Avsnitt 2 Flashcards
Vad betyder transition state?
Övergångsstadium mellan substrat och produkt
Vad betyder kompetitiv inhibering?
Hämning som går att konkurrera ut genom att öka substratkoncentrationen (bindning till active site)
Vad betyder cooperativitet?
Samverkan mellan två eller fler katalytiska subenheter
Vad betyder Michaelis-Menten konstant?
Konstant som anger affinitet mellan substrat och enzym (egentligen kvoten mellan hastighetskonstanterna dissociation/association av ES-komplex)
Termodynamiskt spontana reaktioner som sker i biologiska system behöver inte katalyseras? (Rätt/fel - varför?)
Fel. I stort sett alla reaktioner sker för långsamt om de inte katalyseras.
Den standardiserade förändringen i Gibbs fria energi är korrelerad till värdet för reaktionens jämviktskonstant? (Rätt/fel - varför?)
Rätt
För en spontan reaktion är värdet på deltaG0 alltid negativt? (Rätt/fel - varför?)
Fel. Stämmer endast om koncentrationerna är lika. Kan ske spontant trots positivt värde om konc(reaktanter)>konc(produkter).
Ämnenas koncentrationer avgör om en reaktion är spontan eller icke-spontan? (Rätt/fel - varför?)
Rätt
Om en termodynamiskt icke-spontan reaktion A->B kopplas till en spontan reaktion B->C, så kommer jämviktskonstanten att ändras för den första reaktionen? (Rätt/fel - varför?)
Fel. Jämviktskonstanten är en termodynamisk konstant som inte påverkas vad som än händer med produkten. Däremot ändras spontaniteten för den första reaktionen.
När en organism dör, ökar entropin? (Rätt/fel - varför?)
Rätt
Enzymer verkar genom att sänka deltaG0-värdet för reaktionen - sant/falskt
Falskt
Enzymer verkar genom att höja aktiveringsenergin för reaktioner - sant/falskt
Falsk
En icke-spontan reaktion kan bli spontan om ett enzym katalyserar reaktionen - sant/falskt
Falskt
En biologisk reaktion vars deltaG0-värde är nära noll behöver inte katalyseras - sant/falskt
Falskt
Enzymer påverkar inte reaktioners jämviktskonstanter - sant/falskt
Sant
Vilken konstant anger enzymers omsättningstal (“turnover number”)?
k cat
Då hexokinas katalyserar fosforylering av glukos i cellerna, används ATP som co-substrat - sant/falskt
Sant
Då hexokinas katalyserar fosforylering av glukos i cellerna, tar NAD+ emot överblivna elektroner i reaktionen - sant/falskt
Falskt
Då hexokinas katalyserar fosforylering av glukos i cellerna, har hexokinas i lever ett högre Km-värde än övriga hexokinaser - sant/falskt
Sant
Då hexokinas katalyserar fosforylering av glukos i cellerna, uppvisar hexokinas “induced fit” i reaktionsmekanismen - sant/falskt
Sant
Ökning/minskning av mängd substrat är ett användbart sätt att reglera produktuppkomst - sant/falskt
Sant
Ökning/minskning av mängd enzym är ett användbart sätt att reglera produktuppkomst - sant/falskt
Sant
Negativ feedback på befintligt enzym med hjälp av substratet är ett användbart sätt att reglera produktuppkomst - sant/falskt
Falskt
Kovalent modifiering av befintligt enzym (genom t.ex. fosforylering) är ett användbart sätt att reglera produktuppkomst - sant/falskt
Sant
Alloster reglering av befintligt enzym mha produkten är ett användbart sätt att reglera produktuppkomst - sant/falskt
Sant
Vad är isoenzymer?
Olika enzymer som katalyserar samma reaktion
Hur skiljer sig följande isoenzymer från varandra: enzym A (lågt Km, högt kcat) enzym B (lågt Km, lågt kcat) enzym C (högt Km, högt kcat)
A och B verksamma vid låga substratkoncentrationer, C kräver hög substratkoncentration. A och C har hög maximal omsättningshastighet, B låg.
Om ett enzym får vara i kontakt med sitt substrat tillräckligt länge kommer allt substrat så småningom att omsättas till produkt - sant/falskt
Falskt
Enzymer kan inte påverka jämviktskonstanter för kemiska reaktioner - sant/falskt
Sant
När ett enzym katalyserar vid sin maximala hastighet befinner sig teoretiskt allt enzym i komplex med sitt substrat - sant/falskt
Sant
I levande system behövs enzymer endast för de reaktioner som har relativt höga deltaG-värden - sant/falskt
Falskt
Enzymreaktioners övergångsstadier, s.k. transition states, beskriver de omvandlingar som enzymer genomgår då deras substratspecificitet förändras - sant/falskt
Falskt
Michaelis-Menten konstant anger affinitet mellan enzym och substrat och definieras som förhållandet mellan hastighetskonstanterna för försvinnande och bildning av enzymsubstratkompexet - sant/falskt
Sant
För en enzymkatalyserad reaktion som följder Michaelis-Menten’s kinetik ger Lineweaver-Burk’s diagram ett linjärt förhållande mellan de inverterade värdena för initialhastigheten - sant/falskt
Sant
Varför bildar leverceller glukos-6-fosfat (ur glukos mha glukokinas) endast vid tillräckligt höga glukoskoncentrationer?
Glukokinas har ett högt Km-värde -> låg affinitet för glukos -> katalyserar bara vid höga koncentrationer. Bra för att glukos bara ska fosforyleras i levern vid överskott, annars kan det lämnas till kroppens övriga celler.
