BASE DE LA BIOLOGIE Flashcards
DE QUOI EST COMPOSEE LA CELLULE ?
COMPO
- très peu d’atomes (H;C;N;O)
- 70% H2O
- membrane (forme des compartiments. Composée de bicouches phospholipidique avec une tete hydrophile et une queue hydrophobe)
- système endomembranaire =) compose diff membranes interne en suspension dans le cytoplasme (ORGANITES)
- macromolecules (POLYSACCHARIDES, PROTEINES, ACIDES NUCLEIQUES)
CELLULOSE (caract, compo, loca, fonctions)
CARACT
- polymere monotone
- l’association de cellulose forme une MICRO-FIBRILLE très résistante
COMPO
- CELLOBIOSE
LOCA
- chez les plantes
FONCTIONS
- formations de fibres ++ solides qui protègent les membranes - donnent la structure aux cell

PROTEINES (caract, compo)
CARACT
- polymère ayant des caractéristiques particulières et diverses
COMPO
- ACIDES AMINES
ACIDES AMINES (caract, compo, fonctions)
CARACT
- presence de 500 acides amines
COMPO
- groupe carboxylique et amines
- possèdent des chaines redondantes mais ce sont les chaines latérales qui complexifie les fonctions des protéines
- enantiomers de forme D ou L
FONCTIONS
- role dans le METABOLISME et PHYSIOLOGIE DES CELL
- forment des polypeptides où les monomères sont unis entre eux par des liaisons peptidiques
ACIDES NUCLEIQUES (caract, compo)
CARACT
- polymeres de nucleotides
- ADN = acide désoxyribonucléiques
- ARN = acide ribonucleiques
COMPO
- 1 groupe PHOSPHATE
- 1 SUCRE
- 1 BASE FONCTIONS
- molecules distributrices de l’information dictant aux cell et aux protéines (qui? cb?)
4 molecules de base de la vie
1- NUCLEOTIDES
2- ACIDES AMINES
3- SUCRES
4- ACIDES GRAS
D’OU PROVIENT L’ENERGIE ? (5)
Les 5 sources d’E :
1- le 2nd Principe de la THERMODYNAMIE =) apporter de l’E pour que le règne du désordre devient de l’ordre
2- photosynthese
3- cycle du carbone
4- le sucre =) l’E se trouve dans les aliments ou se trouve le sucre.
Le sucre est transformé avant d’être utilise par les cell.
Les nutriments vont être synthétises pour que notre métabolisme ne garde seulement les formes d’E utiles par nos cell
5- la transformation du Glucose en ATP
ATP (caract, compo, fonctions)
CARACT
- adenosine triphosphate
- materiaux de constitution pour la synthèse des acides nucléiques
- donneur immediat d’E libre car elle ne possède pas de stock donc est soumise a un renouvellement intense nécessitant une production permanente, rapide, importante
- distribution de l’E le plus utilise par nos cell
COMPO
- un sucre a 5C (DESOXYRIBOSE + BASE AZOTEE + CHAINE 3 ACIDES PHOSPHORIQUE)
FONCTIONS
- transformer le glucose (sucre) en ATP pour fournir de l’E pour nos cells
D’OU PROVIENT LE MATERIEL POUR LA SYNTHESES DE MOLECULES DE BASE DE LA VIE ?
