3- Protéines Flashcards
1
Q
Quel est le dogme central de la biologie moléculaire
A
Flux de l’ADN vers ARN vers PROTÉINES
2
Q
Qu’est ce qu’une protéine
A
Un polymère d’acides aminés
3
Q
Qu’est ce qu’une acide aminé
A
- Une extrémité amino-terminale (N-terminus)
- Une extrémité carboxyle-terminale (C-terminus)
- Un squelette polypeptidique
- Une chaîne latérale
4
Q
Comment s’appelle le lieu où s’assemble ensemble des acides aminés pour donner des dipeptides/tripeptides…
A
Lien peptidique (peptide bonds)
5
Q
Quelles sont les fonctions réalisés par les protéines dans l’organisme?
A
- Muscles (fonctions musculaires)
- Enzymes (fonctions requierant des enzymes, ex: digestion avec Pepsine et Trypsine)
- Récepteur (fonctions de récepteurs neurologiques ou hormonaux)
- Hormone (Surtout insuline)
- Hémoglobine
6
Q
Qu’a de spécial la fonction des protéines relié à l’hormone de l’insuline
A
Les protéines jouent un rôle de récepteur et participent à la cascade de signalisation qui est super importante dans la régulation de la glycémie
7
Q
Où se retrouve l’hémoglobine
A
Dans les globules rouges
8
Q
Quelle est la fonction principale de l’hémoglobine
A
Transporte l’oxygène dans le sang
9
Q
Que peut-il arriver si il y a une mutation du gène codant pour la chaîne β de l’hémoglobine (prot. qui transporte oxygène) qui
conduit à un changement d’un seul acide aminé (Glu6 –> Val6)
A
En modifiant la structure et les propriétés de la protéine on peut avoir la conséquence suivante:
- La drépanocytose ou anémie falciforme (« sickle cell
disease »)
Raison physiologique: A faible concentration en O2, la β globine mutante a tendance à précipiter et à former des longues
fibres qui déforment le globule rouge et lui donne une forme de faucille.
10
Q
Vrai ou faux, dans une protéine ont peut changer jusqu’à 2 acides aminés avant que cela ne crée de mutation menant à de graves maladies.
A
Faux, dès qu’on altère la structure/propriété d’une protéine (par exemple en ne mutant qu’un seul aa) on peu avoir une grave maladie due à la mutation.
11
Q
Propriétés de la conformation des protéines (3)
A
- tridimensionnelle
- flexible
- mobile dans
l’espace (elles vont bouger/vibrer et changer de conformation)
12
Q
De quoi dépend la dynamique des protéines
A
– Énergie du mouvement brownien (mouvement de toutes les cellules)
– De molécules énergétiques (ATP, GTP)
13
Q
Que peut-il arriver lorsqu’il y a un petit changement chimique dans une protéine (exemple lorsqu’on retire un groupement phisphate à une molecule)
A
Ce petit changement (ex: hydrolyse d’GTP en GDP) peut engendrer un grand changement de conformation de la protéine. Cela peut aussi causer un mouvement de la protéine puisque ce petit changement sera transmis à travers la chaîne polypeptidique et y sera amplifié
14
Q
La liaison du nucléotide GTP peut (1) la (2) d’une protéine
A
1: contrôler
2: fonction
15
Q
La modification de la conformation d’une protéine peut la rendre une protéine _ et engendrer un _, et ce, grâce à l’énergie fournie par _ de l’ATP ou GTP
A
- motrice
- déplacement directionnel
- l’hydrolyse
16
Q
Quels sont les rôles que peuvent effectuer les protéines motrices? (5)
A
- Déplacer d’autres protéines
- Participer à la contraction musculaire
- Participer à la migration des chromosomes durant la mitose
- Participer au déplacement des organites
- Participer au déplacement des enzymes sur l’ADN durant la réplication de l’ADN
17
Q
Quelle est la stucture générale d’un acide aminé
A
- carbone alpha
- groupe/fonction amine (NH2) BASE
- groupe/fonction carboxyle (COOH) ACIDE
- chaine latérale
18
Q
Qu’est ce que le carbone alpha
A
La chaine lat. est attachée au carbone a, c’est donc le carbone a qui est le premier situé à côté du groupement carboxyle (COOH)
19
Q
Combien y a t il d’AA diff?
