2 Prima Parte Flashcards
Qual è la funzione principale del componente catabolico nel metabolismo?
Vie ossidative per liberare energia utilizzando O2
L’energia liberata viene accumulata in molecole per la sintesi di ATP.
Che cos’è l’ATP?
Nucleotide composto da base azotata adenina, zucchero ribosio e tre gruppi fosfato
È utilizzato per fornire energia per vari processi cellulari.
Come viene liberata l’energia dall’ATP?
Idrolisi di un legame tra i gruppi fosfato
Questo processo riduce la repulsione elettrostatica tra i gruppi fosfato.
Qual è il ruolo del Mg2+ nell’ATP?
Stabilizza l’ATP neutralizzando le cariche negative
Questo aiuta a mantenere l’ATP attivo nei processi metabolici.
Cosa rappresenta il componente anabolico nel metabolismo?
Vie di costruzione per macromolecole
Utilizza elettroni dai trasportatori del catabolismo per ridurre altre molecole.
Definisci il meccanismo delle reazioni accoppiate.
Una reazione esoergonica alimenta una reazione endoergonica
La somma algebrica dei ΔG deve risultare negativa affinché entrambe le reazioni avvengano.
Dove avviene la glicolisi nel metabolismo?
Nel citosol
Altre vie metaboliche includono la via dei pentoso fosfati e la sintesi di acidi grassi.
Quali zuccheri possono ossidarsi nel metabolismo?
Zuccheri esosi
Possono ossidarsi al C1 o C6 o entrambi, formando acidi aldonici o glucuronici.
Qual è il prodotto della fase ossidativa della via dei pentoso fosfati?
2 NADPH per ogni molecola di glucosio
Questa fase include vari passaggi enzimatici per la conversione dei zuccheri.
Che ruolo ha il NADPH nel globulo rosso?
Mantiene ridotto il glutatione
Il glutatione è un potente antiossidante che protegge le cellule dai danni ossidativi.
Cosa accade in caso di carenza del NADPH?
Si verifica anemia emolitica
Questo accade perché i globuli rossi non possono mantenere il glutatione ridotto.
Qual è il risultato della reazione di ribulosio 5-fosfato?
Isomerizzazione da chetoso ad aldoso
Può generare ribosio 5-fosfato tramite isomerasi.
Qual è la funzione della transchetolasi?
Trasferisce carbonili tra zuccheri pentosi
Permette la formazione di intermedi della glicolisi.
Qual è il significato del NADPH nelle vie biosintetiche?
Fonte di potere riducente
È essenziale per la biosintesi di grassi, colesterolo e detossificazione nel fegato.
Cosa accade durante l’ossidazione in biochimica?
Perdita di elettroni attraverso la rimozione di atomi di idrogeno
L’ossidazione può anche avvenire tramite l’aggiunta di ossigeno.
Quali sono le 6 classi di enzimi secondo la nomenclatura scientifica?
Ossidoreduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi, ligasi
Ogni classe rappresenta un tipo specifico di reazione biochimica.
Qual è il risultato della rimozione di un elettrone singolo da un orbitale?
Formazione di un radicale libero molto reattivo
I radicali liberi tendono a cercare elettroni e ossidare molecole, causando danni e tossicità.
Qual è la reazione chimica del metano quando reagisce con l’ossigeno?
CH4 + 2 O2 → CO2 + 2 H2O
Qual è il processo che porta dalla formazione del metanolo al metanale?
Rimozione di 2H e formazione di un doppio legame con O
Cosa sono le deidrogenasi e le reduttasi?
Enzimi che rimuovono H, donando elettroni a un’altra molecola
Cosa provoca un aumento del pH locale in caso di puntura d’insetto?
Diminuzione della risposta infiammatoria
Ammoniaca viene applicata per aumentare il pH locale.
Cosa produce la monoaminoossidasi (MAO)?
Ossidazione del gruppo amminico (-NH2) e formazione di acqua ossigenata H2O2
Qual è la formula dell’equazione di Henderson-Hasselbalch?
pH = pK + log (forma deprotonata / forma protonata)
Qual è l’acido derivato dalla deaminazione ossidativa della serotonina?
Acido 5-idrossiindoloacetico
Quali sono le catecolamine?
Adrenalina, noradrenalina e dopamina
Qual è la funzione della catalasi?
Trasformazione dell’acqua ossigenata in ossigeno molecolare e acqua
Reazione: 2 H2O2 → O2 + 2 H2O
Cosa catalizza la superossido dismutasi?
