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M01 (Estácio) > Bases Moleculares - Aminoácidos & Proteínas > Flashcards

Bases Moleculares - Aminoácidos & Proteínas Flashcards

1
Q

Qual a definição de aminoácidos?

A

Unidade monomérica formadora de proteínas

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Q

Quantos aminoácidos constituem as unidades monoméricas das proteínas?

A

20

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3
Q

Através de qual ligação as Aminas, dos aminoácidos, se ligam?

A

Ligação Peptídica, formando uma Cadeia Peptídica.

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4
Q

Qual é a estrutura dos 20 Aminoácidos formadores de proteínas?

A

Um grupo ácido carboxílico (COOH)
+
Um grupo amino (NH2)
+
Um hidrogênio (H)
+
Um Radical (R)

ligados a um carbono central chamado carbono α.

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5
Q

Cite 3 funções dos aminoácidos?

A

-> Formar proteínas;
-> Participar do ciclo da ureia;
-> Neurotransmissão (glutamato);

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6
Q

Qual estrutura do Aminoácido define sua função?

A

O Radical.

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7
Q

O que significa dizer que a estrutura está “Desprotonada”?

A

Que ela perdeu um ou mais prótons (íons H+)

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8
Q

Qual estrutura deste aminoácido será Desprotonada em PKa = PH14?

A

A Amina do Radical.

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9
Q

Qual estrutura deste aminoácido será Desprotonada no intervalo de PH entre PK2 e PKR?

A

O alfa Amina.

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10
Q

Qual estrutura do aminoácido estará Desprotonada no intervalo de PH entre PK1 e PK2?

A

O Alfa Ácido.

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11
Q

Qual estrutura do aminoácido estará Desprotonada no intervalo de PH entre 0 e Pk1?

A

Nenhuma. Ele será totalmente Protonado, o que explica a carga “+2” da imagem abaixo.

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12
Q

Quais são os Valores de PK1, PK2 e PKR desta estrutura?

A
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13
Q

Quais valores de PH são considerados básicos?

A

Entre 7 e 14.

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14
Q

Quais valores de PH são considerados àcidos?

A

Valores inferiores à 7.

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15
Q

Os aminoácidos possuem 5 classificações. Quais são?

A

-> Aromáticos

-> Apolares

-> Polares sem carga

-> Positivos

-> Negativos

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16
Q

Como identificar um Aminoácido classificado como Negativo?

A

Apresentam carga líquida negativa em soluções com pH neutro (PH=7).

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17
Q

Como identificar um Aminoácido classificado como Positivo, conhecido também como Aminoácido básico?

A

Apresentam carga líquida positiva em soluções com pH neutro (PH=7).

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18
Q

Como identificar um Aminoácido Polar Sem Carga?

A

Possui estruturas além de carbonos e hidrogênios. Que pode ser uma hidroxila, enxofre, entre outras.

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19
Q

A pessoa que possui a doença Fenilcetonúria, precisará ingerir qual aminoácido? Por que?

A

Tirosina.

Porque ele é produzido através do aminoácido Fenilalanina, do qual não pode ser ingerido por quem possui essa doença.

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20
Q

O aminoácido aromático Tirosina é classificado como não essencial, ele é produzido através de qual aminoácido essencial?

A

Fenilalanina.

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21
Q

Qual é a diferença entre um aminoácico essencial e não essencial?

A

Essenciais: não são produzidos pelo organismo. Essenciais na dieta!

Não essenciais: são produzidos pelo organismo.

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22
Q

Qual é o nome da doença onde a pessoa não pode ingerir o aminoácido aromático Fenilalanina (presente geralmente em produtos light)?

A

Fenilcetonúria. (Essa doença é detectada no teste do pezinho)

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23
Q

Qual estrutura está presente em um Aminoácido Aromático?

A

Anel Aromático.

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24
Q

Quais estruturas estão presentes no Radical de Aminoácidos Não Polares?

A

Carbonos e Hidrogênios.

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25
Q

Qual estrutura forma as proteínas?

A

Todas as proteínas são constituídas de polímeros de aminoácidos.

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26
Q

Um qual PH está esse aminoácido?

A

Nenhuma. Essa forma não é possível em nenhum PH. Pois o ácido carboxilico é desprotonado antes da amina. Ou seja, sempre que a carboxila (COOH) estiver protonada, a amina (NH3+) estará protonada também.

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27
Q

Em qual faixa de PH está esse aminoácido?

A

Entre PK1 e PK2, pois o ácido carboxílico já está desprotonado e a amina não.

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28
Q

Em qual faixa de PH está essa estrutura de aminoácido? Qual sua carga?