A
20
20
Q
Caractéristique principale de la chaine lat (R)
A
différencie les 20 acides
aminés attachée au Carbone a
21
Q
Les acides aminés (aa) peuvent
être représentés par un
code de _ lettres
ou bien par _
A
- 3
- seulemement une lettre
(exemple: Alanine, Ala, A)
22
Q
Comment classifions nous les AA?
A
Selon les caractéristiques physicochimiques de leurs chaînes latérales (R)
23
Q
Quels sont les 3 types de chaînes latérales?
A
1- Polaires chargées (hydrophiles)
2- Polaires non chargés (hydrophiles)
3- Apolaires (aliphatiques ou aromatiques = hydrophobes)
24
Q
Quelle est la caractéristique des chaîne polaires chargées (hydrophiles)
A
- chargés positivement (aa basique)
- chargés négativement (aa acide)
25
Quelle est la caractéristique des chaîne polaires non chargés (hydrophiles)
Contiennent des H pouvant former des ponts hydrogène avec O ou N (atomes électronégatifs)
26
Quelle est la caractéristique des chaîne apolaires (aliphatiques ou aromatiques = hydrophobes)
incluent surtout C et H
27
Que veut dire une chaine latérale dite "hydrophile"
Elle peut interagir avec les molécules d'eau à travers des ponts hydrogènes
28
Les caractéristiques physiochimiques des chaines latérales vont déterminer l'intéraction entre...
- Protéine - protéine
- Protéine - ADN
- Protéine - ARN
- Protéine - molec. organique
29
Pour ce qui est des chaînes latérales polaires non chargés que peut on dire des groupes -NH2 et -OH
ils sont polaires, même si non chargés
30
Qu'est ce qu'un lien peptidique? Comment se forme t il brievement?
Condensation de 2 acides aminés, grâce à l'élimination d’une molécule d’H2O
31
Expliquez brievement la formation du lien peptidique
Le OH du groupement carboxyle du premier acide aminé se lie à un des H du groupement amine du deuxième acide aminé pour former une molécule d'eau (qui part) ce qui fait que le C et le N se lie ensemble et forment le lien peptidique avec le groupement carbonyle et le H restant sur le N.
32
Quels sont les 4 atomes qui forment le lien peptidique
H- N-C = O
33
La rotation est elle permise autour du lien C-N dans le lien peptidique
Non aucune rotation dans le lien peptidique
34
On dit que le lien peptidique est dans un plan _ qui ne _ pas
- rigide
| - bouge
35
Lorsqu'on ecrit une protéine on met toujours le groupement _ à gauche et le groupement _ à droite
- N-terminus
| - C-terminus
36
Les liens C-N (carbone alpha) qui ne sont pas dans les liens peptidiques peuvent-ils faire une rotation
Oui, c'est grâce à cela que la chaine d'acide aminé qui crée la protéine est flexible
37
Quel est le nom d'une chaine de
- 2 acides aminés
- 3 acides aminés
- 3-10 acides aminés
- Plus de 10 aa
- dipeptide
- tripeptide
- oligopeptide
- polypeptide
38
Y a-t-il une rotation possible où il y a la chaine lat
Oui
39
Qu'est ce que le squelette peptidique
C'est la chaine de carbones où s'attachent les chaines lat) liés aux liens peptidiques SANS LES CHAINES LAT et qui commence par un N-terminus et se termine par un C-terminus.
C'est donc toujours la même chose qui se répète le long de la chaîne polypeptidique.
