Aminoácidos e proteínas

Question 1

O que é um aminoácido?

Answer 1

É um molécula orgânica que contêm pelo menos um grupamento amina e um grupamento carboxilas. São 20 tipos, que diferem entre si pelas suas cadeias laterais/radicais.

Question 2

O que provoca a anemia falciforme?

Answer 2

Alteração de um único aminoácido na proteína hemoglobina, sendo essa alteração a troca do aminoácido valina ( apolar) pelo ácido glutâmico (possui carga negativa), o que altera o formato das hemácias.

Question 3

Cite os aminoácidos polares.

Answer 3

Serina, tireonina, cisteína, asparagina e glutamina.

Question 4

Cite os aminoácidos apolares.

Answer 4

Leucina, isoleucina, prolina, metionina, alanina, valina e glicina

Question 5

Cite os aminoácidos aromáticos.

Answer 5

Fenilalanina, triptofano, e tirosina.

Question 6

Cite os aminoácidos carregados positivamente (básicos)

Answer 6

Arginina, histidina e lisina.

Question 7

Cite os aminoácidos carregados negativamente (ácidos)

Answer 7

Aspartato e glutamato.

Question 8

Qual dos aminoácidos não possui C quiral?

Answer 8

A glicina (dois ligantes iguais)

Question 9

Como é a forma zwitterionica dos aminoácidos?

Answer 9

Grupo amino protonado e ácido carboxílico desprotonado.

Question 10

Qual fator provoca a diabetes tipo 1?

Answer 10

indivíduo deixa de sintetizar a proteína INSULINA.

Question 11

O que é pK?

Answer 11

É o valor do pH no qual metade daquela espécie ionizável está carregada e a outra metade não está.

Question 12

Como saber o intervalo de pH em que um aminoácido pode agir como solução tamponante?

Answer 12

Esse intervalo de ph é o valor do pk subtraído de uma unidade até o valor do pk somado de uma unidade.

Question 13

O que é pI? Como calculá-lo?

Answer 13

É o valor de pH no qual a soma das cargas do espécime é NULA. É calculado pela média de valores do pk do ácido carboxilico e do pk do grupo amino. Em caso de cadeia lateral carregada positivamente, é a média da soma dos dois pK’s mais altos ( do grupamento amino). Em caso de cadeia lateral carregada negativamente, é a média da soma dos dois menores pK’s ( dos ácidos carboxilícos).

Question 14

Quanto à ionização, como os aminoácidos se comportam nos intervalos abaixo de seu pK, equivalente ao seu pK e acima de seu pK?

Answer 14

Abaixo de seu pK: protonados.
Em seu pK: metade das moléculas protonadas e metade desprotonadas.
Acima de seu pK: desprotonados.

Question 15

Dos resíduos de aminoácidos presentes nas proteínas corporais, qual tipo de estereoisômero é o mais comum.

Answer 15

O Levógiro. ( EX: L-alanina)

Question 16

O que é uma ligação Peptídica?

Answer 16

É uma ligação covalente (forte) que ocorre a partir da síntese por desidratação entre 2 aminoácidos. (N-C-C-N-C-C)

Question 17

Como é feita a nomenclatura de peptídeos?

Answer 17

A partir de abreviações tabeladas das AA, nos quais a ordem da sequencia importa ( EX: Glu-Asp-Lys)

Question 18

O que são peptídeos? Cite 2 e suas respectivas funções.

Answer 18

Compostos formados pela união de dois ou mais aminoácidos por intermédio das ligações peptídicas. Um exemplo é a oxitocina, responsável pela ejeção do leite materno e as contrações uterinas no parto e a vasopressina, um hormônio antidiurético.

Question 19

O que são proteínas? Cite 10 proteínas e suas respectivas funções.

Answer 19

São polímeros de aminoácidos, que se ligam por ligação peptídica.
Insulina: hipoglicemiante
glucagon: hiperglicemiante
queratina: função estrutural
hemoglobina: transporte de 02
actina e miosina: contração muscular
fibrinogênio: coagulação sanguínea
imunoglobulinas : defesa contra antígenos ( se ligam a eles)
histona: formação da cromatina
amilase: função enzimática de clivagem

Question 20

Caracterize a estrutura primária de uma proteína e como ela é mantida.

Answer 20

Sequência de aminoácidos ligados entre si por ligação peptídica.

Question 21

Caracterize a estrutura secundária de uma proteína , suas duas formas mais comuns, e como ela é estabilizada.

Answer 21

Não considera a cadeia lateral, só o arranjo espacial da cadeia principal. É estabilizada pelas ligações de hidrogênio entre o O da carbonila de um AA com o H grupo amino de outro AA. Exemplos são as alfa hélices e as folhas beta pregueadas.

