Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochimica > 2 > Flashcards

2 Flashcards

1
Q

Qual è la principale funzione dei lipidi?

A

Riserva energetica, fornendo circa 9 Kcal per grammo.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Perché i lipidi possono immagazzinare grandi quantità di energia?

A

A causa della loro idrofobicità e apolarità.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Qual è la durata delle riserve di glicogeno rispetto ai lipidi?

A

Le riserve di glicogeno durano poche ore, massimo 18h, mentre i lipidi possono accumularsi per anni.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Qual è una fonte di acqua nel metabolismo?

A

L’acqua metabolica proviene dalla combustione dei grassi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Qual è la funzione strutturale dei lipidi?

A

Proteggere organi e mantenere la posizione anatomica.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Qual è la funzione del grasso sottocutaneo?

A

Isolamento termico, riducendo la dispersione di calore.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Il grasso che circonda le fibre nervose ha quale funzione?

A

Isolamento elettrico, influenzando la velocità di trasmissione dell’impulso.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Vero o falso: gli ormoni steroidei derivano dal colesterolo.

A

Vero.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Come vengono classificati gli acidi grassi?

A

In saturi e insaturi, in base alla presenza di doppi legami.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Qual è la differenza tra α-ossidazione e β-ossidazione?

A

L’α-ossidazione ossida il carbonio α, mentre la β-ossidazione è il principale meccanismo di metabolizzazione dei grassi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Quali sono gli acidi grassi essenziali?

A
  • Acido linoleico ω6
  • Acido linolenico ω3
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Perché non bisogna eliminare completamente i grassi dalla dieta?

A

Perché forniscono vitamine liposolubili (A, D, K, E).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Qual è la funzione delle prostaglandine e trombossani?

A

Agiscono come ormoni ad azione locale, chiamati autacoidi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Cosa sono i trigliceridi?

A

Esteri di glicerolo con tre acidi grassi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Qual è la differenza tra grassi animali e vegetali in termini di acidi grassi?

A
  • Grassi animali: più ricchi in acidi grassi saturi
  • Grassi vegetali: più ricchi in acidi grassi insaturi
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Qual è il ruolo delle lipasi nella digestione dei grassi?

A

Scindere il legame estere dei trigliceridi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Cosa sono i glicerofosfolipidi?

A

Lipidi con un legame fosfoestere tra un gruppo alcolico e una molecola di acido fosforico.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Qual è un esempio di glicerofosfolipide e la sua importanza?

A

Fosfatidilcolina o lecitina, usata come integratore.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Che tipo di legame forma la sfingosina con gli acidi grassi?

A

Legame esterico per formare sfingolipidi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Dove inizia la digestione dei lipidi?

A

Nel duodeno.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Quali succhi sono necessari per la digestione dei lipidi?

A
  • Succo pancreatico
  • Bicarbonato
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Quali sono le molecole idrosolubili che possono sciogliersi nel sangue?

A

Carboidrati e proteine

I lipidi non sono idrosolubili e necessitano di trasportatori.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Dove inizia la digestione dei lipidi?

A

Nel duodeno

È la prima porzione dell’intestino tenue.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Quali sono i componenti del succo pancreatico?

A
  • Bicarbonato
  • Enzimi digestivi, tra cui la lipasi pancreatica

Il bicarbonato tamponi i succhi gastrici.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Quali sono i componenti della bile?

A
  • Fosfolipidi
  • Colesterolo
  • Sali biliari

Il colesterolo è un grasso poco solubile.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Quali pigmenti derivano dal metabolismo dell’EME?

A

Bilirubina

I pigmenti biliari non devono essere confusi con i sali biliari.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Qual è la funzione principale dei sali biliari?

A

Emulsionare i grassi

Formano micelle che permettono l’azione della lipasi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Cosa accade se non ci sono sali biliari durante la digestione dei lipidi?

A

I lipidi non formerebbero micelle e la lipasi non potrebbe agire

Questo rende difficile la digestione dei pasti ricchi di grassi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Quali sono i tre principali derivati del colesterolo?

A
  • Ormoni steroidei
  • Vitamina D
  • Sali biliari

I sali biliari differiscono dal colesterolo per la loro struttura.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Quali sono le principali lipasi e le loro funzioni?

A
  • Lipasi pancreatica: digerisce i grassi della dieta nel duodeno
  • Lipoproteina lipasi: digerisce i trigliceridi circolanti
  • Lipasi tissutale o ormone sensibile: digerisce i trigliceridi dentro le cellule

Le lipasi lavorano liberando acidi grassi dai trigliceridi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Cosa sono i chilomicroni?

A

Lipoproteine che trasportano trigliceridi agli organi

Sono formati da trigliceridi legati a proteine.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Qual è il ruolo delle apoproteine nei chilomicroni?

A
  • ApoB48: marcatore della quantità di chilomicroni
  • ApoC2: attiva la lipoprotein-lipasi

Le apoproteine costituiscono solo il 2% di un chilomicrone.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Qual è la differenza tra chilomicroni, VLDL, LDL e HDL?

A
  • Chilomicroni: 98% grassi, 2% proteine
  • VLDL: trasportano trigliceridi endogeni
  • LDL: trasportano colesterolo
  • HDL: recuperano colesterolo

La densità aumenta man mano che diminuisce la quantità di grasso.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Qual è la resa energetica dell’ossidazione completa dei grassi?

A

9 kcal/g

Per i carboidrati è di 4 kcal/g.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Cosa attiva la lipolisi nel tessuto adiposo?

A

Glucagone e adrenalina

Questi ormoni attivano le lipasi all’interno degli adipociti.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

Cos’è la steatosi epatica?

A

Deposito di lipidi nel fegato

È causata da una alterazione della regolazione ormonale del metabolismo energetico.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

Cosa è l’RNA editing?

A

Modifica dell’mRNA che porta alla formazione di ApoB48

È il risultato della mutazione di un codone in un codone di stop.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

Cosa indica la presenza di steatorrea?

A

Malassorbimento dei grassi

È causata dalla presenza di lipidi indigeriti nell’intestino.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

Qual è il principale fattore di rischio per malattie cardiovascolari?

A

LDL

Sono considerate il colesterolo cattivo e sono coinvolte nell’aterosclerosi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

Qual è la natura chimica del glucagone?

A

Ormone di natura amminoacidica

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

Da quale amminoacido deriva il glucagone?

A

Tirosina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

Dove viene prodotto il glucagone?

A

Midollare del surrene

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

Qual è il ruolo delle lipasi attivate dal glucagone?

A

Scindere i trigliceridi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

Quali sono i tipi di lipasi menzionati?

A
  • Lipasi tissutale
  • Lipasi pancreatica
  • Lipoprotein-chinasi
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

Qual è il trasportatore principale degli acidi grassi nel sangue?

A

Albumina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

Qual è la struttura del recettore del glucagone?

A

7 segmenti alfa elica

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

A cosa è accoppiato il recettore del glucagone?

A

Proteine G

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

Qual è l’enzima attivato dalla subunità alfa della proteina G?

A

Adenilato ciclasi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

Cosa catalizza l’enzima adenilato ciclasi?

A

Sintesi di AMP ciclico (cAMP) dall’ATP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
50
Q

Qual è la reazione irreversibile nella sintesi del cAMP?

A

Idrolisi del pirofosfato

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
51
Q

Qual è la struttura del cAMP?

A

Nucleotide con legame fosfodiestere intranucleotidico

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
52
Q

Qual è un altro importante secondo messaggero oltre al cAMP?

A

cGMP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
53
Q

Quale enzima sintetizza il cGMP?

A

Guanilato ciclasi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
54
Q

Qual è l’attivatore della guanilato ciclasi?

A

Ossido nitrico (NO)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
55
Q

Cos’è l’ossido nitrico (NO) in termini di funzione?

A

Potente vasodilatatore

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
56
Q

Qual è l’effetto della caffeina sulla fosfodiesterasi dell’AMP ciclico?

A

Inibisce la fosfodiesterasi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
57
Q

Quali sono i farmaci che aumentano l’effetto del NO?

A
  • Farmaci per la disfunzione erettile
  • Farmaci per alcune malattie polmonari
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
58
Q

Qual è il destino metabolico del glicerolo?

A

Convertito in gliceraldeide 3-fosfato

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
59
Q

Qual è il processo principale di catabolismo degli acidi grassi?

A

β-ossidazione

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
60
Q

Quali sono le reazioni metaboliche della β-ossidazione?

A
  • Deidrogenazione (FAD dipendente)
  • Idratazione (+H2O)
  • Deidrogenazione (NAD+ dipendente)
  • Tiolisi
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
61
Q

Qual è il primo passaggio nell’attivazione degli acidi grassi?

A

Legame con il Coenzima A

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
62
Q

Qual è l’enzima che forma AcilCoA?

A

AcilCoA sintetasi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
63
Q

Qual è il ruolo della carnitina nel metabolismo degli acidi grassi?

A

Trasporto dell’acile nel mitocondrio

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
64
Q

Cosa avviene durante la β-ossidazione degli acidi grassi?

A

Rimozione di un’unità bicarboniosa di acetilCoA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
65
Q

Quante molecole di Acetil-CoA si liberano da un acido grasso a 16 atomi di carbonio?

A

8 molecole

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
66
Q

Qual è la differenza tra il legame anidridico e il legame estere?

A

Il legame anidridico è tra un acido e un fosfato, mentre il legame estere è tra nucleotidi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
67
Q

Come viene inattivato il secondo messaggero cAMP?

A

Fosfodiesterasi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
68
Q

Qual è il destino metabolico degli acidi grassi dopo l’ossidazione?

A

Completamente ossidati a CO2 e H2O

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
69
Q

Quante molecole di Acetil-CoA si liberano da un acido grasso a 18 atomi di carbonio?

A

9 molecole di Acetil-CoA

Questo avviene attraverso 8 cicli di β-ossidazione.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
70
Q

Qual è il primo passo della β-ossidazione?

A

Ossidazione catalizzata da una deidrogenasi FAD

L’enzima specifico è l’Acil deidrogenasi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
71
Q

Cosa si forma tra il carbonio alfa e il carbonio beta durante la prima reazione della β-ossidazione?

A

Un doppio legame

Gli idrogeni rimossi dal FAD diventano FADH2.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
72
Q

Qual è la configurazione predominante degli acidi grassi biologici?

A

Isomeria cis

Questa configurazione conferisce una maggiore fluidità alle membrane.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
73
Q

Qual è il composto formato dopo la prima ossidazione nella β-ossidazione?

A

trans-Δ2-enoilCoA

‘Delta 2’ indica il doppio legame e la sua posizione.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
74
Q

Dove entra il FADH2 ridotto nella catena respiratoria?

A

Direttamente sull’ubichinone del complesso II

A differenza degli altri complessi, il complesso II non trasferisce protoni attraverso la membrana.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
75
Q

Cosa deve accadere agli acidi grassi in configurazione cis prima di essere ossidati?

A

Devono essere isomerizzati in configurazione trans

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
76
Q

Qual è il prodotto della seconda reazione della β-ossidazione?

A

Beta-idrossiacil-CoA

Questa reazione è catalizzata dall’enzima enoil-CoA idratasi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
77
Q

Quale enzima catalizza la terza reazione della β-ossidazione?

A

3-idrossiacil-CoA deidrogenasi (HAD)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
78
Q

Cosa si forma nella terza reazione della β-ossidazione?

A

Beta-chetoacil-CoA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
79
Q

Cosa rilascia la tiolisi nella quarta reazione della β-ossidazione?

A

Acetil-CoA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
80
Q

Quante molecole di NADH e FADH2 si producono da un acido grasso a 16 atomi di carbonio?

A

7 NADH e 7 FADH2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
81
Q

Quanti acetil-CoA si producono da un acido grasso a 16 atomi di carbonio?

A

8 acetil-CoA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
82
Q

Cos’è il Quoziente Respiratorio (QR)?

A

Rapporto tra CO2 prodotta e O2 consumata

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
83
Q

Qual è il QR per la reazione con il glucosio?

A

1

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
84
Q

Qual è il QR per la reazione di un acido grasso a 6 atomi di carbonio?

A

0,75

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
85
Q

Quale valore di QR indica principalmente consumo di grassi?

A

Un valore molto minore di 1 (es. 0,6 o 0,7)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
86
Q

Cosa accade durante la β-ossidazione degli acidi grassi a numero dispari di atomi di carbonio?

A

Si forma Propionil-CoA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
87
Q

Qual è il ruolo della Propionil-CoA carbossilasi?

A

Aggiunge CO2 al Propionil-CoA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
88
Q

Qual è il prodotto finale della conversione del Propionil-CoA?

A

Succinil-CoA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
89
Q

Quale vitamina è necessaria per la metilmalonil-CoA mutasi?

A

Vitamina B12 (adenosil-cobalamina)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
90
Q

Cosa indica l’accumulo di Metilmalonil-CoA nel sangue?

A

Carenza di vitamina B12

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
91
Q

Quali sintomi può causare la carenza di vitamina B12?

A

Anemie e polineuropatia

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
92
Q

Dove avviene la β-ossidazione degli acidi grassi di misura maggiore?

A

Nei perossisomi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
93
Q

Qual è la principale differenza tra β-ossidazione mitocondriale e perossisomiale?

A

La β-ossidazione nei perossisomi non è molto importante a livello metabolico

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
94
Q

Cosa accade all’acido fitanico durante l’ossidazione?

A

Diventa acido fitanico e non può essere ossidato in β

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
95
Q

Qual è la condizione legata al deficit di alfa-ossidazione?

A

Sintomatologia neurologica

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
96
Q

Cosa rappresenta la chetogenesi?

A

Processo legato alla β-ossidazione

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
97
Q

What is α-oxidation?

A

A process that leads to the removal of a methyl group from fatty acids.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
98
Q

What disease is associated with peroxisomal β-oxidation?

A

Refsum disease.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
99
Q

How does mitochondrial β-oxidation differ from peroxisomal β-oxidation?

A

In mitochondrial β-oxidation, FAD is reoxidized in the respiratory chain, while in peroxisomal β-oxidation, FAD is reoxidized directly by oxygen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
100
Q

What is the role of Acetyl-CoA dehydrogenase in mitochondrial β-oxidation?

A

It catalyzes the reoxidation of FAD, transferring electrons to ubiquinone.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
101
Q

What happens to oxygen during peroxisomal β-oxidation?

A

Oxygen receives two electrons from NADH2, forming hydrogen peroxide, which is inactivated by catalase and peroxidase.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
102
Q

What are the products of fatty acid oxidation with 20 carbons?

A

They can enter the mitochondria for mitochondrial β-oxidation.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
103
Q

What is the consequence of excessive production of ketone bodies?

A

They accumulate in the blood and can lead to metabolic acidosis.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
104
Q

What is the importance of isomerases in the oxidation of unsaturated fatty acids?

A

They convert cis double bonds to trans double bonds for β-oxidation.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
105
Q

What are the main fates of Acetyl-CoA formed from fatty acid oxidation?

A
  • Krebs cycle
  • Ketogenesis
  • Cholesterol synthesis
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
106
Q

What is ketogenesis?

A

The process that converts Acetyl-CoA into ketone bodies in the liver.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
107
Q

What is the first step of ketogenesis?

