Δομή και Λειτουργία πρωτεϊνών (κεφ. 3)

Question 1

Δώστε έναν ορισμό για τις πρωτεϊνες.

Answer 1

Οι πρωτεϊνες είναι πολυδύναμα μακρομόρια στους ζώντες οργανισμούς που εξυπηρετούν βασικές λειτουργίες σε όλες σχεδόν τις βιολογικές διεργασίες. Οι πρωτεϊνες είναι γραμμικά πολυμερή δομούμενα από μονομερή που ονομάζονται αμινοξέα τα οποία συνδέονται μεταξύ τους με φορά ουρά προς κεφαλή. Λέγονται επίσης βιοπολυμερή.

Question 2

Τι ξέρετε για την αναδίπλωση των πρωτεϊνών; Από ποιους παράγοντες εξαρτάται;

Answer 2

Οι πρωτεϊνες αναδιπλώνονται σε τρισδιάστατες δομές οι οποίες είναι είτε μοναδικές είτε χαρακτηριστικές . Αυτή η αναδίπλωση εξαρτάται από προσθετικές ομάδες (π.χ. Αίμη), μεταλλικά ιόντα, ηλεκτροστατικές δυνάμεις, δεσμούς υδρογόνου κτλ.

Question 3

Από τι εξαρτάται η δράση των πρωτεϊνών; Πώς αλληλεπιδρούν με άλλες πρωτείνες και βιολογικά μόρια;

Answer 3

Από τη δομή τους και την δυναμική τους (άκαμπτες πρωτεϊνες και πρωτείνες με ευέλικτα/εύκαμπτα τμήματα). Αλληλεπιδρούν με μεταφορά ενέργειας και άλλους τρόπους.

Question 4

Ορίστε την πρωτοταγή δομή των πρωτεϊνών.

Answer 4

Είναι η αλληλουχία των αμινοξέων που συνδέονται μεταξύ τους με πεπτιδικούς δεσμούς.

Question 5

Ποια είναι η δευτεροταγής δομή των πρωτεϊνών;

Answer 5

Είναι η αναδίπλωση των πεπτιδικών αλυσιδών σε α -έλικα, β-πτυχωτή επιφάνεια, στορφές (α-,β-,γ-).

Question 6

Ποια είναι η τριτοταγής δομή των πρωτεϊνών;

Answer 6

Είναι η αναδίπλωση της πεπτιδικής αλυσίδας και η διάταξη όλων των τμημάτων της (α-έλικα, β-πτυχωτή επιφάνεια, κλπ) στον χώρο.

Question 7

Τι είναι η τεταρτοταγής δομή των πρωτεϊνών;

Answer 7

Είναι όταν οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες συγκροτούν δομικές υπομονάδες και αυτές συγκροτούν ένα σύνολο από υπομονάδες.

Question 8

Τι προκαλεί η δέσμευση ενός μορίου σιδήρου από την πρωτεϊνη λακτοφερίνη;

Answer 8

Προκαλεί αλλαγή στη δομή η οποία επιτρέπει την αναγνώριση από άλλα μόρια της λακτοφερίνης που φέρει ιόν σιδήρου και την διάκρισή αυτής από λακτοφερίνη που δεν φέρει μεταλλικό ιόν.

Question 9

Περιγράψτε τη δομή ενός α- αμινοξέος.

Answer 9

Ένα α - αμινοξύ αποτελείται από ένα κεντρικό μόριο άνθρακα (Cα), συνδεδεμένο με μία αμινική ομάδα (NH3+), μια καρβοξυλική ομάδα (COO-), ένα άτομο Η και μία χαρακτηριστική ομάδα (R), γνωστή και ως πλευρική αλυσίδα.

Question 10

Τι γεωμετρία δημιουργείται σε ένα α-αμινοξύ;

Answer 10

Οι 4 διαφορετικές ομάδες στον α-άνθρακα δημιουργούν τετραεδρική γεωμετρία με την διάταξή τους γύρω από αυτόν και ένα ασύμμετρο, χειρόμορφο κέντρο.

Question 11

Τι είναι τα L και D ισομερή;

Answer 11

Είναι τα 2 κατοπτρικά είδωλα των α - αμινοξέων. Το L-ισομερές είναι η διαμόρφωση στην οποία η φορά από τη μεγαλύτερη προς την μικρότερη προτεραιότητα είναι αντίθετη προς τη φορά των δεικτών του ρολογιού. Το D-ισομερές είναι η διαμόρφωση εκείνη στην οποία η φορά από τη μεγαλύτερη προς τη μικρότερη προτεραιότητα ακολουθεί τη φορά των δεικτών του ρολογιού.