40
Qu'est ce qui détermine les caractéristiques singulières de la protéine
Les chaines lat des AA qui changent
41
Synonyme de chaine latérale
Résidu (JE NE SUIS PAS CERTAINE DE CETTE NOTION)
42
Vrai ou faux? Pas de rotation du lien peptidique, qui fait partie d’un plan rigide
Vrai
43
Vrai ou faux? Pas de rotation autour de C alpha où se trouve la chaine latérale (R)
Fauxxxx rotation possible pour rendre protéine flexible
44
Qu'est ce que les résidus
Chaînes latérales attachées au squelette polypeptidique, on parle de résidus lorsque les aa font partie
d’un peptide ou d’une protéine
45
Le squelette de la protéine est
monotone
46
Comment pouvons nous représenter les structures des protéines
Pour faciliter leur représentations on utilise de diagrammes simplifiés :
- Backbone
- Ribbon
- Stick and ball
- Space filling
voir image page 32
47
Qu'est ce qui détermine la fonction d'une protéine?
La structure de la protéine
48
Qu’est-ce que détermine la structure? (2)
- Les chaînes latérales des aa et leur
séquence (ordre)
- Les liens chimiques faibles entre les
résidus
49
Expliquez le processus par lequel la structure de la protéine est déterminée.
Les chaînes latérales des aa et leur
séquence (ordre) déterminent comment une protéine va
se replier pour acquérir sa structure
finale et fonctionnelle. Puis, des liens chimiques faibles entre les résidus déterminent le repliement de
la protéine et maintiennent la
structure de la protéine.
50
Quels sont les liaisons (forces) chimiques non covalentes faibles impliquées dans la stabilisation de la structure 3D des protéines
1- Forces de Van der Waals
2- Ponts hydrogène
3- Liens ioniques
4- Interactions hydrophobes
51
Comment pouvons nous décrire brièvement les forces de Van der Waals
C'est une interaction entre 2 atomes qui crée un "équilibre entre attraction et répulsion entre deux atomes situés à très courte distance l’un de l’autre".
52
Comment pouvons nous décrire brièvement les forces de Van der Waals reliée à la distance entre les deux atomes
Il y a répulsion si les atomes sont trop près l’un de l’autre et peu d’attraction s’ils sont trop distancés
53
Comment appelons-nous la distance où les atomes cessent de se repousser et s'attirent
La distance de Van der Waals
54
Comment pouvons nous décrire brièvement les ponts hydrogènes
- Liaison entre un H et deux atomes
électronégatifs (souvent O ou N)
- Il s’agit d’une interaction électrostatique où le H est « pris en sandwich » entre deux atomes attirant des électrons
55
Comment pouvons nous décrire brièvement les liens ioniques ou ponts salins
- Interaction entre les charges positives et négatives de deux résidus d’acides
aminés porteurs de charges opposées
56
Comment pouvons nous décrire brièvement les interactions hydrophobes
Tout ce qui est hydrophobe va se mettre ensemble pour fuir l'eau et ainsi on atteint l'énergie minimale en diminuant la surface hydrophobe exposée à l'eau
57
Comment pouvons nous décrire brièvement le fonctionnement des interactions hydrophobes et puis au final, quelle est cette organisation?
Cette organisation des portions hydrophobes et hydrophiles de la protéine se forme par répulsion. Cela permet d'atteindre l’énergie minimale (minimaliser l'énergie dépensée) en diminuant la surface hydrophobe exposée à l’eau
Au final, les chaînes polaires (solubles/hydrophiles) se retrouvent en périphérie de la molécule, alors que les chaînes apolaires (insolubles) se retrouvent au centre de la molécule
58
Quel est le rôle des interactions hydrophobes dans le repliement et le maintien de la structure des protéines
Les résidus non-polaires (hydrophobes) vont s'orienter vers l'intérieur de la protéine repliée ce qui va engendrer une importante force guidant le repliement.
Tandis que les résidus polaires (hydrophiles) vont s'orienter vers l'extérieur de la protéine repliée afin d'interagir avec les molecules d'eau.
59
Quel est le rôle des liaisons chimiques faibles dans le maintien de la structure des protéines ?
