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Génétique > 3A - L’ARNt et l’aminocylation (leane) > Flashcards

3A - L’ARNt et l’aminocylation (leane) Flashcards

1
Q

Qu’est-ce que la traduction?

A

La traduction est l’étape de synthèse des protéines par les ribosomes, à partir de l’information génétique contenue dans les ARN messagers (ARNm).

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2
Q

Quel mécanisme sous-tend la traduction ?

A

La traduction est le mécanisme par lequel le flux d’information génétique passe d’une forme acide nucléique (ARN) à une forme protéique selon un code universel.

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3
Q

Comment l’information génétique est-elle codée dans les acides nucléiques ?

A

Elle est codée dans un alphabet à 4 lettres (A, C, G, U/T) et traduite en protéines dans un alphabet à 20 lettres.

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4
Q

Quelle est la fonction de la transcription?

A

La transcription est la synthèse d’une molécule d’ARN messager (ARNm) à partir de la séquence d’ADN d’un gène.

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5
Q

Que permet la traduction?

A

La traduction assure l’expression des gènes portés par l’ADN en fabriquant des protéines.

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6
Q

Quels sont les acteurs principaux de la traduction?

A
  • ARNm : porte l’information.
  • Ribosome : assemble les acides aminés en protéines.
  • Acides aminés : pièces de construction des protéines.
  • ARNt : transporte les acides aminés au ribosome.
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7
Q

Que représente un codon dans le code génétique ?

A

Un codon est un triplet de nucléotides qui code pour un acide aminé ou un signal d’initiation ou de terminaison.

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8
Q

Combien de nucléotides composent un codon ?

A

Un codon est composé de 3 nucléotides (un triplet).

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9
Q

Combien de codons sont associés aux acides aminés ?

A

61 codons sont associés aux acides aminés.

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10
Q

Quels sont les codons stop ?

A

UAA, UAG, et UGA (associés à aucun a.a.)

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11
Q

Quel est le codon d’initiation universel ?

A

Le codon AUG, qui code pour la méthionine.

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12
Q

Pourquoi dit-on que le code génétique est dégénéré ?

A

Parce que plusieurs codons peuvent coder pour un même acide aminé (codons synonymes).

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13
Q

Qui a permis de déchiffrer le code génétique et comment ?

A

Marshall Nirenberg et Heinrich Matthaei en 1961, en utilisant des extraits d’E. coli, des ARN synthétiques (poly U, poly A, poly C) et les 20 acides aminés.

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14
Q

Qu’est-ce qu’un cadre de lecture ?

A

Un cadre de lecture est une manière de lire les codons par triplets, sans chevauchement ni virgule.

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15
Q

Qu’est-ce qui détermine le cadre de lecture ouvert (ORF) ?

A

Le premier nucléotide du premier codon détermine le cadre de lecture ouvert, souvent initié par un codon AUG.

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16
Q

Chaque triplet de nucléotides sur l’ADN correspond à …

A

Un codon de l’ARNm

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17
Q

Chaque codon de l’ARNm correspond à …

A

Un anti-codon spécifique de l’ARNt

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18
Q

Chaque anti-codon correspond à …

A

Un acide aminé spécifique

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19
Q

Quelle hypothèse Francis Crick a-t-il émise en 1954 ?

A

Il a suggéré l’existence d’adaptateurs moléculaires (ARNt) pour lier les triplets d’acides nucléiques aux acides aminés correspondants.

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20
Q

Quels sont les acteurs PROTÉIQUES dans la tradcution?

A
  • ARNt (adaptateur)
  • Anticodon (ARNt isoaccepteurs)
  • Aminoacyl synthétases
  • Ribosome
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21
Q

Quel est le rôle de l’ARNt dans la traduction ?

A

L’ARNt joue un rôle d’adaptateur en reconnaissant un codon de 3 bases sur l’ARNm et en transportant un acide aminé spécifique.

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22
Q

Quel est le rôle de ARNt isoaccepteurs?

A

Pour un triplet sur l’ARNm (codon), correspond un triplet sur l’ARNt (anti-codon),
puisqu’il a une séquence complémentaire au codon.

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23
Q

Vrai ou Faux? Il existe un seul anticodon pour chaque ARNt.

A

Vrai!

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24
Q

Vrai ou Faux? Il existe un seul ARNt pour chaque a.a.

A

Comme le code génétique est dégénéré, i.e. plus d’un codon code pour un acide aminé (codons synonymes), il pourra y avoir plus d’un ARNt pour un acide aminé.

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25
Q

Quelle est la fonction des aminoacyl-ARNt synthétases ?

