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Biochemie > 4. Enzyme > Flashcards

4. Enzyme Flashcards

1
Q
  1. Der Ort eines Enzyms an dem die eigentliche Reaktion stattfindet.
A

Aktives Zentrum

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2
Q
  1. Die Verbindung, die vom Enzym gebunden und zum Produkt umgesetzt wird.
A

Substrat

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3
Q
  1. Enzyme ohne ihre zugehörigen Kofaktoren werden ________ genannt.
A

Apoenzyme

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4
Q
  1. Ein fest gebundener Kofaktor wird auch _________ genannt.
A

Prosthetische Gruppe

zB Haem

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5
Q
  1. Eine exergonische Reaktion wird ____________ ablaufen.
A

Spontan

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6
Q
  1. Eine endergonische Reaktion benötigt __________ um fortzuschreiten.
A

Energie

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7
Q
  1. Der kcat wird oft auch __________ genannt.
A

Wechselzahl

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8
Q
  1. Enzyme, die nicht der Michaelis-Menten Kinetik folgen.
A

Allosterisch

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9
Q
  1. Darstellungsart, die bei Enzymreaktionen mit 2 Substraten hilfreich ist.
A

Cleland

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10
Q
  1. Enzyme beschleunigen die Rate einer chemischen Reaktion durch eine ________ der
    Aktivierungsenergie.
A

Absenkung

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11
Q
  1. Die meisten Enzyme sind Proteine; dennoch zeigen auch einige _________-Moleküle
    katalytische Aktivität.
A

RNA

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12
Q
  1. Organische Kofaktoren werden als ________ bezeichnet
A

Keonzyme

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13
Q
  1. Eine Reaktion läuft spontan ab, wenn ΔG __________ ist.
A

negativ

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14
Q
  1. Wenn ΔG für ein System 0 ist, dann befindet sich dieses System im ____________.
A

Gleichgewicht

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15
Q
  1. Wenn ein Enzym durch Iodoacetamid inaktiviert wird, kann man davon ausgehen,
    dass dieses Enzym einen ___________-Rest besitzt, der wichtig für die katalytische
    Aktivität ist.
A

Cystein

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16
Q
  1. Allosterische Enzyme können durch eine Auftragung der Anfangsgeschwindigkeit V0
    gegen die Substratkonzentration S identifiziert werden, da sich kein hyperboler,
    sondern ein Antwort ______________ Verlauf ergibt.
A

sigmoidaler

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17
Q
  1. Ein ____________ Inhibitor besitzt eine ähnliche Struktur wie das Substrat und bindet
    reversibel an das aktive Zentrum des Enzyms.
A

kompetitiver

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18
Q
  1. Die lineare Auftragung von 1/V0 versus 1/S wird als _______-Auftragung bezeichnet.
A

Lineweaver-Burk

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19
Q
  1. Worin besteht die allgemeine Strategie einer Katalyse?
A

Der Uerbganszustand wird stabilisiert

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20
Q
  1. Welche Schlüsse kann man über einen Inhibitor ziehen, wenn Vmax in Gegenwart und
    Abwesenheit des Inhibitors NICHT gleich ist?
A

Der Inhibitor besitzt eine Struktur, die dem Substrat nicht sehr ähnelt.

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21
Q
  1. Beispiele für Kofaktoren sind:
    a) Zn+2, Mg+2, und Ni+2
    b) Biotin und Thiaminpyrophosphat.
    c) Pyridoxalphosphat und Coenzym A.
    d) Antwort B und C.
    e) Antwort A, B und C.
A

Antwort A, B und C.

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22
Q
  1. Die Formel K’eq = 10-ΔG°’/1.36 beschreibt die Beziehung zwischen:
A

Der Gleichgewichtskonstanten und der Freien Energie unter Standardbedingungen

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23
Q
  1. Welche der folgenden Aussagen ist richtig?
    a) Enzyme zwingen die Reaktion in eine bestimmte Richtung.
    b) Enzyme ändern die Gleichgewichtslage einer Reaktion.
    c) Enzyme ändern die Freie Energie unter Standardbedingungen einer Reaktion.
    d) A, B und C sind richtig.
    e) Weder A noch B noch C sind richtig.
A

Weder A noch B noch C sind richtig

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24
Q
  1. Die Freie Gibbs-Energie der Aktivierung entspricht…
A

der Differenz zwischen Substrat und Übergangszustand.

