4. Enzyme Flashcards
- Der Ort eines Enzyms an dem die eigentliche Reaktion stattfindet.
Aktives Zentrum
- Die Verbindung, die vom Enzym gebunden und zum Produkt umgesetzt wird.
Substrat
- Enzyme ohne ihre zugehörigen Kofaktoren werden ________ genannt.
Apoenzyme
- Ein fest gebundener Kofaktor wird auch _________ genannt.
Prosthetische Gruppe
zB Haem
- Eine exergonische Reaktion wird ____________ ablaufen.
Spontan
- Eine endergonische Reaktion benötigt __________ um fortzuschreiten.
Energie
- Der kcat wird oft auch __________ genannt.
Wechselzahl
- Enzyme, die nicht der Michaelis-Menten Kinetik folgen.
Allosterisch
- Darstellungsart, die bei Enzymreaktionen mit 2 Substraten hilfreich ist.
Cleland
- Enzyme beschleunigen die Rate einer chemischen Reaktion durch eine ________ der
Aktivierungsenergie.
Absenkung
- Die meisten Enzyme sind Proteine; dennoch zeigen auch einige _________-Moleküle
katalytische Aktivität.
RNA
- Organische Kofaktoren werden als ________ bezeichnet
Keonzyme
- Eine Reaktion läuft spontan ab, wenn ΔG __________ ist.
negativ
- Wenn ΔG für ein System 0 ist, dann befindet sich dieses System im ____________.
Gleichgewicht
- Wenn ein Enzym durch Iodoacetamid inaktiviert wird, kann man davon ausgehen,
dass dieses Enzym einen ___________-Rest besitzt, der wichtig für die katalytische
Aktivität ist.
Cystein
- Allosterische Enzyme können durch eine Auftragung der Anfangsgeschwindigkeit V0
gegen die Substratkonzentration S identifiziert werden, da sich kein hyperboler,
sondern ein Antwort ______________ Verlauf ergibt.
sigmoidaler
- Ein ____________ Inhibitor besitzt eine ähnliche Struktur wie das Substrat und bindet
reversibel an das aktive Zentrum des Enzyms.
kompetitiver
- Die lineare Auftragung von 1/V0 versus 1/S wird als _______-Auftragung bezeichnet.
Lineweaver-Burk
- Worin besteht die allgemeine Strategie einer Katalyse?
Der Uerbganszustand wird stabilisiert
- Welche Schlüsse kann man über einen Inhibitor ziehen, wenn Vmax in Gegenwart und
Abwesenheit des Inhibitors NICHT gleich ist?
Der Inhibitor besitzt eine Struktur, die dem Substrat nicht sehr ähnelt.
- Beispiele für Kofaktoren sind:
a) Zn+2, Mg+2, und Ni+2
b) Biotin und Thiaminpyrophosphat.
c) Pyridoxalphosphat und Coenzym A.
d) Antwort B und C.
e) Antwort A, B und C.
Antwort A, B und C.
- Die Formel K’eq = 10-ΔG°’/1.36 beschreibt die Beziehung zwischen:
Der Gleichgewichtskonstanten und der Freien Energie unter Standardbedingungen
- Welche der folgenden Aussagen ist richtig?
a) Enzyme zwingen die Reaktion in eine bestimmte Richtung.
b) Enzyme ändern die Gleichgewichtslage einer Reaktion.
c) Enzyme ändern die Freie Energie unter Standardbedingungen einer Reaktion.
d) A, B und C sind richtig.
e) Weder A noch B noch C sind richtig.
Weder A noch B noch C sind richtig
- Die Freie Gibbs-Energie der Aktivierung entspricht…
der Differenz zwischen Substrat und Übergangszustand.
- Der KM – Wert ist…
gleich der Substratkonzentration, wenn die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte
ihres Maximalwerts beträgt
- Es sind fünf KM – Werte für die Bindung verschiedener Substrate an ein Enzym
gegeben. Welches besitzt die größte Affinität wenn k-1 größer als k2 ist?