Varför finns ett särskilt enzym (glukos-6-fosfatas) för att defosforylera glukos-6-fosfat? Varför körs inte reaktionen baklänges mha glukokinas?
Med glukokinas är den endergona reaktionen glukos->glukos-6-fosfatas kopplad till ATD->ADP+Pi för att reaktionen skall bli exergon. Baklänges skulle det krävas energi för reaktionen ADP+Pi->ATP. Däremot är reaktionen glukos-6-fosfat -> glukos i sig exergon och sker spontant utan energi mha glukos-6-fosfatas, som inte är kopplat till ATP.
Termodynamiskt spontana reaktioner som sker i biologiska system behöver inte katalyseras. (Rätt/fel - förklara)
Fel. Reaktionen går för långsamt utan katalyt.
Den standardiserade förändringen i Gibbs fria energi är korrelerad till värdet för reaktionens jämviktskonstant. (Rätt/fel - förklara)
Rätt
Enzymer försöker alltid driva reaktioner så att jämviktskonstanten =1. (Rätt/fel - förklara)
Fel. Jämviktskonstanten beror inte på reaktionshastighet. Dessutom “driver” inte enzymer reaktioner. Rätt skulle vara: Enzymer strävar efter att ställa in jämvikten snabbare genom att katalysera reaktioner.
Enzym når Vmax vid hög substratkoncentration därför att det finns ett begränsat antal aktiva ytor dit substratet kan binda (Rätt/fel - förklara)
Rätt
Högre koncentration av enzym leder till högre kcat (turnover rate). (Rätt/fel - förklara)
Fel. Kcat är en konstant som är oberoende av enzymkoncentrationen. Definieras Vmax/[E]. Rätt skulle vara: Högre koncentration av enzym leder till högre Vmax
Kompetitiv hämning av enzymer är reversibel. (Rätt/fel - förklara)
Rätt
Hur påverkar enzymer aktiveringsenergin respektive jämvikten för kemiska reaktioner?
Aktiveringsenergin sjunker, jämvikten påverkas inte.
I biologiska system går oftast inte reaktioner till jämvikt. Ge två förklaringar.
- Produktinhibition: enzymet inhiberas före jämvikt nås.
2. Borttagande av produkt: så snart en produktmolekyl har bildats tas den omhand av ett annat enzym.
Vilken enzymklass katalyserar:
p-nitrofenylfosfat + H20 -> p-nitrofenol + Pi
hydrolas (fosfatas godkänns som svar)
Vilken enzymklass katalyserar:
dihydroxiacetonfosfat -> glyceraldehyd 3-fosfat
isomeras
Vilken enzymklass katalyserar:
3-hydroxiacyl CoA + NAD+ -> 3-ketoacyl CoA + NADH + H+
oxidoreduktas
Vilken enzymklass katalyserar:
glykogen + UDP-glukos -> glykogen (n+1) + UDP
transferas
Förklara vad som menas med seriekoppling och parallellkoppling hos enzymologiska reaktioner. Ge ett exempel på parallellkoppling.
Seriekoppling: en ogynnsam reaktion kan drivas genom att nästa reaktion i den metabola vägen är mycket exergon och därmed driver den första reaktionen genom att avlägsna dess produkt.
Parallellkoppling: en ogynnsam reaktion drivs av att det samtidigt sker en exergon reaktion (i allmänhet i samma enzym). T.ex. då fosforyleringen av glukos (som är endergon) drivs av att ATP samtidigt spjälkas till ADP (mha hexokinas).
Vad är gemensamt för de enzymer som kallas kinaser?
Kinaser är transferaser som förflyttar fosfatgrupper genom att förbruka eller bilda ATP.
Ge en termodynamisk förklaring till varför kinasreaktioner ofta är irreversibla, samt ge ett exempel på en sådan reaktion.
Det är ofta stora skillnader i energiinnehållet hos reaktanter och produkter (stort negativt ΔG0-värde) -> jämvikten starkt förskjuten år produkthållet. Exempel: hexokinas-, fosfofruktokinas- och pyruvatkinasreaktionen, proteinfosforylering.
Ett exempel på en kinasreaktion som är reversibel är 1,3-bisfosfoglycerat + ADP ↔ 3-fosfoglycerat + ATP. I vilken/vilka process(er) hittar man denna reaktion?
Glykolysen/glukoneogenesen.
Ett exempel på en kinasreaktion som är reversibel är 1,3-bisfosfoglycerat + ADP ↔ 3-fosfoglycerat + ATP. Vilket ungefärligt ΔG0-värde förväntar du dig att denna reaktion har (motivera)? Vad avgör åt vilket håll reaktionen ska gå?
ΔG0-värdet är nära noll beroende på att reaktanterna och produkterna har sammantaget ungefär lika stor inneboende energi, dvs jämvikt inträder vid ungefär lika totalkoncentrationer av reaktanter och produkter. Reaktionsflödet framåt eller bakåt avgörs enbart av koncentrationsförändringar av reaktant och produkt.
Vad är aktiveringsenergi och på vilket sätt är det centralt för proteiners funktion? Förklara hur enzymer åstadkommer den önskade effekten.
Aktiveringsenergi är “energipuckeln” i ett energidiagram (där ΔG ritas som funktion av reaktionstiden) som man måste övervinna för att gå från substrat till produkt. Substratet måste då förbi ett energimässigt ofördelaktigt transition state (motsv. puckeln i diagrammet). Enzymer påskyndar reaktionen genom att bidra med en miljö som stabiliserar transition state och därmed gör energipuckeln lägre.
