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Zellbiologie > Bausteine > Flashcards

Bausteine Flashcards

1
Q

Welche chemischen Bestandteile machen 96.5% des Gesamtgewichts einer Zelle aus?

A

Organischer Pool:

Wasserstoff, Kohlenstoff, Stickstoff und Sauerstoff

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2
Q

Neben H2O sind die Zellen vorwiegend aus Kohlenstoffverbindungen aufgebaut = organische Moleküle
Wieso Kohlenstoff?

A

• Kohlenstoff kann 4 kovalente Bindungen eingehen
–> kann dadurch mit sich selber langkettige und ringförmige Moleküle bilden
Diese beiden Eigenschaften ermöglichen vielfältige, komplexe Moleküle

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3
Q

Welches Element kommt mit seinen Eigenschaften noch einigermassen in Nähe derjenigen des Kohlenstoffes?

A

Silizium

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4
Q

Hauptfamilien der organischen Moleküle in der Zelle

A
  • Zucker
  • Nukleotide
  • Aminosäuren
  • Lipide/Fettsäuren

Organische Moleküle enthalten als Elemente neben Kohlenstoff meist Wasserstoff, Sauerstoff und Stickstoff, aber auch Schwefel und Halogene (Fluor, Chlor Brom, Iod). Die chemische Struktur und die funktionellen Gruppen sind Grundlage für die Verschiedenheit der Einzelmoleküle.

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5
Q

Was ist der Vorteil des Glykogens gegenüber “der Stärke”?

A

Die stärkere Verzweigung der Zuckerkette.

Mehr Enden –> schnellere Verfügbarkeit

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6
Q

Wo wird Glykogen bei uns v.a. gelagert?

A

In den Muskel- und Leberzellen

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7
Q

Zellulose

A

Hauptbestandteil der pflanzlichen Zellwand

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8
Q

Chitin

A

Hauptbestandteil des Exoskeletts der Gliedertiere (Insekten, Spinnen) und der Zellwand von Pilzen.
Chitin ist eigebtlich Zellulose mit Acetamidogruppe statt H am 2ten C im Zuckerring. –> ergibt bessere Wasserstoffbindungen

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9
Q

Woher kommen Kohlenhydrate her?

A

Natürliche Kohlenhydrate sind ein Produkt der Photosynthese. Deshalb müssen wir Kohlenhydrate über die Nahrung aufnehmen, egal in welcher Form.

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10
Q

Verdaubare und nicht verdaubare Kohlenhydrate

A

Verdaubar:
Disaccharide, Oligosaccharide, Stärke
–> werden während der Verdauung in Monosaccharide zerlegt

Nicht verdaubar:
Cellulose, Chitin, B1-4)
–> Ballaststoffe

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11
Q

Wie werden Kohlenhydrate abgebaut und was entsteht dabei?

A

Im Gegensatz zu Fetten können Kohlenhydrate anaerob über die Glycolyse abgebaut werden. Das Endprodukt der Glycolyse ist das Pyruvat. Dieses wird in den meisten tierischen und pflanzlichen Zellen in den Mitochondrien oxodiert, wodurch noch 15x mehr Energie gewonnen werden kann.

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12
Q

Funktion Nukleotid

A

Nukleotide sind Bausteine, Signalmoleküle und Energielieferanten

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13
Q

Nukleotide als Energielieferant

A

• Adenosintriphosphat (ATP)
• Guanosintriphosphat (GTP)
–> funktioniert gleich wie ATP, entsteht aber aus dem Citratzyklus
(• Kinesin?)

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14
Q

Nukleotide als Signalmoleküle

A

Nukleotide können als Signalmoleküle (second messenger) funktionieren. Sie wirken dabei meist als Aktivatoren von Kinasen.

  • Zyklisches Adenosinmonophosphat (cAMP)
  • Zyklisches Guanosinmonophosphat (cGMP)

Second messengers regulieren auch:

  • Hormonausschüttungen (Insulin)
  • die Relaxation von Muskeln und Blutgefässen
  • wirken auch mit beim Sehvorgang in der Retina
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15
Q

Nukleotide als Bausteine

A

Nukleotide bauen auch Riesenmoleküle, darunter das wohl berühmteste Modell:
• DNA

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16
Q

Why is DNA important?

A

DNA is the prerequisite for life’s inception.
It dictates in two manners. Firstly, it transfers hereditary information from generation to generation. Secondly, it controls the production of proteins. DNA even determines the structure of the cell, meaning whether it would be a nerve cell or eye cell etc.

–> muss ein äusserst aktives und reaktives Molekül sein und absolut essentiell!

17
Q

Was passiert mit einer Zelle wenn keine DNA da ist?