Liaisons qui permettent le repliement, l’adoption et la stabilisation de la
structure tridimensionnelle des protéines
60
Quel est le rôle des liaisons faibles dans l'interaction entre deux molécules
Plus il y a de liaisons noncovalentes (faibles), plus l’interaction entre les
molécules sera forte et plus l'affinité entre ces deux molec. sera grande
61
La détection du virus de covid et de son récepteur se fait à l'aide de quoi? Aussi la reconnaissance de l'anticorps (qui va neutraliser/détecter le virus) se fait grâce à?
Les forces chimiques faibles
62
Quel est le rôle des ponts disulfure (S-S) dans le maintien de la structure des protéines
Liaison chimique forte impliquée dans la stabilisation de la structure 3D la
plus stable des protéines
63
Quel type de liaison sont les liaisons des ponts disulfure (S-S)
Liaisons chimiques fortes (covalentes) - non transitoires, donc TRÈS fortes
64
Qu'est ce qu'un pont disulfure?
Liaison covalente interchaîne ou intrachaîne via l’oxydation du groupement thiol (SH) de deux acides aminés cystéine
65
Où retrouve-t-on les pont disulfure? et pourquoi?
Surtout dans des protéines extra cellulaire, pcq la struct. doit être forte pour résister au milieu ext. et que la protéine ne se déforme pas trop
66
Comment pourrait-on décrire les liaisons covalentes (vs les non covalentes)
Elle sont
- plus fortes
- affectée par les changements de pH, sels, temp...
67
Vrai ou faux, les liaisons covalentes ont un rôle a jouer dans le maintien de la structure des protéines tout comme les liaisons faible?
Vrai, la structure des protéines extracellulaires est souvent stabilisée par des ponts disulfure
68
Est-ce que les ponts disulfure sont des liaisons faibles?
Non, lien fort
69
Quels sont les 4 niveaux de structure des protéines
- La structure primaire
- La structure secondaire
- La structure tertiaire
- La structure quaternaire
70
Qu'est ce qui caractérise la structure primaire
La structure primaire est la séquence en acides-aminés (aa) de la protéine
71
Qu'est ce qui caractérise la structure secondaire
La structure secondaire correspond au premier niveau d’organisation dans l’espace des protéines:
hélices α (alpha) et feuillets β (bêta)
(ainsi que « boucles et coudes »)
72
Qu'est ce que l'hélice alpha dans la structure secondaire de la protéine
Un mode de repliement dû à la formation de ponts hydrogène
| entre les C=O et N-H du squelette polypeptidique
73
Quelles sont les caractéristiques de l'hélice alpha dans la structure secondaire de la protéine
- Un pont hydrogène toutes les 4 liaisons peptidiques (ou chaque résidus)
- 3.6 acides aminés (ou résidus) par tour d’hélice (par pas de l'hélice)
- Le pas de l'hélice est la distance entre un point et avant de revenir à la même position, mais un étage plus bas ou plus haut
74
Qu'est ce qui permet l'enroulement de l'hélice
La présence du pont H
CEPENDANT c'est aussi puisqu'il y a une hélice que l'on peut avoir un pont H à chaque 4 liaisons peptidiques
INTERDÉPENDANCE
75
Quelles sont les caractéristiques du feuillet beta dans la structure secondaire de la protéine
- Une surface plane
- Il y a des chaînes latérales de part et d'autre du feuillet B
- Il peut y avoir des interactions faibles entre les chaînes lat. des feuillets et c'est ce qui va déterminer l'emplacement des feuillets B
76
Qu'est ce qui détermine l'orientation des feuillets B
Les forces faibles
77
Qu'est qu'une boucle/coude
Partie de la chaîne polypeptidique peu structurée qui relie 2 feuillets et qui peux bouger beaucoup (flexible)
78
Qu'est ce qui caractérise la structure tertiaire
Cela correspond à l’organisation dans
| l’espace des structures secondaires entre elles (toutes les protéines ont une structure tertiaire)
79
Vrai ou faux? Il existe des protéine sans structures tertiaire?
