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Rose > Acides aminés protéines et enzymologie - 6 et 11 septembre 2023 > Flashcards

Acides aminés protéines et enzymologie - 6 et 11 septembre 2023 Flashcards

1
Q

Vrai ou faux : les acides aminés sont amphotères?

A

Vrai (ils agissent à la fois comme un acide et comme une base)

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Q

Quel est le type de liaison qui unit 2 acides aminés? Quelle molécule est libérée lors de la formation de ce lien?

A

Liaison peptidique entre COO- et NH3+
Libération d’une molécule d’eau

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3
Q

La réaction entre 2 groupements … permet la formation d’un pont disulfure.

A

thiol
Lien entre 2 cystine (libération 1 molécule eau)

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4
Q

Les ponts disulfures jouent un rôle important dans …

A

la stabilisation de la structure des protéines

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5
Q

Est-ce que les acides aminés sont-ils des molécules ayant une activité optique (énantiomères)?

A

Oui, à l’exception de la glycine.

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6
Q

Qu’est ce des énantiomères?

A

Ce sont 2 isomères qui sont l’image l’une de l’autre dans un miroir plan, mais les images ne sont pas superposables.
Structure L versus D = énantiomère d’un aa

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7
Q

Comment déterminer à partir de la projection de Fisher s’il s’agit de l’énantiomère L ou D?

A

On regarde le dernier carbone chiral, si groupement OH est :
à gauche : L
à droite : D

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8
Q

Vrai ou faux : lors de la synthèse d’un médicament, nous allons uniquement prendre l’isomère correspondant à l’ingrédient actif?

A

Faux
Il s’agit d’un mélange racémique (50% de chaque isomère). Il est trop difficile d’isoler l’isomère avec l’ingrédient actif.

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9
Q

Quels sont les 2 types de protéines?

A
  • Protéine de fonction (catalyse, transport, protection, régulation de l’expression génique, etc.)
  • Protéine de structure (aident tissus et cellules à maintenir intégrité, soutien)
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10
Q

Quels sont les 4 niveaux de structure des protéines et qu’est-ce qui les caractérisent?

A

1) Primaire : longue chaine aa plane
2) Secondaire : formation d’hélices alpha ou de feuillets bêta (structure stabilisée par ponts hydrogènes), boucles et coudes
3) Tertiaire : arrangement tridimensionnel de la protéine
4) Quaternaire : assemblage de plusieurs chaines polypeptidiques

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11
Q

Qu’est ce qu’une modification de la structure primaire d’une protéine engendrer?

A

Il y aura une perte ou un gain au niveau de la fonction de la protéine.

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12
Q

Vrai ou faux : la majorité des liens peptidiques ont une liaison trans?

A

Vrai
Les carbones chiraux sont de part et d’autre de la liaison peptidique (réduit encombrement stérique)

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13
Q

Vrai ou faux : les chaines peptidiques sont statiques?

A

Faux, elles effectuent des rotations (celles-ci sont limitées par l’encombrement stérique).
Les forces de torsion influencent la structure tridimensionnelle de la protéine.

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14
Q

En moyenne, combien il y a-t-il d’acides aminés par tour dans une hélice alpha?

A

3.6 aa/tour (moyenne de 12 aa au total)

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15
Q

Quelles sont les 2 configurations possibles pour les feuillets bêta?

A

Parallèle ou antiparallèle

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16
Q

À quelle structure appartiennent les motifs?

A

Structures supersecondaires : combinaison particulière de structures secondaires qui peut constituer une signature pour une fonction précise.
Les motifs forment des canaux qui permettent aux substances hydrophobes de passer.

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17
Q

Est-ce que les motifs correspondent à l’entièreté de la protéine?

A

Non, il s’agit d’une portion de la structure secondaire.

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18
Q

Quelles sont les 3 structures supersecondaires possibles?

A
  • Hélices alpha (plusieurs)
  • Feuillets bêta (plusieurs)
  • Conjonction d’hélices alpha et de feuillets bêta
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19
Q

Quelles sont les 4 éléments qui stabilisent la structure tertiaire d’une protéine?

A
  • Liaisons hydrophobes
  • Forces électrostatiques
  • Ponts disulfures
  • Liaisons peptidiques
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20
Q

Les domaines sont formés par la structure …

A

tertiaire

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21
Q

Les domaines contient plus de … acides aminés.