A

• Zelle wird nicht sofort sterben.
• Aber ohne DNA gibt es keine neue RNA und Proteinbausteine und somit keine langfristige Vermehrung.
–> den Zellen fehlt die Bauanleitung

18
Q

DNA

A
  • lineares Molekül
  • speichert die Information zum Unterhalt, zur Vermehrung und zur Spezialisierung von Zellen in einem chemischen Code
  • jede Zelle: 2m DNA im Zellkern
  • Mitochondrien im Zytoplasma haben ihre eigene DNA
19
Q

MicroRNA

A
  • kurze, nicht-codierende RNA’s
  • regulieren die Genexpression nach der Transkription
  • …indem sie an komplementäre Sequenzen ihrer Ziel-mRNA binden…
  • …und so entweder deren Degradation verursachen…
  • …oder deren Translation in Protein hemmen
  • ## miR-133: wirkt in der Entwicklung von Muskelzellen
20
Q

Essentielle Aminosäuren (Mensch)

A
  • Methionin (Met, M)
  • Valin (Val, V)
  • Leucin (Leu, L)
  • Isoleucin (Ile, I)
  • Tryptophan (Trp, W)
  • Phenylalanin (Phe, F)
  • Lysin (Lys, K)
  • Threonin (Thr, T)
21
Q

Wichtige Proteinfamilien

A
  • Kinesine
  • Kinasen
  • Phosphatasen
  • GTPasen
22
Q

Kinasen

A

• Proteinfamilie, werden über enzymatische Funktion definiert
• benutzen ATP um eine Phosphatgruppe mit zwei negativen Ladungen meist an Serin und Threonin und/oder Tyrosin anzuhängen
• Phosphorylierung elaubt neue Interaktionen
- innerhalb des phosphorylierten Proteins
- zwischen dem phosphorylierten und einem anderen Protein
• Kinasen werden selbst oft auch über Phosphorylierung aktiviert.
• Gegenspieler der Kinasen: Phosphatasen
- entfernen das Phosphat wieder

23
Q

GTPasen

A
  • binden und hydrolisieren GTP

* GTP Hydrolyse verändert Proteinkonformation und inaktiviert so das Protein

24
Q

GAP’s

A
  • GTPase activating protein

* aktiviert die GTPase Tätigkeit wodurch das Protein selber aber inaktiviert wird

25
Q

Metylierung & Acetylierung

A

Posttranslationale Proteinmodifikation
• viele Polypeptide werden nach ihrer Translation modifiziert
Proteine können metyliert (+CH3) oder acetyliert (+C2H3O) werden

26
Q

Posttranslationale Proteinmodifikation

A

• Glykosylierung
• Phosphorylierung
• Anhängen von Fettsäuren durch Enzyme
–> um sie an Membranen zu binden
• Proteine können von bestimmten Proteasen zurechtgestutzt werden
–> können so aktiviert oder lokalisiert werden
• kovalente Verbindung mit anderen Protein
–> verändert Eigenschaft oder Lokalisation des Proteins
Z.B Sumo (Sumoylierung) und Ubiquitin (Ubiquitinylierung)

27
Q

Proteinstabilität

A
  • Gwisse Proteine sind sehr stabil und werden nicht aktiv abgebaut (z.B Keratin)
  • falsch gefaltete und alte oder denaturierte Proteine müssen aber eliminiert werden
28
Q

Von was werden Proteine abgebaut?

A

Proteasomen

29
Q

Wie viel von der Gedamtmasse der Zelle machen Proteasomen aus?

A

1%

Braucht ATP

30
Q

Warum hat das Proteasome die Form, die es hat?

A

Um prozessiv zu sein und um die gefährliche Protease, die sich im Inneren befindet, vom Zellinnern abzugrenzen.
Ohne die Abschliessung oben und unten würde es einfach die ganze Zelle auffressen

31
Q

Wie werden Proteine für die Degradation ausgewählt und markiert?

A

Die Markierung der Proteine, die vom Proteasome zerschnipselt werden sollen, geschieht indem:
• das E2 Enzym eine Kette von Ubiquitinproteinen anhängr
• die Ubiquitine werden vom Ubiquitin-aktivierenden E1 Enzym angeliefert
E2 erkennt zuvor mit Hilfe des E3 Hilfsproteins sogenannte Degrons auf der Proteinsequenz, auf denen wird dann das erste Ubiquitin der werdenden Ubiquitinkette an ein Lysin gebunden

32
Q

Wie wird entschieden wem wann eine Ubiquitinkette angehängt wird?

A

Nicht reguliert:
- Viele Proteine haben im inneren Abbausignale verborgen, welche bei falscher Faltung oder Denaturierung nach aussen sichtbar und automatisch erkannt werden

Reguliert:

  • viele verschiedene, aktivierbare E3 Varianten, die bestimmte Degrons erkennen
  • Freilegen eines Degrons z.B. mithilfe Phosphorylierung oder Proteindissoziation
  • Generieren eines N-terminalen Degrons durch Acetylierung oder Aminosäurenabspaltung

Zellbiologie (4 decks)

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