Actividad Enzimática Flashcards
¿Qué es una enzima?
Es una proteína que acelera(cataliza) la velocidad de una reacción química específica en la célula
Modelo enzimático: llave-cerradura
La enzima y el sustrato tienen formas complementarias que encajan perfectamente.
Modelo enzimático: ajuste inducido
El sustrato induce un cambio conformacional en la enzima, optimizando la unión y la catálisis.
Estructura de una enzima: sitio activo
Parte de la enzima donde se une el sustrato(aquí sucede la acción catalítica)
Estructura de una enzima: coenzima
Molécula orgánica que se une a los sitios activos de ciertas enzimas para ayudar en la catálisis de una reacción.
Estructura de una enzima: cofactor
Compuesto químico no proteico o iónico metálico que es necesario para la actividad de una enzima como catalizador
Estructura de una enzima: apoenzima
Parte proteica de una enzima que, para ser activa, requiere estar unida a la correspondiente coenzima. También se denomina apoproteína
Interacción de la enzima con el sustrato
Cuando la enzima (E) se une al sustrato (S), éste se modifica químicamente y se convierte en uno o más productos (P)
¿Sitio activo?
Es la región donde el sustrato se asocia para:
1. disminuir energía de activación
2. aumentar el número de colisiones productivas
3. acelelrar la velocidad de reacción
Pepsina
Es una enzima digestiva encargada de la hidrolisis de proteínas en el estomago= peptidasa.
Ureasa
Es una enzima que cataliza la hidrólisis de urea a dióxido de carbono y aminoácido.
Arginasa
Es una hidroalasa que contiene manganeso dentro de su estructura. Se encuentra presente en varios tejidos y participa en el ciclo de la urea.
¿Por qué la temperatura cambia la actividad de las enzimas?
Modifica la interacción de los enlaces entre las estructuras terciarias, específicamente entre los enlaces no covalentes.
¿Por qué los cofactores cambian la actividad de las enzimas?
Porque un exceso podría generar la interrupción de el correcto funcionamiento de la enzima, ya que todos estos factores quieren interactuar al mismo tiempo.
¿Qué es la Inhibición enzimática?
Es una molécula que se une a una enzima y disminuye su actividad. La unión puede ser reversible, la más común en el caso de los fármacos, o irreversible, que suele darse por xenobióticos.
Inhibición Enzimática
Es un proceso en el cual la actividad de una enzima se reduce o se detiene por la acción de una molécula inhibidora.
Inhibición Enzimática: Competitiva
El inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima.
Inhibición Enzimática: No Competitiva
El inhibidor se une a un sitio diferente al sitio activo, alterando la conformación de la enzima.
Inhibición Enzimática: Acompetitiva
El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato, impidiendo la formación del producto.
Inhibición Enzimática: Mixta
El inhibidor puede unirse tanto ala enzima libre como al complejo enzima-sustrato, lo que afecta la afinidad del sustrato con la eficiencia catalítica de la enzima
Inhibición Enzimática Competitiva: ejemplo
Metotrexato= compite con el ácido fólico por el sitio activo de la enzima
“crucial para detener la proliferación celular en el cáncer”
Inhibición Enzimática Acompetitiva: ejemplo
Litio= inhibe la enzima inositol monofosfatasa
“trastorno bipolar”
Inhibición Enzimática Mixta: ejemplo
Fenoxibenzamina= antagonista irreversible de los receptores alfa-adernérgicos
Inhibición Alostérica
Es donde el inhibidor se une a un sitio diferente al sitio activo de la enzima, llamado sitio alostérico. Este tipo de inhibición causa un cambio en la conformación de la enzima que afecta su actividad catalítica.
Inhibición Alostérica: ejemplo
Regulación de enzima FOSFOFRUCTOQUINASA-1(PFK-1)
Oxidorreductasas
Catalizan relaciones REDOX(transfieren electrones de una sustancia a otra)
Transferasas:
Transfieren grupos funcionales entre moléculas.
Hidrolasas:
Catalizan la ruptura de enlaces mediante la adición de agua.
Liasas:
Catalizan reacciones de adición o eliminación de grupos.
Isomerasas:
Catalizan la interconversión de isómeros.
Ligasas:
Catalizan la unión de dos moléculas con consumo de ATP.
Estructura de las Proteínas: Primaria
Es la secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
Estructura de las Proteínas Primaria: ejemplos
hormona insulina
Estructura de las Proteínas: Secundaria
Son patrones regulares de plegamiento local de la cadena polipeptídica.
Hélice alfa: espiral
Lámina beta: zigzag
Estructura de las Proteínas Secundaria: ejemplos
Hélice alfa: Mioglobina.
Lámina beta: Fibroína de la seda.
Estructura de las Proteínas: Terciaria
Es el plegamiento tridimensional completo de la cadena polipeptídica.
Estructura de las Proteínas Terciaria: ejemplo
La estructura globular de la enzima lisozima.
Estructura de las Proteínas: Cuaternaria
Es la asociación de múltiples cadenas polipeptídicas para formar una proteína funcional.
Estructura de las Proteínas Cuaternaria: ejemplos
La hemoglobina, compuesta por cuatro subunidades.
