actividad enzimática Flashcards
reacciones que son poco favorables
anabólicas
¿Qué necesitaremos para que se lleven a cabo reacciones no favorables?
enzimas
¿Qué es una enzima?
- Moléculas que favorecen reacciones químicas.
- Propician un sitio de encuentro entre las moléculas que participan en las reacciones
- Disminuyen la energía de activación
estructura de una enzima
- sitio activo
- coenzima
- cofactor
- apoenzima
- holoenzima
sitio activo:
- donde se une el sustrato
- disminuye energía de activación
- aumenta el número de colisiones productivas
- acelera la velocidad de reacciones
(acción catalítica)
coenzima
molécula orgánica que se une a los sitios activos para ayudar a la catálisis
cofactor
- compuesto químico no proteíco o iónico metálico
- necesario para la actividad de una enzima
apoenzima/apoproteína
- parte proteíca de una enzima
- para activarse neceista estar unida a la correspondiente enzima
holoenzima
formada por una parte proteíca combinada con una molécula no proteíca llamda cofactor
cómo ayuda el cofactor, coenzima, cosustratos y grupos prostéticos a la catálisis?
- estabilizan cargas -
- favorecen plegamiento de proteínas
- atraen y fijan el sustrato, lo convierten en en producto
- reacciones de oxido reducción
qué son los grupos prostéticos?
asociación estrechan entra la enzima y coenzima por la formación de enlaces covalentes
qué es una pepsina?
- enzima digestiva que se crea en el estómago
- hidroliza las proteínas en el estómago.
qué es la ureasa?
cataliza la hidrólisis de urea a dióxido de carbono y amoníaco.
qué es la arginasa?
- enzima hidrolasa
- contiene manganeso dentro de su estructura
- presente en varios tejidos y participa en el ciclo de la urea.
¿Por qué la temperatura cambia la actividad de las enzimas?
modificará la interacción de los enlaces entre las estructuras terciarias específicamente entre los enlaces no covalentes
Por qué los cofactores cambian la actividad de las enzimas?
podría generar la interrupción de el correcto funcionamiento de la enzima dado que todos estos factores quieren interactuar al mismo tiempo.
qué es in inhibidor enzimático?
- molécula que se une a una enzima y disminuye su actividad.
- puede ser reversible o irreversible
inhibición competitiva
- Dos sustratos no se pueden unir al mismo tiempo al sitio activo de la misma enzima de la que ambos son sustratos.
- La unión se deberá hacer de forma alternativa y el que esté en más alta concentración tendrá más probabilidades que el que esté en menor concentración
- Los inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero.
inhibición acompetitiva
- el inhibidor no se une en el mismo sitio que el sustrato, pero su unión provoca cambios estructurales que dificultan la correcta actividad de la enzima.
inhibición mixta
el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa.
inhibición alostérica
Este tipo de inhibición se regula a menudo por productos finales de una vía metabólica y puede controlar la velocidad de reacciones en cascada.
modelo llave cerradura
diferencias
para que sirve el sitio activo
tipos de inhibición enzimática