Question 22

Caracterize a estrutura terciária de uma proteína.

Answer 22

Refere-se ao arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma proteína (inclui cadeia lateral). Estabilizada por interações hidrofóbicas, ligações de hidrogênio, interações iônicas, forças de van der waals e pontes dissulfeto. Estrutura nativa, passível de DESNATURAÇÃO (perda de atividade biológica a partir de alteração no formato)

Question 23

Dê um exemplo de desnaturação.

Answer 23

A desnaturação da albumina por aumento de temperatura ao se cozinhar ou fritar um ovo, formando um precipitado.

Question 24

Como ocorre a desnaturação?

Answer 24

Ocorre por destruição da estrutura nativa da proteína, devido a quebra de ligações NÃO covalentes (as ligações peptídicas são MANTIDAS) e o resultado é uma cadeia polipeptídica distendida.

Question 25

Quais são os agentes desnaturantes?

Answer 25

Alguns solventes orgânicos, pH extremo, ureia, detergentes e aumento de temperatura.

Question 26

Caracterize a estrutura quaternária de uma proteína.

Answer 26

Refere-se ao arranjo tridimensional de todos os átomos de uma proteína, e é utilizada quando a proteína apresenta várias cadeias ou subunidades.

Question 27

Cite 2 proteínas que só apresentam até a estrutura terciária.

Answer 27

Mioglobina e insulina.

Question 28

Diferencie proteína conjugada e proteína simples.

Answer 28

Na proteína simples há apenas a presença de resíduos de aminoácidos, como na insulina. Já na proteína conjugada há a presença de grupo prostético (componentes de natureza não proteica: nucleotídeos, carboidratos, lipídeos,etc), como na mioglobina ( presença do grupo heme)

Question 29

Diferencie proteína fibrosa e globular.

Answer 29

Fibrosas: possuem estrutura filamentosa, são menos solúveis em água e tendem a ter função estrutural. EX: colágeno, queratina, elastina.
Globulares: possuem formato esférico com cadeia enovelada, são mais solúveis em água e possuem funções enzimáticas, de transporte e reguladoras.

Question 30

O que é alosterismo? Cite um exemplo.

Answer 30

Alterações na proteína causadas por moléculas ligantes, essa alterações ocorrem em sítios distantes de onde o ligante se aloja. Um exemplo é o BPG, um efetor alostérico heterotrópico responsável por diminuir a afinidade entre as hemoglobinas e o oxigênio.

Question 31

Qual o motivo da hemoglobina materna possuir maior predomínio de beta hemoglobina enquanto a do feto há o predomínio da gama hemoglobina?

Answer 31

A beta hemoglobina possui em sua cadeia o aminoácido histidina ( carregado positivamente) e a gama hemoglobina possui nesse local de sua cadeia o aminoácido serina (polar não carregado). Dessa forma, como a molécula de BPG é dotada de cargas negativas, esse efetor possui maior influência na beta hemoglobina, devido sua maior interação com ela. Isso ocorre para que o oxigênio da mãe seja liberado com mais facilidade para o feto.

Question 32

Como ocorre a oxigenação dos tecidos em altitudes com menor pressão parcial de oxigênio?

Answer 32

Nessa regiões, há o aumento do BPG no organismo, responsável por diminuir a afinidade entre a hemoglobina e o oxigênio, gerando maior liberação do O2 obtido nos pulmões para os tecidos. Logo, embora haja menos ligações entre a hemoglobina e o O2 nos pulmões, devido a menor oferta do oxigênio, há o maior aproveitamento a partir da diminuição de sua afinidade com a hemoglobina.

Question 33

Relacione a composição das histonas em relação aos seus aminoácidos com sua forte ligação ao DNA.

Answer 33

As histonas possuem em sua composição o predomínio de aminoácidos carregados positivamente (histidina, arginina e lisina), que se combinam com a carga negativa do grupo fosfato presente nas moléculas de DNA.

Question 34

Como a absorção de monóxido de carbono no corpo e sua ligação na hemoglobina afeta a oxigenação dos tecidos?

Answer 34

Em caso de ligação total aos 4 sítios da hemoglobina, o CO causa uma diminuição na quantidade de HB disponíveis para se ligarem ao oxigênio. Em caso de uma ligação parcial do CO à HB há um aumento de afinidade entre o oxigênio e a HB, dificultando a liberação do O2. Em ambos casos, a oxigenação tecidual é prejudicada, provocando graves prejuízos ao corpo.

Question 35

O que acontece com a afinidade entre HB e O2 em caso do aumento parcial da pressão de oxigênio?

Answer 35

Essa afinidade tende a aumentar, pois o O2 age como efetor alostérico homotrópico.