Avsnitt 3

Question 1

Vilken icke-kovalent interaktion, där atomerna i peptidbindningen är med, stabiliserar en alfahelix och ett betaflak? Hur?

Answer 1

Vätebindningar mellan karbonylsyret och amidvätet i peptidbindningen.

I en alfahelix binder amidvätet till karbonylsyret i peptidbindingen 4 aminosyror tidigare.

Betaflak stabiliseras av vätebindningar mellan amidväte och karbonylsyre i närliggande betasträngar.

Question 2

Vad menas med den hydrofoba effekten? Är den entalpi- eller entropidriven?

Answer 2

Processen är entropidriven: vatten måste ordna sig runt hydrofoba aminosyror i proteinets oveckadet tillstånd. Även om ordningen för proteinet ökar då det veckas så minskar ordningen för vatten -> allt som allt ökar oordningen.

Question 3

Vilka krafter bidrar till proteiners veckning och stabiliteten i det veckade tillståndet?

Answer 3

Den hydrofoba effekten är den drivande kraften. Ett veckat protein hålls ihop av vätebindningar, elektrostatiska krafter, disulfidbryggor och van der Waals krafter.

Question 4

Vilka metoder bör användas för att strukturbestämma två proteiner (storlek 8kDa eller 76 aminosyror och 95kDa eller 905 aminosyror) med atomär upplösning? (För- och nackdelar för metoderna?)

Answer 4

Röntgenkristallografi för det stora proteinet och NMR (eller röntgenkristallografi) för det lilla proteinet.

Röntgen:
+ ingen restriktion på storlek
- kräver proteinkristaller, ej naturlig miljö, dynamiska delar kan ej studeras

NMR:
+ relativt naturliga förhållanden, dynamiska delar kan ses
- kan bara användas rutinmässigt för relativt små molekyler

Question 5

Vilka egenskaper har glycin?

Answer 5

Den minsta aminosyran, saknar kiralitet i alfakolet.

Question 6

Vilka egenskaper har glutaminsyra?

Answer 6

En sur aminosyra som kan vara laddad eller oladdad beroende på pH.

Question 7

Vilka egenskaper har cystein?

Answer 7

Kan bilda kovalenta disulfidbryggor.

Question 8

Vilka egenskaper har alanin?

Answer 8

Liten hydrofob aminosyra.

Question 9

Varför är peptidbindningen “stel” och fixerad vid ca 180 grader?

Answer 9

Eftersom det bildas en resonansstruktur där elektronerna i kolets dubbelbindning är delokaliserade.

Question 10

Vilken typ av kovalent bindning länkar samman aminosyrorna i ett protein?

Answer 10

Peptidbindning

Question 11

En disulfid är en kovalent bindning som bildas mellan två thiolgrupper från sidokedjorna av två cysteiner - sant/falskt

Answer 11

Sant

Question 12

Disufidbryggor kan inte förekomma extracellulärt - sant/falskt

Answer 12

Falskt

Question 13

Disulfidbryggan katalyseras i ER - sant/falskt

Answer 13

Sant

Question 14

Disulfidbryggan finns sällan i cytosolen - sant/falskt

Answer 14

Sant

Question 15

Disulfidbryggan bidrar ej till proteinveckning men stabiliserar den veckade formen - sant/falskt

Answer 15

Sant

Question 16

En alfahelix stabiliseras av vätebindningar mellan karboxylsyret från en aminosyra och amidvätet fyra aminosyror längre N-termalt i sekvensen - sant/falskt

Answer 16

Sant

Question 17

En alfahelix stabiliseras av vätebindningar mellan karboxylsyret från en aminosyra och amidvätet tre aminosyror längre bort - sant/falskt

Answer 17

Falskt

Question 18

Det går 3,6 aminosyror per varv i en alfahelix - sant/falskt

Answer 18

Sant

Question 19

Sidokedjan i en aminosyra pekar utåt från alfahelixen - sant/falskt

Answer 19

Sant

Question 20

Spiralen i en alfahelix är högervriden - sant/falskt

Answer 20

Sant

Question 21

Tertiärstrukturen kan byggas upp av flera subenheter - sant/falskt

Answer 21

Falskt

Question 22

Tertiärstrukturen kan byggas upp av flera domäner - sant/falskt

Answer 22

Sant

Question 23

En subenhet består av flera polypeptidkedjor - sant/falskt

Answer 23

Falskt

Question 24

En proteindomän byggs alltid upp av flera polypeptidkedjor - sant/falskt

Answer 24

Falskt

Question 25

Ett protein kan ha flera subenheter - sant/falskt

Answer 25

Sant

Question 26

Vad sker när ett vattenlösligt protein denatureras?

Answer 26

Den förlorar sin tredimensionella form, blir ostrukturerad och mister sin funktion. Sekundärstrukturen består då av random coil.

Question 27

Vilka typer av interaktioner bidrar framför allt till förändring i entalpin när proteinet denatureras?