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25
Q
  1. Der KM – Wert ist…
A

gleich der Substratkonzentration, wenn die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte
ihres Maximalwerts beträgt

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26
Q
  1. Es sind fünf KM – Werte für die Bindung verschiedener Substrate an ein Enzym
    gegeben. Welches besitzt die größte Affinität wenn k-1 größer als k2 ist?
A

1.5 nM (der kleinste der angegebenen Werte)

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27
Q
  1. Wenn die Substratkonzentration deutlich größer als KM ist, dann nähert sich die
    katalytische Rate…
A

Vmax

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28
Q
  1. Welche der folgenden Aussagen ist richtig, falls die Enzymkonzentration 5 nM, die
    Substratkonzentration 5 mM und der KM 5 µM beträgt.
A

Das Enzym ist mit Substrat gesättigt.

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29
Q
  1. Wenn das kcat / KM Verhältnis seine obere Grenze erreicht, so bezeichnet man das als…
A

Kinetische Perfektion

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30
Q
  1. Enzymreaktionen mit mehreren Substraten werden in 2 Klassen eingeteilt:
    a) Sequenzieller und Doppelverdrängungs-Mechanismus.
    b) Doppelverdrängung und gemeinsame Verdrängung.
    c) Sequenzieller und Ping-Pong-Mechanismus.
    d) A und C sind richtig.
    e) keine der Aussagen ist richtig.
A

A und C sind richtig.

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31
Q
  1. Welche Arten der Inhibition sind reversibel?
    a) kompetitive
    b) nicht kompetitive
    c) gemischte
    d) A, B und C
    e) keine der obigen
A

A, B und C

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32
Q
  1. Bei dieser Inhibierung kann der Inhibitor nur an den ES-Komplex unter Ausbildung
    eines ESI-Komplexes binden.
A

→ unkompetitiv

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33
Q
  1. Riboflavin ist eine wasserlösliche organische Substanz, die nicht im Menschen synthetisiert wird. Durch den Metabolismus wird es chemisch in eine Substanz,
    genannt Flavin-Adenin-Dinukleotid (FAD) umgewandelt, die auch von dem Enzym
    Succinat-Dehydrogenase benötigt wird. Welche der folgenden Aussagen ist am
    richtigsten?
A

Flavin-Adenin-Dinukleotid ist ein Koenzym.

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34
Q

II. 1. Dieses Enzym nutzt in seinem Reaktionsmechanismus das Prinzip der kovalenten
Katalyse.

A

Chymotrypsin

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35
Q

II. 1. Diese Reaktion wird durch Proteasen katalysiert

A

Hydrolyse

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36
Q

II. 1. Dieses Metall benötigt Carboanhydrase für seine Aktivität

A

Zink

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37
Q

II. 1. Dieser Prozess überführt Chymotrypsinogen in die aktive Form Chymotrypsin.

A

Peptidbindungsspaltung

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38
Q

II. 1. Diese Technik erlaubt es schnelle Enzymreaktionen zu beobachten.

A

stopped-flow

39
Q

II. 1. Diese Modifizierung schützt die DNA eines Wirtes vor dem Verdau durch dessen eigene Restriktionsenzyme.

A

Methylierung

40
Q

II. 1. Diese Technik hilft dabei die Struktur-Funktions-Beziehungen von Enzymen zu
untersuchen.

A

ortsgerichtete Mutation

41
Q

II. 1. Dieses Metallion wird in den aktiven Zentren der meisten Enzyme gefunden, die
Phosphatgruppen abspalten

A

Magnesium

42
Q

II. 1. Diese Technik kann genutzt werden, um zu untersuchen ob chirale Moleküle am
Reaktionsmechanismus beteiligt sind

A

stereochemische Kontrolle

43
Q

II. 1. Palindromische DNA-Sequenzen besitzen eine solche Symmetrieachse.

A

zweifache Rotationsachse

44
Q

II. 2. Damit ein Proteaseinhibitor effektiv ist, muss er __________ für ein Enzym sein.

A

spezifisch

45
Q

II. 3. Der katalytische Mechanismus der Adenylatkinase, in welchem die Substrate
zueinander orientiert werden um den Übergangszustand zu stabilisieren, bezeichnet
man als

A

Katalyse durch Annaeherung

46
Q

II. 4. A-T Basenpaare können leichter von einander getrennt werden als G-C Basenpaare, da
sie nur _________ Wasserstoffbrücken ausbilden

A

zwei

47
Q

II. 5. Der Mechanismus von Chymotrypsin beinhaltet die Bildung eines _________ Intermediates, welches durch die sogenannte Oxyaniontasche
stabilisiert wird.

