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bee aux sels > a pop those > Flashcards

a pop those Flashcards

1
Q

définition apoptose

A

*une des dizaine de mort cellulaire (nécrose, autophagie)
*mort physiologique programmée
mécanisme neutre pour *l’environnement

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Q

rôles physiologiques

A

*maintien du stock de cellules: nécessaire dans l’organisme avec un système de prolifération continue
*élimination des cellules endommagée

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3
Q

localisation des mécanismes

A

dans le noyau:
-expression des gènes codant les protéines spécifiques de l’apoptose
-fragmentation de l’ADN

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4
Q

cycle normal (pour une cellule)

A

-prolifération
-différenciation
-survie cellulaire
-sénescence

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5
Q

cause de maladie

A

-absence ou excès de prolifération
-anomalie de la fonction
-absence de survie/ survie importante

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6
Q

durée de vie moyenne des cellules différente selon l’organe et le type cellulaire

A

-cellules intestinales:7 jours
-globules rouges: 4 mois
-globules blancs neutrophile: 5 jours
-plaquettes: 9 jours
-peau: 2 à 3 semaine
-cellules osseuses: 30 ans
cellules nerveuses: non remplacés

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7
Q

maintien du nombre de cellules différenciées

A

-grâce à des signaux de maintien de la survie cellulaire
-grâce à des signaux inhibant la mort cellulaire

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8
Q

apoptose mécanisme

A

-condensation de la chromatine
-condensation du cytoplasme
-bourgeonnement de l’enveloppe nucléaire
-fragmentation de l’ADN
-modification de la répartition de phospholipides
-activation d’hydrolases cytosoliques
-ruptures des mitochondries
-fragmentation de la cellule
-formation de corps apoptotiques
-phagocytose par les cellules avoisinantes
- pas de réaction inflammatoire

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9
Q

nécrose mécanisme

A

-condensation au hasard de la chromatine
-gonflement irréversible du cytoplasme
-modification morphologiques de certains organelles
-création d’une inflammation

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10
Q

autophagie mécanisme

A

-absence de condensation de la chromatine
-vacuolisation importante du cytoplasme
-accumulation de vacuoles autophagiques: aucun relargage du contenu interne dans le milieu extracellulaire
-peu de phagocytose par les cellules avoisinantes in vivo

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11
Q

apoptose

observation au MO

coloration, éléments observables

A

coloration par le May grunwald Gelmsa:
* passe la membrane de manière passive
* colore le noyau des cellules vivantess ou mortes
* autres éléments observables:
-condensationn de la chromatine
-absence de la membrane nucléaire
-corps apoptotiques

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12
Q

nécrose

observation au MO

A

coloration au bleu trypan:
* coloration vital qui rentre que s’il y a des trou dans la membrane cellulaire
* colore les cellules mortes

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13
Q

iodure de propidium

analyse de marqueurs spécifiques par cytométrie de flux

A

agent intercalant l’ADN:
* rentre dans les cellules en nécrose
* ne rentre pas dans les cellules où la membrane plasmique est intacte:
-cellule vivante
-cellules en apoptose
* naturellement fluorescent

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14
Q

annexine V

analyse de marqueurs spécifiques par cytométrie de flux

A
  • couplée un fluorochrome pour être visible en cytométrie de flux (couplée au FITCH)
  • reconnait spécifiquement la phosphatidylsérine dont la localisation dépend de l’état de la cellule
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15
Q

caractéristique biochimique de la mort par apoptose

A
  • clivage internucléosomique de l’ADN
  • visualisation par migration de l’ADN dans un gel
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16
Q

clivage internucléosomique

caractéristique biochimique de la mort par apoptose

A

formation de ragments de 180 à 200 pdb par CAD:
* DNAse dépendante des caspases (= Caspase Activated DNase)
* couplé à ICAD, un inhibiteur de CAD en absence d’apoptose
* activité dépendante de la caspase 3 et du Mg2+

17
Q

visualisation par migration de l’ADN dans un gel

caractéristique biochimique de la mort par apoptose

A

ADN; molécule polarisée
migre sous l’effet d’un champs électrique en fonction de sa taille
(les fragments les plus petits migrents le plus rapidement)