A

Abaixo de PK1 (PH=2,18).
Carga 2+.

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29
Q

Em qual faixa de PH está essa estrutura de aminoácido? Qual sua carga?

A

Entre PK2 (8,95) e PKR (10,53).
Carga Neutra.

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30
Q

Em qual faixa de PH está essa estrutura de aminoácido? Qual sua carga?

A

Acima de PKR (10,53).
Carga -1.

31
Q

Em qual faixa de PH está essa estrutura de aminoácido? Qual sua carga?

A

Entre PK1(2,18) e PK2(8,95).
Carga +1.

32
Q

Em qual PH os aminoácidos, por convenção, são estudados?

A

PH 7.

33
Q

O que é faixa de tamponamento?

A

É a faixa de de resistência de alterações de PH. Ou seja, a solução tamponada é resistente às variações de pH.

34
Q

O que é PK?

A

É o limite de valor de PH entre a forma protonada e desprotonada da substância.

35
Q

Quanto maior a concentração de H+, o líquido será mais básico ou ácido?

A

Será mais ácido.

36
Q

Qual a definição de Carbono Quiral?

A

Carbono com 4 ligantes diferentes.

37
Q

O que é ponto Isoelétrico de um aminoácido?

A

É o valor de pH onde uma molécula apresenta carga elétrica líquida igual a zero.

38
Q

Qual a faixa de tamponamento em PK1?

A

1,34 - 3,34

39
Q

Qual o PI deste aminoácido?

A

PI = PKR + PK2 / 2

PI = 6 + 9,17 / 2
=7,58

40
Q

Calcule o Ponto Isoeléteico do aminoácido abaixo (PI)?

A

PI = 2,34+9,6/2

PI = 5,97

41
Q

Como se define o PH de um líquido?

A

Pela concentração de H+ no solvente.

42
Q

Todos os aminoácidos são quirais, exceto um, qual?

A

A Glicina, pois possui como radical um H. Sendo assim, tem 3 ligantes diferentes.

43
Q

Existem alguns tipos de estruturas secundárias que são particularmente estáveis e ocorrem frequentemente em proteínas. Quais são elas?

A

Estruturas em alfa-hélice e as folhas-beta pregueadas.

44
Q

Quais são as 4 estruturas que as proteínas podem apresentar?

A

→ Estrutura primária

→ Estrutura secundária

→ Estrutura terciária

→ Estrutura quaternária

45
Q

Quais são as características da estrutura primária das proteínas?

A

Proteínas com sequência linear de aminoácidos, ligados por ligações peptídicas.

46
Q

Quais são as características da estrutura secundária das proteínas?

A

Proteínas com arranjos espaciais tridimensionais dos polipeptídeos, com interação molecular entre os aminoácidos por meio de ligações de hidrogênio.

47
Q

Quais são as características da estrutura terciária das proteínas?

A

Proteínas com estruturas tridimensionais, resultado da interação e do enovelamento das alfa-hélices e das folhas beta-pregueadas de uma estrutura secundária.

48
Q

Quais são as características da estrutura quaternária das proteínas?

A

Associação de mais de uma subunidade para formar uma proteína funcional.

49
Q

Considerando os níveis mais altos da estrutura protêica, terciário e quaternário, as proteínas podem ser divididas em 2 grupos. Quais são eles?

A

→ Proteínas Fibrosas

→ Proteínas Globulares

São diferenciadas por suas estruturas e funções.

50
Q

Qual é a característica estrutural e funcional das Proteínas Fibrosas?

A

→ Estrutura: organizada em filamentos

→ Função: estrutural, resistência, força e flexibilidade

51
Q

Quais são os 3 principais exemplos de proteínas fibrosas?

A

→ Colágeno

→ Actina

→ Miosina

52
Q

Qual é a característica estrutural e funcional das Proteínas Globulares?

A

→ Estrutura: cadeias polipeptídicas que se dobram em formato esférico ou globular

→ Função: enzimática, transportadora (canal em membranas), hormonal, imunológica, regulação da expressão gênica, armazenamento e chaperona

Algumas dessas funções tanto as fibrosas quanto as globulares podem ter.

53
Q

Quais são os 3 principais exemplos de tecidos e órgãos que possuem Proteínas com função estrutural?

A

→ Unha

→ Ossos

→ Cartilagens

Proteínas com essa função: COLÁGENO E QUERATINA.

54
Q

Quais são as 2 proteínas que participam da contração muscular?

A

→ Actina

→ Miosina

55
Q

Qual proteína com função enzimática, presente na cavidade oral, que atua como catalisadora nas reações químicas e metabólicas?

A

Amilase salivar.

