Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

UE2 > 5- synthes et tragic des proteines > Flashcards

5- synthes et tragic des proteines Flashcards

1
Q

transcription c’est quoi?

A

c’est l’etape 1 de la synthese des prot.

synthese de l’ARNm

(origine des proteines, vient du noyau)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

traduction c’est quoi?

A

c’est l’etape 2 de la synthese des prot.

réalisée a partir d’ARNm par les ribosomes et debute tjrs dans le cytosol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

quelles proteines sont traduite entierement dans le cytosol?

A

destinés a;

  • rester dans le cytosol
  • etre importés dans un organite
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

quelles proteines sont traduite d’abord dans le cytosol puis dans le RER?

+proportion

A

1/3 prot. environ

destinés a;

  • être sécrétées dans l’espace extracelluR
  • être transmembranaires
  • être transporté a d’autres compartiment du systeme endomenbranaires
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

comment se nomme le passage de proteine en cours de traduction entre le cytosol et le RER?

A

la translocation co-traductionnelle

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

quels sont les 2 types de protéines chaperonnes cytosoliques?

A

-chaperonine a chambre
(gros complexe moleculaire)

-proteine de type HSP
(petite prot. isolé)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

a quoi servent les protéines chaperonnes cytosoliques?

A

permet a la prot. d’obtenir sa conformation 3D

qui définit sa fonction et son partenariat avec d’autres molécules
pliage incorrect= pas de liaison

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

qu’es ce que le systeme de controle qualité?

A

vérifie le bon pliage de la prot.

si mal plié soit elle est repris en charge soit elle est detruite

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

cite les diff types de modifications co-/post- traductionnelles des AA de certaine prot.

(7)

A
  • phosphorylation
  • dephosphorylation
  • methylation
  • sumoylation
  • ubiquination
  • ajout chaine lipidique
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

phosphorylation?

A

ajout d’un phosphate, enzymes kinases

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

dephosphorylation?

A

perte de phosphate par des phosphatase

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

sumoylation?

A

liaison covalente d’ 1 ou plrs prot’ SUMO sur une lysine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

ubiquination?

A

liaison covalente d’1 ou plrs molecule d’ubiquitine

donne:
- simple-ubiquination
- multi-ubiquination
- poly-ubiquination
= abouti a 1 queue de poly-ubiquitine
= signal d’addressage au protéasme pr degradation de la prot.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

ajout d’1 chaine lipidiques?

A

liaison d’1 AG à 1 prot.
(type farnésyl, myristoyl)

  • permet de lier la prot. a la mbe (et devenir intrinseque)
    •en présence de calcium la queue d’AG est pliée sur la prot. soluble
    •suite à son activation, la queue lipidique se déplie et s’ancre à 1 endroit précis de la mbe

-est favoriser par des enzymes
•impliqué ds de nbrse pathologie
•cible therapeutique (empecher le transfert queue lipidique et son depliement)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

par quoi est délimité le RER?

A

par une mbe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

le RER est en continuité avec:

A
  • la mbe ext. de l’enveloppe nucléaire

- la mbe de REL

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

de quoi est composé le systeme de cavité du RER?

A

de canalicules communicants entre eux

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

que possede le RER sur sa face externe?

A

des ribosomes

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

quel % de la surface des mbe le RER représente t-il?

A

20 a 60% surface mbe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

avec quoi les lumières du RER est-il en continuité?

A

avec l’espace périnucléaire

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

avec quoi observe t-on le RER?

A
  • avec la microscopie a fluorescence

- au MET

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

qu’es-ce que le peptide signal?

A

c’est 1 séquence courte d’AA (fait partie de la prot. native)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

peptide signal chez des prot. solubles?

A

séquence proche de l’extrémité N-terminale

(clivée et détruite lorsque la prot. est synthétiser)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

peptide signal chez des prot. transmembranaires?

A

séquence internes hydrophobe constitue les domaines transmembranaires

(chaque domaine contient 1 peptide signal)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

quels sont les 3 acteurs de la translocation co-traductionelle de la prot.?

A
  • SRP
  • recepteur transmbr du SRP
  • translocon
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

SRP c’est quoi? sert a quoi?

A

particule de reconnaissance du peptide signal

  • c’est 1 ribunucléo-protéine
  • possède 1 activité GTPasique
  • contrôle l’arrimage du ribosome a la face cytosolique du RER
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

recepteur transmembranaire du SRP c’est ou? ça sert a quoi?