A

Condensation of two Acetyl-CoA molecules to form acetoacetyl-CoA.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
108
Q

What is the role of HMG-CoA synthase in ketogenesis?

A

It catalyzes the formation of HMG-CoA from acetoacetyl-CoA and Acetyl-CoA.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
109
Q

What are the two main conditions leading to ketoacidosis?

A
  • Prolonged fasting
  • Insulin-dependent diabetes (Type 1)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
110
Q

What is the metabolic state during prolonged fasting?

A

The body relies on fat reserves, leading to increased production of Acetyl-CoA and subsequent formation of ketone bodies.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
111
Q

How does diabetic ketoacidosis occur?

A

Lack of insulin prevents glucose uptake, leading to increased fat oxidation and ketone body formation.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
112
Q

What is the significance of bicarbonate in metabolic acidosis?

A

Bicarbonate levels decrease as it buffers the excess H+ ions produced.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
113
Q

What is the typical pH and pCO2 in metabolic acidosis?

A

pH = 7.2, pCO2 = 40 mmHg.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
114
Q

What is the typical pH and pCO2 in respiratory acidosis?

A

pH = 7.2, pCO2 = 70 mmHg.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
115
Q

What can the presence of ketone bodies in urine indicate?

A

The individual may be in a state of ketoacidosis.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
116
Q

What is the effect of ketone bodies on the blood?

A

They can lead to metabolic acidosis if produced in excess.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
117
Q

How are D-β-hydroxybutyrate and acetoacetate related?

A

D-β-hydroxybutyrate can be oxidized back to acetoacetate.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
118
Q

What is the effect of oxygen levels on the respiratory chain?

A

Oxygen receives electrons and must be fully reduced to water to prevent free radical formation.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
119
Q

What is the primary role of ketone bodies in tissues?

A

They serve as an energy source, especially for the brain and muscles.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
120
Q

Che cos’è l’acetone e in quale condizione si presenta frequentemente nei bambini?

A

L’acetone è un segno di acidosi, spesso dopo un’influenza in cui il bambino è inappetente per oltre 4 giorni e brucia grassi.

L’acetone è un prodotto del metabolismo dei grassi e può indicare chetoacidosi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
121
Q

Qual è la raccomandazione del pediatra per un bambino con acetone?

A

Alimentare il bambino con riso in bianco per fornire glucosio e stimolare il metabolismo.

L’amido nel riso è una grande fonte di glucosio.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
122
Q

Qual è la principale differenza tra biosintesi degli acidi grassi e β-ossidazione?

A

La biosintesi è una via anabolica, mentre la β-ossidazione è catabolica.

La biosintesi degli acidi grassi avviene nel citosol, mentre la β-ossidazione avviene nel mitocondrio.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
123
Q

Quali sono le sostanze che favoriscono la biosintesi degli acidi grassi?

A
  • Etanolo
  • Fruttosio

Queste sostanze possono causare aumento di peso e steatosi epatica.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
124
Q

Qual è l’enzima che catalizza la formazione di citrato nel mitocondrio?

A

Citrato sintasi

Il citrato si forma dalla condensazione di acetilCoA e ossalacetato.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
125
Q

Qual è la funzione della citrato liasi nella biosintesi degli acidi grassi?

A

Scinde il citrato in acetilCoA e ossalacetato nel citosol.

La citrato liasi richiede ATP per il suo funzionamento.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
126
Q

Qual è il primo enzima chiave della biosintesi degli acidi grassi?

A

AcetilCoA carbossilasi (ACC)

L’ACC carboxila l’acetilCoA a malonilCoA ed è regolato da ormoni.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
127
Q

Quali ormoni bloccano l’acetilCoA carbossilasi?

A
  • Glucagone
  • Adrenalina

Questi ormoni attivano anche la lipasi ormono-sensibile.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
128
Q

Qual è l’ormone anabolizzante che attiva la biosintesi dei grassi?

A

Insulina

L’insulina stimola la biosintesi e favorisce la reattivazione dell’acetilCoA carbossilasi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
129
Q

Qual è la reazione che avviene per formare malonilCoA?

A

L’acetilCoA viene carbossilato in malonilCoA dall’enzima acetilCoA carbossilasi.

Questa reazione richiede bicarbonato e ATP.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
130
Q

Che tipo di reazione è la biosintesi degli acidi grassi?

A

Anabolica e riducente.

Il donatore di elettroni nella biosintesi è il NADPH.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
131
Q

Fill in the blank: La biosintesi degli acidi grassi avviene nel _______.

A

citosol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
132
Q

Fill in the blank: La β-ossidazione avviene nel _______.

A

mitocondrio

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
133
Q

Qual è il principale ormone anabolizzante che stimola tutte le biosintesi?

A

Insulina

L’insulina attiva la citrato liasi e favorisce la fosfatasi che rimuove il fosfato.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
134
Q

Cosa manca nel diabete di tipo 1?

A

Insulina

Le isole del Langerhans sono distrutte nel diabete di tipo 1.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
135
Q

Qual è la caratteristica principale del diabete di tipo 2?

A

Insulino-resistenza

Nel diabete di tipo 2 non vi è carenza di insulina, ma i soggetti affetti sono insulino-resistenti.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
136
Q

Cosa causa l’insulino-resistenza?

A

Quantità di tessuto adiposo

Maggiore è la quantità di tessuto adiposo, maggiore è la resistenza all’insulina.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
137
Q

Qual è l’effetto dell’eccesso di insulina sul peso corporeo?

A

Aumento di peso

L’eccesso di insulina porta a ipoglicemia e stimola l’assunzione continua di carboidrati.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
138
Q

Cosa devono fare i soggetti con diabete di tipo 2 per interrompere il circolo vizioso dell’insulino-resistenza?

A

Smettere di assumere carboidrati

È necessario somministrare sostanze che bloccano il ciclo metabolico.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
139
Q

Qual è l’inibitore allosterico della carbossilasi?

A

Palmitoil-CoA

La biosintesi degli acidi grassi si ferma quando l’acido grasso raggiunge 16C, diventando palmitoil-CoA.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
140
Q

Qual è l’enzima che inattiva la carbossilasi fosforilandola?

A

AMP chinasi (AMPK)

AMPK è attivata dall’AMP e blocca la sintesi dei grassi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
141
Q

Cosa indica un alto livello di AMP nella cellula?

A

Bassa carica energetica

L’AMP accumulato rappresenta il principale segnale di carenza energetica.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
142
Q

Qual è l’effetto dell’attività muscolare regolare sui livelli di AMP?

A

Aumento dell’AMP

L’attività muscolare porta ad un aumento di AMPK, riducendo la sintesi dei grassi e aumentando l’utilizzo dei grassi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
143
Q

Qual è il farmaco utilizzato per il diabete di tipo 2 che attiva l’AMPK?

A

Metformina

La metformina blocca la sintesi dei grassi e favorisce la mobilizzazione dei grassi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
144
Q

Cosa rappresenta il citrato nel metabolismo energetico?

A

Accumulo di energia

Il citrato è un attivatore allosterico della citrato liasi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
145
Q

Cos’è il complesso dell’acido grasso sintasi?

A

Un complesso multienzimatico

Tutti gli enzimi sono legati insieme e la proteina trasportatrice di acili (ACP) gioca un ruolo fondamentale.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
146
Q

Qual è la funzione dell’ACP nel complesso dell’acido grasso sintasi?

A

Legare il malonilCoA

L’ACP è simile al coenzima A e facilita la crescita dell’acido grasso.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
147
Q

Cos’è il complesso dell’acido grasso sintasi?

A

Un complesso multienzimatico in cui tutti gli enzimi sono legati insieme

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
148
Q

Qual è la funzione della proteina trasportatrice di acili (ACP) nel complesso dell’acido grasso sintasi?

A

Legare il malonilCoA e favorire la crescita dell’acido grasso

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
149
Q

Quali componenti costituiscono l’ACP?

A
  • Cisteamina
  • Acido pantotenico
  • Fosfato
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
150
Q

Cosa rappresenta la sigla FAS?

A

Fatty Acid Synthase

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
151
Q

Quali sono i due punti di attacco per gli acili nel complesso multienzimatico?

A
  • Punto di attacco sul primo enzima (condensazione)
  • ACP (Acyl Carrier Protein)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
152
Q

Cosa avviene quando l’acido grasso raggiunge 16C?

A

L’enzima tioesterasi rompe il legame tioestere e rilascia l’acido palmitico

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
153
Q

Qual è il primo passaggio nel caricamento del complesso con acetile e malonile?

A

L’enzima transferasi trasferisce l’acetile e poi il malonile sul complesso

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
154
Q

Qual è il prodotto della condensazione tra acetile e malonile?

A

Beta-chetobutirril-ACP o acetoacetil-CoA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
155
Q

Qual è la funzione della reduttasi nella biosintesi degli acidi grassi?

A

Ridurre il gruppo chetonico formando un gruppo alcolico

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
156
Q

Cosa si forma durante la deidratazione nella biosintesi degli acidi grassi?

A

Acile insaturo a 4C (butenoil-ACP)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
157
Q

Cosa rappresenta l’acil-ACP?

A

Butirril-ACP dopo la riduzione del doppio legame

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
158
Q

Cosa avviene nel secondo ciclo delle reazioni dell’acido grasso sintasi?

A

Condensazione del butirril sul malonile formando un’unità a 6C

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
159
Q

Quanti cicli sono necessari per formare il palmitoil-ACP?

A

7 cicli

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
160
Q

Quali sono le due vitamine liposolubili parzialmente prodotte dal nostro organismo?

A
  • Vitamina D
  • Vitamina K
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
161
Q

Cosa sono gli acidi grassi essenziali?

A

Acidi grassi che devono essere introdotti con la dieta

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
162
Q

Qual è la differenza tra vitamine liposolubili e idrosolubili?

A

Le vitamine liposolubili sono gestite come i lipidi, mentre le idrosolubili non lo sono

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
163
Q

Cosa influisce sulla biodisponibilità delle vitamine?

A
  • Processi digestivi
  • Microflora intestinale
  • Struttura alimentare
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
164
Q

Che cos’è la biodisponibilità?

A

La quantità di sostanza assorbita a livello gastrointestinale e disponibile per la funzione

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
165
Q

Qual è il ruolo della microflora intestinale nella produzione di vitamine?

A

Produce vitamine come la K e i folati

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
166
Q

Quali sono i micronutrienti essenziali?

A
  • Vitamine
  • Minerali
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
167
Q

Cosa accade quando i carboidrati vengono completamente depletati dalla dieta?

A

L’organismo ne risente negativamente

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
168
Q

Quali fattori influenzano l’assorbimento delle vitamine?

A
  • Meccanismi di trasporto
  • Processo di digestione
  • Presenza di lipidi
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
169
Q

Cosa è necessario per l’assorbimento delle vitamine liposolubili?

A

Processo di digestione intestinale con sali biliari

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
170
Q

Qual è l’effetto della cottura sugli alimenti contenenti vitamine?

A

Cottura eccessiva può distruggere molte vitamine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
171
Q

Come vengono assorbite le vitamine liposolubili?

A

Le vitamine liposolubili vengono assorbite insieme ai lipidi durante il processo di digestione intestinale.

Il processo di digestione richiede la presenza di sali biliari per formare micelle che facilitano l’assorbimento dei lipidi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
172
Q

Qual è l’effetto dello stato della riserva corporea sulla biodisponibilità delle vitamine?

A

Lo stato della riserva corporea influisce sulla biodisponibilità, in particolare per le vitamine liposolubili, che possono essere stoccate nel corpo.

Le vitamine liposolubili come D ed A possono essere assunte meno frequentemente se ci sono riserve adeguate.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
173
Q

Quali sono alcuni fattori che influenzano negativamente la biodisponibilità delle vitamine?

A
  • Presenza di antivitamine
  • Distruzione da enzimi vegetali
  • Natura dell’alimento
  • Farmaci

Ad esempio, l’avidina è un antivitamina che impedisce l’assorbimento della biotina.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
174
Q

Qual è l’impatto dei contraccettivi orali sui folati?

A

I contraccettivi orali influenzano negativamente l’assorbimento dei folati e possono aumentare il bisogno di acido folico.

Il deficit di acido folico è associato a malformazioni come la spina bifida.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
175
Q

Cosa sono i componenti vitaminosimili?

A

Componenti vitaminosimili sono sostanze che possiamo produrre, ma è opportuno assumerle in quantità consistenti.

Esempi includono carnitina, colina, inositolo e taurina.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
176
Q

Quali sono i polifenoli e quali effetti hanno?

A

I polifenoli sono fitocomposti presenti nei vegetali, considerati antiossidanti e con molti effetti benefici sull’organismo.

Alcuni effetti benefici sono stati studiati in clinica.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
177
Q

Cosa è il sito www.clinicaltrials.gov?

A

È un sito che permette di cercare tutti i clinical trial registrati e garantisce l’integrità dei dati pubblicati.

I trials clinici devono avere l’approvazione di un comitato etico.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
178
Q

Cosa indica il NOAEL?

A

NOAEL sta per ‘not observed adverse effect level’ e indica la quantità massima di vitamina che si può introdurre senza rischi di effetti collaterali.

Questo è importante per evitare l’ipervitaminosi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
179
Q

Qual è la funzione principale della vitamina A?

A

La vitamina A è coinvolta nella percezione della luce e nella visione.

La carenza di vitamina A può causare difficoltà ad adattarsi alla luce.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
180
Q

Quali sono le due forme principali della vitamina A negli alimenti?

A
  • Retinolo (origine animale)
  • Beta carotene (origine vegetale)

I beta caroteni possono essere convertiti in retinolo nel corpo.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
181
Q

Quali sono le isoforme della vitamina A?

A
  • Vitamina A1
  • Vitamina A2

La vitamina A1 è più attiva e presente in alimenti di origine animale.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
182
Q

Cos’è l’ALL TRANS RETINOLO?

A

È la forma di vitamina A che assumiamo principalmente dagli alimenti e la forma di riserva nel nostro organismo.

Viene convertito in forme attive attraverso reazioni enzimatiche.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
183
Q

Qual è la forma attiva della vitamina A coinvolta nella visione?

A

L’ALL TRANS RETINALDEIDE è la forma attiva della vitamina A coinvolta nel meccanismo della visione.

Deve cambiare forma da ALL TRANS a 11 CIS per funzionare.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
184
Q

Qual è la forma attiva coinvolta nel meccanismo della visione?

A

ALL trans retinaldeide

La ALL trans retinaldeide è la forma attiva del retinolo, necessaria per la visione.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
185
Q

Cosa accade quando il retinolo viene ossidato?

A

Dà origine all’ALL trans retinaldeide

Questo processo è fondamentale per la conversione del retinolo in una forma utilizzabile per la visione.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
186
Q

Qual è la differenza tra il passaggio dalla retinaldeide al retinolo e dall’aldeide all’acido retinoico?

A

Il primo è reversibile, il secondo è irreversibile

Questa distinzione è importante per comprendere il metabolismo della vitamina A.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
187
Q

Quali sono le due specie attive coinvolte nei processi di visione e regolazione dell’espressione genica?

A
  • Aldeide per il meccanismo della visione
  • ALL trans retinoic acid per la regolazione dell’espressione genica
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
188
Q

Qual è il ruolo dell’enzima 15,15’ diossigenasi nel metabolismo del beta carotene?