A

200

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22
Q

Quelles sont les fonctions qu’exercent les domaines?

A
  • Activité enzymatique
  • Pore membranaire
  • Interaction moléculaire
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23
Q

Vrai ou faux : le repliement de la protéine (structure quaternaire) lui confère sa fonction, son activité?

A

Vrai

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24
Q

Les protéines mal repliées sont habituellement dégradées, si ce n’est pas le cas il y aura …

A
  • Accumulation de protéines mal repliées
  • Implication dans diverses maladies (ex. fibrose kystique)
25
Q

L’association de plusieurs chaines polypeptidiques (structure quaternaire) est stabilisée par quelles forces?

A
  • Liaisons hydrophobes
  • Ponts disulfure
  • Stabilisation par des ions (calcium, zinc)
26
Q

Les protéines fibreuses sont des protéines de …

A

structure

27
Q

Quel est le rôle des protéines fibreuses?

A

SOUTIEN (permet le maintient de l’intégrité tissulaire)
Elles sont des constituantes de la matrice extracellulaire (assemblage de macromolécules qui lie les cellules et les organes en tissus).

28
Q

Quelles sont les 2 protéines fibreuses d’importances et quelles sont leurs caractéristiques?

A
  • Collagène : protéine la plus abondante du corps humain (25%), 3 aa/tour, les structures secondaires s’associent pour former TRIPLE HÉLICE
  • Kératine : protéine surenroulée, répétition en heptade (7 aa), 2 hélices droites enroulées l’une autour de l’autre, composant du cytosquelette
28
Q

Quelles sont les propriétés des enzymes?

A
  • Accélèrent les réactions chimiques
  • Restes inchangées
  • Spécifié enzyme-substrat
  • Existe milliers enzymes diverses
29
Q

Quels sont les 2 types de spécifié d’une enzyme?

A
  • Dans leur liaison avec le substrat (complémentarité géométrique et électronique)
  • Dans la réaction qu’elles catalysent
30
Q

Quelle est la composition d’une enzyme simple?

A

1 seule chaine polypeptidique, pas de constituant nécessaire
Enzyme fonctionne par elle-même, elle n’a pas besoin d’aide extérieure.

31
Q

Quelle est la composition d’une holoenzyme?

A

Enzyme simple avec cofacteur.
Sans cofacteur, l’apoenzyme (enzyme sans cofacteur) est inactive.

32
Q

Quels sont les 2 types de cofacteurs?

A
  • Inorganiques (ions métalliques)
  • Organiques = coenzyme
33
Q

Quels types de réactions requiert un cofacteur?

A
  • Réactions d’oxydoréduction
  • Transfert de groupement fonctionnel
34
Q

Vrai ou faux : la structure chimique des coenzymes est modifiée par la réaction enzymatique à laquelle ils participent, mais la la fin de la réaction, ils ont la même forme qu’au départ.

A

Vrai

35
Q

Quels sont les 2 types de coenzymes?

A

1) Co-substrat
2) Groupement prosthétique

36
Q

Comment intervient le co-substrat?

A

Il se lie de façon TEMPORAIRE à l’enzyme et transfert un groupement chimique au substrat. Il quitte ensuite l’enzyme (requiert souvent l’intervention d’une autre enzyme).

37
Q

Comment intervient le groupement prosthétique?

A

Le groupement prothétique est FIXÉ à l’enzyme (liaison covalente).
Arrivée d’un substrat 1 sur l’enzyme.
Transfert d’un groupement chimique du substrat 1 vers groupement prosthétique (crée changement de conformation).
Départ du substrat 1.
Arrivée du substrat 2.
Transfert du groupement chimique du groupement prosthétique au substrat 2 (crée changement de conformation).
Départ du substrat 2.

38
Q

La cinétique enzymatique étudie la relation entre la vitesse d’une réaction et les concentration des réactifs et des produits. Elle caractérise l’efficacité d’une enzyme. Quels sont les éléments qui influencent la vitesse de la réaction?

A
  • Concentration de substrat (augmentation = augmentation vitesse)
  • Conditions réactionnelles (T°, pH) ( T° optimale entre 35°C et 40°C, au-dessus 40°C = dénaturation enzyme)
39
Q

Que représente K1, K-1, K2?