LES PROTEINES sont composées de 2O acides amines
LES ACIDES AMINES (caract, fonctions)
CARACT - sont lies par des liaisons amides =) LIAISONS PEPTIDIQUES - molecule AMPHIPHILIQUE =) a la fois un acide “acide” et une base “amine” en meme temps - une configuration en forme d’origami car la forme linéaire n’est pas une forme favorable energetiquement car les chaines polaires et non polaires se retrouvées du meme cote. Le fait de se replier sur soi, permet de placer les chaines latérales hydrophobe a l’intérieur de la prot et hydrophile a l’extérieur FONCTIONS - SA STRUCTURE LUI DONNE SA FONCTION
POLYPEPTIDES (caract, 4 nv d’organisation)
CARACT
- une simple suite linéaire d’acides amines réunis par des liaisons peptidiques
- court =)
30 acides amines de long (peptides)
- taille variable entre 40 a 100 acides amines
- porte un groupe amine (NH- terminal) libre a une extrémité et groupe carboxylique a l’autre (COOH-terminal)
- replie en structure tridimensionnelle spécifique
(du aux liaisons non covalentes) :
BATONNET
(prot fibreuses =) donne aux tissus leur inextensibilité)
GLOBULE COMPACT
(prot globulaire=) enzymes)
COMBINAISON ENTRE GLOBULES ET BATONNETS 4 NV D’ORGANISATION
- STRUCTURE 1er :
arrangement linéaire des résidus d’acides amines le long de la chaine polypeptidiques en sequences
- STRUCTURE 2nd :
repliement des zones de ces chaines en structures régulieres (MOTIFS) (helices alpha ou chaines plissées beta)
- STRUCTURE 3rd :
accolement des helices alphas et chaines plissees par la combinaison des structures secondaires en zones compactes
- STRUCTURE 4th :
organisation de plusieurs chaines polypeptidiques en 1 seule molecule protéique (hémoglobine)

Les deux structures 2rd régulières
1- L’helice alpha 2- la chaine plissée beta
L’HELICE ALPHA (caract, compo, fonctions)
CARACT - organisation helicoidal reguliere -architecture stable, raide, composée d’acides amines - chaine alpha est AMPHIPATHIQUES =) toutes les chaines latérales chargées sont rassemblées d’un cote du cercle et les chaines hydrophobes au bord oppose du cercle COMPO - l’oxygene carbonyle de toutes liaisons peptiques est lie par -H a -H amine de la liaison peptidiques suivante - C=O et N-H participent a une liaison hydrogene - acides amines FONCTIONS - prot globulaire =) courts bâtonnets l’hélice alpha attaches a des segments coudes pour s’accoler - prot superficiel du virus influenza =) en bâtonnet sur une long distance - longues fibres (kératine de la peau) =) ou 2 a 3 hélices alpha combinées pour former une superhelice (les helices alpha droit sont torsades l’une autour de l’autre en hélices gauche) - prot se liant a l’ADN =) le cylindre de l’helice alpha entre en interaction avec la chaine d’ADN
LE FEUILLET PLISSE BETA (caract, fonctions)
CARACT - structure repetitive -chaines polypeptidiques adjacentes sont soient parallèles ou antiparallèles - leur cambrure peut se refermer en tonneau - apparie totalement les atomes donneurs/ accepteurs d’H portes par les liaisons peptidiques - feuillet confèrent a chacune des faces un caractère hydrophobe ou hydrophile FONCTIONS - une accumulation de feuillets beta assure la resistance et la rigidité des prot de la structure (la fibroine (soie) sont des rangées de feuillets plisses beta antiparallèle)
LES PROTEINES (caract, compo)
CARACT
- structure compact/ globulaire
- formes variées et leurs arrangements spécifiques leurs permettent des interactions très spécifiques (les chaines latérales voisines peuvent s’influencer mutuellement/ l’arrangement des chaines latérales permettent une interaction spécifique entre les diff prot)
- les protéines peuvent s’associer en complexe protéiques énormes (ribosomes/ microtubules) COMPO
- elements de la structure secondaires (hélices alpha; feuillet plisse beta)
- ponts dissulfures ayant un role dans la structure des protéines extra cellulaires (insuline)
L’ADN : UNE DOUBLE HELICE (caract, compo, mecanisme)
CARACT
- double helice
- une helice : ANTI PARALLELE = 2 brins polynucleotidique peuvent former une helice de pas droit ou une helice de pas gauche
- molecule circulaire pour les ADN bacteriens, ADN mitochondrial et petites molecules d’ADN codant pour les petites prot.