A

Divide la molecola speculare del beta carotene

Questo processo è essenziale per la conversione del beta carotene in retinale.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
189
Q

Cosa significa RAE nel contesto della vitamina A?

A

Retinal activity equivalent

1 RAE corrisponde a 1 microgrammo di retinolo.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
190
Q

Quanti microgrammi di beta carotene sono necessari per ottenere 1 microgrammo di retinolo?

A

12 microgrammi di beta carotene

Questa proporzione è importante per calcolare l’assunzione di vitamina A da fonti vegetali.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
191
Q

Qual è la soglia di assunzione di vitamina A per prevenire la carenza negli adulti?

A

600-700 microgrammi

Le esigenze aumentano durante la gravidanza e l’allattamento.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
192
Q

Come avviene l’assorbimento dei carotenoidi nel lume gastrointestinale?

A

Sono complessati all’interno degli alimenti e liberati durante la digestione

Questo processo include la degradazione delle proteine e l’azione di enzimi specifici.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
193
Q

Quali enzimi intervengono nella liberazione del retinolo dagli esteri?

A
  • Esterasi
  • Lipasi
  • Idrolasi
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
194
Q

Come viene trasportato l’acido retinoico nel plasma?

A

Legato all’albumina

L’albumina è la proteina più abbondante del plasma e trasporta sostanze liposolubili.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
195
Q

Qual è la destinazione finale del retinil-estere?

A

Il fegato

Qui viene immagazzinato in quantità significative.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
196
Q

Quali sono le due forme di acido retinoico che hanno attività trascrizionale?

A
  • All-trans-retinoic acid
  • 9-cis-retinoic acid
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
197
Q

Qual è il meccanismo d’azione dell’acido retinoico a livello genico?

A

Forma un complesso con recettori che modulano l’espressione genica

Questo processo è fondamentale per la regolazione della crescita cellulare.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
198
Q

Quale recettore è associato all’All-trans-retinoic acid?

A

Retinoic Acid Receptor (RAR)

Questo recettore è legato a un co-repressore che si dissocia in presenza di acido retinoico.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
199
Q

Qual è il ruolo della rodopsina nella visione?

A

Interagisce con il retinale per percepire la luce

La rodopsina è fondamentale per la visione notturna.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
200
Q

Cosa succede al retinale quando un fotone colpisce la rodopsina?

A

Il cis-retinale si trasforma in trans-retinale

Questo cambiamento induce una cascata di eventi che portano all’iperpolarizzazione della membrana.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
201
Q

Qual è la funzione della trasducina nel meccanismo visivo?

A

Attiva la fosfodiesterasi che riduce il GMP ciclico

Questo processo porta alla chiusura dei canali ionici e all’iperpolarizzazione.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
202
Q

Come avviene la rigenerazione della rodopsina?

A

La rodopsina chinasi fosforila la rodopsina, inattivandola

Questo processo è essenziale per il ripristino della funzione visiva.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
203
Q

Cosa avviene al retinale trans dopo che ha lasciato la rodopsina?

A

Viene convertito in retinolo e successivamente in estere

Solo dopo la formazione dell’estere può avvenire l’isomerizzazione a 11-cis-retinale.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
204
Q

Quale enzima trasforma il retinolo in un estere legato a un palmitato?

A

Lecitina-retinolo aciltransferasi

Questo processo è fondamentale per la successiva isomerizzazione del retinolo.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
205
Q

Cosa forma il retinolo una volta trasformato in aldeide?

A

11-cis-retinale

Questo composto è essenziale per la formazione della rodopsina.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
206
Q

Quali patologie possono derivare da mutazioni nei due enzimi coinvolti nel metabolismo del retinolo?

A
  • Degenerazione maculare di Stargardt
  • Retinite pigmentosa
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
207
Q

Qual è una conseguenza della compromissione del metabolismo di vari metalli nella malattia di Alzheimer?

A

Instabilità della rodopsina

Questo porta a problemi visivi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
208
Q

Quali malattie neurodegenerative sono menzionate nel testo?

A
  • Malattia di Alzheimer
  • Malattia di Parkinson
  • Malattia di Huntington
  • Sclerosi laterale amiotrofica
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
209
Q

Quali carotenoidi sono implicati nel meccanismo della visione?

A
  • Luteina
  • Zeaxantina
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
210
Q

Dove sono particolarmente abbondanti la luteina e la zeaxantina?

A

Negli vegetali

La luteina si trova in spinaci e broccoli, la zeaxantina in mais, patate e tuorlo d’uovo.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
211
Q

Qual è il primo segno di carenza di vitamina A?

A

Emeralopia

Questa condizione implica difficoltà di visione in condizioni di scarsa illuminazione.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
212
Q

Quali sono le due patologie associate alla carenza di vitamina A?

A
  • Xeroftalmìa
  • Cheratomalacìa
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
213
Q

Qual è la causa primaria della carenza di vitamina A?

A

Mancato introito con la dieta

Include sia vegetali ricchi di caroteni che alimenti animali.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
214
Q

Quali minerali possono incidere negativamente sull’assorbimento della vitamina A?

A
  • Ferro
  • Zinco
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
215
Q

Cosa può causare un eccesso di vitamina A?

A

Ipervitaminosi tossica

I sintomi includono nausea, vomito e problemi epatici.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
216
Q

Quali sono le forme di vitamina K menzionate?

A
  • K1 (fillochinone)
  • K2 (menachinone)
  • K3 (menadione)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
217
Q

Qual è il ruolo principale della vitamina K nel corpo?

A

Coagulazione del sangue

Modifica post-traduzionale di fattori della coagulazione.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
218
Q

Qual è la reazione che la vitamina K svolge nel processo di coagulazione?

A

Carbossilazione

Aggiunge un gruppo carbossilico a residui di glutammato.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
219
Q

Quali fattori possono causare carenza di vitamina K?

A
  • Sistema digestivo inefficiente
  • Uso di antibiotici
  • Vecchiaia
  • Età neonatale
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
220
Q

Qual è il fabbisogno giornaliero di vitamina K?

A

140/170 mg

Ha l’emivita più rapida tra le vitamine.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
221
Q

Qual è la funzione dei fosfolipidi nelle membrane cellulari?

A

Funzione strutturale e precursori di molecole segnale

Derivano da glicerolo o sfingosina.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
222
Q

Quali sono le caratteristiche delle molecole neoformate descritte?

A

Presentano una testa polare e due code idrofobiche

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
223
Q

Qual è la funzione principale dei fosfolipidi nelle membrane cellulari?

A

Funzione strutturale e precursori di molecole segnale

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
224
Q

Quale acido grasso è un importante precursore di prostaglandine, trombossani e leucotrieni?

A

Acido arachidonico

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
225
Q

Quale molecola derivata dai fosfolipidi è un precursore di secondi messaggeri?

A

Fosfatidil inositolo

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
226
Q

Cosa produce la scissione dei lipidi di membrana tramite fosfolipasi?

A

Acidi grassi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
227
Q

Dove è presente, di solito, un acido grasso saturo nei fosfolipidi?

A

Posizione uno

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
228
Q

Dove è presente, di solito, un acido grasso insaturo nei fosfolipidi?

A

Posizione due

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
229
Q

Qual è l’intermedio comune nella sintesi di trigliceridi e fosfolipidi?

A

Acido fosfatidico o fosfatidato

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
230
Q

Da quale molecola deriva l’acido fosfatidico?

A

Glicerolo 3-fosfato

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
231
Q

Qual è il processo che porta alla formazione di glicerolo 3-fosfato in presenza di eccesso di NADH?

A

Lipogenesi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
232
Q

Quale enzima è coinvolto nella formazione di glicerolo 3-fosfato a partire dal glicerolo?

A

Glicerolo chinasi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
233
Q

Che tipo di reazione è quella in cui il glicerolo viene trasformato in glicerolo 3-fosfato?

A

Reazione irreversibile

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
234
Q

Qual è il risultato della reazione tra glicerolo 3-fosfato e AcilCoA?

A

Fosfomonogliceride

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
235
Q

Cosa si forma quando l’acido lisofosfatidico reagisce con un’altra molecola di AcilCoA?

A

Acido fosfatidico

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
236
Q

Quali sono le teste polari più importanti nei fosfolipidi?

A
  • Serina
  • Etanolammina
  • Colina
  • Inositolo
  • Cardiolipina
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
237
Q

Qual è la funzione della cardiolipina?

A

Trasporto elettronico e funzione della citocromo ossidasi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
238
Q

Qual è la principale causa di aumento dell’adipogenesi?

A

Carboidrati e amminoacidi glucogenici

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
239
Q

Qual è la struttura base della sfingomielina?

A

Sfingosina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
240
Q

A cosa serve l’enzima colesterolo acil-transferasi?

A

Esterificazione del colesterolo

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
241
Q

Quali sono i tre modi per abbassare i livelli di colesterolo?

A
  • Ridurre la sintesi del colesterolo
  • Impedire il riassorbimento del colesterolo dall’intestino
  • Aumentare l’escrezione biliare
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
242
Q

Quale ormoni derivano dal colesterolo?

A
  • Glucocorticoidi
  • Ormoni sessuali
  • Vitamina D
  • Sali biliari
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
243
Q

Qual è la principale funzione delle LDL?

A

Trasportare colesterolo alle cellule

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
244
Q

Qual è il fattore di rischio associato all’elevato colesterolo?

A

Rischio vascolare

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
245
Q

Cosa accade al colesterolo non utilizzato nel fegato?

A

Viene eliminato nella bile

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
246
Q

Qual è il ruolo dell’acido sialico nei gangliosidi?

A

Importante segnale per l’invecchiamento dei globuli rossi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
247
Q

Qual è la funzione delle glicosil-transferasi?

A

Legare zuccheri ai lipidi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
248
Q

Qual è l’effetto della dieta ricca di carboidrati sull’insulina?

A

Provoca un aumento della secrezione di insulina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
249
Q

Quali enzimi idrolizzano i fosfolipidi?

A
  • Fosfolipasi A1
  • Fosfolipasi A2
  • Fosfolipasi C
  • Fosfolipasi D
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
250
Q

Qual è la struttura chimica del colesterolo?

A

Alcol fortemente idrofobico a 27 atomi di carbonio

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
251
Q

Dove viene prodotto il colesterolo?

A

A livello del fegato

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
252
Q

Che tipo di molecola è il colesterolo?

A

Liposolubile

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
253
Q

Qual è la principale causa di formazione di calcoli nella colecisti?

A

Elevata concentrazione di colesterolo

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
254
Q

Qual è la funzione della proteina NPC1l1 nell’intestino?

A

Assorbe il colesterolo

La proteina NPC1l1 è coinvolta nel riassorbimento del colesterolo a livello intestinale.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
255
Q

Quali sostanze naturali possono bloccare il riassorbimento del colesterolo?

A

Fitosteroidi

I fitosteroidi competono con il colesterolo per l’assorbimento intestinale.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
256
Q

Perché una dieta a basso contenuto di colesterolo non sempre riduce i livelli di colesterolo nell’organismo?

A

Il colesterolo è prodotto dall’organismo stesso e riassorbito

L’assorbimento e la sintesi endogena possono compensare una dieta povera di colesterolo.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
257
Q

Cosa accade in caso di ipercolesterolemia familiare?

A

Assenza dell’APOB100 e del recettore LDL

Questo porta a livelli di colesterolo molto elevati e aumenta il rischio cardiovascolare.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
258
Q

Qual è il target della terapia per ridurre il colesterolo LDL?

A

Aumentare i recettori LDL sulla membrana cellulare

Farmaci come quelli che agiscono sulla PCSK9 aiutano a ridurre il colesterolo LDL.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
259
Q

Quali sono le fasi della sintesi del colesterolo?

A
  1. Sintesi del mevalonato
  2. Sintesi dell’unità isoprenica
  3. Condensazione delle unità isopreniche
  4. Ciclizzazione

Queste fasi sono fondamentali per la produzione di colesterolo.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
260
Q

Qual è l’enzima chiave nella sintesi del colesterolo?

A

HMG-CoA reduttasi

È il bersaglio delle statine, farmaci utilizzati per ridurre il colesterolo.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
261
Q

Qual è la forma attiva della vitamina D?

A

Calcitriolo

Il calcitriolo è prodotto a partire dal calcidiolo e ha un ruolo fondamentale nel metabolismo del calcio.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
262
Q

Da quali forme deriva la vitamina D?

A

Ergocalciferolo e colecalciferolo

Queste forme derivano dal colesterolo e hanno attività come vitamina D.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
263
Q

Come si forma il colecalciferolo nel nostro organismo?

A

A partire dal 7-deidrocolesterolo

Questo composto si forma nel corpo grazie all’ossidazione del colesterolo.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
264
Q

Qual è la principale fonte alimentare di ergocalciferolo?

A

Funghi e lieviti

Questi alimenti producono ergocalciferolo quando esposti a radiazioni solari.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
265
Q

Qual è il ruolo della vitamina D binding protein?

A

Trasportare la vitamina D nel sangue

Questa proteina è essenziale per la biodisponibilità della vitamina D.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
266
Q

La vitamina D viene assorbita a livello intestinale tramite _______.

A

Chilomicroni

Essendo liposolubile, la vitamina D viene assorbita insieme ai grassi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
267
Q

Quali fattori possono influenzare negativamente la produzione endogena di vitamina D?

A
  • Invecchiamento
  • Esposizione solare insufficiente
  • Malattie intestinali
  • Farmaci
  • Obesità

Questi fattori possono compromettere la sintesi e l’assorbimento della vitamina D.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
268
Q

Qual è l’impatto della carenza di estrogeni sulla produzione di vitamina D binding protein?

A

Compromette la digestione della vitamina D nella paziente anziana.

La vitamina D binding protein è fondamentale per il trasporto della vitamina D nel corpo.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
269
Q

Quali polimorfismi della vitamina D binding protein impattano negativamente il trasporto nelle popolazioni afroamericane?

A

Polimorfismi della proteina di trasporto della vitamina D.

Questi polimorfismi possono ridurre l’efficacia del trasporto della vitamina D.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
270
Q

Come influisce la colorazione cutanea sulla produzione di vitamina D?

A

Le popolazioni con pelle di colore più scuro, come gli afroamericani, sono più soggette al deficit di vitamina D.

La melanina assorbe la luce UV, riducendo la produzione di vitamina D.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
271
Q

Qual è il fattore che mobilizza il calcitriolo dai suoi depositi in condizioni di ipocalcemia?

A

Il paratormone, che stimola l’idrossilazione del calcidiolo a calcitriolo a livello renale.

L’ipocalcemia è una condizione in cui il livello di calcio nel sangue è basso.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
272
Q

Quali sono gli effetti del calcitriolo sull’assorbimento di calcio?

A

Aumenta l’assorbimento di calcio e fosfato a livello intestinale e mobilizza il calcio dalle ossa.

Questo processo è fondamentale per mantenere livelli adeguati di calcio nel sangue.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
273
Q

Cosa provoca un’eccessiva produzione di vitamina D3?

A

Assorbimento spinto di calcio e calcificazione di tessuti molli.