A
  • ancrée a la mbe du RE

- assure liaison SRP au nveau de la mbe de RER

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

translocon autre nom pour le definir? c’est quoi?

A

-canal de translocation

  • complexe multiprotéique contenant plrs domaine transmembranaires du RER
  • forme un canal aqueux, du meme diametre que la prot. native et au travers duquel passe la prot. native hydrophile
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

qu’es ce qu’un polyribosome?

A

ce sont des ribosomes

  • qui traduisent en meme temps plrs ARNm
  • qui s’attachent a la mbe du RER
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

avec quoi observe t-on un polyribosome?

A

au MET c’est une forme en «escargot»

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

les etapes communes de la translocation co-traductionelle des prot. dans le RER?

A

1/ reconnaissance du peptide signal par le SRP

2/ -fixat du SRP sur récepteur

 - arrimage SRP a l’extremité cytosolique du translocon fermée
  - arret/ralentissement elongat prot. pdt l’arrimage

3/ -ouverture translocon (entree prot.native)
(-difference selon type de prot)
- trad. prot. native
- reconnaissance peptide signal par le translocon

4/ hydrolyse par le SPR de son GTP en GDP

5/ recyclage du SRP pour prendre en charge 1 autre prot.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

étape 1 de la translocation co-traductionelle des prot. dans le RER?

A

1/ reconnaissance du peptide signal par le SRP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

étape 2 de la translocation co-traductionelle des prot. dans le RER?

A

2/ -fixat du SRP sur récepteur

 - arrimage SRP a l’extremité cytosolique du translocon fermée
  - arret/ralentissement elongat prot. pdt l’arrimage
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

étape 3 de la translocation co-traductionelle des prot. dans le RER?

A

3/ -ouverture translocon (entree prot.native)
(-difference selon type de prot)
- trad. prot. native
- reconnaissance peptide signal par le translocon

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

étape 4 de la translocation co-traductionelle des prot. dans le RER?

A

4/ hydrolyse par le SPR de son GTP en GDP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

étape 5 de la translocation co-traductionelle des prot. dans le RER?

A

5/ recyclage du SRP pour prendre en charge 1 autre prot.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

dans la translocation co-traductionelle quelle etape diffère en fonction du type de prot.?

A

l’étape 3

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

étape 3 de la translocation co-traductionelle pour les prot. solubles?

A

A/ -trad prot. est poussée du canal vers la lumière du réticulum
-reco peptide signal par la face interne du translocon, formation d’1 boucle

B/ -inclusion peptide signal (hydrophobe) ds la bicouche lipidique (translation lateral peptide signal)

C/-lorsque la prod de la prot. est terminé;
•ribosome de détache
•peptide signal clivé (signal peptidase) puis détruit
-la prot. est devenue soluble (car plus de peptide signal) et possède une nvlle extrémité N-terminale

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

étape 3 de la translocation co-traductionelle pour les prot. transmembranaires?

A

A/- qd 1 séquence hydrophobe interne (peptide signal) correspond aux domaines trans-mbR alors elle est reconnue par le SRP
-mvt translocat. s’arrete qd peptide signal est reconnue par le translocon

B/-peptide signal est transféré latéralemt du canal vers la mbe

C/-domaine N-terminal intracytosolique (C-term luminal)
•N-term reste ds le cytosol
•domaine hydrophobe se colle paroi du translocon
•C-term entre, formt d’1 boucle

 -domaine C-terminal intracytosolique (N-term luminal)
     •N-term traverse translocon
     •domaine hydrophobe se colle paroi du translocon
     •pas de formation de boucle
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

quelle partie de l’étape 3 de la translocation co-traductionelle pour les prot. transmembranaires peut varier?

A

l’etape 3 C/

formation N-term ou C-term cytosolique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

ajout d’un GPI sur une prot.;
ou?
GPI nom complet

A

-modification co-traductionelle des prot. ds la lumiere du RER

-glucosylphosphatidyl inositol
(il y a eu un flipping par des flipase passe du coté du cytosol vers le RER)

42
Q

qu’es qu’un glycolipide? sert a quoi?

A
  • structure sucrée complexe
  • synthetisé avant d’etre ajouté aux protéines
  • sert d’ancrage aux prot. intrinsèques
43
Q

quand es-que le glycolipide se lie a la prot.? grace a quoi? consomme de l’NRJ?