Faux
80
Comment caractériserions nous la conformation de la structure tertiaire?
Conformation 3D de la chaîne polypeptidique incluant les structures
secondaires (hélices α et feuillets β), les boucles, et enroulement au hasard
81
En ce qui a trait à l'organisation des éléments de structure secondaire, la protéine est composée d’un ou plusieurs _ reliés
par des régions moins structurée
domaines
82
Quelle est la caractéristique majeure d'un domaine protéique
Un domaine protéique peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unité modulaire souvent associée à une fonction
83
Qu'est ce qu'un domaine protéique
Une partie d'une protéine capable d'adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome qui peut être porteur d’une fonction spécifique de la protéine complète
84
Ce sont des modules pouvant se retrouver dans _ .
plusieurs protéines différentes
85
Qu'est ce qui caractérise la structure quaternaire
Caractérisée par
l’assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles
*seulement certaines protéines ont une structure quaternaire*
86
L’exemple le plus utilisé de protéine ayant une struct. quaternaire
l’hémoglobine
87
Pour être fonctionelle la structure quaternaire doit...
Impliquer plusieurs protéines (ou plusieurs
| chaînes polypeptidiques ou domaines) qui s’assemblent
88
Quelles sont les 4 différents type de structures quaternaires (4 façons dont les chaînes peuvent s'associer ensemble)
- 2 chaînes identiques = homodimère
- 2 chaines différentes = hétérodièmre
- 4 chaines identiques = homotétramère
- 4 chaines différentes = hétérotétramère
89
Vrai ou faux
Toutes les protéines doivent adopter une structure quaternaire
pour être fonctionnelles.
Faux, seulement tertiaire est nécessaire
89
Vrai ou faux
Toutes les protéines doivent adopter une structure quaternaire
pour être fonctionnelles.
Faux, seulement tertiaire est nécessaire
90
Quelles sont les 3 structures de complexes multimériques dans lesquelles les protéines peuvent s'assembler?
- Dimère
- Long filament helicoïdale
- Cercle
91
Quand est ce que la protéine forme un dimère avec une protéine identique
Lorsque la protéine n'a qu'un site de liaison
92
Quand est ce que la protéine forme un long filament helicoïdale avec une protéine identique
Si les protéines identiques ont toutes les deux 2 sites de liaison
93
Quand est ce que la protéine forme un cercle avec une une autre sous-unité protéique
Si les sites de liaison sont disposés de
façon adéquate, les sous-unités protéiques
peuvent former un cercle plutôt qu’un long
filament
94
Le contrôle de l'activité des protéine se fait par la ...
la phosphorylation
95
Le contrôle de l'activité des protéine se fait par la ...
la phosphorylation
96
La phophorylation est un moyen _ et _ de contrôler l'activité des protéines (comme les enzymes impliquées elles-même dans la phophorylation)
- rapide
| - réversible
97
Puisque le phosphate porte deux charges négatives, il peut induire un changement de conformation des acides aminés suivants: _. (Ces trois aa ont des OH, ce qui fait qu'on peut ajouter/retirer un P)
Sérine
Thréonine
Tyrosine
98
Le phosphate que l'on rajoute a une molécule arrrive toujours (on hydrolyse toujours)
de l'ATP
99
La protéine (enzyme) qui fait le travail d'ajouter le phosphate à une molec est la...
kinase
100
La protéine (enzyme) qui fait le travail de retirer/éliminer le phosphate à une molec est la...
la phosphatase
101
Quelles sont les deux caractéristiques de la régulation de l’activité protéique par phosphorylation (positive ou négative)
- Régulation par changement de conformation de la protéines
| - Modification post-traductionnelle réversible
102
Quel est le moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines liant le GTP (GTP-binding proteins = G proteins)
- Par changement de la structure de la protéine
- Actives sous la forme liée au GTP
- Désactivées lorsque le GTP est hydrolysé en GDP
