Acides aminés Flashcards
Les acides aminés constituent les éléments de base des
protéines
Il en existe
20 courants
De par
leurs propriétés chimiques ils sont source de
diversité de formes et de fonctions pour les protéines.
Chaque acide aminé possède un carbone alpha central qui est lié à :
▪ Un groupement amine primaire basique ;
▪ Un groupement acide carboxylique ;
▪ Une chaine latérale R dont la nature différencie les acides aminés entre eux.
La chaine latérale R est variable en :
▪ En taille : longueur, encombrement… (exemple : la glycine a une petite chaine alors que le
tryptophane en a une grande) ;
▪ En charge : positive, négative, non chargée, chargée… La charge ou non d’un AA a une grande
importance en biologie et physiologie ;
▪ La polarité (=hydrophobicité) : les chaines latérales hydrophobes se cachent à l’intérieur
d’une protéine en présence d’eau ;
▪ Réactivité chimique : certaines fonctions telles que la fonction aminée ou la fonction thiol sont
très réactives par exemple ;
▪ Aliphatique (chaine carbonée linéaire) ou aromatique (chaine carbonée cyclique).
Les acides aminés sont divisés en quatre grandes familles :
▪ Non polaire : (G, A, V, L, I, M, P, W, F) qui sont souvent à l’interface entre les lipides ou à
l’intérieur des protéines ;
▪ Polaires : (S, T, C, Y, N, Q) En présence d’eau, ils sont à l’extérieur de la protéine car ils sont
hydrophiles ;
▪ Chargés basiques : (K, R, H) ;
▪ Chargés acides : (D, E).
Les AA non polaires, hydrophobes, La plupart sont
aliphatiques mais il en existe des aromatiques : la phénylalanine et le
tryptophane. Ces derniers, de par leur fonction aromatique absorbent dans l’UV.
La méthionine
acide aminé essentiel qui contient un soufre dans sa chaine carbonée
La proline a une chaine latérale qui se replie pour créer un
cycle avec la fonction amine primaire.
La structure ainsi formée est rigide et plane
la proline joue un grand rôle dans la formation
d’hélice de collagène puisqu’elle permet la formation de
coude
La tyrosine a une chaine
aromatique
la tyrosine est le précurseur de plusieurs
neurotransmetteurs
Les serines, thréonine et tyrosine peuvent être
phosphorylés
La phosphorylation est un
processus qui
change l’activation de la protéine, c’est un mécanisme de régulation extrêmement
efficace
La cystéine possède une fonction
thiol (SH) qui va pouvoir se lier à d’autres fonctions thiol pour
former des ponts disulfures.
