Atmungskette

Question 1

Erklärer zusammenfassend die Funktionsweise der Atmungskette!

Answer 1

Ein Großteil der Energie, die im Citratzyklus und in Abbaureaktionen der Lipide, Kohlenhydrate und Proteine entsteht, wird intrazellulär vorübergehend in Form der Reduktionsäquivalente NADH+H+ und FADH2 gespeichert. In der Atmungskette werden diese Reduktionsmittel oxidiert. Die dabei freiwerdende Energie wird nun genutzt, um den universalen Energieträger ATP zu synthetisieren. Hierbei macht sich der Körper die Energieerzeugung von exergonen Redoxreaktionen zunutze: Über eine Elektronentransportkette in der Mitochondrienmembran werden die Elektronen der Reduktionsäquivalente hin zum Sauerstoff in der Mitochondrienmatrix geführt, mit dem sie sich schlussendlich zu H2O vereinen. Die dabei freiwerdende Energie wird genutzt, um einen Protonengradienten über der Mitochondrienmembran aufzubauen. Beim Rückfluss der Protonen in die Mitochondrienmatrix findet schließlich die ATP-Synthese statt. Dieser Mechanismus wird auch als “oxidative Phosphorylierung“ bezeichnet.

Question 2

Welche Bedeutung hat die oxidative Phosphorylierung?

Answer 2

Question 3

Was ist das Ziel der Athmungskette?

Answer 3

Die in den vorhergehenden Stoffwechselwegen reduzierten Reaktionsäquivalente, geben ihre Elekttronen an eine Reihe von Komplexen ab. So wird ein Protonengradient an der Innenmembran des Mitochondriums aufgebaut. Dieser ist der Motor für die ATP-Sythase.

Question 4

Wo findet die Athmungskette statt?

Answer 4

an der innerern Mitochondrienmembran.

Question 5

Wie ist ein Mitochondrium aufgebaut?

Answer 5

Question 6

Woher kommen die reduzierten Redoxäquivalente NADH+H⁺ und FADH₂?

Answer 6

Question 7

Welche chemische Reaktion liegt der Athmungskette zugrunde?

Answer 7

Die Knallgasreaktion

• Reaktion stark exergon
• in Athmungskette wird energie aber nicht aufeinmal frei → in kleinen Paketen
  
  • wie? Elektronen von Wasserstoff zu Sauerstoff Schrittweise durch mehrere Redoxsysteme
  • in Athmungskette 4 Redoxsysteme ( Komplex I-IV)
  • stehen mehere Redoxsysteme untereinander in Verbindung, fließen e^- vom System mit negativstem Redoxpotential zu dem mit dem positivsten

Question 8

Wie wird die freiwerdenende Energie der Elektronenübergänge zwischen den Komplexen genutzt?

Answer 8

⇒ Protonen werden damit durch die innere Mitochondrienmembran gepumpt → es entsteht ein elektrochemischer Gradient

Ort: in den Komplexen I, III, IV ( Komplex II nicht)

Question 9

Wie gelangen die meisten Elektronen in die Atmungskette?

Answer 9

via NADH+H⁺

Question 10

Welche weiteren Elektronencarrier gibt es in der Atmungskette?

Answer 10

• Ubichinon
• Cytochrome: elektronenübertragende Hämproteine
• Eisen-Schwefel-Proteine

Question 11

Was ist Ubichinon?

Answer 11

Question 12

Was sind Cytochrome?

Answer 12

Question 13

Was ist ein Eisen- Schwefel -Protein?

Answer 13

• Eisen-Schwefel-Cluster sind Komplexe aus Eisen und anorganischem Schwefel, die in Proteinen enthalten und als Cofaktoren an der Übertragung von Elektronen beteiligt sind.
• Proteine, die Eisen-Schwefel-Cluster tragen, werden Eisen-Schwefel-Proteine genannt. [Das Eisen befindet sich also hier nicht im Häm, sondern ist an anorganische Schwefelatome oder an die Schwefelatome von Cys-Resten im Protein oder an beide gebunden]
• Alle Fe-S-Proteine nehmen an 1-Elektron-Übertragungen teil → Fe-S-Cluster wird dabei oxidiert/reduziert
• Fe immer über mehrere Schwefel-Atome komplexiert
  
  • über Cystein mit Untereinheit des Proteins verbunden
• Auch wenn Eisen-Schwefel-Protein mehrere Eisen-Atome enthält wird nur 1 e^- zur Zeit übertragen
• Spezialfall: Rieske-Eisen-Schwefel-Proteine: Ein Fe-Atom ist an 2 Histidin-Resten („His- Resten“) koordiniert (anstatt an 2 Cys-Reste)


Question 14

Welche Enzymkomplexe kommen in der Athmungskette vor?

Answer 14

Question 15

Wie läuft die Atmungskette ab?

Answer 15

Question 16

Warum läuft die Atmungskette ab?

Answer 16

Question 17

Wie verläuft der Weg des NADH+H⁺ zum Ubichinon?