Question 12

Ποια διαμόρφωση στερεοϊσομερών απαντάται στις πρωτείνες;

Answer 12

Στις πρωτείνες απαντώνται μόνο L-αμινοξέα. Έχουν δηλαδή διαμόρφωση S (sinister=αριστερός).

Question 13

Πώς μεταβάλλεται ο ιοντισμός των αμινξέων σε συνάρτηση με το pH;

Answer 13

Σε χαμηλό pH, επικρατεί η πλήρως πρωτονιωμένη μορφή του αμινοξέος όπου και η αμινομάδα και η καρβοξυλομάδα είναι πρωτονιωμένες. Όταν το pH πιάσει τιμή κοντά στο pKa της καρβοξυλομάδας, η καρβοξυλομάδα χάνει το πρωτόνιό της. Σε φυσιολογικές τιμές pH επικρατεί η μορφή αμφοτερικού ιόντος όπου μόνο η καρβοξυλομάδα είναι αποπρωτονιωμένη. Σε υψηλότερο pH κοντά στην pKa της αμινομάδας αποπρωτονιώνεται και η αμινομάδα και σχηματίζεται το απόλυτα αποπρωτωνιομένο μόριο.

Question 14

Πώς κατηγοριοποιούνται τα 20 αμινοξέα;

Answer 14

Ταξινομούνται σε 4 κατηγορίες με βάση τα γενικά φυσικοχημικά χαρακτηριστικά των πλευρικών ομάδων. Είναι οι εξής: υδρόφοβα αμινοξέα με μη πολικές ομάδες R, πολικά αμινοξέα με ουδέτερες πλευρικές ομάδες R, όπου όμως το ηλεκτρικό φορτίο δεν είναι ομοιόμορφα κατανεμημένο, θετικά φορτισμένα αμινοξέα με ομάδες R που έχουν θετικό φορτίο σε φυσιολογικά pH, αρνητικά φορτισμένα αμινοξέα με ομάδες R που έχουν αρνητικό φορτίο σε φυσιολογικά pH.

Question 15

Ποιο είναι το μόνο μη χειρόμορφο αμινοξύ και γιατί;

Answer 15

Η γλυκίνη επειδή η πλευρική της αλυσίδα αποτελείται από ένα μόνο Η. Άρα στο άτομο α-άνθρακα είναι συνδεδεμένα δύο άτομα H.

Question 16

Ποια είναι τα αλειφατικά αμινοξέα;

Answer 16

Είναι τα υδρόφοβα αμινοξέα με μη πολικές ομάδες R: Η γλυκίνη, η αλανίνη, η βαλίνη, η λευκίνη, η ισολευκίνη, η μεθειονίνη, η προλίνη, η θρυπτοφάνη και η φαινυλαλανίνη.

Question 17

Αναφέρετε τα χαρακτηριστικά της Προλίνης.

Answer 17

Είναι ένα ιδιαίτερο αλειφατικό αμινοξύ επειδή είναι κυκλικό. Η πλευρική της ομάδα συνδέεται με το άζωτο του πεπτιδικού δεσμού μέσω του άνθρακα Δ. Επηρεάζει ιδιαίτερα την πρωτεϊνική αρχιτεκτονική (και ιδιαίτερα την δευτεροταγή δομή μιας πεπτιδικής αλυσίδας) διότι ο δακτύλιός της της προσδίδει ακαμψία. Συνήθως διακόπτει την αναδίπλωση της πεπτδικής αλυσίδας σε δομή α-έλικας (ιδιαίτερα αν ακολουθεί το αμινοξύ γλυκίνη).

Question 18

Ποια είναι η πιο δραστική ομάδα, η καρβοξυλομάδα ή η θειολική ομάδα;

Answer 18

Η υδροξυλομάδα.

Question 19

Πώς δημιουργείται ο δισουλφιδικός δεσμός ανάμεσα σε 2 κυστεϊνες; Ποια τα προϊόντα;

Answer 19

Δύο -SH ομάδες αποβάλλουν τα Η+ και σχηματίζουν δισουλφιδικό δεσμό. 2 κυστεϊνες= 1 κυστίνη.

Question 20

Τι ενισχύουν οι δισολφιδικοί δεσμοί;

Answer 20

Οι δεσμοί χαρακτηρίζουν και σταθεροποιούν τις τρισδιάστατες δομές των πρωτεϊνών. Οι δεσμοί αυτοί δημιουργούν διασυνδέσεις στις γραμμικές αλυσίδες των πρωτεϊνών και συνεπώς είναι ιδιαίτερα σημαντικοί για την αναδίπλωση της πολυπεπτιδικής ακολουθίας, δηλαδή καθορίζουν τις τρισδιάστατες δομές των πρωτεϊνών.