A

Elles lient un acide aminé spécifique à son ARNt correspondant par un lien covalent, permettant la traduction.

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26
Q

Quel est le fonctionnement du transfert de peptide ?

A

Après qu’un ARNt chargé de son acide aminé spécifique se soit apparié à son triplet sur l’ARNm, son acide aminé va être transféré à l’extrémité de la protéine, qui croît ainsi d’un acide aminé. C’est le peptide qui est transféré sur l’acide aminé.

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27
Q

Quelles sont les étapes de l’initiation de la traduction ?

A
  • Le brin d’ARNm s’attache au ribosome
  • Liaison deux ARNt
    grâce à leur
    anticodon
    complémentaire
    au codon.
  • Formation d’une
    liaison covalente
    entre les 2 acides
    aminés
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28
Q

Quelles sont les étapes de l’élongation de la traduction ?

A
  • Le premier
    ARNt quitte
    le ribosome
  • Le ribosome avance
    de trois nucléotides
  • Un nouvel ARNt se
    positionne dans le
    site « libre » du
    ribosome
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29
Q

Quelle est la vitesse d’élongation de la traduction eucaryote?

A

Très rapide: 15-20 a.a./seconde

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30
Q

Quelles sont les étapes de la terminaison de la traduction ?

A

La synthèse
s’arrête au niveau
d’un codon STOP
et le polypeptide
est libéré

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31
Q

Quels sont les niveaux de structure de l’ARNt ?

A
  • Structure primaire : Séquence linéaire des nucléotides.
  • Structure secondaire : Modèle en feuille de trèfle.
  • Structure tertiaire : Structure 3-D en forme de L.
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32
Q

Quelle est la structure primaire de l’ARNt ?

A
  • L’ARNt est composé de 75 à 95 nucléotides.
  • Il contient 15 nucléotides invariables et 8 semi-variables.
  • Les positions de ces nucléotides jouent un rôle important dans la structure secondaire et tertiaire.
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33
Q

Quelle est la structure secondaire de l’ARNt ?

A

Les molécules d’ARN ont habituellement une structure secondaire composée de tiges et de boucles.

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34
Q

Comment se forment les tiges dans l’ARNt ?

A

Les tiges proviennent de l’appariement de bases complémentaires dans le même brin. Ces structures sont stabilisées par des interactions d’appariement de bases, comme dans l’ADN.

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35
Q

Comment se forment les boucles dans l’ARNt ?

A

Les boucles apparaissent lorsque le manque de complémentarité ou la présence de bases modifiées empêche l’appariement des bases.

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36
Q

Comment la structure secondaire de l’ARNt est-elle stabilisée ?

A

En se repliant, la molécule d’ARN forme une structure stabilisée par :

  • La force des ponts hydrogènes entre certaines paires de bases (A-U, C-G, G-U).
  • L’empilement de paires de bases voisines.
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37
Q

Vrai ou faux : Les empilements G-C sont aussi stables que les empilements A-U.

A

Faux. Un empilement (G-C)(G-C) est plus stable qu’un empilement (A-U)(A-U).

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38
Q

Quels sont les neuf éléments importants de la structure secondaire de l’ARNt ?

A

-Pi (phosphate inorganique).
- Tige adaptatrice.
- Bras D.
- Bras anticodon.
- Bras T.
- Séquence CCA.
- Séquence de nucléotides invariants et semi-variables.
- Base modifiée en 3’.
- Bras variable.

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39
Q

À partir de quoi le Pi (phosphate inorganique) est-il formé dans l’ARNt ?

A

Le Pi est formé à partir de l’acide phosphorique (H₃PO₄).

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40
Q

Qu’est-ce que la tige adaptatrice dans l’ARNt ?

A

C’est une tige de 7 paires de bases qui peut inclure des appariements non Watson-Crick. Cette tige est appelée tige acceptatrice ou tige acide aminé, car elle accepte l’acide aminé à son extrémité 3’.

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41
Q

Qu’est-ce que le bras D dans l’ARNt ?

A

C’est une tige de 3-4 paires de bases qui se termine par une boucle contenant souvent un nucléotide modifié, la dihydrouridine (D). Cette tige et cette boucle forment le bras D.

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42
Q

Qu’est-ce que le bras anticodon dans l’ARNt ?

A

Une tige de 5 paires de bases se terminant par une boucle contenant l’anticodon, une séquence de 3 nucléotides. La tige et la boucle constituent le bras anticodon.

43
Q

Qu’est-ce que le bras T dans l’ARNt ?