1.5 nM (der kleinste der angegebenen Werte)
- Wenn die Substratkonzentration deutlich größer als KM ist, dann nähert sich die
katalytische Rate…
Vmax
- Welche der folgenden Aussagen ist richtig, falls die Enzymkonzentration 5 nM, die
Substratkonzentration 5 mM und der KM 5 µM beträgt.
Das Enzym ist mit Substrat gesättigt.
- Wenn das kcat / KM Verhältnis seine obere Grenze erreicht, so bezeichnet man das als…
Kinetische Perfektion
- Enzymreaktionen mit mehreren Substraten werden in 2 Klassen eingeteilt:
a) Sequenzieller und Doppelverdrängungs-Mechanismus.
b) Doppelverdrängung und gemeinsame Verdrängung.
c) Sequenzieller und Ping-Pong-Mechanismus.
d) A und C sind richtig.
e) keine der Aussagen ist richtig.
A und C sind richtig.
- Welche Arten der Inhibition sind reversibel?
a) kompetitive
b) nicht kompetitive
c) gemischte
d) A, B und C
e) keine der obigen
A, B und C
- Bei dieser Inhibierung kann der Inhibitor nur an den ES-Komplex unter Ausbildung
eines ESI-Komplexes binden.
→ unkompetitiv
- Riboflavin ist eine wasserlösliche organische Substanz, die nicht im Menschen synthetisiert wird. Durch den Metabolismus wird es chemisch in eine Substanz,
genannt Flavin-Adenin-Dinukleotid (FAD) umgewandelt, die auch von dem Enzym
Succinat-Dehydrogenase benötigt wird. Welche der folgenden Aussagen ist am
richtigsten?
Flavin-Adenin-Dinukleotid ist ein Koenzym.
II. 1. Dieses Enzym nutzt in seinem Reaktionsmechanismus das Prinzip der kovalenten
Katalyse.
Chymotrypsin
II. 1. Diese Reaktion wird durch Proteasen katalysiert
Hydrolyse
II. 1. Dieses Metall benötigt Carboanhydrase für seine Aktivität
Zink
II. 1. Dieser Prozess überführt Chymotrypsinogen in die aktive Form Chymotrypsin.
Peptidbindungsspaltung
II. 1. Diese Technik erlaubt es schnelle Enzymreaktionen zu beobachten.
stopped-flow
II. 1. Diese Modifizierung schützt die DNA eines Wirtes vor dem Verdau durch dessen eigene Restriktionsenzyme.
Methylierung
II. 1. Diese Technik hilft dabei die Struktur-Funktions-Beziehungen von Enzymen zu
untersuchen.
ortsgerichtete Mutation
II. 1. Dieses Metallion wird in den aktiven Zentren der meisten Enzyme gefunden, die
Phosphatgruppen abspalten
Magnesium
II. 1. Diese Technik kann genutzt werden, um zu untersuchen ob chirale Moleküle am
Reaktionsmechanismus beteiligt sind
stereochemische Kontrolle
II. 1. Palindromische DNA-Sequenzen besitzen eine solche Symmetrieachse.
zweifache Rotationsachse
II. 2. Damit ein Proteaseinhibitor effektiv ist, muss er __________ für ein Enzym sein.
spezifisch
II. 3. Der katalytische Mechanismus der Adenylatkinase, in welchem die Substrate
zueinander orientiert werden um den Übergangszustand zu stabilisieren, bezeichnet
man als
Katalyse durch Annaeherung
II. 4. A-T Basenpaare können leichter von einander getrennt werden als G-C Basenpaare, da
sie nur _________ Wasserstoffbrücken ausbilden
zwei
II. 5. Der Mechanismus von Chymotrypsin beinhaltet die Bildung eines _________ Intermediates, welches durch die sogenannte Oxyaniontasche
stabilisiert wird.
tetrahedralen
II. 6. Das Substratbindungszentrum von Trypsin enthält einen __________-Rest, der mit
den positiv geladenen Lysin- oder Argininketten des Substrates interagiert.
Aspartat
II. 7. Das im Katalysemechanismus von Chymotrypsin gebildete tetrahedrale Intermediat
wird durch ein strukturelles Merkmal stabilisiert das als ____________-tasche
bezeichnet wird.
Oxyanionen
II. 8. In Proteasen wie Papain wird ein ______-Rest durch eine Wasserstoffbrückenbindung
zu einem Histidinrest aktiviert.
Cystein
II. 9. Enzyme, die den Transfer von Phosphatgruppen von NTP zu NMP katalysieren,
werden als __________ bezeichnet.
Nukleosidmonophosphatkinase (NMP)
II. 10. Ein charakteristisches Merkmal von NMP-Kinasen ist eine Gly-X-X-X-X-Gly-Lys
Sequenz, die als ____________ bezeichnet wird.
P-Loop
II. 11. Welche Aminosäurereste im aktiven Zentrum von Chymotrypsin sind an der
Substratspaltung beteiligt?
His, Ser, Asp
II. 12. Wie wird die Spezifität von Chymotrypsin gewährleistet?
Bindung bestimmter Aminosäuren in eine geräumige hydrophobe Bindungstasche in der Nähe des aktiven Zentrums
II. 13. Wo spaltet Chymotrypsin Peptidbindungen?
auf der C-terminalen Seite von Phenylalanin- oder Tryptophanresten
II. 14. Welche der folgenden Dinge ist keine Möglichkeit wie Enzyme den
Übergangszustand stabilisieren?
Erhöhung der Umgebungstemperatur
II. 15. Was haben Trypsin, Subtilisin und Carboxypeptidase II aus Weizenkleie gemeinsam?
Alle besitzen eine katalytische Triade im aktiven Zentrum
II. 16. Konvergente Evolution ist die Ursache für die Ähnlichkeiten zwischen…
Chymotrypsin und Subtilisin.
II. 17. Das am meisten im aktiven Zentren von Metalloproteasen gefundene Metall ist…
Zink
II. 18. Carboanhydrasen sind notwendig…
a) da die spontane Hydratisierung und Dehydratisierung von Kohlendioxid sehr
langsam ist.
b) da die spontane Hydratisierung und Dehydratisierung von Kohlendioxid zwar sehr
schnell, aber nicht schnell genug für die meisten biochemischen Prozesse ist.
c) da die Hydratisierung und Dehydratisierung von Kohlendioxid an andere
biochemische Prozesse gekoppelt ist.
d) a und c
e) b und c.
e) b und c
II. 19. Die Bindung von Wasser an ein Zinkion führt zu(r)…
Verringerung des pKa des Wasser und zur Bildung eines am Zink gebundenen
Hydroxidions
II. 20. Restriktionsendonukleasen spalten DNA an spezifischen Stellen. Wie viele
verschiedene Erkennungsstellen können durch die Kombination von 4 Basen gebildet
werden?
4 hoch 4 = 256
II. 21. Die Funktion der Nukleotidmonophosphatkinase ist…
der Transfer einer Phosphatgruppe von NTP zu NMP
III. 1. Der Name für den regulatorischen Mechanismus, bei dem das Endprodukt die
Aktivität des ersten Schritts hemmt
Rueckkopplungshemmung,
Endprodukthemmung
III. 1. Mehrere Formen von homologen Enzymen innerhalb eines Organismus.
Isoenzyme
III. 1. Enzyme, die durch proteolytische Spaltung aktiviert werden.
Zymogene
III. 1. Die weniger aktive Konformation eines allosterischen Enzyms
T-Zustand (tensed)
sf: R-Zustand (relaxed)
III. 1. Die Kurvenform des kinetischen Plots eines Enzyms, das kooperative Bindung
aufweist
sigmoidal
III. 1. Ein Regulator eines allosterischen Enzyms, der kein Substrat ist.
heterotrop
III. 1. Enzyme, die eine Proteinphosphorylierung katalysieren
Proteinkinasen
III. 1. Katalysieren die Entfernung von Phosphaten eines Proteins.
Proteinphosphatasen
III. 1. Für die Blutgerinnungskaskade erforderliches Vitamin
K
III. 2. _______ sind verschiedene Formen von homologen Enzymen innerhalb eines
Organismus, die die gleiche Reaktion mit unterschiedlichen kinetischen Eigenschaften
katalysieren.
Isoenzyme
III. 3. Aspartyl-Transcarbamylase katalysiert den ersten Schritt in der Synthese von _______
Pyrimidinen
III. 4. p-Hydroxymercuribenzoat reagiert mit essentiellen _________-Resten in der ATCase.
Cystein
III. 5. Die Auswirkungen von Substraten auf allosterische Enzyme werden als
__________ Wirkungen bezeichnet.
homotrope
III. 6. ___________ ist das häufigste Donormolekül in durch Proteinkinasen katalysierten
Phosphorylierungsreaktionen.
ATP
III. 7. Proteinkinasen fügen Phosphorylgruppen an Serin, Threonin und ________-Resten in
Zielproteinen hinzu.
Tyrosin
III. 8. Proteinkinase A wird durch die Bindung von _______ an bestimmten Stellen auf der
regulatorischen Untereinheit aktiviert.
c-AMP
III. 9. Ein ___________ ist eine inaktive Vorstufe eines Enzyms, das durch eine
proteolytische Spaltung aktiviert wird.
Zymogen
III. 10. Die typische/n Strategie/n für die enzymatische Regulierung:
a) mehrere Enzyme bilden
b) allosterische Kontrolle
c) reversible kovalente Modifikation
d) proteolytische Aktivierung
e) Alle der oben genannten
e) alle der oben genannten
III. 11. Allosterische Proteine
a) enthalten unterschiedliche regulatorische und mehrere funktionelle Stellen.
b) zeigen Kooperativität.
c) bestehen immer aus mehreren identischen Untereinheiten.
d) a und b
e) a, b und c
d) a und b
III. 12. Viele allosterische Enzyme haben zwei Arten von Untereinheiten, auch bezeichnet als:
katalytische und regulatorische.
III. 13. Veränderungen in der ATCase-Konformation wurden durch Kristallisation des
Enzyms in Gegenwart von PALA (N-(Phosphonacetyl)-L-aspartat) detektiert. Was ist
PALA?
Ein bi-Substratanalogon, das einem katalytischen Zwischenprodukt gleicht.
III. 14. Die relaxierte Form eines allosterischen Enzym hat eine _________ Affinität für die
Substrate.
hoehere
III. 15. Die regulatorischen Auswirkungen der Substrate auf allosterische Enzyme werden als
_______________ Wirkungen bezeichnet
homotrope
III. 16. Beispiele für kovalente Modifikationen umfassen:
a) Phosphorylierung und Dephosphorylierung.
b) Acetylierung.
c) Ubiquitinierung.
d) Alle der oben genannten.
e) nur a und b
d) alle der oben genannten
III. 17. Multifunktionale Proteinkinasen können verschiedene Ziele phosphorylieren. Welche
Aminosäure-Seitenkette/n ist/werden durch Proteinkinasen phosphoryliert?
a) Serin
b) Tyrosin
c) Threonin
d) alle der oben genannten
e) nur A und C
d) alle der oben genannten
III. 18. Welche der folgenden Antworten ist ein Beispiel für ein Zymogen?
a) Pepsinogen
b) Procarboxypeptidase
c) T-Form ATCase
d) Alle der oben genannten.
e) A und B
e) a und b
III. 19. Wie wird Chymotrypsinogen aktiviert?
Spaltung zwischen einem Arg und Ile durch Trypsin.
III. 20. Der gemeinsame Aktivator der Bauchspeicheldrüsen-Zymogene ist…
Trypsin
III. 21. Wie wird die Trypsinaktivität ausgeschaltet?
Durch Bindung eines Inhibitor-Proteins
III. 22. Blutgerinnungs-Kaskaden werden gesteuert durch:
Zymogen-Aktivierung
III. 23. Ein Regulationsmechanismus, der nicht ohne weiteres reversibel ist:
proteolytische Spaltung
