Actividad Enzimática Flashcards
Reacciones poco favorables
Anabólicas
¿Qué necesitaremos para que se lleven a cabo reacciones no favorables?
Enzimas
¿Qué es una Enzima?
-Moléculas que favorecen reacciones químicas.
-Propician un sitio de encuentro entre las moléculas que participan en las reacciones
-Disminuyen la energía de activación
Estructura de una enzima
-Sitio activo
-Coenzima
-Cofactor
-Apoenzima
-Holoenzima
sitio activo:
-Donde se une el sustrato
menos (-) energía de activación
+ el número de colisiones productivas
Acelera la velocidad de reacciones
Coenzima
Molécula orgánica
-Se une a los sitios activos para ayudar a la catálisis
Cofactor
Compuesto químico no proteíco o iónico metálico
-Necesario para la actividad de una enzima
Apoenzima/apoproteína
-Parte proteíca de una enzima
-Para activarse neceista estar unida a la correspondiente enzima
Holoenzima
Formada por una parte proteíca combinada con una molécula no proteíca llamda cofactor
Cómo ayuda el cofactor, coenzima, cosustratos y grupos prostéticos a la catálisis?
-Estabilizan cargas
-Favorecen plegamiento de proteínas
atraen
-Fijan el sustrato, lo convierten en en producto
-Reacciones de oxido reducción
Grupos Prostéticos
-Asociación
-Estrechan entra la enzima y coenzima por la formación de enlaces covalentes
Pepsina
-Enzima digestiva que se crea en el estómago
-Hidroliza las proteínas en el estómago.
Ureasa
Cataliza la hidrólisis de urea a:
-dióxido de carbono
-amoníaco.
Arginasa
-Enzima hidrolasa
-Contiene manganeso dentro de su estructura
-Presente en varios tejidos y
-Participa en el ciclo de la urea.
¿Por qué la temperatura cambia la actividad de las enzimas?
Modificará la interacción de los enlaces NO covalentes entre las estructuras terciarias
¿Por qué los cofactores cambian la actividad de las enzimas?
-Podría generar la interrupción de el correcto funcionamiento de la enzima
(todos estos factores quieren interactuar al mismo tiempo).
Inhibidor enzimático
-Molécula que se une a una enzima y disminuye su actividad.
-Puede ser reversible o irreversible
Inhibición competitiva
-2 sustratos no se pueden unir al mismo tiempo al sitio activo de la misma enzima
-Sustrato de más alta concentración = gana
-Similares en estructura al sustrato verdadero.
Inhibición acompetitiva
-Inhibidor NO se une en el mismo sitio que el sustrato
-Su unión provoca cambios estructurales que dificultan la correcta actividad de la enzima.
Inhibición alostérica
-Se regula por productos finales de una vía metabólica
-Puede controlar la velocidad de reacciones en cascada.
