6. Biosynthèse et dégradation oxidative des acides aminés

Question 1

Roles des acides aminés (3)

Answer 1

1. Éléments de construction pour les protéines qui se renouvellent sans cesse
2. Éléments de construction pour d’autres molécules contenant de l’azote (Catécholamines(dopamine,épinéphrineetnorépinéphrine), Hormonesthyroïdiennes, Hème, Glutathion, Nucléotides, Coenzymes nucléotidiques)
3. Source d’énergie

Question 2

Catabolisme des acides aminés (3)

Answer 2

1. La désamination
2. Le cycle de l’urée
3. Le catabolisme du squelette carboné en intermédiaires du métabolisme central

Question 3

Acides aminés cétogènes (2)

Answer 3

1. Leucine → acétyl-coa + acétoacétate
2. Lysine → acétoacétate

Question 4

Acides aminés bivalents (cétogènes + glucoformateurs) (5)

Answer 4

1. Isoleucine → acétyl-CoA + succinyl-CoA
2. Phénylalanine → acétoacétate + fumarate
3. Tyrosine → acétoacétate + fumarate
4. Thréonine → acétyl-CoA + pyruvate
5. Tryptophane → acétoacétate + pyruvate

Question 5

Quels sont les acides aminés glucoformateurs

Answer 5

Les 13 autres non bivalent et non cétogènes

Question 6

Quels aa sont dégradés en pyruvate? (5)

Answer 6

1. Alanine
2. Sérine
3. Cystéine
4. Glycine
5. Thréonine

Question 7

Alanine (dégradation en pyruvate)

Answer 7

Simple transmination (alanine aminotransférase)

Question 8

Sérine (dégradation en pyruvate)

Answer 8

Simple déamination (sérine déshydratase) avec la pyridoxine comme cofacteur

Question 9

Cystéine (dégradation en pyruvate)

Answer 9

• Voie plus complexe libérant du souffre
• Azote libéré par déamination

Question 10

Glycine (dégradation en pyruvate)

Answer 10

Deux voies de dégradation :
1. Transformé en sérine ou
2. Dégradé en CO2, avec transfert d’un
groupement méthyl au THF (utilisé dans autres voies de synthèse)

Question 11

Thréonine (dégradation en pyruvate)

Answer 11

Dégradé en glycine et acétyl-CoA

Question 12

Rôle de serine déshydratase

Answer 12

Synthétise du pyruvate pour la gluconeogenese

Question 13

Reaction de serine deshydratase (4)

Answer 13

1. Formation de la base de Schiff sérine-PLP
2. Départ de l’atome de H du Calpha de la sérine (H recouvre les orbitales p du PLP)
3. Élimination du groupement OH du Cbeta
4. Hydrolyse de la base de Schiff pour régénérer le PLP-enzyme

Question 14

Combien de réactions enzymatiques sont nécessaires pour dégrader la phénylalanine et tyrosine?

Answer 14

6

Question 15

Quel est le cofacteur de la phénylalanine hydroxylase?

Answer 15

Bioptérine (ce n’est pas une vitamine)

Question 16

3 défauts génétiques associés aux réactions enzymatiques de la phénylalanine et tyrosine

Answer 16

1. Alcaptonurie (accumulation acide homogentisique)
2. Phénylcétonurie (accumulation de phénylalanine)
3. Tyrosinémie (accumulation de tyrosine + autres)

Question 17

Quels sont les intermédiaires utilisés comme donneurs de carbone du métabolisme de la serine et de la methionine? (2)

Answer 17

1. Tétrahydrofolate
2. S-adénosylméthionine

Question 18

Caractéristiques de s-adénosylméthionine (3)

Answer 18

1. Produite uniquement par la dégradation de la méthionine
2. Recyclage de l’homocystéine pour régénérer de la méthionine (methyl cycle)
3. Le tétrahydrofolate est utilisé comme source de carbone (transsulfuration)

Question 19

Combien de intermédiaires métaboliques (source de C) permettant la synthèse des 10 aa non essentiels? Quels sont-ils?

Answer 19

4
1. Oxaloacétate
2. a-cétoglutarate
3. Pyruvate
4. 3-phosphoglycérate

Question 20

Quels sont 5 des aa non essentiels?

Answer 20

Ala, Asp, Asn, Glu, Gln

Question 21

Comment sont synthétisés les 5 aa non essentiels?

Answer 21

Transmission ou amidation (les deux sont une seule étape)

Question 22

Alanine (non essentiel)

Answer 22

Simple transmination (la même alanine aminotransférase que décrite précédemment dans la dégradation)

Question 23

Aspartate (non essentiel)

Answer 23

Simple transmination (aspartate aminotransférase)

Question 24

Glutamate (non essentiel)

Answer 24

Plein d’aminotransférase, dont les 2 précédentes

Question 25

Asparagine (non essentiel)

Answer 25

Transfert d’azote via un mécanisme différent, par l’asparagine synthétase

Question 26

Glutamine (non essentiel)

Answer 26

Transfert direct d’un groupe ammoniac libre, par la glutamine synthétase