A

Une tige de 5 paires de bases se terminant par une boucle contenant la séquence TΨC (T : ribothymidine ; Ψ : pseudouridine ; C : cytidine). Cette structure stabilise la conformation tridimensionnelle de l’ARNt.

44
Q

Qu’est-ce que la séquence CCA de l’ARNt ?

A

Tous les ARNt se terminent par la séquence CCA à leur extrémité 3’, avec un groupe hydroxyle (OH) ajouté post-transcriptionnellement.

45
Q

Qu’est-ce que la séquence invariable de l’ARNt ?

A

Une séquence comprenant 15 nucléotides toujours présents (invariants) et 8 semi-invariants (toujours purines ou toujours pyrimidines). Ces nucléotides se trouvent principalement dans les boucles.

46
Q

Qu’est-ce que la base modifiée dans l’ARNt et où se trouve-t-elle ?

A

Le nucléotide en 3’ de l’anticodon est toujours une base modifiée.

47
Q

Qu’est-ce que le bras variable dans l’ARNt ?

A

C’est la région la plus variable de l’ARNt. Elle contient 3 à 21 nucléotides et peut inclure une tige allant jusqu’à 7 paires de bases.

48
Q

Quelle est la forme générale de la structure secondaire de l’ARNt ?

A

La structure secondaire de l’ARNt est représentée sous la forme d’une feuille de trèfle.

49
Q

Comment le système de numérotation standard s’applique-t-il aux ARNt ?

A

Le système de numérotation standard place la position 1 à l’extrémité 5’ et la position 76 à l’extrémité 3’.

50
Q

Quelles positions occupent les nucléotides de l’anticodon dans l’ARNt ?

A

Les nucléotides de l’anticodon se trouvent aux positions 34, 35 et 36.

51
Q

Quel pourcentage des bases des ARNt sont modifiées ?

A

Jusqu’à 25 % des bases des ARNt sont modifiées de façon post-transcriptionnelle. Certaines sont hypermodifiées.

52
Q

Quels types de modifications affectent les bases des ARNt ?

A
  • Méthylations.
  • Acétylations.
  • Additions d’acides aminés.
53
Q

Quel est le rôle général des modifications des bases dans l’ARNt ?

A

Les modifications influencent le repliement, augmentent la stabilité des ARNt et améliorent l’efficacité de la traduction. Leur présence n’est pas toujours essentielle.

54
Q

Quel est le rôle précis des méthylations dans les ARNt ?

A

La méthylation de certaines bases empêche les mauvais appariements et stabilise ainsi la chaîne de nucléotides de l’ARNt.

55
Q

Quelle est la particularité de la i6A dans l’ARNt ?

A

La i6A (N6-isopentenyl adenosine), souvent trouvée en 3’ de l’anticodon, augmente la fidélité de lecture en renforçant l’interaction avec le codon, malgré un appariement relativement faible.

56
Q

Quelle est la particularité de la pseudouridine dans l’ARNt ?

A

La pseudouridine (Ψ) résulte d’une modification post-transcriptionnelle de l’uridine. Elle est produite par isomérisation, impliquant une rotation de 180° du cycle pyrimidine autour des atomes N3 et C6. Cette modification stabilise la structure 3D des ARNt, et la boucle TΨC contient souvent de la pseudouridine.

57
Q

Quelle est la modification la plus fréquente des bases des ARNt ?

A

La pseudouridine (Ψ) est la modification la plus fréquente des bases des ARNt.

58
Q

Quels substrat et enzyme sont nécessaires pour produire la pseudouridine ?

A

La pseudouridine est produite à partir de l’uridine par l’enzyme pseudouridine synthase.

59
Q

Quelle est la particularité de l’inosine dans l’ARNt ?

A

L’inosine contient une purine particulière appelée hypoxanthine. Cette modification permet une plus grande flexibilité dans l’appariement des bases.

60
Q

Quels appariements wobble sont possibles avec l’inosine dans l’ARNt ?

A

L’inosine peut former des appariements wobble avec U, A et C. Cela permet à un même ARNt de s’apparier à plusieurs codons synonymes.

61
Q

Quelle est la position la plus fréquente de l’inosine dans l’ARNt ?

A

L’inosine est fréquemment trouvée en première position de l’anticodon.

62
Q

Quels substrat et enzyme sont nécessaires pour produire l’inosine ?

A

L’inosine est produite par désamination de l’adénine, catalysée par l’enzyme adénine désaminase.

63
Q

Quelle est la particularité de la ribothymidine dans l’ARNt ?

A

La ribothymidine (5-méthyluridine) est trouvée principalement dans la boucle T des ARNt. Elle contribue à la stabilisation de la structure 3D des ARNt.

