Aminoácidos, Proteínas e Enzimas Flashcards

(45 cards)

1
Q

Função dos aminoácidos

A

Responsáveis pela formação das proteínas

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2
Q

Composição química dos aminoácidos

A

1 grupo amino + um carbono central + 1 radical + 1 grupo carboxila

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3
Q

V ou F

Todos os aminoácidos são apolares

A

Falso

Aminoácidos podem ser polares, apolares ou eletricamente carregados (positiva ou negativamente)

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4
Q

V ou F

Os aminoácidos essenciais não são produzidos pelo corpo humano

A

Verdadeiro

Os aminoácidos essenciais são adquiridos através da alimentação, sendo essenciais.

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5
Q

Significado de ligação peptídica, através de quais partes da molécula ela ocorre e tipo de reação

A

Ligação entre aminoácidos

Entre o grupo amina de uma molécula e o ácido carboxílico de outra

Síntese por desidratação

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6
Q

V ou F

Aminoácidos glicogênicos são aqueles que podem ser transformados em glicose

A

Verdadeiro

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7
Q

V ou F

Aminoácidos cetogênicos formam glicose

A

Falso

Aminoácidos cetogênicos liberam energia, mas não em forma de glicose.

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8
Q

Funções das proteínas (7)

A
Transporte de substâncias (hemoglobina)
Estrutural (citoesqueleto)
Defesa (anticorpos)
Hormonal (insulina)
Plástica (colágeno) 
Adesão (desmossomo) 
Enzimática
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9
Q

Estrutura primária da proteína

A

Organização dos aminoácidos

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10
Q

Estrutura secundária da proteína

A

Alfa-hélice ou folha-beta

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11
Q

Estrutura terciária das proteínas

A

Estrutura tridimensional (novelo de lã)

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12
Q

Estrutura quartenária das proteínas e 1 exemplo

A

União de vários peptídeos de estrutura terciária

Ex: hemiglobina

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13
Q

Quais são os fatores que participam do enovelamento das proteínas?

A

Interações entre os aminoácidos da cadeia

Ponte de hidrogênio
Ponte dissulfeto
Interação hidrofóbica
Interação iônica

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14
Q

O que pode provocar a desnaturação proteíca?

A

Alteração no pH
Alteração brusca de temperatura
Por sais

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15
Q

V ou F

Todas as proteínas podem reverter a desnaturação ao voltar para a temperatura ideal

A

Falso.

Algumas proteínas sofrem desnaturação permanente

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16
Q

O que são proteínas fibrosas e características

A

Proteínas estruturalmente mais simples (estrutura secundária)

formando “cordas” entrelaçadas, altamente resistentes, insolúveis em água e adaptadas para função estrutural

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17
Q

O que são Proteínas globulares e características

A

Estruturalmente mais complexas (estrutura terciária), apresentando formado esférico.

Mais solúveis em água (grupos hidrofóbicos abrigados no interior da molécula)

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18
Q

V ou F

Enzimas são proteínas de formato globular

A

Verdadeiro

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19
Q

V ou F

Todas a enzimas são proteínas

A

Falso

As ribozimas são enzimas formadas por ácido nucléico

20
Q

Como as enzimas facilitam as reações químicas?

A

Diminuindo a energia de ativação das reações químicas, acelerando-as.

21
Q

V ou F

As enzimas são consumidas durante as reações que elas catalisam

A

Falso

As enzimas não são consumidas durante as reações

22
Q

Diferencie o modelo “chave-fechadura” do modelo “encaixe induzido”

A

Chave-fechadura: As enzimas possuem o formato exato para atuar sobre um substrato específico

Encaixe induzido: a enzima se altera (através de processos químicos) para encaixar perfeitamente no seu substrato específico quando este entra em contato com ela

23
Q

Diferencie as enzimas simples das enzimas conjugadas

A

Enzimas simples: constituídas apenas por cadeia polipeptídicas

Enzimas conjugadas: constituídas por uma parte proteíca (apoenzima) e uma parte não proteica (cofator/coenzima)

24
Q

Diferença entre cofator e coenzima

A

Cofator: inorgânico (sais minerais, por exemplo)

Coenzima: orgânico (vitaminas)

25
Diferença entre inibição enzimática competitiva e não-competitiva
Competitiva: o inibidor se une a sítio ativo, impedindo que o substrato se conecte. Não-competitiva: o inibidor se une a outra região da enzima, mudando sua conformação e, consequentemente, impedindo o encaixe do substrato
26
V ou F | Muitas vitaminas atuam como coenzimas
Verdadeiro
27
Quais são as vitaminas hidrossolúveis?
Vitamina C e vitaminas do complexo B
28
Quais são as vitaminas lipossolúveis
D, E, A e K
29
Vitamina A também é conhecida como...
Retinol
30
Funções da vitamina A e de onde ela vem
Funcionamento dos olhos (forma retinal) Síntese de melanina Crescimento do corpo (ossos) Vem do betacaroteno
31
Carência de vitamina A
Cegueira noturna Xeroftalmia (ressecamento dos olhos) Despigmentação
32
Vitamina D: outro nome, de onde é derivada, funções
Derivada do colesterol com ajuda da radiação UVB Também chamada de calciferol Metabolismo do cálcio e fósforo Maturação dos linfócitos
33
Avitaminose: vitamina D
Raquitismo Problema nos dentes Artrite
34
Vitamina E: funções
Antioxidante Promove a fertilidade (formação de gametas) Previne o aborto Atua no sistema nervoso involuntário
35
Quais vitaminas atuam como antioxidantes e oq elas previnem
ECA Previnem o envelhecimento ao proteger as células da ação dos radicais livres
36
Avitaminose vitamina E:
Esterilidade masculina Aborto Distúrbio neurológico
37
Vitamina K: outro nome, função, carência e onde é produzida
Filoquinona Atua na coagulação sanguínea Produzida por bactérias do intestino Carência: hemorragias
38
Vitamina c: outro nome, funções
Ácido Ascórbico Síntese de colágeno Previne infecções Absorção de ferro
39
Avitaminose: vitamina C
Escorbuto Dores nas articulações Infecções Fadiga
40
Vitamina B1: outro nome, funções e carência
Tiamina F: oxidação de carboidratos Manutenção do tônus muscular Funcinamento do sistema nervoso C: Fadiga muscular Beribéri
41
Avitaminose: B3 e B2
B3: Pelagra (3D: diarreia, dermatite e demência) B2: rachaduras nos lábios
42
Vitamina B5: funções e carência
Componente da coenzima A (respiração celular) Carência: anemia
43
Vitamina B9: nome, funções
Ácido fólico | Síntese de bases nitrogenadas Formação do sistema nervoso Essencial para gestantes
44
Avitaminose: B9
Anemia Esterilidade masculina Espinha bífida
45
Vitamina B12: nome, funções, carência
Cobalamina Maturação das hemácias Síntese de nucleotídeos Carência: anemia perniciosa