Answer 17

Question 18

Was ist FMN?

Answer 18

Question 19

Was passiert in Komplex II?

Answer 19

Komplex II: Succinat-Dehydrogenase: Succinat zu Ubichinon
• Funktion: Übertragung von 2 Elektronen und 2 Protonen von FADH₂ auf Ubichinon

Komplex II ist die direkte Schnittstelle zwischen Citratzyklus und Atmungskette. Seine Funktion ist die Übertragung der Protonen und Elektronen aus FADH₂ auf Ubichinon.

Im Gegensatz zu Komplex I pumpt Komplex II keine Protonen in den Intermembranraum – Dies erklärt, warum pro Molekül FADH₂ weniger ATP gebildet werden als pro Molekül NADH + H⁺. Da der restliche Ablauf der Atmungskette für die Elektronen beider Moleküle gleich ist, entsteht für FADH₂ ein Defizit von 4H+

Question 20

Welche weiteren Wege, die nicht Teil der Atmungskette sind, gibt es, um Elektronen auf Ubichinon zu übertragen?

Answer 20

Gylcerin-3-phosphat

• Herkunft von Glycerin-3-phosphat: Glycerin-3-phosphat wird aus Glycerin gebildet, das entweder durch Abbau von TAGs oder in der Glycolyse freigesetzt wurde
• Gylcerin-3-phosphat gibt Elektronen an die Gylcerin-3-phosphat-Dehydrogenase (ein Flavoprotein) ab, dass sich an der Außenseite der inneren Mitochondrienmembran befindet. Von hier aus fließen die Eleketronen zum UQ, („Gly-3-p-Shuttle“)
• Es werden keine Protonen in den Intermembranraum gepumpt

Fettsäureacyl-CoA

• Die Acyl-CoA-Dehydrogenase (das erste Enzym der β-Oxidation) überträgt Elektronen auf das Elektronen übertragene Flavoprotein (ETF), von wo sie über die ETF- Ubichinon-Oxidoreduktase zum UQ gelangen
• Es werden keine Protonen in den Intermembranraum gepumpt

Question 21

Was passiert in Komplex III?

Answer 21

Komplex III: Ubichinol:Cytochrom-c-Oxidoreduktase

Die Ubichinol:Cytochrom-c-Oxidoreduktase wird auch als Cytochrom-bc1-Komplex oder Cytochromreduktase bezeichnet.

Die Aufgabe von Komplex III besteht darin, die Elektronen unter Beteiligung von Cytochrom b (mit Häm bL und Häm bH) und Cytochrom c1 und eines Eisen-Schwefel-Zentrums von Ubichinol auf das oxidierte Cytochrom c zu übertragen. Wie Komplex I ist auch Komplex III eine Protonenpumpe. Bei der Übertragung eines Elektronenpaars auf 2 Moleküle Cytochrom c werden insgesamt 4 Protonen in den Intermembranraum befördert.

Question 22

Was passiert in Komplex IV?

Answer 22

Komplex IV: Cytochrom-c:O2-Oxidoreduktase

Die Cytochrom-c: O2-Oxidoreduktase wird meist als Cytochrom-c-Oxidase bezeichnet.

Der Komplex besteht aus 13 Polypeptiden und außerdem:

• einem CuA- (2 Kupferionen) und einem CuB-Zentrum (1 Kupferion); die Kupferionen wechseln zwischen Cu+ und Cu2+ hin und her
• einem Häm a
• einem Häm a3

Komplex IV enthält im Gegensatz zu den Komplexen I–III keine Eisen-Schwefel-Cluster.

Komplex IV überträgt nacheinander insgesamt 2 Elektronen von 2 Cytochrom-c-Molekülen auf 1 Sauerstoffatom, das als Endelektronenakzeptor der Atmungskette dient (tatsächlich liegt 1 Sauerstoffmolekül vor, für dessen Reduktion 4 Elektronen nötig sind, s.u.), sodass nach Aufnahme von 2 Protonen 1 Wassermolekül entsteht. Auch in diesem Komplex erfolgt die Elektronenübertragung nicht direkt. Cytochrom c gibt jeweils 1 Elektron an 1 Kupferion des Cu_A-Zentrums ab. Von dort gelangt das Elektron über Häm a, Häm a3 und das Cu_B-Zentrum zum Sauerstoffatom. Die zur Bildung eines Wassermoleküls (des „Oxidationswassers“) notwendigen 2 Protonen werden aus der Matrix aufgenommen:

1/2 O₂^2- + 2 H⁺ → H₂O

Außerdem werden für jedes reduzierte Sauerstoffatom 2 Protonen in den Intermembranraum gepumpt.

Für die Reduktion von molekularem Sauerstoff müssen die Angaben verdoppelt werden, da 4 Elektronen notwendig sind. Die vollständige Reaktionsgleichung für die Vorgänge am Komplex IV lautet:

4 Cyt c_red + 8 H^{+ (Matrix)} + O2 → 4 Cyt c_ox + 2 H₂O + 4 H^+(Zytosol)

Question 23

Welche Hemmer gibt es an der Atmungskette?