A
  • au cours de la synthese de la prot.
  • grâce a une enzyme qui reconnait un signal de liaison au GPI (porté par C-term de la prot.) le signal de liaison est alors clivé
  • oui en hydrolysant de l’ATP
44
Q

qu’es ce que la N-glycisylation?ou? quand? fixé a quoi? grace a quoi?

A
  • liaison de l’oligosaccharide à la prot.
  • modification co-traductionelle des prot. ds la lumiere du RER
  • pdt la synthese de la prot.
  • transfert jusqu’a un atome azote (N) possible grâce à une enzyme, oligosaccharyl transférase
45
Q

quel est le but du controle de repliement?

combien de controle une prot. peut passer?

ou a lieu le controle?

A
  • empeche prot. d’aller ds le golgi avant qu’elles ne soient correctement pliée/assemblés
  • elle peut en passer plsrs
  • dans le RER
46
Q

proteines chaperonnes a quoi servent-elles?

A
  • se lie aux prot. natives, les protège d’1 mauvais pliement
  • réarrangement des ponts dusulfures, aide a l’assemblage des prot. multimérique (struct. 4)
  • qd 1 prot. est encore accroché a 1 prot. chaperonnes pas de sorti de RE
47
Q

que se passe t-il lors de l’echec des controles qualité?

A
  • c’est nuisible pour la cellule ducoup prot. sorti du RER et detruite dans le cytosol
  • pas de protéase dans le RER
48
Q

quelle est la famille de prot. BIP la + abondante dans le RER?

A

famille prot. HSP 70

49
Q

a quoi sert la proteine BIP?

utilisation d’NRJ?

A
  • aide aux repliement en mettant les domaines hydrophobes a l’interieur
  • oui hydrolyse d’ATP
50
Q

quel est le mode d’action de la prot. BIP? que fait BIP apres ça?

A
  • BIP se lie aux domaines hydrophobes de la prot.
  • aide a se plier correctement: compact + domaine hydrophobe à l’intérieur

-BIP va vers une autre prot.

51
Q

si le(s) domaine(s) hydrophobe d’une protéine sont encore a la surface alors …

A

elle n’est pas fini d’être plié

52
Q

qu’es- ce qu’une GPI?

A

Prot. Disulfure Isomérase

53
Q

a quoi sert la PDi?

de quoi ça depend?

A
  • format de pont S-S (liaison entre des AA cysteines d’1 prot. native)
  • si incorrecte alors réarrangement par PDI
54
Q

par quoi les lectine sont-elles activé?

A

-dépend de la presence en CA2+

55
Q

type de lectine?

A

:calnexine (attaché a la mbe du RER)

:calrétuculine (soluble dans le RER)

56
Q

mécanisme de la calnexine;

les etapes

A

1/reco d’1 glycoprot. par 1 glucosidase (enleve glucose pr qu’il n’y ai plus qu’1 glucose distal)
2/reco par la calnexine de la glycoprot. (avec 1 seul glucose distal) +liaison
3/recrutement enzyme ERP57, catalyse format ponts disulfure et assure repliement de la prot.
4/expulsion du glucose distal par 1 glucosidase + repliement prot.
5/distinction par enzyme UGGT, prot correctement plié
6/diff selon le pliage correct ou non des prot.

57
Q

quel etape du mecanisme de la calnexine differe?

A

la dernière etape, l’etape 6

58
Q

mécanisme de la calnexine;

que se passe t’il quand le repliement de la molecule est considéré comme correct par l’UGGT?

A
  • la prot. perd son mannose

- elle est exporté vers le golgi

59
Q

mécanisme de la calnexine;

que se passe t’il quand le repliement de la molecule est considéré comme incorrect par l’UGGT?

A
  • modifié par l’UGGT, nveau glucose distal sur la prot.

- repose le cycle de la calnexine

60
Q

mécanisme de la calnexine;

que se passe t’il quand le repliement de la molecule est considéré comme définitivement incorrect par l’UGGT?

A
  • la prot. perd son mannose et quitte le RER (translocation rétrograde par le translocon)
  • en direction du protéasome on parle de DARE (Degradation Associcié au Reticulum Endoplasmique)
61
Q

que signifie DARE?

A

(Degradation Associcié au Reticulum Endoplasmique)

62
Q

qu’obtient-on en faisant un processus d’oligomérisation sur des prot.?
par qui ses processus sont-ils controlés?

