Bases Moleculares - Aminoácidos & Proteínas Flashcards
Qual a definição de aminoácidos?
Unidade monomérica formadora de proteínas
Quantos aminoácidos constituem as unidades monoméricas das proteínas?
20
Através de qual ligação as Aminas, dos aminoácidos, se ligam?
Ligação Peptídica, formando uma Cadeia Peptídica.
Qual é a estrutura dos 20 Aminoácidos formadores de proteínas?
Um grupo ácido carboxílico (COOH)
+
Um grupo amino (NH2)
+
Um hidrogênio (H)
+
Um Radical (R)
ligados a um carbono central chamado carbono α.
Cite 3 funções dos aminoácidos?
-> Formar proteínas;
-> Participar do ciclo da ureia;
-> Neurotransmissão (glutamato);
Qual estrutura do Aminoácido define sua função?
O Radical.
O que significa dizer que a estrutura está “Desprotonada”?
Que ela perdeu um ou mais prótons (íons H+)
Qual estrutura deste aminoácido será Desprotonada em PKa = PH14?
A Amina do Radical.
Qual estrutura deste aminoácido será Desprotonada no intervalo de PH entre PK2 e PKR?
O alfa Amina.
Qual estrutura do aminoácido estará Desprotonada no intervalo de PH entre PK1 e PK2?
O Alfa Ácido.
Qual estrutura do aminoácido estará Desprotonada no intervalo de PH entre 0 e Pk1?
Nenhuma. Ele será totalmente Protonado, o que explica a carga “+2” da imagem abaixo.
Quais são os Valores de PK1, PK2 e PKR desta estrutura?
Quais valores de PH são considerados básicos?
Entre 7 e 14.
Quais valores de PH são considerados àcidos?
Valores inferiores à 7.
Os aminoácidos possuem 5 classificações. Quais são?
-> Aromáticos
-> Apolares
-> Polares sem carga
-> Positivos
-> Negativos
Como identificar um Aminoácido classificado como Negativo?
Apresentam carga líquida negativa em soluções com pH neutro (PH=7).
Como identificar um Aminoácido classificado como Positivo, conhecido também como Aminoácido básico?
Apresentam carga líquida positiva em soluções com pH neutro (PH=7).
Como identificar um Aminoácido Polar Sem Carga?
Possui estruturas além de carbonos e hidrogênios. Que pode ser uma hidroxila, enxofre, entre outras.
A pessoa que possui a doença Fenilcetonúria, precisará ingerir qual aminoácido? Por que?
Tirosina.
Porque ele é produzido através do aminoácido Fenilalanina, do qual não pode ser ingerido por quem possui essa doença.
O aminoácido aromático Tirosina é classificado como não essencial, ele é produzido através de qual aminoácido essencial?
Fenilalanina.
Qual é a diferença entre um aminoácico essencial e não essencial?
Essenciais: não são produzidos pelo organismo. Essenciais na dieta!
Não essenciais: são produzidos pelo organismo.
Qual é o nome da doença onde a pessoa não pode ingerir o aminoácido aromático Fenilalanina (presente geralmente em produtos light)?
Fenilcetonúria. (Essa doença é detectada no teste do pezinho)
Qual estrutura está presente em um Aminoácido Aromático?
Anel Aromático.
Quais estruturas estão presentes no Radical de Aminoácidos Não Polares?
Carbonos e Hidrogênios.
Qual estrutura forma as proteínas?
Todas as proteínas são constituídas de polímeros de aminoácidos.
Um qual PH está esse aminoácido?
Nenhuma. Essa forma não é possível em nenhum PH. Pois o ácido carboxilico é desprotonado antes da amina. Ou seja, sempre que a carboxila (COOH) estiver protonada, a amina (NH3+) estará protonada também.
Em qual faixa de PH está esse aminoácido?
Entre PK1 e PK2, pois o ácido carboxílico já está desprotonado e a amina não.
Em qual faixa de PH está essa estrutura de aminoácido? Qual sua carga?
Abaixo de PK1 (PH=2,18).
Carga 2+.
Em qual faixa de PH está essa estrutura de aminoácido? Qual sua carga?