Gli effetti collaterali possono includere problemi come la calcificazione nei muscoli e nell’addome.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
274
Q

Quali sono i meccanismi di protezione contro l’eccesso di vitamina D3?

A

Limitazione della produzione di vitamina D3 e degradazione della forma 25-idrossi.

Questa degradazione avviene tramite ossidrilazione e inattivazione delle forme attive della vitamina D.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
275
Q

Qual è l’azione principale della vitamina D?

A

Regolazione della mineralizzazione dell’osso aumentando l’assorbimento del calcio e del fosfato.

Questo è essenziale per la salute ossea e la prevenzione di malattie come l’osteoporosi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
276
Q

Come la vitamina D influisce sulla secrezione di insulina?

A

Regola l’attività dei tessuti endocrini, influenzando la sensibilità all’insulina.

Una carenza di vitamina D può contribuire a problemi di diabete.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
277
Q

Qual è il ruolo della vitamina D nel sistema immunitario?

A

Stimola i macrofagi e regola la produzione di catelicidina, un peptide antimicrobico.

La catelicidina è importante per la risposta immunitaria e la difesa contro le infezioni.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
278
Q

Quali alimenti sono ricchi di vitamina D?

A
  • Pesci grassi (es. salmone)
  • Olio di fegato di merluzzo
  • Uova
  • Carne
  • Burro
  • Alimenti supplementati

La vitamina D è liposolubile e si trova negli alimenti ricchi di grassi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
279
Q

Qual è la dose giornaliera raccomandata di vitamina D in assenza di esposizione al sole?

A

15 µg/giorno (20 µg per gli anziani).

L’esposizione al sole può ridurre la necessità di assunzione di vitamina D.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
280
Q

Qual è il meccanismo attraverso il quale la vitamina D modula l’espressione genica?

A

Si unisce al suo recettore, formando eterodimeri che agiscono su sequenze specifiche del DNA (VDRE).

Questo processo porta a modifiche nell’espressione genica e nella produzione di proteine.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
281
Q

Come avviene l’inattivazione del calcitriolo in caso di eccesso?

A

Il calcitriolo attiva la 24-idrossilasi, trasformando le forme attive in forme inattive.

Questo processo di inattivazione è fondamentale per prevenire l’intossicazione da vitamina D.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
282
Q

Quali sono i fenomeni osservati in caso di carenza di vitamina D?

A

Rachitismo a livello pediatrico e osteomalacia negli adulti

Rachitismo è una condizione di malformazione ossea nei bambini, mentre l’osteomalacia è la compromissione dell’osso negli adulti.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
283
Q

Quali sono gli effetti della tossicità da eccesso di vitamina D?

A

Ipercalcemia, calcificazione dei tessuti molli, danni cardiovascolari e renali.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
284
Q

Come si misura lo stato nutrizionale della vitamina D?

A

Attraverso il 25(OH)D a livello plasmatico.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
285
Q

Qual è il limite di carenza di vitamina D stabilito dalla WHO?

A

20 ng/mL.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
286
Q

Qual è il limite di carenza di vitamina D stabilito dall’International Osteoporosis Foundation?

A

30 ng/mL.

287
Q

Qual è il valore indicato dalla US Endocrine Society per l’insufficienza di vitamina D?

A

Tra 20 e 30 ng/mL.

288
Q

Perché è importante mantenere elevati i livelli di vitamina D?

A

C’è una relazione tra vitamina D e insorgenza di patologie, in particolare del sistema muscolo-scheletrico.

289
Q

Quali sono i segni di deficit protratto di vitamina D?

A

Inadeguata mineralizzazione ossea.

290
Q

Cosa riduce il rischio di fratture negli anziani?

A

Supplementazione con vitamina D associata a calcio.

291
Q

Quali sono le conseguenze della carenza di vitamina D sugli individui?

A

Astenia muscolare severa, miopatia, sarcopenia, riduzione della forza muscolare.

292
Q

La somministrazione di vitamina D è sempre efficace nel ridurre il rischio di fratture?

A

No, non tutti gli studi hanno dimostrato una correlazione positiva.

293
Q

Qual è il rischio di carenza di vitamina D in pazienti con malattie neurodegenerative?

A

Carenza di vitamina D è associata a malattie come Parkinson, Alzheimer e sclerosi multipla.

294
Q

Qual è la relazione tra vitamina D e il sistema cardiovascolare?

A

Relazione inversa tra vitamina D e ipertensione, insulino-resistenza.

295
Q

Qual è la relazione tra vitamina D e tumori?

A

Relazione inversa tra vitamina D e cancro colon-retto e tumore al seno.

296
Q

Cosa si intende per stress ossidativo?

A

Condizione in cui l’equilibrio tra produzione di specie reattive dell’ossigeno e difese antiossidanti è compromesso.

297
Q

Quali sono le sostanze ossidanti che si formano nel nostro organismo?

A

Radicali liberi dell’ossigeno (ROS) e specie radicaliche dell’azoto (RNS).

298
Q

Cosa causa lo stress ossidativo?

A

Eccesso di produzione di radicali liberi rispetto ai meccanismi di difesa antiossidanti.

299
Q

Quali sono gli enzimi deputati alla degradazione del superossido?

A

Superossido dismutasi e catalasi.

300
Q

Perché le specie reattive sono definite tali?

A

Presentano un elettrone spaiato che le rende altamente reattive.

301
Q

Cosa provoca la formazione di radicali liberi?

A

Scissione di legami in modo omolitico o eterolitico.

302
Q

Qual è la specie reattiva dell’ossigeno più attiva?

A

Radicale ossidrile (OH⋅).

303
Q

Qual è la funzione dell’ossido nitrico nel nostro organismo?

A

Reagisce con il superossido per formare perossinitrito.

304
Q

Quali reazioni portano alla formazione del radicale ossidrile?

A

Reazione di Fenton e di Haber-Weiss

Queste reazioni si attivano in presenza di metalli di transizione e quando O₂¯ e H₂O₂ si accumulano.

305
Q

Qual è il ruolo della catalasi nella formazione del radicale ossidrile?

A

Degrada H₂O₂, evitando la formazione del radicale ossidrile

Se la catalasi è presente, l’acqua ossigenata viene smaltita.

306
Q

Cosa accade se funziona solo la superossido dismutasi (SOD) ma non la catalasi?

A

L’acqua ossigenata si accumula, scatenando la reazione di Fenton e la reazione di Haber-Weiss

Questo porta alla produzione del radicale ossidrile.

307
Q

Qual è l’emivita del radicale ossidrile?

A

10−9 secondi

308
Q

Quali danni può causare il radicale ossidrile a livello cellulare?

A

Danni ai lipidi di membrana e al DNA

Porta alla formazione di composti come la malondialdeide e idrossi guanina.

309
Q

Cosa rappresenta l’idrossi guanina nel contesto dello stress ossidativo?

A

Marker per la misurazione dello stress ossidativo

310
Q

Quali sono le conseguenze di un danno al DNA non riparato?

A

Il danno può essere ereditato dalle cellule figlie e portare a patologie, inclusi i tumori

311
Q

Cosa sono le proteine carbonilate?

A

Proteine degradate con formazione di semi-aldeidi e gruppi carbonilici

312
Q

Qual è il ruolo dell’NADPH Ossidasi?

A

Produzione di anione superossido per attaccare agenti patogeni

313
Q

Qual è l’enzima finale che trasforma la xantina in acido urico?

A

Xantina ossidasi

314
Q

Quali patologie possono derivare dall’accumulo di acido urico?

A

Gotta

315
Q

Quale enzima è responsabile della formazione di H₂O₂ durante il catabolismo delle amine?

A

Monoamino ossidasi

316
Q

Quali sono i meccanismi di difesa contro lo stress ossidativo?

A

Produzione di antiossidanti e attivazione di enzimi antiossidanti

Questi processi neutralizzano le molecole dannose.

317
Q

Cosa fa la superossido dismutasi?

A

Trasforma due molecole di anione superossido in ossigeno e H₂O₂

318
Q

Quali sono le tre isoforme della superossido dismutasi?

A
  • Copper-zinc superoxide dismutase (Cu/Zn SOD) * Manganese superoxide dismutase (Mn SOD) * Forma extracellulare di superoxide dismutase (EC SOD)
319
Q

Qual è la funzione del glutatione nel contesto antiossidante?

A

Neutralizza i radicali liberi

320
Q

Cosa accade in caso di eccessiva produzione di radicali liberi?

A

Ossidazione profusa di proteine e lipidi e danni al DNA

321
Q

Quali sono i modi di morte cellulare causati da stress ossidativo?

A
  • Necrosi * Apoptosi
322
Q

Quali molecole possono agire come scavengers di radicali liberi?

A
  • Antiossidanti naturali * Enzimi che degradano ROS
323
Q

What is the role of NADPH in the body?

A

NADPH reduces oxidized glutathione back to reduced glutathione and provides reducing equivalents from the pentose phosphate pathway

Insufficient NADPH can lead to oxidative stress, such as hemolytic crises in individuals with favism.

324
Q

What is catalase and what is its function?

A

Catalase is an enzyme that degrades H₂O₂, contains heme and iron, and performs a disproportionation reaction

It converts H₂O₂ into O₂ and another molecule of H₂O₂, playing a critical role in managing excess hydrogen peroxide.

325
Q

What is the function of DT-dihydrodiol dehydrogenase?

A

DT-dihydrodiol dehydrogenase is a NADPH quinone oxidoreductase that reduces quinones to hydroquinones

It also detoxifies reactive species and modulates processes that can lead to uncontrolled proliferation, affecting p53 regulation.

326
Q

What are antioxidants and their role?

A

Antioxidants are substances that can neutralize oxidants even at low concentrations

They prevent oxidative damage by donating electrons to free radicals.

327
Q

What nutrients protect against free radicals?

A

Vitamins and minerals, where minerals act as enzyme cofactors degrading ROS and nutrients provide reducing power

They help in stabilizing free radicals or donating electrons.

328
Q

What is Vitamin E and its significance?

A

Vitamin E is a fat-soluble vitamin with antioxidant properties and important functions in the body

It includes tocopherols and tocotrienols, with α-tocopherol being the most active form.

329
Q

What are the structural components of Vitamin E?

A

Vitamin E has a chromanol ring and an isoprenoid side chain

Different forms of tocopherols vary in their number of methyl groups.

330
Q

How does Vitamin E function as an antioxidant?

A

Vitamin E inhibits chain reactions of peroxides by stabilizing free radicals and donating electrons

The tocopherol radical formed is stable and can further donate electrons.

331
Q

What is the relationship between Vitamin E and Vitamin C?

A

Vitamin E can be recycled by Vitamin C, which donates electrons back to tocopherol

This demonstrates a synergistic relationship between the two vitamins in combating oxidative stress.

332
Q

What are the dietary sources of Vitamin E?

A

Vitamin E is found in vegetable oils, nuts, and seeds

Particularly rich in almond and walnut oils, but less so in olive oil.

333
Q

What are the consequences of Vitamin E deficiency?

A

Vitamin E deficiency can lead to fragile erythrocytes, increased platelet aggregation, myopathy, and peripheral neuropathy

In animal studies, it has shown to cause reproductive issues and muscle damage.

334
Q

What is the recommended daily intake of Vitamin E for adults?

A

13 mg per day, proportional to polyunsaturated fatty acid intake

Vitamin E’s role in preventing lipid peroxidation is crucial for maintaining cell membrane integrity.

335
Q

What are carotenoids and their function?

A

Carotenoids, like beta-carotene and lycopene, provide antioxidant functions by stabilizing free radicals

They have conjugated double bonds that allow for resonance stabilization of radicals.

336
Q

What is ubiquinone and its role in the body?

A

Ubiquinone acts in the electron transport chain and as a radical scavenger

It can donate electrons and protons and interacts with Vitamin E in antioxidant processes.

337
Q

What happens to ubiquinone in its reduced form?

A

In its reduced form, ubiquinol can donate electrons and protons and can convert back to ubiquinone or revert to ubiquinol

Its antioxidant activity is dependent on the cellular environment.

338
Q

Qual è la funzione dell’ubichinone come antiossidante?

A

Dipende dallo status della cellula

L’ubichinone può agire sia come antiossidante che come ossidante a seconda delle condizioni cellulari.

339
Q

Come può l’ubichinone interagire con la vitamina E?

A

Rigenerando la vitamina E e trasformandosi in semichinone

L’ubichinone può interagire con la forma radicalica dell’α-tocoferolo.

340
Q

Quali sono i meccanismi di rigenerazione della vitamina E?

A

Con vitamina C e ubichinone

La vitamina E ha due meccanismi di rigenerazione.

341
Q

Qual è il ruolo dell’acido lipoico come antiossidante?

A

Può shiftare dalla forma ossidata a quella ridotta

L’acido lipoico agisce in sinergia con la vitamina E e la vitamina C.

342
Q

Dove si trova principalmente la vitamina C?

A

Nelle verdure e nella frutta

È un antiossidante idrofilo che agisce a livello citosolico.

343
Q

Quali enzimi sono coinvolti nella rigenerazione del glutatione?

A

Glutatione perossidasi e glutatione reduttasi

Questi enzimi partecipano a un ciclo di reazioni legato ai pentoso fosfati.

344
Q

Qual è la struttura del DNA?

A

Macromolecola formata da nucleotidi

Ogni nucleotide è composto da uno zucchero a 5 atomi di carbonio, una base azotata e uno o più gruppi fosfato.

345
Q

Quali sono le basi azotate del DNA?

A
  • Purine: Adenina (A), Guanina (G)
  • Pirimidine: Citosina (C), Timina (T)

Le purine hanno una struttura a doppio anello, mentre le pirimidine hanno un anello singolo.

346
Q

Come si accoppiano le basi azotate nel DNA?

A

Adenina con Timina e Guanina con Citosina

Adenina e Timina formano 2 legami a idrogeno, mentre Citosina e Guanina ne formano 3.

347
Q

Qual è il diametro della doppia elica del DNA?

A

20 Å (2 nanometri)

La distanza tra le basi è di 3,4 Å e il passo dell’elica è di 36 Å.

348
Q

Qual è la differenza tra DNA e RNA?

A

L’RNA ha un OH in posizione 2 e la timina è sostituita dall’uracile

L’RNA è generalmente a singolo filamento, ma può avere strutture secondarie.

349
Q

Cosa succede durante la deaminazione della citosina?

A

Diventa uracile

La deaminazione è la perdita del gruppo amminico dalla citosina.

350
Q

Qual è la direzione della sintesi del DNA da parte della DNA polimerasi?

A

5’—>3’

Questa direzione è necessaria per l’attività esonucleasica di correzione degli errori.

351
Q

Come avviene l’appaiamento tra codone e anticodone?

A

Attraverso l’interazione tra tRNA e mRNA

L’inosina nel tRNA può appaiarsi con diverse basi, permettendo il vacillamento delle basi.

352
Q

Qual è la struttura primaria del DNA?

A

Sequenza nucleotidica

La struttura secondaria è la conformazione tridimensionale e la terziaria descrive i superavvolgimenti della molecola.

353
Q

Quale gruppo è presente nella timina ma non nella citosina?

A

Gruppo metile (CH3)

La timina ha un doppio legame con l’ossigeno in posizione 4 e un gruppo metile in posizione 5.