Question 21

Ποια από τα αμινοξέα διαθέτουν πλευρικές ομάδες με ομάδες που ιονίζονται; Από τι εξαρτάται αυτή η διαδικασία;

Answer 21

7.Το ασπαραγινικό, το γλουταμινικό, η ιστιδίνη, η κυστεϊνη, η τυροσίνη, η λυσίνη και η αργινίνη. Οι ομάδες αυτές δίνουν και δέχονται πρωτόνια και η διαδικασία εξαρτάται ισχυρά από το pH.

Question 22

Ποια από τα αμινοξέα διαθέτουν αλειφατικές ομάδες;

Answer 22

7.Η γλυκίνη, η αλανίνη, η βαλίνη, η λευκίνη, η ισολευκίνη, η μεθειονίνη και η προλίνη. Ένα από αυτά (η προλίνη) είναι κυκλικό.

Question 23

Ποια από τα αμινοξέα διαθέτουν αρωματικό δακτύλιο;

Answer 23

4.Η φαινυλαλανίνη, η θρυπτοφάνη, η τυροσίνη και η ιστιδίνη.

Question 24

Ποια από τα αμινοξέα είναι φορτισμένα σε ουδέτερο pH;

Answer 24

4. Τα 2 (ασπαρτικό και γλουταμινικό) είναι αρνητικά φορτισμένα και τα άλλα 2 (αργινίνη και λυσίνη) είναι θετικά φορτισμένα.

Question 25

Ποια από τα αμινοξέα διαθέτουν καρβοξυλομάδες και ποια θειολική ομάδα;

Answer 25

3. Τα 2 (σερίνη και θρεονίνη) διαθέτουν ΟΗ-. Το 1 (κυστεϊνη) διαθέτει SH-.

Question 26

Στην αντίδραση μεταξύ ενός καρβοξυλικού οξέος και α-αμινικής ομάδας προς ποια πλευρά βρίσκεται συνήθως η ισορροπία; Τι σημαίνει αυτό;

Answer 26

Προς την πλευρά της υδρόλυσης παρά προς την πλευρά της σύνθεσης. Αυτό σημαίνει ότι η βιοσύνθεση του πεπτιδικού δεσμού απαιτεί τη συνεισφορά ελεύθερης ενέργειας.

Question 27

Πόσο σταθεροί είναι οι πεπτιδικοί δεσμοί και πώς διασπώνται στους ζώντες οργανισμούς;

Answer 27

Η διάρκεια ζωής τους σε υδατικό διάλυμα χωρίς καταλύτη και οξέα είναι 1000 χρόνια. Διασπώνται με ένζυμα.

Question 28

Ποιος είναι ο πεπτιδικός σκελετός; Ποιο το μεταβλητό τμήμα της αλυσίδας;

Answer 28

Τα άτομα του πεπτιδικού δεσμού, το οξυγόνο και ο Cα αποτελούν τον πεπτιδικό σκελετό. Οι πλευρικές ομάδες,

Question 29

Αλυσίδες με πόσα αμινοξέα χαρακτηρίζουν ένα πεπτίδιο/

πολυπεπτίδιο;

Answer 29

5 - 2000 αμινοξέα.

Question 30

Πόσα αμινοξέα χαρακτηρίζουν ένα πεπτίδιο;

Answer 30

1 - 50.

Question 31

Πόσα αμινοξέα χαρακτηρίζουν μια πρωτεϊνη;

Answer 31

Περισσότερα από 50 αμινοξέα.

Question 32

Μεταξύ ποιων τιμών κυμαίνεται το βάρος των περισσότερων πρωτεϊνών;

Answer 32

Μεταξύ 5000 και 220000.

Question 33

Ποιος έδειξε ότι μια πρωτεϊνη έχει μια συγκεκριμένη αλληλουχία αμινοξέων και σε ποια πρωτεϊνη;

Answer 33

Ο Frederick Sanger με τη βοϊα ινσουλίνη, μια ορμόνη πρωτεϊνικής φύσεως.

Question 34

Τι προσφέρει ο συσχετισμός μεταξύ ακολουθίας αμινοξέων και τρισδιάστατης δομής; Ποιες είναι οι εφαρμογές του;

Answer 34

Σημαντικές πληροφορίες για τους κανόνες που καθορίζουν την αναδίπλωση των πολυπεπτιδικών αλυσιδών. Η πρόβλεψη τριτοταγών δομών των πρωτεϊνών με βάση την ομοιότητα της ακολουθίας τους με άλλες γνωστές τρισδιάστατες δομές (Homology Modeling). Σχεδιασμός πεπτιδικών αναλόγων και άλλων βιοδραστικών ενώσεων.

Question 35

Επιτρέπει την περιστροφή γύρω από τον εαυτό του ο πεπτιδικός δεσμός;

Answer 35

Όχι, επειδή είναι επίπεδος.

