Avsnitt 3 Flashcards
Vilken icke-kovalent interaktion, där atomerna i peptidbindningen är med, stabiliserar en alfahelix och ett betaflak? Hur?
Vätebindningar mellan karbonylsyret och amidvätet i peptidbindningen.
I en alfahelix binder amidvätet till karbonylsyret i peptidbindingen 4 aminosyror tidigare.
Betaflak stabiliseras av vätebindningar mellan amidväte och karbonylsyre i närliggande betasträngar.
Vad menas med den hydrofoba effekten? Är den entalpi- eller entropidriven?
Processen är entropidriven: vatten måste ordna sig runt hydrofoba aminosyror i proteinets oveckadet tillstånd. Även om ordningen för proteinet ökar då det veckas så minskar ordningen för vatten -> allt som allt ökar oordningen.
Vilka krafter bidrar till proteiners veckning och stabiliteten i det veckade tillståndet?
Den hydrofoba effekten är den drivande kraften. Ett veckat protein hålls ihop av vätebindningar, elektrostatiska krafter, disulfidbryggor och van der Waals krafter.
Vilka metoder bör användas för att strukturbestämma två proteiner (storlek 8kDa eller 76 aminosyror och 95kDa eller 905 aminosyror) med atomär upplösning? (För- och nackdelar för metoderna?)
Röntgenkristallografi för det stora proteinet och NMR (eller röntgenkristallografi) för det lilla proteinet.
Röntgen:
+ ingen restriktion på storlek
- kräver proteinkristaller, ej naturlig miljö, dynamiska delar kan ej studeras
NMR:
+ relativt naturliga förhållanden, dynamiska delar kan ses
- kan bara användas rutinmässigt för relativt små molekyler
Vilka egenskaper har glycin?
Den minsta aminosyran, saknar kiralitet i alfakolet.
Vilka egenskaper har glutaminsyra?
En sur aminosyra som kan vara laddad eller oladdad beroende på pH.
Vilka egenskaper har cystein?
Kan bilda kovalenta disulfidbryggor.
Vilka egenskaper har alanin?
Liten hydrofob aminosyra.
Varför är peptidbindningen “stel” och fixerad vid ca 180 grader?
Eftersom det bildas en resonansstruktur där elektronerna i kolets dubbelbindning är delokaliserade.
Vilken typ av kovalent bindning länkar samman aminosyrorna i ett protein?
Peptidbindning
En disulfid är en kovalent bindning som bildas mellan två thiolgrupper från sidokedjorna av två cysteiner - sant/falskt
Sant
Disufidbryggor kan inte förekomma extracellulärt - sant/falskt
Falskt
Disulfidbryggan katalyseras i ER - sant/falskt
Sant
Disulfidbryggan finns sällan i cytosolen - sant/falskt
Sant
Disulfidbryggan bidrar ej till proteinveckning men stabiliserar den veckade formen - sant/falskt
Sant
En alfahelix stabiliseras av vätebindningar mellan karboxylsyret från en aminosyra och amidvätet fyra aminosyror längre N-termalt i sekvensen - sant/falskt
Sant
En alfahelix stabiliseras av vätebindningar mellan karboxylsyret från en aminosyra och amidvätet tre aminosyror längre bort - sant/falskt
Falskt
Det går 3,6 aminosyror per varv i en alfahelix - sant/falskt
Sant
Sidokedjan i en aminosyra pekar utåt från alfahelixen - sant/falskt
Sant
Spiralen i en alfahelix är högervriden - sant/falskt
Sant
Tertiärstrukturen kan byggas upp av flera subenheter - sant/falskt
Falskt
Tertiärstrukturen kan byggas upp av flera domäner - sant/falskt
Sant
En subenhet består av flera polypeptidkedjor - sant/falskt
Falskt
En proteindomän byggs alltid upp av flera polypeptidkedjor - sant/falskt
Falskt
Ett protein kan ha flera subenheter - sant/falskt
Sant
Vad sker när ett vattenlösligt protein denatureras?
Den förlorar sin tredimensionella form, blir ostrukturerad och mister sin funktion. Sekundärstrukturen består då av random coil.
Vilka typer av interaktioner bidrar framför allt till förändring i entalpin när proteinet denatureras?
Entalpiförändringen anger skillnaden i inneboende energi mellan veckat och oveckar protein. Den kommer främst från vätebindningar, elektrostatiska interaktioner och van der Waals interaktioner.