A

tetrahedralen

48
Q

II. 6. Das Substratbindungszentrum von Trypsin enthält einen __________-Rest, der mit
den positiv geladenen Lysin- oder Argininketten des Substrates interagiert.

A

Aspartat

49
Q

II. 7. Das im Katalysemechanismus von Chymotrypsin gebildete tetrahedrale Intermediat
wird durch ein strukturelles Merkmal stabilisiert das als ____________-tasche
bezeichnet wird.

A

Oxyanionen

50
Q

II. 8. In Proteasen wie Papain wird ein ______-Rest durch eine Wasserstoffbrückenbindung
zu einem Histidinrest aktiviert.

A

Cystein

51
Q

II. 9. Enzyme, die den Transfer von Phosphatgruppen von NTP zu NMP katalysieren,
werden als __________ bezeichnet.

A

Nukleosidmonophosphatkinase (NMP)

52
Q

II. 10. Ein charakteristisches Merkmal von NMP-Kinasen ist eine Gly-X-X-X-X-Gly-Lys
Sequenz, die als ____________ bezeichnet wird.

A

P-Loop

53
Q

II. 11. Welche Aminosäurereste im aktiven Zentrum von Chymotrypsin sind an der
Substratspaltung beteiligt?

A

His, Ser, Asp

54
Q

II. 12. Wie wird die Spezifität von Chymotrypsin gewährleistet?

A

Bindung bestimmter Aminosäuren in eine geräumige hydrophobe Bindungstasche in der Nähe des aktiven Zentrums

55
Q

II. 13. Wo spaltet Chymotrypsin Peptidbindungen?

A

auf der C-terminalen Seite von Phenylalanin- oder Tryptophanresten

56
Q

II. 14. Welche der folgenden Dinge ist keine Möglichkeit wie Enzyme den
Übergangszustand stabilisieren?

A

Erhöhung der Umgebungstemperatur

57
Q

II. 15. Was haben Trypsin, Subtilisin und Carboxypeptidase II aus Weizenkleie gemeinsam?

A

Alle besitzen eine katalytische Triade im aktiven Zentrum

58
Q

II. 16. Konvergente Evolution ist die Ursache für die Ähnlichkeiten zwischen…

A

Chymotrypsin und Subtilisin.

59
Q

II. 17. Das am meisten im aktiven Zentren von Metalloproteasen gefundene Metall ist…

A

Zink

60
Q

II. 18. Carboanhydrasen sind notwendig…
a) da die spontane Hydratisierung und Dehydratisierung von Kohlendioxid sehr
langsam ist.
b) da die spontane Hydratisierung und Dehydratisierung von Kohlendioxid zwar sehr
schnell, aber nicht schnell genug für die meisten biochemischen Prozesse ist.
c) da die Hydratisierung und Dehydratisierung von Kohlendioxid an andere
biochemische Prozesse gekoppelt ist.
d) a und c
e) b und c.

A

e) b und c

61
Q

II. 19. Die Bindung von Wasser an ein Zinkion führt zu(r)…

A

Verringerung des pKa des Wasser und zur Bildung eines am Zink gebundenen
Hydroxidions

62
Q

II. 20. Restriktionsendonukleasen spalten DNA an spezifischen Stellen. Wie viele
verschiedene Erkennungsstellen können durch die Kombination von 4 Basen gebildet
werden?

A

4 hoch 4 = 256

63
Q

II. 21. Die Funktion der Nukleotidmonophosphatkinase ist…

A

der Transfer einer Phosphatgruppe von NTP zu NMP

64
Q

III. 1. Der Name für den regulatorischen Mechanismus, bei dem das Endprodukt die
Aktivität des ersten Schritts hemmt

A

Rueckkopplungshemmung,

Endprodukthemmung

65
Q

III. 1. Mehrere Formen von homologen Enzymen innerhalb eines Organismus.

A

Isoenzyme

66
Q

III. 1. Enzyme, die durch proteolytische Spaltung aktiviert werden.

A

Zymogene

67
Q

III. 1. Die weniger aktive Konformation eines allosterischen Enzyms

A

T-Zustand (tensed)

sf: R-Zustand (relaxed)

68
Q

III. 1. Die Kurvenform des kinetischen Plots eines Enzyms, das kooperative Bindung
aufweist

A

sigmoidal

69
Q

III. 1. Ein Regulator eines allosterischen Enzyms, der kein Substrat ist.

A

heterotrop

70
Q

III. 1. Enzyme, die eine Proteinphosphorylierung katalysieren

A

Proteinkinasen

71
Q

III. 1. Katalysieren die Entfernung von Phosphaten eines Proteins.

A

Proteinphosphatasen

72
Q

III. 1. Für die Blutgerinnungskaskade erforderliches Vitamin

A

K

73
Q

III. 2. _______ sind verschiedene Formen von homologen Enzymen innerhalb eines
Organismus, die die gleiche Reaktion mit unterschiedlichen kinetischen Eigenschaften
katalysieren.