64
Q

Quels substrat et enzyme sont nécessaires pour produire la ribothymidine ?

A

Une uridine est incorporée en position 54 lors de la transcription, puis modifiée par l’enzyme uracile(54)-C(5)-méthyltransférase pour devenir de la ribothymidine.

65
Q

Quelle est la particularité de la 5,6-dihydrouridine dans l’ARNt ?

A

La 5,6-dihydrouridine, présente dans la boucle D, est une base non plane. Elle perturbe les interactions d’empilement des bases dans les hélices, déstabilisant ainsi localement la structure des ARN.

66
Q

Quels organismes exploitent la particularité de la 5,6-dihydrouridine dans l’ARNt ?

A

Certains organismes vivant à des températures très basses possèdent des ARNt riches en 5,6-dihydrouridine, ce qui maintient leur flexibilité structurelle dans ces conditions.

67
Q

Quelle est la structure tertiaire de l’ARNt ?

A

La structure tertiaire de l’ARNt est repliée en une forme de L inversé.

68
Q

Quelle est la composition de la première jambe du L dans l’ARNt ?

A

La première jambe est formée par les tiges T et acceptatrices, repliées de manière à former une double hélice d’ARN.

69
Q

Quelle est la composition de la deuxième jambe du L dans l’ARNt ?

A

La deuxième jambe est formée par les tiges D et anticodon, également repliées pour former une structure hélicoïdale.

70
Q

Comment la structure tertiaire de l’ARNt est-elle maintenue ?

A

Elle est stabilisée par des ponts hydrogène et des interactions d’empilement des bases.

71
Q

Quels sont les éléments caractéristiques de la structure tertiaire de l’ARNt ?

A
  • 42 bases appariées dans les tiges.
  • 9 ponts hydrogène entre bases éloignées.
  • 71 bases empilées.
72
Q

Quelles sont les particularités des ponts hydrogène dans la structure tertiaire de l’ARNt ?

A
  • Les 9 ponts hydrogène formés entre bases éloignées stabilisent la structure tertiaire.
  • La plupart des nucléotides impliqués sont invariants ou semi-invariants, expliquant la conservation de la structure tertiaire entre les espèces.
73
Q

La structure tertiaire de l’ARNt est-elle compacte ou ouverte ?

A

La structure tertiaire de l’ARNt est très compacte. La plupart des bases ne sont pas accessibles au solvant.

74
Q

Quels éléments de la structure de l’ARNt sont accessibles ?

A

Seuls les extrémités, incluant l’anticodon et la séquence CCA, sont accessibles, ce qui s’explique par leur rôle fonctionnel.

75
Q

Quelle enzyme catalyse l’activation des acides aminés pour la synthèse des protéines ?

A

Les aminoacyl-tRNA synthétases. Il en existe au moins une pour chacun des 20 acides aminés.

76
Q

Quelles sont les spécificités des aminoacyl-tRNA synthétases ?

A

Ces enzymes ont une double spécificité :

  • Elles reconnaissent spécifiquement un acide aminé.
  • Elles reconnaissent spécifiquement l’ARNt non chargé correspondant.
77
Q

Quel est le rôle des synthétases des aminoacyl-ARNt ?

A

Le rôle de ces enzymes est de coupler un acide aminé spécifique à l’extrémité CCA des ARNt par estérification.

78
Q

Vrai ou faux : L’aminoacyl-ARNt synthétase hydrolyse un ATP en ADP.

A

Faux, l’aminoacyl-ARNt synthétase hydrolyse un ATP en AMP (liaison riche en énergie).

79
Q

Comment l’aminoacyl-ARNt synthétase active-t-elle les acides aminés ?

A

Elle active l’acide aminé en liant sa fonction acide avec la fonction acide du phosphate α de l’AMP (liaison anhydride mixte riche en énergie). Le pyrophosphate est aussitôt détruit par une pyrophosphatase.

80
Q

Sur quel groupe l’acide aminé activé est-il transféré ?

A

L’acide aminé ainsi activé est transféré ensuite avec sa liaison riche en énergie sur une des fonctions alcool secondaires du ribose de l’AMP 3’-terminal de l’ARNt.

81
Q

Quelles sont les deux grandes étapes de l’activation des acides aminés ?

A
  1. Acide aminé + ATP → aminoacyl-AMP + PPi.
  2. Aminoacyl-AMP + ARNt → aminoacyl-ARNt + AMP.

Le ARNt chargé se lie ensuite au ribosome pour la synthèse de la protéine.