A
  • des complexes multimériques

- par des prot. multimériques

63
Q

quel est l’autre nom de la «reponse au molecule mal repliée»?

A

UPR

64
Q

qu’es ce que l’UPR?

quel est son but?

A

-1 reponse a l’accumulation de prot. mal pliée ds le RE

-diminué synth prot.
-augmenter synth prot. chaperons
-augmenter synth prot. DARE
BUT; aidé le RE a retrouvé homeostasie (sinon mort cellulaire)

65
Q

dans quel cellules l’UPR a un role très important?

A

-dans les cellules qui secretent bcp de prot.

66
Q

que ce passe t-il quand UPR est altéré?

A

-naissance de pathologie (d’ou UPR= cible thérapeutique)

67
Q

différentes voies de signalisation activé par la réponse UPR?
facteur de transcription qu’il crée?

A

1-PERK (bloque 95% synth prot.)
2-ATF-6
3-IRE-1

1-ATF-4
2-ATF-6
3-Hbp-1 mature

NB: qd les voies sont coiffes d’un BIP elles sont inactive
1-par dimerisation
2-par migration/clivage
3-par dimérisation/clivage

68
Q

comment se nomme le ver utilisé en biologie cellulaire?

A

-C. Elegans

il facilite les observation, utilisé comme modèle de physiologie et pathologie humaine

69
Q

nom de la prot. codant pout la couleur vert fluo?

but?

A
  • prot. GFP

- visualiser prot. d’interet sur cellule vivante (microscope electronique a fluorescense)

70
Q

qu’es ce que le genie genetique?

A

pouvoir faire des mutations dirigé (transgène)

71
Q

de quoi est composé l’appareil de golgi?

A
  • de 1 ou plrs dictyosomes réunis par des tubules

- dictyosomes=empilement saccules associé à des vesicules et des tubules

72
Q

ou est orienté la face CIS de l’appareil de golgi?TRANS?

A
  • vers le RER

- vers mbe plasmique

73
Q

nom des regions du golgi?

A
  • CIS (reseau cis golgien)
  • MEDIANT
  • TRANS (reseau trans golgien)
74
Q

par qui est controlé le golgi?

A

-par les microtubules du cytosquelette
•maintient intégrité / orientation
•inhibition polymérisation microtubules par le nocodazole

75
Q

différents role de l’appareil de golgi?

A
  • maturation prot.
  • O-glycosylayion (=ajout struc sucree)
  • modif chaine oligosaccharides (=ds les saccules)
76
Q

etape de l’O-glycosylation?

A
  • ajout d’1 sucre qui a été transporter grace a un transporteur spécifique jusqu’a la lumiere du golgi
  • separation du sucre du nucleotide et des phosphate grace a la nucleoside diphosphatase
  • liaison prot./sucre sur l’oxygene grace a l’enzyme O-oligosaccharide prot. transférase
77
Q

modification des chaines oligosaccharide porté par les prot;
dans la région CIS ?

but?

A

phosphorylation des mannoses
-pour les enzymes solubles des lysosomes

NB: comme pour la O-glycosylation, le sucre est lié à des nucléotides

78
Q

modification des chaines oligosaccharide porté par les prot;

dans la région MEDIANS?

A
  • excision des mannoses

* addition de nouveaux sucres

79
Q

modification des chaines oligosaccharide porté par les prot;
dans la région TRANS?

but?

A

•sulfatation; grace a la molecule PAPS (donneur sulfate et synthetiser dans le cytosol)
-pour prot. destinés à être sécreté iu devenir des GAG

  • O-glycosylation
  • addition galactose
80
Q

quelles sont les propriété physico-chimiques et biologiques des chaines oligosaccharides portées par les prot.?

A

-module l’activité fonctionnelle des glycoprot.
•repliement/ stabilise la conformation
•améliorent la solubilité

  • protègent de l’action des protases (augmente la demi-vie prot.)
  • favorise le recrutement d’autres partenaires

NB: defaut de glycosylation (=mutation de l’enzyme de la glycolysation) entraine pathologie

81
Q

qu’es ce qui définît les gpes sanguins?

A
  • les 3 conformation possible dnun oligosaccharide

- les 3 antigènes H(ou O), A et B

82
Q

quelles sont les deux types de flux vésiculaire?

A
  • flux centrifuge

- flux centripète

83
Q

flux centrifuges; d’ou a ou?

