Aminosyror och protein

Question 1

Vad är speciellt med prolin?

Answer 1

Rigid då dess R-kedja binder till alfakolets aminogrupp. Kan ej bilda alfahelixar. Finns ofta i betaflaks svängar. Kan hydroxyleras.

Question 2

Vad är speciellt med glycin?

Answer 2

Har två väteatomer och således ingen spegelisomer. Är flexibel och kan därför ej bilda alfahelixar.

Question 3

Vad är speciellt med metionin?

Answer 3

Den har svavel.

Question 4

Vad är speciellt med de polära, oladdade aminosyrorna (Coola Threos Asp Ser Glutamin)?

Answer 4

R-kedjorna är mer vattenlösliga än icke-polära men interagerar ej med vatten så starkt som syra/bas.

Question 5

Vad är speciellt med cystein?

Answer 5

Har SH-grupp istället för OH-grupp och kan således bilda cystin vid oxidation, som utgör en disulfidbrygga.

Question 6

Var på proteinet sitter de polära, oladdade aminosyrorna (Coola Threos Asp Ser Glutamin) i en vattnig respektive fettig miljö?

Answer 6

På proteinets yta respektive insida (där det är som “vattnigast”.

Question 7

Vad innebär amfojoner/zwitterjoner?

Answer 7

Vid ett visst pH befinner sig aminosyror som dipoler, med både en positiv och en negativ laddning. Nettoladdningen beror på det omgivande pH:t.

Question 8

Vad är det isoelektriska punkten?

Answer 8

Det pH där molekylernas nettoladdning = 0.

Question 9

Vad är en amfolyt?

Answer 9

En molekyl som både kan avge och ta upp en proton. Aminosyror är sådana i sin amfojon-/zwitterjonform.

Question 10

Vad kan ske med treonin, tyrosin och serin p.g.a. deras fria OH-grupper?

Answer 10

De kan fosforyleras.

Question 11

Vad kan ske med prolin och lysin?

Answer 11

Kan hydroxyleras.

Question 12

Vad kan ske med glutamat?

Answer 12

Kan karboxyleras.

Question 13

Hur är polymerer av aminosyror sammankopplade?

Answer 13

Genom peptidbindningar till en lång, linjär molekyl utan förgreningar.

Question 14

När talar man om N- respektive C-terminal?

Answer 14

När man talar om i vilken riktning en peptidsekvens syntetiseras.

Question 15

Vad har N- respektive C-terminalen för grupper?

Answer 15

N har en fri aminogrupp och C har en fri karboxylgrupp.

Question 16

Hur ser en aminosyras grundformel ut?

Answer 16

Ett alfakol i mitten, som har fyra olika bindnigar – en aminogrupp (HN2), en R-kedja, en väteatom och en karboxylgrupp (COOH).

Question 17

Vilka är de essentiella aminosyrorna?

Answer 17

Metionin, isoleucin, leucin, valin, treonin, tryptofan, fenylalanin, lysin och histidin.

Question 18

När har ett protein lägst löslighet?

Answer 18

Vid dess isoelektriska punkt.

Question 19

Vad är betaflak?

Answer 19

Flera betasträngar med vätebindningar emellan.

Question 20

Hur definieras primärstruktur och hur hålls den ihop?

Answer 20

Aminosyrasekvensen. Peptidbindningar.

Question 21

Hur definieras sekundärstruktur?

Answer 21

Alfahelix/betasträng/betaflak.

Question 22

Hur definieras tertiärstruktur och hur hålls den ihop?

Answer 22

Hur polypeptidkedjan är vikt i 3D. Hålls ihop av vätebindningar, hydrofoba effekter, elektrostatiska interaktioner, van der Waals-krafter och ev. disulfidbryggor som har kovalenta bindningar.

Question 23

Hur definieras kvartärstruktur och hur hålls den ihop?

Answer 23

Två eller flera polypeptidkedjor som bildar olika subenheter (t.ex. dimerer, trimerer och tetramerer). Finns homo- och heterodimerer.

Question 24

Vad är en subenhet/domän?

Answer 24

En del av ett protein som är en egen funktionell enhet och viker ihop sig oberoende av resten av proteinet.

Question 25

Vilka två familjer delas chaperoner in i?

Answer 25

Molekylära chaperoner/Hsp70 och chaperoniner.

Question 26

Vad gör molekylära chaperoner/Hsp70?

Answer 26

Skyddar protener från nedbrytning och aggregation samt förhindrar för tidig veckning av proteiner som t.ex. ska transporteras in i mitokondrien.

Question 27

Vad gör chaperoniner?

Answer 27

Veckar aktivt proteiner i sin tunnliknande struktur. Skyddar proteinet. Har ATP:as-aktivitet.

Question 28

Hur många proteiner felveckas och vad händer med dem?

Answer 28

25 %. Bryts ned i proteasomer.

Question 29

Vad händer med primärstrukturen vid denaturering?

Answer 29

Ingenting eftersom peptidbindningarna är kovalenta.

Question 30

Vad behövs för att reducera disulfidbryggor?

Answer 30

En reduktant och urea.

Question 31

Ge exempel på posttranslationella modifieringar av proteiner.

Answer 31

Proteolytisk klyvning, fosforylering, glykosylering, veckning, ubiquitinering.

Question 32

Vad sker vid proteolytisk klyvning och är det reversibelt?

Answer 32

Ett zymogen/proenzym blir klyvd till aktivt enzym. Irreversibelt.

Question 33

Vad hjälper kinaser till med?

Answer 33

Fosforyleringar.

Question 34

Vad hjälper fosfataser till med?

Answer 34

Defosforyleringar.

Question 35

Sker fosforyleringar och defosforyleringar intra- eller extracellulärt? Varför?

Answer 35

Intra, p.g.a. tillgång till ATP.

Question 36

Var och hur sker N-länkad glykosylering?

Answer 36

I ER och med asparagin.

Question 37

Var och hur sker O-länkad glykosylering?

Answer 37

I cytosolen och golgiapparaten med serin och treonin.

Question 38

Vad gör glykosyleringen?

Answer 38

Proteinerna blir mer hydrofila och motståndskraftiga mot enzymatisk nedbrytning p.g.a. sockrets negativa laddning och extra volym. Skickar även proteinet till lysosomen.

Question 39

Vad innebär ubiquitinering?

Answer 39

Adresslapp till nedbrytning i proteasomen.

Question 40

Hur sker ubiquitinering?

Answer 40

E1 aktiverar ubiquitinering genom fosforylering och binder till E2. E3 överför ubiquitinet från E2 till målproteinet som ska brytas ned.

Question 41

Vad kan ske med ubiquitinering om p53 fosforyleras (vilket är bra i lagom mängd)?

Answer 41

Det kan ej binda till E3 och då avstannar ubiquitin och p53 ökar vilket leder till att cellcykeln avstannas och cellen hinner repareras eller ingå apoptos.