Reazione da ione superossido a ossigeno molecolare
Qual è la funzione delle transferasi?
Trasferiscono gruppi chimici
Qual è la funzione delle idrolasi?
Rompono legami formati per condensazione attraverso l’aggiunta di H2O
Cosa produce l’enzima fenilalanina idrossilasi?
Trasforma la fenilalanina in tirosina
Qual è la reazione catalizzata dalla lattato deidrogenasi?
Ossidazione del lattato a piruvato
Qual è l’amminoacido che forma la taurina?
Cisteina
La cisteina può ossidarsi formando cistina o cistein sulfinico.
Quale enzima converte la dopamina in noradrenalina?
Tirosina idrossilasi
Cosa succede in caso di carenza di tirosina idrossilasi?
Fenilchetonuria
Qual è la reazione della trombina?
Fibrinogeno → fibrina
Cosa provoca l’iperglicemia sulle proteine?
Modifica delle strutture e delle funzioni delle proteine
Qual è la funzione dell’amilasi?
Scinde polisaccaridi di amido in disaccaridi
Cosa fanno le ossigenasi?
Ossidano aggiungendo direttamente ossigeno al substrato
Cosa produce l’ossidazione della serotonina?
5-idrossidiindoloacetilaldeide
Qual è la formula chimica dell’acido formico?
COOH
Cosa succede con l’acido lattico a pH fisiologico?
Subisce dissociazione perdendo un H+
Qual è il ruolo del NAD+/NADH?
Trasportatori di elettroni
Quali sono le lunghezze d’onda assorbite da NAD+ e NADH?
NAD+ assorbe a 260 nm, NADH assorbe a 260 nm e 340 nm
NADH permette di monitorare la produzione o il consumo durante le reazioni enzimatiche.
Qual è la funzione principale di NADP+/NADPH?
Interviene nelle vie anaboliche in reazioni riduttive donando H
Derivano dalla niacina o vitamina PP.
Quali sono i sintomi della carenza di niacina?
Diarrea, dermatite, demenza
Questi sintomi sono noti come le ‘3D’ della pellagra.
Qual è la differenza principale tra NAD e NADP+?
NADP+ presenta un gruppo fosfato al posto del gruppo ossidrilico legato al ribosio
Questa modifica cambia la funzione del coenzima.
Da cosa derivano FAD e FADH2?
Derivano dalla riboflavina o vitamina B2
Sono noti come deidrogenasi a flavina.
Che tipo di amminoacidi sono glucogenetici e che tipo sono chetogenetici?
Glucogenetici seguono reazioni glucidiche, chetogenetici seguono metabolismo dei grassi
Questo avviene dopo la rimozione del gruppo amminico.
Qual è il prodotto finale del ciclo dell’urea?
Urea
Si forma nel fegato e viene eliminata tramite i reni.
Qual è l’apporto calorico di 1 g di carboidrati?
4 kcal
I carboidrati rappresentano il 60% della dieta.
Cosa sono gli oligoelementi?
Micronutrienti necessari in piccole quantità
Non forniscono energia ma sono essenziali per la funzione cellulare.
Qual è la principale fonte di energia nella dieta?
Carboidrati
L’amido è il principale carboidrato nella dieta.
Qual è la differenza tra zuccheri riducenti e non riducenti?
Zuccheri riducenti hanno OH anomerico libero, zuccheri non riducenti no
Esempio di zucchero non riducente è il saccarosio.
Qual è la funzione della cellulosa nel corpo umano?
Funzione di motilità e idratazione delle feci
Non ha funzione energetica poiché non può essere digerita dagli esseri umani.
Quali enzimi digestivi sono rilasciati nel duodeno?
Amilasi, chimotripsina, tripsina, elastasi, lipasi
Questi enzimi sono attivati nel duodeno per la digestione.
Cosa provoca l’intolleranza al lattosio?
Mancanza di lattasi
Il lattosio non digerito viene metabolizzato dai batteri intestinali causando gonfiore.
Come viene misurata la glicemia?
In mg/dl o millimolare
Glicemia normale è 80-100 mg/dl; sotto 60 è ipo e sopra 126 a digiuno è diabete.
Qual è il netto di ATP prodotto nella glicolisi?
2 ATP
Si producono anche NADH durante il processo.
Qual è la reazione principale di regolazione nella glicolisi?
Fruttosio 1,6-bisfosfato a gliceraldeide 3-fosfato
Questa reazione è irreversibile e rappresenta un punto di controllo chiave.