Le fait de se tordre lui permet d’atteindre une confromation la plus stable : TOUS LES NUCLEOTIDES SONT ARRAGES EN HELICES BICATENAIRE DROITE
- l’orientation des brins est anti-parallele (5’P->3’OH)
- chaque brin possede une orientation =) BRIN POLAIRE
- les brins maintienent le contact par des liaisons hydrogenes et des interactions hydrophobes
- les bases des brins sont alignes avec precision ; A(adenine) -T(purine) C(cytosine)-G(guanine)
- chaque base complementaire sont liees par 2 liaisons H
- la geometrie de l’helice douche exgige qu”une purine soit toujours appariee a une pymiride
COMPO
- 2 brins de sucres phosphate torsades l’un autour de l’auttre
- les couples de bases sont entasses entre les brins
- de grandes bases : PURINE (AG)
- de petites bases : PYRIMIDES (CG)
MECANISME
- LA REPLICATION : environ 1 faute par 1 milliard de bases, il n’existe pas de replication parfaite sinon il n’y aurait pas d’evolution
: PRE- replication = un systeme de controle a 3 etapes qui garantit une fidelite
(1) CONTROLE le bon appariement des bases
(2) COUPURE “exonucleotidique” en cas d’une mauvaise integration
(3) DETECTION d’un mauvais appariement dans le double brin et replication d’un nouveau
: REPLICATION = en 3 etapes
(1) Au cours de la replication de l’ADN, les 2 brins de l’helice se disjoignent.
Chaque brin tend a retrouver des nucleotides complementaires avec leurs liaisons hydrogenes perdues.
Le nouveau brin est synthetise dans la direction 5’ a 3’ par l’enzyme : ADN POLYMERASE
Les nucleotides nouveaux sont ligatures l’un a l’autre pour former deux helices bicatenaires identiques a l’originale, compose d’un brin PARENTAL et d’un brin FILLE
(2) l’ADN polymerase a besoin d’une sequence double brin d’ADN pour catalyser l’integration d’un nucleotide
En cas de mauvaise integration, l’enzyme de synthese de l’ADN se corrige en effectuant une coupure “EXONUCLEOTIDIQUE”.
Ou le nucleotide qui ne possede pas sa place a cet assemblage est “chew back” pour creer une paire de base complementaire a l’autre.
Ainsi, la replication pourra se faire de maniere continue et juste
(3) La REPARATION d’ADN : on detect un mauvais appariement dans le double brin.
On casse les allentours et on attend l’arrive d’une enzyme reparatrice.
L’enzyme vient reparer le brin errone
Suite a cela, une enzyme check la reparation de la sequence d’ADN
QUESTION ? comment savoir quel brin est mutile, l’ancien ou le nouveau ?
On sait que l’ADN est METHYLE apres replication.
Cependant, seulement l’ancien brin est methyle.
Donc on coupe le nouveau brin et ce sera lui qui sera repare

L’ADN : LA POLYMERISATION DES NUCLEOTIDES
COMPO
- l’ADN est composee d’une BASE, d’un groupe PHOSPHATE et d’un SUCRE
CARACT
- UNE BASE + UN SUCRE = NUCLEOSIDE
- UNE BASE + UN SUCRE + UN PHOSPHATE = NUCLEOTIDE
AMP : Adenosine monophosphate
* AMP cyclique agit comme une intermediaire dans l’action des hormones ou des neurotransmetteurs (une 2eme messager)
* AMPc active des enzymes (PKA : prot Kinase A) qui phosphoryle des prot
ADP : adenosine diphosphates
* peut etre retransformee en ATP par des procedes qui permet d’extreraire de l’E dispo dans la nourriture assure par les mitochondires qui transforment l’E libre par la destruction du glucose en milieu oxygene pour le convertir en ATP
* stocke dans des granulations denses dans les plaquettes asanguines et est liberee par l’activation des plaquettes
ATP : adenosine triphosphates
* unite d’E cellulaire
* fournit de l’E necessaire aux reactions chimique du metabolisme, locomotion, division cellulaire, transport actif a travers les membranes biologiques
* pour liberer cette E, l’ATP perd une liaison P par hydrolyse (reaction chimique et enzymatique dans laquelle une liaison covalente est rompue par l’action de l’H20) et devient ADP
* la molecule ATP se regenere (ADP -> ATP) par PHOSPHORYLATION jouant un role dans la respiration cellulaire, la photosynthese, glycolyse, cylce de krebs)
L’ADN DANS LA CELLULES N’EST JAMAIS NU
LE NUCLEOSOME :
une structure reguliere revele une chromatine constituee de particules regulierement espacees =) COLLIER DE PERLES
LES HISTONES :
sont des molecules qui s’associent a la region d’ADN de liaison entre 2 nucleosomes
3 STRUCTURES :
(1) PARTICULE DE COEUR :
formee d’un coeur proteique de 8 proteines d’HISTONES autour duquel s’enroulent 147 pailes de bases d’ADN sur 1,65 tour.