354
Q

Cosa significa ‘vacillamento delle basi’?

A

Le basi non sono perfettamente allineate, specialmente la terza base

Questo fenomeno permette un’appaiamento flessibile tra codoni e anticodoni.

355
Q

Qual è la differenza principale tra uracile e timina?

A

L’uracile manca del gruppo amminico presente nella timina

L’uracile è quasi identico alla timina, ma la sua mancanza del gruppo amminico è cruciale per la sua funzione nel RNA.

356
Q

Cosa accade alla citosina durante la deaminazione?

A

Perde il gruppo amminico e acquista un ossigeno, diventando uracile

Questo processo può confondere il macchinario di duplicazione e trascrizione se l’uracile è presente nel DNA.

357
Q

Perché il DNA è più stabile dell’RNA?

A

Il DNA non contiene il gruppo OH in posizione 2, che rende l’RNA labile

La stabilità del DNA è fondamentale per la sua funzione genetica rispetto all’RNA.

358
Q

Qual è la struttura classica del DNA conosciuta?

A

DNA B

Esistono anche strutture alternative come DNA A e DNA Z che si formano in condizioni specifiche.

359
Q

Qual è la differenza di elica tra DNA A, B e Z?

A

DNA A e B hanno eliche destrorse, mentre DNA Z ha un andamento sinistrorso

DNA A si forma in assenza di acqua, mentre DNA Z può trovarsi nei cromosomi.

360
Q

Cosa caratterizza la struttura Z del DNA?

A

Formazione per rotazione del legame beta N-glicosidico e torsione elevata

La conformazione Flip Fold può essere cis o trans.

361
Q

Cosa sono i fattori trascrizionali?

A

Proteine che regolano l’espressione genica legandosi a specifiche sequenze di DNA

Queste sequenze includono enhancer e silencer, che modulano la trascrizione.

362
Q

Qual è il ruolo del promotore nel processo di trascrizione?

A

Funziona come un variatore che modula l’espressione di un gene

Non si limita ad accendere o spegnere un gene, ma ne regola l’intensità.

363
Q

Cosa è il DNA G-quadruplex?

A

Una struttura che si forma con cationi monovalenti e basi azotate, tipicamente Guanina

Si trova spesso nei telomeri e protegge da nucleasi.

364
Q

Quali sono i due tipi di cromatina?

A
  • Eucromatina: forma rilassata
  • Eterocromatina: forma condensata

La densità della cromatina influisce sull’accessibilità dei fattori trascrizionali.

365
Q

Give an example of a chemical agent that causes DNA mutations.

A

Alkylating agents

These agents add alkyl groups to DNA bases, altering their interactions.

366
Q

What type of radiation can cause mutations by breaking DNA strands?

A

Ionizing radiation

Examples include gamma rays and X-rays.

367
Q

What is a consequence of UV radiation on DNA?

A

Formation of thymine dimers

This results in alterations to the DNA double helix.

368
Q

What is the purpose of the Southern blot technique?

A

To transfer DNA fragments from a gel to a membrane

This technique allows for the detection of specific DNA sequences.

369
Q

What is the main benefit of PCR (Polymerase Chain Reaction)?

A

Amplification of DNA

PCR enables the rapid increase of specific DNA sequences for analysis.

370
Q

Who is credited with the invention of PCR?

A

Kary Mullis

He was awarded the Nobel Prize in Chemistry in 1993 for this discovery.

371
Q

What does ‘Ni’ represent in the context of PCR?

A

Number of initial molecules

It refers to the starting quantity of DNA before amplification.

372
Q

What is the primary function of RNase and DNase in DNA extraction?

A

Degradation of RNA and DNA

These enzymes help in purifying DNA by removing unwanted nucleic acids.

373
Q

What technique uses agarose gel to separate DNA fragments?

A

Horizontal electrophoresis

This method allows for the visualization of DNA based on fragment size.

374
Q

Cosa rappresenta Nf nella reazione PCR?

A

Il numero di molecole finali che si otterranno a fine reazione

375
Q

Cosa rappresenta Ni nella reazione PCR?

A

Il numero di molecole iniziali che evolvono verso il numero di molecole finali

376
Q

Qual è la formula per calcolare il numero di molecole finali in PCR?

A

2^n-2, dove n è il numero di cicli

377
Q

Quanti cicli vengono generalmente effettuati in una PCR classica?

A

Circa 30 cicli

378
Q

Qual è il ruolo della DNA polimerasi nella duplicazione del DNA?

A

Sintetizza il nuovo filamento di DNA

379
Q

Come si separano le molecole parentali durante la PCR?

A

Aumentando la temperatura per rompere i legami a idrogeno

380
Q

Qual è la temperatura critica oltre la quale la DNA polimerasi perde funzionalità?

A

Circa 45 gradi

381
Q

Cosa sono le DNA polimerasi termostabili?

A

Polimerasi che funzionano a temperature elevate, estratte da organismi che vivono in condizioni estreme

382
Q

Da quale organismo deriva la Taq polimerasi?

A

Thermus aquaticus

383
Q

Quali caratteristiche differenziano le DNA polimerasi termostabili?

A
  • Processività
  • Attività proof reading
384
Q

Qual è l’importanza dell’attività proof reading nella PCR?

A

Permette di correggere eventuali errori durante la sintesi del DNA

385
Q

Quali sono i passaggi principali della PCR?

A
  • Step iniziale: 94/95 gradi
  • Annealing/appaiamento: 60/65 gradi
  • Allungamento: 72 gradi
386
Q

Cosa determina la temperatura di amplificazione nella PCR?

A

L’appaiamento tra DNA stampo e primer

387
Q

Cosa sono gli ‘ampliconi’ nella PCR?

A

Frammenti di DNA amplificati che si formano a partire dal terzo ciclo

388
Q

Quali problemi possono sorgere se la temperatura di annealing non è corretta?

A
  • Autoannealing
  • Mismatch
  • Formazione di bande aspecifiche
389
Q

Cosa sono le strutture ad Harpin e a dimeri?

A
  • Strutture ad Harpin: sequenze autocomplementari nel primer
  • Strutture a dimeri: concatenazione tra primer
390
Q

Qual è l’effetto della concentrazione di magnesio nella PCR?

A

Influisce sulla specificità e sull’intensità delle bande di amplificazione

391
Q

Qual è l’uso della PCR nelle indagini forensi?

A

Amplificare il DNA da tracce di cellule epiteliali per creare profili

392
Q

Cosa sono i siti STR?

A

Piccole sequenze ripetute in tandem utilizzate per stilare profili DNA

393
Q

Qual è un esempio di analisi forense che ha un alto potere di discriminazione ma è lenta?

A

RFLP (Restriction Fragment Length Polymorphism)

394
Q

Qual è l’importanza di conoscere la sequenza di DNA iniziale nella PCR?

A

È fondamentale per progettare i primer correttamente

395
Q

Cosa rappresenta il ‘progetto genoma umano’?

A

Un’iniziativa per sequenziare il genoma umano completata nel 2004

396
Q

Cosa significa ottenere la sequenza di un genoma di un organismo?

A

Avere accesso al codice genetico per interpretarlo

L’interpretazione è fondamentale per comprendere le informazioni geneticamente codificate.

397
Q

Qual è l’importanza del progetto genoma umano?

A

È stato completato nel 2004 e ha impiegato risorse immense

Ha rappresentato un passo fondamentale nella biologia e nella genetica.

398
Q

Quanto tempo ci vorrebbe oggi per ottenere la stessa sequenza del genoma rispetto al progetto genoma umano?

A

Infinitamente meno tempo

I progressi tecnologici hanno reso il sequenziamento molto più veloce.

399
Q

Dove si possono trovare informazioni sui progetti genoma attualmente sequenziati?

A

Nel portale ‘Entrez Genome project’

Questo portale offre accesso a sequenze suddivise per classi.

400
Q

Cosa sono i ‘5 sfigati della biologia’?

A

Classi di organismi utilizzati per il sequenziamento

Rappresentano categorie di organismi che sono stati sequenziati nel progetto.

401
Q

Come erano le tecniche di sequenziamento inizialmente?

A

Abbastanza grezze

Le tecniche erano meno sviluppate rispetto agli standard attuali.

402
Q

Vero o falso: L’interpretazione del codice genetico non è necessaria dopo il sequenziamento.

A

Falso

L’interpretazione è essenziale per comprendere i dati ottenuti dal sequenziamento.

403
Q

Fill in the blank: Il progetto genoma umano è durato _______ anni.

A

[diversi]

Il progetto ha richiesto un notevole impegno in termini di tempo e risorse.

404
Q

Qual è la tecnica di elettroforesi utilizzata dai RIS?

A

Elettroforesi capillare automatizzata

Non si utilizza gel ma capillari in vetro.

405
Q

Qual è la differenza principale tra primers a RNA e primers a DNA?

A

I primers a DNA sono più stabili e meno termolabili

Questo è dovuto all’assenza del gruppo idrossilico in posizione 2 sul nucleotide.

406
Q

Quali sono i componenti fondamentali per applicare la PCR?

A

Macchina per il controllo della temperatura, DNA polimerasi, primers, nucleotidi, sequenza di DNA iniziale

La conoscenza della sequenza di DNA è cruciale per progettare i primer.

407
Q

Cosa significa sequenziare un genoma?

A

Ottenere la sequenza del DNA per interpretare il codice genetico

L’interpretazione è necessaria per comprendere le caratteristiche dell’organismo.

408
Q

Qual è una delle tecniche storiche di sequenziamento del DNA?

A

Tecnica di Max e Gilbert

Era laboriosa e pericolosa, permetteva di sequenziare piccoli frammenti.

409
Q

Qual è la funzione della marcatura terminale nel metodo di Max e Gilbert?

A

Permette di aggiungere un metile specificamente alle guanine

Questo facilita il taglio del filamento di DNA da parte della tiperidina.

410
Q

Qual è la differenza tra gel di policrilammide e gel di agarosio?

A

Il gel di policrilammide ha un potere risolutivo superiore

Permette di distinguere anche un nucleotide dall’altro.

411
Q

Qual è il principio alla base del metodo di Sanger?

A

Utilizzo di dideossinucleotidi per terminare la reazione di sequenziamento

Questo permette di ottenere frammenti di DNA di diverse lunghezze.

412
Q

Cosa sono i fluorofori nel sequenziamento del DNA?

A

Molecole che emettono luce di diversi colori per identificare le basi

Permettono di sequenziare in parallelo e velocizzare il processo.

413
Q

Qual è la funzione della luciferasi nel pirosequenziamento?

A

Trasforma la luciferina in ossiluciferina emettendo un lampo di luce

Questo segna l’aggiunta di un nucleotide alla reazione enzimatica.

414
Q

Cosa significa quantificare l’espressione genica?

A

Misurare quanto un gene è espresso in un dato momento

Le cellule esprimono geni diversi in risposta a stimoli ambientali.

415
Q

Quali sono le differenze tra l’espressione genica negli eucarioti e nei procarioti?

A

Nell’eucariote l’espressione è bassa e variabile, nel procariote è alta e regolabile

Questo riflette le diverse modalità di controllo dell’espressione genica.

416
Q

Qual è il primo passaggio per l’RT PCR?

A

Retrotrascrizione dell’RNA in cDNA

Necessita di un enzima retrotrascrittasi e primer specifici.

417
Q

Qual è l’importanza dell’RNasi H nella retrotrascrizione?

A

Degrada l’RNA lasciando solo il cDNA

Questo è essenziale per ottenere un prodotto puro per la PCR.

418
Q

Cosa si utilizza per quantificare il cDNA durante la PCR?

A

Marcatore a peso molecolare noto

Permette di confrontare la grandezza delle bande nel gel di agarosio.

419
Q

Quali tecniche sono utilizzate per la quantificazione dell’espressione genica?

A
  • RT PCR
  • qRT PCR (Real Time)
  • Northern Blot
  • Western Blot

Ognuna di queste tecniche ha applicazioni specifiche per RNA e proteine.

420
Q

Come si quantifica l’espressione di un gene in PCR?

A

Si inserisce il campione trattato nel pozzetto, si manda corrente in PCR e si osserva lo spostamento e la velocità delle bande

La grandezza della banda viene confrontata con un marcatore a peso molecolare noto.

421
Q

Qual è la progressione matematica delle bande in un gel di agarosio?

A

Logaritmica

422
Q

Cosa indica la densità della banda in un esperimento di PCR?

A

L’intensità del segnale è proporzionale alla quantità di DNA presente

423
Q

Cosa è un gene housekeeping?

A

Un gene la cui espressione non cambia in funzione dello sviluppo o di un trattamento

424
Q

Qual è l’equazione della PCR?

A

Nf=Ni x 2^(n-2)

425
Q

Cosa succede intorno al trentesimo ciclo di PCR?

A

Tende a saturazione

426
Q

Quali sono i motivi per cui la PCR può saturarsi?

A
  • Taq polimerasi si rompe dopo troppi sbalzi di temperatura
  • Primers e nucleotidi finiscono
  • Inibizione del pirofosfato
427
Q

Qual è il vantaggio della RT PCR semiquantitativa?

A

Permette di trattare il campione con sonde radioattive più sensibili

428
Q

Quali sono le differenze principali tra RT-PCR e PCR standard?

A
  • Macchinario utilizzato
  • Metodo di quantizzazione dei risultati
429
Q

Qual è il principio di funzionamento delle macchine per real-time PCR?

A
  • Un laser irradia i campioni
  • Un sensore cattura le radiazioni emesse
430
Q

Cosa fa il metodo SYBR-GREEN?

A

Si lega al solco minore del DNA e emette un segnale luminoso man mano che il DNA si forma

431
Q

Qual è il limite del metodo SYBR-GREEN?

A

Radiazione di fondo che può confondere la macchina

432
Q

Cosa caratterizza il metodo TAQ-MAN?

A

Presenza di un terzo primer chiamato probe con un fluoroforo e un quencher

433
Q

Come funziona il metodo TAQ-MAN?

A

La polimerasi degrada la sonda, separando il fluoroforo dal quencher e permettendo l’emissione di segnale

434
Q

Cosa sono i Molecular Beacon?

A

Sonde piccole con forma a loop che emettono luce quando il quencher e il fluoroforo si separano

435
Q

Cosa distingue i Molecular Scorpion dai Molecular Beacon?

A

La sonda è incorporata all’interno di uno dei primer

436
Q

Qual è il vantaggio del Molecular Scorpion?

A

Opera con due componenti invece di tre, semplificando il processo

437
Q

Che cosa avviene nella tecnica della Molecular Scorpion?

A

La sonda è direttamente legata al primer, si alza la temperatura per la denaturazione, si abbassa poi per l’arrivo del primer e si amplifica. La misura avviene quando si rialza la temperatura.

438
Q

Come si quantificano i risultati nella PCR?

A

La quantificazione è indiretta, tramite trattamento e analisi matematica. Si usano scale lineari o logaritmiche, e si analizza il plateau della curva.

439
Q

Cosa rappresenta la linea arancione nel grafico della PCR?

A

La linea arancione è la line threshold o Ct, stabilita per evitare il punto di saturazione della curva.

440
Q

Qual è il campione che maggiormente esprime il gene?

A

Il campione con la curva che raggiunge prima la linea di threshold.