82
Q

Vrai ou faux : Toutes les aminoacyl synthétases sont très similaires.

A

Faux, les aminoacyl synthétases possèdent peu de similarités entre elles, ce qui est assez surprenant étant donné qu’elles catalysent toutes une réaction semblable.

83
Q

Quel est le type de liaison entre l’acide aminé et le ribose de l’adénine terminale ?

A

L’acide aminé est lié de façon covalente avec un lien ester au ribose de l’adénine terminale.

84
Q

Qu’est-ce qu’un aminoacyl-adénylate ?

A

Un aminoacyl-adénylate est un acide aminé activé par un AMP (acide 5’-adénylique ou adénosine monophosphate) lié à son groupement carboxyle.

85
Q

Combien existe-t-il de classes d’aminoacyl-ARNt synthétases ?

A

Il existe deux classes d’aminoacyl-ARNt synthétases : classe I et classe II.

86
Q

Quelles sont les différences entre les classes d’aminoacyl-ARNt synthétases ?

A
  • Classe I : Estérification initiale sur le 2’-OH.
  • Classe II : Estérification initiale sur le 3’-OH.
87
Q

Quelle est l’abréviation des aminoacyl-ARNt synthétases ?

A

aaRS.

88
Q

Quels sont deux exemples d’aminoacyl-ARNt synthétases ?

A
  • Tyrosyl-ARNt synthétase.
  • Lysyl-ARNt synthétase.
89
Q

Quelles sont les particularités de la classe I des aminoacyl-ARNt synthétases ?

A
  • Les enzymes de classe I reconnaissent souvent l’anticodon.
  • Elles aminoacylent le 2’-OH.
  • Elles chargent des acides aminés plus gros et plus hydrophobes que celles de classe II.
90
Q

Quelles sont les particularités de la classe II des aminoacyl-ARNt synthétases ?

A
  • Les enzymes de classe II reconnaissent rarement l’anticodon.
  • Elles aminoacylent le 3’-OH.
91
Q

Le taux d’erreur est-il bas dans la traduction ?

A

Oui, le taux d’erreur du couplage est très bas, environ 1/10 000.

92
Q

Vrai ou faux : Il est facile de discriminer entre Phe (hydrophobe) et Lys (chargée).

A

Vrai.

93
Q

Vrai ou faux : Il est facile de discriminer entre Ile et Val.

A

Faux, la synthétase de l’isoleucine charge fréquemment la valine, qui ne diffère que par un groupement méthyle.

94
Q

Quel est le taux d’erreur de chargement de la valine sur l’ARNtIle ?

A

Le taux d’erreur est de 1/150, ce qui est relativement élevé.

95
Q

Quel mécanisme réduit le taux d’erreur de chargement de la valine au lieu de l’isoleucine ?

A

Un mécanisme de proofreading enlève la valine grâce à un second site actif sur la synthétase. Cela diminue le taux d’erreur à 1/3 000.

96
Q

Quelle est l’interaction entre une synthétase et son ARNt ?

A

L’interaction se fait entre l’enzyme et la face interne du L formé par l’ARNt, ainsi qu’avec la boucle anticodon et la tige acceptatrice.

97
Q

Quelle interaction détermine quel ARNt sera choisi ?

A

L’interaction codon-anticodon est la seule interaction déterminante.

98
Q

Vrai ou faux : Les trois premières paires de bases codon-anticodon doivent avoir un appariement Watson-Crick normal.

A

Faux, seules les deux premières paires doivent respecter cet appariement.

99
Q

Quels sont les wobble décrits par Crick ?

A

G–U, I–U, I–A et I–C.

100
Q

Quelle base est souvent trouvée en première position de l’anticodon ?

A

L’inosine (symbole I), une base modifiée.

101
Q

Quels appariements l’inosine permet-elle ?

A

L’inosine permet des appariements avec l’uracile (U), l’adénine (A) et la cytosine (C).

102
Q

Vrai ou faux : Tous les codons sont utilisés à la même fréquence.

A

Faux, les 61 codons ne sont pas utilisés à la même fréquence.

103
Q

À quoi est lié le phénomène de biais de corrélation entre les codons ?

A

Ce phénomène est probablement lié à des considérations économiques pour les organismes.

104
Q

Quel est l’impact en biotechnologie du biais de corrélation entre les codons ?

A
  • Traduction retardée entraînant une baisse de la stabilité de l’ARNm.
  • Terminaison prématurée, pouvant mener à des protéines trop courtes ou instables.
  • Changements de cadre de lecture ou mauvaise incorporation.
  • Inhibition de la synthèse protéique.

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