Au sein de la chromatine, les particules de coeurs sont separees les une dese autres par des segments d’ADN (liaisons)
(2) CHROMATOSOMES :
association d’une histone de liaison H1 a la particule de couer
L’histone H1 lie l’ADN au nouveau ou il rentre/sort de la particule de coeur.
Elle induit le rapprochement des ADN de liaison entrant et sortant.
(3) NUCLEOFILAMENTS :
l’enchainement des nucleosomes
- NUCLEOFILAMENTS
- FIBRES DE CHROMATINES
- COLLIER DE PERLES
Les particules de coeur y apparaissent separees par des segments d’ADN de liaison dont la longueur varie selon les espaces et les tissus

LES CHROMOSOMES (caract, compo, fonctions)
CARACT
- presents sur un CARYOTYPE
- 23 paires chez l’Homme
- element microscopique constute de molecules d’ADN, protines (histones) et prot non- histone
- pour les cellules eucaryotes : localisation dans le noyau
- pour les cellules procaryotes : localiation dans le cytoplasme
COMPO
- un chromosome est compose de 2 chromatides identiques (l’une est l’exacte copie de l’autre contenant chacune une molecule d’ADN)
- armp : structure d’un bras coup
- centromere : point de croisement des chromatides
- armq : structure d’un bras long
- molecule d’ADN : long fil comme une molecule d’ADN formee dans une structure compacte par des proteines = HISTONES
FONCTIONS
- portent les genes
- il est le support de l’information genetique
- transmet de cellules mere a cellules filles lors de la division cellulaire (MITOSE)
- se transmet lors de la meiose pour former les gametes d’un futur foetus
- peut presenter des accidents de meiose par un mauvais desassemblage des chromosomes homoogues, ce qui peut donner soit une mort cellulaire soit une individu trisomique

Le dogme central de notre ADN (rappels)
- ADN—-transcription—> ARN—-traduction–> proteine
- Tout notre ADN n’est pas transcrit, seules les regions correspondant a des genes le sont.
Cette expression peut etre regulee selon le stade de developpement, types cellulaire, environnement.
- Lors de la transcription, seulement un des deux brins d’ADN peut etre utiliser.
L’ARNp ne peut synthetiser l’ARN que dans la direction de 5’(P) a 3’(OH)
Dans l’ADN, les 2 brins, l’un sert pour coder et l’autre pour fideliser (redondance du code)
Comment l’ARNp choisit-elle les regions a transcire ? (I- II- (7))

I- Le nv de transcription : la phase de controle de l’expression des genes agissant au niveau de la transcription de l’ADn
: cette regulation modifirait la quantite d’ADN produit =) facteur determiant du nombre de proteine a produire dans 1 cellule
II- L’initiation de la transcription :
(1) LE PROMOTEUR
: le site de l’initiation non transcrite de l’ADN en amont (cote 5’ du brin codant) de la region transcrite, dont la sequence permet le recrutement de l’ARNp2
Certaines sequences promoteur (“boites”) ont une importance particuliaire dans ce processus (ces sequences sont reconnues specifiquement par differentes proteines appartenant aux complexe d’initiation)
* LA TATA BOX : riche en T&A, situee vers -25 a _“à du site de demarrage de la transcription
*LA CAAT BOX : continet de la C, situee vers -120 a -80 nucleotides du site de demarrage de la transcription
* LA GC BOX : contient G&C, peut etre present entre la CAAT BOX et la TATA BOX
(2) LE COMPLEXE D’INITIATION
- l’ARNp2 des eucaryotes ne reconnait pas seul le promoteur proximal.
