Aminoácidos e proteínas Flashcards
O que é um aminoácido?
É um molécula orgânica que contêm pelo menos um grupamento amina e um grupamento carboxilas. São 20 tipos, que diferem entre si pelas suas cadeias laterais/radicais.
O que provoca a anemia falciforme?
Alteração de um único aminoácido na proteína hemoglobina, sendo essa alteração a troca do aminoácido valina ( apolar) pelo ácido glutâmico (possui carga negativa), o que altera o formato das hemácias.
Cite os aminoácidos polares.
Serina, tireonina, cisteína, asparagina e glutamina.
Cite os aminoácidos apolares.
Leucina, isoleucina, prolina, metionina, alanina, valina e glicina
Cite os aminoácidos aromáticos.
Fenilalanina, triptofano, e tirosina.
Cite os aminoácidos carregados positivamente (básicos)
Arginina, histidina e lisina.
Cite os aminoácidos carregados negativamente (ácidos)
Aspartato e glutamato.
Qual dos aminoácidos não possui C quiral?
A glicina (dois ligantes iguais)
Como é a forma zwitterionica dos aminoácidos?
Grupo amino protonado e ácido carboxílico desprotonado.
Qual fator provoca a diabetes tipo 1?
indivíduo deixa de sintetizar a proteína INSULINA.
O que é pK?
É o valor do pH no qual metade daquela espécie ionizável está carregada e a outra metade não está.
Como saber o intervalo de pH em que um aminoácido pode agir como solução tamponante?
Esse intervalo de ph é o valor do pk subtraído de uma unidade até o valor do pk somado de uma unidade.
O que é pI? Como calculá-lo?
É o valor de pH no qual a soma das cargas do espécime é NULA. É calculado pela média de valores do pk do ácido carboxilico e do pk do grupo amino. Em caso de cadeia lateral carregada positivamente, é a média da soma dos dois pK’s mais altos ( do grupamento amino). Em caso de cadeia lateral carregada negativamente, é a média da soma dos dois menores pK’s ( dos ácidos carboxilícos).
Quanto à ionização, como os aminoácidos se comportam nos intervalos abaixo de seu pK, equivalente ao seu pK e acima de seu pK?
Abaixo de seu pK: protonados.
Em seu pK: metade das moléculas protonadas e metade desprotonadas.
Acima de seu pK: desprotonados.
Dos resíduos de aminoácidos presentes nas proteínas corporais, qual tipo de estereoisômero é o mais comum.
O Levógiro. ( EX: L-alanina)
O que é uma ligação Peptídica?
É uma ligação covalente (forte) que ocorre a partir da síntese por desidratação entre 2 aminoácidos. (N-C-C-N-C-C)
Como é feita a nomenclatura de peptídeos?
A partir de abreviações tabeladas das AA, nos quais a ordem da sequencia importa ( EX: Glu-Asp-Lys)
O que são peptídeos? Cite 2 e suas respectivas funções.
Compostos formados pela união de dois ou mais aminoácidos por intermédio das ligações peptídicas. Um exemplo é a oxitocina, responsável pela ejeção do leite materno e as contrações uterinas no parto e a vasopressina, um hormônio antidiurético.
O que são proteínas? Cite 10 proteínas e suas respectivas funções.
São polímeros de aminoácidos, que se ligam por ligação peptídica.
Insulina: hipoglicemiante
glucagon: hiperglicemiante
queratina: função estrutural
hemoglobina: transporte de 02
actina e miosina: contração muscular
fibrinogênio: coagulação sanguínea
imunoglobulinas : defesa contra antígenos ( se ligam a eles)
histona: formação da cromatina
amilase: função enzimática de clivagem
Caracterize a estrutura primária de uma proteína e como ela é mantida.
Sequência de aminoácidos ligados entre si por ligação peptídica.
Caracterize a estrutura secundária de uma proteína , suas duas formas mais comuns, e como ela é estabilizada.
Não considera a cadeia lateral, só o arranjo espacial da cadeia principal. É estabilizada pelas ligações de hidrogênio entre o O da carbonila de um AA com o H grupo amino de outro AA. Exemplos são as alfa hélices e as folhas beta pregueadas.
Caracterize a estrutura terciária de uma proteína.
