Actividad Enzimática

Question 1

¿Qué es una enzima?

Answer 1

Es una proteína que acelera(cataliza) la velocidad de una reacción química específica en la célula

Question 2

Modelo enzimático: llave-cerradura

Answer 2

La enzima y el sustrato tienen formas complementarias que encajan perfectamente.

Question 3

Modelo enzimático: ajuste inducido

Answer 3

El sustrato induce un cambio conformacional en la enzima, optimizando la unión y la catálisis.

Question 4

Estructura de una enzima: sitio activo

Answer 4

Parte de la enzima donde se une el sustrato(aquí sucede la acción catalítica)

Question 5

Estructura de una enzima: coenzima

Answer 5

Molécula orgánica que se une a los sitios activos de ciertas enzimas para ayudar en la catálisis de una reacción.

Question 6

Estructura de una enzima: cofactor

Answer 6

Compuesto químico no proteico o iónico metálico que es necesario para la actividad de una enzima como catalizador

Question 7

Estructura de una enzima: apoenzima

Answer 7

Parte proteica de una enzima que, para ser activa, requiere estar unida a la correspondiente coenzima. También se denomina apoproteína

Question 8

Interacción de la enzima con el sustrato

Answer 8

Cuando la enzima (E) se une al sustrato (S), éste se modifica químicamente y se convierte en uno o más productos (P)

Question 9

¿Sitio activo?

Answer 9

Es la región donde el sustrato se asocia para:
1. disminuir energía de activación
2. aumentar el número de colisiones productivas
3. acelelrar la velocidad de reacción

Question 10

Pepsina

Answer 10

Es una enzima digestiva encargada de la hidrolisis de proteínas en el estomago= peptidasa.

Question 11

Ureasa

Answer 11

Es una enzima que cataliza la hidrólisis de urea a dióxido de carbono y aminoácido.

Question 12

Arginasa

Answer 12

Es una hidroalasa que contiene manganeso dentro de su estructura. Se encuentra presente en varios tejidos y participa en el ciclo de la urea.

Question 13

¿Por qué la temperatura cambia la actividad de las enzimas?

Answer 13

Modifica la interacción de los enlaces entre las estructuras terciarias, específicamente entre los enlaces no covalentes.

Question 14

¿Por qué los cofactores cambian la actividad de las enzimas?

Answer 14

Porque un exceso podría generar la interrupción de el correcto funcionamiento de la enzima, ya que todos estos factores quieren interactuar al mismo tiempo.

Question 15

¿Qué es la Inhibición enzimática?

Answer 15

Es una molécula que se une a una enzima y disminuye su actividad. La unión puede ser reversible, la más común en el caso de los fármacos, o irreversible, que suele darse por xenobióticos.

Question 16

Inhibición Enzimática

Answer 16

Es un proceso en el cual la actividad de una enzima se reduce o se detiene por la acción de una molécula inhibidora.

Question 17

Inhibición Enzimática: Competitiva

Answer 17

El inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima.

Question 18

Inhibición Enzimática: No Competitiva

Answer 18

El inhibidor se une a un sitio diferente al sitio activo, alterando la conformación de la enzima.

Question 19

Inhibición Enzimática: Acompetitiva

Answer 19

El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato, impidiendo la formación del producto.

Question 20

Inhibición Enzimática: Mixta

Answer 20

El inhibidor puede unirse tanto ala enzima libre como al complejo enzima-sustrato, lo que afecta la afinidad del sustrato con la eficiencia catalítica de la enzima

Question 21

Inhibición Enzimática Competitiva: ejemplo

Answer 21

Metotrexato= compite con el ácido fólico por el sitio activo de la enzima
“crucial para detener la proliferación celular en el cáncer”

Question 22

Inhibición Enzimática Acompetitiva: ejemplo

Answer 22

Litio= inhibe la enzima inositol monofosfatasa
“trastorno bipolar”

Question 23

Inhibición Enzimática Mixta: ejemplo

Answer 23

Fenoxibenzamina= antagonista irreversible de los receptores alfa-adernérgicos

Question 24

Inhibición Alostérica

Answer 24

Es donde el inhibidor se une a un sitio diferente al sitio activo de la enzima, llamado sitio alostérico. Este tipo de inhibición causa un cambio en la conformación de la enzima que afecta su actividad catalítica.

Question 25

Inhibición Alostérica: ejemplo

Answer 25

Regulación de enzima FOSFOFRUCTOQUINASA-1(PFK-1)

Question 26

Oxidorreductasas

Answer 26

Catalizan relaciones REDOX(transfieren electrones de una sustancia a otra)

Question 27

Transferasas:

Answer 27

Transfieren grupos funcionales entre moléculas.

Question 28

Hidrolasas:

Answer 28

Catalizan la ruptura de enlaces mediante la adición de agua.

Question 29

Liasas:

Answer 29

Catalizan reacciones de adición o eliminación de grupos.

Question 30

Isomerasas:

Answer 30

Catalizan la interconversión de isómeros.

Question 31

Ligasas:

Answer 31

Catalizan la unión de dos moléculas con consumo de ATP.

Question 32

Estructura de las Proteínas: Primaria

Answer 32

Es la secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

Question 33

Estructura de las Proteínas Primaria: ejemplos

Answer 33

hormona insulina

Question 34

Estructura de las Proteínas: Secundaria

Answer 34

Son patrones regulares de plegamiento local de la cadena polipeptídica.
Hélice alfa: espiral
Lámina beta: zigzag

Question 35

Estructura de las Proteínas Secundaria: ejemplos

Answer 35

Hélice alfa: Mioglobina.
Lámina beta: Fibroína de la seda.

Question 36

Estructura de las Proteínas: Terciaria

Answer 36

Es el plegamiento tridimensional completo de la cadena polipeptídica.

Question 37

Estructura de las Proteínas Terciaria: ejemplo

Answer 37

La estructura globular de la enzima lisozima.

Question 38

Estructura de las Proteínas: Cuaternaria

Answer 38

Es la asociación de múltiples cadenas polipeptídicas para formar una proteína funcional.

Question 39

Estructura de las Proteínas Cuaternaria: ejemplos

Answer 39

La hemoglobina, compuesta por cuatro subunidades.