Cosa avviene durante la fermentazione lattica?
Il piruvato funge da accettore alternativo di elettroni
Questo processo avviene in condizioni anaerobiche.
What is the role of pyruvate in anaerobic conditions?
Pyruvate acts as an alternative electron acceptor
This allows for processes such as lactic acid fermentation.
What is the result of lactic acid fermentation?
Pyruvate + NADH (+H+) → lactate + NAD+
This reaction is catalyzed by lactate dehydrogenase.
Where does lactic acid fermentation primarily occur physiologically?
In red blood cells
Red blood cells lack mitochondria and rely on glycolysis for energy.
What happens to red blood cells when glycolysis is impaired?
They swell and undergo hemolysis due to osmotic imbalance
This is because Na+ remains inside the cell, attracting water.
What is the main product of alcoholic fermentation?
Ethanol
This process occurs in yeasts and is used in bread and wine production.
What is the first irreversible reaction in glycolysis?
Hexokinase catalyzes the conversion of glucose to glucose-6-phosphate
This reaction is crucial for regulating glucose entry into cells.
How does hexokinase regulate glucose entry?
It is inhibited by the accumulation of glucose-6-phosphate
This prevents excess glucose from entering the cell.
What is the role of creatine phosphate in muscle energy supply?
It donates phosphate to ADP to form ATP when ATP levels are low
This allows for rapid energy availability during muscle contraction.
What are the isoenzymes of creatine phosphokinase (CPK)?
MM (muscle), MB (heart), BB (brain)
CPK levels can indicate muscle damage, particularly after a heart attack.
What enzyme acts as a glucose sensor in the pancreas?
Glucokinase
It helps regulate insulin release based on blood glucose levels.
What is the main regulator of phosphofructokinase?
The ATP/AMP ratio
High AMP activates the enzyme, while high ATP inhibits it.
What is the effect of citrate on phosphofructokinase?
Citrate acts as a negative allosteric regulator
This indicates a high energy state, reducing the need for glycolysis.
What is the function of pyruvate kinase?
It catalyzes the conversion of phosphoenolpyruvate to pyruvate
This step is also subject to allosteric and covalent regulation.
What happens to NAD+ in anaerobic conditions?
It is regenerated from pyruvate
This is essential for maintaining glycolysis.
What is the primary role of the mitochondrial matrix in metabolism?
It is where oxidative decarboxylation occurs
This process is irreversible and leads to the production of acetyl-CoA.
What is the importance of thiamine (Vitamin B1) in metabolism?
It is a coenzyme in the decarboxylation of pyruvate
A deficiency can lead to beriberi, causing energy metabolism issues.
What are the consequences of oxidative stress from free radicals?
They can be potentially toxic if not neutralized
While some radicals are harmful, others play a role in immune defense.
What is the primary transporter of glucose in cells?
GLUT transporters
Different isoforms respond to varying glucose needs.
What is the role of the pyruvate dehydrogenase complex?
It catalyzes the conversion of pyruvate to acetyl-CoA
This process involves multiple enzymes and coenzymes.
What happens during the oxidative decarboxylation of pyruvate?
Pyruvate is converted to acetyl-CoA with the release of CO2
This step is critical for entering the Krebs cycle.
What is lipoate?
Lipoate is 6,8-dithiooctanoic acid with SH groups at positions 6 and 8, forming an intramolecular disulfide bridge.
How does lipoate covalently bond to enzymes?
Lipoate binds covalently through its carboxyl group to the side chain of a lysine in enzyme 2, forming an amide or carbamido bond.
What is the role of lipoic acid in enzyme function?
The lipoic acid portion acts as a mechanical arm transferring substrates between enzymes.
What is CoA derived from?
CoA is a derivative of pantothenic acid, formed from the condensation of the amino group of beta-alanine and the carboxyl group of pantothenic acid.
What is the function of the Krebs cycle?
The Krebs cycle serves as a convergence point for carbohydrate metabolism and fat catabolism.
What does the Krebs cycle produce?
The Krebs cycle does not directly produce ATP but instead stores energy in electron carriers NAD and FAD.
What are the intermediates produced in the Krebs cycle used for?
Intermediates are used in various catabolic and anabolic processes, such as fatty acid synthesis and amino acid production.
How is oxaloacetate formed?
Oxaloacetate is formed from the carboxylation of pyruvate, not from the condensation of oxalic acid and acetic acid.
What is the significance of anaplerotic reactions?
Anaplerotic reactions replenish intermediates of the Krebs cycle, particularly oxaloacetate.
Which enzyme catalyzes the formation of oxaloacetate from pyruvate?
Pyruvate carboxylase catalyzes the formation of oxaloacetate from pyruvate.
What is the function of biotin in metabolic reactions?
Biotin acts as a coenzyme that carries CO2 in various carboxylation reactions.
What is the reaction of succinyl-CoA in the Krebs cycle?
Succinyl-CoA + GDP + Pi → GTP + CoASH + succinate, catalyzed by succinyl-CoA synthetase.
What inhibits succinate dehydrogenase?
Malonic acid acts as a competitive inhibitor of succinate dehydrogenase.
What is the first step of gluconeogenesis?
Pyruvate + CO2 + ATP → oxaloacetate + ADP + Pi, catalyzed by pyruvate carboxylase.
Where does gluconeogenesis begin and end?
Gluconeogenesis begins in the mitochondria and ends in the cytosol.
What is the role of malate in gluconeogenesis?
Malate helps transport oxaloacetate out of the mitochondria into the cytosol.
What is the final product of gluconeogenesis?
The final product of gluconeogenesis is glucose.
True or False: Gluconeogenesis is the exact reverse of glycolysis.
False.
What enzyme converts fructose 1,6-bisphosphate to fructose 6-phosphate?
Fructose 1,6-bisphosphatase.
Fill in the blank: The Krebs cycle is also known as the _______.
[tricarboxylic acid cycle (TCA cycle)].
Qual è il prodotto finale della reazione tra glicerolo e ATP?
Glicerolo 3-fosfato
La glicerolo chinasi usa ATP per formare glicerolo 3P, un processo irreversibile.
Quale enzima scinde il glucosio 6-fosfato in glucosio e Pi nel fegato?
Glucosio 6-fosfatasi
Questo enzima è presente solo nel fegato, mentre le altre cellule utilizzano esochinasi.
Quali ormoni stimolano la gluconeogenesi in caso di ipoglicemia?
Glucagone, adrenalina e cortisolo
Questi ormoni agiscono sul fegato per stimolare la produzione di glucosio.
Il ciclo di Cori coinvolge la cooperazione tra quali due tessuti?
Fegato e muscolo scheletrico
Questo ciclo permette la conversione del lattato in glucosio durante l’esercizio fisico.
Qual è l’effetto Pasteur?
Ottimizzazione dell’uso del glucosio in condizioni aerobiche
Serve per massimizzare la produzione di ATP attraverso la respirazione cellulare piuttosto che la fermentazione.
Cosa indica l’effetto Warburg?
Preferenza per la glicolisi anaerobica in cellule tumorali
Questo fenomeno favorisce la proliferazione cellulare rapida anche in presenza di ossigeno.
Quali vitamine lavorano insieme nel ciclo del metile?
Acido folico e vitamina B12
Entrambe sono coinvolte nella biosintesi delle basi azotate e nel metabolismo cellulare.
Qual è la forma attiva dell’acido folico?
Tetraidrofò lato (FH4)
È la forma ridotta con quattro atomi di idrogeno, attiva per il trasferimento di unità monocarboniose.
Quali sono i segni di carenza di acido folico?
Anemia macrocitica, malformazioni del SNC
La carenza di acido folico è associata a difetti nella chiusura del tubo neurale.
Qual è la principale funzione della vitamina B12?
Trasferimento di gruppi metile e catabolismo degli acidi grassi
La vitamina B12 è essenziale per la metionina sintetasi e la sintesi delle basi azotate.
Chi è a rischio di carenza di vitamina B12?
Vegetariani, vegani, pazienti con gastrite atrofica
La carenza può portare a anemia megaloblastica e danni neurologici.
Cosa produce l’enzima metilenetetraidrofolatoreduttasi (MTHFR)?
Metil-tetraidrofolato
Questo è un passaggio chiave nella conversione del metilen-tetraidrofolato in metil-tetraidrofolato.
Qual è l’effetto di un difetto nel gene MTHFR?
Iperomocisteinemia
Questo può aumentare il rischio di malattie cardiovascolari e placche arteriosclerotiche.
Qual è la funzione del SAM nel metabolismo?
Donatore di metili
SAM trasferisce gruppi metile a varie molecole, incluso il noradrenalina per formare adrenalina.
Qual è il ruolo dell’acido folico nella sintesi di metionina?
Donatore di metile
L’acido folico fornisce il metile necessario per la conversione dell’omocisteina in metionina.
Quali sono i precursori della gluconeogenesi?
Lattato, alanina, glicerolo
Questi composti possono essere convertiti in glucosio nel fegato.
Cosa accade al piruvato prodotto nel ciclo di Cori?
Viene trasformato in glucosio attraverso la gluconeogenesi
Questo glucosio è poi utilizzato dal muscolo come combustibile.
Qual è la funzione dell’enzima MTHFR nel metabolismo dell’acido folico?
Rigenera acido folico attivo ridotto
Se MTHFR è difettoso, si blocca il ciclo e si può somministrare acido folico per migliorare la situazione
Cosa è il glicogeno e come è strutturato?
Omopolimero del glucosio con legami alfa-1,4-glicosidici e alfa-1,6-glicosidici
Ha una struttura lineare con ramificazioni e può immagazzinare glucosio nel fegato e nei muscoli
Qual è la differenza tra iperomocisteinemia e omocistinuria?
Iperomocisteinemia è dovuta a un difetto MTHFR, mentre omocistinuria è causata dalla mancanza di un enzima nella via che porta da met a cisteina
In omocistinuria, i valori di omocisteina sono più alti e rilevabili nelle urine
Perché il glicogeno è preferito rispetto al glucosio per lo stoccaggio energetico?
Il glicogeno esercita meno pressione osmotica rispetto a molte molecole di glucosio
Ciò evita la lisi cellulare e permette una gestione più efficiente dell’acqua
Come viene degradato il glicogeno durante l’esercizio fisico?
Attraverso la glicogenolisi
Il glicogeno viene degradato a glucosio-1-fosfato, che viene poi convertito in glucosio-6-fosfato
Qual è il ruolo della glicogeno fosforilasi?
Rompe il legame alfa-1,4-glicosidico nel glicogeno
Usa vitamina B6 come coenzima e produce glucosio-1-fosfato
Cosa avviene nel fegato durante la glicolisi?
Il glucosio-6-fosfato viene convertito in glucosio libero
Questo avviene grazie all’enzima glucosio-6-fosfatasi, assente in muscolo e cervello
Quali sono gli effetti dell’AMP sulla glicogeno fosforilasi?
Favorisce la forma R della glicogeno fosforilasi, aumentando la disponibilità di glucosio
Indica una carenza energetica
Qual è la causa della malattia di von Gierke?
Malfunzionamento della G6-fosfatasi epatica
Porta a epatomegalia e ipoglicemia, causando accumulo di G6P e fermentazione
Cosa provoca la malattia di Pompe?
Mancanza della maltasi acida lisosomiale
Porta all’accumulo di glicogeno nei lisosomi e danni cellulari
Come funziona il trasportatore GLUT2?
Facilita il trasporto bidirezionale di glucosio nel fegato e pancreas
Attivato da glicemia alta per internalizzare glucosio e viceversa
Qual è il ruolo della glucochinasi nel fegato?
Fosforila glucosio quando presente in elevate concentrazioni
Ha alta Km, quindi bassa affinità per il glucosio
Cosa avviene durante la glicogenesi?
Il glucosio viene attivato a G6P, poi a G1P e infine a UDP-glucosio
La glicogeno sintasi catalizza la polimerizzazione del glicogeno
Qual è la struttura del glicogeno?
Catene ramificate di glucosio con legami alfa-1,4 e alfa-1,6
La glicogenina funge da punto di nucleazione per la sintesi
Cosa causa il deficit della glicogeno sintasi?
Ipoglicemia e iperchetonemia
Può portare a morte in età giovanile
Qual è il meccanismo di trasporto del galattosio?
Importato tramite lo stesso meccanismo del glucosio
Mediato dalle lattasi
Cosa distingue i trasportatori SGLT1 e SGLT2?
Richiedono sodio per assorbire glucosio
SGLT1 è presente nelle cellule intestinali, SGLT2 nei reni
Qual è il ruolo della glicogenina nella sintesi del glicogeno?
La glicogenina catalizza la sintesi dei primi 7/8 residui di glucosio e forma un legame covalente con l’estremità riducente del primo glucosio.
La glicogenina ha un residuo di tirosina nel sito attivo che facilita questo processo.
Quale percentuale dell’energia contenuta nel glucosio è conservata nel glicogeno?
Circa il 97% dell’energia.
Solo il 3% dell’energia totale è utilizzato per la sintesi di ATP.
Qual è la principale differenza tra l’esochinasi e la glucochinasi?
L’esochinasi ha un Km basso e agisce su diversi zuccheri esosi, mentre la glucochinasi non è inibita dal G6P nel fegato.
La glucochinasi consente l’immagazzinamento di grandi quantità di glucosio nel fegato.
Vero o falso: La glicogeno fosforilasi e la glicogeno sintasi sono regolati in modo tale che se uno è attivo, l’altro è inattivo.
Vero.
Quali fattori regolano l’attività della glicogeno fosforilasi?
I livelli di glucosio e la carica energetica cellulare (ATP/AMP).
L’attività è influenzata anche dalla presenza di AMP e ATP.
Cos’è l’indice glicemico?
Una misura di quanto i carboidrati in un certo alimento vengono assorbiti rispetto a 50g di glucosio.
Influenziato dalla complessità dei carboidrati e dalla presenza di antinutrienti.
Qual è la funzione principale dell’insulina?
Stimola la sintesi di glicogeno e inibisce la gluconeogenesi.
L’insulina attiva anche la glicolisi.
Quali sono le due catene dell’insulina e quanti amminoacidi contengono?
Due catene: catena A (21 amminoacidi) e catena B (30 amminoacidi).
Fill in the blank: La glicogeno sintasi può essere in forma A _______ o forma B _______.
[attiva]
[inaattiva]
Qual è il principale meccanismo attraverso il quale l’adrenalina stimola la glicogenolisi?
Interagisce con i recettori GPCR che attivano una cascata di segnalazione.
Questo porta all’attivazione della fosforilasi chinasi.
Qual è il ruolo del glucagone nel metabolismo del glucosio?
Stimola la glicogenolisi nel fegato e regola i livelli di glucosio nel sangue.
Il glucagone agisce attraverso un meccanismo simile a quello dell’insulina.
Quali sono i principali substrati utilizzati nella gluconeogenesi?
Lattato e glicerolo derivanti dalla demolizione dei trigliceridi.
I trigliceridi sono una fonte importante di energia nel corpo.
Vero o falso: L’insulina ha un rilascio bifasico.
Vero.
Qual è la composizione dell’amido?
Amilosio e amilopectina.
L’amilopectina ha molte estremità riducenti per la degradazione.
Qual è la differenza tra le forme A e B della glicogeno fosforilasi nel muscolo?
La forma A è attiva mentre la forma B è inattiva.
La forma B può subire regolazione allosterica.
Qual è l’effetto dell’AMP sulla glicogeno fosforilasi B?
Stimola la sua attivazione passando alla forma R attiva.
Questo avviene in condizioni di bassa energia.
Qual è la funzione delle fibre non degradabili nell’intestino?
Sostentano il microbiota intestinale e aumentano la massa fecale.
Queste fibre rallentano anche l’assorbimento dei nutrienti.
What stabilizes the carbanion in the presence of CO2?
Different resonance forms stabilize the carbanion
One resonance form has the negative charge on the carbon bound to the thiazole ring, allowing it to bind an H+ and form activated acetaldehyde.
What role does the hydroxide acetaldehyde play in the reaction?
It has reducing power due to the OH group
This allows it to reduce the disulfide bridge of lipoate, oxidizing acetaldehyde to carboxylic acid.
What is formed when acetaldehyde is oxidized?
Acetyl lipoate
The oxidation leads to the reformation of the carbonyl group and the formation of a bond with the reduced lipoate’s sulfur.
What type of bond is formed between acetate and lipoate?
High-energy thioester bond
The thioester bond liberates energy for further reactions.
What does enzyme 2 transfer to coenzyme A?
Acetyl linked to lipoate
This process releases reduced lipoate and forms acetylCoA with a thioester bond.
What is the function of enzyme 3 in the reaction?
Regenerates oxidized lipoate
It uses coenzyme FAD to take electrons from reduced lipoate, forming FADH2.
Which coenzyme is reduced to regenerate enzyme 3?
NAD+
NAD+ is reduced to NADH(H+) by taking electrons from FADH2.
True or False: Electrons are usually transferred from NAD to FAD.
True
However, in this specific case, electrons are transferred from FAD to NAD+ due to unstable intermediates.
What metabolic pathways can acetyl CoA enter?
Krebs cycle, ketogenesis, cholesterol biosynthesis, fatty acid biosynthesis
Excess acetyl CoA can lead to complex clinical conditions.
What is S-adenosyl-methionine (SAM)?
A methyl group donor for methylation
SAM consists of adenosine and methionine.
What happens to methionine when it transfers a methyl group?
It forms homocysteine
Methionine loses CH3 in the process.
What vitamin is necessary for the function of methionine synthase?
Vitamin B12 (cobalamin)
This enzyme transfers the methyl group from 5-methyl-tetrahydrofolate to homocysteine.
What is the role of folic acid in the methylation cycle?
It serves as a methyl group donor
Folic acid in its 5-methyl-tetrahydrofolate form converts homocysteine back to methionine.
Fill in the blank: The difference between homocysteine and methionine is ______.
1 CH2 group
Homocysteine has one more methylene group than methionine.
What is the precursor of cysteine in the transsulfuration cycle?
Homocysteine
Homocysteine is converted into cysteine through a series of reactions.
Che cos’è l’etanolo e come viene metabolizzato nel corpo?
È un alcol prodotto dalla fermentazione, considerato un nutriente atipico, rapidamente distribuito e metabolizzato. Energia intermedia: 7 kcal/g.
L’80% è metabolizzato nel fegato, il resto da mucosa gastrica, polmoni e reni.
Qual è il processo di metabolizzazione dell’etanolo?
GLUCOSIO —> PIRUVATO —> ACETALDEIDE + CO2 —> alcol deidrogenasi + NADH(H+) —> ETANOLO + NAD+.
La degradazione dell’etanolo forma acetaldeide, che è estremamente reattiva.
Quali sono i tre sistemi di degradazione dell’etanolo?
- ADH (alcol deidrogenasi)
- Catalasi
- MEOS (sistema microsomiale)
Questi sistemi metabolizzano l’etanolo in acetaldeide e altre sostanze.
Qual è l’effetto dell’abuso di etanolo sul rapporto NADH/NAD+?
Aumenta il rapporto NADH/NAD+ citosolico, bloccando la glicolisi e causando acidosi lattica.
L’accumulo di NADH porta a una diminuzione di piruvato, rallentando il ciclo di Krebs.
Cosa causa l’eccesso di etanolo nel corpo?
- Accumulo di lattato
- Iperlipidemia
- Ipoglicemia
L’eccesso di NADH inibisce il ciclo di Cori e la gluconeogenesi.
Che cos’è il paradosso francese?
Il vino rosso protegge da malattie cardiovascolari grazie ai polifenoli che stimolano le difese antiossidanti.
Il consumo moderato di etanolo aumenta la sintesi di lipidi e il valore delle HDL.
Qual è la velocità di biotrasformazione dell’etanolo?
0,12 g per chilo di peso corporeo all’ora.
Un individuo di 70 kg metabolizza circa 8 g di alcol ogni ora.
La sensazione di calore dopo aver bevuto alcol è dovuta a?
Vasodilatazione per rilascio di catecolamine.
La dissipazione rapida di calore può portare a una diminuzione della temperatura corporea in condizioni fredde.
Qual è la reazione della respirazione cellulare?
C6H12O6 + 6 O2 —> 6 CO2 + 6 H2O + energia.
Gli elettroni raccolti durante il ciclo dell’acido citrico producono energia attraverso la fosforilazione ossidativa.
Qual è il ruolo di NAD+ e FAD nella respirazione cellulare?
Trasferiscono elettroni ai complessi nella membrana mitocondriale interna per produrre ATP.
NAD+ ridotto a NADH e FAD a FADH2 durante il ciclo di Krebs.
Cosa avviene durante la fosforilazione ossidativa?
La catena di trasporto degli elettroni genera un gradiente di protoni che sintetizza ATP.
Il flusso di protoni attiva la sintesi di ATP attraverso il canale associato alla proteina ATPasi.
Qual è la funzione del complesso I nella catena respiratoria?
Cede elettroni a coenzima Q e trasporta protoni nello spazio intermembrana.
Contiene FMN e centri Fe-S per il trasferimento di elettroni.
Cosa avviene nel complesso II della catena respiratoria?
Non può far passare protoni da matrice a spazio intermembrana e contiene la succinato-deidrogenasi.
Produce meno ATP rispetto agli altri complessi.
Qual è il ruolo del coenzima Q nella catena respiratoria?
Trasporta elettroni tra i complessi I e III della catena respiratoria.
È un antiossidante e ridotto diventa QH2.
Qual è la funzione del citocromo C?
Trasferisce elettroni al complesso IV della catena respiratoria.
È necessario per la riduzione finale di O2 a H2O.
