Aminoácidos e proteínas Flashcards
Todos os aminoácidos são formados por…
grupamento carboxila, um grupamento amina e um radical variável.
Existem quantos aminoácidos naturais e essenciais? O que são?
Existem 20 tipos de aminoácidos necessários para o bom funcionamento do organismo humano. Sendo onze deles naturais (sintetizados pelo próprio organismo) e nove essenciais (adquiridos exclusivamente pela alimentação).
Quais as principais funções dos aminoácidos? - - - -
- Precursores dos peptídeos e proteínas
- Atuam como neurotransmissores
- Realizam transporte de nitrogênio no organismo
- Precursores energéticos
(Armazenam energia, que pode ser utilizada pelo organismo, entre as suas ligações)
Dois aminoácidos podem unir-se através de uma desidratação, formando uma…
ligação peptídica.
Um conjunto de aminoácidos constitui um peptídeo, já um conjunto de peptídeos constitui..
uma proteína.
PROTEÍNAS Função estrutural: Função reguladora: Função catalisadora: Função transportadora: Função protetora: Função energética:
Função estrutural: queratina do cabelo; colágeno dos ligamentos e tendões
Função reguladora: hormônio insulina
Função catalisadora: enzimas
Função transportadora: hemoglobina
Função protetora: anticorpos
Função energética: em casos de desnutrição severa, o organismo utiliza as proteínas como fonte de energia
PROTEÍNAS
Estrutura primária: compreende uma sequência ……….. de aminoácidos associados por ligações peptídicas.
Estrutura primária: compreende uma sequência linear de aminoácidos associados por ligações peptídicas.
PROTEÍNAS
Estrutura secundária: na estrutura secundária, os grupamentos laterais da estrutura primária associam-se através de ligações ………………., formando ……………. Existem dois tipos de estruturas secundárias: …………… e ……………..
Estrutura secundária: na estrutura secundária, os grupamentos laterais da estrutura primária associam-se através de ligações não covalentes, formando novelos. Existem dois tipos de estruturas secundárias:
PROTEÍNAS
Estrutura terciária: a estrutura terciária de uma proteína é formada pela ………………
Estrutura terciária: a estrutura terciária de uma proteína é formada pela junção de alfa hélices e beta folhas.
PROTEÍNAS
A estrutura terciária é a que …………… alteração pela adição ou perda de aminoácidos.
A estrutura terciária é a que mais sofre alteração pela adição ou perda de aminoácidos. Isso ocorre, pois pode ocorrer a formação ou não ne novas pontes dissulfeto. A estrutura secundária, por sua vez, é a que menos sofre alterações.
PROTEÍNAS
As ligações da estrutura terciária ocorrem por meio de ……………………., que são ligações não covalentes entre dois aminoácidos cisteína. São essas ligações que estabilizam a molécula, assegurando seu aspecto tridimensional.
As ligações da estrutura terciária ocorrem por meio de pontes dissulfeto, que são ligações não covalentes entre dois aminoácidos cisteína. São essas ligações que estabilizam a molécula, assegurando seu aspecto tridimensional.
PROTEÍNAS
Estrutura quaternária: consiste na……………….. Cada …………………, que compõe a unidade quaternária, é denominada subunidade.
Estrutura quaternária: consiste na junção de diversas estruturas terciárias. Cada unidade terciária, que compõe a unidade quaternária, é denominada subunidade.
PROTEÍNAS
Na estrutura quaternária, ………………. ocorrem entre as diferentes cadeias, estabilizando as moléculas
Estrutura quaternária: consiste na junção de diversas estruturas terciárias. Cada unidade terciária, que compõe a unidade quaternária, é denominada subunidade.
A desnaturação envolve …………………. Como consequência…………………….
Geralmente, a desnaturação ocorre por ………………………
A desnaturação envolve a perda da forma terciária de uma proteína. Como consequência da desnaturação, muitas proteínas perdem sua função, podendo recuperá-la ou não.
Geralmente, a desnaturação ocorre por mudança de pH, temperatura ou salinidade.
O que é glicoproteína?
compreende carboidratos associados a proteínas
O que é Lipoproteína?
compreende proteínas, que após serem sintetizadas recebem, por ligação covalente, alguns lipídios
O que são quelatos?
