BC01 métabolismes acides aminés

Question 1

Par quelles enzymes sont clivées les protéines?

Answer 1

Hydrolyse par endopeptidases ou exopeptidases

Question 2

Citer 3 exemples d’endopeptidases

Answer 2

pepsine
trypsine
chymotrypsine

Question 3

Citer 4 exemples d’exopeptidases

Answer 3

caboxypeptidases
aminopeptidases
dipeptidases
cathepsines A, B, C

Question 4

Citer les 8 aa essentiels chez l’homme

Answer 4

Met Leu Val Lys Ile Phe Trp Thr

Question 5

Citer les 2 aa essentiels supplémentaires chez l’enfant

Answer 5

His + Arg

(Met Leu Val Lys Ile Phe Trp Thr)

–> Met le dans la valise il fait trop d’histoire d’argent

Methionine, leucine, valine, lysine, ilsoleucine, phénilalanine, tryptophane, histidine, thréonine, arginine

Question 6

Quelle vitamine est nécessaire en tant que support de transformation des acides aminés?

Answer 6

Vitamine B6 (phosphate de pyridoxal)

Question 7

Par quelle étape passe-t-on dans la transformation des acides aminés?

Answer 7

Base de Shiff

Question 8

V/F : les acides aminés sont dous D (dextrogyre)

Answer 8

Faux ils sont L, Levogyre chez l’humain

C’est les glucides qui sont D

Question 9

Quelles transformations subissent les aa?

Answer 9

Transamination
Désamination (perd un NH2)

Question 10

Que se passe-t-il dans une désamination?

Answer 10

Perte d’un NH2, l’acide aminé devient un acide organique

Question 11

Quels sont les deux types de désamination qui existent?

Answer 11

désaturante ou oxydative

Question 12

Quelle est la caractéristique des acides aminés essentiels?

Answer 12

se trouvent uniquement dans l’alimentation

contrairement aux aa non essentiels qui peuvent être fabriqué par le corps à partir d’acides organiques présents

Question 13

Qu’est-ce qui est crée en cas de surplus d’aa dans le corps?

Answer 13

Destruction de ces aa et création d’ammoniac (toxique) ou d’urée

Question 14

Combien de transporteurs existe-t-il pour l’élimination rénale des aa?

Answer 14

6 transporteurs

Question 15

Que fais le transporteur de type 6? (élimination rénale des aa)

Answer 15

transporte les acides aminés aromatiques (phénylalanine, tryptophane)

Question 16

Quel mécanisme explique les aminoacidopathies?

Answer 16

Des enzymes provoquent l’accumulation d’aa

Question 17

Quels sont les trois types d’hyperaminoacidurie?

Answer 17

• de débordement sans altération des systèmes de transfert
• avec altération des systèmes de transfert
• secondaires (trop aa dans le sang et transports saturés donc élimination urinaire)

Question 18

Quels moyens peut on utiliser pour diagnostiquer des maladies métaboliques des aa?

Answer 18

• odeur/réactions chimiques simples
• Guthrie
• dosage spécifique des aa
• analyse chromatographique
• épreuve de charge

Question 19

Quel est le mode de transmission principal des erreurs métaboliques innées (EMI)?

Answer 19

transmission RECESSIVE
dues à des mutations de gènes codant pour des enzymes

Question 20

Expliquer le principe de la phénylcétonurie

Answer 20

Normalement la phénylalanine (essentiel) est transformé en tyrosine par la phénylalanine hydroxylase. MAIS NON FONCTIONNELLE CHEZ LES MALADES –> Problèmes

Question 21

Que fait la phénylalanine en excès?

Answer 21

Toxique pour les cellules si trop d’accumulation

Question 22

Quelles conséquences en cas de problème de la phénylalanine hydroxylase?

Answer 22

• excès de phénylalanine (toxique)
• tyrosine devient essentielle (alimentation, car n’est plus fabriquée)
• plus de mélanine (car pas de tyrosine)
• plus de catécholamines (noradré et adré) donc déficit mental
• pb H thyroidienne car plus de tyrosine

Question 23

Qu’est-ce que l’alcaptone et que fait-il?

Answer 23

Produit de dégradation de la phénylalaline et la tyrosine
rend les urines rouges

Question 24

Quels sont les symptomes de la leucinose? Diagnostic?

Answer 24

Pb leucine

• difficulté succion
• troubles digestifs
• troubles respi
• convulsions
• coma voir décès

Val, leu et Ile augmenté dans plasma, urines et LCR
Diag au Guthrie

Question 25

Comment fonctionne les aciduries organiques?