Question 36

Στο ζεύγος των συνδεδεμένων αμινοξέων ποια άτομα βρίσκονται στο ίδιο επίπεδο;

Answer 36

6 άτομα. Ο Cα του 1ου αμινοξέος μαζί με την ομάδα CO καθώς και ο Cα του 2ου αμινοξέος με την αμινομάδα του (ΝΗ).

Question 37

Ποιες είναι οι διαμορφώσεις cis και trans στη σύνδεση αμινοξεών;

Answer 37

Στη διαμόρφωση cis οι 2 Cα βρίσκονται στην ίδια πλευρά του πεπτιδικού δεσμού. Στη διαμόρφωση trans οι 2 Cα βρίσκονται σε αντίθετες θέσεις σε σχέση με τον πεπτιδικό δεσμό.

Question 38

Ποια διαμόρφωση έχει μεγαλύτερη προτίμηση και γιατί;

Answer 38

Η διαμόρφωση trans επειδή σε αυτή υπάρχουν λιγότερες στερικές αλληλεπικαλύψεις των ομάδων που συνδέονται στα άτομα α-άνθρακα.

Question 39

Ποια είναι η πιο κοινή περίπτωση δεσμών cis;

Answer 39

Αυτή που αφορά την σύνδεση προλίνης με οποιοδήποτε άλλο αμινοξύ. Η ενέργεια είναι περίπου ίδια στις διαμορφώσεις cis και trans διότι υπάρχουν ανάλογα προβλήματα στερικών αλληλεπικαλύψεων και στις δύο μορφές.

Question 40

Τι δεσμοί είναι αυτοί που ενώνουν τα άτομα Cα με τις αμινομάδες και τις καρβοξυλομάδες; Σε τι βοηθά η φύση τους αυτή;

Answer 40

Είναι απλοί δεσμοί με αποτέλεσμα τα γειτονικά πεπτιδικά επίπεδα να μπορούν να περιστραφούν ελεύθερα γύρω από αυτούς τους δεσμούς αποκτώντας διάφορους προσανατολισμούς. Η ελευθερία περιστροφής επιτρέπει στις πρωτεϊνες να αναδιπλωθούν με διάφορους τρόπους

Question 41

Πώς ονομάζεται η γωνία περιστροφής γύρω από τον δεσμό μεταξύ ατόμων αζώτου και α-άνθρακα;

Answer 41

Ονομάζεται φ.

Question 42

Πώς ονομάζεται η γωνία περιστροφής γύρω από τον δεσμό ατόμου α-άνθρακα και καρβονυλικής ομάδας;

Answer 42

Ονομάζεται ψ.

Question 43

Πώς ονομάζεται η γωνία περιστροφής γύρω από το δεσμό μεταξύ καρβονυλίου και αμινομάδας;

Answer 43

Ονομάζεται ω.

Question 44

Ποιες τιμές των ψ και φ δεν δίνουν επιτρεπτές στερεοδιατάξεις;

Answer 44

φ=90 και ψ=-90.

Question 45

Τι είναι η δίεδρη γωνία;

Answer 45

ένα μέτρο της περιστροφής γύρω από έναν δεσμό που συνήθως βρίσκεται μεταξύ -180 μοιρών και 180. Οι δίεδρες γωνίες μερικές φορές λέγονται και γωνίες στρέψης.

Question 46

Πώς δημιουργείται μια δομή α-έλικας;

Answer 46

Οφείλεται στην ικανότητα του πολυπεπτιδικού κορμού να διαμορφώνει συνθήκες δεσμού υδρογόνου μεταξύ των ομάδων ΝΗ και CO. Η δομή λέγεται α-έλικα και είναι ραβδόμορφη. Ο συμπαγής σπειραματοειδής κορμός σχηματίζει το εσωτερικό της ράβδου και οι πλευρικές αλυσίδες εκτείνονται προς τα έξω σε μια ελικοειδή διάταξη. Η α-έλικα σταθεροποιείται από δεσμούς υδρογόνου μεταξύ της ομάδας CO ενός αμινοξέος και της ομάδας ΝΗ του αμινοξέος που βρίσκεται 4 κατάλοιπα μπροστά στην αλληλουχία.

Question 47

Ποιες είναι οι πιο συχνές τιμές των δίεδρων γωνιών στην α-έλικα και ποια επομένως η φορά της;

Answer 47

φ(-60) και ψ(-60). Δεξιόστροφη.

Question 48

Ποιες είναι οι πιο συχνές τιμές των δίεδρων γωνιών στην β-πτυχωτή;

Answer 48

φ(-120 - -180) και ψ(+120 - +180).

Question 49

Φέρετε ένα παράδειγμα πρωτεϊνης με βασική διαμόρφωση α-έλικας.

Answer 49

Η φερριτίνη, μια πρωτεϊνη αποθήκευσης σιδήρου.