Aminoácidos, Proteínas e Enzimas Flashcards
Função dos aminoácidos
Responsáveis pela formação das proteínas
Composição química dos aminoácidos
1 grupo amino + um carbono central + 1 radical + 1 grupo carboxila
V ou F
Todos os aminoácidos são apolares
Falso
Aminoácidos podem ser polares, apolares ou eletricamente carregados (positiva ou negativamente)
V ou F
Os aminoácidos essenciais não são produzidos pelo corpo humano
Verdadeiro
Os aminoácidos essenciais são adquiridos através da alimentação, sendo essenciais.
Significado de ligação peptídica, através de quais partes da molécula ela ocorre e tipo de reação
Ligação entre aminoácidos
Entre o grupo amina de uma molécula e o ácido carboxílico de outra
Síntese por desidratação
V ou F
Aminoácidos glicogênicos são aqueles que podem ser transformados em glicose
Verdadeiro
V ou F
Aminoácidos cetogênicos formam glicose
Falso
Aminoácidos cetogênicos liberam energia, mas não em forma de glicose.
Funções das proteínas (7)
Transporte de substâncias (hemoglobina) Estrutural (citoesqueleto) Defesa (anticorpos) Hormonal (insulina) Plástica (colágeno) Adesão (desmossomo) Enzimática
Estrutura primária da proteína
Organização dos aminoácidos
Estrutura secundária da proteína
Alfa-hélice ou folha-beta
Estrutura terciária das proteínas
Estrutura tridimensional (novelo de lã)
Estrutura quartenária das proteínas e 1 exemplo
União de vários peptídeos de estrutura terciária
Ex: hemiglobina
Quais são os fatores que participam do enovelamento das proteínas?
Interações entre os aminoácidos da cadeia
Ponte de hidrogênio
Ponte dissulfeto
Interação hidrofóbica
Interação iônica
O que pode provocar a desnaturação proteíca?
Alteração no pH
Alteração brusca de temperatura
Por sais
V ou F
Todas as proteínas podem reverter a desnaturação ao voltar para a temperatura ideal
Falso.
Algumas proteínas sofrem desnaturação permanente
O que são proteínas fibrosas e características
Proteínas estruturalmente mais simples (estrutura secundária)
formando “cordas” entrelaçadas, altamente resistentes, insolúveis em água e adaptadas para função estrutural
O que são Proteínas globulares e características
Estruturalmente mais complexas (estrutura terciária), apresentando formado esférico.
Mais solúveis em água (grupos hidrofóbicos abrigados no interior da molécula)
V ou F
Enzimas são proteínas de formato globular
Verdadeiro
V ou F
Todas a enzimas são proteínas
Falso
As ribozimas são enzimas formadas por ácido nucléico
Como as enzimas facilitam as reações químicas?
Diminuindo a energia de ativação das reações químicas, acelerando-as.
V ou F
As enzimas são consumidas durante as reações que elas catalisam
Falso
As enzimas não são consumidas durante as reações
Diferencie o modelo “chave-fechadura” do modelo “encaixe induzido”
Chave-fechadura: As enzimas possuem o formato exato para atuar sobre um substrato específico
Encaixe induzido: a enzima se altera (através de processos químicos) para encaixar perfeitamente no seu substrato específico quando este entra em contato com ela
Diferencie as enzimas simples das enzimas conjugadas
Enzimas simples: constituídas apenas por cadeia polipeptídicas
Enzimas conjugadas: constituídas por uma parte proteíca (apoenzima) e uma parte não proteica (cofator/coenzima)
Diferença entre cofator e coenzima
Cofator: inorgânico (sais minerais, por exemplo)
Coenzima: orgânico (vitaminas)
Diferença entre inibição enzimática competitiva e não-competitiva
Competitiva: o inibidor se une a sítio ativo, impedindo que o substrato se conecte.
Não-competitiva: o inibidor se une a outra região da enzima, mudando sua conformação e, consequentemente, impedindo o encaixe do substrato
V ou F
Muitas vitaminas atuam como coenzimas
Verdadeiro
Quais são as vitaminas hidrossolúveis?
Vitamina C e vitaminas do complexo B
Quais são as vitaminas lipossolúveis
D, E, A e K
Vitamina A também é conhecida como…
Retinol
Funções da vitamina A e de onde ela vem
Funcionamento dos olhos (forma retinal)
Síntese de melanina
Crescimento do corpo (ossos)
Vem do betacaroteno
Carência de vitamina A
Cegueira noturna
Xeroftalmia (ressecamento dos olhos)
Despigmentação
Vitamina D: outro nome, de onde é derivada, funções
Derivada do colesterol com ajuda da radiação UVB
Também chamada de calciferol
Metabolismo do cálcio e fósforo
Maturação dos linfócitos
Avitaminose: vitamina D
Raquitismo
Problema nos dentes
Artrite
Vitamina E: funções
Antioxidante
Promove a fertilidade (formação de gametas)
Previne o aborto
Atua no sistema nervoso involuntário
Quais vitaminas atuam como antioxidantes e oq elas previnem
ECA
Previnem o envelhecimento ao proteger as células da ação dos radicais livres
Avitaminose vitamina E:
Esterilidade masculina
Aborto
Distúrbio neurológico
Vitamina K: outro nome, função, carência e onde é produzida
Filoquinona
Atua na coagulação sanguínea
Produzida por bactérias do intestino
Carência: hemorragias
Vitamina c: outro nome, funções
Ácido Ascórbico
Síntese de colágeno
Previne infecções
Absorção de ferro
Avitaminose: vitamina C
Escorbuto
Dores nas articulações
Infecções
Fadiga
Vitamina B1: outro nome, funções e carência
Tiamina
F:
oxidação de carboidratos
Manutenção do tônus muscular
Funcinamento do sistema nervoso
C:
Fadiga muscular
Beribéri
Avitaminose: B3 e B2
B3: Pelagra (3D: diarreia, dermatite e demência)
B2: rachaduras nos lábios
Vitamina B5: funções e carência
Componente da coenzima A (respiração celular)
Carência: anemia
Vitamina B9: nome, funções
Ácido fólico
Síntese de bases nitrogenadas
Formação do sistema nervoso
Essencial para gestantes
Avitaminose: B9
Anemia
Esterilidade masculina
Espinha bífida
Vitamina B12: nome, funções, carência
Cobalamina
Maturação das hemácias
Síntese de nucleotídeos
Carência: anemia perniciosa