441
Q

Cosa indica il delta Ct?

A

La differenza dei cicli che hanno raggiunto la linea di threshold.

442
Q

La differenza reale tra campioni in PCR è data da?

A

1 + η elevato a delta Ct, dove η è l’efficienza di reazione.

443
Q

Come si stima l’efficienza della reazione (η)?

A

Si effettua un esperimento con diluizioni seriali e si costruisce un grafico con log della quantità di DNA e numero Ct.

444
Q

Cosa rappresenta il picco nel grafico di melting?

A

Il picco rappresenta il punto di melting, dove i prodotti vengono dissociati.

445
Q

Quali sono i metodi di quantificazione dell’espressione genica?

A
  • RT-PCR
  • Real Time PCR
446
Q

Cosa si intende per trascrittoma?

A

L’insieme di tutti i geni espressi in un dato momento in un determinato sistema.

447
Q

Quali tecniche ampliano il numero di elementi indagati e come si chiamano?

A
  • Trascrittomica
  • Proteomica
  • Metabolomica
  • Genomica
448
Q

In cosa consiste un micro-array?

A

È una griglia ordinata in righe e colonne che rappresenta geni espressi, con colori che indicano il grado di espressione.

449
Q

Cosa rappresentano i pallini colorati in un micro-array?

A

Ogni pallino rappresenta un gene e il colore indica l’intensità dell’espressione.

450
Q

Cosa si utilizza per riconoscere proteine in un micro-array?

A

Anticorpi specifici per le proteine.

451
Q

Qual è la differenza tra micro-array e Northern blot?

A

Nel micro-array le sonde sono fissate sul vetrino e gli mRNA cercano il loro complementare, mentre nel Northern blot si fissa l’mRNA su una membrana.

452
Q

Qual è il primo tipo di micro-array utilizzato?

A

I chip a cDNA.

453
Q

Cosa si fa con i mRNA in un chip a cDNA?

A

Si riversano gli mRNA e cercano i loro complementari fissati sul vetrino.

454
Q

Che cosa caratterizza la colorazione in un micro-array?

A

Il grado di intensità dell’espressione genica.

455
Q

Qual è un problema della qRT-PCR rispetto alla PCR classica?

A

Nella qRT-PCR tutto è nella stessa provetta, rendendo difficile vedere i prodotti separatamente.

456
Q

Qual è la funzione del vetrino nella creazione di chip?

A

Allestimento del supporto per l’analisi degli mRNA

Il vetrino è simile a quelli usati in anatomia microscopica ed è realizzato in silice trasparente.

457
Q

Cosa si ottiene estraendo tutti gli mRNA di un organismo?

A

Una libreria a cDNA

La libreria a cDNA è una collezione di frammenti di DNA complementare derivati dagli mRNA.

458
Q

Qual è uno dei principali svantaggi della prima tecnica di creazione dei chip?

A

Bassa densità rispetto ad altre tecniche

La bassa densità riduce il numero di geni analizzabili su un chip.

459
Q

Cosa rappresenta la trascrittasi inversa nel processo di creazione del cDNA?

A

Permette di rappresentare solo i geni espressi al momento del prelievo

Non rappresenta l’intero genoma, ma solo gli mRNA di geni espressi in un singolo momento.

460
Q

Quali sono i due metodi principali per l’evoluzione dei chip ad oligonucleotidi?

A
  • Metodo InkJet di Agilent Technologies
  • Metodo Affymetrix

Entrambi i metodi sono concettualmente simili ma differiscono nella loro applicazione pratica.

461
Q

Qual è la differenza principale tra l’approccio del chip cDNA e quello degli oligonucleotidi?

A

Si usano piccoli frammenti di oligonucleotidi invece di un intero cDNA

Gli oligonucleotidi possono rappresentare potenzialmente tutti i geni espressi in un organismo.

462
Q

Come si chiama il gruppo utilizzato per la protezione dei nucleotidi nella sintesi chimica?

A

DMT (dimetossitritile)

Il DMT protegge il nucleotide fissato fino a quando non viene rimosso per permettere la reazione successiva.

463
Q

Qual è il ruolo della polimerasi nella sintesi degli oligonucleotidi?

A

Crea legami tra una base e la successiva

La polimerasi abbassa l’energia di attivazione necessaria per il legame.

464
Q

Qual è il metodo di polimerizzazione utilizzato nel processo di InkJet?

A
  • De-protezione
  • Accoppiamento
  • Ossidazione

Queste fasi sono fondamentali per la sintesi degli oligonucleotidi sul chip.

465
Q

In cosa consiste il metodo Affymetrix rispetto al metodo InkJet?

A

Utilizza un laser per rimuovere il gruppo di protezione

Questo metodo è più efficiente perché irradia contemporaneamente l’intero vetrino.

466
Q

Cos’è il trascrittoma?

A

L’intero corredo dei geni espressi in un particolare tipo di cellula o tessuto

Include informazioni sull’abbondanza relativa o assoluta dei trascritti.

467
Q

Qual è il processo fondamentale dopo la purificazione degli mRNA nel flusso di lavoro del trascrittoma?

A

Retrotrascrizione in cDNA

Questo passaggio è cruciale per l’accoppiamento tra le sonde e i cDNA.

468
Q

Qual è un vantaggio delle sonde fluorescenti rispetto a quelle radioattive?

A

Possono essere di diversi colori

Questo consente di confrontare diversi campioni in un’unica analisi.

469
Q

Qual è la differenza tra sonde radioattive e fluorescenti nei micro-array?

A

Le sonde fluorescenti possono essere di diversi colori, permettendo il confronto dell’espressione dello stesso gene in tessuti differenti. Le sonde radioattive, invece, mostrano un colore più intenso in corrispondenza di un’espressione più elevata.

Le sonde fluorescenti consentono di ibridizzare il cDNA per verificare il legame alla sonda.

470
Q

Cosa si intende per ‘background’ nell’analisi dei segnali?

A

Il background si riferisce al segnale aspecifico che deve essere rimosso per isolare il segnale specifico.

Un background non confrontabile può portare a considerare segnali equipollenti nonostante differenze significative.

471
Q

Quali informazioni sono raccolte dalla macchina dopo l’analisi dei campioni?

A

Le informazioni più interessanti includono:
* ID del gene
* Segnale medio
* Segnale mediano
* Altre informazioni analizzate successivamente.

Il segnale medio e mediano sono utilizzati per rappresentare l’espressione genica.

472
Q

Qual è la differenza tra segnale medio e segnale mediano?

A

La media è più sensibile agli estremi e può variare in caso di distribuzioni asimmetriche, mentre la mediana risente meno degli estremi.

In distribuzioni gaussiane, media, moda e mediana coincidono.

473
Q

Qual è l’importanza della deviazione standard nell’analisi dei segnali?

A

La deviazione standard misura l’errore derivante dall’analisi di ogni pixel, influenzando la qualità dei dati di espressione genica.

Un aumento del segnale comporta un aumento dell’errore fino a un certo punto di saturazione.

474
Q

Cosa rappresentano i colori nelle sonde fluorescenti?

A

I colori delle sonde fluorescenti (ad esempio, verde e rosso) rappresentano diverse popolazioni cellulari marcate.

Le sonde utilizzate includono Cy3 e Cy5.

475
Q

Quali sono le due possibilità di marcatura delle sonde?

A

Le due possibilità di marcatura sono:
* Marcatura indiretta
* Marcatura diretta.

La marcatura indiretta implica l’aggiunta di un tracciante al cDNA, mentre la marcatura diretta utilizza nucleotidi marcati.

476
Q

Cos’è RNA-Seq e quali sono i suoi vantaggi?

A

RNA-Seq è una tecnica di sequenziamento che fornisce informazioni sull’espressione genica e può identificare sequenze alternative dello stesso mRNA.

Rispetto ai micro-array, RNA-Seq è più veloce e offre migliori risvolti concettuali.

477
Q

Qual è il ruolo degli aminoacidi nel metabolismo?

A

Il metabolismo degli aminoacidi comprende sia l’anabolismo (sintesi) che il catabolismo (degradazione) degli aminoacidi.

Gli aminoacidi sono fondamentali per la biosintesi e il ciclo dell’azoto.

478
Q

Quali sono i 20 aminoacidi canonici caratterizzati da?

A

Ogni aminoacido è caratterizzato da:
* Gruppo carbossilico
* Gruppo amminico
* Atomo di idrogeno
* Gruppo R (sostituente).

La forma dissociata è la più corretta per rappresentarli.

479
Q

Qual è la differenza tra aminoacidi essenziali e non essenziali?

A

Gli aminoacidi essenziali devono essere assunti con la dieta, mentre quelli non essenziali vengono prodotti dall’organismo.

Esempi di aminoacidi essenziali includono triptofano e fenilalanina.

480
Q

Qual è l’importanza del ciclo dell’azoto nella biosintesi degli aminoacidi?

A

Il ciclo dell’azoto fornisce azoto organico necessario per la sintesi degli aminoacidi, essendo l’azoto atmosferico la fonte principale.

Gli azoto fissatori trasformano l’azoto molecolare in forme utilizzabili dagli organismi.

481
Q

Cosa implica la marcatura chimica indiretta degli aminoacidi?

A

La marcatura chimica indiretta implica la produzione di cDNA a cui si aggiunge un tracciante legato chimicamente.

Questo consente di visualizzare l’espressione genica durante l’analisi.

482
Q

Quali sono le forme in cui può essere letto l’azoto atmosferico?

A

Ammoniaca o ione ammonio

L’azoto atmosferico può essere convertito in ammoniaca o ione ammonio, che sono forme biologicamente utili.

483
Q

Qual è la reazione generale per la trasformazione dell’azoto molecolare in ammoniaca?

A

N2 + 3H2 → 2NH3

Questa reazione ha ∆G < 0, indicando che è un processo spontaneo.

484
Q

A quali condizioni viene prodotta l’ammoniaca industrialmente?

A

Temperature di 400-500 °C e pressioni di circa 100 atmosfere

Il processo di produzione di ammoniaca richiede condizioni estreme per rompere il triplo legame dell’azoto.

485
Q

Qual è il ruolo della nitrogenasi nel ciclo dell’azoto?

A

Riduce l’azoto molecolare a ammoniaca

La nitrogenasi è un complesso enzimatico che opera la reazione di fissazione dell’azoto.

486
Q

Perché il complesso della nitrogenasi è labile all’ossigeno?

A

Viene degradato in presenza di ossigeno in tempi brevi

La degradazione avviene in 30 secondi a 10 minuti, a seconda dell’organismo.

487
Q

Quali strategie adottano gli organismi per proteggere il complesso della nitrogenasi dall’ossigeno?

A

• Sintesi del complesso in condizioni di anaerobiosi
• Disaccoppiamento del trasporto elettronico
• Produzione di leghemoglobina

Queste strategie aiutano a mantenere il complesso della nitrogenasi attivo in ambienti ricchi di ossigeno.

488
Q

Quali sono i due aminoacidi chiave per il trasporto dell’ammoniaca nelle macromolecole biologiche?

A

Glutammato e glutammina

Questi aminoacidi sono fondamentali per l’incorporazione dell’ammoniaca nelle macromolecole.

489
Q

Come avviene la sintesi del glutammato?

A

α-ketoglutarato + ammonio + NADPH → glutammato + NADP+

La sintesi coinvolge il trasferimento del gruppo amminico dalla glutammina all’α-ketoglutarato.

490
Q

Qual è la funzione della glutamina sintasi?

A

Forma glutammina a partire da glutammato e ATP

La glutamina sintasi è regolata da meccanismi allosterici e covalenti.

491
Q

Qual è il punto di partenza per la sintesi della prolina?

A

Glutammato

La sintesi della prolina avviene tramite la conversione del glutammato in semialdeide glutammica.

492
Q

Qual è il punto di partenza per la sintesi dell’arginina?

A

Glutammato

La sintesi dell’arginina avviene tramite un percorso che coinvolge l’acetil-coenzima A.

493
Q

Qual è il ruolo del PRPP nella sintesi degli amminoacidi?

A

Intermediario chiave nella sintesi di acidi nucleici e nel riciclo del NADPH

Il PRPP è coinvolto in diverse vie metaboliche importanti.

494
Q

Quali precursori si utilizzano per la sintesi di alanina, valina e leucina?

A

Piruvato

Questi amminoacidi derivano dal piruvato attraverso specifici passaggi metabolici.

495
Q

Come avviene la sintesi della serina?

A

3-fosfoglicerato → ossidazione a chetone → trasferimento del gruppo amminico dal glutammato

La serina è sintetizzata attraverso una serie di reazioni di ossidoriduzione e trasferimento di gruppi.

496
Q

Qual è la struttura del 3-fosfoglicerato?

A

È una molecola a 3 atomi di carbonio con un gruppo fosfato in posizione 3.

497
Q

Qual è la prima reazione che coinvolge il 3-fosfoglicerato?

A

È una ossidoriduzione che trasforma il gruppo ossidrilico in posizione 2 in un gruppo chetonico.

498
Q

Cosa succede dopo l’ossidazione del 3-fosfoglicerato?

A

Viene trasferito un gruppo amminico dal glutammato alla molecola trasformata.

499
Q

Cosa viene rimosso dal 3-fosfoglicerato dopo il trasferimento del gruppo amminico?

A

Il gruppo fosfato.

500
Q

Quali amminoacidi vengono sintetizzati dal 3-fosfoglicerato?

A

Serina e glicina.

501
Q

Quali sono i cofattori che partecipano alla via del 3-fosfoglicerato?

A
  • Tetra-idrofolato
  • PLP
502
Q

Da cosa parte la sintesi della cisteina?

A

Dalla serina.

503
Q

Quali sono le differenze nella sintesi della cisteina tra piante, batteri e mammiferi?

A

Le modalità di sintesi in piante e batteri sono diverse da quelle dei mammiferi.

504
Q

Qual è il processo di sintesi della cisteina?

A

Si passa dalla serina utilizzando una molecola di acetil-CoA, liberando il CoA e aggiungendo una molecola di acetile.

505
Q

Cosa viene utilizzato per trasformare la molecola di serina in cisteina?

A

Uno ione S2-.

506
Q

Qual è il ruolo dell’omocisteina nella sintesi della cisteina?

A

Si aggancia con una molecola di serina per produrre cisteina.

507
Q

Cosa è la S-adenosil metionina (SAM) e perché è importante?

A

È coinvolta nella duplicazione del DNA e nella sintesi degli amminoacidi.

508
Q

Vero o falso: La rigenerazione della SAM è superflua per la sintesi degli amminoacidi.

A

Falso.

509
Q

Qual è il precursore della sintesi di cisteina?

A

Omocisteina

510
Q

Cosa si forma dall’unione di omocisteina e serina?

A

Cisteina

511
Q

Quale gruppo chimico dell’omocisteina viene utilizzato per formare un ponte disolfuro?

A

Gruppo SH

512
Q

Qual è la funzione della PLP nella sintesi di cisteina?

A

Stacca il gruppo ammonio dall’omocisteina

513
Q

Qual è la differenza principale tra amminoacidi essenziali e non essenziali?

A

Essenziali non possono essere sintetizzati nei mammiferi, non essenziali possono

514
Q

Che tipo di enzimi sono le transaminasi?