Estrutura carbônica estável associada a um íon importante (complexos organometálicos). Íons muito reativos costumam estar em quelatos a uma molécula, isso impede sua grande reatividade. O grupo heme, da hemoglobina, é um exemplo de uma estrutura orgânica ligada a um íon metálico
O que são proteínas fibrosas?
Proteínas fibrosas: cadeias polipeptídicas organizadas em filamentos
- Mais insolúvel
- Não possuem estrutura terciária mas possuem a quaternária
O que são proteínas globulares?
Proteínas globulares: cadeias polipeptídicas dobradas em forma esférica ou globular
- Mais solúveis em água
- Possui estrutura terciária e quaternária
O que é Grupo prostético?
Compreende um grupamento de uma proteína que não é um aminoácido, no entanto é indispensável para a construção dessa proteína. O grupo prostético mais comum é o grupo heme da hemoglobina.
O que são Enzimas?
são proteínas que têm como principal função catalisar as reações químicas do organismo.
As enzimas são seletiva?
As enzimas são extremamente seletivas, atuando apenas em reações especificas. Isso é de extrema importância, uma vez que permite que o organismo controle essas reações e impeça que aquelas que sejam indesejadas ocorram.
As enzimas são consumidas durante o processo?
Por serem catalisadoras, as enzimas não são consumidas ao longo do processo da reação.
Como as enzimas são classificadas?
Todas as enzimas são classificadas de acordo com as reações em que elas atuam.
O que são apoenzimas?
Uma apoenzima consiste na parte proteica de uma enzima, determinando sua especificidade.
O que é cofator?
Um cofator é um composto químico essencial para o funcionamento da enzima, sem ele, o substrato não encaixaria na enzima.
O que é holoenzima?
A holoenzima é o conjunto: cofator e enzima.
Os cofatores podem sofrer alterações?
Os cofatores podem sofrer alterações durante as reações enzimáticas.
O que são Sítios alostéricos?
Sítios alostéricos são regiões de uma enzima que não fazem parte do sítio ativo, no entanto, servem de ligação para outros elementos.
O que são coenzimas?
Coenzimas são cofatores orgânicos. Coenzimas não sofrem alteração durante as reações enzimáticas.
Uma reação enzimática pode ser descrita através da equação:
substrato+enzima ⇄enzima-substrato⇄enzima+produto
Através de interações fracas (covalentes ou não covalentes) que a enzima promove entre ………….. e ………….., ocorre a ……………do sistema, aumentando assim a velocidade da reação.
Através de interações fracas (covalentes ou não covalentes) que a enzima promove entre o sítio ativo e o substrato (ou o complexo enzima-substrato), ocorre a redução da energia de ativação (entropia) do sistema, aumentando assim a velocidade da reação.
Qual a diferença entre: Catálise ácido-base; Catálise covalente; Catálise mediada por íons metálicos:
Catálise ácido-base: compreende enzimas com um sítio catalítico ácido, que irá reagir com um substrato básico
Catálise covalente: compreende a quebra ou a confecção de ligações covalentes entre a enzima e o substrato
Catálise mediada por íons metálicos: compreende o uso de cofatores metálicos
Para que uma reação ocorra da forma mais eficiente possível, a enzima deve ……………., evitando assim sua …………………….
Para que uma reação ocorra da forma mais eficiente possível, a enzima deve trabalhar em seu pH, salinidade e temperatura ideais, evitando assim sua desnaturação.
O que mede a Cinética enzimática?
A cinética enzimática mede a velocidade com que ocorrem as reações das enzimas, determinando assim a velocidade de catálise (Vo).
Quando a velocidade máxima é atingida, significa ………………., não é possível ………………………
Quando a velocidade máxima é atingida, significa que todas as enzimas estão ocupadas por substratos, portanto, não é possível ocorrer mais reações enzimáticas.
O que ocorre na Cinética de inibição?
As inibições enzimáticas permitem que uma enzima perca sua função, definitivamente ou temporariamente, sem a perda de sua estrutura terciária.
A inibição enzimática é um importante mecanismo encontrado pelo corpo para …………………….
A inibição enzimática é um importante mecanismo encontrado pelo corpo para regular diversas reações que ocorrem no organismo, controlando-as.
ENZIMAS
O que é Inibição competitiva?
Inibição competitiva: ocorre quando um inibidor se liga ao sítio catalítico de uma enzima, formando o complexo enzima-inibidor, impedindo, portanto, o complexo enzima-substrato.
ENZIMAS
O que é Inibição incompetitiva?
Inibição incompetitiva: ocorre quando um inibidor se liga a um local diferente do sítio catalítico da enzima, após esta já ter recebido o substrato.
ENZIMAS
O que é Inibição não competitiva?
Inibição não competitiva: ocorre quando o inibidor se liga ao sítio alostérico da enzima, inativando-a e impedindo a formação do complexo enzima substrato, o que reduz a concentração de enzimas funcionais
O que é Inibições irreversíveis?
em inibições irreversíveis, o inibidor liga-se covalentemente ao sítio ativo ou ao sítio alostérico da enzima, impedindo sua função de forma permanente. Isso ocorre, pois o inibidor dissocia-se muito lentamente de sua enzima alvo
O que é efeito alostérico?
O efeito alostérico é a modificação conformacional sofrida por uma enzima, sem perda de sua função, para permitir que ela atue como elemento catalítico da reação, assegurando o “encaixe” correto do substrato.
O que é enzima alostérica?
Uma enzima alostérica é aquela que necessita de um modulador, que se liga a um sítio diferente de seu sítio catalítico, para aumentar ou diminuir sua atividade. A esse efeito, dá-se o nome de cooperatividade.
Os moduladores alostéricos podem ser reversíveis ou não, atuando de forma positiva ou negativa no ………………..
Os moduladores alostéricos podem ser reversíveis ou não, atuando de forma positiva ou negativa no resultado da catálise enzimática.
ENZIMAS
Qual a diferença entre Moduladores positivos e Moduladores negativos?
Moduladores positivos:
Diminuem o valor de Km, aumentando a velocidade de catalização
Aumentam a velocidade máxima da reação, através da expansão do sítio catalítico da enzima
Moduladores negativos:
Aumentam o valor de Km, diminuindo a velocidade de catalização
Diminuem a velocidade máxima da reação, através da redução da capacidade de saturação da enzima
Enzimas com sequencias distintas de aminoácidos, que catalisam a mesma reação química, mas de maneiras diferentes, sempre com os mesmos ………….
Enzimas com sequencias distintas de aminoácidos, que catalisam a mesma reação química, mas de maneiras diferentes, sempre com os mesmos cofatores (por exemplo: velocidade de reação ou um dos substratos diferentes).
As propriedades catalíticas de muitas enzimas podem ser alteradas pela………….
As propriedades catalíticas de muitas enzimas podem ser alteradas pela ligação covalente de um grupo modificador.
A fosforilação (adição de um grupo fosfato, através da ………..) e a desfosforilação (remoção de um grupo fosfato, através da ………) constituem os meios mais comuns de modificação ……….
A fosforilação (adição de um grupo fosfato, através da quinase) e a desfosforilação (remoção de um grupo fosfato, através da fosfatase) constituem os meios mais comuns de modificação covalente.
A maioria das modificações covalentes são ……… e ……….. em praticamente todos os processos metabólicos.
A maioria das modificações covalentes são reversíveis e estão presentes em praticamente todos os processos metabólicos.
Ativação proteolítica (regulação por clivagem)
Muitas enzimas inativas, em suas formas enoveladas, podem ser ativadas pela ………. de algumas ou até mesmo uma de suas ………. presentes em seus precursores inativos, denominados ………… ou ………..
A regulação por clivagem é ……………., ou seja, só ocorre uma vez na vida de uma molécula enzimática.
Ativação proteolítica (regulação por clivagem)
Muitas enzimas inativas, em suas formas enoveladas, podem ser ativadas pela hidrólise de algumas ou até mesmo uma de suas ligações peptídicas presentes em seus precursores inativos, denominados zimogênios ou proenzimas.
A regulação por clivagem é irreversível, ou seja, só ocorre uma vez na vida de uma molécula enzimática.
As ………………… constituem um exemplo de regulação por clivagem, uma vez que são sintetizadas no pâncreas e no estomago na forma de …………. Outro exemplo de regulação enzimática por ativação …………. é a …………….
As enzimas digestivas constituem um exemplo de regulação por clivagem, uma vez que são sintetizadas no pâncreas e no estomago na forma de zimogênios. Outro exemplo de regulação enzimática por ativação proteolítica é a cascata de coagulação.