Refere-se ao arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma proteína (inclui cadeia lateral). Estabilizada por interações hidrofóbicas, ligações de hidrogênio, interações iônicas, forças de van der waals e pontes dissulfeto. Estrutura nativa, passível de DESNATURAÇÃO (perda de atividade biológica a partir de alteração no formato)
Dê um exemplo de desnaturação.
A desnaturação da albumina por aumento de temperatura ao se cozinhar ou fritar um ovo, formando um precipitado.
Como ocorre a desnaturação?
Ocorre por destruição da estrutura nativa da proteína, devido a quebra de ligações NÃO covalentes (as ligações peptídicas são MANTIDAS) e o resultado é uma cadeia polipeptídica distendida.
Quais são os agentes desnaturantes?
Alguns solventes orgânicos, pH extremo, ureia, detergentes e aumento de temperatura.
Caracterize a estrutura quaternária de uma proteína.
Refere-se ao arranjo tridimensional de todos os átomos de uma proteína, e é utilizada quando a proteína apresenta várias cadeias ou subunidades.
Cite 2 proteínas que só apresentam até a estrutura terciária.
Mioglobina e insulina.
Diferencie proteína conjugada e proteína simples.
Na proteína simples há apenas a presença de resíduos de aminoácidos, como na insulina. Já na proteína conjugada há a presença de grupo prostético (componentes de natureza não proteica: nucleotídeos, carboidratos, lipídeos,etc), como na mioglobina ( presença do grupo heme)
Diferencie proteína fibrosa e globular.
Fibrosas: possuem estrutura filamentosa, são menos solúveis em água e tendem a ter função estrutural. EX: colágeno, queratina, elastina.
Globulares: possuem formato esférico com cadeia enovelada, são mais solúveis em água e possuem funções enzimáticas, de transporte e reguladoras.
O que é alosterismo? Cite um exemplo.
Alterações na proteína causadas por moléculas ligantes, essa alterações ocorrem em sítios distantes de onde o ligante se aloja. Um exemplo é o BPG, um efetor alostérico heterotrópico responsável por diminuir a afinidade entre as hemoglobinas e o oxigênio.
Qual o motivo da hemoglobina materna possuir maior predomínio de beta hemoglobina enquanto a do feto há o predomínio da gama hemoglobina?
A beta hemoglobina possui em sua cadeia o aminoácido histidina ( carregado positivamente) e a gama hemoglobina possui nesse local de sua cadeia o aminoácido serina (polar não carregado). Dessa forma, como a molécula de BPG é dotada de cargas negativas, esse efetor possui maior influência na beta hemoglobina, devido sua maior interação com ela. Isso ocorre para que o oxigênio da mãe seja liberado com mais facilidade para o feto.
Como ocorre a oxigenação dos tecidos em altitudes com menor pressão parcial de oxigênio?
Nessa regiões, há o aumento do BPG no organismo, responsável por diminuir a afinidade entre a hemoglobina e o oxigênio, gerando maior liberação do O2 obtido nos pulmões para os tecidos. Logo, embora haja menos ligações entre a hemoglobina e o O2 nos pulmões, devido a menor oferta do oxigênio, há o maior aproveitamento a partir da diminuição de sua afinidade com a hemoglobina.
Relacione a composição das histonas em relação aos seus aminoácidos com sua forte ligação ao DNA.
As histonas possuem em sua composição o predomínio de aminoácidos carregados positivamente (histidina, arginina e lisina), que se combinam com a carga negativa do grupo fosfato presente nas moléculas de DNA.
Como a absorção de monóxido de carbono no corpo e sua ligação na hemoglobina afeta a oxigenação dos tecidos?
Em caso de ligação total aos 4 sítios da hemoglobina, o CO causa uma diminuição na quantidade de HB disponíveis para se ligarem ao oxigênio. Em caso de uma ligação parcial do CO à HB há um aumento de afinidade entre o oxigênio e a HB, dificultando a liberação do O2. Em ambos casos, a oxigenação tecidual é prejudicada, provocando graves prejuízos ao corpo.
O que acontece com a afinidade entre HB e O2 em caso do aumento parcial da pressão de oxigênio?
Essa afinidade tende a aumentar, pois o O2 age como efetor alostérico homotrópico.