A

Enzimi che spostano il gruppo amminico da una molecola all’altra

515
Q

Cosa differenzia l’asparagina dall’aspartato?

A

Presenza di un gruppo amminico

516
Q

Qual è il precursore per la sintesi degli amminoacidi aromatici?

A

Corismato

517
Q

Quali molecole partecipano alla formazione del corismato?

A
  • Fosfofenolpiruvato
  • Eritroso 4-fosfato
518
Q

Come si forma il triptofano a partire dal corismato?

A

Si utilizza glutammina e PRPP

519
Q

Qual è il ruolo del GSH?

A

Detossificazione della cellula dai ROS

520
Q

Qual è la forma ossidata del glutatione?

A

GSSG

521
Q

Quali sono le specie reattive dell’ossigeno?

A
  • Ione superossido
  • Acqua ossigenata
  • Radicale ossidrilico
522
Q

Quali patologie possono derivare dallo stress ossidativo?

A

Malattie neurodegenerative come l’Alzheimer

523
Q

Qual è il precursore della serotonina?

A

Triptofano

524
Q

Da quale amminoacido derivano dopamina e adrenalina?

A

Tirosina

525
Q

Qual è il ruolo del GABA nel sistema nervoso?

A

Neurotrasmettitore inibitorio

526
Q

Cosa produce il catabolismo delle poliammine?

A

Acqua ossigenata

527
Q

Qual è la classificazione degli amminoacidi in base al loro catabolismo?

A

Glucogenici e chetogenici

528
Q

Cosa provoca la dieta chetogenica?

A

Mobilizzazione dei corpi chetonici

529
Q

Qual è un effetto dell’eccessiva produzione di ROS?

A

Stress ossidativo

530
Q

Che cos’è la dieta chetogenica?

A

Una dieta povera di carboidrati e ricca di proteine e grassi

531
Q

Qual è l’effetto della dieta chetogenica sul metabolismo?

A

Porta alla mobilizzazione dei corpi chetonici

532
Q

Qual è l’unico modo per dimagrire secondo il testo?

A

Seguire uno stile di vita ipocalorico

533
Q

Cosa deve essere a vantaggio per dimagrire?

A

Le calorie in uscita

534
Q

La dieta chetogenica può diventare uno stile di vita permanente?

A

Falso

535
Q

Qual è il primo passo nella sintesi dei corpi chetonici?

A

Formazione di Acetoacetil-CoA da due molecole di Acetil-CoA

536
Q

Quale enzima media la formazione di Acetoacetil-CoA?

A

Tiolasi

537
Q

Cosa libera la reazione che forma il 3-idrossi-3-metilglutaril-CoA?

A

CoA-SH

538
Q

Qual è il primo corpo chetonico formato?

A

Acetoacetato

539
Q

Quali sono i due corpi chetonici derivati dall’acetoacetato?

A
  • Acetone
  • D-β-idrossibutirrato
540
Q

Cosa accade quando c’è un accumulo eccessivo di corpi chetonici?

A

Produzione di danni al tessuto cerebrale

541
Q

Qual è la prima fase della digestione delle proteine?

A

Avviene nello stomaco

542
Q

Qual è l’enzima che idrolizza i legami peptidici nello stomaco?

A

Pepsina

543
Q

Quali enzimi secreti dal pancreas agiscono nel duodeno?

A
  • Chimotripsina
  • Tripsina
  • Carbossipeptidasi
  • Elastasi
544
Q

Qual è il ruolo delle peptidasi e delle aminopeptidasi?

A

Scindere i peptidi in aminoacidi liberi

545
Q

Come entrano gli aminoacidi liberi nel sangue?

A

Attraverso i capillari a livello dei villi

546
Q

Cosa significa turnover proteico?

A

Assorbimento di azoto

547
Q

Qual è la quantità di azoto ricavata da 100g di proteine?

A

16g di azoto

548
Q

Qual è il principale coenzima delle reazioni degli amminoacidi?

A

Piridossal fosfato (PLP)

549
Q

Cosa avviene durante la transaminazione?

A

Il gruppo amminico viene trasferito a un α-chetoacido

550
Q

Qual è l’α-chetoacido più utilizzato nelle transaminazioni?

A

α-chetoglutarato

551
Q

Le transaminasi sono specifiche per ogni amminoacido?

A

Vero, eccetto per la prolina

552
Q

Qual è la funzione principale del piridossal fosfato?

A

Interagire con gli amminoacidi per varie reazioni

553
Q

Cosa produce la reazione di ossidoriduzione per formare il PLP?

A

Piridossina

554
Q

Quali sono le tre principali reazioni in cui è coinvolto il PLP?

A
  • Transaminazione
  • Decarbossilazione
  • Deaminazione non ossidativa
555
Q

Quali enzimi sono marcatori di problemi epatici?

A
  • ALT (alanina transaminasi)
  • AST (aspartato transaminasi)
556
Q

Cosa attiva il tripsinogeno a tripsina?

A

Enteropeptidasi

557
Q

Qual è la reazione finale della digestione delle proteine?

A

Produzione di singoli amminoacidi

558
Q

What are the alternative names for GTP and AST?

A

GOT

GOT refers to aspartate transaminase.

559
Q

Which enzyme is the first marker detectable during an infarction?

A

Creatine kinase (CK)

560
Q

What is the sequence of markers indicating an infarction?

A
  • Creatine kinase (CK)
  • Aspartate transaminase (AST)
  • Lactate dehydrogenase (LDH)
561
Q

What is the role of lactate dehydrogenase (LDH) in diagnosing infarction?

A

It often confirms the presence of an infarction.

562
Q

What is the mechanism of transamination?

A

Involves a ‘flip-flop’ system transferring the amino group to PLP and then to α-ketoglutarate.

563
Q

What is the starting condition for the mechanism of transamination?

A

PLP must bind to the lysine residue in the enzyme’s active site.

564
Q

What is produced when an amino acid enters the active site during transamination?

A

A Schiff base is formed.

565
Q

What is the product of deamination of glutamate?

A

α-ketoglutarate and free ammonia.

566
Q

Which enzyme catalyzes the deamination of glutamate?

A

Glutamate dehydrogenase.

567
Q

What coenzyme is reduced during the deamination of glutamate?

A

NADP+ is reduced to NADPH.

568
Q

How does GTP and ADP affect glutamate dehydrogenase activity?

A
  • GTP inhibits
  • ADP facilitates
569
Q

What are the two different pathways involving glutamate and α-ketoglutarate?

A
  • Glutamate dehydrogenase (GDH)
  • Glutamine synthetase (GS)
570
Q

What is the significance of Km in enzyme kinetics?

A

Indicates the substrate concentration at which the reaction velocity is half of the maximum.

571
Q

What is transdeamination?

A

The coordinated process of transamination and deamination.

572
Q

What is the end product of transdeamination?

A

Urea.

573
Q

Why is it important to maintain low concentrations of ammonium ion in the body?

A
  • Prevents increased blood pH
  • Maintains astrocyte function
  • Prevents depletion of glutamate reserves
574
Q

What processes produce ammonia in humans?

A
  • Catabolism of amino acids
  • Catabolism of nitrogenous bases
  • Bacterial flora
575
Q

What is the normal concentration range of ammonia in the blood?

A

21 to 60 µmol/l.

576
Q

What is urea’s formula in terms of nitrogen and carbon?

A

2NH₃ + CO₂ → Urea + H₂O.

577
Q

How is urea transported from the liver to the kidneys?

A

Via glutamine from peripheral tissues or alanine from muscle.

578
Q

What is the first step in the urea cycle?

A

Formation of carbamoyl phosphate from ammonium ion and CO₂.

579
Q

What triggers the reaction forming carbamoyl phosphate?

A

Requires two molecules of ATP.

580
Q

What is the product formed when carbamoyl phosphate reacts with ornithine?

A

Citrulline.

581
Q

What is the role of AMP in the urea cycle?

A

It substitutes for an oxygen atom in citrulline-AMP.

582
Q

What is the enzyme that catalyzes the cleavage of argininosuccinate?

A

Argininosuccinase.

583
Q

What are the products of the cleavage of argininosuccinate?

A
  • Fumarate
  • Arginine
584
Q

Qual è il prodotto della scissione dell’argininosuccinato?

A

Una molecola di fumarato e una di arginina

585
Q

Qual è l’enzima che catalizza la scissione dell’argininosuccinato?

A

Argininosuccinasi

586
Q

Cosa si ottiene dalla scissione dell’arginina?

A

Una molecola di ornitina e una molecola di urea

587
Q

Qual è l’enzima che catalizza la reazione di lisi dell’arginina?

A

Arginasi

588
Q

Definisci la decarbossilazione degli amminoacidi.

A

Rimozione di un gruppo carbossilico

589
Q

Quali sono alcuni esempi di ammine biogene derivanti dalla decarbossilazione?

A
  • Adrenalina
  • Noradrenalina
  • Serotonina
  • Dopamina
  • GABA
  • Istamina
590
Q

Che ruolo ha il GABA nel sistema nervoso?

A

Neurotrasmettitore inibitorio

591
Q

Quali sono le due classi di recettori per il GABA?

A
  • GABAa
  • GABAb
592
Q

Quanti domini transmembrana ha il recettore GABAb?

A

7 domini transmembrana

593
Q

Cosa si ottiene dalla decarbossilazione dell’istidina?

A

Istamina

594
Q

Quali neurotrasmettitori si formano dal triptofano?

A
  • Melatonina
  • Serotonina
595
Q

Qual è l’origine della dopamina?

A

Sintetizzata dai neuroni della substantia nigra

596
Q

Qual è la causa della malattia di Parkinson?

A

Neurodegenerazione dei neuroni della substantia nigra

597
Q

Quali catecolamine derivano dalla tirosina?

A
  • Dopamina
  • Noradrenalina
  • Adrenalina
598
Q

Cosa caratterizza la struttura delle catecolamine?

A

Presenza dell’anello del catecolo

599
Q

Cosa succede se vi è un’alterazione nel metabolismo della fenilalanina?

A

Insorgenza di diverse patologie

600
Q

Qual è il ruolo della taurina nell’organismo?

A
  • Attività antiossidanti
  • Attività antinfiammatorie
  • Regolazione dello sviluppo del sistema nervoso
  • Neuromodulazione
  • Stabilizzazione delle membrane
  • Funzioni di osmoregolatore
601
Q

Qual è l’origine della carnitina?

A

Origina dalla lisina-ligata

602
Q

Qual è il ruolo della carnitina nella β-ossidazione?

A

Facilita l’ingresso dei trigliceridi nei mitocondri

603
Q

Cosa segnala il processo di ubiquitinazione?

A

Quando una proteina deve essere degradata

604
Q

Qual è la struttura del proteasoma?

A

Composto da diverse subunità

605
Q

Cosa determina la stabilità dell’emivita di una proteina?

A

Amminoacidi residui terminali

606
Q

Fill in the blank: La formazione della taurina parte dal processo di _______.

A

Decarbossilazione

607
Q

Quali sono le funzioni dei nucleotidi nell’organismo?

A

I nucleotidi sono precursori per la sintesi dell’RNA e del DNA, trasportatori di energia chimica, componenti di coenzimi, secondi messaggeri, e effettori allosterici.

Nucleotidi come ATP e GTP sono fondamentali per il trasporto di energia, mentre NAD e FAD sono coinvolti nel trasporto di elettroni

608
Q

Cosa provoca la deprivazione di nucleotidi nella cellula?

A

Arresto della divisione cellulare.

La deprivazione può essere causata da carenze nutrizionali o da blocchi nella biosintesi delle basi azotate.

609
Q

Quali sono le due vie di sintesi dei nucleotidi nel nostro organismo?

A

Le vie di sintesi de novo e le vie di salvataggio o di recupero.

La sintesi de novo comporta la sintesi di nucleotidi da zero, mentre la via di salvataggio recupera le basi azotate da acidi nucleici smantellati.

610
Q

Qual è il ruolo del fegato nella biosintesi delle basi azotate?

A

Il fegato gestisce le basi azotate, ricevendole dall’assorbimento intestinale o sintetizzandole per inviarle ai tessuti periferici.

611
Q

Qual è il precursore principale per la sintesi de novo delle basi azotate?

A

Il 5-fosforibosil-1-pirofosfato (PRPP).

Il PRPP è necessario per attivare il ribosio-5-fosfato e svolge un ruolo cruciale nella sintesi delle basi puriniche.

612
Q

Quali amminoacidi sono utilizzati nella sintesi de novo delle basi azotate?

A
  • Aspartato
  • Glicina
  • Glutammina

Questi amminoacidi sono precursori essenziali nella sintesi delle purine e pirimidine.

613
Q

Quale enzima catalizza la formazione del carbamilfosfato nella biosintesi delle basi pirimidiniche?

A

Carbamilfosfato sintetasi II.

614
Q

Qual è il meccanismo di reazione per la sintesi del carbamilfosfato?

A

Tre tappe: 1. Fosforilazione del bicarbonato; 2. Attacco del gruppo amminico della glutammina; 3. Fosforilazione del carbammato.

Questo processo avviene nel citosol e coinvolge l’ATP.

615
Q

Cosa causa un deficit enzimatico del complesso UMP sintasi?

A

Aciduria orotica.

Questa condizione porta a eccessiva escrezione di acido orotico e incapacità di sintetizzare basi pirimidiniche.

616
Q

Qual è il primo step nella sintesi della timina?

A

Trasformazione del ribonucleotide UMP in deossiribonucleotide dUMP.

617
Q

Qual è il target dei farmaci delle terapie antitumorali nella biosintesi della timina?

A

Timidilato sintetasi.

618
Q

Come è regolata la biosintesi dei nucleotidi pirimidinici?

A

Attraverso inibizione retroattiva.

I prodotti terminali UTP e CTP sono inibitori allosterici dell’enzima carbamilfosfato sintetasi II.

619
Q

Cosa rappresenta il PRPP nella biosintesi delle basi puriniche?

A

Un sito di nucleazione per la costruzione del nucleo purinico.

620
Q

Qual è la prima tappa della biosintesi delle basi puriniche?

A

Amminazione del PRPP con formazione della fosforibosilammina.

621
Q

Qual è il ruolo del PP nella sintesi del nucleo purinico?

A

Costituisce un sito di nucleazione per la costruzione del nucleo purinico

622
Q

Qual è la prima reazione della via di sintesi purinica?

A

Amminazione del PRPP con formazione di fosforibosilammina

623
Q

Quale enzima catalizza l’amminazione del PRPP?

A

Glutammina-PRPP ammidotransferasi

624
Q

Quali sono i gruppi amminici forniti durante la sintesi del nucleo purinico?

A

Glutammina e aspartato

625
Q

Qual è il primo intermedio dotato di un nucleo purinico?

A

Inosinato (IMP)

626
Q

Cosa avviene al C2 dell’IMP durante la sintesi di GMP?

A

Ossidazione a xantina-5’-fosfato (XMP)

627
Q

Come viene sintetizzato AMP dall’inosinato?

A

Attacco di aspartato, con eliminazione di fumarato

628
Q

Qual è la funzione dell’AMP durante l’esercizio fisico intenso?

A

Produzione di ATP attraverso lo scambio di fosfato tra ADP

629
Q

Quali nucleotidi sono effettori allosterici negativi della glutammina-PRPP ammidotransferasi?