A

Isoenzyme

74
Q

III. 3. Aspartyl-Transcarbamylase katalysiert den ersten Schritt in der Synthese von _______

A

Pyrimidinen

75
Q

III. 4. p-Hydroxymercuribenzoat reagiert mit essentiellen _________-Resten in der ATCase.

A

Cystein

76
Q

III. 5. Die Auswirkungen von Substraten auf allosterische Enzyme werden als
__________ Wirkungen bezeichnet.

A

homotrope

77
Q

III. 6. ___________ ist das häufigste Donormolekül in durch Proteinkinasen katalysierten
Phosphorylierungsreaktionen.

A

ATP

78
Q

III. 7. Proteinkinasen fügen Phosphorylgruppen an Serin, Threonin und ________-Resten in
Zielproteinen hinzu.

A

Tyrosin

79
Q

III. 8. Proteinkinase A wird durch die Bindung von _______ an bestimmten Stellen auf der
regulatorischen Untereinheit aktiviert.

A

c-AMP

80
Q

III. 9. Ein ___________ ist eine inaktive Vorstufe eines Enzyms, das durch eine
proteolytische Spaltung aktiviert wird.

A

Zymogen

81
Q

III. 10. Die typische/n Strategie/n für die enzymatische Regulierung:

a) mehrere Enzyme bilden
b) allosterische Kontrolle
c) reversible kovalente Modifikation
d) proteolytische Aktivierung
e) Alle der oben genannten

A

e) alle der oben genannten

82
Q

III. 11. Allosterische Proteine

a) enthalten unterschiedliche regulatorische und mehrere funktionelle Stellen.
b) zeigen Kooperativität.
c) bestehen immer aus mehreren identischen Untereinheiten.
d) a und b
e) a, b und c

A

d) a und b

83
Q

III. 12. Viele allosterische Enzyme haben zwei Arten von Untereinheiten, auch bezeichnet als:

A

katalytische und regulatorische.

84
Q

III. 13. Veränderungen in der ATCase-Konformation wurden durch Kristallisation des
Enzyms in Gegenwart von PALA (N-(Phosphonacetyl)-L-aspartat) detektiert. Was ist
PALA?

A

Ein bi-Substratanalogon, das einem katalytischen Zwischenprodukt gleicht.

85
Q

III. 14. Die relaxierte Form eines allosterischen Enzym hat eine _________ Affinität für die
Substrate.

A

hoehere

86
Q

III. 15. Die regulatorischen Auswirkungen der Substrate auf allosterische Enzyme werden als
_______________ Wirkungen bezeichnet

A

homotrope

87
Q

III. 16. Beispiele für kovalente Modifikationen umfassen:

a) Phosphorylierung und Dephosphorylierung.
b) Acetylierung.
c) Ubiquitinierung.
d) Alle der oben genannten.
e) nur a und b

A

d) alle der oben genannten

88
Q

III. 17. Multifunktionale Proteinkinasen können verschiedene Ziele phosphorylieren. Welche
Aminosäure-Seitenkette/n ist/werden durch Proteinkinasen phosphoryliert?
a) Serin
b) Tyrosin
c) Threonin
d) alle der oben genannten
e) nur A und C

A

d) alle der oben genannten

89
Q

III. 18. Welche der folgenden Antworten ist ein Beispiel für ein Zymogen?

a) Pepsinogen
b) Procarboxypeptidase
c) T-Form ATCase
d) Alle der oben genannten.
e) A und B

A

e) a und b

90
Q

III. 19. Wie wird Chymotrypsinogen aktiviert?

A

Spaltung zwischen einem Arg und Ile durch Trypsin.

91
Q

III. 20. Der gemeinsame Aktivator der Bauchspeicheldrüsen-Zymogene ist…

A

Trypsin

92
Q

III. 21. Wie wird die Trypsinaktivität ausgeschaltet?

A

Durch Bindung eines Inhibitor-Proteins

93
Q

III. 22. Blutgerinnungs-Kaskaden werden gesteuert durch:

A

Zymogen-Aktivierung

94
Q

III. 23. Ein Regulationsmechanismus, der nicht ohne weiteres reversibel ist:

A

proteolytische Spaltung

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