéolyse musculaire sont transformés en alanine

A
  1. la transamination ou la désamination oxydative.
  2. transaminations génèrent du glutamate qui est en majeure partie conservé dans le muscle. Il y aussi du pyruvate provenant entre autres de la dégradation d’acides aminés ou de leurs métabolites.
  3. Une réaction de transamination a lieu via l’alanine aminotransférase (ALT) avec le pyruvate et le glutamate pour former de l’alanine et de l’alpha-cétoglutarate.Ce dernier est ainsi régénéré pour participer à d’autres transaminations.
  4. L’alanine se retrouve dans la circulation vers le foie et devient alors un véhicule d’exportation de l’azote musculaire.
  5. Au foie, le groupement aminé de l’alanine est enlevé et transformé en urée; il en reste du pyruvate qui est converti en glucose via la néoglucogenèse.
  6. Le glucose est libéré dans la circulation.
65
Q
  1. BIO-045.04 Dites comment les acides aminés provenant de la protéolyse musculaire sont transformés en glutamine
A
  1. la transamination ou la désamination oxydative.
  2. Les désaminations oxydatives de certains acides aminés génèrent de l’ammoniaque. La majorité de cette ammoniaque est recombinée à l’ alpha-cétoglutarate (par la glutamate déshydrogénase) ou au glutamate (par la glutamine synthase).
  3. La glutamine devient alors une autre forme d’exportation de l’azote musculaire.
  4. Glutamine –> Circulation –> l’intestin et le rein. Dans la paroi intestinale, la glutamine est transformée en alanine qui se dirige vers le foie via la veine porte et servira de précurseur de la néoglucogenèse.
  5. Au niveau du rein, la glutamine est aussi transformée en alanine qui est redirigée vers le foie. Par ailleurs, la glutamine sert de source d’ammoniaque pour l’excrétion rénale, particulièrement chez le patient en acidose métabolique.
66
Q

BIO-045.05 Comment l’azote provenant des muscles est-elle exportée par le muscle?

A
  • majoritairement sous forme d’alanine, ensuite sous forme de glutamine (le glutamate ne franchit pas les membranes des cellules musculaires).
  • Un peu d’azote s’échappe sous forme d’ammoniaque.
  • Finalement, quelques acides aminés ne sont pas métabolisables dans les muscles comme par exemple la phénylalanine qui est libérée comme telle par le muscle.
67
Q

BIO-046.01 Qu’est-ce qu’une cirrhose hépatique?

A

La cirrhose est une conséquence de maladies hépatiques chroniques caractérisée par un remplacement du tissu hépatique normal par de la fibrose et des nodules régénératifs et par une distorsion de l’architecture hépatique. Il y a perte des fonctions du foie. Généralement, la cirrhose est irréversible.

68
Q

Pourquoi est-ce qu’il y a une hypoalbuminémie dans le cas d’une cirrhose hépatique?

A

La synthèse de l’albumine plasmatique se fait dans les hépatocytes. Comme il y a

perte de fonction, la synthèse hépatique d’albumine est donc diminuée.

69
Q

BIO-046.03 Expliquez l’hyperammoniémie retrouvée (deux raisons).

A
  1. Chez un patient souffrant d’une cirrhose, il y a l’établissement d’une communication porto-systémique (ou porto-cave) - i.e. la veine porte (par des veinules normalement infimes qui grossissent lors de la cirrhose) se raccorde à la circulation systémique faisant passer le sang provenant de l’intestin directement dans la circulation systémique plutôt que par le foie. Comme l’intestin est un producteur d’ammoniaque, cette ammoniaque passe directement dans la circulation systémique sans passer par le foie pour y être éliminée sous forme d’urée.
  2. car les fonctions hépatiques, dont la fonction d’élimination de l’ammoniaque, sont diminuées.
70
Q

BIO-046.04 Si on avait mesuré l’urée, à quel niveau devrait-on s’attendre?

A

On devrait s’attendre à avoir des valeurs basses car le foie a de la difficulté à en synthétiser.

71
Q

BIO-046.05 Diverses modalités de traitement de l’encéphalopathie hépatique ont été expérimentées. Expliquez quels sont les principes à la base d’un traitement avec :

a. une diète pauvre en protéines;

A

Dans le tube digestif, les protéines sont hydrolysées en acides aminés. Une partie de ces acides aminés est dégradée par les bactéries intestinales avec production d’ammoniaque. Les acides aminés absorbés sont utilisés pour la synthèse des protéines dont l’organisme a besoin mais l’excédent est dégradé par le foie et les muscles avec production d’ammoniaque. En réduisant l’apport protéique, on réduit la production d’ammoniaque par ces deux mécanismes. Toutefois, il faut éviter de trop réduire l’apport protéique car l’organisme a besoin d’acides aminés essentiels qu’il ne peut synthétiser donc qu’il doit retrouver dans l’alimentation.

72
Q

BIO-046.05 Diverses modalités de traitement de l’encéphalopathie hépatique ont été expérimentées. Expliquez quels sont les principes à la base d’un traitement avec :

b. du lactulose, un disaccharide constitué de galactose et de fructose, non hydrolysable par les enzymes digestives et métabolisable par les bactéries du colon en acides de faible poids moléculaire comme le lactate.

A
  1. Le lactate diminue le pH du côlon. Les acides favorisent la réaction suivante vers la droite : NH3 + H+ –> NH4+

Ceci augmente la proportion de NH4+ aux dépens du NH3. Le NH4+ ne franchit pas les membranes. Il demeure dans la lumière intestinale.

2- Le lactate stimule le péristaltisme intestinal en irritant la muqueuse. Le lactulose non métabolisé par les bactéries et les produits de dégradation du lactulose augmentent la pression osmotique dans le côlon ce qui attire l’eau de l’organisme. Tout cela entraîne de la diarrhée ce qui aide à évacuer l’azote qui est sous forme de NH4+ et à chasser les bactéries.

73
Q

BIO-046.05 Diverses modalités de traitement de l’encéphalopathie hépatique ont été expérimentées. Expliquez quels sont les principes à la base d’un traitement avec :

c. une antibiothérapie;

A

L’objectif principal est de diminuer la flore bactérienne intestinale. Par conséquent, la production d’ammoniaque par la flore bactérienne intestinale à partir de l’urée et des acides aminés alimentaires non absorbés est réduite.