A
  • RER au golgi
  • ds le golgi Cis-Medians-Trans
  • du golgi vers les lysosomes
  • du golgi vers la mbe plasmique par EXOCYTOSE
84
Q

flux centripète; d’ou a ou?

A
  • du golgi au RER
  • ds le golgi, Trans-Mediant-Cis
  • ds la mbe plasmique vers les lysosomes ou le golgi par ENDOCYTOSE
85
Q

flux centrifuge; type de prot?

A
  • prot. solubles (milieu extracellulaire/autre compartiment systeme endomembranaire )
  • prot. transmembranaires (mbe plasmique/mbe du système endomembranaire )
86
Q

flux centripète; quelles proteines?

A

-protéine internalisées

87
Q

ou a lieu le transport des vesicules?

A

le long des microtubules

88
Q

quels sont les diff etapes de la communication grace a des molécules de transport?

A

1/bourgeonnement (du compartimt donneur) grace a la formation d’un manteau
2/désolidarisation de la vésicule
3/déshabillage de la vésicule (conso NRJ)
4/fusion vesicule avec compart accepteur (presence Ca2+)

89
Q

quels sont les different types de prot. intervenant dans le trafic vésiculaire?

A
  • prot. de bourgeonnement
  • prot. de fission
  • prot. motrices et prot. cytosquelette
  • prot. de fusion
90
Q

fonct. prot. de bourgeonnement?

A

aide polymérisation du manteau

91
Q

fonct. prot. de fission?

A

separation vesicule de la mbe du compart. donneur

92
Q

fonct. prot. motrices et prot. du cytosquelette?

A

deplacemt vesicule sur le microtubule grace aux prot. motrice jusqu’au compart. accepteur

(consomme NRJ)

93
Q

fonct. prot de fusion?

A

fusion vesicule avec compartiment accepteur

94
Q

autres noms pour le manteau de la vesicules?

A

coatomere

NB: suite a la polymeration de prot. (consomme NRJ)

95
Q

mecanisme bourgenement vesicule?

comment etudié se systeme?

A

1/activation ARF (obtient un GTP) la queue d’AG se déplie
2/ancrage queue d’AG de ARG ds la mbe de la vésicule
3/assemblage du coatomère
4/déshabillage vésicule (hydrolyse du GTP de l’ARF en GDP) ARF est ensuite recyclé et réutilisé pour une autres vésicules

-drogue inhibe echangeur GDP/GTP entraine blocage transport vesiculaire

96
Q

pourquoi la fusion d’une vesicule dans le compartiment accepteur est specifique,

A

•prot. SNARES
v-SNARE sur la vesicule
t-SNARE sur la mbe vesiculaire

•GTPases Rab
(controle et rend permanent liaison entre 2 SNARE)

97
Q

les etapes de la fusion d’une vesicules avec le compartiment accepteur?

A

1/arrimage;
de 2 SNAREs complémentaires
Rab hydrolyse le GTP
SNAREs s’emboitent
Rab-GDP est réadressé pr etre activé par un echangeur GTP
2/attachement; SNAP
3/fusion; dependance Ca2+
4/désassemblage et réarmement des SNAREs;
NSF(catalyse désassemblage des SNAREs)—> activité ATPasique, déassemblage SNAREs permet leur réutilisation

98
Q

consequence de la fusion de la vesicule avec le compartiment accepteur?

A
  • liberation contenu de la vesicule
  • incorporation de la mbe de la vesicule

NB: on peut inhiber des complexes de fusion (toxine botuliques et tétaniques)

99
Q

quels sont les deux types de trafic vésiculaire centrifuge (exocytose)?

A
  • constitutives

- régulée ou provoquée

100
Q

trafic vésiculaire centrifuge; contitutive

concerne?
de facon?
regulé?
formé d’un manteau de?
fonctions?
A

-tt les cellules
-continue
-non regulée
-COP II
- •expulser le contenue de la vesicule
• exposer a la mbe plasmique des lipides et des prot. transmembranaires

101
Q

trafic vésiculaire centrifuge;
régulée/provoqué

concerne?
de facon?
regulé?
formé d’un manteau de?
fonctions?
A

-cellule différenciés
-discontinue
-régulé; reponse a un signal
• extracellulaire; augmentat brutale Ca2+
• intracellulaire; Potentiel Action
-Clathrine
-expulser contenue vésicules

UE2 (5 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions