2. Teil - Peptid- und Proteinchemie Flashcards

1
Q

Fmoc - Aminosäure:

A
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Q

Darstellung der Fmoc Aminosäure:

A
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3
Q

Zeichne den Abspaltungsmechanismus eines Peptids vom Harz!

A
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4
Q

Zeichne die Aktivierung mittels HBTU!

A
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5
Q

Zeichne die Abspaltung der Fmoc Schutzgruppe!

A
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6
Q

Welche Butyl Schutzgruppen gibt es?

A
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7
Q

Welche Benzyl Schutzgruppen gibt es?

A
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8
Q

Welche Allyl Schutzgruppen gibt es?

A
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9
Q

Zeichne Antipain

A
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10
Q

Wie kann man die Vollständigkeit einer Aminosäurekupplung überprüfen?

A
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11
Q

Was sind Proteasen?

A
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12
Q

Protease Inhibitor:

A
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13
Q

Inhibitor allgemein

A
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14
Q

Zeichne L-Bapa!

Wofür wird es verwendet?

A
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15
Q

chemische Modifikation von Proteinen!

A
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16
Q

Markierung von Proteinen!

A
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17
Q

SDS Page

A
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18
Q

Womit wurde die TEV Protease markiert?

A
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19
Q

Bindungswinkel von Proteinen

A
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20
Q

Welche Funktionen haben Proteine?

Wie wird ihr Aufbau beschrieben?

A
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21
Q

Wodurch wird die Struktur bei Proteinen aufrecht erhalten?

A
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22
Q

Was macht Membranproteine aus?

A
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23
Q

Was sind posttranslationale Modifikationen?

A

Posttranslationale Modifikationen, d.h. solche, die nach der ribosomalen Translation angefügt wurden, sind nicht nur für die Funktion der Proteine und ihren Abbau wichtig, sondern tragen auch zur Stabilität der Proteinstruktur bei. In manchen Fällen sind sie entscheidend für das Aufrechterhalten der Struktur. Die häufigsten posttranslationalen Modifikationen sind in Tabelle 7.1 zusammengefasst.

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24
Q

Wie kann man Erkenntnisse über die Proteinstruktur gewinnen?

A
25
Q

Wie sieht das Innere eines Proteins aus?

A
26
Q

Ist der pKa von Lysinresten von Staphylokokken überall gleich?

A
27
Q

Vergleiche die pKA Werte verschiedener AS in Proteinen!

A
28
Q

Gib die Thermodynamischen Formeln zur Proteinfaltung an!

A
29
Q

Was sind Phycobilliproteine?

Zeichne eines!

A
30
Q

Zeichne neutral red!

A
31
Q

Skizziere das SPPS Schema!

A
32
Q

Zeichne die Fmoc Entschützung

A
33
Q

Zeichne die BOC Entschützung

A
34
Q

Vergleiche Fmoc und BOC!

A
35
Q

Welche Aktivatoren kennst du?

A
36
Q

Zeichne den HATU Mechanismus!

A
37
Q

praktische Aspekte der SPPS

A
38
Q

Proteasen: Funktionen

A
39
Q

Proteasen: Mechanism

A
40
Q

Proteasen Inhibitoren

A
41
Q

Warum das Antipain Analogon?

A
42
Q

Wie funktioniert der Urea Linker?

A
43
Q

Welches Problem tritt bei dem Antipain Anologon auf?

A
44
Q

Trypsin Inhibierung

A
45
Q

Protein Labeling

A
46
Q

Proteinlabeling:

Examples

A
47
Q

Thermodynamics of Protein Folding

A
48
Q

Non-covalent Bonds in Protein Structure

A
49
Q

Denaturanten

A
50
Q

Phycocyanobilin Free in Solution

A
51
Q

Effects of Ligand (Substrate) Binding to Proteins

A
52
Q

Zeichne Riboflavin!

A
53
Q

pKa Determination of Free and RBP-bound Riboflavin

A
54
Q

Zeichne Riboflavin und Neutral red!

A
55
Q

Warum neutral red und nicht riboflavin im Experiment

A
56
Q

Prozess der Faltung von Proteinen

A
57
Q

Was ist Lysozym?

A
58
Q

Ammoniumsulfat-Präzipitation

A