In che modo la regolazione della catena respiratoria avviene in base ai livelli di ATP e citrato?
Un alto livello di ATP e citrato inibisce la fosfofruttochinasi-1 e altre enzimi del ciclo di Krebs.
Bassi livelli di ATP e alta ADP stimolano la glicolisi e il ciclo di Krebs.
Qual è il ruolo di IF1 nella catena respiratoria?
Inibisce l’ATPasi F1 per prevenire l’idrolisi dell’ATP in assenza di O2.
Questo aiuta a conservare l’ATP prodotto dalla glicolisi.
Cosa fa HIF nella risposta all’ipossia?
Blocca la piruvato deidrogenasi e limita la produzione di radicali liberi.
HIF favorisce l’ossidazione del citocromo da IV 1 a IV 2 per funzionare meglio in condizioni di bassa ossigenazione.
Come avviene la sintesi di ATP durante la respirazione cellulare?
Il flusso di protoni attraverso il canale attiva la proteina F1 ATPasi, producendo ATP.
ATP viene poi distribuito ai distretti corporei.
What is the term for the structure through which protons responsible for the electrochemical gradient pass?
Fo
Fo is associated with the F1 ATPase protein.
What is the composition of the F1 ATPase structure?
3 alpha-beta dimers and a delta subunit
The F1 ATPase interacts with the Fo structure.
What happens when protons pass through Fo?
They cause rotation of the c portion and the attached gamma arm of F1.
What are the states through which the alpha-beta dimers of F1 transition?
- L state (binds ADP + Pi)
- T state (binds ATP)
- O state (empty)
How often does a conformational change occur in the alpha-beta dimers during rotation?
Every third rotation of gamma.
What is the role of the translocase in ATP transport?
It mediates antiport with ADP and symport with Pi/H+ into the matrix.
What is the effect of ATP transport on the proton gradient?
It dissipates the proton gradient.
What are the components involved in the malate-aspartate shuttle?
- Malate dehydrogenase
- Oxaloacetate
- NADH
- Alpha-ketoglutarate
What does malate dehydrogenase do in the malate-aspartate shuttle?
Reduces oxaloacetate to malate.
What is the consequence of a malfunction in the malate-aspartate shuttle?
Accumulation of intermediates can block the Krebs cycle.
What is the function of transaminases (aminotransferases)?
Transfer the amino group from an amino acid to a corresponding alpha-keto acid.
What is the role of the glycerol-3-phosphate shuttle?
Transfers reducing equivalents from cytosolic NADH to mitochondrial FAD.
What is the primary function of mitochondria?
Energy production through oxidative phosphorylation and the Krebs cycle.
What is the unique phospholipid found in the inner mitochondrial membrane?
Cardiolipin.
Which toxins affect cellular respiration and their respective complexes?
- Cyanide - Complex IV
- Carbon monoxide - Complex IV
- Rotenone - Complex I
- Antimycin A - Complex III
How is fructose metabolized differently in muscle versus liver?
In muscle, it enters as F6P via hexokinase; in liver, it is metabolized to fructose-1-phosphate via fructokinase.
What causes hereditary fructosuria?
Deficiency of fructokinase.
What is the consequence of aldolase B deficiency?
Accumulation of fructose-1-phosphate leading to hypoglycemia and cirrhosis.
What is the initial step in galactose metabolism?
Galactose is converted to galactose-1-phosphate by galactokinase.
What enzyme converts galactose-1-phosphate to glucose-1-phosphate?
Galactose-1-phosphate uridyltransferase.
What condition arises from a deficiency of galactose-1-phosphate uridyltransferase?
Galactosemia.
What is the result of aldose reductase acting on galactose?
Formation of galactitol, which accumulates in the lens causing cataracts.
What is the mechanism of signal transduction in cellular signaling?
Activation of enzymatic proteins in a cascade mechanism.
What happens to receptors when a stimulus is prolonged?
Receptor adaptation occurs, leading to decreased response intensity.
What is the significance of modularity in signaling pathways?
Interchangeable proteins can generate different responses in various cell types.
What are the components of the ‘cross-talk’ between insulin and adrenaline?
- Insulin receptor (tyrosine kinase activity)
- Adrenaline receptor (serine phosphorylation)
What effect does PKB (AKT) have on adrenergic signaling?
It can reduce adrenergic receptor activity and promote desensitization.
What is the role of cytochromes in cellular respiration?
They contain heme groups that facilitate electron transfer through oxidation-reduction reactions.