A

Constante de vitesse réactionnelle d’association ou de dissociation.
K1 : association enzyme-substrat
k-1 : dissociation enzyme-substrat
K2 : association complexe-produit

40
Q

Quels sont les 2 éléments qui caractérisent une enzyme?

A

1) Km (constante de Michaelis) - reflète affinité enzyme pour son substrat
2) Vmax (vitesse maximale de la réaction)

41
Q

Vrai ou faux : plus le Km d’une enzyme est élevé, plus l’enzyme aime son substrat?

A

Faux
Le km représente la quantité de substrat a fournir pour obtenir la moitié de Vmax. Donc plus le Km est élevé, plus il faut fournir de substrat à l’enzyme ce qui veut dire que l’enzyme aime moins son substrat.

42
Q

Vrai ou faux : la cinétique enzymatique permet d’identifier le mécanisme réactionnel?

A

Faux
Peut pas déterminer présence intermédiaires

43
Q

Vrai ou faux : la plupart des réactions enzymatiques nécessitent l’interaction de plusieurs substrats et génèrent plusieurs produits

A

Vrai
Plusieurs de ces réactions sont des réactions de transfert de groupement fonctionnel.

44
Q

Vrai ou faux : dans le métabolisme, il y a toujours une réaction irréversible?

A

Vrai

45
Q

Quels sont les mécanismes de réactions à 2 substrats?

A

1) Réactions séquentielles
- Ordonnée : 1er substrat doit se lier pour que 2e substrat puisse se lier
- Aléatoire : les 2 substrats peuvent se lier en même temps
2) Réactions ping-pong : les 2 substrats ne se rencontrent jamais à la surface de l’enzyme (implique modification de l’enzyme)

46
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur?

A

Molécule qui se fixe à une enzyme et diminue son activité:
- empêche formation complexe ES
- empêche séparation de l’enzyme et du produit

47
Q

Quels sont les 2 types d’inhibition enzymatique et qu’est-ce qui les différencient?

A

1) inhibition compétitive : inhibiteur se lie au site actif et entre en compétition avec le substrat.
2) Non-compétitive : inhibiteur se lie sur enzyme (pas sur site actif) et empêche la formation de produits à partir du substrat (augmentation de concentration de substrat n’a aucun effet sur action inhibiteur).

48
Q

Quel type d’inhibition augmente le Km?

A

Compétitive

49
Q

Quel type d’inhibition augmente la Vmax?

A

Non-compétitive
Elle diminue la quantité d’enzyme qui font leur travail.

50
Q

Les statines correspondent à quel type d’inhibition?

A

Compétitive (inhibition de la synthèse de cholestérol endogène)

51
Q

La pénicilline (β-lactamines) correspond à quel type d’inhibition?

A

Non-compétitive (inhibition de la formation de la paroi cellulaire)

52
Q

Quels sont les 2 principaux mécanismes de régulation enzymatique?

A

1) Régulation allostérique : effecteur (activateur ou inhibiteur) modifie structure 3D enzyme
2) Phosphorylation

53
Q

Quelle est la fonction de la régulation allostérique?

A

Elle permet une réponse rapide. On n’a pas besoin de détruire enzyme et de la reconstruire plus tard.
ÉVITE GASPILLAGE D’ÉNERGIE

54
Q

La phosphorylation se caractérise par le retrait ou l’ajout d’un groupement phosphate qui permet …

A

de rendre l’enzyme active ou inactive

55
Q

La phosphorylation est catalysée par des enzymes …

A

kinases
Utilisent ATP comme donneur phosphate

56
Q

La déphosphorylation est catalysée par des enzymes …

A

phosphatases
Hydrolysent la liaison phosphate

57
Q

Les enzymes allostériques vont souvent catalyser … d’une voie métabolique.

A

l’étape limitante

58
Q

Donnez les classes des enzymes et leurs rôles.

A

Oxydoréductases : réaction d’oxydoréduction
Transférases : transfert de groupement fonctionnel
Hydrolases : Hydrolyse les réactions
Lyases : élimination de certains groupes pour former des doubles réactions
Isomérases : formation d’un autre isomère
Ligases : Formation d’une nouvelle liaison en couplage avec l’hydrolyse de l’ATP

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