Answer 27

Entalpiförändringen anger skillnaden i inneboende energi mellan veckat och oveckar protein. Den kommer främst från vätebindningar, elektrostatiska interaktioner och van der Waals interaktioner.

Question 28

Hur påverkas entropin när ett protein denatureras?

Answer 28

Förändring i entropi anger skillnad i oordning för protein och lösningsmedel. Proteinets oordning ökar men vattnets minskar, eftersom vattnet måste ordnas runt de hydrofoba sidokedjorna.

Question 29

Aminosyror länkas ihop till polypeptider genom esterbindningar mellan karboxylgrupper och hydroxylgrupper. (Rätt/fel - förklara)

Answer 29

Fel. Via amid- dvs peptidbindningar mellan karboxylgrupper och aminogrupper.

Question 30

Sekundärstrukturer stabiliseras genom vätebindningar mellan aminogrupper och karbonylgrupper i proteinernas “backbone”. (Rätt/fel - förklara)

Answer 30

Rätt

Question 31

Serin, treonin och tyrosin kan med hjälp av specifika kinaser i vissa fall modifieras i sina sidokedjor med fosfatgrupper. (Rätt/fel - förklara)

Answer 31

Rätt

Question 32

När ett protein denatureras bryts de kovalenta bindningarna som håller samman aminosyrorna. (Rätt/fel - förklara)

Answer 32

Fel. Icke-kovalenta bindningar bryts så att den tredimensionella strukturen förstörs, men de kovalenta bindningarna är intakta.

Question 33

Hemoglobins kvarternärstruktur består av två alfakedjor och två betakedjor samt en prostetisk grupp med järn i centrum. (Rätt/fel - förklara)

Answer 33

Rätt

Question 34

Disulfidbindningar mellan metioniner hjälper till att stabilisera tertiärstrukturen hos vissa proteiner. (Rätt/fel - förklara)

Answer 34

Fel. Disulfidbryggor bildas mellan cysteiner.

Question 35

deltaG0 = -3,3 kcal/mol för glukos-6-fosfat glukos + Pi. Detta betyder att reaktionen under alla förhållanden är exergon. (Rätt/fel - förklara)

Answer 35

Fel. Beror även på koncentrationen av reaktant och produkter.

Question 36

Den högsta strukturnivån som beskriver ett multidomänprotein är tertiärstruktur. (Rätt/fel - förklara)

Answer 36

Rätt.

Question 37

Både hemoglobin och myoglobin uppvisar kooperativ inbindning av syrgas. (Rätt/fel - förklara)

Answer 37

Fel. Bara hemoglobin uppvisar kooperativitet eftersom endast hemoglobin har flera (4st) subenheter. Protein med endast en subenhet kan inte uppvisa kooperativitet.

Question 38

Hydrofoba effekten är en entropidriven process som är den drivande kraften vid proteinveckning. (Rätt/fel - förklara)

Answer 38

Rätt.

Question 39

I en amfipatisk alfahelix består primärstrukturen av varannan hydrofil och varannan hydrofob aminosyra. (Rätt/fel - förklara)

Answer 39

Fel. Då det går 3,6 aminosyror per varv i en helix ska det vara ett mönster av hydrofoba eller hydrofila aminosyror på var 3. eller 4. position i primärstrukturen.

Question 40

Hydroxylprolin (Hyp) har sin sidokedja riktad inåt i en tropokollagen trippelhelix. OH-gruppen i dess sidokedja kan därför vätebinda med andra aminosyror inom samma tropokollagen. (Rätt/fel - förklara)

Answer 40

Fel. Bara vätet från glycin ryms inuti en tropokollagens trippelhelix. Hyp har sina sidokedjor riktade utåt och vätebinder med andra tropokollagen och stabiliseras så kollagenets struktur.

Question 41

Beskriv begreppet zymogen?

Answer 41

Ett inaktivt stadium av ett enzym där en del av peptidkedjan måste klippas upp för att det ska bli aktivt.

Question 42

Beskriv begreppet primärstruktur?

Answer 42

Aminosyranskedjans sekvens

Question 43

Beskriv begreppet specifik aktivitet?

Answer 43

Hur aktivt enzymet är per mängdenhet (t.ex. nmol/min/mg enzym)

Question 44

Beskriv begreppet amyloid?

Answer 44

Fibrillär struktur bildad av en stor mängd cross betaflak staplade på varandra.

Question 45

Varför lyserar blodkroppar i en hypoton saltlösning?

Answer 45

I en lägre osmolythalt kommer vatten att strömma in i cellerna för att jämna ut koncentrationsskillnaden. Till följd av för mycket vatten sprängs dvs lyserar cellerna.

Question 46

Beskriv principen för separering av molekyler mha gelfiltreringskolonn.

Answer 46

Kolonnmaterialet består av små porösa kulor. Ju mindre molekyl desto längre kan den tränga in sig i porerna -> tar längre tid för små molekyler att ta sig igenom kolonnen. Därmed får man ut de stora molekylerna först.