56
Q

Qual é a proteína com função hormonal, produzida pelo pâncreas, responsável pelo metabolismo glicídico que atua como mensageiro químico?

A

Insulina.

57
Q

Cite 1 exemplo de proteína com função imunológica, que atua como defesa do nosso organismo?

A

Imunoglobulina (Anticorpos).

58
Q

Qual é a função das proteínas com função de Chaperonas?

A

Proteínas que ajudam no correto enovelamento de outras proteínas. Ex: Hsp70 e Chaperonina

59
Q

O que é desnaturação?

A

É a alteração da sua estrutura, devido a quebra das ligações de hidrogênio. Gerando a perda da sua função.

60
Q

Quais os 3 principais fatores geram a desnaturação?

A

→ Alterações na temperatura

→ Alterações no pH

→ Adição de solventes orgânicos ou detergentes

61
Q

A desnaturação só ocorre devido a quebra de um certo tipo de ligação. Qual é essa ligação? Em quais estruturas proteicas a desnaturação pode ocorrer?

A

→ Ligação de hidrogênio (não pode ocorrer em ligações peptídicas)

→ Só pode ocorrer em estruturas secundárias, terciárias e quaternárias

62
Q

O que é renaturação?

A

Restauração da estrutura (reversão da desnaturação), porém sem retorno da sua função.

63
Q

O que é Salting in?

A

É quando há acréscimo de solução salina no meio para o aumento da carga iônica, com objetivo de tornar solúvel a proteína desnaturada.

Só serve para as proteínas parcialmente desnaturadas.

64
Q

A ligação covalente (Ligação Peptídica) que une aminoácidos para formar a sequência primária das proteínas só pode ser completamente desfeita por qual dos seguintes fatores?
→ Solventes orgânicos
→ Calor intenso
→ Enzimas
→ Acidez

A

ENZIMAS.

65
Q

Verdadeiro ou Falso

São funções das proteínas: fonte principal de energia, fagocitose e ser precursor de hormônios esteroideanos.

A

FALSO!

→ Principal fonte de energia: glicose (carboidratos)

→ Fagocitose: células de defesa do nosso corpos (principal: macrófagos)

→ Precursores esteroideanos: lipídeos

66
Q

Verdadeiro ou Falso

Uma mutação que produz troca de aminoácidos na cadeia peptídica gera alteração na estrutura e a proteína perde sua função.

A

FALSO

A mutação pode trocar um aminoácido da cadeia peptídica por outro aminoácido igual (exemplo: triptofano sendo substuído por outro triptofano), não perdendo, portanto, sua função.

67
Q

Mutações podem gerar troca de aminoácidos na proteína, gerando mudança na capacidade funcional protêica. Essa troca de aminoácidos afeta diretamente qual nível estrutural?

A

Estrutura primária da proteína.

68
Q

Na parte central da alfa-hélice, os átomos dos aminoácidos ficam em contato por meio de forças conhecidas como?

A

Forças de Van der Waals.

69
Q

Algumas proteínas contém duas ou mais cadeias polipeptídicas distinas que são estabilizadas por ligações não covalentes entre as cadeias. Nesse caso, cada cadeia que forma a proteína é chamada de?

A

SUBUNIDADE.

Proteína que apresenta 4 cadeias polipeptídicas, pode-se dizer que ela possui 4 subunidades.

70
Q

A albumina é a proteína mais abundante do plasma humano. Ela é uma proteína globular de cadeia única composta de 601 aminoácidos enovelada, com função de transporte de ácidos graxos e bilirrubina pelo sangue. Ela se encontra em qual nível estrutura?

A

Estrutura terciária.

71
Q

A imagem ilustra qual processo relacionado a proteínas?

A

Desnaturação.

72
Q

Qual a diferença entre proteina simples e conjugada?

A

Simples: Formada apenas por resíduos de aminoácidos.
Exemplos: Queratina, quimiotripsina, ribonuclease A

Conjugada: Formada por resíduos de aminoácidos + grupo
prostético/radical não peptídico.
Exemplos: Hemoglobina, Citocromo, Opsina, lipoproteínas, glicoproteínas

73
Q

Todas as estruturas
proteicas são afetadas
pela desnaturação?

A

Não, a estrutura primária não sofre desnaturação. Isso porque as ligações peptídicas são ligações covalentes fortes, enquanto as pontes de hidrogênio e outras interações entre os radicais são mais fracas e fáceis de quebrar.

74
Q

Qual a função das Proteínas Proteassoma?

A

Degradam proteínas com enovelamento incorreto, evitando formação de agregados proteicos patológicos.

M01 (Estácio) (15 decks)

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