Aminosyror och protein Flashcards
Vad är speciellt med prolin?
Rigid då dess R-kedja binder till alfakolets aminogrupp. Kan ej bilda alfahelixar. Finns ofta i betaflaks svängar. Kan hydroxyleras.
Vad är speciellt med glycin?
Har två väteatomer och således ingen spegelisomer. Är flexibel och kan därför ej bilda alfahelixar.
Vad är speciellt med metionin?
Den har svavel.
Vad är speciellt med de polära, oladdade aminosyrorna (Coola Threos Asp Ser Glutamin)?
R-kedjorna är mer vattenlösliga än icke-polära men interagerar ej med vatten så starkt som syra/bas.
Vad är speciellt med cystein?
Har SH-grupp istället för OH-grupp och kan således bilda cystin vid oxidation, som utgör en disulfidbrygga.
Var på proteinet sitter de polära, oladdade aminosyrorna (Coola Threos Asp Ser Glutamin) i en vattnig respektive fettig miljö?
På proteinets yta respektive insida (där det är som “vattnigast”.
Vad innebär amfojoner/zwitterjoner?
Vid ett visst pH befinner sig aminosyror som dipoler, med både en positiv och en negativ laddning. Nettoladdningen beror på det omgivande pH:t.
Vad är det isoelektriska punkten?
Det pH där molekylernas nettoladdning = 0.
Vad är en amfolyt?
En molekyl som både kan avge och ta upp en proton. Aminosyror är sådana i sin amfojon-/zwitterjonform.
Vad kan ske med treonin, tyrosin och serin p.g.a. deras fria OH-grupper?
De kan fosforyleras.
Vad kan ske med prolin och lysin?
Kan hydroxyleras.
Vad kan ske med glutamat?
Kan karboxyleras.
Hur är polymerer av aminosyror sammankopplade?
Genom peptidbindningar till en lång, linjär molekyl utan förgreningar.
När talar man om N- respektive C-terminal?
När man talar om i vilken riktning en peptidsekvens syntetiseras.
Vad har N- respektive C-terminalen för grupper?
N har en fri aminogrupp och C har en fri karboxylgrupp.
Hur ser en aminosyras grundformel ut?
Ett alfakol i mitten, som har fyra olika bindnigar – en aminogrupp (HN2), en R-kedja, en väteatom och en karboxylgrupp (COOH).
Vilka är de essentiella aminosyrorna?
Metionin, isoleucin, leucin, valin, treonin, tryptofan, fenylalanin, lysin och histidin.
När har ett protein lägst löslighet?
Vid dess isoelektriska punkt.
Vad är betaflak?
Flera betasträngar med vätebindningar emellan.
Hur definieras primärstruktur och hur hålls den ihop?
Aminosyrasekvensen. Peptidbindningar.
Hur definieras sekundärstruktur?
Alfahelix/betasträng/betaflak.
Hur definieras tertiärstruktur och hur hålls den ihop?
Hur polypeptidkedjan är vikt i 3D. Hålls ihop av vätebindningar, hydrofoba effekter, elektrostatiska interaktioner, van der Waals-krafter och ev. disulfidbryggor som har kovalenta bindningar.
Hur definieras kvartärstruktur och hur hålls den ihop?
Två eller flera polypeptidkedjor som bildar olika subenheter (t.ex. dimerer, trimerer och tetramerer). Finns homo- och heterodimerer.
Vad är en subenhet/domän?
En del av ett protein som är en egen funktionell enhet och viker ihop sig oberoende av resten av proteinet.
Vilka två familjer delas chaperoner in i?
Molekylära chaperoner/Hsp70 och chaperoniner.
Vad gör molekylära chaperoner/Hsp70?
Skyddar protener från nedbrytning och aggregation samt förhindrar för tidig veckning av proteiner som t.ex. ska transporteras in i mitokondrien.
Vad gör chaperoniner?
Veckar aktivt proteiner i sin tunnliknande struktur. Skyddar proteinet. Har ATP:as-aktivitet.
Hur många proteiner felveckas och vad händer med dem?
25 %. Bryts ned i proteasomer.
Vad händer med primärstrukturen vid denaturering?
Ingenting eftersom peptidbindningarna är kovalenta.
Vad behövs för att reducera disulfidbryggor?
En reduktant och urea.
Ge exempel på posttranslationella modifieringar av proteiner.
Proteolytisk klyvning, fosforylering, glykosylering, veckning, ubiquitinering.
Vad sker vid proteolytisk klyvning och är det reversibelt?
Ett zymogen/proenzym blir klyvd till aktivt enzym. Irreversibelt.
Vad hjälper kinaser till med?
Fosforyleringar.
Vad hjälper fosfataser till med?
Defosforyleringar.
Sker fosforyleringar och defosforyleringar intra- eller extracellulärt? Varför?
Intra, p.g.a. tillgång till ATP.
Var och hur sker N-länkad glykosylering?
I ER och med asparagin.
Var och hur sker O-länkad glykosylering?
I cytosolen och golgiapparaten med serin och treonin.
Vad gör glykosyleringen?
Proteinerna blir mer hydrofila och motståndskraftiga mot enzymatisk nedbrytning p.g.a. sockrets negativa laddning och extra volym. Skickar även proteinet till lysosomen.
Vad innebär ubiquitinering?
Adresslapp till nedbrytning i proteasomen.
Hur sker ubiquitinering?
E1 aktiverar ubiquitinering genom fosforylering och binder till E2. E3 överför ubiquitinet från E2 till målproteinet som ska brytas ned.
Vad kan ske med ubiquitinering om p53 fosforyleras (vilket är bra i lagom mängd)?
Det kan ej binda till E3 och då avstannar ubiquitin och p53 ökar vilket leder till att cellcykeln avstannas och cellen hinner repareras eller ingå apoptos.