Grace a de nombreux co-facteurs, proteines qui se recrutent les uns aux autres et forment avec elle un complexe d’initiation
=) facteurs : TF2A; TF2B….. (transcription factors RNAp2)
Ce sont les facteurs generaux de la transcription, car ils s’assemblent sur tous les promoteurs utilises par l’ARNp2
(RAPPEL : ARNp1 = synthese de ARN ribosomique
: ARNp2 = catalyse la formation ARNm ou ARNpm
: ARNp3 = synthese ARNt
: ARNp4 = specialise chez les plantes)
MECANISME
- La TBT est la premiere proteine qui reconnait une sequence specifique de l’ADN initiatrice de la transcription (TATA BOX).
Le facteur TF2B semble implique dans la selection precise du site d’initiation (nucleotique a partir duquel se deroule la transcription).
Le facteur TF2H comporte plusieurs activites enzymatiques dont une activite helicase permettant l’ouverture de la double helice d’ADN au nv du promoteur, et une activite kinase responsable de la phosphorylation de la queue C-terminale de l’ARNp2
Cette phosphorylation provoque une modification de la structure tridimentionnelle de l’ARNp qui entraine la dissociation du complete d’initiation et le debut de la transcription
(3) INTERVENTION DE FACTEURS SPECIFIQUES DE TRANSCRIPTION
: le complexe d’initiation compose d’ARNp2 et des differents TF2 est suffisant pour une transcription in vitro.
L’augmentation de cette activite basale est sous la dependance de facteurs specialise qui vont integres avec le complexe d’initiation.
Ces proteines activatrices ou inhibitrices (toujours regulatrices) se lient a des promoteurs distingaux specialise dans l’ADN : AMPLIFICATEURS =) lorsq recrutent des cofacteurs activateur
SILENCEURS =) lorsq recrutent des cofacteurs inhibiteurs
Ils peuvent etre situes a plusieurs nucleotides du promoteur proximal, ces dernier agissent sur le promotteur proximal par le jeu de courbures de l’ADN, des facteurs de transcription et mediateur qui maintient lies tous ces acteurs (favorisent ainsi la TRANSCRIPTION)
Cette activation est specifique du gene et utilise unr multitude de facteurs de transcription sepcifiques (prot activatrices) qui agissent generalement sous forme dimerique
(4) L’ELONGATION
: L’ARNP2 est equipee de facteur proteique d’elongation qui facilitent sa propagation au travers d’une chromatine dont ils relachent la structure.
Un ARNpm complementaire du brin matrice de l’ADN (brin anti-sens), donc identique au brin codant de l’ADN (brin sens), aux ribosomes et uraciles, commencent a etre synthetises selon la directioini 5’-3’
(5) LA TERMINAISON
: l’ARNp2 est egalement equipe de facteur proteique de terminaison.
ARNp2 reconnait un ou plusieurs signaux de terminaison portes par le brin progressivement parcouru et annonce la fin de la transcription sur le brin de l’ADN matrice (TTATTT ou plus en aval ATACAAC….)
Elle arretera son travail de transcription et libere l’ARNpm quelle a assemble.
(6) L’ADDITION D’UNE COIFFE
: l’export des ARNm n’utilise pas le système de Ran-GTP.
Sur la terminaison 5’ de l’ARNm est liee à une coiffe (CBC= cape biding complex))et sur l’ARNm se trouve le RECEPTEUR D’EXPORTATION NUCLEAIRE.