18
Q

caspases

diversité, fonctions

A
  • chez l’homme, famille de 11 caspases
  • protéases indispensabes au déroulement de la mort cellulaire
  • les caspases coupent les protéines, leurs substrat après Asp
19
Q

caspase 3

fonctions

A
  • permet le décrochage de ICAD et la libération de la CAD active qui rjoint le noyau et amorce la fragmentation de l’ADN
  • inactive des enzymzes de réparation de l’ADN comme PARP
  • actives la majorité des voies apoptotiques
20
Q

caspase 6

A

dégrade les lamines participant à la structures du noyau et aux liaison chromatine/membrane nucléaire

21
Q

mécanisme d’activation

A
  1. caspases inactives sous forme de pro-caspases
  2. clivage du “pro-domaine”
  3. séparation des sous-unités (changemment des structures tertiaires de la protéine par repliement)
  4. liaisons des sous unités
22
Q

voie extrinsèque

déclanchement de la mort cellulaire par apoptose

A
  • signall de déclenchement extracellulaire
  • cascade moléculaire intracellulaire
23
Q

signal de déclechement extracellulaire

voie extrinsèque

A

protéine qui se lie à un récepteur membranaire spécifique:
* TNF
* ** Fas Ligand**
* TRAIL

24
Q

cascade moléculaire intracellulaire

voie extrinsèque

A
  1. activation du domaine de mort intracytoplasmique (dd du récepteur membranaire)
  2. formation du DISC :
    • complexe protéique** sous-membranaire** (partie intra-cytoplasmique des récepteur, protéine adaptatrices, pro-caspase 8 )
  3. activation de la pro-caspase 8 en caspase 8 par DISC
  4. activation successive par la caspase 8 de caspase 3, 6, 7
  5. apoptose
25
Q

voie intrinsèque

A
  • signaux de déclenchement intracellulaire
  • cascade moléculaie intracellulaire
  • interaction avec la voie extrinsèque
26
Q

signaux de déclenchement intracellulaire
interaction avec la voie extrinsèque

voie intrinsèque

A
  • dommage de l’ADN
  • stress cellulaire
  1. voies intra et extra sèque active la caspase 3
  2. la caspase 8 peut activer la voie intrasèque de l’apoptose par lintermédiaire de la protéine Bid
27
Q

cascade moléculaire intracllulaire

voie intrinsèque

A
  1. activation de la mitochondrie par des protéines intracellulaire telles que BAX
  2. modification de la** perméabilité de la membrane mitochondriale**
  3. libération de cytochromr c dan le cytosol
  4. formation de l’apoptossome constutié par des protéines APAF-1 et plusieurs cytochromes c fixés sur APAF-1
  5. recrutement de la pro-caspase 9 par l’apoptosome
  6. activation de la caspase 9 qui active la caspase 3
  7. apoptose
28
Q

système régulateur de la voie intrinsèque

A
  • protéine anti-apoptotique (famille des Bcl-2)
  • protéine pro-apoptotique (famille des BAX)
  • mécanisme d’action (formation d’homo ou hétéro dimères
29
Q

inhibition de la voie intrinsèque

A
  • Bcl-2 empèche le relargage du cytochrome c et APAF-1
  • Akt inhibe caspase 9
  • IAP inhibe caspase 9 et 3
  • Hsc 70 inhibe l’action en aval de la caspase 3
30
Q

protéine P53

fonctions, moyen d’activation

A
  • protéine pro-apoptotique
  • protéine transcriptionnelle (active la transcription des gènes codant les protéines qui déclenchent l’apoptose comme BAX)
  1. stress cellulaire
  2. dommage à l’ADN
  3. radiations ionisantes
  4. oncoprotéines
31
Q

physiologie et pathologie

A
  1. apoptose physiologique (au cours de l’embryogenèse)
  2. vieillissement (trop ou pas asser d’apoptose)
  3. cancer (Bcl-2 et P53)

bee aux sels (4 decks)

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