Hur påverkas entropin när ett protein denatureras?
Förändring i entropi anger skillnad i oordning för protein och lösningsmedel. Proteinets oordning ökar men vattnets minskar, eftersom vattnet måste ordnas runt de hydrofoba sidokedjorna.
Aminosyror länkas ihop till polypeptider genom esterbindningar mellan karboxylgrupper och hydroxylgrupper. (Rätt/fel - förklara)
Fel. Via amid- dvs peptidbindningar mellan karboxylgrupper och aminogrupper.
Sekundärstrukturer stabiliseras genom vätebindningar mellan aminogrupper och karbonylgrupper i proteinernas “backbone”. (Rätt/fel - förklara)
Rätt
Serin, treonin och tyrosin kan med hjälp av specifika kinaser i vissa fall modifieras i sina sidokedjor med fosfatgrupper. (Rätt/fel - förklara)
Rätt
När ett protein denatureras bryts de kovalenta bindningarna som håller samman aminosyrorna. (Rätt/fel - förklara)
Fel. Icke-kovalenta bindningar bryts så att den tredimensionella strukturen förstörs, men de kovalenta bindningarna är intakta.
Hemoglobins kvarternärstruktur består av två alfakedjor och två betakedjor samt en prostetisk grupp med järn i centrum. (Rätt/fel - förklara)
Rätt
Disulfidbindningar mellan metioniner hjälper till att stabilisera tertiärstrukturen hos vissa proteiner. (Rätt/fel - förklara)
Fel. Disulfidbryggor bildas mellan cysteiner.
deltaG0 = -3,3 kcal/mol för glukos-6-fosfat glukos + Pi. Detta betyder att reaktionen under alla förhållanden är exergon. (Rätt/fel - förklara)
Fel. Beror även på koncentrationen av reaktant och produkter.
Den högsta strukturnivån som beskriver ett multidomänprotein är tertiärstruktur. (Rätt/fel - förklara)
Rätt.
Både hemoglobin och myoglobin uppvisar kooperativ inbindning av syrgas. (Rätt/fel - förklara)
Fel. Bara hemoglobin uppvisar kooperativitet eftersom endast hemoglobin har flera (4st) subenheter. Protein med endast en subenhet kan inte uppvisa kooperativitet.
Hydrofoba effekten är en entropidriven process som är den drivande kraften vid proteinveckning. (Rätt/fel - förklara)
Rätt.
I en amfipatisk alfahelix består primärstrukturen av varannan hydrofil och varannan hydrofob aminosyra. (Rätt/fel - förklara)
Fel. Då det går 3,6 aminosyror per varv i en helix ska det vara ett mönster av hydrofoba eller hydrofila aminosyror på var 3. eller 4. position i primärstrukturen.
Hydroxylprolin (Hyp) har sin sidokedja riktad inåt i en tropokollagen trippelhelix. OH-gruppen i dess sidokedja kan därför vätebinda med andra aminosyror inom samma tropokollagen. (Rätt/fel - förklara)
Fel. Bara vätet från glycin ryms inuti en tropokollagens trippelhelix. Hyp har sina sidokedjor riktade utåt och vätebinder med andra tropokollagen och stabiliseras så kollagenets struktur.
Beskriv begreppet zymogen?
Ett inaktivt stadium av ett enzym där en del av peptidkedjan måste klippas upp för att det ska bli aktivt.
Beskriv begreppet primärstruktur?
Aminosyranskedjans sekvens
Beskriv begreppet specifik aktivitet?
Hur aktivt enzymet är per mängdenhet (t.ex. nmol/min/mg enzym)
Beskriv begreppet amyloid?
Fibrillär struktur bildad av en stor mängd cross betaflak staplade på varandra.
Varför lyserar blodkroppar i en hypoton saltlösning?
I en lägre osmolythalt kommer vatten att strömma in i cellerna för att jämna ut koncentrationsskillnaden. Till följd av för mycket vatten sprängs dvs lyserar cellerna.
Beskriv principen för separering av molekyler mha gelfiltreringskolonn.
Kolonnmaterialet består av små porösa kulor. Ju mindre molekyl desto längre kan den tränga in sig i porerna -> tar längre tid för små molekyler att ta sig igenom kolonnen. Därmed får man ut de stora molekylerna först.