Entre PK2 (8,95) e PKR (10,53).
Carga Neutra.
Em qual faixa de PH está essa estrutura de aminoácido? Qual sua carga?
Acima de PKR (10,53).
Carga -1.
Em qual faixa de PH está essa estrutura de aminoácido? Qual sua carga?
Entre PK1(2,18) e PK2(8,95).
Carga +1.
Em qual PH os aminoácidos, por convenção, são estudados?
PH 7.
O que é faixa de tamponamento?
É a faixa de de resistência de alterações de PH. Ou seja, a solução tamponada é resistente às variações de pH.
O que é PK?
É o limite de valor de PH entre a forma protonada e desprotonada da substância.
Quanto maior a concentração de H+, o líquido será mais básico ou ácido?
Será mais ácido.
Qual a definição de Carbono Quiral?
Carbono com 4 ligantes diferentes.
O que é ponto Isoelétrico de um aminoácido?
É o valor de pH onde uma molécula apresenta carga elétrica líquida igual a zero.
Qual a faixa de tamponamento em PK1?
1,34 - 3,34
Qual o PI deste aminoácido?
PI = PKR + PK2 / 2
PI = 6 + 9,17 / 2
=7,58
Calcule o Ponto Isoeléteico do aminoácido abaixo (PI)?
PI = 2,34+9,6/2
PI = 5,97
Como se define o PH de um líquido?
Pela concentração de H+ no solvente.
Todos os aminoácidos são quirais, exceto um, qual?
A Glicina, pois possui como radical um H. Sendo assim, tem 3 ligantes diferentes.
Existem alguns tipos de estruturas secundárias que são particularmente estáveis e ocorrem frequentemente em proteínas. Quais são elas?
Estruturas em alfa-hélice e as folhas-beta pregueadas.
Quais são as 4 estruturas que as proteínas podem apresentar?
→ Estrutura primária
→ Estrutura secundária
→ Estrutura terciária
→ Estrutura quaternária
Quais são as características da estrutura primária das proteínas?
Proteínas com sequência linear de aminoácidos, ligados por ligações peptídicas.
Quais são as características da estrutura secundária das proteínas?
Proteínas com arranjos espaciais tridimensionais dos polipeptídeos, com interação molecular entre os aminoácidos por meio de ligações de hidrogênio.
Quais são as características da estrutura terciária das proteínas?
Proteínas com estruturas tridimensionais, resultado da interação e do enovelamento das alfa-hélices e das folhas beta-pregueadas de uma estrutura secundária.
Quais são as características da estrutura quaternária das proteínas?
Associação de mais de uma subunidade para formar uma proteína funcional.
Considerando os níveis mais altos da estrutura protêica, terciário e quaternário, as proteínas podem ser divididas em 2 grupos. Quais são eles?
→ Proteínas Fibrosas
→ Proteínas Globulares
São diferenciadas por suas estruturas e funções.
Qual é a característica estrutural e funcional das Proteínas Fibrosas?
→ Estrutura: organizada em filamentos
→ Função: estrutural, resistência, força e flexibilidade
Quais são os 3 principais exemplos de proteínas fibrosas?
→ Colágeno
→ Actina
→ Miosina
Qual é a característica estrutural e funcional das Proteínas Globulares?
→ Estrutura: cadeias polipeptídicas que se dobram em formato esférico ou globular
→ Função: enzimática, transportadora (canal em membranas), hormonal, imunológica, regulação da expressão gênica, armazenamento e chaperona
Algumas dessas funções tanto as fibrosas quanto as globulares podem ter.
Quais são os 3 principais exemplos de tecidos e órgãos que possuem Proteínas com função estrutural?
→ Unha
→ Ossos
→ Cartilagens
Proteínas com essa função: COLÁGENO E QUERATINA.
Quais são as 2 proteínas que participam da contração muscular?
→ Actina
→ Miosina
Qual proteína com função enzimática, presente na cavidade oral, que atua como catalisadora nas reações químicas e metabólicas?
Amilase salivar.
Qual é a proteína com função hormonal, produzida pelo pâncreas, responsável pelo metabolismo glicídico que atua como mensageiro químico?