A

IMP, GMP e ATP

630
Q

Qual è l’enzima responsabile della trasformazione dei ribonucleotidi in deossiribonucleotidi?

A

Ribonucleotide reduttasi

631
Q

Quali proteine riducono la ribonucleotide reduttasi?

A

Tioredossina e glutaredossina

632
Q

Qual è il principale prodotto del catabolismo delle purine?

A

Acido urico

633
Q

Qual è il range normale di uricemia nel flusso ematico?

A

3-6 mg/dL

634
Q

Quale sindrome è causata dalla carenza della guanina-ipoxantina fosforibosiltransferasi?

A

Sindrome di Lesch-Nyhan

635
Q

Quali sono i prodotti finali del catabolismo delle pirimidine?

A

Uracile, citosina e timina

636
Q

Qual è il tautomero più solubile dell’acido urico?

A

Urato

637
Q

Qual è la forma indissociata dell’acido urico?

A

Acido urico

638
Q

La timidina può essere fosforilata a _______ dalla timidina chinasi.

A

TMP

639
Q

Qual è l’enzima bersaglio dell’aciclovir?

A

Timidina chinasi

640
Q

Quale componente della via dei pentoso fosfati è utilizzato per la produzione di PRPP?

A

Ribosio-5’-fosfato

641
Q

Cosa produce la deaminazione della citosina?

A

Uracile

642
Q

Qual è il prodotto finale della guanina nel catabolismo purinico?

A

Xantina

643
Q

Quali sono i problemi causati dai cristalli di urato di sodio?

A

Infiammazione, gonfiore e dolore nelle articolazioni

I cristalli possono anche causare problemi a livello renale.

644
Q

Che malattia è causata dall’accumulo di cristalli di urato di sodio?

A

Gotta

La gotta era tristemente nota prima dello sviluppo di farmaci.

645
Q

Quali approcci terapeutici sono utilizzati per prevenire la formazione di cristalli di urato di sodio?

A

Riduzione dell’introito di cibi ricchi di purine e uso di farmaci

  • Colchicina
  • Farmaci uricosurici
  • Allopurinolo
646
Q

Qual è il meccanismo d’azione dell’allopurinolo?

A

Inibisce la xantina ossidasi, bloccando la produzione di acido urico

L’allopurinolo è un substrato dell’enzima xantina ossidasi.

647
Q

Cosa causa un deficit dell’enzima adenosina deaminasi?

A

Sindrome da immunodeficienza combinata grave (ADA-SCID)

I linfociti B e T non si sviluppano correttamente, causando una grave immunodeficienza.

648
Q

Qual è la terapia genica approvata per ADA-SCID?

A

Strimvelis

Utilizza cellule staminali del paziente ingegnerizzate per produrre l’enzima adenosina deaminasi.

649
Q

Quali sono alcuni antitumorali menzionati nel testo?

A

Fluorouracile, amminopterina, metotrexato

Hanno una struttura similnucleotidica e agiscono su enzimi coinvolti nella sintesi del DNA.

650
Q

Qual è il meccanismo d’azione del fluorouracile?

A

Inibitore suicida della timidilato sintasi

Forma un adotto stabile con il metilentetraidrofolato.

651
Q

Come viene metabolizzato il DNA negli alimenti?

A

Degradato in nucleotidi, nucleosidi e nucleobasi

Il DNA non viene ingerito come filamenti liberi, ma come nucleoproteina.

652
Q

Quali enzimi sono coinvolti nella degradazione del DNA alimentare?

A

Proteasi, endonucleasi, fosfodiesterasi

Questi enzimi sono prodotti dal pancreas e si trovano nella bile.

653
Q

Come vengono assorbiti i nucleotidi a livello intestinale?

A

Nucleosidi e basi libere per diffusione facilitata o cotrasporto con sodio

I nucleotidi non vengono assorbiti facilmente a causa della loro carica negativa.

654
Q

Quali effetti hanno i nucleotidi sulla mucosa intestinale?

A

Corretto sviluppo della mucosa, maturazione dei villi, riduzione della diarrea

Inoltre, aumentano l’attività delle disaccaridasi.

655
Q

Qual è una fonte naturale di nucleotidi per i neonati?

A

Latte materno

Contiene una quantità significativa di nucleotidi per supportare lo sviluppo.

656
Q

Cosa succede in caso di carenza di nucleotidi a livello epatico?

A

Aumento di colesterolo e bilirubina, diminuzione della produzione di glicogeno

Questo porta a una diminuzione del peso dell’organo.

657
Q

Quali sono alcuni effetti della supplementazione di nucleotidi negli adulti?

A

Regolazione dei parametri immunitari, miglioramento della risposta immunitaria

Importante per atleti durante sforzi fisici prolungati.

658
Q

Gli alimenti geneticamente modificati possono integrare il DNA nel nostro DNA?

A

Falso

È ridicolo pensare che ingerendo DNA di alimenti si diventi transgenici.

659
Q

Cosa accade alla sintesi di DNA in caso di deficit di adenosina?

A

Viene bloccata

Il dATP accumulato inibisce la ribonucleotide reduttasi.

660
Q

Qual è l’effetto della supplementazione di nucleotidi nel sistema immunitario degli atleti?

A

Regola alcuni parametri, diminuisce la riduzione di IgA salivare e l’aumento del cortisolo dopo l’esercizio fisico.

661
Q

Cosa sono i microRNA?

A

Piccoli RNA non codificanti in grado di interagire con gli mRNA e di modulare l’espressione genica.

662
Q

Qual è il ruolo dei microRNA negli alimenti?

A

Possono impattare su diversi tipi di patologie, anche neurodegenerative e cardiovascolari.

663
Q

Che effetto ha il riso sul microRNA 168a?

A

Ingerendo il riso, si ingeriscono larghe quantità di miRNA 168a, assorbito a livello intestinale e protetto da agenti degradanti.

664
Q

Cosa fa il microRNA 168a nel fegato?

A

Si lega agli mRNA che codificano per la proteina LDLRAP1, inibendo la produzione di questa proteina e causando ipercolesterolemia.

665
Q

Quali composti possono stimolare la produzione endogena di microRNA?

A

Vitamina A, vitamina E, polifenoli, PUFA, folati e selenio.

666
Q

Qual è la funzione principale dell’eme?

A

È il principale gruppo prostetico delle emoproteine e serve come sensore per l’ossigeno.

667
Q

Cosa produce il catabolismo dell’eme?

A

Bilirubina.

668
Q

Qual è il primo passaggio nella biosintesi del gruppo eme?

A

Condensazione tra glicina e succinilCoA.

669
Q

Qual è l’enzima che catalizza la condensazione tra glicina e succinilCoA?

A

ALA sintasi.

670
Q

Cosa succede in caso di intossicazione da piombo riguardo alla biosintesi dell’eme?

A

Si hanno alterazioni nella biosintesi dell’eme.

671
Q

Cosa rappresenta ALA?

A

δaminolevulinato o acido δaminolevulinico.

672
Q

Qual è il ruolo dell’ALA nella diagnostica?

A

Viene utilizzata per marcare i tumori cerebrali.

673
Q

Qual è il prodotto finale del catabolismo dell’eme?

A

Bilirubina.

674
Q

Cosa accade alla bilirubina nel fegato?

A

Viene coniugata a un derivato del glucosio, l’acido glucuronico, per essere resa solubile.

675
Q

Qual è la principale proteina del sangue che trasporta la bilirubina?

A

Albumina.

676
Q

Quali sono i componenti principali della bile?

A
  • Colesterolo
  • Sali biliari
  • Fosfolipidi
  • Pigmenti biliari
677
Q

Qual è l’enzima che apre l’anello dell’eme durante il catabolismo?

A

Eme ossigenasi.

678
Q

Qual è la reazione di coniugazione della bilirubina nel fegato?

A

La bilirubina si coniuga con l’acido glucuronico tramite una glucuronil transferasi.

679
Q

Che cos’è l’ittero fisiologico del neonato?

A

Accumulo di bilirubina nel sangue a causa di un enzima di coniugazione non perfettamente attivo.

680
Q

Qual è la causa della sindrome di Gilbert?

A

Difetto nell’enzima di coniugazione della bilirubina.

681
Q

Cosa causa l’ittero neonatale?

A

L’ittero neonatale è causato dalla bilirubina non perfettamente attiva del fegato del neonato.

Questo fenomeno si risolve generalmente dopo due/tre giorni quando il fegato acquisisce la capacità di coniugare la bilirubina.

682
Q

Qual è la differenza tra bilirubina coniugata e bilirubina libera?

A

La bilirubina libera è non coniugata con acido glucuronico, mentre la bilirubina coniugata è legata all’acido glucuronico.

La bilirubina libera è quella che circola nel sangue, mentre quella coniugata è destinata all’intestino.

683
Q

Quale test viene utilizzato per dosare la bilirubina?

A

Il test di Van den Bergh.

Questo test permette di misurare la bilirubina totale e quella coniugata.

684
Q

Qual è la concentrazione normale di bilirubina nel sangue?

A

Tra 0.1 - 1 mg/dl.

Valori superiori a 2.5 mg/dl indicano subittero e oltre 5 mg/dl indicano ittero.

685
Q

Cosa indica un aumento della bilirubina non coniugata nel sangue?

A

Un aumento della bilirubina non coniugata indica un problema preepatico, come anemia emolitica o problemi nella milza.

Questo tipo di ittero è anche chiamato ittero meccanico.

686
Q

Quali sono le cause di ittero post epatico?

A

Problemi nella escrezione della bilirubina dal fegato, come tumori o calcoli biliari.

Questo porta a un aumento della bilirubina diretta nel sangue.

687
Q

Cosa succede alle feci in caso di ittero post epatico?

A

Le feci diventano grigie.

Questo è dovuto alla mancanza di bilirubina coniugata nelle feci.

688
Q

Qual è il ciclo che trasforma l’ammoniaca in urea?

A

Il ciclo dell’urea.

Quando il fegato non funziona correttamente, si ha un aumento di ammoniaca nel sangue.

689
Q

Qual è il parametro più utile per misurare la funzionalità renale?

A

La creatinina.

La concentrazione sierica normale di creatinina è circa 1 mg/dl.

690
Q

Cosa causa l’iperazotemia?

A

Un aumento dell’azoto nel sangue può derivare da malattie renali o da diete iperproteiche.

Anche la disidratazione può causare iperazotemia.

691
Q

Cosa sono gli xenobiotici?

A

Sostanze estranee all’organismo, come farmaci e tossine.

Gli xenobiotici possono essere liposolubili e necessitano di trasformazione per essere eliminati.

692
Q

Quali sono le fasi del metabolismo degli xenobiotici?

A

Fase 1 e Fase 2.

La fase 1 include reazioni di ossidazione, mentre la fase 2 riguarda reazioni di coniugazione.

693
Q

Cosa comporta la fase 1 del metabolismo degli xenobiotici?

A

La fase 1 comporta l’idrossilazione e aumenta la polarità della molecola.

Questa fase è catalizzata dai citocromi P450.

694
Q

Qual è la caratteristica principale del citocromo P450?

A

Ha un massimo di assorbimento a 450 nm nel visibile.

È coinvolto nel metabolismo di molti xenobiotici e molecole endogene.

695
Q

Cosa accade durante la reazione di fase 2?

A

Si verifica una reazione di coniugazione che aumenta l’idrosolubilità della sostanza.

Questo processo facilita l’eliminazione dall’organismo.

696
Q

Cosa indica una biodisponibilità aumentata di un farmaco?

A

Quando i siti di legame dell’albumina sono occupati dalla bilirubina, la biodisponibilità del farmaco aumenta.

Ciò può influenzare l’efficacia del farmaco.

697
Q

Cosa significa un bilancio azotato negativo?

A

Si elimina più azoto di quanto se ne introduce, indicando un catabolismo delle proteine.

Questo può verificarsi in stati di malnutrizione.

698
Q

Cosa succede in un bilancio azotato positivo?

A

Si elimina meno azoto di quanto se ne introduce, comune in gravidanza o patologie renali.

Parte delle proteine introdotte possono essere utilizzate dal feto.

699
Q

Quali sono i sistemi coinvolti nel metabolismo dell’etanolo?

A

Sistema MEOS e alcol deidrogenasi

Il sistema MEOS riguarda i citocromi P450, definiti ‘microsomiali’ quando presenti nel reticolo endoplasmatico liscio (REL)

700
Q

Cosa significa che gli enzimi P450 sono inducibili?

A

Non sono espressi normalmente, ma solo in presenza della molecola

Questo è importante nelle interazioni tra farmaci e nella biodisponibilità

701
Q

Qual è una conseguenza dell’over espressione di cit P450 negli alcolisti?

A

Predisposizione a stress ossidativo e epatite tossica

Questo avviene perché metabolizzano anche altre sostanze producendo radicali dannosi

702
Q

Come si formano i radicali liberi nella catena respiratoria?

A

Quando l’ossigeno non è completamente ridotto

Alcuni radicali possono sfuggire, portando a tossicità da farmaco

703
Q

Qual è il ruolo del gruppo eme nel metabolismo?

A

Serve a legare l’ossigeno e facilitare le reazioni di ossidazione

Gli elettroni passano attraverso una catena di trasporto fino al cit P450

704
Q

Qual è la funzione del glutatione nel metabolismo?

A

Metabolizzare gli xenobiotici e avere azione antiossidante

Il glutatione è coinvolto anche nelle reazioni di coniugazione

705
Q

Qual è la reazione chiave nella sintesi degli ormoni steroidei?

A

Trasformazione del colesterolo in pregnenolone

Questa reazione è catalizzata da enzimi della famiglia dei cit P450

706
Q

Quali ormoni derivano dal progesterone?

A

Glucocorticoidi, mineralcorticoidi e ormoni sessuali maschili

Tra i glucocorticoidi c’è il cortisolo, importante per la gluconeogenesi

707
Q

Cosa provoca il deficit delle idrossilasi surrenali?

A

Sindrome adrenogenitale con diabete, sterilità e pubertà precoce

Queste malattie riguardano le ghiandole endocrine

708
Q

Qual è la funzione dell’aldosterone?

A

Importante per l’assorbimento del sodio a livello renale

Deriva da reazioni enzimatiche che coinvolgono i cit P450

709
Q

Qual è l’enzima responsabile della conversione del testosterone in estradiolo?

A

Aromatasi

Questo enzima è studiato per il suo ruolo nei tumori femminili dipendenti dagli estrogeni

710
Q

Qual è un effetto inatteso delle biotrasformazioni?

A

Attivazione di composti non tossici in forme tossiche

Ad esempio, idrocarburi ciclici che diventano cancerogeni dopo ossidazione

711
Q

Qual è il principale organo coinvolto nella biotrasformazione?

A

Fegato

Anche altri organi come i polmoni partecipano a questo processo

712
Q

Qual è una caratteristica degli enzimi P450?

A

Grande polimorfismo genetico

Le differenze individuali possono influenzare l’interazione con i farmaci

713
Q

Cosa succede quando il ligando si lega al recettore?

A

Attiva l’enzima

Questo è un passaggio cruciale nel meccanismo d’azione dei farmaci

Biochimica (2 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions