Activité enzymatique Flashcards
p. 169 à 179
Que fait que l’hydrolase ?
Assure la rupture d’une liaison chimique à l’aide de l’eau (dans le système digestif)
Que fait que la ligase ?
Assure la liaison de 2 molécules grâce à l’ATP
Que fait que la synthase ?
Assure la liaison de 2 molécules pour former un composé
Qu’est-ce qu’un substrat ?
Substrat - Réactif sur laquelle une enzyme réagit pour la transformer en produit
Qu’est-ce qu’un site actif ?
Trou où le substrat va se lier
Quel est le rôle de l’enzyme ?
Accélération de la vitesse des réactions chimiques
Quelle est la différence entre la dégradation enzymatique et la synthèse enzymatique ? Donne un exemple.
DE - Va CASSER le lien.
Ex.:
Substrat = lactose
Enzyme = lactase
SE - Va ajouter des liens
Ex. :
Substrat = glucose (monomère)
Enzyme = glycogène synthase
Qu’est-ce que la dénaturation d’un enzyme ? Quels sont les variables ?
Quand l’enzyme va se défaire ( se désserer).
La température
Quelles sont les variables de la vitesse de réaction ? (3)
Concentartion ( +C = +V)
Température (Humains = environ 37 degrés)
pH ( Humains = environ 7)
Explique pourquoi la température est importante dans une réaction enzymatique ? (2)
1) Parce qu’on veut une température idéale pour l’enzyme. Elle a la meilleure efficacité à une certaine température (pcq’elle est habitué à ça)
2) Pour éviter la dénaturation de l’enzyme
Explique pourquoi le pH est important dans une réaction enzymatique ?
Parce qu’on veut le pH idéale pour l’enzyme. Elle a la meilleure efficacité à un certain pH (pcq’elle est habitué à ça)
Pourquoi nos enzymes travaillent le mieux à 37*C ?
Pcq ton corps est (généralement) dans ces alentours de température
Pourquoi est-il mieux d’avoir une température plus basse que plus haute pour une réaction enzymatique ?
Pcq plus haute = dénaturation
Plus basse = fonctionne TRÈS lentement
Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif ?
Unité qui ressemble au substrat, mais qui n’est pas transformée par l’enzyme (Va prendre la place du substrat dans le site actif pour empêcher ou ralentir la réaction enzymatique)
Qu’est-ce qu’un inhibiteur non compétitif ?
Unité qui va se lier au site allostérique pour empêcher ou ralentir la réaction enzymatique en modifiant la forme de l’enzyme (substrat ne peut plus se lier au site actif)
Quelles sont les différences entre un inhibiteur compétitif et non compétitif? (3)
Site d’attachement : Actif - Allostérique
Action sur l’enzyme : Prends la place du substrat - Modifie l’enzyme pour empêcher le substrat de passer
Produits créés : ex.: pénicilline — ex.: acide aminée
Qui suis-je?
J’assure la liaison de 2 molécules pour former un composé
Synthase
Qui suis-je?
J’assure la liaison de 2 molécules grâce à l’ATP
Ligase
Qui suis-je
J’assure la rupture d’une liaison chimique à l’aide de l’eau (dans le système digestif)
Hydrolase
Qui suis-je?
Je suis le réactif sur laquelle une enzyme réagit pour la transformer en produit
Substrat
Qui suis-je?
Je sers d’accèlarateur de la vitesse des réactions chimiques
Enzyme
Qui suis-je?
Je suis le site ou l’inhibiteur non compétitif va se lier?
Site allostérique
Qui suis-je?
Je suis le site ou l’inhibiteur compétitif va se lier?
Site actif
Comment on arrête une réaction enzymatique? explique.
Par inhibition non-compétitive
Qui suis-je?
On est l’enzyme et substrat quand on boit du lait
Lactase - lactose
Vrai ou faux
La température brise la structure primaire des protéines
faux. secondaire, tertaire mais pas primaire