Insulina.
Cite 1 exemplo de proteína com função imunológica, que atua como defesa do nosso organismo?
Imunoglobulina (Anticorpos).
Qual é a função das proteínas com função de Chaperonas?
Proteínas que ajudam no correto enovelamento de outras proteínas. Ex: Hsp70 e Chaperonina
O que é desnaturação?
É a alteração da sua estrutura, devido a quebra das ligações de hidrogênio. Gerando a perda da sua função.
Quais os 3 principais fatores geram a desnaturação?
→ Alterações na temperatura
→ Alterações no pH
→ Adição de solventes orgânicos ou detergentes
A desnaturação só ocorre devido a quebra de um certo tipo de ligação. Qual é essa ligação? Em quais estruturas proteicas a desnaturação pode ocorrer?
→ Ligação de hidrogênio (não pode ocorrer em ligações peptídicas)
→ Só pode ocorrer em estruturas secundárias, terciárias e quaternárias
O que é renaturação?
Restauração da estrutura (reversão da desnaturação), porém sem retorno da sua função.
O que é Salting in?
É quando há acréscimo de solução salina no meio para o aumento da carga iônica, com objetivo de tornar solúvel a proteína desnaturada.
Só serve para as proteínas parcialmente desnaturadas.
A ligação covalente (Ligação Peptídica) que une aminoácidos para formar a sequência primária das proteínas só pode ser completamente desfeita por qual dos seguintes fatores?
→ Solventes orgânicos
→ Calor intenso
→ Enzimas
→ Acidez
ENZIMAS.
Verdadeiro ou Falso
São funções das proteínas: fonte principal de energia, fagocitose e ser precursor de hormônios esteroideanos.
FALSO!
→ Principal fonte de energia: glicose (carboidratos)
→ Fagocitose: células de defesa do nosso corpos (principal: macrófagos)
→ Precursores esteroideanos: lipídeos
Verdadeiro ou Falso
Uma mutação que produz troca de aminoácidos na cadeia peptídica gera alteração na estrutura e a proteína perde sua função.
FALSO
A mutação pode trocar um aminoácido da cadeia peptídica por outro aminoácido igual (exemplo: triptofano sendo substuído por outro triptofano), não perdendo, portanto, sua função.
Mutações podem gerar troca de aminoácidos na proteína, gerando mudança na capacidade funcional protêica. Essa troca de aminoácidos afeta diretamente qual nível estrutural?
Estrutura primária da proteína.
Na parte central da alfa-hélice, os átomos dos aminoácidos ficam em contato por meio de forças conhecidas como?
Forças de Van der Waals.
Algumas proteínas contém duas ou mais cadeias polipeptídicas distinas que são estabilizadas por ligações não covalentes entre as cadeias. Nesse caso, cada cadeia que forma a proteína é chamada de?
SUBUNIDADE.
Proteína que apresenta 4 cadeias polipeptídicas, pode-se dizer que ela possui 4 subunidades.
A albumina é a proteína mais abundante do plasma humano. Ela é uma proteína globular de cadeia única composta de 601 aminoácidos enovelada, com função de transporte de ácidos graxos e bilirrubina pelo sangue. Ela se encontra em qual nível estrutura?
Estrutura terciária.
A imagem ilustra qual processo relacionado a proteínas?
Desnaturação.
Qual a diferença entre proteina simples e conjugada?
Simples: Formada apenas por resíduos de aminoácidos.
Exemplos: Queratina, quimiotripsina, ribonuclease A
Conjugada: Formada por resíduos de aminoácidos + grupo
prostético/radical não peptídico.
Exemplos: Hemoglobina, Citocromo, Opsina, lipoproteínas, glicoproteínas
Todas as estruturas
proteicas são afetadas
pela desnaturação?
Não, a estrutura primária não sofre desnaturação. Isso porque as ligações peptídicas são ligações covalentes fortes, enquanto as pontes de hidrogênio e outras interações entre os radicais são mais fracas e fáceis de quebrar.
Qual a função das Proteínas Proteassoma?
Degradam proteínas com enovelamento incorreto, evitando formação de agregados proteicos patológicos.