Answer 23

Question 24

Kann die Atmungskette entkoppelt werden?

Answer 24

Question 25

Gib nochmal einen Überblick über die Hemmer der Atmungskette!

Answer 25

Question 26

Was besagt das chemiosmotische Modell?

Answer 26

Question 27

Was wird benötigt um ATP zu bilden?

Answer 27

Question 28

Wie ist die ATP-Synthase aufgebaut?

Answer 28

Aufbau der ATP-Synthase

Die ATP-Synthase ist ein großer Enzymkomplex aus 2 Untereinheiten, dem Fo- und dem F1-Teil:

Der Fo-Teil besteht bei Wirbeltieren aus einem Ring aus 8 c-Untereinheiten und ist in die innere Mitochondrienmembran eingebettet . Dieser c-Ring ist mit dem zentralen γ-Stiel (s.u.) verbunden, der eine innere Verbindung zum F1-Teil herstellt. c-Ring und γ-Stiel bilden den Rotor. An der Außenseite des Ringes ist eine a-Untereinheit gebunden. Auf diese sind wiederum 2 lange b-Untereinheiten aufgelagert, die über die δ-Untereinheit eine äußere Verbindung zum F1-Teil herstellen (sie bilden den Stator).

Der F1-Teil ist kugelförmig gebaut und ragt in die mitochondriale Matrix. Er vermittelt die eigentliche katalytische Funktion. Er besteht aus 5 Typen von Polypeptiden (3 α, 3 β, γ, δ und ε), von denen α und β abwechselnd einen hexameren Ring bilden (α3β3). Innerhalb dieses Rings befinden sich die 3 katalytisch aktiven Zentren der ATP-Synthase. In der Mitte des Ringes befindet sich der zentrale Stiel aus der γ-Untereinheit, der seitlich ε aufgelagert ist. δ befindet sich seitlich bzw. relativ weit oben am Hexamer und stellt über die 2 b-Untereinheiten eine äußere Verbindung zu Fo her

Je eine α- und eine β-Untereinheit bilden ein katalytisches Zentrum. Die ATP-Synthase besitzt demnach 3 katalytische Zentren, von denen jedes zu einem bestimmten Zeitpunkt eine der 3 folgenden Funktionen übernimmt, die für die ATP-Synthese notwendig sind:

• die Bindung von ADP und Pi
• die ATP-Synthese
• die Freisetzung von ATP

.

Question 29

Wie funktioniert die Umwandlung von ADP in ATP?

Answer 29

.Mechanismus der ATP-Synthese

• Die ATP-Synthese findet in der F1-Untereinheit statt, Antrieb ist jedoch der Protonenfluss durch die Fo-Untereinheit. Die drei β-Untereinheiten der ATP-Synthase können ADP+Pi binden, daraus ATP bilden und dies in die Mitochondrienmatrix abgeben. Für jeden dieser Schritte müssen die β-Untereinheiten in einer anderen Konformation vorliegen. Die unterschiedlichen Konformationen werden durch Rotation der γ-Untereinheit ausgelöst.
• Konformationen der β-Untereinheiten:
  
  • L-Konformation („Loose“): ADP und Pi sind an die β-Untereinheit gebunden [VL: β-ADP]
  • T-Konformation („Tight“): ADP und Pi werden in ATP umgewandelt, sind jedoch immer noch fest gebunden [VL: β-ATP]
  • O-Konformation („Open“): ATP wird abgegeben [VL: β-leer] und ADP und Pi gebunden

Ablauf der ATP-Synthese:

1. Ausgangszustand: Die drei β-Untereinheiten (F1) liegen in den drei unterschiedlichen Konformationen vor [Eine in der L-, eine in der T- und eine in der O-Konformation].
2. Protonenfluss durch den Kanal (Fo): 3 H+ pro Fluss: Es werden 3 H+ aus dem Intermembranraum in die Matrix gebracht: 3 H+_P → 3 H+_N
3. Rotation der γ-Untereinheit um 120° (F1). Nur die γ-Untereinheit rotiert, die β-Untereinheiten drehen sich nicht mit!
4. Konformationsänderung aller drei β-Untereinheiten
5. Freisetzung von ATP aus der β-Untereinheit, die von der T- in die O-Konformation wechselt+ ADP und Pi werden in der β-Untereinheit in O-Konformation gebunden + Entstehung von ATP in der β-Untereinheit, die von der L-Konformation in die T-Konformation wechselt

Question 30

Was sind Translokasen?

Answer 30

Question 31

Erkläre des Malat-Aspartat-Shuttle!

Answer 31

Question 32

Erkläre des Gycerin-3-phosphat-Shuttle!

Answer 32

Question 33

Was sind endkoppelte Mitochondrien?

Answer 33

Question 34

Was ist die Gesamtbilanz des Glucoseabbaus?

Answer 34