Toutes les proteines qui sont exclusivemetn nucleaires restent dans le noyau, les autres vont etre exportees vers le cytosol.
Munie de cette coiffe, l’ARNm va etre exportee en passant par les pores nucleaires.
En arrivant dans le Cytosol, le recepteur d’exportation nucleaire se detache de l’ARNm et les FACTEURS D’INITIATION DE LA SYNTHESE PROTEIQUES (eIF4G et eIF4E) viennent se fixer sur la terminaison 5’ de la molecule. La coiffe se detache et laisse place au facteur d’initiation de la synthese proteique eIF4E sur la terminaison 5’ qui elle meme attache eIF4G.
Grace a ce complexe, l’ARNm va s’enrouler pour debuter la traduction (synthese des proteines) et avoir en bout de chaine le codon STOP.
(7) L’EXCISION-EPISSAGE
: L’excision-epissage est realisee par reaction d’un nucleotide a adenine (A) situe dans l’intron avec un nucleotide a guanine suite en 5’ de l’intron.
Cela entraine la separation de l’intron d’exon 1 (situe en amont) et la formation d’une structure en lasso interne a l’intron.
Ensuite, l’extremite 3’ de l’exon 1 reagit avec l’extremite 5’ de l’exon 2 permettant l’epissage des deux exons et la liberatioin du lasso qui sera degrade par des ribonucleases.
: Mais l’epissage n’est pas seulement constitutif : il existe egamelemnt des epissage alternatifs, dans lesquels l’elimination des introns (ou exons) peut faire se lier entre eux des exons differents.
Par ce mecanisme, ca demultiplie les capacites codantes d’un gene.

Qu’est ce que la traduction de l’ARN ? (rappel)
- L’ARN : suite lineaire de 4 bases diff
- Les proteines : siutes lineaires de 20 acides amines differents
3 bases = 1 codon
total : 64 codons (61 pour les acides amines + 3 pour les codons STOP (UAA, UAG, AAG))
- la traduction : traduire le code de l’ARN en proteine par une ARNt et une proteine ARNt synthase
OU l’ARN sert a coder l’ADN pour l’information et faire le boulot d’une proteine (ARNt) comme une machine.
Comment le ribosome sait par ou commencer ?
- le 1er AUG = DEBUT
=) designe le cadre et lance la traduction
- avant l’apparition du 1er AUG il peut y avoir une partie non traduite
- une fois 1er AUG trouve, le RIBOSOME va traduire jusqu’au CODON STOP ou il arretera la traduction.
- si au bout de 200 codons, il n’a pas eu de codon STOP, on parle d’“open reading frame” et le ribosome arrete la traduction.
l’ARNt (fonctions, mecanismes)
FONCTIONS
- le code est dechiffre par les ARN transferts (ARNt)
MECANISMES
- code dechiffre par le principe de reconnaissance complementaire codon-anticodon.
- L’ARNt possede une sequence a 3 nucleotides complementaire au codon, c’est l’ANTICODON, qui s’appariera avec lui.
Chq ARNt est specifiquement lie a un acide amine precis.
La structure specifique de l’ARNt est reconnue par son ARNt synthetase partenaire.
Pour lier l’acide amine a l’ARNt, il faut la presence d’une source d’E : ATP qui perdre 2P et devenir AMP (molecule permettant la transduction d’un signal venant de l’exterieur d’une cellule vers l’interieur)
Si il n’y a pas reconnaissance de son partenaire, la liaison sera enlevee.
Par consequent chaque codon de l’ARNm appellera un acide amine specifique qui se liera au precedent : TRADUCTION DU GENE
e.g. ARNt(phe) est represente sous forme de feuille de trefle montrant la position de l’anticodon, le site de fixation de la phenylalanine (Phe), les nucleotides impliques dans l’interaction avec la phenylalalnine-ARNt-synthetase et nucleotiddes implques dans l’appariement intramoleculaire






