Answer 25

accumulation d'un acide organique car son métabolisme est exagéré

Question 26

Citer l'acidurie organique la plus fréquente

Answer 26

Acidurie méthylmalonique

Question 27

Quels sont les signes cliniques de l'acidurie méthylmalonique?

Answer 27

- RAS à la naissance - hypotonie, microcéphalie, coma acidosique - anémie mégaloblastique et leucopénie

Question 28

Quels examens/résultats pour une acidurie méthylmalonique?

Answer 28

- excretion anormale d'acide méthylmalonique - homocystine plasmatique haute, méthionine normale ou basse - rechercher pb B12 - 3 déficits génétiques possibles

Question 29

Quel est le mécanisme de l'acidurie méthylmalonique?

Answer 29

Méthylmalonyl-Coa devient normalement Succinyl-CoA grâce à la Méthylmalonique CoA mutase. Mais la mutase a un pb, donc accumulation de Méthylmalonyl-CoA --> pb énergie car syccinyl-CoA est sensé devenir Succinate (dans cycle Krebs)

Question 30

Quel traitement pour l'acidurie méthylmalonique?

Answer 30

- Restriction protéique adaptée - diminution ammonionurie - Supplément B12 et B9 - IM d'hydroxycobalamine + bétaïne + Acide folique (B9)

Question 31

Ou se passe le cycle de l'urée dans l'organisme?

Answer 31

Niveau hépatique

Question 32

A quoi sert le cycle de l'urée?

Answer 32

on retire un NH2 des AA, on a de l'ammoniac qui est toxique --> on le transforme en urée pour élimination

Question 33

Décrire le cycle de l'uréogénèse

Answer 33

1 : synthèse carbamyl phosphate. Ornithine devient citrulline (mitochondrie) 2 : citrulline devient arginine (cytosol) 3 : arginine --> ornithine + urée 4 : lien entre uréogénèse et cycle de krebs + cycle des acides tricarboxyliques A chaque fois transfert de NH2

Question 34

Quel est le soucis avec le cycle de l'uréogénèse et le fait que ça se passe dans la mitochondrie et le cytosol?

Answer 34

le problème pourrait donc venir d'une enzyme, mais aussi d'un transporteur

Question 35

Quelle molécule "tourne en rond" dans l'uréogénèse?

Answer 35

Ornithine

Question 36

Qu'est-ce qui est ajouté ou supprimé dans l'uréogénèse entre les différentes molécules?

Answer 36

des NH2

Question 37

Quels circonstances font penser à une maladie héréditaire du métabolisme ?

Answer 37

- détérioration après période sans soucis - consanguinité - décès néonatal dans l'histoire familiale - encéphalopathie progressive sans éthiologie - acidose métabolique sévère - hyperammoniémie - odeur particulière

Question 38

Que se passe-t-il quand il y a trop d'ammoniac dans le corps?

Answer 38

NH3 (ammoniac) se fixe sur glutamate devient de la glutamine

Question 39

Quels sont les processus d'une hyperammoniémie possibles?

Answer 39

- défaut de cycle de l'urée (2/3 des hyperamm primaires) - aciduries organiques (accumulation acides organiques car défaut enzyme) -

Question 40

Quel bilan en cas de suspicion de maladie métabolique?

Answer 40

- iono - hémogramme - hémostase - bilan hépatique - GDS - glycémie, lactatémie - ammoniémie (EDTA sur glace <15min) + PRELEMENT URINES EN PHASE AIGUE

Question 41

A partir de quel concentration de NH3 le diagnostic d'hyperammoniémie (maladie métabolique) est quasi certain?

Answer 41

>500microM

Question 42

Citer des exemples de maladies qui mènent à une hyperammoniémie

Answer 42

- insuffisance hépatique - Maladie Héréditaires du Métabolisme (MHM) - asphyxie périnatale - syndrome de Reye (hépatostéatose) - valproates, chimio - certaines nutritions parentérales

Question 43

V/F : l'hyperammoniémie est une urgence vitale.

Answer 43

Vrai. Absence de PEC --> coma avec oedème cérébral

Question 44

Quels traitements pour l'hyperammoniémie?

Answer 44

épuration par : - Benzoate (1 mol de benzoate élimine 1 mole de NH3) - Phénylbutyrate (1 mole pour 2 mole de NH3) - Carbaglu (100 à 250 mg/kg/j)